You are on page 1of 20

BAB I

PENDAHULUAN
Hemoprotein adalah suatu protein dengan kandungan hem yang terdapat
hampir dalam semua seltubuh manusia. Kandungan hem dari hemoprotein ini juga
terdapat pada hewan dan pigmen fotosintesis tumbuhan. Hem ini selanjutnya akan
berikatan dengan berbagai macam protein, seperti hem yang terikat pada protein globin
akan membentuk hemoglobin, yaitu suatu hemoprotein yang sudah dikenal sebagai alat
transport O2 dalam eritrosit untuk dibawa ke jaringan. Sebenarnya masih ada
hemoprotein lain yang tersebar luas dalam tubuh manusia, seperti mioglobin, citoglobin,
neuroglobin, dan lain-lain. Semua hemoprotein tersebut memiliki fungsi beragam yang
penting untuk berlangsungnya proses metabolisme dalam tubuh. Struktur hem pada
pigmen fotosintesis (klorofil) tumbuhan sama dengan hemoglobin pada manusia, tetapi
berbeda ion logamnya. Perbedaan inilah yang kurang diketahui oleh sebagian masyarakat
sehingga ada yang mengira jika mengkonsumsi klorofil tumbuhan dapat meningkatkan
kadar hemoglobin darah. Oleh karena itulah, tulisan ini bertujuan mengetahui perbedaan
struktur antara hemoprotein manusia dengan klorofil dan fungsi hemoprotein dalam
metabolisme sel tubuh manusia.

1. Struktur Hem
Hem disintesis dari senyawa siklik porfirin yaitu protoporfirin IX,yaitu suatu
molekul planar yang terdiri dari empat cincin pirol.1,3 Empat cincin pirol ini saling
terhubung oleh jembatan metilen (-HC=). Setiap cincin pirol mengikat satu atom nitrogen.
Hem terbentuk bila terjadi penambahan ion ferro (besi) pada protoporfirin IX. Porfirin ini
disebut juga metalloporfirin karena mengikat satu ion logam ferro seperti yang terdapat
pada sel tubuh manusia dan hewan (Gambar 1), tetapi pada tumbuhan hanya mengikat
satu ion magnesium.

Gambar 1. Struktur Hem
pada Klorofil Tumbuhan
dan Hemoglobin
(www.juicing –for-health.com.2011)

1

2. Sintesis Hem
Sumber hem dapat berasal dari makanan produk hewani dan hasil biosintesis sel
tubuh sendiri. Pencernaan hem terjadi di lambung dan usus halus dengan bantuan
protease saluran cerna. Mula-mula hem dibebaskan terlebih dahulu dari struktur
proteinnya, kemudian hem yang mengandung besi diabsorpsi 25-35% oleh enterosit usus
halus, sedangkan hem non besi hanya diabsorpsi 2-20% saja. Hasil biosintesis sel tubuh
sendiri sekitar 85% terjadi dalam sel prekursor eritrosit pada sumsum tulang dan sebagian
besar sisanya dalam hepatosit. Biosintesis hem terdiri dari delapan tahap enzimatik yang
terjadi empat tahap di mitokondria dan empat tahap juga di sitosol. Tahap enzimatik
pertama dan tiga terakhir terjadi di mitokondria, sedangkan tahap dua sampai lima terjadi
di sitosol.
Material pertama yang dipelukan adalah suksinil KoA yang berasal dari siklus
Kreb’s dan asam amino glisin. Piridoksal fosfat (vitamin piridoksin) diperlukan
untuk mengaktifkan glisin. Hasil kondensasi suksinil KoA dan glisin adalah asam α-
amino-β-ketoadipat yang denganbcepat didekarboksilasi oleh ALA sintase
(Aminolevulinat sintase) menjadi δ-aminolevulinat (ALA). Dua molekul ALA pindah ke
sitosol untuk dikatalisis oleh ALA dehidratase menjadi porfobilinogen.1,3 Untuk lebih
jelasnya, gambar tahap-tahap biosintesis hemoglobin dibawah ini dapat menerangkan
bagaimana hem disintesis (Gambar 2). Perubahan protoporfirinogen III menjadi
protoporfirin IX adalah satu-satunya proses oksidasi porfirin yang normal terjadi dalam
tubuh.
Tahap akhir biosintesis hem ialah penggabungan ion ferro kedalam protoporfirin
yang dikatalisis oleh ferrokelatase (hem-sintase).1,3 Pengaturan biosintesis hem terjadi
melalui kerja enzim ALA sintase. Enzim ini terdapat sebagai ALAS 1 di hepar dan
ALAS 2 di sel-sel precursor eritrosit, tetapi hanya ALAS 1 yang berperan dalam
pengaturan biosintesis hem. Sintesis ALAS 1 akan meningkat bila terjadi kekurangan
hem intrasel. disebabkan oleh peningkatan penggunaan hem untuk membentuk
hemoprotein sitokrom P450 yang berperan dalam metabolisme obat-obatan.

