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METABOLISMO

Serie de reacciones a nivel celular de los nutrientes absorbidos, con la finalidad de producir energía
y síntesis de compuestos

Conjunto de reacciones bioquímicas catalizadas por enzimas y que se producen en las células del
organismo, con la finalidad de mantener sus estructuras y sus funciones fisiológicas características

Para poder entenderlo mejor se divide en dos fases.

 Catabolismo o degradación. (reacciones bioquímicas de combustión; procesos oxidativos. A


partir de moléculas grandes se obtienen pequeñas y energía)

 Anabolismo o síntesis. (A partir de moléculas precursoras se elaboran diferentes


componentes celulares. Para la síntesis se requiere de energía, la cual es liberada por las
reacciones del catabolismo)

La Energía liberada tiene un orden de utilización y una de ellas es la siguiente:

 Mantenimiento

 Síntesis de macromoléculas

 Almacenamiento de Energía

Formas de utilización de la Energía

 Trabajo celular. Transporte activo: movimiento de nutrientes en la célula, movimiento de


iones a través de la membrana.

 Biosíntesis. Producción de metabolitos intermediarios, producción de macromoléculas.

 Trabajo mecánico. Trabajo muscular; locomoción

METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS

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Para su estudio y comprensión el metabolismo de los carbohidratos se divide en diferentes rutas,
las cuales son:

Glucólisis. Oxidación de la glucosa en piruvato y lactato.

Glucogénesis. Síntesis de glucógeno a partir de glucosa.

Glucogenólisis. Degradación del glucógeno.

Derivación de la hexosa monofosfato (Vía de las pentosafosfato). Vía alterna de la glucólisis para
oxidación de la glucosa.

Oxidación del piruvato a Acetil-CoA. Paso necesario y previo a la entrada de los productos de la
glucólisis al ciclo de Krebs.

Gluconeogénesis. Formación de glucosa a partir de fuentes que no son carbohidratos, y de suma


importancia en rumiantes.

Ciclo de Krebs. Vía común final para la oxidación de carbohidratos, proteínas y lípidos.

Fosforilación Oxidativa. Final Oxidativo de los nutrientes, para producción de energía.

Ciclo de Cori. Ruta por la cual existe una desintoxicación de músculo de sustratos que le causan
daño.

Metabolismo de AGV. Principal fuente de energía para rumiantes. *(Se verá después).

GLUCÓLISIS

Se realiza en el citosol de la célula y es la principal ruta de fermentación anaeróbica.

La glucosa es fermentada a dos unidades de tres carbonos y luego por descarboxilación oxidativa a
piruvato

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Se producen 8 ATP en condiciones aeróbicas, pero en condiciones anaeróbicas se producen sólo 2
debido a que el NADH no se utiliza en la fosforilación y cede sus hidrógenos para síntesis de
lactato.

Existen diferentes reacciones que sirven de control en esta ruta, pero la primera es:

Glucosa 6 – P Fructosa 6 - P
fosfohexoquinasa

La actividad de la enzima se ve incrementada cuando existe una alta concentración de F-6-P, AMP
y ADP, pero disminuye con alto Citrato y ATP.

Glucogénesis y Glucogenólisis

Los principales tejidos de reserva del glucógeno son:

Hepático. Mayor síntesis del compuesto. Con el 5% del glucógeno

Músculo. (1% del peso muscular)

Comparación de la funciones del glucógeno hepático y muscular

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GLUCÓGENO
Actividad
HEPÁTICO MUSCULAR

