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Discusión grupo número 3

Propiedades generales de las enzimas

Bloque I

1.Explicar la naturaleza química de las enzimas sus principales propiedades y la función que desempeñan los sistemas
biológicos.

Las enzimas son catalizadores biológicos, de naturaleza proteica (con excepción de algunas moléculas de RNA
catalizadoras o ribozimas), para las reacciones químicas, la mayor parte de las cuales ocurrirían sino fuera por la catálisis
enzimática; cada enzima cataliza un pequeño numero de reacciones y frecuentemente solo una.

Son biocatalizadores porque incrementan la velocidad de las reacciones químicas en todos los seres vivos.

Propiedades:

a. Son proteínas globulares: tienen un alto nivel de organización.

b. La mayoría de las enzimas necesitan un cofactor, (orgánico e inorgánico), para su actividad.

c. Están formadas por mas de 100 amino ácidos

d. Disminuyen la energía de activación.

e. Se requieren en cantidades mínimas (eficiencia)

f. Pueden ser regulables (alostericas)

g. Modifican la estructura química del sustrato (según el tipo de reacción que catalicen)

h. No alteran el equilibrio de la reacción

i. No se modifican permanentemente ni se consumen

j. Convierten productos aquirales a productos quirales

k. Son selectivas

l. Aumentan 10 a la sexta veces la velocidad de reacción.

m. Su actividad es afectada por cambios en el medio (concentración de iones hidrógeno, pH,

temperatura, concentración de la enzima, concentración del sustrato, concentración de los cofactores, inhibidores, etc.).

n. Son especificas: capacidad de actuar sobre un solo sustrato o sobre un pequeño conjunto de sustratos estrechamente
relacionados, así como también para el tipo de reacciones que catalizan.

o. Son catalizadores estereoespecificos catalizando por lo general estereoisomeros específicos de un determinado
compuesto.

2.Explicar cómo el pH y la concentración de sales afectan el estado iónico de una enzima y su función biológica.

Los cambios de carga pueden afectar la actividad, ya sea cambiando la estructura o la carga en un residuo que funcione
para ligar el sustrato o en la catálisis. Ph extremos (típicamente por debajo de 4.0 y por encima de 10.0) cambia el grado
de ionización de numerosos grupos de la enzima, de modo que puede alterar su estructura funcionalmente. Si estos
cambios son suficientemente grandes, se desnaturaliza la enzima irreversiblemente perdiendo con esta su actividad. Las
variaciones de pH mas pequeñas dentro de rangos de 4-10 afectan a un número menor de grupos ionizables, y si estos
están en el sitio catalítico, la actividad de la enzima cambia notablemente.

