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I.

INTRODUCCIÓN

Las proteínas constituyen un grupo de biomoléculas caracterizado por su gran


variedad estructural y enorme diversidad de funciones biológicas ,teniendo en
común el ser polímeros de aminoácidos ordenados en secuencia lineal ,hay unos
20 aminoácidos diferentes cada proteína suele tener de 100 a 300 residuos de
aminoácidos ,la variedad estructural se debe a las múltiples ordenaciones o
secuencias que pueden adoptar estos 20 aminoácidos ,los polímeros de menos
de 100 aminoácidos se llaman péptidos.
(José M. Macarulla, Félix M. Goñi,1994)
Una célula típica requiere miles de proteínas en un momento dado para
sobrevivir a las necesidades imperantes y, así, sobrevivir. Las proteínas deben
ser transportadas dentro de la misma célula y degradadas a una velocidad
específica.
La síntesis de proteínas se constituye en un proceso indispensable para proveer
a la célula de esas moléculas tan importantes para la vida. Es uno de los
mecanismos biosintéticos más complejos que existe .En este trabajo
pretendemos proporcionar una visión del proceso de la biosíntesis de las
proteínas, así como su importancia y su regulación.
La síntesis proteica ocurre gracias a la disponibilidad de aminoácidos libres que
proviene de la dieta o de recambio proteico (degradación normal de proteínas).El
proceso de síntesis en eucariota, involucra aproximadamente 300
macromoléculas diferentes. El 90% de energía que la célula utiliza es para la
síntesis de proteínas.
No todas las proteínas se están sintetizando constantemente. Los momentos
en que una proteína es sintetizada se encuentran muy regulados, además debe
mantenerse un equilibrio entre síntesis y degradación de proteínas. (EUNED
La biosíntesis de proteínas se conoce también como traducción, ya que implica
la traducción bioquímica de información entre esos lenguajes ,la traducción
requiere de diversas especias de RNAm que contiene la información y que se
exporta desde el nucleo, varios tipos de ARNt “bilingües” que leen el mensaje y
ribosomas ricos en ARN que actúan como centros catalíticos y de organización
en la síntesis proteica.Los polipéptidos se forman por adición secuencial de
aminoácidos en el orden especificado por la información contenida en la
secuencia de nucleótidos de mRNA .
(Thomas M. Devlin,2004
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II. OBJETIVOS

Objetivo general
Estudiar, analizar e interpretar la biosíntesis de proteínas.

Objetivo específico:

 Reconocer y analizar los procesos que se llevan a acabo en la


biosíntesis de las proteínas

 Identificar las enzimas e inhibidores que actúan en los procesos de


la bisontesis de las proteínas

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III.MARCO TEÓRICO
1. BIOSINTESIS DE PROTEÍNAS
La biosíntesis de proteínas constituye en un proceso indispensable para
promover a la célula de esas moléculas tan importantes para la vida. Este
proceso es uno de los mecanismos biológicos sintéticos más complejos que
existen.
La síntesis proteica ocurre gracias a la disponibilidad de aminoácidos libres que
provienen de la dieta o del recambio proteico que se da en el organismo.
DESCRIPCIÓN DEL DIBUJO:
El proceso de síntesis de las proteínas se inicia en el núcleo de la célula, ya que
es el lugar donde se encuentra el ADN que tiene la información necesaria para
ello. De allí es trasmitida a través del ARN mensajero, y es transportada al
ribosoma de la célula, por medio del ARN de trasferencia al ARN ribosomal, que
ayuda a armar la proteína incorporando aminoácidos a la cadena que luego será
la proteína.

FIG 1. SINTESIS DE POTEINAS (Leonor Oñate Ocaña)


2. IMPORTANCIA
Permitir al organismo formar aquellas macromoléculas que necesita para
llevar a cabo sus funciones. Y es que el cuerpo humano no es
capaz de utilizar las proteínas ingeridas mediante la alimentación
directamente, sino que necesita romper sus enlaces peptídicos y, a
partir de los aminoácidos que contienen, crear nuevas estructuras.

3. CÓDIGO GENÉTICO

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El código genético es el juego de reglas biológicas mediante el cual las


secuencias de pares de base nitrogenadas del ADN son traducidas en sus
secuencias de aminoácidos correspondientes. El código genético es un código
de tripletes. Cada palabra del código (codón) para un aminoácido consiste en
una sucesión de tres pares de base nitrogenadas. El código genético también
especifica el comienzo (codón de iniciación) la finalización (codón de
terminación) de la región codificante. El código genético es universal; todos los
organismos bacterias y virus, animales y plantas, utilizan el mismo código con
raras excepciones
A. El código genético en el RNA
Las primeras, segundas y terceras bases nitrogenadas en dirección 5¨ a 3¨
determinan el codón para uno de los 20 aminoácidos cada codón codifica para
un solo aminoácido. Está escrito generalmente en el lenguaje del código del
mRNA, utilizando uracilo (U) en lugar de la de la timina (T) qué utilizan el DNA.
Algunos aminoácidos están codificados por más de un codón esta característica
se la conoce como redundancia del código. Por ejemplo, 2 codones que codifican
para el aminoácido fenilalanina: UUU y UUC. Seis codones de aminoácidos:
UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC. La mayor variabilidad se encuentra en la
tercera posición del codón (en el extremo 3"del triplete) los únicos aminoácidos
que están codificados por un solo codón son la metionina (AUG) y el triptófano
(UUG). El codón de iniciación es AUG (metionina) y los codones de terminación
son UAA, UAC y UAG.
El código genético fue descifrado en 1966 cuando se analizaba como los tripletes
transmitían la información desde los genes hacia las proteínas. El mRNA
agregado a una bacteria podría convertirse directamente en la proteína
correspondiente.

