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Una de las biomoléculas de mayor importancia en los seres vivos son las

proteínas, ya que, estas se encuentran cumpliendo funciones vitales para el


funcionamiento de los mismos. Además, también se pueden reconocer como
polímeros de unas pequeñas moléculas denominadas aminoácidos, que son
considerados como la unidad monomérica. Ahora para diferenciar una proteína del
resto se compara la secuencia de dichos aminoácidos, lo que se conoce como
estructura primaria. Es ahí donde entran a jugar factores donde la secuencia
puede adoptar conformaciones mediante el plegamiento, este tiende a realizarse
de forma natural gracias a los aminoácidos hidrófobos, la atracción de carga, los
puentes desulfuro e incluso ayudado de otras proteínas, de esta forma el
plegamiento se conoce como estructura secundaria.
Posteriormente para el estudio de la estructura secundaria, las proteínas fibrosas
jugaron un papel fundamental dado a su mayor simplicidad estructural, por cual su
análisis fue iniciado mediante difracción de rayos X, en donde se descubrió que
estas proteínas representaban estructuras secuenciales que eran sensibles al
análisis de esta técnica (método eficiente en estructuras cristalinas). Estos
primeros análisis fueron ejecutados por Willian Atsbury donde arrogaron datos
acerca de estructuras que se repetían con una periodicidad fija a lo largo de sus
cadenas polipeptídicas.Por otro lado, las cadenas polipeptídicas extendidas no
presentan estructuras repetitivas, por lo que se concluyó que dichas cadenas
debían encontrarse plegadas de un modo regular que era diferente en cada tipo
de queratinas.
Así mismo, aplicando este método años más tarde, L. Pauling y R. Corey,
obtuvieron con gran precisión la longitud de estas periodicidades. Aunque
desafortunadamente sólo una pequeña parte de las proteínas se pueden
caracterizar así; siguen siendo dificultosas y costosa, comenzando por la propia
obtención de cristales de suficiente calidad y cantidad. A pesar de ello, estas
técnicas experimentales de caracterización estructural (principalmente
cristalografía de rayos X y resonancia magnética nuclear), proporcionan
estructuras de alta resolución; Es por ello que disponer de estrategias alternativas
de cromatografía para obtener información sobre la estructura de las proteínas es
de vital importancia.
Ahora para aquellas estructuras que no se puede determinar experimentalmente,
los métodos computacionales de predicción de estructura nos ofrecen información
valiosa, útil para explicar gran parte de los aspectos funcionales que se pueden
derivar del conocimiento estructural.Es por eso que una de las áreas de mayor
importancia y desarrollo es la bioinformática, en los últimos años han venido
siendo la predicción de estructuras a partir de datos de secuencias primarias y de
la comparación de secuencias con estructuras resultadas de técnicas de
cromatografía.
Es por ello que existen dos aproximaciones al diseño computacional de
estructuras proteicas:
Se basa en el diseño de datos previos, este emplea una serie de parámetros a
partir de estructuras ya conocidas.
Consiste en la simulación molecular en que las estructuras son sometidas.
Actualmente se emplea una serie de plataformas que permiten, o facilitan la
información acerca de los datos estructurales de dichas proteínas, pero hay que
tener en cuenta el nivel de fiabilidad que estas nos ofrecen.
PHD
Este servidor web nos ofrece una amplia base de datos que Combiina resultados
de distintas redes neuronales que predicen la estructura de un residuo en función
de su contexto y propiedades globales. Se puede considerar el metodo estándar
de predicción. (Rost, 1996)
PSIPRED
Combina los resultados de un PSI-BLAST con una aproximación similar a PHP,
incluso algunos debaten que su eficacia puede estar por debajo de este metodo.
McGuffin et al, 2000)
JPRED
Integra información de varios métodos de predicción.
(Cuff 1998)

PREDATOR
Armoniza la información contenida en el alineamiento con la capacidad de cada
aminoácido para establecer puentes de hidrogeno.
(Frishman y Argos 1997)

SWISS-MODEL
Este emplea BLAST para buscar en una base de datos de secuencias de
estructuras conocidas, elige aquellas que muestran parecido con la secuencia
problema y las emplea para modelar una estructura.
MODELLER
Toma como fichero de ebtrada un alineamiento entre la secuencia problema, y la
secuencia desconocida, e integra la información para producir un modelo
estructural.
Hasta aquí son métodos que ofrecen el primer diseño computacional mencionado
anteriormente, es decir, son bases de datos que buscan homología en su
estructura primaria para lograr una predicción más efectiva.

CHOU-FASMAN
se basa en las propiedades fisicoquímicas de los aminoacidos, atraves de
técnicas empíricas que permitieron resultados razonables en la predicion de las
estructucturas.
(Chou Y Fasman1978)

GARNIER
Ademas de las propiedades fisicoquímicas de los aminoacidos, empleaba
información empírica sobre con que frecuncia cada aminoácido aparece en una
deterinada estructura
(Garnier 1978)