pero esto solo se cumple cuando la velocidad inicial depende de la concentración. y con grandes cantidades de sustrato. generalmente las enzimas en el hombre son estables a temperaturas de hasta 45 a 55º C. a mayor cantidad de enzima. a mayor temperatura mayor velocidad de reacción. Por lo tanto. Explicar por qué el pH del ambiente intracelular de las enzimas no es precisamente el pH óptimo de las enzimas Esto es debido a que hay enzimas que tienen una actividad tan grande. esta temperatura depende de la temperatura normal de las células en la que reside la enzima. se dice que la enzima esta saturada con el sustrato. Si se aumenta la temperatura 10º C. -COOH. Además se debe a que las enzimas manifiestan propiedades diferentes in Vitro que in vivo. modificando su estructura terciaria. y una forma de controlar su actividad en el organismo es mantenerlas a un pH diferente de su pH óptimo. que son capaces de transformar bastantes moléculas de sustratos por segundo. Afectan las cadenas (-R). donde la interacción con los componentes celulares pueden modificar la dependencia frente al pH. si este pH es alterado de manera drástica. cambios mínimos de pH dentro de los limites fisiológicos. La mayoría de las enzimas tienen un pH entre 5 y 9 (existen excepciones: pepsina pH 1. debido a que se incrementa el movimiento de las moléculas por un previo incremento de la energía cinética de estas. Estos factores afectan la configuración de la proteína. CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS: es directamente proporcional. Al afectar el estado iónico puede hacer que la enzima actué sobre uno u otro sustrato. las cuales tienen grupos que se ven afectados: -OH.5). la velocidad de un proceso biológico aumenta en la misma proporción. y aunque se le agregara mas sustrato. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: Cuando se incrementa la concentración de sustrato. (existen excepciones: proteasa casi en punto de ebullición). 3.La variación de pH puede así mismo alterar el grado de ionización del sustrato. Q10: es un coeficiente de temperatura. Sino hubiera un metabolismo activado. ya que los diversos grupos funcionales de las cadenas polipeptídicas pueden ionizarse o interactuar con otras cargas o grupos funcionales. la velocidad es directamente proporcional a la concentración de este. mayor velocidad de la reacción. El pH al que las enzimas llevan a cabo su actividad catalítica es el pH optimo. -NH2. ya que las enzimas presentan su máxima actividad a un valor dado de pH. En conclusión: la actividad enzimática esta relacionada con las características del Ph y fuerza iónica del medio (concentración de sales). modificando la unión del sustrato a la enzima. 4. Cuando se llega al punto en que aumentar mas la concentración de sustrato no incrementa la velocidad inicial. Definir y ejemplificar . es decir que es directamente proporcional. Las enzimas actúan a una temperatura optima de 37º C. Describir la composición de una holoenzima *6. se vuelve constante. el cual es diferente para cada enzima. superior o igual a 55º C la enzima se desnaturaliza. la velocidad se vuelve constante. ayudan a regular las reacciones enzimaticas. Describir los mecanismos de catalisis enzimatica 7. este ya no influiría en la velocidad de la reacción. pH: La velocidad de casi todas las reacciones catalizadas por enzimas dependen de la concentración de iones hidrógenos. Con pequeñas cantidades de sustrato. con una perdida de la actividad catalítica. la velocidad inicial aumenta hasta que alcanza un valor máximo (Vmax). Las temperaturas bajas no la desnaturalizan sino que se desactiva y hasta después se vuelven activas en temperatura ambiente. *5.Explicar a través del análisis de su respectiva gráfica los siguientes factores que afectan la velocidad de reacción enzimática concentración de sustrato concentración de enzima temperatura y PH TEMPERATURA: las enzimas como proteínas que son se ven afectadas por la temperatura. la enzima se desnaturaliza y por tanto pierde su actividad catalítica. En una reacción no catalizada o incluso en las reacciones catalizadas por enzimas.

