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Aminoácidos: uma abordagem teórica |

Laboratório Online
7 de Novembro de 2013 João Rodrigues 6847 visualizações 0

Comentários aa, alanina, alfa, amida, amina,aminoácido, arginina, asparaina, aspartato, cisteína, cistina, dissulfur

eto, fciências, fenilalanina, glicina, glutamato, isoleucina, leucina,lisina, metionina, peptidos, pontes, prolina, pro

teínas, proteogénico, serina, tirosina, treonina, triptofano, valina


As proteínas medeiam praticamente todos os processos que ocorrem numa célula, sendo estas
as macromoléculas biológicas mais abundantes na Natureza.

Todas as proteínas são construídas a partir de um mesmo conjunto de 20 aminoácidos,


covalentemente ligados segundo sequências lineares características. A partir deste conjunto
de moléculas, diferentes organismos conseguem produzir uma vasta gama de compostos
como enzimas, hormonas, anticorpos, proteínas transportadoras, penas, teias de aranha,
antibióticos e muitas outras moléculas com funções biológicas características e específicas.

As proteínas são polímeros de aminoácidos, em que cada resíduo de aminoácido se encontra


ligado ao seu resíduo vizinho por um tipo específico de ligação covalente. (O termo “resíduo”
reflecte a perda de moléculas de água quando um aminoácido se liga a um outro.) As proteínas
podem ser quebradas (hidrolisadas), originando os aminoácidos constituintes. São vinte os
aminoácidos que intervêm na síntese proteica, sendo por isso denominados de aminoácidos
proteogénicos.

Todos os aminoácidos usados na síntese proteica são α-aminoácidos. Estes possuem um


grupo carboxilo (-COOH) e um grupo amina (-NH2), ambos ligados ao mesmo átomo de
carbono – o carbono α. A única coisa que diverge de aminoácido para aminoácido é a sua
cadeia lateral, ou grupos R, que podem diferir em tamanho, na estrutura, na carga eléctrica e
na solubilidade da molécula em água. Além destes vinte aminoácidos, existem muitos outros,
menos comuns. Alguns destes são resíduos modificados depois da proteína ter sido
sintetizada; outros estão presentes nos organismos, mas não fazem parte das estruturas
proteicas.

estrutura geral de um aminoácido


Wikimedia commons
Em todos os aminoácidos (excepto a glicina), o carbono α encontra-se ligado a quatro grupos
diferentes: um grupo carboxilo, um grupo amina, um grupo R e um átomo de hidrogénio. O
átomo de carbono α é, portanto, um centro quiral (diferentes grupos podem ocupar posições
espaciais diferentes, dando origem a diferentes estereoisómeros). Estes quatro grupos estão
dispostos em torno do carbono central segundo uma geometria tetraédrica (o carbono α dispõe
as suas quatro orbitais sp3 segundo uma geometria tetraédrica para minimizar as repulsões
entre os grupos a que está covalentemente ligado), pelo que só existem duas combinações
possíveis para as suas posições espaciais, podendo por isso originar dois enantiómeros
(segundo o sistema D,L de nomenclatura). Para se identificar se o enantiómeros em questão
é o L-aminoácido ou o D-aminoácido, basta dispor a molécula segundo a projecção de
Fischer, de forma a que o grupo carboxilo fique voltado para cima. Se o grupo amina ficar
voltado para a esquerda, trata-se do L-aminoácido. Caso, pelo contrário, o grupo amina fique
voltado para a direita, então o composto é o D-aminoácido.

Estereoisómeros da alanina segundo a


projecção de Fischer
Strokbio
Quase todas as moléculas com centros quirais encontram-se presentes na Natureza na forma
de apenas numa forma de estereoisómero. Os aminoácidos presentes nas proteínas são
exclusivamente L-estereoisómeros. No entanto existem determinadas moléculas, como certos
antibióticos e alguns constituintes das paredes celulares bacterianas, que possuem D-
estereoisómeros.

Um dos pontos-chave para a bioquímica é o conhecimento das propriedades químicas dos


aminoácidos. Para isso, os α-aminoácidos proteogénicos são divididos em classes de acordo
com as propriedades dos seus grupos R, em particular a sua polaridade, ou a tendência que
este tem em reagir com a água a pH fisiológico (aproximadamente 7,0). Uma destas classes
é a dos aminoácidos com grupos R apolares alifáticos, ou seja, os aminoácidos que possuem
cadeias laterais hidrofóbicas. Fazem parte desta classe a alanina, a valina, aleucina e
a isoleucina, cujos grupos R tendem a aglomerar-se de forma a que as suas interacções com
a água sejam o menor possíveis, estabilizando a estrutura das proteínas através das interacções
hidrofóbicas. Aglicina é também um aminoácido pertencente desta classe. Embora esta tenha
maior tendência a associar-se aos aminoácidos apolares, a sua cadeia lateral, dado o seu
tamanho muito reduzido, não contribui quase nada para as interações hidrofóbicas.
A metionina, um dos dois aminoácidos que possui um átomo de enxofre, é também
pertencente a esta classe, devido ao grupo tio-éter presente na cadeia lateral. A prolina é um
aminoácido com uma cadeia lateral apolar alifática muito distinta, uma vez que é o único
aminoácido proteogénico que possui uma estrutura cíclica como cadeia lateral.
Outra classe é a dos aminoácidos com grupos R aromáticos, sendo estes a tirosina,
a fenilalanina e otriptofano. Estes aminoácidos possuem cadeias laterais com estruturas
aromáticas, relativamente apolares (hidrofóbicas), sendo a fenilalanina o mais apolar dos três.
Estes três aminoácidos (mais a tirosina e o triptofano e a tirosina do que a fenilalanina)
absorvem radiação ultravioleta (UV) na ordem dos 280 nm, sendo esta propriedade muito
explorada na quantificação e na caracterização das proteínas.
Existem também os aminoácidos com grupos R polares electricamente neutros (sem carga).
As cadeias laterais deste aminoácidos são mais solúveis em água, ou mais hidrofílicas, que
as dos aminoácidos com grupos R apolares, uma vez que possuem grupos funcionais que
estabelecem interacções por pontes de hidrogénio com a água. Esta classe inclui os
aminoácidos serina, treonina, cisteína (o segundo aminoácido com um átomo de enxofre na
cadeia lateral), asparagina e glutamina. A polaridade da serina e da treonina deve-se aos
seus grupos hidroxilo; no caso da cisteína, o seu grupo sulfidril funciona como ácido fraco e
consegue realizar pontes de hidrogénio com átomos de oxigénio ou azoto; a polaridade da
asparagina e da glutamina deve-se aos seus grupos amida.
A asparagina e a glutamina correspondem a amidas de duplos outros aminoácidos – aspartato
e glutamato, respectivamente. A cisteína pode ser oxidada, formando ligações covalentes
dissulfureto, originando dímeros cistina. Estas pontes dissulfureto são fortemente
hidrofôbicas, desempenhando um papel importante na estrutura de muitas proteínas.

Uma outra classe de aminoácidos é a dos aminoácidos com grupos R polares positivamente
carregados. Os aminoácidos que apresentam carga positiva a pH 7,0 são a lisina, que possui
um segundo grupo amina na sua cadeia alifática lateral, a arginina, que possui um grupo
guanidínio positivamente carregado e a histidina, que possui um grupo aromático imidazole.
Sendo o único aminoácido que possui uma cadeia lateral ionizável com um pKa próximo de
do pH neutro, a histidina pode apresentar-se a pH 7,0 com carga positiva, ou na sua forma
desprotonada, pelo que desempenham um papel fundamental em reacções catalisadas
enzimaticamente, servindo como dadores / aceitadores de protões.
Existem ainda a classe dos aminoácidos polares negativamente carregados, que inclui dois
aminoácidos que possuem um segundo grupo ácido carboxílico e que apresentam uma carga
negativa a pH 7,0: o aspartato (ácido aspártico) e o glutamato (ácido glutâmico).
Aminoácidos proteogénicos divididos em classes segundo as propriedades químicas da
cadeia lateral
Lehninger Principles of Biochemistry
O pKa é uma medida correspondente à tendência com que um grupo cede um protão, pelo
que, quanto menor for o seu valor, mais ácido é esse grupo. Quando um composto, que possui
um grupo com carácter ácido-base, se encontra num meio cujo pH é igual ou superior ao pKa
desse grupo, então este vai encontrar-se desprotonado. Se, por sua vez, o pH do meio for
inferior ao pKa desse grupo, o composto vai encontrar-se protonado.

Propriedades ácido-base dos aminoácidos


periodni.com
O grupo amina e o grupo carboxilo, bem como alguns grupos ionizáveis das cadeias laterais,
funcionam como ácidos e/ou bases fracas. Quando um aminoácido, que não possui um grupo
R ionizável, se encontra dissolvido em água a pH neutro, este apresenta-se na solução sob a
forma de um ião dipolar – um zwitterião – que pode atuar como ácido, ou como base, sendo
por isso um composto anfotérico. Um α-aminoácido com apenas um grupo carboxilo e apenas
um grupo amina é um ácido diprótico quando totalmente protonado, uma vez que tanto o
grupo -COOH como o grupo -NH3+ podem atuar como dadores de protões. Da mesma forma,
quando totalmente desprotonado, este pode atuar como a base conjugada de um ácido
diprótico, podendo aceitar protões, tanto pelo grupo -COO-, como pelo grupo -NH2. A forma
como o aminácido se apresenta depende do pH do meio em que este se encontra. O pH
característico em que a carga global de um aminoácido é nula corresponde ao seu pto
isoelétrico, pI. No caso dos aminoácidos que possuem grupos R não ionizáveis, o seu pI é
igual à média aritmética dos valores de pKa do grupo amina e do grupo ácido carboxílico,
que não variam muito de aminoácido para aminoácido (essas variações devem-se às
influências induzidas pelas cadeias laterais). Aminoácidos que possuem grupos R ionizáveis
possuem três valores de pKa. Nestes casos o pI reflete a natureza do grupo ionizável presente
na cadeia lateral: se o grupo da cadeia lateral tiver carácter acídico, então o pI será igual à
média entre o pKa deste grupo e o pKa do ácido carboxílico; se o grupo da cadeia lateral tiver
carácter básico, então o pto isoelétrico é igual à média entre o pKa deste grupo e o pKa do
grupo amina.

Em condições fisiológicas, o ponto isoeléctrico é uma das propriedades químicas


fundamentais para as funções que determinados aminoácidos desempenham a nível celular.

Fonte: David L. Nelson, Michael M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, 5ª ed.; W.


H. Freeman and Company; New York; pp. 71-81