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Nombre Cobre
Número atómico 29
Valencia 1,2
Estado de oxidación +2
Electronegatividad 1,9
Radio covalente (Å) 1,38
Radio iónico (Å) 0,69
Radio atómico (Å) 1,28
Configuración electrónica [Ar]3d104s1
Primer potencial de ionización 7,77
(eV)
Masa atómica (g/mol) 63,54
Densidad (g/ml) 8,96
Punto de ebullición (ºC) 2595
Punto de fusión (ºC) 1083
Descubridor Los antiguos
2. CLASIFICACION DE PROTEÍNAS
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición
química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una clasificación que
engloba dichos criterios es:
1. Holoproteínas o proteínas simples. Son proteínas formadas únicamente por
aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas.
b) Fibrosas
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas. Algunas proteínas fibrosas son:
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
b. Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo
que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos)
y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y
proteínas (apolipoproteínas). Su función principal es el transporte de
triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la
sangre. Las lipoproteínas se clasifican según su densidad:
Lipoproteínas de alta densidad
Lipoproteínas de baja densidad
Lipoproteínas de muy baja densidad
c. Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que
puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de
las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros
ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de
ARN/proteína) y la Protamina. Su característica fundamental es que
forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de
otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria, como
las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN.
d. Cromoproteínas
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia
coloreada, por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según
la naturaleza del grupo prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos
como la hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la
sangre o no porfirínicos como la hemocianina, un pigmento
respiratorio que contiene cobre y aparece en crustáceos y moluscos
por ejemplo. También los citocromos, que transportan electrones.
3. HEMOCIANINA
La hemocianina es una proteína que contiene cobre (Cu) la cual torno a de
color azul ya sangre de los moluscos y los artrópodos a causa del oxigeno
que transporta el cobre, su función es equivalente a la que la hemoglobina,
solo que en vez de hierro presenta dos átomos de cobre en su centro activo.
Por esto su color no es rojo sino azulado, lo que le ha dado el nombre (cian
= azul)1. La hemocianina siempre se encuentra en la sangre pero a diferencia
de la hemoglobina no se encuentra confinada dentro de células especiales si
no que existe como un soluto libre en el disolvente. La asociación de la
hemoglobina y el oxigeno depende de la saturación del O2 de pH y la
presencia de sales.
Hay 4 tipos de hemocianina y cada uno tiene diferente afinidad al oxigeno.
La molécula de hemocianina puede adoptar dos formas, la forma agregada y
disociación, donde la hemocianina es influenciada por el pH y por la
precensia de sales, y cuando esta en estado de agregación tambien depende
del gardo de oxigenación.
La determinación de la estructura del complejo formado cuando el oxigeno
se coordina a la hemocianina a la cual llamaron oxi-hemocianina.
Disociación y asociación de la hemocianina
Las moléculas de hemocianina existen como agregados de una unidad
fundamental. En los artrópodos, la unidad fundamental tiene un peso
molecular de cerca de 75,000, que es igual al peso de un sitio de unión; en
los moluscos el peso de la unidad fundamental está en el interval
-
Los estudios por espectroscopía de resonancia Raman demostraron que el
oxígeno estaba formando un complejo peroxo dinuclear. Sin embargo, el ion
peróxido resultó estar coordinado asimétricamente, a diferencia de la
coordinación simétrica propuesta para la oxi-hemocianina. Posteriormente,
el mismo grupo preparó dos complejos de cobre peroxo dinucleares con las
siguientes estructuras:
En esta estructura, los dos monómeros están puenteados por dos grupos
hidroxilo formando el complejo dinuclear. Posteriormente este compuesto
fue tratado con agua oxigenada a baja temperatura, obteniendo así el
complejo peroxodinuclear deseado:
4. TIROSINASA
La tirosinasa (monofenol monooxigenasa) es una enzima que cataliza la
oxidación de fenoles (como la tirosina) y está extendida en plantas y
animales. La tirosinasa es una enzima cuprífera presente en tejidos de plantas
y animales que cataliza la producción de melanina y otros pigmentos de la
tirosina por oxidación, como el ennegrecimiento de una patata pelada o
cortada expuesta al aire.
Reacciones químicas
La tirosinasa lleva a cabo la oxidación de fenoles como la tirosina y el catecol
usando dioxígeno (O2). En presencia de catecol, se forma benzoquinona
(véase reacción abajo). Los hidrógenos extraídos del catecol se combinan
con el oxígeno para formar agua.
