METABOLISMO HUMANO I ­ Grupo de Discussão ­ Aulas 1 e 2 

 
 
1.   
A  molécula  de  água  é  formada  por  duas ligações covalentes O ­ H, sendo H ­ O ­ H sua fórmula 
estrutural.  O  átomo  de  oxigênio  possui  seis  elétrons  na  camada  de  valência,  portanto  são 
necessários  mais  dois  elétrons  para  que  ele  atinja  estabilidade  eletrônica.  O  átomo  de 
hidrogênio  possui  apenas  um  elétron,  sendo  necessário  para  sua  estabilidade  mais um elétron. 
Portanto,  na  molécula  de  água  há  o  compartilhamento  de  um  par  de  elétrons entre cada átomo 
de  hidrogênio  com  o  átomo  de  oxigênio.  O  átomo  de  oxigênio  é  mais  eletronegativo  que  o  de 
hidrogênio,  ou  seja,  o  núcleo  do  oxigênio  atrai  os  elétrons  envolvidos  na  ligação  O  ­  H  mais 
fortemente  que  o  núcleo  do  hidrogênio.  Essa  propriedade  é  decisiva  na polaridade da molécula 
de  água,  uma  vez  que  torna  o  oxigênio  mais  negativo  e  o  hidrogênio  mais  positivo.  Ou  seja,  a 
molécula  de  água  é  polar.  Como  água  é  um  composto  polar,  o  pólo  positivo  de  uma  molécula 
atrai  o  pólo  negativo  de  outra,  o  que  resulta  em  uma  atração  eletrostática.  Essa  atração  é 
chamada  ligação  de  hidrogênio  (ou  ponte  de  hidrogênio),  e  ocorre  entre  átomos  de  hidrogênio 
com  oxigênio,  nitrogênio  ou  flúor.  As  ligações  de  hidrogênio,  apesar  de  serem  as  mais  fortes 
entre  as  forças  consideradas fracas, são bem menos estáveis que as ligações covalentes, prova 
disso  é  que  a  energia  de  dissociação  de  uma  ligação  de  hidrogênio  entre  moléculas  de  água é 
cerca de 23 kJ/mol, enquanto que a da ligação O ­ H (covalente) da água é de 470 kJ/mol. 
  
2.  
A  estrutura  do  NaCl  sólido  e  em  forma  de  “rede  cristalina”,  conforme  pode­se  observar  na 
ilustração abaixo:  
  

Interações  com  a  agua:  A  agua  dissolve  muitos  sais  cristalinos  uma  vez  que  ambos  são 
substâncias  polares.  No  caso  do  NaCl  ele  se  dissolve  em  Na+  e  Cl­.  Tal  dissolução  ocorre 
pois  as  moléculas  de  H20  ­  dada  a  sua  polaridade  ­  se  aglomeram  em  volta  dos  íons  do 
NaCl  tendo  suas  cargas  iônicas  parcialmente  neutralizadas  pelas  cargas  opostas  do 
Hidrogênio (no caso do Cl­) e do Oxigênio (no caso do Na+), conforme é ilustrado abaixo: 
 
 3.  
O sistema tampão é importante para a manutenção do ph ideal. Um exemplo é o tampão 
carbonato. 
  
4.   
 ADIÇÃO DE H+ 
Ao  adicionar  H+  no  equilíbrio  formado  pelo  ácido,  base  conjugada  e  prótons  o  sistema 
tampão  reage  por  intermédio  da  base  conjugada  ,  que  se  associa  ao  H+,  deslocando  o 
equilíbrio  para  a  esquerda  no sentido de formação de ácido, impedindo  que a solução fique 
muito mais ácida caso não tivesse  a base conjugada do ácido fraco. 
  
 ADIÇÃO DE OH­ 
  Ao  adicionar  uma  base  ,  os  íons  OH­  se  associaram  com  os  prótons  do  meio  formando 
água.  Essa  retirada  de  prótons  faz  com  que  o  equilíbrio  se  desloque  para  a  direita  no 
sentido  da  dissociação  do  ácido  ,  o  que  libera  H+  impedindo  que  a  solução  fique  muito 
ácida  
 
 
5.  
Carbono quiral ou assimétrico apresenta quatro ligantes diferentes entre si, desse modo, 

pode­se verificar se uma molécula possui isomeria óptica, ou seja, se ela desvia o plano de 
luz polarizada. A glicina é o único aminoácido que não possui atividade óptica.  
 
6.  
Ligação peptídica: 

  
  
7.  
  Estrutura primária das proteínas  
A  cadeia  principal  da  proteína  formada  pela  ligação  dos   aminoácidos  e  que  mostra  a 
sequência  em  que  eles  aparecem  é  chamada  de  estrutura  primária  da  proteína.  É  a  sua 
estrutura mais simples. 
No  entanto,  uma  mesma  proteína pode adquirir também estruturas secundárias, terciárias e 
até  quaternárias.  Isso  ocorre  como resultado de  interações intermoleculares entre partes de 
uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteínas. 
Estrutura secundária das proteínas 
A  estrutura secundária geralmente é resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre 
o  hidrogênio  do  grupo  –  NH  e  o  oxigênio  do  grupo  C  ═  O.  Assim,  formam­se  estruturas 
enoveladas  ou  de  folhas  beta  pregueadas.  Esses  são  apenas  dois  exemplos  de 
possibilidades de estruturas secundárias das proteínas.  

Estrutura terciária das proteínas 

Promovida  pelo  dobramento  da  molécula,  onde  as  alfa  hélices  e  as  folhas  beta  podem 
interagir,  assim  como  estrutura  primárias  entre  si.  Pode  haver  ligações  iônicas,  ligações 
hidrofóbicas e pontes de hidrogênio. 

