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ENZIMAS

DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS


ANTROPOMETRÍA
PROFESOR ENRIQUE AVILA ZAMORA
2018

1
DEGRADACIÓN
DE L A S
PROTEÍNAS

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Remoción de nitrógeno de los aminoácidos
• La remoción del alfa amino grupo es la
primera etapa en el catabolismo de los
aminoácidos.
• Las reacciones características son:
– Transaminación y
– Desaminación oxidativa
• Estas reacciones generan aspartato y
amonio que son las fuentes últimas del
nitrógeno de la urea.
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Disposición del amonio
• Aunque el amonio está involucrado en la formación de
urea por el hígado, su nivel mientras se dirige de los
tejidos hacia el hígado para su transformación en urea
debe mantenerse bajo, por ser tóxico.
• Los tejidos producen amonio:
– De los aminoácidos: mediante la amino transferasa
y glutamato deshidrogenasa.
– De la glutamina: Los riñones forman amonio de la
glutamina por acción de la glutaminasa. Este
amonio se excreta como amoniaco.
– De la acción bacteriana en el intestino.
– De las aminas de la dieta, o de las purinas y
pirimidinas.
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Destino del N2 de los alfa aminoácidos

• Depende del lecho ecológico donde viva el animal:


– Los peces excretan amoniaco, por cuanto es de fácil
disolución en el agua.
– Las aves excretan ácido úrico (uricotélicos) deben
conservar bajo peso y retener agua o lo que excretan con
el guano, alto contenido de ác.úrico semisólido.
– Los mamíferos excretan úrea (ureotélicos) compuesto
altamente soluble.

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Reacciones e intermediarios de la biosíntesis de la úea. Los grupos que contribuyen a la
formación de la úrea están sombreados. Las reacciones (1) y (2) ocurren en la matriz de la
mitocondria hepática y las reacciones (3), (4) y (5) ocurren el citosol de los hepatocitos. El
CO2 (como bicarbonato), ión amonio, ornitina y citrulina entran a la matriz de la mitocondria
via portadores específicos (ver puntos teñidos) en la membrana interna de la mitocondria.
(Harper) 10
El ciclo de la urea consta
de cinco reacciones que sintetizan el
compuesto orgánico urea a partir de
dos compuestos inorgánicos: CO2 y NH4+.

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ENZIMAS

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CONCEPTO DE ENZIMA

• Es un tipo de proteína que actúa como catalizador de reacciones


químicas.
• Incrementa la velocidad de reacción sin cambiar el punto de
equilibrio.
• Como catalizador:
– Es específico para cada reacción. No necesariamente para
un solo sustrato, aunque muchas enzimas lo son.
– Tiene gran poder catalítico, transformando hasta 103 a 104
moléculas por segundo.
– Está sujeto a diversos mecanismos de regulación de modo
tal que no genere más producto que el necesario.

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IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS

• Son proteínas que actúan facilitando las


reacciones químicas del metabolismo.
• La medida de la actividad enzimática en los
fluidos biológicos o tejidos es importante para
el diagnóstico de muchas enfermedades.
• Muchos fármacos son inhibidores de la
actividad enzimática.
• Tienen importancia en la industria de la
alimentación y en la agricultura.
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Actividad enzimática
• Es la forma de medida de una enzima.
• La ecuación general de las reacciones enzimáticas es:

E + S + Cof1 ⇔ ES ⇒ E + P + Cof 2
• Donde la enzima se une al sustrato para generar un producto.
Algunas veces con el auxilio de un cofactor que se modifica durante la
reacción.
• La actividad enzimática se mide por la reacción catalítica bajo la
forma de desaparición del sustrato por unidad de tiempo.
• También por formación de producto o modificación del cofactor.
• Unidades: katal = moles de sustrato/segundo.
Unid. Internacionales: umol/minuto.
1 U= 16,7 nkat.
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PARTES DEL SISTEMA ENZIMÁTICO
• APOENZIMA: son sustancia de PM elevado, no dializable,
termolábil y de estructura proteica.
• COENZIMA: dializable, PM pequeño, termo estable, general-
mente de naturaleza no proteica; está adherida ligeramente a
la apoenzima. Reciben parte de los productos de la reacción o
permiten que estos se separen del sistema.
• HOLOENZIMA: apoenzima-coenzima.
• GRUPO PROSTÉTICO: se refiere a algunas coenzimas que
están ligadas intimamente a la apoenzima.
• Las coenzimas y los grupos prostéticos participan en la reacción
sirviendo de receptores de algunos productos de la misma.
• SUSTRATO: compuesto químico cuya transformación va a ser
condicionada por la enzima.