Estructura de la tirosinasa
Las tirosinasas han sido aisladas y estudiadas desde una amplia variedad de
plantas, animales y especies de hongos. Las tirosinasas de diferentes especies
son distintas en términos de sus propiedades estructurales, distribución de
tejido y ubicación celular.Se ha insinuado que no hay una estructura de
proteínas común que ocurra a través de todas las especies.Las enzimas
encontradas en plantas, animales y tejidos de hongos frecuentemente difieren
respecto a su estructura primaria, tamaño, patrón de glicosilación y
características de activación. Sin embargo, todas las tirosinasas tienen en
común un centro de cobre binuclear tipo 3 dentro de su sitio activo. Aquí dos
átomos de cobre son coordinados individualmente con tres residuos de
histidina. En humanos, la tirosinasa se clasifica en melanosomas( es un
orgánulo que contiene melanina, el pigmento absorbente de luz más común
en el reino animal. Las células que producen melanosomas se denominan
melanocitos, mientras que las células que simplemente han ingerido los
melanosomas se denominan melanofagos) y el dominio catalíticamente
activo de la proteína reside dentro de los melanosomas. Sólo una pequeña
parte de la proteína no esencial enzimáticamente se prolonga en el
citoplasma.
Sitio activo
Los átomos de cobre se muestran en verde y la superficie molecular se
muestra en rojo. En los modelos D y E los aminoácidos de histidina aparecen
como una representación de una línea azul. Del modelo E se puede ver
claramente que cada átomo de cobre dentro del sitio activo está
efectivamente formando un complejo con tres residuos de histidina, con un
centro de cobre tipo 3. También puede verse de los modelos C y D que el
sitio activo para esta proteína se encuentra dentro de una bolsa formada en
la superficie molecular de la molécula.
Los dos átomos de cobre dentro del sitio activo de las enzimas de tirosinasa
reaccionan con dioxígeno para formar un intermedio químico altamente
reactivo que entonces oxida el sustrato. La actividad de la tirosinasa es
similar a la catecol oxidasa, una clase relacionada de oxidasa de cobre. Las
tirosinasa y las catecol oxidasas se llaman colectivamente polifenol oxidasas.
Patología
Cuando una persona tiene un gen tirosina mutado, padece albinismo, una
enfermedad hereditaria que sufre una persona cada 17.000 en los Estados
Unidos. La tirosina puede mutar en la pubertad y se asocia mucho a
desórdenes alimenticios que incluyen sustancias genetico-mutantes como lo
es el cacao, estos estudios se han realizado con ratas jóvenes y con algunos
pacientes que padecen de diabetes tipo 2. Un nivel extremadamente alto de
tirosinasa induce melanoma.
5. SUPEROXIDO DISMUTASA
6. OXIDASAS
Las oxidasas son un grupo de enzimas que pertenecen a la categoría de las
oxido-reductasas. Estas enzimas llevan a cabo reacciones redox (oxidación-
reducción) utilizando a oxigeno como el aceptador de electrones. Durante
este proceso el oxigeno es reducido a agua o peróxido de hidrogeno. Una de
las funciones más importante de estas enzimas es conservar energía
generando un gradiente de protones para producir ATP. Debido a que estas
enzimas están envueltas en el catabolismo de nutrientes y en la producción
de energía son parte del metabolismo disimilativo. Estas enzimas son muy
importantes debido a que están relacionadas a la formación de ATP, un
proceso esencial en los organismos.
Existen muchos tipos de oxidasa tales como glucosa oxidasa, monoamina
oxidasa o NADPH oxidasa. La diferencia entre estas enzimas es el substrato
que oxidan pero el mecanismo es parecido: oxidar el substrato utilizando a
oxigeno como el aceptador de electrones. Una de las oxidasas más conocida
es la citocromo oxidasa. Esta forma parte de la cadena de transporte de
electrones durante la fosforilación oxidativa.
Citocromo oxidasa
La estructura del citocromo oxidasa cosiste de tres subunidades esenciales.
La sub-unidad I tiene dos grupos heme, a y a3 y un ion de cobre. La
subunidad II tiene dos iones cobre en complejo con el grupo SH de dos
residuos de Cys en el centro binuclear CuA. El lugar de enlace del centro
binuclear y el citocromo c están localizados en un dominio de la subunidad
II, que protubera por el lado P de la membrana. La subunidad III parece ser
esencial para el complejo IV pero su role no está muy bien estudiado.
