UNIDAD I: MACROMOLCULAS E INTERACCIONES, ORGANELOS Y CLULA

CLASE IV y V

AMINOACIDO
ESQUEMA
Introduccin
Composicin
Clasificacin de Aminocidos

De forma general, por tanto, un aminocido se compone

de carbono, carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno y
Introduccin una cadena lateral (Simbolizada por R)

Los aminocidos son compuestos orgnicos que se

combinan para formar protenas, las cuales son
indispensables para nuestro organismo. Estn formadas
de carbono, oxgeno, hidrgeno y nitrgeno. Entre sus
funciones, los aminocidos ayudan a descomponer los
alimentos, al crecimiento o a reparar tejidos corporales,
y tambin pueden ser una fuente de energa.

Los aminocidos son tambin los encargados de permitir

la contraccin muscular o mantener el equilibrio de
cidos y bases en los organismos. Aparte, cada uno de los
diferentes aminocidos cuenta con una funcin
independiente.
La estereoisomeria juega un rol importante en la
funcionalidad de los aminocidos debido a la
Todas las protenas estn constituidas a partir del especificidad de los sitios de unin de las protenas, por
mismo conjunto ubicuo de 20 aminocidos, unidos de lo que un L-Aminoacido no es lo mismo que un D-
forma covalente en secuencias lineales caractersticas. Aminoacido (Estereoespecifidad).

Composicin
Los aminocidos estn compuestos por una molcula
orgnica con un grupo amino y un grupo carboxilo.
Dependiendo de su estructura, se pueden diferenciar en
formas L (Grupo Amino a la Izquierda en Fischer) y D
(Grupo Amino a la Derecha en Fischer).
Las estructuras L son las ms abundantes en el
organismo. La clasificacin D y L es posible solo cuando Clasificacin
el carbono Alpha es un carbono Quiral.
Existe una clasificacin de los aminocidos en base a su
cadena lateral

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 Alifaticas Apolares: Glisina (GLY, G), Alanina Cargados Positivamente (Basicos): Lisina,
(ALA, A), Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Arginina, Histidina
Metionina

Cargados Negativamente (Acidos): Aspartato,

Alifaticas Polares Sin Carga: Serina, Treonina, Glutamato
Cisteina, Asparagina, Glutamina

Aromaticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptofano

Las Cisteinas Reaccionan entre si por la prdida de 2

pares electrnicos sobre el hidrogeno unido al azufre y
se constituye un puente disulfuro, formando Cistina.
2
Si analizamos a las Arqueobacterias termofilas, sus
proteinas son muy resistentes a altas temperaturas,
soportando incluso los 100 de ebullicin del agua,
producto de la presencia de puentes disulfuro entre sus
aminoacidos.
Los aminoacidos con R aromatico tienen cadenas
laterales con dobles enlaces conjugados, deslocalizando
estos y haciendolos mas estables que el resto.
Ademas, estos aa tienen cadenas laterales mas
hidrofobicas, por lo que se generan alineamientos
internos de la proteina en un medio acuoso, tendiendo
los aa hidrofobicos a apilarse en el interior de la protena
El aminocido histidina, uno de los componentes de las
protenas, es un cido dbil, con pK = 6,0. De este modo,
Tabla sobre Propiedades y Convenciones associadas a los 20 Aminoacidos comunes encontrados en las Proteinas,
incluyendo su abreviacin y Simbolo, valores de pK, pI y ndice de Hidropatia
las protenas tambin pueden funcionar como tampones
o buffer (pensando en el pH experimental de 7).
Tambin, forma parte de ciclos activos como pasador de
protones al interior de una protena
Compuesto coordinado de Cisteina, Histidina y un Ion
Metalico
Existen algunos aminocidos no estndares encontrados
en protena, pero todos ellos se derivan de algunos de los
20 aminocidos estndares (como la hidroxiprolina,
presente en colgeno). Tambin hay aminocidos no
estndares fuera de las protenas, tales como la ornitina
y la citrulina (intermediarios en la sntesis de arginina y
en el ciclo de la rea).
Para motivo de experimentacion, se puede realizar
espectrofotometria para conocer la cantidad de proteina
total, sabiendo que el pico de absorcion general de los
aminoacidos es alrededor de los 280nm, sin embargo, el
DNA tambien tiene un pico de absorcin cercano a ese
valor, por lo que genera cierta interferencia en la
medicin.
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 Es una escala que mide la tendencia de una cadena
ndice de Hidropata lateral de un aminocido a buscar un ambiente acuoso
(valores ms pequeos) o un ambiente hidrofbico
(valores ms grandes). Los grupos R alifticos y apolares
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tienen el ndice positivo, por lo que tienden a estar al
interior de la protena, mientras que los polares lo tienen
negativo, por lo que tienen a estar en contacto con el
entorno acuoso. Sin embargo, hay excepciones, ya que la
ubicacin del aminocido depender tambin de otros
factores, como las propiedades de los aminocidos
vecinos, ya que la tendencia de grupo muchas veces
Otro ndice que determina la tendencia por un
ambiente hidrofilico o hidrofbico es el
REQUERIMIENTO DE POLARIDAD. Este siempre es
positivo y mientras ms hidrofbico es el aminocido
ms bajo es el valor, y mientras ms hidrofilico es,
ms alto el valor.
El aminocido tambin posee un punto isoelctrico y un
volumen molecular asociado
Cdigo Gentico Cannico
Cuando ocurren mutaciones y hay que sustituir un
aminocido por otro para que la protena no pierda la
funcin, se deben tomar en cuenta el ndice de
hidropata, requerimiento de polaridad, punto
isoelctrico y volumen molecular del aminocido. Sin
embargo, cuando esto ocurre, el cuerpo toma ms en
cuenta el requerimiento de polaridad y el ndice de
hidropata al momento de sustituir el aminocido, por
lo que la hidrofobicidad del aminocido es ms
importante para la funcin de la protena.
manda en donde va a estar el aminocido incluido en ese
grupo.
Es un error el decir que hay aminocidos hidrofbicos,
ya que todos son solubles, debido a que el grupo amino
(carga + a pH7) y grupo carboxilo (carga - a pH7)
interactan con el medio acuoso, cuando en los textos
se habla de estos se refieren a las cadenas laterales.
Las propiedades qumicas y fsicas de un aminocido
estn matemticamente asociadas con los codones
(tripletes de residuos nucleotdicos) a travs del cdigo
gentico cannico
Los aminocidos estn asociados a ms de 1 codn
Si una mala lectura produce por error un aminocido
distinto al que deba, el cdigo gentico cannico
facilita que este aminocido tenga propiedades
similares al aminocido correcto.
Los codones vecinos son codones que se diferencian en
solo 1 base
En la tabla se puede ver que aunque vare la ltima base
del codn, el ndice de hidropata se mantiene en la
mayora, por lo que la funcin de la protena no se ve
afectada.
El cdigo gentico cannico tiene el menor error
promedio de todos los cdigos genticos
La cantidad de aminocidos es 20 porque esto permite
la mayor cantidad de formas distintas de particionar el
conjunto de codones
Propiedades Acido Base de los
Aminocidos
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Recomendado leer pginas 78 a la 83 de la quinta edicin
de Lehninger Principios de Bioqumica

Denominacin de los polmeros de

aminocidos
Pocos aminocidos di-tri-tetra-penta.pptidos
Muchos aminocidos, bajo peso molecular(PM)
Polipptidos (de 10 a 50 aminocidos)
Muchos aminocidos mucho PM (miles de Dalton)
Protena (generalmente de ms de 50 aminocidos)
Se le asocian 100 Dalton a los aminocidos (500 dalton
5 aminoacidos)

La secuencia peptdica se ordena y escribe desde el

extremo amino terminal hacia el extremo
carboxiterminal

Estructura de la insulina bovina, presenta puentes

disulfuro entre cistenas

Tipos de proteinas:
Fibrosas (generalmente insolubles en agua)
Globulares (generalmente solubles en agua
De membrana

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