pueden provocar cambios en la permeabilidad de la membrana celular o incrementar la muerte celular. Estas surgen de la destrucción rutinaria normal de eritrocitos. Muestras de estratos tisulares q.aldolasas. En condiciones apropiadas la velocidad de la reacción catalítica en estudio es proporcional a la cantidad de enzima presente. Y luego desaparecerán a velocidades diferentes. Entre estas encontramos todas las enzimas intracelulares verdaderas y las que existen en las secreciones exocrinas como la amilasa pancreática. deshidrogenasa láctica. Enzimas no funcionales del plasma: realizan funciones fisiológicas desconocidas en el plasma. generalmente son sintetizadas y secretadas estas enzimas en el hígado.a. d.  Explicar la ubicación de la amilasa pancreática según la clasificación anterior Es una enzima de secreción. Definir las unidades en las que se expresa la actividad de las enzimas Unidades de Recambio: Es el número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo por una molécula de enzima. 8. orina. Entre estas están la acetilcolinesterasa. la seudocolinesterasa y las proenzimas de la coagulación de la sangre y disolución de coágulos. fosfatasa ácida prostática. Las diminutas cantidades de enzimas presentes en las células hacen complicado determinar su presencia y concentración. Normalmente los niveles plasmáticos son muy bajos o nulos. . Por ejemplo la amilasa. fosfatasa alcalina. encontrándose allí en concentraciones equivalentes o mayores que en los tejidos (allí esta el sustrato). 11. El daño tisular o necrosis que resulta de lesión o enfermedad por lo regular va acompañado de incrementos en las concentraciones de varias enzimas plasmáticas no funcionales. Una agresión en forma de cualquier proceso patológico. fosfatasa alcalina. 10.Enzimas funcionales del plasma: son las que se encuentran siempre en la circulación de individuos normales.lipasa y la fosfatasa. En casos de cambios de permeabilidad las primeras enzimas que aparecerán en el plasma. dando lugar a la liberación de enzimas intracelulares en el plasma. serán las de menor peso molecular y cuanto mas grande sea el gradiente de concentración entre los niveles Nitra y extracelular. de acuerdo con la estabilidad de la enzima y su susceptibilidad al sistema reticuloendotelial. Entre estas tenemos la lipoproteína lipasa. alcohol deshidrogenasa en el hígado. Enzimas de secreción: son aquellas que van a ser secretadas por un órgano o una glándula (secreciones exocrinas) en forma pasiva y van a ejercer su acción a otro sitio. más rápidamente difundirá la enzima. Explicar la relación que existe entre el daño celular y actividad de las enzimas en el plasma. Los valores de enzimas plasmáticas no funcionales se interpretan como prueba de una necrosis celular o bien de enfermedades en tejidos y órganos. Explicar cómo puede medirse la actividad de las enzimas en las muestras biológicas y la razón por la que los análisis biológicos se investiga su actividad catalitica en el tejido o fluido corporal y no su concentración. lipasa. liquido amniótico). Enzimas orientadoras de órganos: son enzimas que están presentes en concentración apreciables solo en un órgano. saliva. b. su habilidad para transformar con rapidez miles de moléculas de un sustrato específico en productos le da a cada enzima la capacidad de revelar su presencia. Analizar Cuáles son las muestras biológicas adecuadas para efectuar las determinaciones enzimáticas. se origina o es secretada por el páncreas y luego se va hacia el intestino delgado y la saliva. p. transaminasas. 9. Las enzimas no funcionales del plasma se incrementaran cuanto mayor sea la cantidad de tejido dañado. estas al incrementar su concentración en la sangre. Líquidos biológicos: sueros (sangre. orientan al medico para conocer en que órgano o tejido esta la enfermedad. Sin embargo. leucocitos y otras células. y desempeñan un papel fisiológico en la sangre. transcetolasa.fosfatasa ácida (próstata). c. liquido cefalorraquídeo.