Función Mantenimiento de la concentración de Combustible de reserva para la


principal glucosa en sangre contracción muscular
Utilizado como combustible para
cualquier tejido: el hígado contiene Ninguna. El músculo carece de G-6-
Otras
glucosa-6-fosfatasa (G-6-Pasa) que Pasa y la glucosa-6-P no puede
funciones
desfosforila la glucosa y permite su abandonarlo
salida a la sangre
Aproximadamente 1 a 2 % del peso
Aproximadamente 10 % del peso del
del músculo (pero se tiene mucha más
Depósitos hígado. Sólo duran 12 a 24 h durante el
masa muscular, por lo que hay el
ayuno
doble de glucógeno que en hígado)
El glucagón y la adrenalina estimulan la La adrenalina estimula la
Control
glucogenolisis glucogenolisis.
hormonal
La insulina estimula la síntesis La insulina estimula la síntesis

Vía de las Pentosas

La vía de las pentosas tiene importancia en el citoplasma de las células hepáticas, tejido adiposo
(donde es mucha más activa), glándula mamaria en lactación, tiroides y corteza suprarrenal.

La ruta de las pentosas-P está controlada, a nivel de su primera reacción por el nivel de NADP+.

Esta vía tiene las siguientes funciones:

 Demanda de poder reductor (NADPH): Provee de NADP reducido (NADPH+) para


procesos anabólicos fuera de mitocondria (fase oxidativa). A diferencia del NAD
reducido, el NADP no sufre fosforilación oxidativa.

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 Síntesis de nucleotidos: Provee moléculas de ribosa para la síntesis de nucleótidos
y ácidos nucleicos (fase no oxidativa).

 Generación de energía: Cuando las necesidades de nucleotidos o de poder


reductor son moderadas, los productos de reacción se oxidan en glucolisis y CAT
(Krebs) para originar ATP.

Oxidación del Piruvato a Acetil-CoA

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Gluconeogénesis

De los principales compuestos que forman glucosa y que no son carbohidratos se tienen a los
siguientes:

 Aminoácidos (15 a 36 % de la glucosa)

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 Glicerol

 Ácido láctico, pirúvico y propiónico (27 a 55 % de la glucosa) en rumiantes

 Metabolitos intermediarios del ciclo de Krebs

Este proceso metabólico se realiza en el hígado en respuesta a necesidades de energía de los


tejidos

Sirve para limpiar la sangre de metabolitos excretados en otros tejidos como ejemplo, el ácido
láctico. Es de gran importancia para rumiantes

Existen cuatro enzimas que regulan el proceso:

 Piruvato carboxilasa, (*)

 PEPcarboxicinasa,

 D F 1-6 difosfatasa (*)

 D-Glucosa –6-fosfatasa (*)

* Irreversibles

La Piruvato carboxilasa está en las mitocondrias del hígado y riñón, mientras que la piruvato
quinasa se encuentra en el citoplasma.

A su vez estas enzimas están reguladas por hormonas. La Insulina neutraliza la biosíntesis de las
cuatro enzimas, mientras que el Cortisol la induce.

Ciclo de Krebs o del Ácido Cítrico

Este ciclo es la vía de entrada de la degradación de todos los nutrientes (carbohidratos, lípidos y
proteínas) ya que todos se degradan a Acetil-CoA, siendo el metabolito intermediario de mayor
importancia, y requieren de este ciclo para la producción de energía.

Este ciclo se realiza en la mitocondria en donde existe oxígeno

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 La condensación del Acetil-CoA y el oxalacetato es el punto de control primario del ciclo en
la mayoría de los tejidos. Depende de las concentraciones de ambos y de la concentración
de Succinil-CoA que compite con el Acetil-CoA inhibiendo la citrato sintetasa, enzima
encargada de la reacción.

 La deshidrogenación del succinato es inducida por concentraciones elevadas de succinato,


fosfato, ATP y Ubiquinona reducida, y posteriormente inhibida por el oxalacetato.

El ciclo es una fuente de precursores biosintéticos.

Sus metabolitos son importantes intermedios de otros muchos componentes celulares: lípidos,
glúcidos, AA y bases nitrogenadas.

Citrato -----------------> Ac. grasos y esteroles.

β-cetoglutarato ----> GLU ----> Aminoácidos (GLU, GLN,

PRO, ARG) y bases púricas

Succinil-CoA -------------------> Porfirinas y grupos hemo.

