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QUIMICA DE ALIMENTOS

PROTENAS

Estructura de las protenas. Estabilidad


conformacional y adaptabilidad.

Desnaturalizacin de las protenas.

Propiedades funcionales.

Dra. Laura B. Lpez.


Ctedra de Bromatologa. Facultad de Farmacia y Bioqumica. UBA
e mail: laulop@ffyb.uba.ar
Amincido
Curva de valoracin de la glicina
Estereoqumica de los aminocidos

Excepto en la glicina todos los aminocidos que surgen de una hidrlisis de


protenas (cida o enzimtica), poseen actividad ptica. Esta propiedad se
debe a la presencia de un tomo de carbono asimtrico.
En los hidrolizados de protenas presentes en los tejidos vegetales o animales,
slo se encuentran ismeros de forma L. Esta uniformidad estructural de los
aminocidos es un factor bsico en la construccin de las protenas.

D-gliceraldehdo L-gliceraldehdo D-Alanina L-Alanina


Enlace peptdico

Los pptidos estn


formados por la unin de
aminocidos mediante un
enlace peptdico.

Es un enlace covalente que


se establece entre un
grupo carboxilo de un
aminocido i y el grupo
amino del aminocido i + 1,
dando lugar a la eliminacin
de una molcula de agua.
Estructura de las protenas
Es la secuencia de aminocidos de la protena. Indica que
aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden
Estructura en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de
una protena depende de la secuencia y de la forma que
Primaria esta adopte. ala-arg-asn-asp-asp-cys-glu-gly-his-ile-leu-
lys-met-phe-pro-ser-thr

El enlace peptdico que asocia dos aminocidos es un enlace amida sustituida que est
estabilizado por resonancia. Por un lado el enlace C-N posee un carcter parcial de
doble enlace y el enlace C=O de enlace simple. Esto tiene dos consecuencias: el grupo
N-H no se protonar entre pH 0 y 14 y no se puede producir una rotacin libre del
enlace CO-NH- . Los 4 tomos implicados en el enlace peptdico (C, O, N e H) y los
dos tomos de carbono estn en un mismo plano. Los tomos de oxgeno e hidrgeno
del grupo CO-NH estn en posicin trans (consecuencia de la estabilizacin por
resonancia). Por lo tanto la cadena polipeptdica puede representarse por una serie
de planos rgidos separados por los grupos HCR- Los enlaces covalentes simples
entre tomos de carbono son los nicos que poseen una rotacin libre (ngulos , psi y
,fi). El enlace peptdico C-N es muy estable.
Estructura secundaria: Es la disposicin de la secuencia de aminocidos en
el espacio. Por ejemplo la estructura helicoidal se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de
enlaces de hidrgeno entre el C=O de un aminocidos y el -NH del cuarto aminocido
que le sigue.

Alfa hlice

Beta plegada

La estructura beta es una estructura en


zigzag. Segn su conformacin las cadenas
peptdicas se llaman paralelas o
Las alfa hlice es la ms abundante de las antiparalelas. Las cadenas laterales (R) de
protenas con estructuras helicoidales. los residuos de aminocidos se sitan debajo
Estn estabilizadas por puentes de o encima del plano de las hojas y su carga o
hidrgeno. Pueden orientarse hacia la su volumen estrico tienen generalmente
derecha o hacia la izquierda pero las mas poco efecto sobre la existencia de tales
estables con las orientadas hacia la derecha. estructuras
Estructura secundaria
Poliprolina
En los restos prolina, en virtud de la estructura en anillo formada por la unin covalente
de la cadena lateral propilo con el grupo amina, no es posible la rotacin del enlace N- C.
Adems como no existe entre ellos un tomo de hidrgeno unido al nitrgeno, no
puede formar puentes de hidrgeno. Por estos motivos los segmentos que contienen
restos de prolina no pueden formar alfa hlice. La protenas ricas en prolina tienden
a asumir una estructura aperidica o al azar.
La poliprolina es capaz de formar dos tipos de estructuras helicoidales, llamadas
poliprolina I y II. En la poliprolina I los enlaces peptdicos se encuentran en la
configuracin cis y en la II en trans.
La estructura secundaria del colgeno, que es la mas abundante de las protenas
animales, es la de hlice de poliprolina tipo II. En el colgeno cada tercer resto
aminoacdico es glicina, habitualmente precedida por un resto de prolina. Tres cadenas
polipeptdicas se engranan para formar una triple hlice, cuya estabilidad se debe a
puentes de hidrgeno.
El colgeno es un ejemplo de protena
fibrilar: toda la cadena peptdica se
encuentra ordenada en una estructura
regular nica. La estabilizacin de esta
estructura se produce por interacciones
intermoleculares , principalmente puen-
tes de hidrgeno y enlaces hidrfobos.
Estructura terciaria:
La estructura terciaria es la disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de
enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de los aminocidos que tiene
azufre, puentes de hidrgeno, puentes elctricos e interacciones
hidrofbicas.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cual ser la
secundaria y la terciaria.

