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“AÑ0 DEL BUEN SERVICIO AL CIUDADANO”

UNIVESIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA -FILIAL CAJABAMBA

FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS

ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE INGENIERIA EN

INNDUSTRIAS ALIMENTARIAS

ASIGNATURA :COMPOSICIÓN DE ALIMENTOS

TEMA : DESNATURALIZACIÓN PROTEICA

DOCENTE : ING.WILLAM FRANK CONTRERAS PUGA

NOMBRES : EPIFANIA BENITA

APELLIDOS : CUBA CRUZ

CICLO :V

CAJABAMBA 11 DE JULIO DEL 2017


PRÁCTICA Nº 01: DESNATURALIZACIÓN PROTEICA

I. Resumen
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente
disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación.
La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y
se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizadas.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:


 cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.
 una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos
del interior aparecen en la superficie
 pérdida de las propiedades biológicas.

El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura


nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los
procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas las proteínas
reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes


desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la
desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva
mediante cambios en:

 polaridad del disolvente. La polaridad del disolvente disminuye cuando se


le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la
acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y
precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior
hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria,
provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los
detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

 fuerza iónica .Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de
sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidina, por ejemplo) también
provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y
(2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de
forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. A veces es una
disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las
proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al
dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la
fuerza iónica original.
 pH .Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además
de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga
eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina
las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a
menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima
en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece
cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la
formación de agregados.

 temperatura .Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía


cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de
las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura
destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína,
de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se
produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.
I. Abstracto
I. Summary
Denaturation of proteins is called loss of higher order structures (secondary,
tertiary and quaternary), leaving the polypeptide chain reduced to a statistical
polymer without any fixed three-dimensional structure.
Any factor that modifies the interaction of the protein with the solvent will
decrease its stability in solution and cause precipitation.
Precipitation is usually a consequence of the phenomenon called denaturation
and it is said then that the protein is denatured.

Denaturation causes various effects on protein:


• changes in the hydrodynamic properties of the protein: increase viscosity
and decrease the diffusion coefficient.
• a drastic decrease in its solubility, as the hydrophobic residues from the
interior appear on the surface
• loss of biological properties.

The process by which the denatured protein regains its native structure is
called renaturation. This property is very useful during the processes of
isolation and purification of proteins, since not all proteins react in the same
way before a change in the medium where it is dissolved.

Agents that cause denaturation of a protein are called denaturing agents.


Physical (heat) and chemical agents (detergents, organic solvents, pH, ionic
strength) are distinguished. As in some cases the phenomenon of denaturation
is reversible, it is possible to selectively precipitate proteins by changes in:

• polarity of the solvent. The polarity of the solvent decreases when you add
less polar substances than water such as ethanol or acetone. This decreases the
degree of hydration of the surface ionic groups of the protein molecule,
causing aggregation and precipitation. The organic solvents interact with the
hydrophobic interior of the proteins and disorganize the tertiary structure,
causing their denaturation and precipitation. The action of detergents is similar
to that of organic solvents.

• ionic strength. An increase in the ionic strength of the medium (by addition
of ammonium sulfate, urea or guanidine hydrochloride, for example) also
causes a decrease in the degree of hydration of the surface ionic groups of the
protein, since these solutes (1) compete for water and (2) break hydrogen
bridges or electrostatic interactions, so that protein molecules are added and
precipitated. Sometimes it is a decrease in ionic strength that causes
precipitation. Thus, proteins that dissolve in saline media can be denatured by
dialyzing them against distilled water, and are renatured when the original
ionic strength is restored.

• pH. The H + and OH- ions of water cause similar effects, but in addition to
affecting the aqueous envelope of the proteins also affect the electric charge of
the acidic and basic groups of the side chains of the amino acids. This
alteration of the surface charge of the proteins eliminates the electrostatic
interactions that stabilize the tertiary structure and often causes its
precipitation. The solubility of a protein is minimal at its isoelectric point,
since its net charge is zero and any electrostatic repulsion force that would
hinder the formation of aggregates disappears.