2

Tahap-tahap biosintesis hemoglobin (copyright 2008 M. King) 3 .W.Gambar 2.

BAB II PEMBAHASAN Hemoglobin dan mioglobin merupakan protein fungsional karena keduanya mempunyai peranan atau fungsi yaitu sebagai pembawa oksigen atau protein transport. Kata hemo berarti darah dan globin merupakan protein dalam darah. Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Hemoglobin memiliki fungsi untuk mengikat dan membawa oksigen dari paru-paru ke seluruh jaringan tubuh. Hemoglobin memiliki dua komponen penyusun. 4 . Hemoglobin (Hb) berasal dari bahasa Yunani yaitu ‘hemo’ dan ‘globin’. yang sekaligus menyebabkan darah berwarna merah. Struktur Hemoglobin Hemoglobin merupakan molekul pembawa oksigen dengan Mr 64500. dan saat tubuh dalam keadaan kekurangan. mengikat dan membawa karbondioksida dari seluruh jaringan tubuh ke paru-paru. 1. yaitu heme dan globin. Sedangkan mioglobin berfungsi untuk mengikat dan menyimpan oksigen dalam otot. dan mempertahankan keseimbangan asam basa dari tubuh. memberi warna merah pada darah. Hemoglobin terdapat dalam sel darah merah dan memiliki peranan yang penting dalam transport karbondioksida dan ion hidrogen. Melalui analisis sinar-X telah ditemukan bahwa bentuk molekul hemoglobin agak bulat dengan diameter sekitar 5. oksigen akan dilepas ke mitokondria otot untuk sintesis ATP melalui proses respirasi sel.5 nm.

Gambar 2. Besi tersebut juga dapat membentuk dua ikatan tambahan. dinamakan histidin proximal yang terikat dengan gugus hem secara permanen. A. 5 1 2 4 3 6 Gambar 3. masing-masing di satu sisi bidang dari heme. membentuk cincin tetrapirol. Heme Heme terdiri atas bagian organik dan suatu atom besi. Bagian organik yaitu porfirin tersusun dari empat cincin pirol. dua rantai samping vinil dan dua rantai samping propionil terikat ke cincin tetrapirol tersebut. Atom besi dapat berbentuk fero (2+) atau feri (3+) sehingga hemoglobin yang bersangkutan disebut juga sebagai ferohemoglobin dan ferihemoglobin atau methemoglobin. Atom besi di dalam heme mengikat keempat atom nitrogen di pusat cincin protoporfirin. Keempat pirol ini terikat satu sama lain melalui jembatan metilen. Atom besi dalam heme dapat membentuk enam ikatan Pada posisi koordinasi kelima dari zat besi fero nitrogen cincin histidin proksimal sedangkan posisi koordinasi keenam dari zat besi fero dalam globin mengikat suatu molekul oksigen. Atom besi dari hem terikat langsung dengan histidin F8. Hanya besi dalam bentuk 2+ (ferohemoglobin) yang dapat mengikat oksigen. Struktur Heme . Kedua tempat pengikatan ini dinamai posisi koordinasi kelima dan keenam. Histidin ini menduduki kedudukan koordinasi kelima. Situs pengikatan oksigen terletak di sisi lain dari 5 . Porfirin pada hemoglobin adalah protoporfirin IX yang mengandung empat rantai samping metil. Fe-Protoporfirin IX.