Oxalacetato ----> PEP ----> glucosa y Aminoácidos (SER,

GLY, CYS, PHE, TYR, TRP)

Oxalacetato ------------------> Aminoácidos (ASP, ASN)

Fosforilación Oxidativa

Es una ruta metabólica que se realiza en mitocondria y que utiliza energía liberada por la oxidación
de nutrientes para producir adenosin trifosfato (ATP)

Ciclo de Cori

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Este ciclo produce ATP en músculo cuando la disponibilidad de oxigeno es reducida (excesiva
actividad muscular). En este proceso no se genera ATP, básicamente se gasta. El músculo obtiene
ATP a partir de la glucolisis anaerobia de la glucosa hasta lactato. El lactato es exportado a la
circulación y es captado por el hígado. El hígado sintetiza glucosa de nuevo a partir de lactato por
la ruta gluconeogénica.

El costo energético es de 4 enlaces fosfórico por cada ciclo glucolítico – gluconeogénico.

METABOLISMO DE LOS LÍPIDOS


Una vez que los Triglicéridos se hidrolizan, los AG son fuente de energía mediante un proceso
conocido como β-Oxidación. Esto es la ruptura de los AG en fragmentos de dos carbonos (Acetil-
CoA).

La β-Oxidación se lleva a cabo en la mitocondria, aunque requiere del proceso de activación en el


citosol mediante la enzima tiokinasa originando un Acil-CoA y necesitando de un mediador para
atravesar la membrana siendo este la Carnitina

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BIOSÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS

Una vez que los requerimientos energéticos de la célula han sido satisfechos y la concentración de
substratos oxidables es elevada, estos últimos son almacenados en forma de Triglicéridos

Las reacciones llevadas a cabo para la síntesis de AG son parecidas a los de la β-Oxidación, pero
algunas modificaciones les dan características de irreversibilidad.

La irreversibilidad del proceso se debe principalmente a la formación de un enlace carbono-


carbono con la liberación simultánea de CO2.

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Otra característica distintiva es que utiliza un complejo multienzimático, Proteína Transportadora
de Acilos (PTA).

Ácido Acético

Funciones:

 Fuente de energía

 Sustrato para la síntesis de AG de cadena larga y materia grasa de la leche

 Por cada molécula de glucosa se forman dos de ácido acético por lo que el potencial de
producción de ATP’s será de 20 por mol de glucosa.

Ácido Propiónico

Funciones

 Fuente de Energía.

 Sustrato para la síntesis de glucosa debido a que es gluconeogénico

A nivel ruminal la producción de ácido propiónico puede realizarse por dos vías.

 Vía del Succinato o al azar (vía principal)

 Vía del Acrilato o no al azar (con deficiencia de azufre. Tiene mayor importancia en
animales alimentados con granos, lo cual hace que se aumente el lactato y reduce cierta
población de microorganismos).

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Por cada molécula de glucosa se forman dos de Propiónico, Por lo que el rendimiento en ATP’s es
de 34 (36).

Ácido Butírico

Funciones

 Fuente de energía

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 El ácido butírico se transforma en rumen a cuerpos cetónicos

 Por cada molécula de glucosa fermentada se pueden producir solamente una molécula de
ácido butírico , por lo que el potencial de ATP’s es de 25 (27).

Si se toma en cuenta que 1 mol de glucosa produce 36 (38) ATP´s, la eficiencia relativa de los
ácidos sería la siguiente:

Acético: 20/36 * 100 = 55.55

Propiónico: 34/36 * 100 = 94.44

Butírico: 25/36 * 100 = 69.44

Cetogénesis

Las mitocondrias del hígado son capaces de desviar una parte del Acetil CoA de la oxidación de AG
o piruvato hacia la formación de cuerpos cetónicos (Ácido acetilacético o acetoacetil, β-OH-
Butirato y Acetona).