B. Código abreviado
Con el objetivo de ahorrar espacio, las secuencias largas de aminoácidos se
designan con las abreviaturas de una sola letra.
C. Marcos de lectura superpuesto
Marco de lectura es una secuencia de nucleótidos que va desde el codón de
iniciación hasta un codón de terminación. El intervalo que queda entre los
codones de iniciación el intervalo que queda entre los codones de iniciación y
terminación que contiene la información genética se llama marco de lectura
abierto (ORF, open reading frame). Un ORF no contiene más de un codón de
terminación. Los marcos de lectura normales no se superponen. De los tres
Marcos de lecturas posibles A, B o C, sólo uno es correcto (el marco de lectura
abierto A). Los marcos de lectura B y C son interrumpidos por un codón de

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terminación luego de 3 o 5 nucleótidos, respectivamente, y, por ello, no pueden


servir como secuencias codificantes.
(Eberhard Passarge,31 de agosto del 2009)

3.1. CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO

1. Organizado en tripletes o codones: tres nucleótidos especifican un


aminoácido
Lectura de mRNA siempre en sentido 5´ 3´ y de la proteína en sentido
N- terminal C- terminal

mRNA 5’ UAG GCA GGG AAA UCA AUU CUG UGC 3’

Proteína N-t Tyr Ala Gly Lys Ser Ile Leu Cys C-t

2. Código direccional y co-lineal, sin solapamientos ni puntuaciones.


3. Ausencia de ambigüedades: cada tripkete especifica cada aminoácido.
4. El código es degenerado en 4 bases en tripletes: 64 tripletes distintos 
relación con  20 aminoácidos
Solución: un mismo aminoácido esta codificado con más de un triplete
(excepciones: Trp y Met)
5. Hipótesis del balanceo de la tercera base del codón
A menudo, los múltiples codones que especifican un aminoácido solo
varían en la tercera base.
Causa: formación de puentes de hidrogeno alternativos.
BASE EN LA BASE EN LA
POSICION 5´ DEL POSICION 3´ DEL
ANTICODON CODON
G Se aparea con CoU
C Se aparea con G
A Se aparea con U
U Se aparea con AoG
I Se aparea con A, U, o C

6. El código genético tiene una cierta lógica interna


Los tripletes que codifican el mismo aminoácido (o parecidos) son
similares en su secuencia
- Pirimidina en la segunda posición del triplete: codifica aminoácido
apolar
-

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- urina en la segunda posición del triplete: codifica aminoácido polar o


cargado
7. Existe una señal de inicio: AUG- Met( aveces, UUG-Leu, AUU-Ile, GUG-
Val)
8. Existen tres señales de terminación o STOP :
UAA (ocre)
UAG (ámbar)
UGA (ópalo)
9. El código genético es (casi) universal.
REFERENCIA BIBLIOGRAFICA: http://ocw.usal.es/ciencias-
biosanitarias/bioquimica-biosintesis-de-
macromoleculas/contenidos/8.%20Biosintesis%20de%20Proteinas.pdf
ENLACE PEPTIDICO
Los aminoácidos se unen entre si y forman las proteínas mediante un enlace
peptídico (covalente, tipo amida), entre el carboxilo alfa de un aminoácido y
el amino alfa del otro aminoácido la reacción es de condensación (muy común
en las células) e involucra la pérdida de una molécula de agua (que se forma
a partir del hidroxilo proveniente del carboxilo y del hidrogeno del
amino),como se muestra a continuación.
DESCRPCION DEL DIBUJO:
El enlace peptídico es el que se encuentra enmarcado

Fig. Enlace peptídico

La formación de un enlace peptídico es una relación endergónica


(triángulo=+21k.J/mol) es decir requiere una energía equivalente a 21KJ/mol
para ocurrir y por lo tanto, en condiciones normales de pH y de temperatura
no ocurre en grandes proporciones; Nelson y cox, 2000, por esta razón, en

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forma voluntaria se ha desarrollado un sistema complejo para llevar acabo la


