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2.1. Los aminoácidos.

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que
presentan (en caso de ser un aminoácido estándar), en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH)
se unen a un carbono a (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H)
y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).
Los aminoácidos no estándar son residuos que se han modificado de forma química después de haberse incorporado a
un polipéptido o los aminoácidos que se encuentran en los seres vivos pero que no se encuentran en las proteínas.
A pH de 7, el grupo carboxilo de un aminoácido se encuentra en su forma de base conjugada (-COO-) y el grupo amino
en su forma de ácido conjugado (-NH+3). De este modo, cada aminoácido puede comportarse como un ácido o como una
base. El término anfótero se utiliza para describir esta propiedad. Las moléculas neutras que llevan de forma simultánea
un número igual de cargas positivas y de cargas negativas se denominan zwitteriones. Sin embargo, el grupo R
proporciona a cada aminoácido sus propiedades únicas.
Los aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo. Esto implica que la única
fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.
Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los
humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:
Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptófano,Valina, Arginina, Histidina.
o Enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la
reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo
aminoácido.
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos
moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto
de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un
tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al
péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste
en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

PÉPTIDOS
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula
no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50
aminoácidos se habla ya de proteína.
Aunque sus estructuras son menos complejas que las de las moléculas proteínicas más grandes, los péptidos poseen
actividades biológicas significativas.
Los péptidos son una clase de moléculas señalizadoras que utilizan los organismos multicelulares para regular sus
complejas actividades. La interrelación dinámica entre los procesos opuestos, denominada homeostasis, mantiene un
ambiente interno estable. En la actualidad se conocen moléculas peptídicas con funciones antagónicas que afectan la
regulación de numerosos procesos (p. ej la regulación de la presión sanguínea)

PROTEÍNAS

Niveles de organización de las proteínas: las proteínas se organizan en cuatro niveles principales:
o Estructura primaria: es el nivel más sencillo y corresponde a la cadena polipeptídica, es decir, a la secuencia
lineal de los aminoácidos que la forman. La estructura primaria contiene toda la información necesaria para que
la proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina
una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA (Átomos sombreados en la
Figura de la derecha).Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino
(condensado con el AA precedente), el
Ca (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo
tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-Ca-CO-). Los enlaces que
participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. Por convención, la
secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino.
o Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes
de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Cuando la conformación les hace formar una
hélice, ésta poseerá unos parámetros característicos, y se dice que es la hélice α. Cuando se disponen en zig-

y la nitrogenasa. •Los puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas polares pero que no tienen carga. •Las interacciones hidrofóbicas que mantienen unidos los grupos que no son polares. Las glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias. ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno. Aminoácidos como Asn. Pueden realizar esta proeza en condiciones de pH y temperatura moderadas.del enlace peptídico del AA situado en posición n-4. dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas b. que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-) de las cadenas laterales de los aminoácidos (Asp y Glu). la hoja plegada resultante es antiparalela. Catálisis. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno. reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Las estructuras desorganizadas y los giros sirven de nexo entre distintas láminas y/o hélices. zag lo hacen en forma de hoja ß. Las estructuras bde distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras b de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno. que suelen asociarse unas a otras para formar lo que se denomina una lámina ß. las proteínas son las que tienen las funciones más diversas. Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta. pueden aumentar la velocidad de reacción de 106 a 1012 veces. Entre los ejemplos se encuentran la carboxilasa de ribulosa fosfato.del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo a o b) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos. HOJA b: Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura b. muy parecidos. Son secuencias cortas. HÉLICE a: Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominada hélice a. la hoja bresultante es paralela. •Los puentes eléctricos que se establecen entre grupos cargados positivamente y los cargados negativamente. y si las estructuras b tienen sentidos opuestos.del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO. Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH. o estructural y funcionalmente distintos (por ejemplo. La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. ej. Cada proteína tiene su nivel estructural propio y característico que le permite ejercer eficientemente su función concreta. dado que pueden inducir o estabilizar intermediarios de las reacciones que estén forzados. con los grupos amino (-NH2) de Lys or Arg. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO. 2. Estructural. La conformación de los giros b está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro b. una enzima impottante en la fotosíntesis. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido N®C. electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. como lo sugiere la siguiente relación: 1. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso. la hexocinasa) hasta 12 (glutamina sintetasa) o más. A la conformación tridimensional característica de cada proteína en la célula se le denomina estado nativo de la proteína. o Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica. Funciones. con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido. a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Estas moléculas tienen propiedades notables. que suele representarse como una flecha. un complejo proteínico que es causal de la fijación del nitrógeno. . que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. unas subunidades son reguladoras y otras tienen actividad enzimática).del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Los protómeros pueden ser exactamente iguales (hexocinasa). Por ejemplo. la captura de energía y la biosíntesis. estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria): •Los puentes disulfuron que se establecen entre dos Cys. •Los enlaces amida. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos. El número de protómeros puede variar desde dos (p. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas. Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos como la digestión. o Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica.

