4.

Explicar la estructura secundaria de una proteína y los enlaces que estabilizan a la a hélice,
hoja plegada b y triple hélice de la colágena. Analizar el papel de la prolina en este tipo de
estructura.

La estructura secundaria es la disposición espacial local de los átomos de la cadena principal en

un determinado segmento de la cadena polipeptidica las estructuras secundarias regulares
más comunes son la hélice Alfa la conformación beta y los giros Beta.

 Enlaces que estabilizan a la Alfa hélice.

Cuál es la razón de que se forma la hélice Alfa con la facilidad que otras conformaciones
posibles

La respuesta es en parte que la hélice Alfa hace un uso óptimo de los puentes de hidrógenos
internos la estructura se encuentra estabilizada por un enlace de hidrógeno entre los átomos
de hidrógenos Unidos al átomo de nitrógeno electronegativo y de un enlace peptídico y el
átomo de oxígeno carbonilico electronegativo del cuarto aminoácido que se encuentra del
lado amino-terminal con respecto al mismo.

 Enlaces que estabilizan la hoja plegada Beta

Las cadenas polipeptidicas en zigzag pueden disponerse de manera yacente formando una
estructura que semeja una serie de pliegues en esta disposición denominada hoja Beta se
forman enlaces de hidrógeno entre los segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica.

 Enlaces que estabilizan la triple triple hélice de la colágena.

Las cadenas Alfa de la molécula de colágeno y la molécula de colágeno de las fibrillas están
entrecruzadas por enlaces covalentes poco habituales en los que intervienen residuo de
lisina,5-hidroxilisina o histidina presentes en algunas posiciones x o y estas uniones dan lugar a
residuos de aminoácidos no estándar tales como la deshidrohidroxilisinonorleucina.

 Analizar el papel de la prolina en la triple hélice de la colágena.

La secuencia de aminoácidos del colágeno corresponde Generalmente a la repetición de un

tripeptido del tipo Gly-X-Y donde x es a menudo prolina e Y a menudo a la 4-hidroxiprolina sólo
los residuos de glicina pueden acomodarse en las estrechas uniones entre las cadenas Alfa
individuales los residuos de prolina y de 4-hidroxiprolina permiten el marcado giro de la hélice
del colágeno la secuencia aminoácidos la estructura cuaternaria súper helicoidal del colágeno
permite un estrecho empaquetamiento de sus tres polipéptidos la 4-hidroxiprolina juega el
papel esencial en la estructura del colágeno y la historia de la humanidad el estrecho
empaquetamiento de las cadenas Alfa en la triple hélice del colágeno proporciona más fuerza
de tensión que en un cable de acero de idéntica sección.

5. Explicar En qué consisten las estructuras terciaria y cuaternaria de una proteína y los enlaces
que las estabilizan.

 Estructura terciaria y enlace que le estabilizan.

La estructura terciaria es la estructura tridimensional completa de una cadena polipeptídica.

Existen dos clases nerales de proteínas en base a la estructura terciaria: fibrosa y globulares.
Los segmentos que interaccionan dentro de la cadena polipeptídica se mantienen en su
posición terciaria características gracias a diferentes tipos de interacciones enlazantes débiles
y a veces mediante enlaces covalentes tales como puentes disulfuro entre otros segmentos.

 Estructura cuaternaria y enlace que la estabilizan.

La estructura cuaternaria se forma como consecuencia de interacciones entre las subunidades

de proteínas multisubunidades (multimericas) o grandes complejos proteicos. algunas
proteinas multimericas poseen una unidad respectiva consistente en una única subunidad en
un grupo de subunidades que se domina protomero.
Las interacciones no covalentes que mantienen esta estructura son las mismas
interacciones no covalentes que mantienen la estructura terciaria: puentes de
Hidrogeno, interacciones ionicas, atracciones hidrofobicas y fuerzas de Van der
Waals.

6. Definir zwitterion punto isoeléctrico de un aminoácido y una proteína.

Zwitterion: cuando un aminoácido sin grupo r ionizable se disuelve en agua pH neutro se

considera en solución en forma de ion dipolar o zwitterion qué puede actuar como ácido o
como base.

Pi: el pH característico en la carga eléctrica neta es cero se denomina punto isoeléctrico o pH

isoeléctrico designado PI.

En el caso de la glicina que no tiene grupo ionizable en su cadena lateral el punto isoeléctrico
es simplemente la media aritmética de dos valores de pKa:

La glicina tiene una carga neta negativa a cualquier pH por encima de su punto isoeléctrico por
lo que se desplazará hacia el electrodo positivo o ánodo cuando se coloque un campo eléctrico
a cualquier pH por debajo de su pI. la glicina tiene una carga neta positiva y se desplazará hacia
el electrodo negativo cátodo.

pI de una proteína:
las proteínas son menos solubles en su punto isoeléctrico si las demás condiciones permanecen iguales.
Esto se debe a que los iones dipolares no presentan carga neta y cristalizan en forma de sales insolubles
a ese pH.

7. Explicar el papel de las proteínas en La regulación ácido-base.

Los tampones de proteínas

Sistemas tampón de proteínas dependen de las proteínas, a diferencia de las
moléculas no proteicas, para actuar como tampones y consumen pequeñas
cantidades de ácido o base. La proteína hemoglobina hace una excelente
amortiguación. Se puede unir a pequeñas cantidades de ácido en la sangre,
ayudando a eliminar que el ácido antes de que los cambios de pH de la sangre.
Muchas otras proteínas actúan como amortiguadores también. Las proteínas
que contienen el aminoácido histidina son particularmente adeptos a buffering