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AURORA APARICIO MANRIQUE BIOLOGÍA 2ºBACH

TEMA 15: EL CONTROL BIOQUÍMICO:


ENZIMAS Y VITAMINAS

1. CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR. ENZIMAS

2. COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LAS ENZIMAS

3. CLASIFICACIÓN

4. PROPIEDADES

5. LA REACCIÓN ENZIMÁTICA

6. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

7. VITAMINAS

1. CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR. LAS ENZIMAS

Para que una reacción se lleve a cabo es necesario que la sustancia o


sustancias que van a reaccionar reciban previamente una cantidad de energía que las
active (energía de activación). Aun en el caso de reacciones en las que se va a liberar
mucha energía para que comience la reacción es necesario adquirir previamente la
energía de activación.

Por ejemplo la oxidación de la glucosa es una reacción fuertemente exotérmica


y sin embargo no se produce espontáneamente, se necesita una energía de activación
considerable. La glucosa (o cualquier otra sustancia) necesita una pequeña cantidad
de energía para sobrepasar la barrera y liberar así la energía potencial acumulada.

Por tanto en una reacción química sólo pueden actuar las moléculas que tengan
suficiente energía interna para vencer la energía de activación; para que la reacción
tenga lugar deberemos suministrar la energía de activación o bien habrá que producir
un descenso de esta energía de activación. Si calentamos los reactivos, las moléculas
adquieren la energía cinética que se requiere para las moléculas se encuentren,
choquen y reaccionen, pero los catalizadores lo que hacen es disminuir la energía de
activación, porque el catalizador se une a las moléculas que van a reaccionar,
favorecen su encuentro y por tanto la reacción.

Las enzimas son los principales biocatalizadores en todas las células.

En cualquier reacción enzimática, la enzima (E) se une a la molécula que va a


ser transformada, a la que se denomina sustrato (S) formando un complejo
(catalizador-sustrato) y tras la reacción química, se forma una sustancia llamada
producto (P) y la enzima (E) queda libre para volver a actuar.

TEMA 15. BIOCATALIZADORES -1


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E + S -------> ES --------> P + E

La reacción entre el catalizador y el sustrato se forma mediante enlaces débiles


entre las moléculas lo que hace posible que tras la acción catalizadora la unión E-S
pueda romperse con facilidad.

En cualquier reacción enzimática se cumple que:

 La enzima acelera la reacción química pero no influye directamente en


ella. No influye en que se forme más cantidad de producto o en que la reacción
sea más favorable termodinámicamente. Se consigue la misma cantidad de
producto, pero en menos tiempo.

 La enzima no se consume en la reacción química, solo facilita la reacción,


pero no intervine directamente en ella por eso tras haberse producido, la
enzima se libera y queda íntegra para volver a catalizar.

 Las enzimas son altamente específicas; hay un reconocimiento espacial


entre la enzima y el sustrato y por ello cada enzima solo reconoce y actúa sobre
un tipo concreto de sustrato. El tipo de reacción química que se produce
también es específica para cada enzima. Lo que puede variar es el grado de
especificidad.

Los principales biocatalizadores en los organismos son:

 Oligoelementos. Elementos que se encuentran en muy pequeñas


proporciones. Fe, Cu, Mn, I, etc... Se obtienen a través de la dieta puesto que el
organismo no puede sintetizarlos.

 Hormonas. Son moléculas de naturaleza proteínica o lipídica que sintetiza el


propio organismo; hay determinadas células encargadas de sintetizarlas, estas
células se reúnen formando glándulas. Todas las glándulas que segregan
hormonas se dice que son endocrinas porque vierten su contenido a la sangre,
y es por la sangre por donde las hormonas llegan hasta su órgano diana.

 Enzimas. Son moléculas siempre proteicas sintetizadas por el propio


organismo, pero en este caso las enzimas pueden actuar a nivel intracelular y si
son extracelulares actuaran en el mismo lugar en el que son sintetizadas, no
pasan al torrente sanguíneo.

 Vitaminas. Son moléculas proteicas o lipídicas que no pueden ser sintetizadas


por el organismo. Sólo los seres autótrofos y algunos microorganismos son
capaces de fabricarlas. En los seres heterótrofos deben ser tomadas con la
dieta alimenticia, a partir de alimentos vegetales.