• Temperature. When the temperature is high, the kinetic energy of the


molecules increases, thereby disorganizing the aqueous envelope of the
proteins, and denaturation. Also, an increase in temperature destroys weak
interactions and disorganizes the structure of the protein, so that the
hydrophobic interior interacts with the aqueous medium and precipitation of
the denatured protein occurs.

II. Introducción
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo
que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y
desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo
interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la
proteína desnaturalizada.
III. Objetivos
- Conocer el proceso de desnaturalización de la proteína del huevo.
- Conocer los fundamentos fisicoquímicos de la desnaturalización de
proteínas.

IV. Marco teórico.


1. Huevo
El huevo es uno de los alimentos más consumidos en el mundo dadas sus
propiedades nutricionales, y además, está considerado como
un superalimento, porque integra prácticamente todos los elementos
esenciales.

2. Proteínas del huevo

La proteína del huevo es posiblemente de las mejores fuentes que podamos


incorporar a nuestra alimentación, bien sea por objetivos marcados dentro
de un planing de entrenamiento, o directamente como un aporte y
beneficiarnos de sus excelentes propiedades y calidad nutricional.

Se dice que la proteína del huevo es una proteína completa porque contiene
todos aminoácidos esenciales, entre ellos los famosos aminoácidos de
cadena ramificada y ácido glutámico. Además, cuenta con un alto valor
biológico, lo que determina que posee una gran eficiencia a la hora de ser
absorbido y utilizado por el cuerpo para ayudar a desarrollar la masa
muscular o mejorar el tiempo de recuperación entre entrenamientos entre
otras muchas funciones.

Podemos encontrar dos partes bien diferenciadas en el huevo: yema y


clara; ambas con un perfil nutricional diferente, aunque comparten el
aporte proteico, siendo más elevado en el caso de la clara.

La clara de huevo contiene 11,12% de proteínas, un 0,70% de hidratos de


carbono y un 88,00% de agua además de no aportar colesterol. Con
respecto a la composición de proteínas que se encuentran en esta parte del
huevo, podemos ver las siguientes:
 55% Ovoalbúmina
 12% Ovo transferrina
 11% Ovo mucoides
 8% Ovo globulina G2 y G3
 3,5% Ovo mucinas
Por su parte, las yemas, aportan la parte de las grasas y colesterol, y una
porción de proteínas. Sin embargo, posee una densidad de micronutrientes
muy alta: vitaminas liposolubles, como la A, D, E, y K, vitaminas B6, B12,
ácido fólico, ácido pantoténico y tiamina, junto a ciertos ácidos grasos
esenciales, también es rica en minerales, como el calcio, hierro y fósforo.

( https://www.hsnstore.com/blog/asimilacion-proteinas-huevo-crudo-vs-
huevo-cocinado/ )
V. Materiales y Métodos

Experimento

¿Qué es lo que queremos hacer?

Observar cómo un huevo se “fríe” sin necesidad de fuego, aceite ni sartén


.
5.1. Materiales:

- 2 placas Petri
- 2 huevos crudos
- Alcohol etílico de 96º

5.2. Procedimiento:

- Vaciar el huevo sobre la placa Petri y seguidamente cubrir con


alcohol. Dejar reposar 1 hora y anotar los resultados.
- Vaciar y batir el huevo sobre la placa Petri, seguidamente cubrir con
alcohol. Dejar reposar 1 hora y anotar los resultados.

VI. Resultados

En la siguiente practica poco a poco veremos (el efecto comienza a notarse casi
inmediatamente, aunque el resultado completo se observa al cabo de una hora
aproximadamente) como la clara adopta el color y textura solida de un huevo
realmente frito. La yema permanecerá liquida debajo de la capa blanca protectora
de la clara.
La transformación que conocemos al freír habitualmente un huevo consiste en el
cambio estructural de las proteínas. Ese cambio “La desnaturalización” se puede
producir no solo por acción del calor sino también por el contacto con ciertas
sustancias como el etanol.
Esta reacción y curioso efecto también se consigue si previamente a la adición del
alcohol batimos el huevo. En este caso obtendremos algo parecido a un huevo
“Revuelto” que adoptara la forma del recipiente, como si de un flan se tratase.
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encontraban enrolladas
adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas globulares.
Al juntarlo con el alcohol, este hace que las proteínas cambien su
estructura globular.
Lo mismo sucede si se pone a freír o a cocer dicha clara. Este proceso se conoce
con el nombre de desnaturalización y se puede producir de muy diversas maneras:

- Calentando o cocinando la clara.