La producción de cuerpos cetónicos es originada por diversas causas entre ellas se encuentran:

 Alta ingestión de lípidos

 Deficiencia en el consumo de carbohidratos

 Deficiencia en la enzima citratosintetasa

Lipogénesis

El exceso de glucosa se transforma en ácido pirúvico mediante la glucólisis y posteriormente en


acetil CoA. Este es el inicio de la síntesis de Ácidos grasos y estos se transforman en triglicéridos y
se depositan en el tejido adiposo y en órganos como hígado para su uso posterior

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METABOLISMO DE COMPUESTOS NITROGENADOS

Los aminoácidos una vez absorbidos, se metabolizan en diferentes formas.

 Catabolismo. Cuando existe deficiencia de energía se utilizan mediante diferentes


procesos

 Gluconeogénesis. Almacenados como glucosa o como ácidos grasos si se cubren las


demandas de energía

 Procesos de síntesis. Producen proteínas, purinas, hormonas, etc.

Desaminación

a) Oxidativa. Los tejidos animales pueden desaminar los aminoácidos y producir cetoácidos. El
hígado y el riñón tienen enzimas que producen NH3 a partir de aminoácidos y oxígeno.

b) No Oxidativa. No requiere de oxígeno. Es catalizada por la enzima aspartasa, la cual no se ha


encontrado en células animales, pero es común en el rumen

c) Deshidratante. Es propia de los aminoácidos hidroxilados (serina y treonina). Requiere de una


enzima deshidratante específica y piridoxina (fosfato de piridoxal).

Transaminación

Esto es la transferencia del grupo α–amino de una aminoácido a un cetoácido correspondientes,


con la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. La reacción es catalizada por el
fosfato de piridoxal (transportando el grupo amino) y transferasas

Descarboxilación

Cuando un aminoácido es transformado en amina. Esta reacción es catalizada por descarboxilasas


específicas y fosfato de piridoxal como cofactor.

Productos de descarboxilación de aminoácidos

Aminoácido Amina correspondiente


Lisina Cadaverina
Tirosina Tiramina

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Ornitina Putrecina
Histidina Histamina
Serina Etanolamina
Ácido aspártico Β-alanina
Ácido glutámico Gama-aminobutírico

Clasificación de aminoácidos de acuerdo a su función


Gluconeogénicos Cetogénicos

Gli Tir Gln Asn Potenciales Obligados

Ser Pro Val Arg Isoleucina Leucina

Glu Ala Fen Ile Tirosina Triptófano

Met Asp Cis His Fenilalanina Lisina

CICLO DE LA UREA

El exceso de Nitrógeno o el no utilizado proveniente de la degradación de aminoácidos, se excreta


en varias formas.

 Amoniaco. Amonotélicos como los peces

 Ácido úrico. Uricotélicos las aves y reptiles terrestres

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 Urea. Ureotélicos. Vertebrados terrestres

La urea se forma por un grupo especial de enzimas en el hígado (mitocondria de las células
hepáticas). La urea formada en el hígado pasa a riñones vía sanguínea y es excretada por la orina,
siendo el 80 a 90% del nitrógeno urinario.

El proceso es endergónico y requiere de 3 moléculas de ATP por molécula de urea formada. Las
aves no pueden sintetizar Ornitina impidiendo la formación de urea.

PRODUCCIÓN DE ÁCIDO ÚRICO

La producción del ácido es a través del catabolismo de nucleótidos púricos y del de aminoácidos
de manera indirecta, puesto que primero forman una base púrica (adenina o guanina).

Se sabe que una cuarta parte de los aminoácidos que entran en el hígado salen como tales, el
resto es, o bien degradado, o bien utilizado para formar proteínas plasmáticas, como por ejemplo
la albúmina. Los aminoácidos que salen del hígado irán a diferentes células del organismo,

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existiendo preferencias, es decir, algunos son más utilizados por las células que otros, por lo que
el valor nutritivo o calidad de proteína es importante

El valor nutritivo de la proteína se determina observando su contenido en aminoácidos esenciales.