como las bacterias.1. enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Globulares Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera.2. Holoproteínas o proteínas simples. orizanina (arroz). Es la conocida como función homeostática de las proteínas. una proteína que se encuentra en las células de la piel. plumas. 4. Su función principal es el transporte de triglicéridos. Movimiento. la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.1. anticuerpos. 7. Por ejemplo. Las proteínas de esta estructura son activas en la división celular. lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. Hormonal. Reguladoras. proteínas plasmáticas.2. La mayoría de las enzimas. cartilaginosos ° Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos. ° Albúminas: seroalbúmina (sangre). invaden a un organismo. Las proteínas participan en todos los movimientos celulares.2. que se denomina grupo prostético..1.3.gliadina (trigo). liasas. Las principales son las mucinas de secreción como las salivales. Fibrosas Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. 7. 7. Algunas hormonas son de naturaleza proteica. Heteroproteínas o proteínas conjugadas Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico. hormonas.etc. Una extensa variedad de proteínas son protectoras. 7. En los vertebrados. Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina. el fibrinógeno y la trombina.2. Reserva. ° Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos ° Fibroínas: en hilos de seda. 5. colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas). uñas.. prolactina. transferasas. (arañas. Las proteínas implicadas en la coagulación hemática. cuernos. en la endocitosis. Algunos tipos son: ° Prolaminas: zeína (maíza). su estructura y sensibilidad.1. oxidasas. por ejemplo. 6. ayuda a proteger al organismo contra los daños mecánicos y químicos. Pueden ser globulares o fibrosas. Las proteínas funcionan como amortiguadores. su solubilidad… una clasificación que engloba dichos criterios es: 7. Las lipoproteínas se clasifican según su densidad: . También hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes. Defensa. impiden la pérdida de sangre cuando los vasos sanguíneos se lesionan. Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Algunas proteínas fibrosas son: ° Colágenos: en tejidos conjuntivos. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. ovoalbúmina (huevo). hormona del crecimiento. o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio. Algunas de ellas son: ° Ribonucleasa ° Mucoproteínas ° Anticuerpos ° Hormona luteinizante 7. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo. jugos digestivos. de energía por gramo. la tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto. son ejemplos de proteínas globulares. Dependiendo del grupo prosteico existen varios tipos: 7. Si fuera necesario. tirotropina ° Enzimas: hidrolasas.1. Clasificación de proteínas Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición química. en la exocitosis y en el desplazamiento ameboide de los leucocitos. Los linfocitos producen las inmunoglobulinas (o anticuerpos) cuando organismos ajenos. 8. y glucoproteínas de las membranas celulares. colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la sangre.2. algunas hormonas y proteínas de transporte. insectos) 7. las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. ligasas. como la insulina y el glucagón que regulan los niveles de glucosa en sangre. Glucoproteínas Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes. la queratina. la actina. Lipoproteínas Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar formada por fosfolípidos. manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. lactoalbúmina (leche) ° Hormonas: insulina. glucoproteínas de la sangre. Función homeostática. hordeína (cebada) ° Gluteninas: glutenina (trigo).