Beta plegada

Enrollamiento
al azar.

Alfa hlice
Lisozima de la clara de huevo: ejemplo de
protena globular en donde se alternan
segmentos regulares con los irregulares con
arrollamiento al azar
Enlaces que estabilizan las estructuras secundarias y
terciarias de las protenas.

CH2OH
Interaccin dipolo dipolo inducido o
CH2OH fuerzas de van der Waals
Estructura cuaternaria
Unin de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de
subunidad. Se producen fundamentalmente interacciones no covalentes, como
puentes de hidrgeno, interacciones hidrfobas e interacciones electrostticas.

Hemoglobina

Micela de casena
Estabilidad conformacional y adaptabilidad de las protenas

La estabilidad de las estructura nativa de las protenas se define como la


diferencia de energa libre entre los estado nativo y desnaturalizado o
desplegado de la molcula proteica.

Las protenas son slo marginalmente estables la ruptura de unas pocas


interacciones no covalentes son suficientes para desestabilizar la estructura
nativa.

Sin embargo las protenas no estn diseadas como molculas rgidas. Son
muy flexibles. Su estado nativo es metaestable y la ruptura de uno a tres
enlaces de hidrgeno o unas pocas interacciones hidrofbicas puede
modificar fcilmente la conformacin de las protenas. La adaptabilidad
conformacional al cambiar las condiciones de la disolucin en que se
encuentran les permite llevar a cabo funciones biolgicas crticas.
Por ejemplo la fijacin de sustratos o ligandos prostticos a las enzimas
implica la reorganizacin de segmentos polipeptdicos en los puntos de
fijacin.
DESNATURALIZACION PROTEICA

Cualquier modificacin de la conformacin nativa de la protena, a


nivel de la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria, que no
involucre ruptura de los enlaces peptdicos.

La desnaturalizacin puede ser reversible en algunas condiciones.

En las condiciones tpicas del procesamiento de alimentos, la


desnaturalizacin es por lo general irreversible.

Consecuencias
-Descenso de la solubilidad
- Modificacin de la capacidad de fijar agua
-Prdida de actividad biolgica
-Mayor susceptibilidad a ataque por proteasas (aumento de la digestibilidad).
-Incremento de viscosidad intrnseca
DESNATURALIZACION PROTEICA

Ej: aumento de
Y YD
YN actividad espumante o
emulsionante, aumento
de digestibilidad, etc.

Ej: prdida de
YN YD
actividad biolgica,
descenso de
solubilidad, etc.

Concentracin del agente desnaturalizante, temperatura o pH

Curvas de desnaturalizacin tpicas. Representan cualquier propiedad fsica o qumica


de la molcula de protena mensurable y que cambie al variar la conformacin. YN e YD
son los valores de Y para estados nativo y desnaturalizado, respectivamente.
La pendiente indica que es un proceso cooperativo, es decir que una vez que una
molcula proteica empieza a desplegarse, o una vez que se han roto unas pocas
interacciones, un ligero incremento de la concentracin del agente desnaturalizante o
de la temperatura despliega por completo la totalidad de la molcula.
AGENTES DE DESNATURALIZACION

- Fsicos
Calor
Fro
Tratamientos mecnicos : amasado, batido,
agitacin.

