Professional Documents
Culture Documents
MSc. MARÍA EUGENIA DORIA
RODRÍGUEZ
GENERALIDADES
• Las enzimas son proteínas altamente especializadas
que tienen como función la catálisis o regulación de
la velocidad de las reacciones químicas que se
llevan a cabo en los seres vivos.
Una cadena peptídica
(estructura terciaria)
El sitio activo es el sitio unión del sustrato a la enzima y donde
se lleva a cabo la catálisis
Características generales de las enzimas
• No sufren modificación al final de la reacción.
• No cambian la constante de equilibrio de una
reacción química.
• Son muy específicas.
• Aceleran varios ordenes de magnitud mayor con
respecto a la reacción no catalizada.
• Actúan en condiciones moderadas de presión y
temperatura.
Características generales de las enzimas
Incrementos de velocidad producidos por
enzimas
Anhidrasa carbónica 107
Carboxipeptidasa A 1011
Fosfoglucomutasa 1012
Ureasa 1014
Las carboxipeptidasas: Participa en la digestión
de las proteínas de los alimentos.el cuerpo
pueda utilizarlas para construir las proteínas que
necesita para el crecimiento y el metabolismo.
La carboxipeptidasa A y B se sintetizan en el
páncreas como formas inactivas, más grande,
son transportadas al intestino delgado y
activados por la escisión de otra proteasa. Esto
les impide dañar el tejido en el que se producen.
Otra carboxipeptidasa de gran importancia es la
carboxipeptidasa E o H. Esta enzima activa
hormonas peptídicas, tales como insulina y
neurotransmisores.Otras tienen funciones que
van desde la curación de heridas a la
coagulación de la sangre.
Algunas reacciones químicas son reversibles, sin
embargo las enzimas pueden catalizar una reacción
de manera reversible o irreversible
Ejemplo de reacción catalizada de manera reversible
por una enzima
LD
H
LD
H
Ejemplo de reacción catalizada de manera irreversible por una
enzima
Isoenzimas
• Las isoenzimas o isozimas son enzimas que
difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que
catalizan la misma reacción química. Estas enzimas
suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos , o
propiedades de regulación diferentes.
• Ejemplo: Creatínfosfoquinasa o CPK (M, B).
• Lactato deshidrogenasa ó LDH
• Es una enzima tetramérica que contiene solo dos
subunidades distintas: las designadas H ,
del corazón (miocardio) y las M del músculo.
ALGUNAS FUNCIONES DE ENZIMAS
Términos relacionados con la acción enzimática
• Holoenzima:
Es la proteína unido a una coenzima y/o ión metálico
• Grupo Prostético:
Componente orgánico unido fuertemente (covalentemente) a la apoenzima.
Es frecuente la confusión entre cofactor y grupo prostético, pero la
diferencia radica en la fuerza de su unión a la enzima
• Coenzimas
• Adenosine Triphosphate (ATP)
• Coenzyme A (CoA)
• Nicotinamide Adenine
• Nicotinamide Adenine
• Dinucleotide (NAD +)
Dinucleotide Phosphate (NADP + ) • Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
Enzimas que requieren elementos
inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
• http://julioval88hp.blogspot.com.co/2012/12/bioquimicadelacoenzimaq10saludy.html
Nomenclatura
• Nombre Trivial: sufijo –asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa)
Peroxidasa. Utilizan como oxidante H2O en lugar de oxígeno.
Ejm NADH Peroxidasa, citocromo oxidasa
NADH+H+ + H 2O2 NAD + + 2H 2O
c) Interconversion AldosaCetosa
d) Interconversión de CisTrans
5. isomerasas
6. Ligasas
• Formación de enlaces con ruptura de enlaces de alta energía
(ATP)
La diastasa primera enzima descubierta (ECLa diastasa primera
enzima descubierta (EC 3.2.1.1).1833.
Anselme Payen y Jean-François Persoz
• Para averiguar el código EC, escribe el nombre de la enzima en el apartado “Access to Enzyme”: description (official name)
or alternative name(s) de la base de datos ENZYME (http://www.expasy.ch/enzyme).
II.CINÉTICA ENZIMÁTICA
Desarrollaron la ecuación de la velocidad
de una reacción catalizada por enzima
Factores que afectan la velocidad
de una reacción enzimática
1. Concentración de Enzima
2. Concentración de
sustrato
3. pH
4. Temperatura
5. Presencia de Inhibidores
Factores que afectan la velocidad
de una reacción enzimática
1. Concentración de la Enzima
2. Concentración de sustrato
Definición de la velocidad de reacción
s
s
¿Por qué determinar Km?
▪ Hervir con HCl
▪ Tripsina
▪ Temperatura elevada
▪ pH extremo
Funcionalidad • Inactiva
3. pH del
medio
3. Efecto del pH del medio
El sitio activo de la enzima esta frecuentemente
compuesto de grupos ionizables que deben estar en
la forma iónica adecuada para mantener la
conformación, unir los sustratos o catalizar la
reacción.
La actividad de la enzima debe ser medida al pH
óptimo
• Enzima pH
óptimo
• Pepsina 1.5
• Tripsina 7.7
• Catalasa 7.6
• Arginasa 9.7
• Fumarasa 7.8
• Ribonucleasa 7.8
4. Temperatura
A medida que aumenta la temperatura por lo
general aumenta la actividad catalitica dentro del
margen de estabilidad de la enzima
• Enzima Temp. Ópt.
• ( oC)
• Mamíferos 37