You are on page 1of 1

Hemoglobina

Sangele reprezinta unitatea circulanta a meediului intern care ocupa sectorul intravascular
al compartimentului extacelular si este alcatuit, pe de-o parte, din plasma, numita si substanta
fundamentala lichida (55-60%) iar, pe de alta parte, din elemente figurate (40-45%) care se gasesc
in plasma, in suspensie.. Elementele figurate ale sangelui sunt reprezentate de eritrocite, leucocite
si trombocite.
Eritrocitele sunt elementele figurate cele mai numeroase care realizeaza, printre altele,
functia de transportor al gazelor respiratorii prin continutul, de la nivelul citoplasmei (stromei)
eritrocitului, de hemoglobina.
Hemoglobina, denumita si pigmentul respirator, asigura functia principala a hematiei si
anume transportul oxigenului si al dioxidului de carbon la si de la nivel tisular. Hemoglobina se
gaseste in plasma in concentratie de 14-16g%.
Din punct de vedere structural, hemoglobina este o cromoproteina cu masa moleculara de
68000, fiind un tetramer. Fiecare unitatea a tetramerului este compusa din 2 subunitati: o grupare
prostetica, hem si o grupare proteica, globina.
Hem-ul cuprinde 4 nuclee pirolice, fiecare fiind format din 4 atomi de carbon si un atom de
azo. Legaturile dintre nuclee sunt realizate prin punti metil (-C=). Sinteza hemului are loc la nivel
mitocondrial si este catalizata enzimatic.
Globina este alcatuita din 2 lanturi polipeptidice alfa, fiecare cu cate 141 de aminoacizi si
doua lanturi polipeptidice de alta natura (?), fiecare format din 146 de aminoacizi. Exceptand
hemoglobina embrionara din primele 12 saptamani de viata (Hb Gowers 1), globina tuturor celorlalte
tipuri de hemoglobina au obligatoriu 2 din cele 4 lanturi polipeptidice de tip alfa. Celelalte doua lanturi
polipeptice variasa in functie de tipul de hemoglobina. Totusi, ordine aminoacizilor in cadrul lanturilor
polipeptidice ale globinei trebuie sa fie aceeasi. Modificari ale succesiunii aminoacizilor in lant aduc
modificari structurale ale hemoglobinei daterminand formarea de hemoglobina anormala circulanta
in situatii patologice (hemoglobinopatii si hemoglobinoze).
In functie de perioada din viata pe care individul o parcurge (embrion, fat, viata extra-uterina)
lanturile din structura globinei difera, motiv pentru care au fost descrise mai multe tipuri de
hemoglobina structurala dar si functionala. Hemoglobina din viata fetala, ca si cea din viata
embrionara este adaptata pentru a fi capabila sa extraga de pe hemoglobina materna adulta
oxigenul deoarece, viata intrauterina se desfasoara intralichidian.

Hemoglobina embrionara este specifica perioadei cuprinse intre momentul amfimixiei


(formarea zigotului prin unirea celor doi gameti de sex opus) si pana cand embrionul atinge o lungime
de 10 cm. Hemoglobinele embrionare cunoscute in momentul de fata sunt: Hb Gowers 1, specifica
embrionului din primele saptamani de viata, are globina formata din 4 lanturi polipeptidice identice
de tip EPSILON. Hb Gowers 2 prezinta in structura ei globina formata din 2 lanturi ALFA si doua
lanturi EPSILON. Incepand cu acest stadiu, toate tipurile de hemoglobina vor fi formate obligatoriu
cu cele doua lanturi alfa.
Hemoglobina fetala (HbF) prezinta globina formata din doua lanturi polipeptidice alfa si doua
lanturi gama. Desi HbF este preponderent prezenta in sange timpul vietii fetale si la nastere, aceasta
scade drastic in primul an de viata extrauterina, pana la valori de sub 0,5% printr-un proces de
hemoliza interna ce debuteaza la sfarsitul primei saptamani de viata post-partum, motiv pentru care
va aparea o coloratie galben-verde a nou-nascutului (icter fiziologic).

Hemoglobina adultului incepe sa se formeaza odata cu trecerea la stadiul de fat (saptama


13) si creste in cantitate odata cu evolutia sarcinii, in detrimentul celorlalte tiprui de hemoglobina.
Identificare tipruilor de hemoglobina ale adultului se realizeaza prin electroforeza hemoglobinei,
astfel incat, in eritrocitele adultulu se gasesc, in conditii normale, urmatoare tipuri de hemoglobina:
HbA1 este hemoglobina majoritara a eritrocitelor adultului (97-98%) iar globina din structura sa este
formata din 2 lanturi ALFA si doua lanturi BETA, in investigatia de electroforeza reise migrare lenta.
HbA2 se gaseste in pondere foarte mica (2-3%), globina din structura sa fiind formata dintr-un lant
ALFA si unul DELTA si prezinta migrare electroforetica lentra. HbA3 este reprezentanta a
hemoglobinei imbatranite iar migrarea electroforetica este rapida (sub 10%). HbA4 apare numai in
cazul conservarii sangelui (in vitro).