Pero lo más importante es que la proteólisis selectiva produce con frecuencia cambios conformacionales que “crean” el sitio catalítico de una enzima. por ejemplo. tripsinógeno y quimotripsinógeno respectivamente). la disolución de coágulos y la reparación de tejido se producen “en línea” sólo en respuesta a la necesidad fisiológica o fisiopatológica apremiante. las enzimas digestivas que hidrolizan proteínas se sintetizan como zimogenos en el estomago y el páncreas y entre estas están la pepsina. Las proproteínas de enzima se denominan proenzimas o zimógenos. Ciertos procesos fisiológicos como la digestión son intermitentes pero bastante regulares y predecibles. La síntesis y secreción de proteasas como proenzimas catalíticamente inactivas protegen el tejido de origen (por ejemplo. el cual al combinarse con el almidón produce un color azul verdoso. 13. y proporciona el 70-80% de las calorías consumidas por los humanos de todo el mundo. Reactivo de Yodo N/100 Sirve para determinar el efecto de la amilasa sobre la digestión del almidón. Las proteasas son inactivadas por proteínas inhibidoras que se fijan muy fuertemente al sitio activo de la enzima. varios factores de la coagulación sanguínea y cascadas de disolución de coágulos de sangre y la proteína del tejido conjuntivo colágeno. La proteólisis selectiva tiene que ver con uno o más cortes proteolíticos muy específicos que podrían ir acompañados o no por la separación de los péptidos resultantes. tripsina y quimiotripsina (proproteínas = pepsinógeno. Explicar la función de cada uno de los reactivos y analizar los resultados obtenidos en la determinación de amilasa. Katal: La cantidad de enzima que es capaz de catalizar la transformación de 1 mol de sustrato por segundo. En el experimento sirve de sustrato para poder ser hidrolizado por la enzima. como la que puede ocurrir en la pancreatitis. Otros como la formación de coágulos de sangre. a temperatura de 25º C y a un pH optimo. pero a medida que se efectúa la digestión. se necesitan otros mecanismos para inactivas estos enzimas. que se produce en la piel y el hueso. Resultado El almidón no hidrolizado da un color azul oscuro con el reactivo de yodo. Entre las proteínas sintetizadas como proproteínas se encuentran la hormona insulina (proproteína = proinsulina.Unidad Enzimática: La cantidad de enzima que es capaz de catalizar la transformación de 1 micromol de sustrato por minuto en condiciones estándar. se deriva del procolágeno. . el páncreas) contra la autodigestión. La proteólisis selectiva convierte una proproteína mediante una o más segmentaciones proteolíticas sucesivas en una forma que muestra la actividad características de la proteína madura. de la cual se deriva la insulina por separación proteolitica de un péptido). Actividad específica: unidades de enzima por miligramo de proteína. Dado que este tipo de activación es irreversible. Ciertas proteínas se sintetizan y secretan como proteínas precursoras inactivas conocidas como proproteínas. un precursor soluble. su actividad enzimática. la actividad de dicha enzima se determina por medio de la reacción del yodo. 14. es decir.el color azul se torna cada vez más pálido hasta que por último el color que se obtiene es el del reactivo de yodo lo cuál significa que el almidón ha sido hidrolizado. Explicar la clasificación de las enzimas de acuerdo a la reacción que cataliza y ubicar a la amilasa dentro de ella. Sustrato reactivo de almidón pH 7 El almidón es un polisacárido de reserva alimenticia predominante en las plantas. Explicar qué son los zimogenos su proceso de activación y su importancia médica ejemplificando su hidrolisis selectiva o parcial. 12. Tanto el almidón como los productos de la hidrólisis del almidón constituyen la mayor parte de los carbohidratos digestibles de la dieta habitual.