- Qumicos
cidos y lcalis
Disolventes orgnicos
Disoluciones acuosas de compuestos orgnicos
(urea, detergentes, agentes reductores).
PROPIEDADES FUNCIONALES
Son caractersticas fsico qumicas intrnsecas de cada protena que
determinan las caractersticas de los alimentos en los cuales se encuentran o
a los cuales son agregados

Son propiedades utilizadas en la formulacin de alimentos:


Papeles funcionales de las protenas alimentarias en los sistemas
alimenticios.
Clasificacin:

Propiedades de Hidratacin (Interaccin protena agua):


absorcin y retencin de agua, adhesin, dispersabilidad,
solubilidad, viscosidad.

Propiedades relacionadas con interaccin protena protena:


formacin de geles y masas proteicas.

Propiedades relacionadas con Interaccin de fases inmiscibles


(agua/aceite; agua/aire): propiedades emulsificantes y
espumantes.
Propiedades de hidratacin
En la hidratacin de las protenas a partir del estado seco se pueden postular las siguientes
etapas secuenciales:
Protena Adsorcin de la
deshidratada molcula de agua Adsorcin Condensacin de
por fijacin en multicapa de agua lquida Hinchamiento
zonas polares agua 3 4
1 2 Solvatacin
dispersin

La absorcin de agua, el hinchamiento, la 5


humectabilidad, la capacidad de retencin de agua, la Partculas o
cohesin y la adhesin estn relacionadas con las masa insoluble Disolucin
cuatro primeras etapas, en tanto que la dispersabilidad
y la viscosidad estn relacionadas tambin con la quinta. hinchadas

El estado final de la protena soluble o insoluble est relacionado tambin con propiedades
funcionales importantes como la solubilidad o solubilidad instantnea, en las que las 5 primeras
etapas ocurren rpidamente.

La gelificacin implica la formacin de una masa insoluble bien hidratada e interacciones


especficas protenas protenas .

Las propiedades de superficie como la emulsificacin y la formacin de espuma, necesitan


entre otras cosas de un elevado grado de hidratacin y de dispersin proteica.
Factores ambientales que influyen sobre las propiedades de
hidratacin
A mayor concentracin proteica mayor absorcin de agua

pH % agua A mayor temperatura


ligada 120

80 menor fijacin de agua por


las protenas (por disminucin
de puentes de hidrgeno).
40

2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 pH

Influencia del pH sobre la capacidad de retencin de agua del


msculo de ganado vacuno

Concentracin de sales A baja concentracin de sales la hidratacin de


las protenas puede verse incrementada.

A alta concentracin de sales las protenas


pueden deshidratarse.
Solubilidad

Las propiedades funcionales se ven afectadas por la solubilidad de las


protenas, las mas afectadas son las propiedades espesantes, espumantes y
gelificantes. Las protenas insolubles tienen un uso muy limitado en los
alimentos.

Las interacciones que influyen de forma mas destacada en las


caractersticas de solubilidad de las protenas son las hidrofbicas e
inicas.
Promueven asociacin protenas
Interacciones hidrofbicas protenas y disminuyen la solubilidad

Promueven asociacin protenas agua


Interacciones inicas
y aumentan la solubilidad

La solubilidad de una protena viene impuesta por la hidrofilia e hidrofobia


de la superficie de la misma que contacta con el agua del entorno. Cuanto
menor sea el nmero de zonas hidrofbicas de la superficie mayor ser la
solubilidad.
Clasificacin de las protenas segn su solubilidad

Albminas
solubles en agua (pH 6,6)
Globulinas
solubles en soluciones salinas diluidas (pH 7)
Glutelinas
solubles en soluciones
cidas (pH 2)
Alcalinas (pH 12)
Prolaminas
solubles en etanol 70 %
Otros factores que influyen sobre la solubilidad proteica

pH:
Capacidad de
retencin de
agua

4.5 5.0 5.5 6.0


pH
Muchas de las protenas presentan una solubilidad mnima a pH prximo a su
punto isoelctrico (pI). Esto se debe a la ausencia de repulsin electrosttica,
lo que promueve la agregacin y precipitacin, va interacciones hidrofbicas.

La desnaturalizacin por calor modifica el perfil de solubilidad frente al pH.