formación de proteínas de manera eficiente y compatible con la vida.
Al unirse dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un di
péptido y son tres los aminoácidos que se unen, un tripeptido, y así
sucesivamente. De acuerdo con el número de aminoácidos que componen
una estructura peptídica (aunque existen algunas discrepancias sobre el
tema en literatura), se pueden distinguir los oligopéptidos, que son moléculas
formados por menos de 100 aminoacidos, los polipéptidos que puedan
llegara a tener una estructura de 10000 aminoácidos.
Las proteínas, que son macromoléculas compuestas por más de 10000
aminoácidos.
Loa aminoacidos que se conforman con un péptido o una proteína recibe el
nombre de “residuo” entonces, un tripeptido está formado por tres residuos
de aminoacidos. En los péptidos el residuo de aminoácido que se encuentra
en un extremo y que posee el grupo amino libre recibe el nombre el nombre
de amino terminal(N-terminal ), mientras que el residuo que se encuentra en
el otro extremo y tiene el grupo carboxilo a libre recibe el nombre de carboxilo
terminal(C-terminal).
Euned, 2004
4. NUCLEOTIDICO
Es un compuesto de un residuo de azúcar (ribosa o desoxirribosa) y una base
nitrogenada. La unión es entre el atomo de C en composición en 1 del azúcar
y un átomo de N de la base (enlace N-glucosídico).
Un nucleótido es un compuesto de un residuo de azúcar de 5 átomos de C(ribosa
o desorribosa)unido a una base nitrogenada(base purica o pirimidica) y un grupo
fosfatidico. Los nucleosidocs de las diferentes bases se denominan de acuerdo
a si son un ribonuclosidico o un desorribonucleosodico;por ejemplo, adesina o
desorriadenosina,guanosina o desoxiguanosina uridina(existe solo como
ribonucleosidico-), citidina o dexocitidina. La timidina son las subunidades de los
acidos nucleicos. Los nucleotidicos de las bases individeuakes se denoeminan
de la siguiente manera:adelinato(monofosfato de adenosina,AMP),guanilato
(fosfato de guanosina,GMP),urilidato(monofosfato de uridina, UMP), etc
(Eberhard Passarge,31 de agosto del 2009)

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FIGEberhard Passarge
5. CLASIFICACION DE ACIDOS NUCLEICOS
5.1ADN
Un aspecto bioquímico fundamental, común a todos los organismos
formados por células, es la utilización de ADN como almacén de la
información genética. El descubrimiento de que el ADN desempeña una
función crucial tuvo lugar en los estudios sobre bacterias en la década de los
cuarentas. Este hallazgo es seguido del descubrimiento de la estructura
tridimensional de ADN en 1953, un hech0 que sentó las bases para muchos
avances en bioquímica y otros muchos campos, hasta el momento presente.
La estructura del ADN ilustra con brillantez un principio básico común a todas
las biomoléculas: la estrecha relación entre la estructura y relación. Las
extraordinarias propiedades de esta sustancia química le permiten funcionar
como un vehículo robusto y eficiente en el almacenamiento de la información.
Comenzaremos con un análisis covalente del ADN y su extensión en las tres
dimensiones.
El ADN está constituido por cuatro tipos de precursores:
El ADN es un polímero lineal formado por cuatro, monómeros distinto. Posee
un esqueleto fijo del cual sobresalen distintos sustituyentes. Este esqueleto
esta constituido por unidades repetitivas de azúcar-fosfato. Los azucares son
moléculas de desoxirribosa que dan nombre al ADN. Cada azúcar, cada
azúcar está unido a dos grupos fosfato mediante diferentes enlaces. Además
cada azúcar está orientado de la misma manera, de modo que cada hembra
de ADN es polar, con un extremo diferenciado de otro. A cada desoxirribosa
se puede unir una de estas cuatro bases: adenina (A), citocina (C), guanina
(G) o tiamina (t)
DESCRIPCIO DEL DIBUJO:

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La adenina empareja con la timina (A-T), y a la guanina con la citosina(G-C)


Las líneas punteadas representan los puentes de hidrogeno.

FIG. ADN

6.REPLICACION DE ADN
La replicación del ADN implicando moléculas loneales, pero también es
importante conocer cómo se replica las moléculas de ADN circulares de
cadenas doble. Los estudios de Cairns sobre la replicación in vivo en E.coly
fueron claves para el conocimiento de este problema. Los estudios de Cains
con el cromosoma de E. coly mostraron que la replicación era
semiconservativa e implicaba una estructura llamada horquilla de replicación,
y que las moléculas del ADN retenían su circularidad mientras estaban siendo
replicadas. La técnica empleada fue la autorradiografia. Cultivo a E. coly es
un medio con timidina-H y analizo los cromosomas durante diferentes
estadios de la replicación.

DESCRIPCIÓN DE LA FIGURA:

ORIGEN DE LA REPLICACION
Los experimentos de Cainns originaron una serie de preguntas. Por ejemplo,
¿ la replicación comienza en un punto determinado del cromosoma E.Coly o
puede comenzar en cualquier parte ?¿ es unidireccional o bidireccional la
replicación?- esto hizo que se hicieran una serie de experimentos
encaminados a una serie de problemas. En un experimento, Inman
desnaturalizo parcialmente al ADN, exponiéndolo a un pH elevado. Las
regiones ricas en pares AT se desnaturalizaban primero, porque los pares AT
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dos puentes de H manteniéndolos juntos mientras que los pares GC tienen


tres. Una vez desnaturalizados. Inman evito que se volviesen a unir las dos
cadenas bloqueando la formación de puentes de H con formaldehido. Este
procedimiento dio como resultado la desnaturalización o conversión en
cadenas sencillas de las regiones del ADN ricas en pares AT.
DESCRIPCION DEL DIBUJO:
Cuando se miran al microscopio electrónico, estas regiones desnaturalizadas
se ven como burbujas a lo largo de la molécula

FIG.origen de la replicación
La localización relativa de estas burbujas era constante para cualquier ADN
de una especie. Las burbujas se utilizaron ahora como puntos de referencia
durante el examen de la molécula de DNA replicándose. Inman aislo el ADN
del bacteriófago en varios momentos de su replicación y lo desnaturalizo para
formar las burbujas. Si la replicación comenzaba en un sitio especifico y
procedía unidireccionalmente, debería cambiar la posición de la horquilla de
replicación relativa a las burbujas de refencia a medida que prosiguiera la
replicación.