: fosfotriosa isomerasa. por lo consiguiente. amilasa. hexoquinasa.). alcohol deshidrogenasa. se caracterizan por disfunciones reguladoras que desencadenan agentes patógenos o mutaciones genéticas. no ramificados y algo de glucosa. Además. Por ejemplo. Enunciar los valores normales de amilasa en suero y explicar las posibles alteraciones Erika y algunos procesos patológicos pancreatitis parotitis apendicitis obstrucción de vía biliar en úlcera péptica perforada insuficiente renal. Por consiguiente. diabetes. es esencial conocer los factores que controlan las velocidades de las reacciones catalizadas con enzimas para comprender la base molecular de la enfermedad. transfosforilasas y transmetilasas.Oxidorreductasa: catalizan reacciones de oxidorreducción. 15. Producto: maltosa. Liasas: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos. Ej.: piruvato carboxilasa. toxinas y agentes farmacológicos afectan ese equilibrio. etc. Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.: lactasa. fosfatasas. Se dividen en epimerasas y mutasas.: acetacetato descarboxilasa. Los valores normales de amilasa en suero son de 60-160 U/dL de suero . Muchas enfermedades del hombre. Las enzimas llevan a cabo funciones vitales relacionadas con la salud y enfermedad. Ej. fibrosis quística y enfermedad de Alzheimer. GTP. incrementan o inhiben las velocidades de procesos específicos catalizados por las enzimas. glicosidasas. muchos virus oncogénicos elaboran proteín-tirosíncinasas que modifican los eventos reguladores que controlan patrones de expresión génica. Un conjunto complejo y equilibrado de actividades enzimáticas es el fundamento para mantener la homeostasis. Ej. lactato deshidrogenasa. Explicar la razón por la que el diagnóstico diferencial en la evolución y el pronóstico en muchos estados patológicos son importantes los análisis enzimáticos. citocromo c oxidasa. acidosis y alcalosis metabólicas. Ligasas: Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifostato (ATP.:glucoquinasa. aldolasas. oxidasas. es importante entender la cinética de las enzimas para saber cómo las condiciones fisiológicas adversas. maltotriosa y una mezcla de oligosacáridos ramificados. Se dividen en descarboxilasas. Se dividen en sintetasas y carboxilasas.piruvato descarboxilasa.no ramificados y algo de glucosa. el estudio de la cinética de las enzimas también representa el modo principal para identificar posibles agentes terapéuticos que. Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros.4 16. Esta se divide en transaminasas. fumarasa. 17. Ej. fosfodiesterasas. fosfosglucosa isomerasa. deshidratasas.Ej. y contribuyen a la iniciación y progresión del cáncer. quimotripsinas. maltotriosa y una mezcla de oligosacáridos ramificados. es decir. Transferasas: Catalizan la transferencia de grupo químico (distinto de hidrógeno) de un sustrato a otro. Describir la reaccion catalizada por la amilasa señalando sustrato producto y enlace que rompe. Por consiguiente. de manera selectiva. Su acción es hidrolizar el almidón y el glucógeno hasta maltosa.En la actualidad se sabe que los organismos responden a cambios en su medio interno y externo mediante modificaciones equilibradas y coordinadas en las velocidades de reacciones metabólicas específicas. La amilasa es una enzima digestiva producida y secretada por las células exocrinas de los acinos pancreáticos. como cáncer. el clínico necesita conocer su funcionamiento y con frecuencia utiliza la medición de la actividad de las enzimas para ayudarse en el diagnóstico de varios estados patológicos. hidroxilasas y peroxidasas.Se dividen en lipasas. transferencia de hidrógeno o electrones de un sustrato a otro. desaminasas. alaninaracemasa. reductasas.Estas a la vez se dividen en deshidrogenasas. como anoxia. Enlace que rompe: enlace glucosídico alfa 1. Ej. Sustrato: almidón y glucógeno. peptidasas.: succinato deshidrogenasa.