Se da una disminucin de la solubilidad al pI ya que el desplegamiento
incrementa la hidrofobia superficial.
Otros factores que influyen sobre la solubilidad proteica

Fuerza inica:
a valores bajos (cc < 0,5M) solubilizacin por salado
(debido a una disminucin en las interacciones protena-protena).
a valores ms elevados (cc > 1M) precipitacin por salado
(aumentan las interacciones protena-protena)

Tipo de disolvente: ejemplos etanol, acetona.


a menor constante dielctrica disminuye la solubilidad
proteica, en general (mayor interaccin intermolecular que conduce a la
precipitacin de las protenas).

Temperatura:
entre 0 40C aumenta la solubilidad (excepto las
muy hidrofbicas como beta casenas y algunas prot. de cereales).
> 40C disminuye la solubilidad proteica
(desnaturalizacin, exposicin de grupos apolares, agregacin y
precipitacin).
Solubilidad
Los datos de solubilidad resultan muy tiles para determinar las condiciones
ptimas para la extraccin y purificacin de protenas, a partir de sus
fuentes naturales y para separar fracciones proteicas.

El grado de insolubilidad de una protena es una medida prctica de la


desnaturalizacin + agregacin de la protena, una protena que se presenta
desnaturalizada, parcialmente agregada suele ser poco eficaz en los
procesos de gelificacin, emulsificacin o formacin de espuma.

La solubilidad proteica a pH neutro o al pI es con frecuencia la primera de


las propiedades funcionales que se mide en cada una de las etapas de
preparacin y procesado de un ingrediente proteico.
Ensayos usados: PSI (ndice de solubilidad de las protenas).
PDI (ndice de dispersabilidad de las protenas)
Ambos trminos expresan el porcentaje de protena soluble que contiene la
muestra.
ABSORCION DE AGUA - EXPERIMENTAL PARA SU DETERMINACION

La cantidad de agua absorbida (q) a cada tiempo se expresa como (ml) de


agua/ (g) masa seca
y se grafica en funcion del tiempo, cuando se llega a la meseta de la
curva, se obtiene la capacidad maxima de absorcion de agua.

q = Qt / (B + t)

donde (q) se refiere a la cantidad total de agua absorbida en el tiempo (t)


Q es la maxima capacidad de absorcin de agua; B se refiere al tiempo necesario
para absorber la mitad de la cantidad maxima de agua (Q/2) Figura 1 y 2

la velocidad de absorcion de agua

dq/dt = [1/BQ](Q-q)^2

donde (Q-q) se denomina factor de no saturacion (BQ)^-1 es la constante especifica


de velocidad

APLICACIONES Y LIMITACIONES

sirve para determinar la absorcion espontanea de agua en cualquier material proteico


en polvo

permite determinar ademas de la capacidad de absorcion de agua (Q), la velocidad


de hidratacion. este es un parametro muy importante desde el punto de vista
tecnologico, ya que nos indica la rehidratacion antes de utilizar cualquier producto
proteico.

permite estudiar el efecto de la temperatura, pH y de la presencia de solutos en el


agua de hidratacion.
Viscosidad
La aceptacin de alimentos lquidos y semislidos por parte de los
consumidores de salsas, sopas, bebidas, etc. depende de la viscosidad y
consistencia del producto.
Viscosidad (
): resistencia a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo
cortante. = . : esfuerzo cortante : gradiente de velocidad
Los fluidos newtonianos tienen un coeficiente de viscosidad constante
independiente del esfuerzo cortante o del gradiente de velocidad de flujo.
Las disoluciones, suspensiones, emulsiones, pastas y geles de protenas
presentan un comportamiento pseudoplstico: la viscosidad disminuye a
mayor velocidad de flujo.
Esto se debe a que : las molculas proteicas se orientan en la direccin
de flujo,
deformaciones en la esfera de hidratacin en la
direccin del flujo
Capa de hidratacin
a rupturas en las uniones dbiles (puentes de
Deformacin de una partcula
hidratada
hidrgeno, fuerzas de van der Walls).
Viscosidad

Cuando el flujo cesa, la viscosidad puede o no volver al valor original:


Protenas fibrosas (gelatina, actomiosina) permanecen orientadas,
tardan en volver a la viscosidad inicial.
Protenas globulares (prot. de soja o de suero lcteo) recuperan su
viscosidad inicial rpidamente disoluciones tixotrpicas.