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Pero si la replicación es bidireccional, a partir de un origen único, la posición


relativa de las burbujas y los dos puntos de replicación cambiaran.

Las pruebas apoyan a este último modelo, sugiriendo que hay un puente
específico para comenzar la replicación, con dos puntos de replicación
moviéndose direccionalmente desde este punto.
El retículo endoplasmático Birds y sus colaboradores realizaron una
interesante experimento para confirmar estos resultados. Estudiaron las
cantidades relativas de diferentes genes de E. coli en condiciones en las que
las células estaban sintetizando su DNA a la máxima velocidad.
Consideremos dos genes, X e Y. supongamos que la replicación comience
en un sitio único y que es bidireccional. Si X está cerca del origen e Y cerca
del fin, entonces, en cualquier momento deberá haber doble número de
copias del gen X.(John B. Jenkins; 1985)

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MODELOS DE REPLICACION DEL ADN


Estamos en posición para poder unir algunas de las muchas cosas sobe la
replicación del ADN en un modelo general. Este modelo puede no ser cierto
para todas las bacterias, virus y eucariontes, pero desde luego sirve como
esquema unificador, específicamente para bacterias.
La replicación comienza en un punto específico de iniciación. Una proteína
iniciadora reconoce este punto y quizás formar un complejo con una ARN
polimerasa. El punto de iniciación puede ser el punto en el que la molécula
de ADN está unida a la membrana celular, lo que es tan frecuente en las
células procariotas.
El siguiente paso es la unión de proteínas desenrollantes en la región junto
al punto de iniciación. Estas proteínas desarrollan la hélice del DNA en una
región pequeña para facilitar la unión de las bases al molde

FIG. Modelo de síntesis de proteína


El ADN polimerasa requiere un grupo 3¨-OH libre para comenzar a añadir
bases. Esta fue una de las razones por la que se uso ADN desnaturalizado
en los experimentos in vivo. La ARN polimerasa que está formando un
complejo en el punto de iniciación, añade una pequeña cadena de bases de
ARN (50-100)complementarias del molde. Estos fragmentos de ARN proveen
los extremos 3¨-OH para permitir la actividad de ADN polimerasa. La ADN

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polimerasa III extiende ahora esas cadenas y cuando se han sintetizado los
fragmentos de Okazaki, los fragmentos de ARN que han servido de
cobadores son eliminados por el ADN polimerasa I y, finalmente, el ADN
ligasa une los fragmentos unos con otros.
Un modelo interesante para la replicación de las moléculas del ADN circular
es el llamado modelo del círculo rodante. Este modelo elimina la necesidad
de un ARN cebador y explica muy bien la replicación de moléculas circulares
y la replicación durante la conjugación.
En un cromosoma como en el T4, la molécula lineal se circularía y luego se
induce un corte en una de las dos cadenas. El extremo 5¨se puede unir a la
membrana celular y las bases nuevas se añaden al extremo 3¨. Al seguir la
replicación, la cadena circular va rodando a medida que se van añadiendo
las bases nuevas. Las proteínas de T4 se van condensando alrededor del
ADN sintetizado, y cuando la cabeza de T4 está completa se corta el ADN.
En un cromosoma de cadena sencilla tal y como el de X174, la replicación
puede proceder de la forma replicativa de cadena doble. La única diferencia
que mostramos es que la formación de una cadena doble se evita por la unión
de proteínas del fago al ADN de cadena sencilla.

5.2. ARN
Según su función que cumplen, existen tres clases principales de ARN:
ARN mensajero (ARN m): es el portador de la secuencia de bases que codifican
la secuencia de aminoácidos de uno o más polipéptidos especificados en un gen
o conjunto de genes. Las moléculas de ARN m sirven como molde para la
síntesis de proteínas y llevan la información desde el ADN hasta los ribosomas.
DESCPCION DEL DEBUJO

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FIG, Thomas M. Devlin

ARN de transferencia (ARN t): el ARN t actúa como un adaptador que lee la
información codificada en el ARN m y transfiere el aminoácido adecuado a la
cadena polipeptídica en crecimiento durante la síntesis de proteínas. Los ARN
se transfieren los aminoácidos específicos desde los “pools” de aminoácidos
solubles a los ribosomas y aseguran el ordenamiento de estos aminoácidos en
la secuencia adecuada antes de la formación del enlace peptídico. Existe, al
menos, un ARN t específico para cada uno de los 20 aminoácidos que forman
las proteínas.
ARN ribosómico (ARN r): los ARN sr forman, junto a las proteínas la compleja
maquinaria que cataliza la síntesis proteica: los ribosomas. Los ribosomas son
partículas subcelulares formados por, al menos tres moléculas diferentes de
ARN r y de 70 a 80 proteínas ribosómicas.
DESCRIPCION DEL DIBUJO.

