You are on page 1of 32

AMINOÁCIDOS.

Estructura y Propiedades.

Dra. Ana María Meneses
Curso: Bioquímica General

Año 2018

Aminoácido

Átomo de carbono α

-Hay 20 aminoácidos encontrados comúnmente en las proteínas.
-Sus nombres se indican como: Alanina – Ala – A.

Clasificación de Aminoácidos.

.Clasificación de Aminoácidos.

. coenzimas o moléculas estructurales.Funcionan como Neurotransmisores. entre otras funciones. Se usa en el tratamiento contra el Parkinson. Aminoácidos No Proteicos. . COO- + H3N C H L-DOPA (dihidroxifenilalanina) CH2 HO OH Precursor en síntesis de: Dopamina (neurotransmisor).No aparecen en las Proteínas .

U) Pirrolisina (Pyl. Ejemplos: Selenocisteína (Sec. .Otros tipos de Aminoácidos. O) Ambos se han encontrado en bacterias.

una transformación enzimática en la que es fundamental la participación del ácido ascórbico. Modificaciones Post-Traduccionales. . En el colágeno: hidroxilación de residuos de prolina y lisina formando a 4- Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina.

. Otra Clasificación de los aminoácidos: Aminoácidos Esenciales y No Esenciales. Cada especie tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios. Aminoácidos Esenciales: Estos aminoácidos no pueden ser sintetizados por las células animales y deben ser suministrados por la dieta.

Aminoácidos Esenciales en los Seres Humanos: .

Patologías asociadas a los Aminoácidos. . no se sintetiza la enzima fenilalanina hidroxilasa. Fenilcetonuria: Defecto congénito. La tirosina sirve de base para la síntesis de Tiroxina (T4). una hormona tiroidea.

¿Los aminoácidos pueden formar puentes H con el agua? . Aminoácidos y Agua: El agua forma puentes de hidrógeno con los solutos polares.

Aminoácidos y Agua: El agua interacciona electrostáticamente con los solutos cargados. ¿Los aminoácidos pueden formar puentes H con el agua? .

Inicio extremo amino terminal Extremo carboxilo terminal .Los aminoácidos proteicos se unen entre sí: Enlace Peptídico.

Propiedades de los aminoácidos. .

D-aá. .• Configuración L y D en los Aminoácidos. Solubilidad: Los aminoácidos libres son solubles en agua. hay en la pared celular de bacterias Gram+. en péptidos con actividad antibiótica.

-Algunos aá (Trp.Propiedades de los aminoácidos: Absorción de Luz UV. -Por ello. Espectrofotómetro . -Una solución de aá es incolora. No absorben la luz visible. Tyr) absorben luz UV. a 280 nm se puede determinar la concentración de proteínas en una solución.

Los aminoácidos son ANFÓTEROS. .Propiedades de los aminoácidos: Son Anfóteros. actúan como ácidos (dadores de protones) o como bases (receptores de protones) dependiendo del medio en que se encuentren.

Compuesto neutro que presenta cargas + y – en su estructura. con el mismo número de cargas + como -. se llama punto isoeléctrico. El pH en que un aá adopta una forma dipolar neutra.Zwitterion (Ión Dipolar). .

Por el contrario. En presencia de ácidos. estas moléculas aceptarán iones hidrógeno.Las moléculas anfóteras son excelentes para la elaboración de soluciones tampón ya que soportan leves adiciones de ácidos o bases amortiguando los cambios de pH de la disolución. . en presencia de bases. eliminándolos de la disolución. liberarán iones hidrógeno a la disolución. amortiguando igualmente el pH.

Recordatorio Curso de Química: Consideremos un ácido débil: Su constante de equilibrio (K) será: Bibliografía: http://www.pdf .es/dptos/bioquimica-biol-mol/pdfs/06%20pH%20AMORTIGUADORES.uco.

Y aplicando log: Si la concentración de ácido=base.uco. Tampón Fisiológico: Bibliografía: http://www.pdf .es/dptos/bioquimica-biol-mol/pdfs/06%20pH%20AMORTIGUADORES.

Valores de pK de los Aminoácidos .

.Titulación de Glicina: aminoácidos cuyo grupo R no se ioniza. Para proteínas. ml de NaOH añadidos. este valor de pH se usa como método de separación. Punto Isoeléctrico: valor de pH donde el aá tiene carga neta cero.

Titulación de Glutamato: aminoácido cuyo grupo R es ionizable. ml de NaOH añadidos. .

ml de NaOH añadidos.Titulación de Histidina: aminoácido cuyo grupo R es ionizable. .

pH 8 y pH 11 .Cálculo de carga neta y pI de un péptido: Glu-Ser-Gly-Leu-Lys-Pro-Gly Calcule la carga neta a pH 3.

Técnicas de Estudio para Proteínas: .

.

Cromatografía en Columna .

Cromatografía de Exclusión por Tamaño .

Cromatografía de Intercambio Iónico .

. Matriz con carga negativa. CM (carboximetil): intercambio catiónica. DEAE (dietilamino etilo): intercambio aniónica. Cromatografía de Intercambio Iónico Matriz con carga positiva.