Esta regeneración continua significa que incluso pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente. Su característica fundamental es que forman complejos estables con los ácidos nucleicos. la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. Sin embargo. pero existen enzimas con pH óptimo muy diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo).3. el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada día. Algunos de estos compuestos. que en este caso recibe(n) el nombre de sustrato(s). que son comunes a muchas enzimas diferentes. Otros ejemplos serían la Telomerasa. en consonancia con el pH intracelular. pueden ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la sangre o no porfirínicos como la hemocianina. Cromoproteínas Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada. a) EFECTO DEL pH.) transportado por NAD o NADP+ . Por ejemplo. El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas. en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza . FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. mediante un acoplamiento espacial (las superficies moleculares de ambos tienen formas complementarias) y químico (grupos funcionales complementarios del enzima y el (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos de interacciones débiles entre sí). metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina. los grupos formil. el NADPH es regenerado a través de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Por regla general los aminoácidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica. y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción. una ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y la Protamina. Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad enzimática. La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima. que son identificables en las hebras de cromatina. Nucleoproteínas Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos . que transportan electrones. Destacaremos dos: el pH y la temperatura. Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la célula: por ejemplo. por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos. presentan un centro activo a través del cual interactúan con la(s) molécula(s) de ligando.° Lipoproteínas de alta densidad ° Lipoproteínas de baja densidad ° Lipoproteínas de muy baja densidad 7. el grupo fosfato transportado por el ATP. a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas.2. También los citocromos. a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria. Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas. o como segundos sustratos. como la riboflavina. Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas tampón. Los enzimas. como las que intervienen en la regulación. se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH. Tanto la actividad catalítica como el elevado grado de especificidad química que presentan los enzimas residen en esta interacción específica entre el enzima y su sustrato. un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustáceos y moluscos por ejemplo. Según la naturaleza del grupo prostético. 7. al ser los enzimas de naturaleza proteica. En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad. el grupo acetilo transportado por la coenzima A. síntesis y degradación del ADN. Este efecto se debe a que. se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos. la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta).2. b) EFECTO DE LA TEMPERATURA. Por último existen algunos enzimas a los que el pH no afecta en absoluto. La variación de la actividad enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en función de la barrera de energía de activación de la reacción catalizada. al igual que otras muchas clases de proteínas. sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. Por ejemplo. Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H.4. ENZIMAS Reacción enzimática simple E + S ES EP E + P E: enzima libre S : sustrato ES : complejo enzima-sustrato EP: complejo enzima producto P : producto. Coenzimas Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra. al igual que otras proteínas. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido.

… b) Nombre del sustrato sobre el que actúa terminado en –asa. VI. (hexoquinasas). pero lo modifica e impide el acoplamiento del sustrato o bien hace fijo al complejo enzima-sustrato. una temperatura crítica. Clasificación de las enzimas Las enzimas se pueden nombrar de diferentes formas. V. III. peptidasas. No se une mediante enlaces covalentes. Sin embargo la enzima no puede romperlo y no podrá actuar hasta que se libere de él. Las principales son: estearasas (rompen enlaces tipos éster). Glucosa fosfotransferasa.. dando lugar a la aparición de moléculas que poseen dobles enlaces o liberación de grupos químicos. o Inhibición reversible no competitiva: El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto al centro activo. la regulación alostérica. es decir. Actúan como cofactor. C – O. glucosidasas. Las enzimas se clasifican en 6 clases principales: I. Hidrolasas: Intervienen en reacciones de hidrólisis en las que se rompe una molécula por introducción de una molécula de agua disociada en sus componentes: OH. de la velocidad máxima y de la Km. Ej: maltasa c) Nombre del sustrato sobre el que actúa – coenzima (si lo hay) – nombre de la reacción sobre la que actúa terminada en –asa. . Transferasas: Intervienen en reacciones en las que se transfiere un grupo funcional de un sustrato a otro. Este efecto no es más que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura.y H+ . ya que disminuyen o anulan la actividad enzimática. f) INHIBICIÓN REVERSIBLE: No se inutiliza el centro activo sino que impide temporalmente su normal funcionamiento. Catalizan la formación de enlaces y precisan energía que procede del ATP. hasta alcanzar la velocidad máxima (Vmáx). Puede ser de dos tipos: o Inhibición reversible competitiva: El inhibidor es una sustancia semejante al sustrato y compite con él para unirse al centro activo. Liasas: Intervienen en reacciones en las que se rompen enlaces C – C. a partir de ese momento se mantiene constante ya que todas las enzimas se encuentran en forma de complejo enzima-sustrato. Las principales son oxidasas y deshidrogenasas. El inhibidor se une al centro activo de la enzima de forma permanente mediante un enlace covalente. Ej: pirúvico – NaD – deshidrogenasa. La inhibición puede ser: e) INHIBICIÓN IRREVERSIBLE: Envenenamiento del enzima. Las principales son las quinasas. de transferencia de electrones. Ligasas: Intervienen en reacciones en las que dos o más moléculas se unen para dar otra más compleja. pepsina. al haber más moléculas de sustrato. El ión cianuro se une a la citocromo-oxidasa que es clave en la respiración. que suelen ser iones. con lo que la enzima queda inutilizada. Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidación o reducción del sustrato. Las enzimas humanas por lo general muestran estabilidad a temperaturas de hasta 40°c a 55° c. Se puede anular su inhibición aumentando la concentración de sustrato. Cada enzima posee una Km específica. la velocidad de una reacción depende de la concentración del sustrato. Este hecho hizo que Michaelis y Menten enunciaran la siguiente ecuación: S Km S V Vmáx + = 5 Se conoce como ecuación de Michaelis-Menten y según ella. Constituyen un mecanismo de control de las reacciones metabólicas. que transfieren grupos fosfato facilitando la formación de ATP. II. IV. e) Inhibidores: Son moléculas que impiden el normal funcionamiento de las enzimas o las inutilizan. c) CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: Al aumentar la concentración del sustrato se aumenta la velocidad de reacción ya que. C – N. Si representamos gráficamente la variación de la actividad de los enzimas en función de la temperatura da la impresión de que existe una temperatura "óptima" análoga al pH óptimo estudiado anteriormente. REGULACIÓN ALOSTÉRICA En general. La Vmáx se alcanza cuando toa la enzima está ocupada por el sustrato. es solo cualquier forma de regulación donde la molécula reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio activo. a) Nombres arbitrarios pero anticuados. Isomerasas: Intervienen en reacciones en las que una molécula se transforma en su isómero. hay que resaltar que esa aparente temperatura óptima no es más que el resultado de dos procesos contrapuestos: 1) el incremento habitual de la velocidad de reacción con la temperatura y 2) la desnaturalización térmica del enzima. El lugar de unión del regulador se conoce como sitio alostérico. vulgares: tripsina. se facilita el encuentro de estas con el enzima. Ej: fármacos y tóxicos. Disminuye la velocidad de reacción. d) ACTIVADORES: Algunos enzimas necesitan activadores para desarrollar su acción. Desaminasas y descarboxilasas.