FIG Thomas M. Devlin

1. PROCESAMIENTO DE ARN
Gran parte de las moléculas de ARN en procariotas y virtualmente todas
las moléculas de ARN de eucariotas son modificadas en mayor o menor
grado después de su síntesis. Una molécula de ARN recién sintetizada se
llama transcrito primario y este debe ser modificado posteriormente para
dar una molécula de ARN madura, funcionalmente activa.

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Las reacciones que dan lugar a las formas maduras de ARN comprenden:
 Adición de secuencias o nucleótidos no codificados por los genes
correspondientes.

 Modificación covalente de determinadas bases o residuos de


ribosomas.

 Separación de diferentes secuencias por acción de nucleasas


específicas.

 Transporte de ARN desde el núcleo al citoplasma.

 Degradación completa del ARN para ser reemplazado por ARN


recién sintetizado.

El procesamiento del ARN está relacionado con la estabilidad.


Generalmente niveles elevados de procesamiento se corresponden con
ARN s muy estables, si bien la estabilidad depende también del grado de
estructura secundaria. En este sentido, las moléculas estables de ARN t
y ARN r con vidas medias de orden de horas a días, constituyen un caso
extremo. Estas moléculas como se verá más adelante, presentan
estructuras secundarias con alto grado de apareamiento de bases y
estructuras terciarias que les confieren resistencia a nucleasas celulares
ubicuas. Tanto en eucariotas como en procariotas, estas especies de
ARN resultan del procesamiento extenso de los transcritos primarios. En
el extremo opuesto están las moléculas de mARN procariótico que tienen
vidas medias de minutos. Estas moléculas carecen de una estructura
secundaria particular y raramente son procesadas. Entre estos dos
extremos están las moléculas de ARN m eucariótico, cuyas vidas medias
son del orden de horas. Aunque carecen de estructura secundaria
definida, estas moléculas sufren un proceso extenso de maduración.
La inclusión del procesamiento entre la transcripción del ARN y la
actividad completa del mismo supone para la célula un punto importante
de regulación de la expresión génica. El procesamiento del ARN tiene
lugar en el núcleo de la célula y solo cuando este proceso se ha
completado el ARN es transportado al citoplasma.
Estudiaremos a continuación la estructura y el procesamiento de cada uno
de las tres clases principales de ARN.

2. ARN MENSAJERO
Los ARN m son los portadores directos de la información genética desde
el núcleo a los ribosomas. Son productos de la transcripción del ADN

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genómico, con unas características especiales que los destinas a unirse


a los ribosomas.

Cada ARNm eucariótico contiene información para una sola cadena


polipeptídica, por lo que se llaman monocistronicos, mientras que las
especies de ARNm polisintronicas de procariotas pueden modificas más
de una proteína.

Los ARNm eucarióticos maduros tienen rasgos estructurales únicos que


no aparecen en las moléculas de ARNt ni en las de ARNr (Fig. 3.1). El
extremo 5’ del ARNm de eucariotas comienza con una estructura llamada
casquete o caperuza (cap.) formado por una base nitrogenada metilada,
generalmente 7 metil guanosina, unida al primer nucleótido del transcrito
mediante enlaces 5’, 5’ –fosfotriester en lugar de los enlaces 3’,5’-
fosfodiester habituales. El primer nucleótido transcrito es generalmente
una purina y esta metilado en el 2’OH de ribosa. A continuación del
casquete viene una secuencia que no se traduce, llamada secuencia
traductora o “leader” seguida de la secuencia o codón de iniciación, que
generalmente es AUG y a continuación del mensaje que se ha de traducir
o región codificadora se encuentra una secuencia o codón de terminación
(UAG, UGA o UAA) que señala el final de la síntesis del péptido. Sigue
una secuencia no traducida, secuencia remolque (tráiler) que termina con
una serie de ácidos adenílicos, llamada cola de poli (A) que constituye el
extremo 3’ de la molécula de mRNA y puede tener una longitud de 20 a
200 nucleótidos.

2.1 PROCESAMIENTO DE ARNm.


Los rasgos estructurales que acabamos de escribir para las
moléculas de ARNm maduro de eucariotas están presentes en los
transcritos primarios, estos los adquieren en el núcleo durante el
proceso de maduración que comprende:
 Adición del casquete 5’.
 Adición de la cola de poli(A) 3’ terminal

 Modificación covalente de nucleótidos.

 Eliminación de secuencia no codificantes (splicing).

El extremo 5’ de los transcritos primarios del ARNm eucariótico, es


modificado covalentemente antes de que finalice completamente la
transcripción. A medida que el complejo de transcripción se desplaza
a lo largo del ADN, las enzimas encargadas de la unión del casquete
modifican el extremo 5’ del ARNm naciente. La modificación tiene
lugar de la siguiente forma:

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 El grupo &-fosfato del nucleótido trifosfato terminal se extiende


por acción de una fosfohidrolasa.
 El grupo 5´- difosfato resultante reacciona con el fosfato en
posición alfa de una molécula de GTP para generar un enlace
5’, 5’-trifosfato. Esta reacción esta catalizada por la
guanililtransferasa que, junto con la fosfohidrolasa de la
reacción anterior, forman una enzima dimerica que está
asociada al extremo C- terminal de la ARN polimerasa II.
 En la mayoría de los eucariotas los ARNm son metilados en el
nitrógeno en posición 7 de la guanina recién añadida a
expensas de S- adenosil metionina como dadora del grupo
metilo. El casquete puede a su vez ser modificado de diferente
forma según la especie de que se trate. Asi, puede metilarse
el grupo 2’-OH del ultimo nucleótido del transcrito original o los
grupos 2’-OH de los últimos nucleotidos.