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2. COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LAS ENZIMAS


Las enzimas son biocatalizadores porque regulan la mayor parte de las
reacciones metabólicas de las células. Químicamente son casi todas proteínas. Según
su composición química se pueden distinguir dos tipos de enzimas:

1. Ribozimas. Son enzimas de ARN capaces de catalizar la unión o separación de


ribonucleótidos de una cadena de ARN.

2. Enzimas proteicas. La inmensa mayoría de las enzimas son proteínas de


forma globular, solubles en agua (salvo muy raras excepciones) y con gran
difusibilidad en los medios líquidos de los organismos. Pueden ser:

a) Enzimas que son estrictamente proteicas, es decir formadas


exclusivamente por aminoácidos. Este tipo de enzimas son poco
frecuentes, ejemplos son la ribonucleasa y la lisozima.
b) Holoenzimas, formadas por una parte proteica a la que se llama
apoenzima y otra parte de naturaleza no proteica que puede ser de
naturaleza inorgánica, en cuyo caso se llama cofactor o bien de
naturaleza orgánica y entonces se llama coenzima. Tanto la apoenzima
como la coenzima son inactivas por sí mismas y tienen que estar unidas
mediante enlaces para que la enzima (holoenzima) sea activa

La apoenzima Es la parte proteica que por tanto sólo rinde aa al hidrolizarla. Es


la parte que determina la especificidad de sustrato de la reacción enzimática.

Según Koshland en una molécula de apoenzima se pueden distinguir 4 tipos de


aminoácidos según la función que realizan en la actividad enzimática:

1) Aminoácidos no esenciales. No intervienen ni directa ni indirectamente en


la actividad enzimática de tal manera que pueden ser eliminados de la proteína
sin que se pierda la actividad catalítica.

2) Aminoácidos estructurales. No intervienen directamente en la acción


catalítica, pero son los responsables del mantenimiento de la estructura terciaria
de la proteína y por tanto si su posición o su
estado varía por el factor que sea, van a hacer que se produzca un cambio en la
estructura terciaria y pueden alterar, reducir o suprimir la actividad enzimática.

3) Aminoácidos de fijación. Son aminoácidos que se encargan de formar


enlaces débiles entre la apoenzima y un lugar determinado del sustrato,
precisamente por el lugar en el que va a ser atacado. Se encarga por tanto de
sujetar y unir la apoenzima por su lugar catalítico, al sustrato por el lugar en que
será atacado.

4) Aminoácidos catalíticos. Son los aminoácidos directamente implicados en


la acción catalítica. Son los que directamente producen el ataque del sustrato.
Establecen enlaces covalentes con el sustrato cambiando la estructura de éste,
de forma que puede alterarse fácilmente.

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Los aminoácidos de fijación y los catalíticos forman el centro activo de la


apoenzima. El centro activo es una pequeña estructura tridimensional en forma de
hueco cuya forma exacta depende de la estructura terciaria de la cadena polipeptídica
y que se adapta perfectamente a la forma del lugar del sustrato por donde se va a unir,
algo así como un guante se adapta a la mano. En el centro activo hay aminoácidos que
pueden estar muy alejados en la secuencia, pero que al replegarse la cadena, han
quedado próximos. El centro activo tiene un tamaño muy pequeño en relación al
volumen total de la proteína.

La coenzima
La principal diferencia química es que no son proteínas, aunque
siempre son sustancias orgánicas de bajo peso molecular.

La coenzima es responsable de la especificidad de acción enzimática. Por


ejemplo una coenzima es el ATP (adenosin trifosfato) que es la coenzima en todas las
reacciones de fosforilación, es decir es específica para este tipo de reacciones,
siempre actúa en reacciones en las que haya que ceder al sustrato un grupo fosfato,
pero no es específica de sustrato porque puede producir la fosforilación de la glucosa a
glucosa 6 fosfato o de la fructosa o de cualquier otra sustancia.

Por lo dicho anteriormente se puede deducir que el número de coenzimas no es


muy elevado ya que pueden ser comunes a muchas enzimas.

Por ejemplo el ATP es la coenzima de la hexosafosforilasa, fructofosforilasa,


etc..., así tienen especificidad de acción porque siempre intervienen en la misma
reacción pero la especificidad de sustrato la posee la apoenzima a la que se unen.

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PRINCIPALES COENZIMAS

a) Adenosín-fosfato

AMP --> nucleósido de adenosina + 1 grupo fosfato.


ADP --> nucleósido de adenosina + 2 grupo fosfato.
ATP --> nucleósido de adenosina + 3 grupo fosfato.

Los enlaces entre el nucleósido y el ácido fosfórico son ricos en energía y por
ello el ATP constituye la principal molécula acumuladora de energía en los
medios intracelulares. La función de los adenosín-fosfato es la transferencia del
grupo fosfato, bien para cedérselo al sustrato, bien para arrancárselo.

b) Flavín-nucleótidos o flavoproteínas

FAD --> flavin-adenin dinucleotido

Actúan como deshidrogenasas capturando o cediendo hidrógenos.

c) Nicotín-nucleótidos

NAD---> nicotin-adenin-dinucleotido
NADP--> nicotin-adenin-dinucleotido-fosfato

Son coenzimas importantísimas en el metabolismo como transportadores de


hidrógeno ya que se fija sobre estas coenzimas 2H que quitan de algún
compuesto (al que por tanto oxidan) para luego darlos a otra, a la que
consecuentemente reducen, quedando libres para cargarse de nuevo Ejemplo:

AH2 + NAD ---> A + NADH2


OXIDADO REDUCIDO

NADH2 + B ---> BH2 + NAD


REDUCIDO OXIDADO

d) Coenzima A

ac. pantoténico + nucleótido. Desempeñan importantes funciones en el


catabolismo de los lípidos y en el respiratorio.
Su función es transferir restos de ac. acético (grupo acetil) de una sustancia a
otra (CH3-COOH).

e) Ferroporfirinas

Son coenzimas que tienen un grupo porfirínico y en el centro un grupo Fe


(metalporfirinas). Son las coenzimas de los citocromos encargados del
transporte de electrones hasta fijarlos en el O2 en la cadena de transporte
electrónico del proceso respiratorio celular.

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3. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS SEGÚN SU ACTIVIDAD

En la actualidad se utiliza una clasificación y una nomenclatura más sistemática


que la utilizada hasta hace poco tiempo. La IEC (Comisión Internacional de Enzimas)
establece 6 clases en las que se distingue las partes siguientes:
sustrato preferente + acción típica + asa

CLASE I: Oxido-reductasas. Intervienen en procesos de oxidación y reducción por


transferencia de oxígeno, hidrógeno o electrones.

AH2 + B ==== A + BH2


REDUCIDO 0XIDADO OXIDADO REDUCIDO

Se distinguen dos grupos:


- Deshidrogenasas. Son enzimas que provocan la oxidación o reducción
del sustrato mediante transferencia de hidrógeno. Las coenzimas que
intervienen en estas reacciones son el FAD, NAD y NADP.

- Oxidasas y reductasas. Provocan la oxidación o reducción del


sustrato mediante la transferencia de electrones. Las coenzimas son las
ferroporfirinas que forman parte de los citocromos.

CLASE II: Transferasas. Catalizan la transferencia de determinados grupos


funcionales desde un sustrato a otro. Ejem las quinasas que transfieren grupos fosfato.

CLASE III: Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrólisis introduciendo agua.

A-B + H2O------> AOH + BH

Dependiendo del enlace que hidrolizan se denominan esterasas (como la lipasa


o la fosfatasa), si rompen enlaces tipo éster; carbohidrasas, si rompen enlaces O-
glucosídicos (como la amilasa o la sacarasa); peptidasas si rompen enlaces peptídicos
(como la pepsina o la tripsina) etc.

CLASE IV: Liasas. Catalizan reacciones de rotura o soldadura de sustratos, sin que
intervenga el agua. En general, se pierden grupos y aparecen dobles enlaces. (Ej.
desaminasas, descarbosilasas...)

CLASE V: Isomerasas. Catalizan reacciones de isomerización.

A-B ----> B-A

CLASE VI: Ligasas o sintetasas. Catalizan la síntesis de moléculas mediante


reacciones acopladas a la hidrólisis del ATP.

A + B ------------> A-B

ATP ADP

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4. PROPIEDADES

Especificidad
Las enzimas son proteínas y consecuentemente poseen una especificidad
zoológica, es decir, cada especie animal o vegetal posee sus propias enzimas. Pero
además en las enzimas se reconoce una especificidad de sustrato, pues sólo actúan
sobre un tipo determinado de sustancias. Y por último tienen además una
especificidad de acción, pues sólo pueden catalizar una determinada reacción
química.