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). el sustrato mismo puede servir como un activador alostérico: al unirse a un sitio activo. aumenta la actividad de otro sitio activo. Se ha podido comprobar que los aumentos de velocidad que producen son de entre 107 y 1014 veces la velocidad de la reacción no catalizada. Cuando un inhibidor alostérico se une a una enzima. R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad. con frecuencia se conocen como enzimas alostéricas. -CINÉTICA ENZIMÁTICA: EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO. de manera que funcionan menos eficientemente. Esto se considera regulación alostérica porque el sustrato afecta los sitios activos que están lejos de su sitio de unión. KM es un valor característico de cada enzima y constituye una medida de la afinidad del enzima por el sustrato: valores bajos de K M indican una alta afinidad mientras que valores altos representan una baja afinidad. . una vez liberado. También hay activadores alostéricos. a un elevado número de moléculas de sustrato. Hay que destacar sin embargo que los enzimas son mucho más eficaces que cualquier catalizador artificial conocido. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T Prácticamente todos los casos de inhibición no competitiva (junto con algunos casos de inhibición competitiva. en un proceso conocido como cooperatividad. Cuando se mide la velocidad inicial de una reacción catalizada enzimáticamente se observa que para concentraciones de sustrato bajas la velocidad de reacción es proporcional a dicha concentración. que incluyen algunos de nuestros reguladores metabólicos clave. puede combinarse con una nueva molécula de sustrato para formar un nuevo complejo enzima-sustrato cerrándose así el ciclo catalítico del enzima. De este modo. cambian ligeramente todos los sitios activos en las subunidades proteícas. Los enzimas actúan de acuerdo con los mismos principios generales que los demás catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un estado de transición con una energía de activación menor que el de la reacción no catalizada. lo que contribuiría a explicar la gran eficacia catalítica que exhiben estas biomoléculas. una sola molécula de enzima puede transformar en producto. La concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la mitad de su velocidad máxima se conoce con el nombre de KM (constante de Michaelis-Menten). Las enzimas alostéricas usualmente tienen varios sitios activos localizados en diferentes subunidades proteicas. Se dice entonces que el enzima se halla saturado por el sustrato. y causan un aumento en la función de este. Algunos de ellos se unen a una enzima en lugares que no son el sitio activo. como ocurre con carácter general para las reacciones no enzimáticas. Estas enzimas. aquellos en los que el inhibidor se une en otra parte que no es el sitio activo) son formas de regulación alostérica. Además. en sucesivos ciclos catalíticos. algunas enzimas reguladas alostéricamente tienen un conjunto de propiedades únicas que las distinguen. Sin embargo. La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo característico que no se observa en las reacciones no enzimáticas: la saturación del enzima por el sustrato. Con un aumento posterior la velocidad de reacción llega a ser totalmente independiente de la concentración del sustrato y se aproxima asimptóticamente a un valor máximo que es característico de cada enzima y que se conoce como velocidad máxima. E + S  ES  E+P El enzima. A medida que la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción deja de ser proporcional a ésta.