El coeficiente de viscosidad de la mayor parte de los fluidos proteicos


aumenta exponencialmente con la concentracin proteica.
Viscosidad

Los fluidos Newtonianos muestran una relacin lineal entre :


esfuerzo cortante y : gradiente de velocidad. (ej: agua, leche, jarabe
de glucosa, etc)
Los fluidos pseudoplsticos muestran una relacin no lineal entre y
. (disoluciones, suspensiones, emulsiones, pastas y geles de protenas ).
Los plsticos de Bingham (viscoelstico plstico) requieren la
aplicacin de un esfuerzo mnimo antes de empezar a fluir. Ej:
mayonesa, ketchup, crema batida, clara batida, etc.
Propiedades relacionadas con interaccin protena
protena:

formacin de geles y masas proteicas.


Formacin de geles
Agregacin ordenada de protenas desnaturalizadas mediante enlaces
covalentes o no covalentes para dar origen a una red capaz de atrapar agua.
Ej: prod. lcteos (yogur), huevo (omelete), gelatina, ptos. de carne o
pescado triturados y calentados, masas panarias, pescados (surimi),
protenas vegetales texturizadas por extrusin o hilado, etc.
Se diferencia de:
Agregacin: formacin de grandes complejos por interacciones prot.-prot.
Precipitacin: agregacin que conduce a prdida parcial o total de
solubilidad.
Floculacin: agregacin al azar, sin desnaturalizacin por supresin de
repulsiones electrostticas intercatenarias.
Coagulacin: agregacin al azar con desnaturalizacin, con predominio de
interacciones prot. - prot. sobre prot.-disolvente cogulo grosero.

La gelificacin se utiliza no slo para obtener geles slidos viscoelsticos,


sino tambin para mejorar la absorcin de agua, los efectos espesantes, la
fijacin de partculas (adhesin) y para estabilizar emulsiones y espumas.
Formacin de geles
En general requiere a)calor; b) hidrlisis enzimtica , c) adicin de sales.
La solubilidad no es un prerequisito (colgeno, actomiosina).

a) Gel tipo cogulo


Agregacin
xPn Calor
xPd
Enfriamiento

(Pd)x Gel traslcido

En los geles termoirreversibles (clara de huevo, protenas de suero lcteo), las


interacciones protena-protena pueden ser a travs de
puentes disulfuros,
interacciones hidrofbicas
y/o electrostticas.
En los geles termorreversibles (gelatina) las interacciones protena-protena
predominantes son los puentes de hidrgeno;
Formacin de geles

b) hidrlisis enzimtica
Protelisis limitada quimosina (cuajo) gel tipo cogulo
(micelas de casenas)

tambin por disminucin del pH hasta el pI

c) adicin de sales (sales de calcio o de magnesio)


Los iones forman enlaces cruzados entre grupos negativamente
cargados de las molculas de protenas. Ej: tofu.

Influencia del pH: al pH isoelctrico o en sus proximidades las protenas


suelen formar geles tipo cogulo. A valores extremos se forman geles
dbiles, por las fuertes repulsiones electrostticas reinantes. El pH ptimo
para la formacin de geles es 7-8 para la mayor parte de las protenas.
GELIFICACION:

Las caractersticas tpicas de muchos alimentos estn determinadas por


la propiedad de gelificar de las protenas. Por ejemplo, la textura,
propiedades organolpticas, rendimiento y calidad de productos como
gelatinas, embutidos, surimi, yogur, postres lcteos, estn vinculadas a la
formacin de un gel proteico.

Protenas gelificantes
Protenas del msculo
Clara de huevo
Casenas de la leche
Protenas del lactosuero
Protenas de soja
Formacin de masa

Gluten de trigo harina + agua masa (pasta


viscoelstica
y muy cohesiva)

Protenas Albminas
de cereales 15 %
Globulinas

Prolaminas Gliadinas Constituyen el gluten


85 %
Glutelinas Gluteninas

Gliadinas (puentes disulfuro intracatenarios) son responsables


de la extensibilidad

Gluteninas (puentes disulfuro intra e intercatenarios) son responsables


de la elasticidad
Formacin de masa

Gluten: mas del 50 % de los aa corresponden a Glu/Gln y Pro.