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ACTIVADORES DE REACCIONES QUÍMICAS
• Para que actúe una enzima muy a menudo es preciso que el
sustrato quede “activado” por medio de la participación de
otras sustancias como ser:
1. Partículas iónicas: K+, Ca++, Mg++, Cl-, etc.
2. Metales: Fe, Zn, Co, etc, es posible intervengan
directamente, en el transporte de sustancias o de electrones
de una molécula a otra.
3. Aceptor de protones (H+): al quitar los protones a una
sustancia en las reacciones de óxido-reducción se necesita
una sustancia que los reciba como aceptor de H+, sin el cual
el sistema no funciona.
En este caso, la sustancia faltante es necesaria, no para
activar el sustrato, sinó para que el sustrato activado pueda
ser atacado y fragmentado.
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PRECURSORES ENZIMÁTICOS

• PROENZIMAS O ZIMÓGENOS: las enzimas, especialmente


las producidas en las glándulas digestivas de los mamíferos, se
secretan en forma de precursores inactivos, que necesitan sufrir
ciertas transformaciones para convertirse en enzimas activas.

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PRECURSORES ENZIMÁTICOS
• MEDIOS DE CONVERSIÓN:
a) Por la acción de sustancias enzimáticas.
b) Concentración adecuada de protones: el pH
c) Otras condiciones físico químicas.
d) Autocatálisis: la enzima formada a partir de la proenzima actúa
sobre su proenzima para producir más enzima.
Ejemplo: el tripsinógeno pancreático (inactivo), llega a la luz
del duodeno es atacado por una enzima que lo hidroliza y a
consecuencia de la cual pierde polipétidos y baja de peso
molecular y se convierte en tripsina (enzima que desdobla las
proteínas hidrolizándolas).
e) Activación desinhibición: quitar del medio sustancias químicas
o venenos, que pueden inhibir la acción enzimática.
Ejemplo: agentes reductores que quitan huellas de metales
pesados que inhiben enzimas de tipo respiratorio.
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LAS COENZIMAS Y SUS VITAMINAS PRECURSORAS

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COENZIMAS QUE CATALIZAN REACCIONES OXIDO REDUCTORAS

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COENZIMAS QUE CATALIZAN REACCIONES OXIDO
REDUCTORAS

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Especificidad y sitio activo
• Las reacciones se inician cuando
el sustrato se une al sitio activo
de la enzima.
• El sitio activo es una porción
sustrato
espacial de la enzima creada por enzima
la coincidencia de varias cadenas
laterales de amino-ácidos
específicos. Estos pueden no
estar en secuencia, pero los
dobleces de la proteína
enzimática los aproximan.
• Existen: residuos de captura y
residuos de catálisis.
productos
enzima
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Tipos de
especificidad enzimática
Modelo de molde
rígido
• En este modelo el sitio Modelo de molde inducido
activo tiene una estruc- • Aquí el sitio activo es más
tura rígida, se le llama flexible, se le llama de
mano y guante.
de llave y cerradura. • Cuando el sustrato se
• Es complementaria del acerca a la enzima se
sustrato. producen cambios
conformacionales que
• Explica la especificidad llevan a una exacta u-nión
de sustrato aún a nivel entre ambos.
de isómeros (estructu- • Modelo que explica
ras casi idénticas). mejor la especificidad de
sustrato.
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Enzimas y energía de activación

• Las enzimas no afectan el punto de equilibrio


de una reacción química.
• Sólo aceleran la velocidad para alcanzar este
punto.
• La energía de activación es la necesaria para
que el sustrato se eleve al estado transitorio.
• La velocidad de reacción es inversamente
proporcional a la magnitud de la energía de
activación.
• Ver la gráfica de la siguiente . 35
Uncat: sin cata
‡ estado de transición ΔG‡ nergía de activación
lizar.
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Actividad catalítica

• Las enzimas aceleran la velocidad de reacción por las


siguientes razones:
– La unión de sustrato y enzima incrementa la
concentración efectiva de sustrato en las inmediaciones
del sitio activo. Hay también un cambio conformacional
que orienta al sustrato.
– La unión enzima sustrato tiene un nivel más alto de
energía y las modificaciones de longitud y ángulo del
sustrato asemejan a la forma del estado transitorio.
– Algunos de los residuos del sitio activo, participan de la
reacción donando y aceptando protones.
– Algunos residuos catalíticos tienen grupos que ayudan a
romper enlaces covalentes.
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Factores que modifican la reacción
enzimática

• La velocidad de una reacción mediada por


enzimas está influenciada por:

– Temperatura del medio


– El pH del medio
– Concentración de la enzima
– Concentración del sustrato
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Inhibidores irreversibles
• Reaccionan covalentemente con la cadena lateral de un aminoácido de la
enzima, para formar un complejo estable permanentemente inactivado.