La caseína administrada en dosis determinadas basta para satisfacer las necesidades del
organismo, se considera proteína completa. En cambio, la gliadina cumple con la función de
mantener la vida, pero no de crecimiento corporal. Por lo que la cantidad y calidad son factores
importantes

Esencialidad de aminoácidos

Esenciales No esenciales

Lisina Serina* Tirosina


Metionina Alanina Taurina **
Treonina Glicina * Hidroxiprolina
Leucina Glutamina Hidroxilisina
Isoleucina Ac. Glutámico
Valina Asparagina
Triptofano Ac. Aspártico *Aves
Arginina Prolina ** Gatos
Fenialanina Cistina
Histidina Cisteína

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Los aminoácidos arginina, metionina y fenilalanina se consideran esenciales por razones no
directamente relacionadas por la falta de síntesis.

La arginina es sintetizada por las células de mamíferos pero en un rango que es insuficiente para
resolver las necesidades de crecimiento del cuerpo y la mayoría que es sintetizada es procesada
para formar urea.

La metionina es requerida en grandes cantidades para producir cistina, si el último aminoácido no


es provisto adecuadamente en la dieta. Igualmente,

La fenilalanina se necesita en grandes cantidades para formar tirosina, si este último aminoácido
no es adecuadamente provisto en la dieta.

Valoración de la Proteína

Para considerar el valor nutritivo de una proteína nos basamos en su capacidad de mantener el
balance nitrogenado positivo necesario para el crecimiento y renovación de tejidos

Indicadores

Digestibilidad de la proteína

D = (N2 absorbido/ N2 ingerido) x 100

Valor Biológico. Proporción entre el nitrógeno retenido en el organismo y el absorbido para su


utilización como material de crecimiento o reparación de tejidos.

Se tomo como proteína patrón la del huevo (clara de huevo)

VB = (N2 retenido / N2 absorbido) x 100

VB = N2 ingerido – (N2 Fecal + N2 Urinario) x100

N2 ingerido - N2 Fecal

VB = N2 ingerido – (N2 Fecal - N2 Metabólico) – (N2 Urinario - N2 Endógeno) x100

N2 ingerido - (N2 Fecal - N2 Metabólico)

A partir de esta comparación se estableció el concepto de aminoácido limitante, como aquel en el


que la proteína problema era más deficiente respecto a la proteína patrón. Los aminoácidos que
acostumbran ser limitantes son la lisina, metionina, treonina y triptófano

Utilización Neta de la Proteína (UNP).

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Producto del valor biológico por la digestibilidad. Equivale al N2 consumido que queda retenido
por el organismo, permite conocer el nitrógeno proteínico utilizado

UNP = N2 retenido x 100 = VB x Digestibilidad


N2 alimento

Proporción del alimento que es utilizado por el animal

Balance de Nitrógeno (BN o NB).

Mide la diferencia entre el nitrógeno ingerido y el excretado en las heces y orina, en gramos
totales

Balance de nitrógeno

0 = Mantenimiento

+ = Ganancia de peso

- = Pérdida de peso (consume poco nitrógeno o el contenido de aminoácidos no es adecuado)

El Balance Nitrogenado (BN) depende de los siguientes factores:

a) cantidad de proteína ingerida

b) calidad de la proteína ingerida o Valor Biológico (VB), referida al contenido de AA’s


esenciales

c) relación Energía/Nitrógeno de la dieta

d) edad, estado fisiológico y de salud, actividad y sexo del individuo

Relación de Eficiencia Proteínica (REP o PER).

Toma la ganancia de peso como un índice de la retención de Nitrógeno. Peso ganado por unidad
de proteína consumida.

PER = Peso ganado


(Consumo) (% de proteína)

Aminoácidos antagónicos.