Mediante el uso de inhibidores enzimáticos se ha obtenido información muy valiosa sobre la conformación del centro activo de algunas enzimas. enfermedad de las vías biliares. estos catalizadores proteínicos o isoenzimas surgen por la duplicación de genes. Pancreatitis aguda. pulmón. Colecistitis. ovarios. Problemas de obstrucción de conductos biliares o pancreáticos. c. e. g. y otras enfermedades diversas. y en la parotiditis. Cáncer de páncreas. También se utiliza para evaluar enfermedades de la vesícula biliar (piedras ó litiasis). se utiliza para evaluar la función del páncreas. l. un inhibidor se fija a la enzima o al complejo enzima-sustrato. diagnosticar la presencia de enfermedades del mismo y para controlar su evolución. Las enzimas se pueden inactivar por modificación irreversible de un grupo funcional esencial para la actividad catalítica. Los niveles disminuidos de Amilasa en la sangre pueden indicar: i. Por tanto. Cólico de vesícula biliar. Obstrucción intestinal. b. Investigar algunas enfermedades relacionadas con alteraciones en los valores séricos de las enzimas. insuficiencia renal. úlcera pépticaperforada. Los inhibidores competitivos compiten reversiblemente con el sustrato para fijarse en el sitio activo pero no son transformados por el enzima. k. problemas intestinales. Cáncer de páncreas. Embarazo ectópico con rotura de trompas. Definir y explicar la importancia de las isoenzimas en el diagnóstico clínico ejemplificando con la creatincinasa(CK) y lactato deshidrogenasa(LDH) en el diagnóstico del paciente del caso y analizar como la determinación de troponinas y mioglobina complementa el diagnóstico de infarto al miocardio. . También se pueden inhibir por moléculas que se fijan reversiblemente.Se encuentran niveles elevados de amilasa principalmente en la pancreatitis. cada una de las cuales cataliza la misma reacción. Los inhibidores no competitivos se fijan al complejo enzima-sustrato en un sitio diferente del centro activo. En la inhibición mixta. apendicitis. Los niveles aumentados de Amilasa en la sangre pueden indicar: a. Toxemia en el embarazo. también en un sitio distinto del que une el sustrato. f. h. Explicar En qué consiste inhibir una enzima y señalar diferentes tipos de inhibidores enzimáticos auxiliándose de la Gráfica de lineweaber-burk y establecer diferencias con el proceso de desnaturalización y los factores que lo causan. j. Al igual que los miembros de otras familias de proteínas. Enfermedades renales. d. *18. etc. Ulcera de estómago perforada. FALTA *19. Los organismos superiores suelen elaborar varias versiones físicamente distintas de una determinada enzima. 20. Lesión pancreática. La actividad enzimática puede ser disminuida o eliminada por la acción de ciertas sustancias a las cuales se les conoce con el nombre de inhibidores enzimáticos.

llamadas enzimas alostéricos. En la segunda el inhibidor forma un enlace covalente con las enzimas cerca del centro activo sin modificarla irreversiblemente. Las enzimas reguladoras o alostéricas son estimuladas o inhibidas por la unión con alguna molécula. ayuda a que el sustrato se pose adecuadamente. presentan dos o mas cadenas y tienen alto peso molecular. Los animales envenenados con este gas quedan paralizados. Gracias a la acción de tales enzimas reguladores. Este tipo de inhibición puede reducirse si se aumenta la concentración de sustrato. la limitante de velocidad. Un ejemplo son los gases nerviosos. El proceso de inhibición enzimática es útil para comprender los mecanismos de acción tóxica y farmacológica de algunos compuestos. son débiles a temperatura baja. debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos. Ciertos metales como el plomo. muestran además una actividad catalítica mayor o menor en respuesta a ciertas señales. el efector o modulador. La actividad de algunas enzimas reguladoras. Los dos tipos más comunes son la competitiva y la no competitiva. 21. además le provoca cambio al sitio catalítico. como el fluorofosfato de diisopropilo (DFP) que forma un complejo con la enzima acetilcolinesterasa. . presentan estructura cuaternaria. Un ejemplo clásico lo constituye la inhibición del malonato sobre la enzima succinato deshidrogenasa que cataliza la eliminación de dos átomos de hidrógeno de los átomos de carbono metilénico del succinato. Estas enzimas reguladores. son oligomericas. La primera es cuando el inhibidor compite con el sustrato por la unión con el centro activo de la enzima.Las distintas formas de interacción se traducen en varios tipos de inhibición perfectamente diferenciables experimentalmente. mercurio y arsénico inhiben enzimas que tienen en su centro activo grupos – SH libres. Explicar la clasificación de las enzimas reguladoras y señalar las principales características de las enzimas alostericas y las moduladas covalentemente. es decir. cuya concentración en la célula es crítica. la velocidad de cada secuencia metabólica se ajusta constantemente para adaptarse a los cambios en las necesidades de la célula con respecto a la energía y a las biomoléculas requeridas durante el crecimiento celular y en la reparación de lesiones. En cada ruta metabólica hay al menos una enzima que fija la velocidad de la secuencia global ya que cataliza la reacción más lenta. generalmente un producto metabólico. se ajusta mediante la fijación reversible de un modulador específico a un sitio regulador.