30 % de aa hidrfobos interacciones hidrofbicas fijacin de lpidos
Gln + HO aa (10 %) fijacin de agua,
propiedades de cohesin adhesin (formacin de
puentes de H).
Cis/Cys 2-3 % intercambio sulfhidrilo-disulfuro (determina una
amplia polimerizacin de las protenas de gluten).
Formacin de masa

Amasado: matriz compleja: almidn protenas lpidos (desplegamiento


parcial de las protenas).

Se establece una red proteica tridimensional, viscoelstica, al


transformarse las partculas de gluten iniciales en membranas delgadas que
retienen los grnulos de almidn y el resto de los componentes de la harina.

Horneado: gluten por encima de 70 80 libera algo de agua que es


absorbida por el almidn parcialmente gelatinizado.
Sin embargo las protenas de gluten juegan un papel
fundamental en la retencin de agua durante el horneado, dando lugar a
estructuras blandas (40 50 % de agua).
Las protenas solubles del trigo se desnaturalizan y agregan
por horneado y esta gelificacin parcial contribuye a la formacin de la
corteza del pan.

Producto sin hornear: aglutinante (ligante) en pastas de carne y surimi


(cohesin adhesin)
Propiedades relacionadas con Interaccin de fases
inmiscibles (agua/aceite; agua/aire):
propiedades emulsificantes y espumantes.
Propiedades de superficie

Insertar figura 20 filminas de Patsy

Representacin esquemtica del papel de las reas hidrfobas


superficiales en la probabilidad de que una protena se adsorba en la
interfase aire-agua.
Principales atributos de protenas con actividad de
superficie apropiadas

I) Adsorcin rpida en la interfase

II) Desplegamiento y reorientacin rpida en la interfase (de las


regiones hidrfilas e hidrfobas de la molcula).
Lleva a una reduccin de la tensin interfasial.

III) Interaccin con molculas vecinas


Formacin de pelcula viscoelstica fuerte que
resista los movimientos mecnicos y trmicos.
Propiedades emulsificantes

Ejemplos: leche, cremas, mayonesas, manteca, productos crnicos, etc.

a) Capacidad de emulsificacin: mL aceite emulsificado/ g prot.


Solucin de protena + gotas de aceite: se ve el momento en que
se rompe la emulsin. Se mide el volumen de aceite agregado

b) Estabilidad de la emulsin EE = Vf x 100


Vi
Se somete a la emulsin a almacenamiento a temperaturas
elevadas o centrifugacin y se mide el Vf (volumen de grasa
separada) y el Vi (volumen inicial de la emulsin)

Estas dos medidas reflejan las dos funciones que desempean las
protenas en las emulsiones: facilitar su formacin (principalmente
por rebajar la tensin interfasial) y contribuir a estabilizar la
emulsin formando una barrera fsica en la interfase.
Factores que afectan la capacidad de emulsificacin y la
estabilidad de la emulsin
Solubilidad (juega un papel importante pero no se requiere 100 % de
solubilidad).

pH ptima al pI gelatina compacta, viscoelstica alta estabilidad


SBA, clara de huevo
alejados del pI soja, lcteas, miofibrilares + solubles

Temperatura el calor tiende a desestabilizar las emulsiones a menos que las


protenas gelifiquen. (emulsin crnica).

Ejemplos de protenas con buenas propiedades emulgentes:


casenas, protenas de soja, actomiosina, plasma, globinas de la
sangre, etc.
Propiedades espumantes
Ejemplos: merengue, crema batida, espuma en la cerveza, mousses, pan,
souffles, helados, etc.

Formacin de espuma
Burbujeo (baja cc de prot.
0,01 2 % p/v) burbujas +
grandes
Batido (alta cc de prot. 1
40 % p/v) espuma + suave
Despresurizacin: consiste
en liberar repentinamente
la presin de una disolucin
previamente presurizada.
ej: cremas en aerosol.
Propiedades espumantes
Desestabilizacin
- Drenaje del lquido entre las laminillas bajo la accin de la
gravedad, por diferencias de presin o por evaporacin.
- Difusin de gas desde las burbujas
El drenaje y la ruptura son
mas pequeas a las mas grandes. interdependientes, ya que la
- Ruptura de laminillas lquidas que ruptura incrementa el drenaje
y ste disminuye la resistencia
separan las burbujas de gas. de las laminillas.