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Retraso en el crecimiento ocasionado por el exceso de un aminoácido que sólo puede
contrarrestarse con la adición de otro aminoácido de estructura similar

LISINA ARGININA

LEUCINA ISOLEUCINA VALINA

DIGESTIBILIDAD Y DISPONIBILIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS.

La diferencia entre digestibilidad y disponibilidad de los aminoácidos radica en que la


digestibilidad, determina la diferencia entre la cantidad de aminoácidos ingeridos y la cantidad de
aminoácidos excretados. La disponibilidad se refiere a la cantidad de aminoácidos que es digerida,
absorbida y utilizada para la síntesis de proteína

Los aminoácidos contenidos en los ingredientes usados en la formulación de dietas, tienen


diferente grado de digestión.

Por ejemplo: entre 85 y 90% de la lisina contenida en pasta de soya y harina de pescado es
digestible, mientras que la contenida en harina de carne y hueso varía entre 75 y 80%.

Factores que limitan la digestibilidad de los aminoácidos

a. Factores antinutricionales de las materias primas: ácido tánico del sorgo; factores
antitrípsicos de la Soya, etc.

b. Procesos industriales de los ingredientes (Calor, Presión, Humedad y procesos químicos).

c. Calidad de proteína de las pastas de origen animal (contenido de cenizas, temperaturas y


presión en el proceso).

d. Edad de los animales. Zuprizal et al., (citado por Machado y Penz 1993), demostró que aves con
3 semanas de edad, presentan coeficientes de digestibilidad verdadera de los aminoácidos de la
pasta de Soya y de Canola superiores a los encontrados a 6 semanas de edad.

e. Sexo. Se ha reportado una diferencia en el coeficiente de digestibilidad verdadera de los


aminoácidos de la pasta de Soya y de Canola entre pollos machos y hembras tanto a los 21 días
como a los 42.

Proteína Ideal.

Este concepto se refiere básicamente al balance exacto de los aminoácidos esenciales, capaces de
satisfacer, sin deficiencias ni excesos, las necesidades absolutas de todos los aminoácidos
requeridos, para su mantenimiento y una máxima deposición muscular, expresando cada
aminoácido como porcentaje, con relación a otro aminoácido de referencia. Con esto, es posible
mantener una relación constante conservando una calidad de proteína similar, para cubrir las
necesidades fisiológicas y productivas del animal (Baker 1995).

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Esto reduce el uso de aminoácidos como fuente de energía y la excreción de nitrógeno.

El aminoácido lisina fue elegido como referencia (Estandar = 100).

Mediante la utilización de ecuaciones de predicción, es posible estimar los requerimientos de


lisina digestible verdadera considerando la productividad de las aves.

La referencia de la lisina para ello se debe a lo siguiente:

 La lisina es el primer aminoácido limitante en la mayoría de las dietas para cerdos y el


segundo, después de la metionina + cistina, en dietas para aves.

 Así como la treonina, es un aminoácido estrictamente esencial no existiendo una vía para
la síntesis endógena.

 Tiene metabolismo orientado principalmente para la deposición de proteína corporal.

 Su análisis en laboratorio es precisa.

 La lisina se encuentra comercialmente disponible en forma sintética, para ser utilizada en


las raciones prácticas de los animales.

 Existe una gran cantidad de publicaciones referentes a los requerimientos de lisina en aves
y cerdos bajo diferentes condiciones de alimentación y ambientales.

Los pasos a seguir para formular dietas por el concepto de proteína ideal son:

 a) No usar requerimientos de proteína;

 b) Usar requerimientos de todos los aminoácidos

 esenciales;

 c) La dieta será ajustada para los aminoácidos más limitantes (ej. Lis, Met+Cis, Tre, Val,
Gli+Ser);

 d) Habrá reducción del exceso de aminoácidos esenciales y no esenciales (Proteína);

 e) La ración tendrá menor incremento calórico y excreción de N.

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