DESCRPCIÓN DEL DIBUJO

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FIG. Estructura y procesamiento del ARNm.(A) estructura del ARNm eucariótico


. (B).Mecanismo de eliminación de eliminación de intrones
3. ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt)

El ARNt transporta los residuos de aminoácidos para ser adicionados a


las cadenas polipeptídicas crecientes durante la síntesis de proteínas. El
ARNt reconoce las secuencias de tres bases que codifican para un
aminoácido (codones) en el ARNm transfiriendo el aminoácido correcto a
la cadena polipeptídica en formación. Desde el punto de vista estructural,
las moléculas de ARNt presentan dos centros activos; la secuencia CCA
en el extremo 3´, a la cual se une enzimáticamente el aminoácido
especifico y una secuencia de tres bases (anticodón) que se aparea
específicamente con el codón correspondiente en el ARNM. Cada ARNt
puede transferir un solo tipo de aminoácido.
A pesar de las diferencias en sus estructuras primarias, todas las
moléculas de ARNt tienen una estructura secundaria común con

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apariencia de hoja de trébol, que se divide en varios lazos y brazos. El


triplete del anticodón se encuentra en una de las “hojas del trébol”,
mientras que en la secuencia aceptora del aminoácido, CCA, se
encuentra en el “tallo”. Las moléculas del ARNt se pliega sobre si mismas
dando lugar a una estructura terciaria en forma de L, como consecuencia
de apareamiento de WATSON Y CRICK entre bases y otras interacciones
débiles, aunque las estructuras de todos los ARNt son muy similares,
prensen tan diferencias estructurales sutiles que permiten que cada ARNt
sea reconocido por un aminoasil ARNt sintetiza especifica que cataliza la
unión de un determinado aminoácido a su extremo 3’.

3.1 PROCESAMIENTO DEL ARNt


Los precursores del ARNt se modifican por corte, adición y
modificación de bases. Los ARNt proceden de precursores más
largos por eliminación enzimática de nucleótidos en los extremos
5’y 3’. En algunos casos, los transcritos primarios del ARNt tiene
también intrones en la región del anticodón que deben ser
eliminados.
En primer lugar, el transcrito primario es recortado de forma
inespecífica para dar lugar a un precursor con extensiones en los
extremos 3´y 5´relativamente cortas. A continuación una
endonucleasa llamada ribonucleasa P (ARNasa P), que es una
ribozima, elimina los nucleótidos extra del extremo 5´ mediante
un corte endonucleolitico y los del extremo 3´ son eliminados por
una o más nucleasas entre las que se encuentra una
exonucleasa, llamada ARNasa D. tras la eliminación de la
extensión 3´, se realiza la síntesis del extremos CCA, catalizada
por la ARNt nucleotidil transferaza, que utiliza como sustratos
ATP y CTP. Los istriones se eliminan por un sistema enzimático
de dos componentes, uno es una endonucleasa que elimina el
intrion y el otro una ligasa, resella la cadena nucleotídica.
Los nucleótidos de los ARNt son los que se encuentran más
modificados de todos los ácidos nucleicos. En todos los ARNt se
encuentran bases poco frecuentes que se forman por
modificación enzimática de los nucleótidos normales. La mayoría
de las modificaciones consisten en metilación, desanimación o
reducción y se llevan a cabo por enzimas que son específicas
para un determinado sitio o para una secuencia de nucleótidos,
pero no para una determinación molécula de ARNt. Todas las
modificaciones se producen postrancripcionalmente y la mayoría
parte se completan antes de que los precursores sean
procesados a ARNt maduros (BIOTECNOLOGIA APLIACADA A
LA MEDICINA, 2003)

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REQUERIMIENTOS GENERALES DE LA REPLICACION DEL ADN


HELICASA
Forma un anillo hexagonal que parece muy asido junto con el brazo N-terminal
de cada subunidad unida a otra adyacente. Los dos bucles de cada subunidad
que se extienden dentro del canal central del hexámero y contienen varios
residuos básicos conservados forman presumiblemente la superficie de unión al
ADN del hexámero.
El anillo hexagonal exhibe solo dos simetrías rotacionales. Si las subunidades
adyacentes de la mitad asimétrica de este anillo están marcadas A, B y C, la
subunidad B se relaciona con la A por una rotación de 15° alrededor de un eje
colocado en un plano del anillo (después de una rotación de 60° alrededor de los
6 eje) y la subunidad C se relaciona de modo similar con la unidad B (una rotación
de 30° respecto de la subunidad A). con lo cual los bucles de unión al ADN
forman una rampa helicoidal que es casi complementaria en la forma con el
esqueleto de azúcar-fosfato del DNA monocatenario o de hebra simple (ssDNA)
cuando está en la conformación B-DNA (aunque hay que tener presente que la
rampa helicoidal es discontinua en la interfaz entre C adyacente y las
subunidades A). El ADPNP esta enlazado a las subunidades A y B, pero no a las
C. (Donald Voet, Judith G. Voet, Bioquímica)