• Se les llama también substratos suicidas.

• Su efecto es igual al de un inhibidor no competitivo.

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INHIBIDORES IRREVERSIBLES

50
Mecanismo y control de la
actividad enzimática

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Mecanismo y control de la actividad enzimática

1. Una vez que el sustrato se une al sitio activo, los grupos


funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos
vecinos pueden funcionar como catalizadores ácido
básicos. (ver diapositiva siguiente)
2. Los cofactores participan dada su cercanía en el
intercambio de grupos activos.
3. Los iones metálicos facilitan la fijación del sustrato y el
cofactor.
Se forman complejos metálicos con metales:
– con puente de sustrato.
– con puente enzimático.
– con puente metálico.

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Regulación de la actividad enzimática
• Para que la vida se sostenga en condiciones de equilibrio es
necesario que el metabolismo se ajuste con precisión a las
necesidades de los tejidos.

• El equilibrio metabólico se obtiene regulando la actividad


enzimática mediante el cambio de la :
cantidad de enzima presente.
cantidad de otros productos.
eficacia de la actividad enzimática.

• Además el flujo de metabolitos impide que se haga efectivo la


cualidad de reacción química reversible, por cuanto no hay
posibilidad de acumulación de un producto específico.
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La cantidad de enzima depende de...

• Equilibrio entre velocidad de síntesis y degradación de la


enzima.
• Presencia de inductores en el medio de cultivo de la célula.
– Enzimas inducidas
– Enzimas constitutivas (independientes del sustrato)

• Presencia de catabolitos que reprimen la actividad de una


enzima en particular.

• Síntesis de enzimas como proenzimas sin actividad catalítica.

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Papel Clínico de las Enzimas

• Si bien es cierto las enzimas cumplen su actividad en el


interior celular, es posible encontrarlas en los líquidos
biológicos con cierta frecuencia.
• Todas las enzimas plasmáticas, las del LCR, del L. Ascítico o
Pleural se encuentran en bajos niveles de concentración –
actividad- provenientes de los tejidos ricos en ellas y
generalmente de paso a un proceso de destrucción hepática
o eliminación renal.
• Únicamente algunas enzimas como las del metabolismo de
lípidos (LCAT, LLP) o los factores de coagulación ejercen su
actividad en el plasma o suero.
(LCAT: lecitina colesterol acil transferasa; LLP: lipoproteín
lipasa.)

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Elevación enzimática en el plasma

• La actividad enzimática en el plasma y otros líquidos biológicos


se produce por:
– Necrosis: destrucción celular y vaciamiento de las enzimas
como en el infarto de miocardio, hepatitis viral.
– Permeabilidad: aumento de permeabilidad de membrana
igual a necrosis.
– Sobre producción: mayor metabolismo en un tejido
-neoplasia-.
– Menor eliminación: no se elimina normalmente
-obstrucción biliar-.
– Incremento de células inflamatorias: en líquidos como
Pleural y Ascítico los exudados se acompañan de aumento
de actividad enzimática.

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(CPK)

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Enzimas de uso
diagnóstico
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N U T R I C IÓ N

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DIVISIÓN DEL ORGANISMO
SEGÚN NIVELES

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• ESTADO • EVALUACIÓN
NUTRICIONAL NUTRICIONAL

• Es la condición de salud • Conjunto de datos


resultante en el tiempo, del antropométicos, dietarios,
balance entre lo consumido bioquímicos y clínicos, que
y lo requerido. Está correlacionados entre sí,
determinado por la calidad permiten dar un
y la cantidad de los diagnóstico nutricional y
nutrientes consumidos y por tanto orientar el
por la utilización de éstos tratamiento y manejo
en el organismo. nutricional.

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LA EVALUACIÓN NUTRICIONAL
MÉTODOS
1. CLÍNICO
2. ANTROPOMÉTRICO
3. BIOQUÍMICO:
1. Relación excreción creatinina en 24hs/talla
2. Albúmina sérica
3. Transferrina
4. Pre albúmina
5. Proteína fijadora de retinol
4. ELÉCTRICAS:
1. Impedancia eléctrica
2. Conductividad eléctrica total (TOBEC)
5. DENSIDOMETRÍA.
6. Absorciometría de rayos X de doble energía (DEXA)
7. TÉCNICAS DE DILUCIÓN
8. RESONANCIA MAGNÉTICA NUCLEAR
9. ACTIVACIÓN DE NEUTRONES
10. ABSORCIÓN DE INFRAROJOS
3. INMUNOLÓGICO:
1. Hipersensibilidad celular retardada
2. Recuento de linfocitos
5. FUNCIONAL (hormonal)
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LA EVALUACIÓN ANTROPOMÉTRICA ESTUDIA LA FORMA
Y COMPOSIÓN CORPORAL

1. Determina y compara los PARÁMETROS


diferentes componentes • Talla actual, talla/edad
(hueso, músculo, grasa y • Peso actual, peso usual, peso
resíduo) esperado, peso talla (NCHS,
2. Analiza según patrones ideales Metropolitan life)
o establecidos (edad, sexo, • Circunferencias: volumen
deporte, nivel de rendimiento). muscular.
3. Indispensable para intervenir • Diámetros: estructura ósea.
en procesos de crecimiento,
actividad física y estado • Plieges: % de grasa
nutricional.

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Antropometría.

Determinaciones
antropométricas:

una
tecnología
científica.

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Antropometría.

ESTADIOMETRO

ESTADIOMETRO

Precisión
1 mm
Precisión 1 mm

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Antropometría.
BALANZA
Precisión 100 g

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PESANDO EN BALANZA DE PLATAFORMA

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DETERMINACIÓN DE LA COMPLEXIÓN
talla(cm)
r=
circunferencia de muñeca(cm)

COMPLEXIÓN Varones mujeres


Pequeña r> 10,4 r> 11,0
Media 9,6<r<10,4 10,1<r<11,0
Grande r<9,6 r< 10,1

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PESO CORPORAL
• Peso habitual: es una variable más útil que el peso corporal ideal para
quienes están enfermos. La comparación del peso actual con el peso corporal
habitual (por lo menos últimos 6 meses) siempre permite valorar cambios en
el peso. La desventaja reside en que depende de la memoria del paciente

• PESO IDEAL: según : talla, edad, sexo, constitución somática (pequeña,


mediana, grande)
• PESO ACTUAL O REAL: es el determinado en la balanza en el momento
del examen.

• % DEL PESO IDEAL=


pesoactual
X 100
pesoideal

79
TABLAS DE PESO
IDEAL PARA
MUJERES ENTRE
25 Y 59 AÑOS

PESO IDEAL
El peso ideal se define como
aquel que confiere la esperanza
de vida máxima a una persona
(Metropolitan Lilfe Insurance
Company.

80
TABLAS DE
PESO
IDEAL
PARA
HOMBRES
ENTRE 25 Y
59 AÑOS

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EVALUACIÓN DEL PESO CORPORAL SEGÚN EL % DEL VALOR
STANDARD

% VALOR STANDARD ESTADO NUTRICIONAL


> 90 % No depletado
80 á 89 % Depleción leve
60 á 79 % Moderado
< 60 % Depleción severa

EVALUACIÓN DE LA PÉRDIDA DE PESO EN EL TIEMPO

peso habitual− pesoreal


% de cambiopesoreciente= (100)
pesohabitual
TIEMPO % DE PÉRDIDA DE PESO NOTA:
MODERADA SEVERA
EL EDEMA PUEDE FALSEAR LOS RE
1 SEMANA 1-2 % > 2 % SULTADOS.
1 MES 5 % > 5 % DISMINUCIONES < DE20%: MORTALIDAD 3.5 %
3 MESES 7.5 % > 7.5 %
DISMINUCIONES MAYORES 20 %:
6 MESES 10 % > 10 % MORTALIDAD 7%

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Metodologías para evaluar
componentes corporales
Aspecto nutricional Metodología evaluación

estado nutricional global → índice P/T, IMC


grasa corporal → pliegues cutáneos
proteína muscular → perímetro muscular
braquial
creatinina urinaria 24
horas
proteínas viscerales → albúmina plasmática
transferrina plasmática
pre--albúmina
pre