Interaksi polar. yaitu bila asam amino penyusunnya ini terletak diantara rantai C dan D. dan seterusnya. B3. Pembentukan stuktur kuarterner ini terdiri dari rantai polipeptida yang semula membentuk struktur primer. B. Rantai α dan β hemoglobin mengandung beberapa potongan α- heliks yang dipisahkan oleh lekukan-lekukan. Interaksi Van der Waals. A2. . Keempat rantai polipeptida akan bersama- sama menyesuaikan diri dalam suatu susunan yang mendekati tetra hedral. Kemudian setelah itu struktur sekunder ini akan membentuk suatu struktur tertier yang berupa lekukan-lekukan sejumlah delapan buah. Pada umumnya baik hemoglobin ataupun mioglobin rantai utamanya berupa α-heliks. yaitu antara lain : Jembatan garam. Suatu residu histidin kedua (E7) disebut juga histidin distal. C.. Globin Globin adalah protein globuler (protein yang terbentuk dari gabungan struktur kuarterner yang kompleks dan membentuk suatu bulatan (globular) yang terdiri dari dua rantai α (yang masing-maisng memiliki 141 residu) dan dua rantai β (yang masing-masing memiliki 146 residu). kemudian stuktur primer ini akan membentuk stuktur sekunder yang berupa α-heliks ataupun β-sheet. dekat dengan hem namun tidak terikat sehingga ikatan tidak permanen. H. 6 . B. Pada lekukan pertama diberi nama mulai dari A1.. Ikatan disulfida.. Ikatan hidrogen. B2. sehingga penamaanya menjadi CD. Kemudian pada lekukan kedua diberi nama B1.dalam pembentukan struktur tersier ini terdapat beberapa jenis ikatan. dan seterusnya. untuk membentuk suatu susunan struktur kuarterner hemoglobin yang khas. Selain itu bentuk rantai yang bukan merupakan α-heliks ini menyebabkan bentuk lekukan yang sedikit berbeda dari yang lainnya. Pada masing-masing lekukan ini diberi kode atau nama yaitu A.bidang hem yaitu pada kedudukan koordinasi keenam. akan tetapi pada penggalan kelima rantai ini tidak membentuk α-heliks.

a. Sekelompok heme letaknya tersisip ke dalam celah yang terdapat pada permukaan dari tiap-tiap rantai globin. Gambar struktur kuartener Gambar struktur globin pada hemoglobin Setiap rantai globin terdiri atas delapan daerah helik dan terdapat daerah nonhelik di antara daerah helik tersebut dan pada terminal-terminal karboksil dan amino. Tiap-tiap atom besi yang terdapat pada heme dapat membentuk 7 . Gambar struktur primer b. Gambar struktur sekunder c. Gambar struktur tersier d.

sehingga gugus heme cembung (konveks) ke arah yang sama. Deoksihemoglobin dan Oksihemoglobin Dalam deoksihemoglobin. Gerakan histidin F8 (proksimal) ini menggeser segmen pada subunit. menjadikan molekul ini lebih kaku dibandingkan dengan molekul oksihemoglobin. Pada struktur kuartener dari deoksihemoglobin. terdapat delapan interaksi elektrostatik (jembatan garam) yang tidak ditemukan pada oksihemoglobin.hingga enam ikatan dan empat ikatan di antaranya terbentuk akibat ikatan antara atom besi tersebut dengan atom pirol nitrogen. perubahan konformasi ini pada gilirannya diteruskan ke antarmuka subunit. Atom besi menyeret histidin proksimal ketika besi tersebut bergerak memasuki bidang porfirin. ikatan koordinatif akan terjadi dengan enam senyawa. yang jauh letaknya. Rantai yang sebelah tepi dari residu-residu histidin (asam amino E7 dan F8 di dalam rantai α dan β) terletak pada tiap tepi bidang datar dari kelompok heme yang berinteraksi dengan atom besi. Suatu perubahan struktural (oksigenasi) dalam suatu subunit diterjemahkan ke dalam suatu perubahan struktural di antarmuka antara subunit. sedangkan bila di dalam atau hampir di dalam bidang porfirin.Pada oksigenasi. pengikatan oksigen di salah satu situs heme dikomunikasikan ke bagian lain pada molekul yang sama. Terdapat perbedaan antara struktur hemoglobin yang terdeoksigenasi (deoksihemoglobin) dengan yang teroksigenasi (oksihemoglobin). atom besi mencuat kira-kira 0. Dengan demikan. 8 . sehingga ikatan garam antar rantai putus dan ini berkaitan dengan perubahan ke bentuk R. Berbagai penyelidikan yang menggunakan porfirin besi sintesis memperlihatkan bahwa bila atom besi terdapat di luar bidang pofirin. ia akan membentuk ikatan koordinatif dengan lima senyawa.4 𝐴̇ keluar bidang porfirin ke arah histidin proksimal (F8). A. atom besi bergerak ke dalam bidang pofirin untuk membentuk suatu ikatan yang kuat dengan oksigen dan gugus heme menjadi lebih planar.

Kedua tempat pengikatan ini dinamani posisi koordinasi kelima dan keenam. Suatu residu kedua (E7). Posisi koordinasi kelima dan keenam ditempati oleh cincin imidazol residu histidin dari protein.3 𝐴̇ dari bidang porfirin ke arah histidin proksimal (F8). Hanya bila besi dalam bentuk 2+ (ferohemoglobin) senyawa tersebut dapat mengikat oksigen. masing-masing di satu sisi dari bidang heme. Ikatan oksigen pada gugus heme menyebabkan adanya dua jenis ikatan pada hubungan antara heme dan globin. Histidin yang menduduki kedudukan koordinasi kelima dinamai histidin proksimal (F8). yaitu pada kedudukan koordinasi keenam. Atom besi dapat berbentuk fero (2+) atau feri (3+) sehingga hemoglobin yang bersangkutan disebut juga sebagai ferohemoglobin dan ferihemoglobin atau methemoglobin. Ikatan permanen adalah ikatan antara Fe pada heme dengan histidin proksimal (F8) dari rantai protein. Keadaan deoksigenasi Keadaan oksigenasi B. disebut juga histidin distal. Besi tersebut juga dapat membuat dua ikatan tambahan. Situs pengikatan oksigen terletak di sisi lain dari bidang heme. Pengikatan 𝐎𝟐 pada Gugus Heme Atom besi pada gugus heme mengikat keempat atom nitrogen di pusat cincin protoporfirin. ikatan tersebut adalah ikatan permanen dan tidak permanen. 9 . dekat dengan heme tetapi tidak terikat dengan gugus heme. Sedangkan ikatan tidak permanen adalah ikatan antara histidin distal (E7) dengan oksigen yang terikat pada gugus heme. Atom besi tersebut mencuat 0.

mempunyai afinitas oksigen lebih besar dari pada RT3 yang terbentuk pada pengikatan O2 kedua dan ketiga. afinitas hemoglobinnnya sudah mengikat satu oksigen untuk oksigen berikutnya. Akan tetapi. R2T2 dan R3T. pengikatan O2 oleh heme C. sub unit lain yang belum mengikat oksigen masih tetap dalam bentuk T. afinitas hemoglobin meningkat. 10 . Karena makin sedikitnya jembatan garam yang harus dihilangkan. Sehingga dapat disimpulkan model ini. karena sejumlah ikatan garam telah berkurang pada pengikatan O2 yang pertama. Gambar. Afinitas pengikatan dari situs yang masih bebas pada RT3 lebih tinggi dari pada T. Pengikatan suatu ligan sub unit mengubah konformasi subunit tersebut dari T (bujur sangkar) ke R (lingkaran) perubahan ini akan menyebabkan peningkatan afinitas subunit lain terhadap ligan. Mekanisme Pengikatan O2 Pada Hemoglobin Model pengikatan O2: a. Model Alosterik Berurutan Model berurutan sederhana untuk suatu protein alosterik tetramer.

semua sub unit dari suatu molekul tertentu harus dalam bentuk R atau T. Oleh karena itu afinitas pengikatan oksigen oleh hemoglobin rendah. sehingga pada ketinggian tertentu oksigen dalam jumlah sedikit. Masing- masing dari gugus heme dapat mengikat satu molekul oksigen yaitu pada atom Fe-nya. Jumlah oksigen yang diikat oleh hemoglobin bergantung pada empat faktor antara lain : 1. Hal ini dapat dibuktikan yaitu pada tempat yang tinggi tekanan udara rendah. Tekanan parsial O2 Semakin tinggi tekanan oksigen maka semakin kuat pula affinitas atau kekuatan pengikat antara oksigen dengan hemoglobin. Faktor-faktor yang Berpengaruh terhadap Pengikatan Oksigen pada Hemoglobin Seperti yang kita ketahui bahwa hemoglobin mengandung dua rantai α dan dua rantai β. yaitu T dan R. Peralihan alosentrik dikatakan serempak karena semua subunit satu kesatuan berubah dari bentuk T ke R atau sebaliknya. b. yang masing-masing rantai polipeptida tersebut mengikat gugus heme. 3. Akan tetapi terdapat perbedaan bentuk kurva saturasi oksigen hemoglobin dan mioglobin yaitu untuk mioglobin berbentuk hiperbola dan untuk hemoglobin berbentuk sigmoid. D. Protein mengalami terkonversi antara dua konfirmasi. Pengikatan tiap ligan akan meningkatkan peluang bagi semua subunit dari molekul tersebut terdapat dalam bentuk R. Dari kurva tersebut terlihat bahwa Y 11 . Model Serempak Pada model serempak diketahui bahwa: 1. Ligan terikat ke bentuk T dengan afinitas yang rendah ke bentuk R dengan afinitas yang tinggi. 2.

2. BPG merupakan turunan dari gliserat-1. hemoglobin mempunyai afinitas sangat tinggi terhadap oksigen.3-bipospogliserat atau 2. Ketika tidak ada BPG. Ini berarti hemoglobin mempunyai afinitas terhadap oksigen yang lebih besar daripada mioglobin. 2.3-bisfosfat. Akan tetapi hal ini berbeda pada hemoglobin yang sangat efisien dalam membawa oksigen dari paru-paru menuju ke jaringan karena kurva kejenuhan oksigen yang sigmoid membiarkan hemoglobin tersebut untuk membebaskan sebagian besar kandungan oksigennya pada tekanan parsial oksigen yang ada di dalam jaringan.3-DPG) juga mempunyai fungsi regulasi penting terhadap fungsi hemoglobin. Konsentrasi 2. suatu senyawa antara dalam pemecahan senyawa glukosa.3-Bisfosfogliserat (2. Adanya peningkatan BPG dengan meningkatnya jarak dari permukaan laut menyebabkan hemoglobin membebaskan oksigen lebih mudah di dalam jaringan. menyebabkan hemoglobin membebaskan oksigen yang diikatnya dengan segera ke dalam jaringan untuk mengimbangi penurunan oksigenasi hemoglobin di dalam paru-paru.3 bifosfogliserat (BPG) 2. konsentrasi BPG di dalam sel menjadi lebih tinggi daripada orang yang hidup di dataran rendah. Konsentrasi 2. Dengan begitu.3 bifosfogliserat BPG mengikat Hb dan memberi dampak terhadap afinitas Hb terhadap oksigen.3-BPG dikenal juga dengan 2.3-difosfogliserat atau 2. Terdapatnya 12 . untuk mioglobin lebih besar daripada hemoglobin. yaitu suatu keadaan dimana diperlukan Hb untuk melepaskan oksigen dalam kapiler jaringan. BPG menurunkan afinitas Hb akan oksigen sampai 26 kali.3 bifosfogliserat yang tinggi didalam sel akan mengakibatkan afinitas hemoglobin terhadap oksigen rendah. Pengiriman oksigen yang sangat terbatas seperti pada organ yang hidup di dataran tinggi.

3-BPG Grafik pengaruh BPG terhadap afinitas pengikatan oksigen 2. STRUKTUR MIOGLOBIN Mioglobin adalah molekul pembawa oksigen. Lokasi 2. dan mempermudah pergerakan oksigen di dalam otot.700 ) yang ditemukan pada sel otot. BPG menurunkan afinitas hemoglobin terhadap oksigen. Mioglobin terdapat dalam otot. Fungsinya adalah untuk menyimpan oksigen yang terikat dan untuk meningkatkan transport oksigen ke mitokondria. menstabilkan deoksi Hb. yang menggunakan oksigen dalam oksidasi nutrien sel. Hal ini terjadi karena BPG memantapkan struktur kuartener deoksihemoglobin dengan mempertautkan membentuk ikatan antar rantai-rantai β. Mioglobin mengandung satu rantai polipeptida yang terdiri 13 . Pengikatan BPG seperti H+ dan CO2. menyediakan cadangan oksigen. Mioglobin merupakan protein pengikat yang ukurannya relatif kecil ( BM 16.

oksimioglobin.. Delapan penggal heliks utama semuanya berputar ke kanan dan diberi nama A. sedangkan tiap gugus karbonil dari peptida tersebut berkedudukan trans terhadap NH dari peptida yang sama. C .. Rantai ikatan peptida berada pada bidang datar.. Residu pertama dari heliks α dinamai A1.. Heme Gugus heme pada mioglobin sama dengan heme yang menyusun hemoglobin. 14 .. dua residu di ujung amino dinamai NA1 dan NA2 dan lima residu di ujung akhir karboksil dinamai HC1 sampai HC 5.. dan ferimioglobin. Gambar 1 : Struktur Mioglobin Sumber : Garret and Grisham Terdapat tiga bentuk mioglobin yaitu deoksimioglobin.. Lima penggal bukan heliks yang terletak diantara helis-heliks tersebut dinamai CD contohnya bila terletak di antara C dan D. Globin Mioglobin terdiri dari 153 residu asam amino dan mengandung satu porifin besi ( gugus prostetik heme).atas 153 residu asam amino dengan deret yang telah diketahui. dan satu forfirin besi. Gugus Heme ini menyebabkan warna merah-coklat yang pekat pada mioglobin dan hemoglobin. Mioglobin masih mempunyai dua daerah bukan heliks yang lain . atau gugus heme. Kira-kira 75 % dari rantai utama berada dalam konformasi heliks α. B... berakhir dengan satu residu prolin.. A2 dan seterusnya. B. dan H. A. yang cincin limanya tidak dapat menjaga kesinambungan heliks α. Empat dari heliks yang ada.

Molekul O2 kedua berikatan dengan sudut 121o terhadap bidang heme dan terarah menjauhi histidin distal. ikatan antara satu molekul oksigen dengan Fe2+ berada tegak lurus terhadap bidang heme. sehingga menempatlkan tentramer dan meningkatkan afinitas heme terhadap O2. atom besi deoksihemoglobin bergerak ke dalam bidang cincin heme. yang bergerak menuju bidang cincin dan dan pada residu asam amino yang melekat pada his F8. Perubahan ini mempengaruhi struktur hemoglobin. hemoglobin kemudian mengamgkut CO2 dan proton ke dalam paru. Pengikiatan oksigen disertai dengan putusnya ikatan garam anatar residu terminal karboksil pada keseluruhan subunit. 15 . Mioglobin pada jaringan otot merah mengikat oksigen yang dalam keadaan kekurangan oksigen akan dilepas sehingga bisa digunakan oleh mitokondria otot untuk sintesis ATP yang bergantung pada oksigen. Oksigen yang telah terlepas dari hemoglobin menuju ke jaringan. Saat oksigenasi. tetapi efektif sebagai protein penyimpan oksigen. Gerakan ini menimbulkan konformasi baru untuk bagian-bagian protein. Satu pasang sub unit α/ mengadakan rotasi terhadap pasangan α/ lain. Mekanisme O2 Pada Mioglobin Mioglobin adalah protein yang merupakan penyusun darah yang berperan mengikat oksigen. Mioglobin yang teroksigenasi. molekulo oksigen menempati posisi koordinasi keenam dari atom besi dan juga gerakan His F8 serta residu yang secara kovalen berikatan dengan His F8 ke arah bidang cincin. Ketika O2 berikatan dengan mioglobin. Pengikatan O2 selanjutnya dipermudah karena jumlah ikatan garam yang putus menjadi lebih sedikit. Gerakan ini diteruskan pada histidin proximal. Mioglobin tidak cocok sebagai protein pengangkut oksigen.Tabel 1 : Lingkungan Heme Pengisi Keadaan Bentuk Koordinasi Koordinasi Oksidasi Fe kelima keenam deoksimioglobin +2 Histidin F8 Kosong oksimioglobin +2 Histidin F8 O2 ferimioglobin +3 Histidin F8 H2O A.

Prinsipnya. Biarkan selama 1 menit 5. Skala yang terendah adalah angka 2. Pipet pasteur untuk aquadest 5. Pipet darah kapiler (Pipet Hemoglobin) seukuran yang mempunyai volume 20 mm3 pada garis batasnya. bilas dengan HCl bila masih ada darah dalam pipet 4. Pemeriksaan Hemoglobin Menurut Sahli digolongkan kepada metoda colorimetri.1 N hingga garis yang terendah (pada angka 2). Siapkan tabung dan isilah dengan HCl 0. 3. Hb darah diubah menjadi Hematin chlorida. warna yang terjadi diencerkan dengan aquadest sampai dengan warna standart Hematin chlorida. Tuang darah ke dalam tabung pengencer. Alatnya disebut "HAEMOMETER" yang terdiri dari : 1. Bila sudah sama warnanya penambahan aquadest dihentikan. aduk dengan batang kaca pengaduk 6.0 gr% b. Bandingkan larutan dalam tabung pengencer dengan warna larutan standart 7.5 – 18. Aplikasi dalam Ilmu Kedokteran 1.1 N dan Aquadestilata Cara Pemeriksaan 1. 4. Dewasa laki-laki 12. Nilai Normal Hb menurut Dacie: a. baca kadar Hb pada skala yang ada di tabung pengencer. Sepasang cylinder glass berisi larutan standart warna. Batang glas pengaduk Bahan yang digunakan adalah reagen yang diperlukan : HCl 0. kita sebut saja pembanding warna.5 gr % 16 . Dengan pipet Hb hisap darah sampai angka 20 cmm jangan sampai ada gelembung udara yang ikut dihisap 3.5 – 16. skala yang menunjukan kadar Hb. 2. yang warnanya menjadi coklat tua (tengguli).3. Tabung pengukur (tabung pengencer) yang mempunyai garis-garis. Dewasa Wanita 11. Tambahkan aquadest tetes demi tetes. 2.