  Ela  ocorre  geralmente  como  resultado  de  ligações  de  enxofre,  conhecidas  como  pontes 
dissulfetos.  Mas  podem  ocorrer  outras  ligações  espaciais  também,  como  as  realizadas  por 
átomos de metais. Exemplo: mioglobulina.  

Estrutura quaternária das proteínas 
Já  a  estrutura  quaternária  é  a  união  de  várias  estruturas  terciárias  que  assumem  formas 
espaciais  bem  definidas.  É  a  mais  complexa  de  todas.  Associa­se  duas  ou  mais  cadeias 
polipeptídicas, há combinações de várias estruturas terciárias, formando assim uma unidade 
funcional, que pode ser dimérica, trimérica ou tetramérica. 

  Exemplo:hemoglobina  humana,  a  proteína  dos  glóbulos vermelhos que transporta oxigênio 

pelo organismo:Essa estrutura é formada por quatro estruturas terciárias. Existem entre elas 
grupos prostéticos (heme) formados pelo ferro. 

8.  
α ­hélice: estrutura molecular secundária, em forma helicoidal, estabilizada por pontes de 
hidrogênio. 
β ­ conformação ou folha  β ­ pregueada: também é ligada por pontes de hidrogênio, 
entre átomos de uma mesma molécula (intracadeia). 
A diferença entre essas formas de estruturas secundárias é que nas  α ­ hélices, as pontes 
de hidrogênio estão entre os grupamentos do mesmo filamento; já nas  β ­ conformações, as 
pontes de hidrogênio se dão entre grupamentos de fitas diferentes. 
  
9.   
A  hemoglobina  é  uma   proteína  presente  nas   hemácias  do  sangue,  capaz  de  se  ligar  a 
moléculas  de   oxigênio  (O 2 )  e  assim  transportá­las  pelo  corpo.  A  hemoglobina  é o pigmento 
respiratório  que  dá  a  cor  vermelha  ao sangue, sendo o mais difundido entre os organismos. 
Ela  está  presente  em  células  sanguíneas  de  todos  os   vertebrados  e  alguns  invertebrados 
como anelídeos,  equinodermos , alguns  moluscos  e insetos. 
O  nome  “hemoglobina”  reflete  sua  estrutura  química,  pois  consiste  em  uma  proteína  de 
estrutura  globular  (globina)  associada  a  um  grupo   heme .  Esse  grupo  se  trata  de  uma 
estrutura  anelar  chamada  porfirina,  formada  por  quatro  unidades  combinadas  com  um  íon 
de ferro (Fe 2+ ). 

10.  

À  medida  que  as  proteínas  são  sintetizadas  nos  ribossomos,  elas devem dobrar­se em sua 

conformação  nativa.  Algumas  vezes  isso  ocorre  espontaneamente,  porém  mais 
frequentemente  isso  ocorre  com  a  assistência  de  enzimas  e  complexos  especializados 
chamados  chaperonas.  Muitos  desses  mesmos  auxiliares  do  enovelamento,  atuam  para 
redobrar  proteínas  que  se  tornaram  transitoriamente  desdobradas.  As  proteínas 
inapropriadamente  dobradas  frequentemente  expõem  superfícies  hidrofóbicas  que  as 
tornam  “pegajosas”,  conduzindo  à  formação  de  agregados  inativos,  formando  uma  espécie 
de  placa.  Esses  agregados  podem  perder  suas  funções  normais,  mas  não  são inertes; seu 
acúmulo  nas  células  situa­­se  no centro de doenças como o Alzheimer. A proteína, pelo seu 
enovelamento  errôneo,  se  torna  uma  fibra  amieloide.  Isso,  acaba  comprometendo  a 
memória do indivíduo, pois isso se dá nos neurônios. 

Normalmente,  a  beta­amiloide  é  eliminada  pelo  liquor,  mas  na  DA  sua  acumulação  no 
cérebro  faz  com  que  sua  concentração  no liquor caia. Simultaneamente, ocorre fosforilação 
da  proteína  tau,  que  forma  os  emaranhados  neurofibrilares  dentro  dos  neurônios,  que  é 
outra  alteração  patológica  conhecida  da  DA.  Com  a morte neuronal, a fosfo­tau é eliminada 
pelo  liquor,  aumentando  sua  concentração.  Dessa  forma,  na  DA  ocorre  diminuição  da 
concentração de beta­amiloide e aumento da concentração de fosfo­tau no liquor. 

A  encefalopatia  espongiforme  bovina  (EEB),  vulgarmente  conhecida  como  doença  da  vaca 
louca,  é  uma  doença  neurodegenerativa  que  afeta  o  gado  doméstico  bovino ;  tem  como 
característica  o  fato  de  ter  como  agente  patogénico  uma  forma  especial  de  proteína , 
chamada  príon.  É  transmissível  ao  homem,  causando  uma  doença  semelhante.  Devido  à 
degeneração  celular,  formam­se  buracos  no  tecido  cerebral  e  este  fica  com  um  aspecto 
esponjoso,  vindo  daí  o  nome  encefalopatia  espongiforme.  O  gado  passa  a  apresentar 
comportamentos  estranhos  e  acaba  morrendo. Em humanos contaminados, sintomas como 
demência,  confusão  e  desorientação,  problemas  de  cordenação,  ansiedade,  apatia  e 
nervosismo  podem  aparecer.  Como  a  doença  provoca  uma deterioração do tecido nervoso, 
geralmente  os  infectados  acabam  entrando  em  coma,  e  isso  acaba  ocorrendo  em  alguns 
meses.