El mecanismo del citocromo oxidasa comienza cuando dos moléculas de
citocromo c reducido, donan un electrón a al centro binuclear CuA.
(Subunidad I) Luego pasan, a través del grupo heme a, al centro Fe-
Cu. Oxigeno se enlaza al grupo hemo a3 y se reduce a peroxi derivativo
(O2-2 ) por dos electrones del centro Fe-Cu. La aportación adicional de dos
electrones del citocromo c convierte O2-2 en agua, consumiendo cuatro
protones sustrato de la matriz. Simultáneamente, se bombean 4 protones
más, desde la matriz, por un mecanismo desconocido.
En el transporte de electrones, la oxidasa (en este caso citocromo oxidasa)
tiene una gran relevancia energética importante debido a que este complejo
IV o citocromo oxidasa, se encarga de tomar los electrones, (que fueron
donados por NADH y ya pasaron por los complejos I [Complejo 1:
Ubiquinona que en bacterias es una Menaquinona], II, y III) y donárselos a
oxigeno (siendo oxigeno el aceptador de electrones). Al oxigeno llevarse los
dos electrones, este atrae dos protones (H+), convirtiéndose en agua. Cuando
esto sucede, los protones que salieron de la matriz por el transporte de
electrones, entran nuevamente por la ATPsintesa, formando ATP de ADP.
7. TRANSFERENCIA DE ELECTRONES
Cadenas de transporte de electrones en mitocondrias
Las células de la mayoría de eucariotas contienen orgánulos intracelulares
conocidos con el nombre de mitocondrias que producen ATP. Las fuentes de
energía como la glucosa son inicialmente metabolizados en el citoplasma y
los productos obtenidos son llevados al interior de la mitocondria donde se
continua el catabolismo usando rutas metabólicas que incluyen el ciclo de
los ácidos tricarboxílicos, la beta oxidación de los ácidos grasos y la
oxidación de los aminoácidos.
El resultado final de estas rutas es la producción de dos donadores de
electrones: NADH y FADH2. Los electrones de estos dos donadores son
pasados a través de la cadena de electrones hasta el oxígeno, el cual se reduce
para formar agua. Esto es un proceso de múltiples pasos que ocurren en la
membrana mitocondrial interna. Las enzimas que catalizan estas reacciones
tienen la notable capacidad de crear simultáneamente un gradiente de
protones a través de la membrana, produciendo un estado altamente
energético con el potencial de generar trabajo. Mientras el transporte de
electrones ocurre con una alta eficiencia, un pequeño porcentaje de
electrones son prematuramente extraídos del oxígeno, resultando en la
formación de un radical libre tóxico: el superóxido. En los últimos años se
ha descubierto que los complejos de la cadena de transporte de electrones
suelen juntarse unas con otras formando estructuras proteínicas mayores que
se nombran supercomplejos respiratorios.
Estos supercomplejos suelen estar formados únicamente por los complejos
I, III y IV en plantas, mientras que en mamíferos se les han encontrado en
conjunto con complejo II también. Se ha propuesto que la función de la
formación de los supercomplejos respiratorios es la canalización de los
electrones a través de los complejos I, III y IV, con la finalidad de agilizar el
transporte de electrones, regular la formación de radicales de oxígeno o
incrementar la eficiencia de producción de ATP por medio de la exclusión
de la alternativa oxidasa o de las NAD(P)H dehidrogenasas del tipo II del
transporte de electrones. De esta forma únicamente las proteínas que tienen
la capacidad de transportar protones a través de la membrana interna de las
mitocondrias y que por lo mismo contribuyen a la formación del gradiente
electroquímico para la producción de ATP estarían incluidas en la estructura
de los supercomplejos.
*Enfermedad de Wilson:
La enfermedad de Wilson, también llamada degeneración hepatolenticular
progresiva es una entidad hereditaria, de carácter autosómico recesivo cuyo
gen involucrado se encuentra en el cromosoma 13q14.3-q21.1. Este gen
codifica una proteína transportadora de cobre cuya disfunción permite que
se acumulen grandes cantidades de este metal en el organismo.
Referencia Bibliográficas:
1. Propiedades químicas del cobre .[en línea] acceso 25 de octubre de
2017.Disponible en:
https://www.lenntech.es/periodica/elementos/cu.htm
2.
3. Luque G.Victoria .Estructuras y propiedades de las proteínas.
Universidad de Valencia.p: 23 (acceso el 30 de octubre del
2017).Disponible en:
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
4. file:///C:/Users/rocio/Downloads/pdf362%20(3).pdf