c. Bayi >3 bulan 9. Fungsi Sel Darah Merah sebenarnya dijalankan oleh hemoglobin dan akibat yang ditimbulkan oleh anemia sebenarnya adalah konsekuensi dari kurangnya hemoglobin untuk mengikat dan mengangkut oksigen ke berbagai 17 . Tetapi tetap penting untuk memeriksa Mioglobin juga akan bervariasi berdasarkan latar belakang penyakit dari pasien yang dapat ditemui pada pemeriksaan jantung lainnya. Peningkatan mioglobin serum terjadi 2-6 jam setelah terjadi kerusakan jaringan otot jantung atau otot rangka. Bayi < 3 bulan 13. Umur 3-6 tahun 12. Secara imunologi. Kelainan pada Hemoglobin a. Pemeriksaan Mioglobin Pemeriksaan mioglobin digunakan pada saat terjadi dugaan serangan jantung dan untuk perkiraan reperfusi koroner pasca trombolisis. karena kurang spesifik. mencapai kadar tertinggi dalam waktu 8-12 jam dan kembali normal dalam waktu 18-36 jam. Mioglobin adalah protein yang berukuran kecil ( sekitar 17. berfungsi menyimpan dan memindahkan oksigen dari hemoglobin dalam sirkulasi ke enzim-enzim respirasi di dalam sel kontraktil.5 gr% 2. tidak ada perbedaan antara protein dari otot jantung dan otot rangka.0 gr% g. Merupakan protein otot yang dikeluarkan pada saat adanya kerusakan oleh sel otot jantung dan oto rangka.0 – 14. Mioglobin urin dapat dideteksi selama 3-7 hari setelah cedera otot.5 – 19.5 – 13. Mioglobin tidak seperti Troponin T. Umur 1 tahun 10. Pemeriksaan mioglobin digunakan pada saat terjadi dugaan serangan jantung dan untuk perkiraan reperfusi coroner pasca trombilisis.5 gr % d.5 – 13. Umur 10 – 12 tahun 11.200 dalton) yang terdapat di otot jantung dan otot rangka. Nilai rujukan : Dewasa : 12-90 ng/ml Wanita : 12-75 ng/ml Pria : 20-90 ng/ml 3. Anemia adalah penyakit yang banyak dijumpai dan disebabkan oleh berbagai hal.5 gr% f.5 – 14.5 gr% e.

maka anemia diartikan sebagai keadaan dengan konsentrasi hemoglobin kurang dari nilai normal. hilang di urin.2 sampai 0. Polisitemia adalah suatu kondisi yang jarang terjadi di mana tubuh terlalu banyak memproduksi sel darah merah atau peningkatan abnormal pada jumlah sel darah merah yang diproduksi oleh sumsum tulang. kulit (0. Terakhir.9 dan 1.3 mg besi berlagsung untuk kematian permukaan sel dari kulit.6 mg).15 mg besi yang lain sesuai kehilangan empedu dan kematian sel mokusa.3 sampai 1. sedangkankelancaran proses tertentu akan terganggu b. Dari data tersebut dapat dilihat bahwa kebanyakan kehilangan besi via daerah gastrointestinal (0. Orang dengan polisitemia memiliki peningkatan hematokrit.45 mg sesuai dari kehilangan darah/menit (-1 mL) dan 0. Kehilangan besi basal baru digambarkan sedikit (0. walaupun diperkirakan kurang lebih 1. Kehilangan pada kulit kira-kira 0. Beberapa organ danproses memerlukan oksigen dalam jumlah besar. Bila jumlah oksigen yang dipasok berkurang. hemoglobin.1). Kehilangan besi.1 mg. dari 0. jaringan. Kekurangan Kehilangan besi sehari-hari oleh laki-laki dewasa kira-kira antara 0. atau jumlah sel darah merah di atas batas normal melebihi 6 juta/ mm atau hemoglobinnya melebihi 18 g/dl.7-0. 4. Polisitemia adalah suatu keadaan yang menghasilkan tingkat peningkatan sirkulasi sel darah merah dalam aliran darah. Rata-rata kehilangan darah selama siklus menstruasi sekitar 35 18 . sehingga tidak dapat memenuhi keperluan jaringan. Kehilangan tersebut berlangsung dari berbagai letak diantaranya pada dinding gastrointersinal (0.8 mg/hari) pada wanita karena daerah permukaannya lebih kecil.6).6 mg. Anemia menyebabakan jumlah oksigen yang diikat dan dibawa hemoglobin berkurang. sekitar 0. maka kinerja organ yang bersangkutan akan menurun. Kelainan pada Mioglobin a.4 mg/hari karena kehilangan besi pada saat menstruasi. sekitar 0. walaupun mungkin meningkat pada orang dengan ulkus gastrointensial atau parasit intestinal atau hemorange ditimbulkan oleh operasi atau luka yang sesuai.0 mg/hari (12-14 mg/Kg/hari).2-0. Kehilangan total premanopause wanita. kira-kira sangat sedikit.3) dan ginjal (0.