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INDICE PESO/ TALLA
• Mide el estado nutricional total
• permite comparar a las diferentes personas, varones entre varones y mujeres entre
mujeres; su unidad es el kg/m

pesoen kg
indice peso/ talla =
tallaen metros

Sexo Promedio -2 D.E.


normal
Valores nacionales encontrados
Masculino 37 30
por el Dr. Carlos Ramirez
Femenino 34 29

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INDICE DE MASA CORPORAL
INDICE DE QUETELET
• Este indice mide el estado nutricional global

pesoen kilos
indicede masacorporal(IMC) = 2
(tallaen m )

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Sexo aceptable Sobre peso obesidad

Femenino 18.5-23 23.5-29.5 30

Masculino 20.0-24.5 25.0-29.5 > 30


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RELACIÓN ANDROIDE-GINECOIDE O RELACIÓN
CIRCUNFERENCIA CINTURA ABDOMINAL/CADERA

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CINCUFERENCIA DEL BRAZO
CB
• Se basa en el supuesto de que las alteraciones estructurales debidas a
déficit de energía o proteínas se traducen en una reducción de la masa
grasa y muscular del brazo. Es un método poco específico y de poca
sensibilidad.
• Se toman en la mitad de la distancia entre el acromion y el olecranon.

90
CIRCUNFERENCIA DEL BRAZO
% DEL CB
CB ACTUAL
% CB X 100
CB IDEAL

CIRCUNFERENCIA DEL BRAZO (CM)


TABLA PARA EVALUAR EL GRADO DE DEPLESIÓN

STANDARD 90% 80% 70% 60%


STANDARD STANDARD STANDARD STANDARD
HOMBRE 29.3 26.3 23.4 20.5 17.6

MUJER 28.5 25.7 22.8 20.0 17.1

91
PLIEGUE SUBCUTÁNEO DEL TRICEPS
ESTIMADO DEL ALMACENAMIENTO CORPORAL DE LÍPIDOS
EPCT

92
LIPOCALIBRE

Precisión
0.2 mm

DEBEN TOMARSE 3 MEDICIONES Y PROMEDIAR LOS RESULTADOS

93
94
Antropometría.

CINTA METRICA

Precisión
1 mm

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DETERMINACIÓN DE LA MASA MAGRA CORPORAL

• CIRCUNFERENCIA MUSCULAR DEL BRAZO

• INDICE DE CREATININA URINARIA

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CIRCUNFERENCIA MUSCULAR DEL BRAZO
• Se mide la circunferencia del brazo
no dominante en el punto medio del
brazo. CMB = CB − (3.14 X EPCT )
• Por la presencia de la capa de tejido
adiposos subyacente se modifica esta
medida de acuerdo a la fórmula:

CIRCUNFERENCIA MUSCULAR DEL BRAZO


Adultos (cm)

90% 80% 70% 60%


standard Standard Standard Standard standard
Hombre 25.3 22.8 20.2 17.7 15.2
Mujer 23.2 20.9 18.5 16.2 13.9

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EXCRECIÓN DE CREATININA URINARIA EN 24
HS/TALLA (IEC)
• Indice bioquímico más ampliamente usado.
• Es indicador sensible de proteína muscular.
• La creatinina es un compuesto derivado del metabolismo de la creatina, ´molécula
de depósito de energía, sintetizada por el hígado y presente en el músculo
esquelético.
• Este indice desciende durante los estados de malnutrición en proporción a la
deplección del músculo esquelético.

excreciónactual
IEC= X 100
excreciónesperada
98
EXCRECIÓN DE CREATININA URINARIA EN 24
HS/TALLA
Normal Deplección Deplección Deplección
proteica moderada severa
muscular leve

Hombres 60-80% de la 40-50% de la < 40%


23 mg/kg/24hs cifra normal cifra normal.

Mujeres
18 mg/kg/24 hs

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EXCRECIÓN DE CREATININA URINARIA EN 24 HS/TALLA

• En los indivíduos de la tercera edad , el IEC decrece, por que la


masa muscular también disminuye.

• El IEC no refleja la masa muscular en pacientes con


disminución del volumen urinario ni en los que tienen la
función renal venida a menos y está afectada por la dieta rica
en proteínas.

• El uso de esteroides y otros medicamentos también afecta la


excreción dela creatinina urinaria.

100
Antropometría.

B. I. A.

ANALIZADOR DE
BIOIMPEDANCIA

Precisión
100 g

101
Antropometría.

102
FIN

103