Estabilizacin
Disminucin de tensin entre fases y repulsin de laminillas
Elasticidad de protenas adsorbidas
Aumento de viscosidad
a) Capacidad de formacin de espuma: 1 Vol de espuma= 100.E/A
2 Overrun o incremento de volumen = 100.B/A
3 Potencia espumante= 100.B/D
b) Estabilidad espuma 1) se determina la intensidad de drenaje del lquido o
del colapso de la espuma (reduccin de volumen) al cabo de un tiempo.
2) tiempo necesario para drenaje total o semitotal o para un colapso
total o semitotal. 3) el tiempo preciso para que el drenaje comience.
Factores que afectan las propiedades espumantes de las protenas

Solubilidad: protenas solubles presentan buena capacidad de formacin de


espuma pero partculas de protenas insolubles tambin porque aumentan la
viscosidad superficial.
pH: en general mayor estabilidad en pI. A pH= pI aumenta capacidad
espumante pero disminuye la estabilidad.
Concentracin proteica: con . Prot. estabilidad
Temperatura: calor disminuye la capac. espum., disminuye la estabilidad
(a menos que las prot. gelifiquen.)
Otros componentes: sales (NaCl) capac. espum estabilidad
sacarosa expansin estabilidad
lpidos interfieren por ubicarse ellos mismos en la
interfase aire agua. .
Propiedades espumantes
Para estabilizar una espuma es preciso formar una pelcula proteica impermeable
al aire, gruesa, elstica, cohesiva y continua en torno a cada burbuja.

Las protenas deben adsorberse fuertemente en la interfase aire/agua , va


interacciones hidrofbicas, para evitar su desorcin y la correspondiente perdida
de lquido por drenaje. Se precisa adems una flexibilidad y movilidad de la
protena suficientes para contrarrestar la deformacin por tensin, la extensin de
la interfase y el adelgazamiento de las laminillas.

Protenas con buenas propiedades espumantes: clara de huevo, porcin globnica


de la hemoglobina, seralbmina bovina, gelatina, protenas del suero, micelas
de casenas, beta casena, gluteninas, protenas de soja.

Son mltiples las semejanzas entre la formacin de espumas y emulsiones pero no


existe una correlacin estrecha entre las capacidades emulsificantes y
espumantes de las protenas. Quizs se puede explicar este hecho teniendo en
cuenta que la estabilidad de la espuma es mas exigente, respecto de la estructura
residual de la protena situada en la interfase, que la de las emulsiones.
Texturizacin
Desplegamiento de cadenas peptdicas de protenas globulares por
ruptura de interacciones intramoleculares y estabilizacin de las
cadenas estiradas por creacin de interacciones intermoleculares.

Hilado

Extrusin termoplstica

Coagulacin trmica y formacin de pelculas


a) suspensin de harina de soja se deshidrata sobre
rodillos. Se forma una pelcula y se le da forma ( + aromatizantes
o saborizantes).
b) suspensin de soja, se deja en reposo a alta
temp. y se forma como una nata que se llama Yuba.
Produccin de Hojuelas de soja desengrasadas
protena
texturizada Tratamiento alcalino y
por hilado Fraccin insoluble
separacin

Fraccin soluble

Tratamiento cido y
Fraccin soluble
separacin

Protena de soja concentrada

Resuspensin + trat. alcalino +


filtracin
Protena
Solucin alcalina de protenas
texturizada por
hilado
Hilado: inyeccin a presin a travs de placas
perforadas
Bao cido de Na Cl, precipitacin por salado
Adicin de grasa,
Sistema de rodillos que Adicin de colores, sabores,
estiran las fibras aglutinantes nutrientes, etc
Produccin de protena texturizada
por extrusin