Kadar myoglobin biasanya sangat rendah atau tidak terdeteksi dalam urin. infeksi sistemik disertai demam. cedera jaringan otot traumatik. Kekurangan zat besi akan menyebabkan terjadinya anemia gizi besi yang ditandai dengan gejala pucat. intoksisitas alkohol akut disertai delirium tremens. atau penyakit otot. Ketika dirata-ratakan lebih sebulan. Pengujian tambahan. dengan rata-rata 0. kehilangan besi dalam menstruasi sekitar 0.5 mg/100 mL darah. dengan batas lebih sekitar 80 mL. peningkatan kadar dapat terjadi pada pasien yang mengalami kecelakaan.mL. dan urine. pada beberapa wanita. lesu. letih. luka bakar berat. seperti distrofi otot. yang kehilangan hampir 17. Peningkatan sekresi myoglobin ke urin dapat menyebabkan reaksi dipstick positif untuk darah samar karena adanya aktivitas pseudoperoksidase.0 mg/hari oleh laki-laki dewasa dan wanita pada saat menopause dengan pertambahan kehilangan besi meningkat.7 sampai 1. seperti BUN. 19 . gagal ginjal. Kelebihan Peningkatan myoglobin darah berarti bahwa telah terjadi kerusakan sangat terbaru pada jantung atau jaringan otot rangka. kejang. Ekskresi besi meningkat pada orang sehat dengan asupan yang melebihi rata-rata konsentrasi besi ferritin pada kematian sel mokusa sel. kreatinin. operasi. Kandungan besi dalam darah sekitar 0. lemah. polimiositis. trauma. dilakukan untuk memantau fungsi ginjal. Peningkatan kadar myoglobin serum dapat dijumpai pada infark miokard akut (AMI). penglihatan berkunang. kehilangan besi untuk menstruasi mungkin melebihi 1.4 mg/hari. iskemia berat. Tingginya kadar myoglobin urin mengindikasikan peningkatan risiko kerusakan ginjal dan kegagalan. delirium tremens.5 mg besi per periode. cedera otot rangka. Pada ibu hamil yang kekurangan zat besi akan mempunyai resiko melahirkan bayi dengan berat badan rendah serta perdarahan sebelum dan saat persalinan. serta distrofi muskular. prosedur bedah. stress metabolik. ketoasidosis diabetik. b. Myoglobinuria (myoglobin dalam urin) dapat dijumpai pada kerusakan miokardium akibat AMI. Karena myoglobin juga ditemukan pada otot rangka.5 mg per hari. luka bakar berat. Kehilangan besi basal.

2000. Myoglobin and the Structure of Proteins. Biokimia Kedokteran Dasar. Jakarta: Erlangga. Kendrew. A L. Dasar-dasar Biokimia. 20 . Dawn B. Terjemahan: Maggy Thenawidjaja. Lubert. N A & Jane B Reece. C. 2000. Biokimia Edisi 4. 1991. J. 1995. 2008. Jakarta Marks. Lehninger. Jakarta: Erlangga. 1963. Stryer. DAFTAR PUSTAKA Campbell. Dasar-Dasar Biokimia Jilid 1..Penerbit Erlangga. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran EGC. A. Biologi.L. Science 139:1259 Lehninger. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran EGC.