- Batiendo las claras
- Por medio de agentes químicos como alcohol, sal, acetonas, ácido, etc.

HUEVO #01
HORA FOTO
DESCRIPCIÓN
FRONTAL O SUPERIOR

Agregamos 1.65
ml de alcohol no
04:28 pm se presenta
ningún cambio en
ese instante.

Pasado los 10
min se presenta
un cambio la
clara empieza a
tener un color
04:40 pm blanco como si el
huevo ya
estuviera frito y
la yema se separa
al fondo con un
líquido blanco.

En esta hora el
huevo no tenía
04:50 pm
ningún otro
cambio.
No presenta
ningún cambio
05:00 pm seguía con la
misma
apariencia.

No presento
05:10 pm ningún otro
cambio.

En este tiempo
final el huevo
continuo con la
05:20 pm
misma apariencia
sin presentar
ningún cambio.

HUEVO #02
HORA FOTO
DESCRIPCIÓN
FRONTAL O SUPERIOR
Agregamos 60 ml
de alcohol y no se
04:29 pm
presenta ningún
cambio.

Pasado los 10 min


la clara presenta
un color blanco
claro como frito
como en el caso
04:41 pm
del primer huevo y
la yema también
pasa al fondo
juntos con un
líquido.

Luego del cambio


anterior el huevo
mantiene su
04:51 pm
apariencia como
en el caso
anterior.
En estos minutos
el huevo sigue
05:01 pm
manteniendo su
apariencia.

Mantiene su
apariencia de
05:11 pm
como si estuviera
frito.

Finaliza estos
últimos 10 min
sigue
05:21 pm
manteniendo la
aparecía de un
huevo frito.

HUEVO #03
HORA FOTO
DESCRIPCIÓN
FRONTAL O SUPERIOR
Batimos la yema
con la clara y
luego
agregamos 65
04:30 pm
ml de alcohol y
esperamos 10
min para el
cambio.

Pasado los 10
min como en
este caso el
huevo batido
presento un
04:40 pm
color
amarillento y
tenía una
apariencia de un
huevo revuelto.

Este mantiene
su forma como
04:50 pm
el caso de los 10
min anteriores.
No presenta
otro cambio
05:00 pm sigue
manteniendo su
apariencia.

No presenta
ninguna
05:10 pm
modificación en
su estructura.

En los últimos
minutos el
05:20 pm huevo no
presento ningún
cambio.
HORA HUEVO #04
FOTO
DESCRIPCIÓN
FRONTAL O SUPERIOR

Batimos clara
con la yema y
luego Agregamos
04:31 pm 70 ml de alcohol
y esperamos 10
min para el
cambio.

Como el huevo
estaba batido
pasado los 10
min este tiene
04:41 pm una apariencia
de huevo
revuelto y un
color blanco
amarillento.

En estos 10 min
el huevo no
presenta ningún
04:51 pm cambio sigue
manteniendo la
apariencia del
anterior.
No presenta
ningún cambio
05:01 pm sigue
manteniendo esa
apariencia.

Sigue
manteniendo su
05:11 pm
apariencia como
huevo revuelto.

Al finalizar la
práctica no
presento ningún
05:21 pm cambio con
respecto al caso
de los primeros
10 min.

VII. Discusión
¿Qué ha sucedido?
lo que ocurrido es que el alcohol, es capaz de producir la desnaturalización de la proteína
del huevo, produciendo que el huevo se cocine de forma química.
VIII. Conclusiones
La mezcla entre disolventes orgánicos y una solución proteica produce la interacción del
disolvente orgánico con el interior hidrofóbico de las proteínas, lo cual genera la
desorganización de la estructura terciaria, lo cual produce la desnaturalización y
precipitación de la proteína.

IX. Bibliografía
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm