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CATALIZADOR ORGÁNICO POTENTE BIODEGRADADOR

Carlos Mario Franco Gómez. MVZ Esp. Acuicultura. Cel


3117338325. camafra1@yahoo.es
RESUMEN

Mantener la calidad óptima de agua es vital para los cultivos en estanque o


jaula. El Catalizador Orgánico ofrece una alternativa no tóxica a tratamientos
químicos para purificación de agua y un método avanzado para aumentar el
oxígeno. El Catalizador Orgánico proporciona simultáneamente calidad de
agua y elimina factores que contribuyen al estrés, como: la privación de
oxígeno, elimina la materia orgánica, la contaminación por gases y metabolitos
tóxicos y enfermedades. Proporcionando un mejor ambiente para el desarrollo
de especies acuáticas y reducir el impacto ambiental negativo de la acuicultura.

BENEFICIOS

1, Optimización calidad de agua que proporciona un ambiente más sano para


el desarrollo de especies acuáticas.
2, Reduce los efectos ecológicos negativos de la acuicultura, al ofrecer un
mejoramiento al medio acuático a través de la acción bio-catalítica, reduciendo
los contaminantes orgánicos.
3, Control de la enfermedad a través de mayor oxígeno disuelto disponible para
los peces, combinado con la reducción catalítica de la materia orgánica, por lo
tanto reduce la proliferación de patógenos proporcionando mejor calidad de
agua y confort al pez.
4, Los equipos de aireación estándar se maximizan, proporcionando un
ambiente óptimo y como resultado, mayor cantidad de oxigeno disuelto
disponible para el pez.

OPTIMIZACIÓN EN ESTANQUES Y JAULAS

Optimizar la calidad del agua y reducir el impacto ambiental es necesario para


el crecimiento futuro de la industria acuícola. El Catalizador Orgánico ofrece
una alternativa no tóxica, diferente a tratamientos químicos para la purificación
de agua y cuando se combina con equipos de aireación capaces de aumentar
el oxígeno disuelto, van más allá de la especificación original de los equipos.

VENTAJAS

1. Mejor oxígeno disuelto disponible


2. Reducción biológica de sulfuros, amoníaco, fósforo y nitrito
3. Reduce el estrés ambiental en las poblaciones acuícolas
4. Mayor bio-seguridad
5. Reducción de la turbidez (> penetración de luz = >fotosíntesis)
6. Crecimiento controlado de fitoplancton
1. Eliminación de residuos de aceite y grasas flotantes
8. Estabilización del PH (reducción del amonio)
9. Reduce el crecimiento de bacterias patógenas (muerte por antagonismo
competitivo)
10. Reducción de las necesidades química en estanques DBO y DQO
11. Optimización de equipo de aireación en jaulas y estanques (mas del 100%
nominal)
12. Descontaminación ambiental (lagos de oxidación)
13. Eliminación de hidrocarburos (protección de derrame de combustible)
14. Control del mal olor (algas verde azules que dan mal sabor al pez)
15. Reduce el volumen de lodos en estanques (mineralización de la materia
orgánica)

OPTIMIZACIÓN DE EQUIPOS DE AIREACIÓN y/o OXIGENACIÓN

Métodos aceptados de suplementación de oxígeno (aireadores), utilizados en


la acuicultura hoy pueden optimizarse con el Catalizador Orgánico, también
sistemas de oxígeno puro con difusores de microburbujas que proporcionan
transferencia de oxígeno de 50% a 80% mas de la transferencia nominal. Se
prefiere un aireador que rompa la tensión superficial con un flujo de aire
creciente, el Catalizador Orgánico se inyecta en la corriente de aire; las
microburbujas producidas son más lentas para salir a la superficie y su capa
externa más delgada que las burbujas convencionales, permite mayor
intercambio molecular del oxígeno, para así ser absorbido más rápidamente,
por lo tanto mejora la capacidad de transferencia SOTR (Transferecia Estandar
de Oxigeno) y estará cerca o más allá del 100%. Esto proporciona menor valor
económico y máxima eficiencia de los equipos.

DESCONTAMINACIÓN DEL MEDIO AMBIENTE

El Catalizador Orgánico ofrece también la reducción de la contaminación a


través de la Bio-catálisis de contaminantes orgánicos. El aspecto más
importante en el cultivo de organismos acuáticos, es mantener agua limpia y
oxigenada, para un ambiente más sano, donde se reducen las pérdidas
causadas por el agotamiento de oxígeno y alta carga de materia orgánica que
afecta los niveles de oxígeno. La tecnología bio-catalítica, aumenta las tasas de
transferencia de oxígeno y elevar los niveles de oxígeno disuelto en cuerpos de
agua. Este mecanismo crítico trabaja en conjunto con una disminución bio-
catalítica rápida de los desechos orgánicos dentro de la columna de agua,
creando una mayor calidad del agua. El Catalizador Orgánico naturalmente
energiza y acelera las procesos de biorremediación de contaminantes en
suspensión. Los bio-catalizadores, han demostrado desde el inicio, la rápida
reducción de sulfuros, amoníaco, nitrito, fósforo, aceites (desechos de
pescado), diesel (derrames de combustible) y otros contaminantes orgánicos y
como producto final de toda biodegradación, dióxido de carbono y agua como
los productos finales.

TECNOLOGÍA

La tecnología de el Catalizador Orgánico, como un potente bio-catalizador de


amplio espectro que acelera significativamente la tasa de degradación biológica
natural de los residuos orgánicos, hasta 100 veces. Las formulaciones de los
bio-catalizadores, se basan en una composición patentada que proporciona
características de un efecto de la oxidación catalítica sobre contaminantes,
mayor transferencia, mantenimiento y difusión de oxígeno disuelto en cuerpos
de agua; los catalizadores organicos o bio-catalizadores, son únicos, no son
una enzima en el sentido convencional, no son una bacteria, no son un
producto químico peligroso o áspero, pero si son bastante potentes, de amplio
espectro bio-catalizador, que acelera significativamente la degradación
biológica natural de desechos orgánicos. Los Catalizadores Orgánicos son no
tóxicos, son seguros para humanos, animales y vida marina.

¿CÓMO TRABAJAN?

Son sustancias que tienen actividad esterasa, no son enzimas en el sentido


convencional; pero todavía tienen la capacidad de reducir la energía necesaria
para formar un enlace éster por hidrólisis. Estas sustancias se llaman Bio -
catalizadores orgánicos. Este grupo de funciones da a través de catálisis de
pseudo-fase donde compuestos tensoactivos forman agregados que facilitan
ciertos tipos de reacciones. Normalmente, se necesita un pH muy bajo (ácido)
o un pH alto (base) de lograr el enlace éster en ácidos de cadena larga grasos
(grasas, aceites y grasa). La actividad de los catalizadores orgánicos son
capaces de unirse a los enlaces éster y reduciendo llas grasas y aceites a su
estado natural de carbono sin importar el pH. Recordemos que el carbóno, se
convierte en una fuente de alimento para microorganismos heterótrofos.
El catalizador Orgánico, ha probado extensivamente y ha demostrado el alto
nivel de seguridad para ambientes acuático y organismos marinos,
manteniendo la salud de ambiente. El Catalizador Orgánico, es único entre los
productos de tratamiento de agua y se ha sometido a pruebas extensas e
independientes, mostrando la máxima seguridad para humanos, animales y
vida marina. El Catalizador Orgánico, es no tóxico, no cáustico, no corrosivo,
no irritante, hipoalergénico, libre de bacterias y biodegradable.
Este perfil de seguridad proporciona importantes ventajas competitivas contra
productos químicos tradicionales o productos de la enzima bacteriana
actualmente utilizados en la industria de la acuicultura.
OLOR, SABOR Y PRODUCTOS QUÍMICOS

Con el uso de Catalizador Orgánico hay una menor necesidad de fungicidas,


detergentes, desinfectantes y muchos otros químicos a menudo se agrega al
agua. El Catalizador Orgánico mejora (potencia) la eficacia de los
desinfectantes u oxidante de la química mediante la reducción de los
elementos orgánicos, dejando estos químicos para concentrarse en bacterias
causantes de la enfermedad, reduciendo enormemente la cantidad necesaria o
consumidas para lograr control bacteriano.

El Catalizador Orgánico, obra aumentando el oxígeno disponible y disuelven y


reducen los contaminantes orgánicos que contribuye al crecimiento de algas
indeseables, minimizando las necesidades químicas del agua, por ende
mejorando la salud general de biomasa acuícola y proporciona un entorno más
natural que puede ofrecer mejor sabor y olor en las poblaciones de peces o
camarones. Con la considerable reducción del crecimiento de algas
indeseables, los metabolitos producidos por algas verde-azules (sabor a tierra)
se eliminan.

CONTROL DE LA ENFERMEDAD

El uso de El Catalizador Orgánico, ha demostrado reducir substancialmente las


enfermedades, al degradar eficientemente la materia orgánica, genera un
mecanismo de antagonismo competitivo para dichos patógenos, (agentes
patógenos proliferan en aguas orgánicamente enriquecidas) y al tener
poblaciones saludables, a su vez aumenta la eficiencia en la producción
(productividad) y el rendimiento económico es mayor.

TOXICIDAD DEL AMONÍO

El Catalizador Orgánico, mejora los procesos de nitrificación debido a la


demanda de oxígeno para las bacterias (Nitrosomonas), necesarias para la
eliminación del amonío no ionizado (NH3+), que es el mas tóxico,
convirtiendolo a nitrIto y las bacterias (Nitrobacter) obtienen su energía
oxidando el nitrito (NO3) para pasar a nitrato (NO2).
La demanda de oxígeno para la nitrificación completa es alta, como las
bacterias nitrificantes son aerobias, los niveles adecuados de oxígeno disuelto
deben mantenerse para sostener la nitrificación. El Catalizador Orgánico ha
demostrado mejorar los niveles de oxígeno disuelto y disminuir la transición de
la energía necesaria para que una reacción catalítica ocurra.
Respuestas fisiológicas a la exposición de amonio con frecuencia son
exacerbadas por las concentraciones bajas de oxígeno disuelto y pH alto; para
los peces, la toxicidad aguda es mayor cuando D.O. desciende de 80% a 30 %
de la tasa de saturación; el pH mayor de 9,6 ha demostrado para ser letal para
los peces y un pH más 8.5 podrían causar agotamiento y estrés crónico. Por lo
tanto, la falta de calidad de agua es un factor de estrés para los peces, que
predispone a inmunosupresión, enfermedad e incluso la muerte.
El Catalizador Orgánico es una herramienta eficaz para reducir las toxinas y las
fluctuaciones de pH y se beneficie el rendimiento general del sistema y la salud
de las poblaciones.

El uso de El Catalizador Orgánico, beneficia con dos de los principales


atributos de la tecnología; aumento de oxígeno disuelto y la transferencia de
oxígeno en el agua, junto con un bio-catálisis acelerada de residuos orgánicos
en el agua.

Catalizador

Un catalizador es una sustancia química, simple o compuesta, que modifica la


velocidad de una reacción química, interviniendo en ella pero sin llegar a formar
parte de los productos resultantes de la misma. Los catalizadores se
caracterizan con arreglo a las dos variables principales que los definen: la fase
activa y la selectividad. La actividad y la selectividad, e incluso la vida misma
del catalizador, depende directamente de la fase activa utilizada, por lo que se
distinguen dos grandes subgrupos: los elementos y compuestos con
propiedades de conductores electrónicos y los compuestos que carecen de
electrones libres y son, por lo tanto, aislantes o dieléctricos. La mayoría de los
catalizadores sólidos son los metales o los óxidos, sulfuros y haloideos de
elementos metálicos y de semimetálicos como los elementos boro aluminio, y

silicio. Los catalizadores gaseosos y líquidos se usan usualmente en su forma

pura o en la combinación con solventes o transportadores apropiados; los

catalizadores sólidos se dispersan usualmente en otras sustancias conocidas

como apoyos de catalizador Un catalizador en disolución con los reactivos, o


en la misma fase que ellos, se llaman catalizador homogéneo. El catalizador se
combina con uno de los reactivos formando un compuesto intermedio que
reacciona con el otro más fácilmente. Sin embargo, el catalizador no influye en
el equilibrio de la reacción, porque la descomposición de los productos en los
reactivos es acelerada en un grado similar. Un ejemplo de catálisis homogénea
es la formación de trióxido de azufre haciendo reaccionar dióxido de azufre con
oxígeno, y utilizando óxido nítrico como catalizador. La reacción forma
momentáneamente el compuesto intermedio dióxido de nitrógeno, que luego
reacciona con el oxígeno formando óxido de azufre. Tanto al principio como al
final de la reacción existe la misma cantidad de óxido nítrico.
Un catalizador que está en una fase distinta de los reactivos se denomina
catalizador heterogéneo o de contacto. Los catalizadores de contacto son
materiales capaces de adsorber moléculas de gases o líquidos en sus
superficies Un ejemplo de catalizador heterogéneo es el platino finamente
dividido que cataliza la reacción de monóxido de carbono con oxígeno para
formar dióxido de carbono. Esta reacción se utiliza en catalizadores acoplados
a los automóviles para eliminar el monóxido de carbono de los gases de
escape.

Existen ciertas sustancias llamadas promotoras, que no tienen capacidad


catalítica en sí, pero aumentan la eficacia de los catalizadores. Por ejemplo, al
añadir alúmina a hierro finamente dividido, ésta aumenta la capacidad del
hierro para catalizar la obtención de amoníaco a partir de una mezcla de
nitrógeno e hidrógeno. Por otra parte, los materiales que reducen la eficacia de
un catalizador se denominan venenos. Los compuestos de plomo reducen la
capacidad del platino para actuar como catalizador; por tanto, un automóvil
equipado con un catalizador para controlar la emisión de gases necesita
gasolina sin plomo.

Los catalizadores metálicos más usuales son capaces de producir reacciones


reversibles de quimiadsorción, como en el caso del níquel, paladio, platino y
plata. Entre los catalizadores a base de óxidos metálicos se distingue entre los
óxidos estequiométricos y los óxidos que ganan o pierden oxígeno de su
superficie. Las sales metálicas más destacadas por su carácter catalizador son
los sulfuros, que se emplean en procesos de eliminación de azufre, y los
cloruros, que son catalizadores de los procesos de oxicloración. Los
catalizadores llamados «bifuncionales» son los que tanto en el soporte como
en la fase soportada actúan de catalizadores en diferentes pasos elementales
de la reacción química, siguiendo esquemas catalíticos diferentes. Se emplean
fundamentalmente en la reformación de la gasolina.

Uso Biológico

Las enzimas, que se encuentran entre los catalizadores más importantes,


tienen una función esencial en los organismos vivos donde aceleran reacciones
que de otra forma requerirían temperaturas que podrían destruir la mayoría de
la materia orgánica. . El éxito de una síntesis de una enzima puede ser
inequívocamente verificado por la prueba de su actividad enzimática. Las
enzimas son sumamente reactivas. Una segunda característica de enzimas es
su extrema especificidad. Se ha sugerido que cada proceso bioquímico tiene su
enzima específica propia. Los procesos bioquímicos inducidos por enzimas
caen en clasificaciones anchas, tal como hidrólisis, la descomposición, síntesis,
hydrogenacion-deshidrogenacion; como con catalizadores en general, las
enzimas son activadas para reacciones directas e inversas. Las enzimas
frecuentemente tienen coenzimas, Adenosina trifosfato , ATP, es una
importante coenzima que participa en la energía y los procesos productores a
través de membranas de la célula. Como con los catalizadores hay muchas
sustancias que inhiben, o veneno, enzimas. El ion de cianuro es un inhibidor
potente en muchos procesos enzimáticos Las enzimas naturales se han
utilizado durante mucho tiempo en las industrias, pero en la actualidad sólo se
dispone de menos de 20 enzimas en cantidades industriales. Los biotecnólogos
buscan formas de ampliar estos recursos y de desarrollar enzimas
semisintéticas para tareas muy específicas.

Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la digestión


de las proteínas de la carne, controlan muchas reacciones diferentes, mientras
que otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una
reacción. Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y
contracción de los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y
alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la construcción
de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía
química para mover los músculos.

Además, la pepsina, la tripsina y otras enzimas poseen la propiedad peculiar


denominada autocatálisis que les permite originar su propia formación a partir
de un precursor inerte denominado zimógeno. Como consecuencia, estas
enzimas se pueden reproducir en un tubo de ensayo.

Las enzimas son muy eficaces. Cantidades pequeñas de una enzima pueden
realizar a bajas temperaturas lo que podría requerir reactivos violentos y altas
temperaturas con métodos químicos ordinarios. Por ejemplo, unos 30 g de
pepsina cristalina pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de
clara de huevo en pocas horas.

La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas


simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre
la que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada.
Aunque un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción, las
enzimas son inestables cuando se calientan. La actividad catalítica de una
enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la
estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la
macromolécula, a la vez, aparece para depender únicamente de la sucesión
lineal de aminoácidos. Muchas enzimas precisan para su función la presencia
de un ion o una molécula que recibe el nombre de cofactor.

Las vitaminas por lo general actúan como catalizadores, combinándose con las
proteínas para crear metabólicamente enzimas activas que a su vez producen
importantes reacciones químicas en todo el cuerpo. Sin las vitaminas muchas
de estas reacciones tardarían más en producirse o cesarían por completo. Sin
embargo, aún falta mucho para tener una idea clara de las intrincadas formas
en que las vitaminas actúan en el cuerpo. Las coenzimas frecuentemente
contienen vitaminas como partes de su estructura. Los iones de magnesio y
calcio son activadores importantes de enzimas.

Uso Industrial

Los catalizadores poseen gran importancia en los procesos industriales. Ahora


veremos algunos ejemplos importantes:

La gasolina de alto grado se consigue mediante un proceso conocido como


hidrofinado, es decir, la hidrogenación de petróleo refinado a alta presión y con
un catalizador, como por ejemplo el óxido de molibdeno. El hidrofinado no sólo
convierte el petróleo de bajo valor en gasolina de mayor valor, sino que al
mismo tiempo purifica químicamente el producto eliminando elementos no
deseados, como el azufre. El gasógeno, el carbón y el alquitrán de hulla
pueden también hidrogenarse para producir gasolina.

La gasolina sin plomo aparece a principios de la década de 1970 como


resultado del aumento de la concienciación pública acerca de la contaminación
atmosférica. Desde 1975 todos los automóviles nuevos fabricados en Estados
Unidos cuentan con catalizadores que reducen las emisiones contaminantes.
Dado que el plomo estropea el catalizador, se empezó a producir gasolina sin
plomo. Los países más desarrollados han seguido también esta tendencia,
sobre todo gravando con impuestos adicionales el uso del combustible con
plomo.

Un dispositivo incorporado a los sistemas de escape del automóvil para reducir


la cantidad de sustancias contaminantes en cualquier gas de escape. El
catalizador contiene pequeñas bolitas recubiertas de metal (paladio o platino).
Cuando los gases de escape pasan por el catalizador, estos metales actúan
como sustancias catalizadoras que favorecen reacciones químicas y
transforman el monóxido de carbono y determinados hidrocarburos, en algo
más inocuo, como el dióxido de carbono o el agua Los coches provistos de
catalizador deben utilizar gasolina sin plomo, de lo contrario las bolitas se
recubren de plomo y dejan de actuar correctamente.

El craqueo ha llegado a ser muy importante en las refinerías de petróleo como


un medio de aumentar la producción de gasolina a expensas de productos más
pesados y menos valiosos, como el queroseno y el petróleo combustible. Los
procesos catalíticos más conocidos, que han suplantado con mucho a los
antiguos procesos térmicos, son la técnica de lecho fluidizado y la de fluido
catalítico, que usan polvos de gel de luminio-sílice como catalizadores. En el
proceso de lecho fluidizado, se pasa el petróleo a través de un lecho
estacionario de partículas sólidas; en el proceso de fluido catalítico, las
partículas son móviles y están suspendidas en una corriente de vapores de
petróleo a una temperatura de 450 ° a 540 °C, y a una presión de 2,4
atmósferas. Al tratar un compuesto no saturado con hidrógeno a la temperatura
adecuada y en presencia de un catalizador, como por ejemplo níquel, platino o
paladio finamente dividido, el enlace múltiple entre los átomos de carbono se
rompe y a cada átomo de carbono se une un átomo de hidrógeno

Los pegamentos termoestables, que se transforman en sólidos duros y


resistentes al calor por la adición de un catalizador.

En los catalizadores hay muchas sustancias que inhiben, o veneno, como son
las tales sustancias como gas nervioso e insecticidas.

PROCESO CATALIZADOR

Síntesis del amoniaco hierro

Producción del ácido sulfúrico oxido de nitrógeno II, platino

Cracking del petróleo silice-aluminio

Hidrogenación de un hidrocarburo insaturado niquel, platino o paladio

Oxidación de hidrocarburos del escape oxido de vanadio, platino, paladio de los


automóviles (catalizador)

Isomeración (conversión de n-butano a isobutano) ácido sulfúrico,

Enzima
Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama
de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta
proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación
de azúcares en energía en las células.

Las enzimasa b son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones


químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace
que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de
Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente
favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la
enzima.45 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas
denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan
enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones
mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y
su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas
presentes en una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula.
A su vez, esta presencia depende de la regulación de la expresión génica
correspondiente a la enzima.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía
de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de la enzima
acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance
energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el
equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas
de millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una
enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más
deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en
las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las
enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. La gran
diversidad de enzimas existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones
bioquímicas distintas.6 No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas,
pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la
subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil
transferasa).78 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas
enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las
enzimas clásicas.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los
inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad
de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan
dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores
para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras.
Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración
de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de


antibióticos o de productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente
utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de
alimentos, destinción de vaqueros o producción de biocombustibles.

En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó el término enzima,


que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La
palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como la
pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" solía referirse a la actividad
química producida por organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de


levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células vivientes de
levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berlín,
encontró que el azúcar era fermentado inclusive cuando no había elementos
vivos en los cultivos de células de levaduras.14 Llamó a la enzima que causa la
fermentación de la sacarosa, “zimasa”.15 En 1907 recibió el Premio Nobel de
Química "por sus investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la
fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas
son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen.
Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la
lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reacción (p. ej., la ADN
polimerasa forma polímeros de ADN).

Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una célula
viva, el próximo paso era determinar su naturaleza bioquímica. En muchos de
los trabajos iniciales se notó que la actividad enzimática estaba asociada con
proteínas, pero algunos científicos (como el premio Nobel Richard Willstätter)
argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las
verdaderas enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar
catálisis. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostró que la enzima
ureasa era una proteína pura y la cristalizó. Summer hizo lo mismo con la
enzima catalasa en 1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser
enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell
Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la
pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres científicos recibieron el
Premio Nobel de Química en 1946.

El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas permitía que sus
estructuras fuesen resueltas mediante técnicas de cristalografía y difracción de
rayos X. Esto se llevó a cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima
encontrada en las lágrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir la pared
de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por
David Chilton Phillips y publicada en 1965.17 Esta estructura de alta resolución
de las lisozimas, marcó el comienzo en el campo de la biología estructural y el
esfuerzo por entender cómo las enzimas trabajan en el orden molecular.

Estructuras y mecanismos

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de


tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar


tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero
de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,18 hasta los 2500 presentes en la sintasa
de ácidos grasos.19

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura


tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de
aminoácidos.20 Sin embargo, aunque la estructura determina la función,
predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la
estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.21
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los
que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4
aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis.22 La región que
contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es denominada
centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de
unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir
pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de
la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o
productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar
así a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el caso.

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena
lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar
lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de
presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da
lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas
individuales pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que
se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el
calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes
destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o
irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición. Una consecuencia de
la desnaturalización es la pérdida o merma de la función, de la capacidad
enzimática.

Especificidad

Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que
catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las
características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los
responsables de dicha especificidad. La constante de especificidad, es una
medida de la eficiencia de una enzima, ya que la velocidad de la reacción se
encuentra directamente relacionada con la frecuencia con la que se encuentran
las moléculas de enzima y sustrato. Las enzimas también pueden mostrar un
elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y
quimioselectividad.23

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión


en su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del
genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y
corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una
reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el
producto obtenido es el correcto.24 Este proceso, que tiene lugar en dos
pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en
torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas
de mamíferos.25 Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido
observados en la ARN polimerasa,26 en la ARNt aminoacil sintetasa27 y en la
actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.28

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas


promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por
ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave
en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.29

Modelo de la "llave-cerradura"

Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con
base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, la enzima y su sustrato,
poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan
exactamente una en la otra,30 por lo que este modelo ha sido denominado
como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una
especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma
perfecta en dicha cerradura. Una llave solo funciona en su cerradura y no en
otras cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de
las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición
que logran adquirir las enzimas.