Esta propiedad se debe a que cada enzima tiene uno o varios centros activos,
con una forma tridimensional característica que se ajusta perfectamente a la forma
tridimensional del sustrato, y no le permite unirse con ninguna otra sustancia que no
encaje en él.

La especificidad es característica común a todas las enzimas, pero el grado, puede ser
variable:
 Especificidad absoluta. Cuando la enzima sólo reconoce un determinado tipo de
sustrato, por ejemplo la fosfofructoquinasa tiene por único sustrato la fructosa
fosforilada. (Fructosa 6P).
 Especificidad de grupo. Cuando la enzima reconoce a un grupo de moléculas
similares. Por ejemplo la hexoquinasa que transfiere grupos fosfato sobre
cualquier hexosa.
 Especificidad de clase. Cuando la enzima no reconoce un determinado tipo de
moléculas sino un determinado tipo de enlace. Por ejemplo las fosfatasas que
separan grupos fosfato (PO4=) de cualquier tipo de molécula.

Influencia de la temperatura

A medida que aumenta la temperatura aumenta la velocidad de la reacción,


hasta llegar a un punto óptimo en el que la actividad es máxima. Esto se debe a que la
temperatura hace aumentar la movilidad de las moléculas y por tanto se hace más
probable el encuentro entre la enzima y el sustrato. Si a partir de la temperatura óptima
se sigue suministrando calor llega un momento en que la enzima se desnaturaliza por
pérdida de su estructura terciaria con lo que cesa la actividad.

Influencia del pH

Una enzima sólo actúa dentro de unos límites de pH. Si se traspasan estos
límites, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar. Entre los dos valores extremos se
encuentra el pH óptimo al cual la velocidad de reacción es máxima. El pH óptimo es
independiente del punto isoeléctrico de la proteína. El pH óptimo es característico de
cada enzima y depende tanto de la enzima como del sustrato. Ya sabemos que el pH
determina el grado de ionización de las enzimas y del sustrato. Las variaciones del pH
pueden ocasionar un cambio en la estructura tridimensional de las enzimas y puede
afectar a su actividad.

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5. LA REACCIÓN ENZIMÁTICA. Mecanismo de acción


En toda reacción enzimática intervienen dos elementos: de una parte la
enzima y de otra la sustancia sobre la que va actuar la enzima que se llama sustrato.
Las enzimas tienen un tamaño mayor que los sustratos a los que se unen.

En la primera fase de la reacción enzimática la enzima (E) se acopla al sustrato


(S) por el centro activo, formándose un complejo enzima-sustrato (ES). Después el
lugar catalítico del centro activo empieza a actuar sobre el sustrato transformándolo en
otra sustancia o sustancias diferentes a la que se llama producto (o productos).
Finalmente el producto (P) se separa de la enzima y esta puede volver a unirse a otra
molécula del sustrato para provocar sobre ella una nueva reacción enzimática. Por
ejemplo:

S E ES E P P
Sacarosa + Sacarasa Complejo sacarasa-sacarosa Sacarasa + Glucosa + Fructosa

En el metabolismo de los seres vivos las reacciones catalizadas por enzimas se


desarrollan en cadena, es decir que los productos resultantes de la acción de una
primera enzima van a ser atacados por otra, y los productos de esta serán atacados
por otra y así sucesivamente. Estos complejos multienzimáticos suelen provocar la
unión de sustratos para finalmente construirse una macromolécula. Si por el contrario
la acción del complejo multienzimático es catabólica se obtendrán productos moléculas
residuales que serán eliminadas como productos de desecho.

6. REGULACIÓN DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad de una enzima, la velocidad con que realiza la acción depende de


varios factores. Algunos actúan activando la acción enzimática y otros inhibiéndola. Los
principales factores son:

 Concentración del sustrato. En toda reacción enzimática se aumenta la


velocidad de la reacción si se incrementa la concentración del sustrato, pero
llega a un límite en el cual la velocidad es máxima y aunque se incremente más
[S] la velocidad no aumenta. Se puede interpretar considerando que al
aumentar las moléculas de sustrato son más fáciles los encuentros S-E. Pero
cuando se llega a un punto todas las enzimas están saturadas, es decir la
concentración del sustrato es tal que todas las enzimas están actuando, están
en forma de ES y por tanto aunque se aumente la concentración del sustrato no
puede aumentar la concentración.