Harina de soja +
sustancias amilceas

Al extrusor llega una masa


viscosa que es extruda a
travs de una placa perforada a
un ambiente de presin normal.
Se produce una evaporacin
Alimentador con relmpago del agua interna con
acondicionamiento formacin de burbujas de vapor
a vapor (humedad que se expanden.
Dispositivo
10 30 %)
de extrusin Protena
Se aplica alta texturiza-
presin y
da por
alta Secado
extrusin
temperatura
Aprovechamiento de las propiedades de las
protenas en la industria de alimentos
HIDRATACION
Embutidos, fiambres: la hidratacin
es el primer paso para la gelificacin
o emulsin pero tambin se utiliza
esta caracterstica para la
extensin de productos sin que la
protena gelifique o se emulsione.
Protenas tpicamente utilizadas en
este caso: protena de soja,
protenas crnicas, protenas
lcteas, gluten de trigo
Masas: se utiliza la protena de
trigo presente en la harina y las
protenas lcteas
Aprovechamiento de las propiedades de
las protenas en la industria de alimentos
GELIFICACION
Gelatinas: protenas de
colgeno
Embutidos crnicos: protenas
de soja, protenas lcteas,
protenas crnicas:
musculares, plasma
Surimi: protenas de soja,
protenas lcteas
Postres lcteos: protenas
lcteas, protenas de colgeno
Productos de panadera:
protenas lcteas
Aprovechamiento de las propiedades de
las protenas en la industria de alimentos
EMULSIFICACION
Crema batida, helados:
protena lctea
Postres lcteos: protena
lctea
Emulsiones crnicas: protena
crnica, plasma, protenas
lcteas, protenas de soja
Aprovechamiento de las propiedades de
las protenas en la industria de alimentos

ESPUMADO
Helados
Crema batida
Panes leudados
Merengues
Souffles
Papeles funcionales de las protenas alimentarias en los sistemas
alimenticios.
Protenas utilizadas en la industria de alimentos

PROTEINAS FUENTE NOMBRE COMERCIAL % PROT. APLICACIN FUNDAMENTAL


ANIMALES LACTEAS WPI 90% Suplementos nutricionales
WPC 80 80% Suplementos nutricionales
WPC 40 WPC 35 40-35% Lcteos
SUERO DULCE 13% Lcteos
SUERO DESMINERALIZADO 13% Lcteos
CASEINA
CARNICAS FIBRA DE COLAGENO 90% Crnicos
GELATINA 97% Postres
RECORTES DESHIDRATADOS 87% Crnicos
PLASMA 70% Crnicos
OVOALBUMINAS 85% Panificacin
VEGETALES SOJA HARINA 52% Panificacin
TEXTURIZADO 52% Anlogos crnicos / Medallones
CONCENTRADO 70% Chacinados
AISLADO 90% Chacinados / Bebidas
TRIGO HARINA 13-15% Panificacin
GLUTEN 75% Panificacin / Matambres
ARVEJAS
HIDROLIZADAS
EJEMPLOS DE MATERIAS PRIMAS PROTEICAS UTILIZADAS EN
DERIVADOS CARNICOS

Productos lcteos:
caseinato, leche en
polvo, suero lcteo o Derivados de
suero de queso (WPC huevo:
80, WPC 35, ovoalbmina,
Productos de suero dulce con 13 % huevo en polvo.
soja: aislados, de protenas)
concentrados,
Otras protenas crnicas:
texturizados.
Protenas de cerdo, que
provienen de recortes grasos,
Plasma bovino, deshidratadas; fibra de
plasma porcino colgeno; emulsin de cuero;
gelatina vacuna.

Protena Hidrolizada:
protenas hidrolizadas de Trigo: harinas,
trigo, de cerdo, gelatinas gluten y aislado
hidrolizadas. de gluten
BIBLIOGRAFIA
Qumica de los alimentos. 2da Edicin. Owen Fennema.
Editorial Acribia. 2000.
Qumica de los alimentos. 2da Edicin. Belitz - Grosch.
Editorial Acribia SA. 1997.
Protenas alimentarias. Bioqumica, Propiedades funcionales.
Valor nutritivo. Modificaciones qumicas. Cheftel, Cuq,
Lorient. Editorial Acribia SA. 1989.
Qumica de los alimentos. 4ta Edicin. Salvador Badui
Dergal. Pearson Educacin. 2006.
Curso: Aplicaciones de protenas en la industria de
alimentos. Ing. Mara Laura Aparicio. AATA. 29/4/09.