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Descripción del grafico


Las helicasas, enzimas que operan en las horquillas de replicación, separando
las dos cadenas de la doble hélice original las proteínas de unión o cadena
simple estabilizan las cadenas abiertas

FIG: Helicasa( Helena Curtis, Adriana Schnek_Curtis. Biología)

GIRASAS
Son las únicas enzimas que introducen vueltas superhelicoidales negativas en
el ADN relajado. Estas enzimas son solo bacterianas. No se ha encontrado
ninguna enzima análoga en eucariotas. Las eucariotas usan el enrollamiento del
ADN alrededor de proteínas cromosómicas para introducir superhelicoidal
negativas en el ADN relajado. La girasa introduce vueltas super helicoidales
negativas en el ADN en una velocidad de unas 100por minuto. La regulación de
la superhelicidad en la célula requiere la participación tanto de la actividad de la
topoisomerasa II/grasa como de la topoisomerasa 1. El equilibrio entre dos

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actividades enzimáticas opuestas determina el grado de súper helicidad del ADN


celular. La relación de ATP y del ADP puede jugar un papel en este proceso,
pues esta relación influye en la actividad de la girasa. Los componentes que
inhiben a las topoisomerasas y a las grasas también son efectivos agentes
antibacterianos y antitumorales.
Thomas M. Devlin (Bioquímica)
TOPOISOMERASAS
Desnudan y desenredan las moléculas del ADN. Además de relajar
superenrollado, las topoisomerasas promueven varias otras reacciones
importantes para mantener la estructura adecuada del ADN en las células. Para
producir estas reacciones, las enzimas utilizan las mismas reaccione de rotura
temporal del ADN y paisajes de cadenas que utilizan para relajar el ADN.
Las topoisomerasas pueden encadenar y desencadenar moléculas de ADN
circulares. Se afirma que las moléculas de ADN circulares están encadenadas si
se unen como dos eslabones de una cadena. De estas dos actividades, la
capacidad de las topoisomerasas
James D. Watson( Biología molecular del gen)
Descripción de gráficos
a) Las topoisomerasas del tipo II pueden encadenar o desencadenar
moléculas de ADN circulares cerradas de modo covalente mediante la
introducción de una rotura bicatenaria en un ADN y el paso de moléculas
a través de la rotura.
b) La topoisomerasa del tipo I puede encadenar y desencadenar moléculas
solo si una cadena del ADN tiene un corte o una rotura. Esto es asi porque
estas enzimas escinden una sola cadena de ADN a la vez.
c) Las moléculas de ADN lineales largas enmarañadas, que se forman, por
ejemplo, durante la duplicación de los cromosomas eucariontes, pueden
desenmarañarse por acción de una topoisomerasa
d) La acción de la topoisomerasa también puede desatar los nudos del ADN
James D. Watson( Biología molecular del gen)

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Fig. 6_23 pág. 128

7. PROCESO DE BIOSÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS

7.1. PROCESO DE TRANSCRICIÓN


S LA TRANCRIPCION
La transcripción es el proceso mediante el cual se forma una secuencia de RNA
a partir de una plantilla de DNA. El tipo de RNA producido por el proceso de

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transcripción es el mRNA. Para una transcripción de mRNA, enzima RNA


polimerasa (RNA polimerasa AA II) se une a un lugar activador en el DNA (un
activador es una secuencia de nucleótidos situados inmediatamente molécula
arriba de un gen). La polimerasa se para entonces una parte de las hebras del
DNA, exponiendo bases de DNA no unidas. Una de las dos hebras de DNA así
de plantilla para la secuencia de nucleótidos del mRNA . Aunque en principio
cualquier hebra de DNA podría ser de plantilla para la síntesis de mRNA, sólo
una es escogida en una región determinada de cromosoma. Esta elección está
determinada por la secuencia activadora, que orienta la RNA polimerasa en una
dirección específica de la secuencia de DNA. Puesto que la molécula de mRNA
sólo puede sintetizarse en dirección de 5' a 3', el activador, al especificar la
direccionalidad, determina qué hebra de DNA actúa de plantilla. La hebra de
DNA qué hace el de plantilla se denomina también hebra no codificante. La RNA
polimerasa Avanza en dirección de 3´ a 5´ por la hebra plantilla del DNA,
montando la hebra complementaria de mRNA de 5´ a 3´, debido al
emparejamiento de bases complementarias, la secuencia de nucleótidos de
mRNA es idéntica a la hebra de DNA que no hace plantilla - la hebra codificante
- excepto, evidentemente, por la sustitución de la timina por el uracilo.
Poco después del inicio de la síntesis de RNA, al extremo 5´ de la molécula
creciente de RNAB se añade un nucleótido de guanina químicamente
modificado. Al parecer, caperuza 5´ ayuda a prevenir que la molécula de RNA
se degrade durante la síntesis y, ayuda a identificar la posición inicial para la
traducción de la molécula de mRNA a proteína. La transcripción continúa hasta
que llega a un grupo de bases denominado secuencia de terminación. Cerca de
este. Se añade serie de entre 100 y 200 bases de adenina al extremo 3´ de las
moléculas de RNA. Esta estructura denominada cola polyA puede intervenir en
la estabilización de la molécula mRNA para que no se degrade cuando llega el
citoplasma. Normalmente, la RNA polimerasa sigue trascribiendo DNA durante
varios miles de bases adicionales, pero las bases de mRNA que se unen tras la
cola polyA se pierden. Por ultimo las hebras del RNA y de RNA polimerasa se
separan de la hebra del RNA dejando una 8nica hebra de mRNA transcrito esta
molécula de mRNA se denomina transcrito primario. (
Lynn B. Jorde, John C. Carey, Michael J. Bamshad, Elsevier España, 2011)