 Cofactores. Algunos iones favorecen la unión entre la enzima y el sustrato y


por tanto activan la reacción. Por ejemplo Mg++, Fe++, Cu++, Zn La diferencia
entre coenzima y cofactor está en que la coenzima es de naturaleza orgánica y
el cofactor es de naturaleza inorgánica.

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 Inhibidores. Existen sustancias que son capaces de inhibir en mayor o menor


grado la cantidad enzimática. Hay dos tipos de inhibición enzimática:

 Inhibición irreversible. El inhibidor queda unido fuertemente a la enzima


mediante enlaces covalentes de manera tan fuerte que su disociación es
muy lenta. El inhibidor afecta al centro activo por lo que la reacción no se
puede realizar. En este caso aunque se reduzca la concentración del
inhibidor no se consigue eliminar la inhibición. Un ejemplo son los gases
neurotóxicos, como el gas mostaza, empleados en la Primera Guerra
Mundial que inhiben irreversiblemente la enzima acetilcolisterasa que se
necesita para una trasmisión adecuada de impulsos nerviosos a los
músculos. Actualmente estos inhibidores son muy utilizados en
farmacología.

 Inhibición reversible. El inhibidor inutiliza el centro activo de forma


temporal ya que puede disociarse con facilidad de la enzima de esta
manera si se reduce la concentración de inhibidor, desaparece la
inhiición. Existen dos modalidades:

 Los inhibidores más comunes son los inhibidores competitivos
que son sustancias que pueden unirse al centro activo de la
enzima porque su estructura es muy similar a la del sustrato, se
establece una competencia entre la sustancia inhibidora y el
sustrato pues ambos pueden unirse a la enzima.
Consecuentemente queda menos cantidad de enzimas libres para
unirse al verdadero sustrato y por ello la velocidad de reacción
disminuye. Esta inhibición puede superarse aumentando la
concentración del sustrato.

 Otras sustancias son inhibidores no competitivos, son


sustancias que no se acoplan al centro activo de la proteína y por
tanto no compite con el sustrato para unirse al centro activo. El
inhibidor se une a la enzima provocando en ella un cambio
conformacional que impide que realice su función catalítica. Esta
inhibición no puede superarse aumentando la concentración de
sustrato, ya que el inhibidor tiene su propio centro de unión
independiente del centro activo.

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7. VITAMINAS

Las vitaminas no son sintetizables por el organismo humano y deben ser


incorporadas con la dieta bien como vitaminas o como sustancias precursoras que tras
alguna transformación dará lugar a la vitamina. Prácticamente todos los animales
tienen que tomar las vitaminas con la dieta pues no pueden sintetizarlas, pero hay
alguna excepción como ratas y aves que pueden sintetizar la vit C y los rumiantes que
sintetizan algunas del grupo B.

Las vitaminas químicamente son muy heterogéneas, siempre son moléculas


orgánicas de bajo peso molecular, pero su naturaleza es muy variable por ello se las
clasifica en vitaminas hidrosolubles y vitaminas liposolubles. El exceso de vitaminas
liposolubles puede crear trastornos graves porque se van acumulando ya que al no ser
solubles no puede excretarse el exceso con la orina. Las vitaminas hidrosolubles
aunque se tomen en exceso no producen trastornos pues se eliminan con facilidad.

Las vitaminas tienen función catalítica y por tanto se requieren en pequeñas


cantidades ya que se regeneran cuando finaliza la acción en la que intervienen, pero
son imprescindibles para un correcto desarrollo, crecimiento y reproducción. Su
carencia extrema o avitaminosis produce enfermedades muy graves e incluso la
muerte. El estado deficitario de vitaminas o hipovitaminosis también produce
alteraciones de la salud.

Las vitaminas hidrosolubles más importantes son la B1, B2, B3, B6, B8, B9, B12 y
C. A excepción de la vitamina C, las demás actúan como componentes de algunas
coenzimas, por ejemplo el ac. pantoténico o Vit B5 es componente fundamental de la
coenzima A.

Las vitaminas liposolubles son fragmentos isoprenoides y por tanto moléculas


lipídicas e insolubles en agua. No actúan como coenzimas. Las más importantes son la
vit A, vit D, vit E y la Vit K.

Todas las enzimas son sustancias que se alteran con facilidad y resisten mal los
cambios de temperatura y los almacenamientos prolongados. Se oxidan con facilidad
perdiendo sus propiedades catalíticas.

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