A. LAS ARN POLIMERASAS Y LOS DISTINTOS TIPOS DE ARN

El ARN suele tener una sola hélice o cadena de nucleótidos pudiendo formar una
amplia gama de estructuras tridimensionales diferentes. El ARN contiene como
azúcar a la ribosa y las bases nitrogenadas mayoritarias que posee son adenina
(A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U). Por tanto, el uracilo (U) es
característico del ARN. También se han encontrado bases poco frecuentes que

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forman parte del ARN, como son: la pseudouridina (ψ), metilguanosina (mG),
dimetilguanosina (m2G), metilinosina (mI) y dihidrouridina (DHU, UH2).

En las células existen diferentes tipos de ARN. Por un lado están los ARN
funcionales, o ARN que tienen una función o actividad en la célula y que no se
traducen a proteína. Dentro de esta categoría están el ARN ribosómico (ARN-r)
que forma parte de los ribosomas que intervienen en la traducción, los ARN
transferentes (ARN-t) cuya función es transportar a los aminoácidos durante el
proceso de traducción, los ARN nucleares pequeños (ARN-np) que
interaccionan con proteínas formando los complejos de ribo nucleoproteínas
necesarios para el procesamiento de los transcritos en el núcleo y los ARN
citoplásmicos pequeños (ARNcp) que intervienen en el trasporte de los
polipéptidos en las células eucarióticas.

Por otro lado, están los ARN informativos que son los que se van a traducir a
proteínas. Estos ARN informativos son los ARN mensajeros (ARN-m). En
bacterias el transcrito primario, tal y como se sintetiza ya es el ARN-m maduro
que se traduce a proteínas. En eucariontes, el ARN recién transcrito se
denomina ARN heterogéneo nuclear (ARN-hn) y es un pre-ARN-m que es
procesado antes de convertirse en el ARN-m maduro que posteriormente se
traducirá a proteína. En bacterias, existe solamente una ARN polimerasa que es
capaz de sintetizar todos los tipos de ARN, el ribosómico, el transferente y los
mensajeros.

B.CARACTERÍSTICAS DE LA TRANSCRIPCIÓN:

3.1.2.1. Complementariedad: El parecido entre el ADN y el ARN sugiere


que la transcripción probablemente está basada en las reglas de
complementariedad de las bases nitrogenadas al igual que la replicación
del ADN. De manera que la ARN polimerasa o enzima encargada de llevar
a cabo la transcripción toma como molde el ADN para sintetizar ARN y
sigue las reglas de complementariedad, la A del ADN empareja con U del
ARN, la G con C, la C con G y la T con A.

DESCRPCION DEL DIBUJO

La secuencia de bases del ARN es complementaria a la secuencia de la cadena


molde o codificadora. La secuencia de bases de la hélice estabilizadora es la
misma que la del ARN cambia T por U.

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Fundamento central de la biología molecular (Brenner y sus colaboradores) 1960

FIG:

3.1.2.2. La dirección: En la que las ARN polimerasas sintetizan ARN es


siempre 5'P→3'OH, es decir el ARN producto de la transcripción crece
solamente en esta dirección. Recuerde que la dirección en la que las ADN
polimerasas sintetizan ADN es también la misma 5'P→3'OH.

3.1.2.3. Asimetría de la transcripción: la asimetría de la transcripción


significa que solamente se transcribe para cada gen una de las dos
hélices de ADN, la hélice que se toma como molde para producir el ADN
se la denomina hélice codificadora o hélice con sentido y la otra hélice
de ADN, la que no se transcribe,se la denomina hélice
estabilizadora o hélice sin sentido.

https://webs.ucm.es/info/genetica/grupod/Transcripcion/Transcripcion.htm

7.2. PROCESO DE TRADUCCIÓN


Es un proceso que se le denomina así por que el alfabeto de cuatro letras de los
ácidos nucleicos se traduce en un alfabeto completamente diferente en los
aminoácidos de las proteínas. Esta se efectúa con el paso de información
presente en el ARNm en forma de triadas de nucleótidos (codón) a una
secuencia específica de aminoácidos, a lo largo de una cadena polipeptídica. La
transcripción del mensaje escrito en el ADN resulta en un ARNm y este, al
traducirse en el nivel de los ribosomas, resulta en una proteína.

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La traducción necesita de la participación coordenada de más de 100


macromoléculas, entre ellas, moléculas de ARN de transferencia, ARN
mensajero y muchas proteínas, además de los ribosomas.
La unión del aminoácido a su correspondiente ARNt, la cataliza una enzima
ainoacil-ARNt sintetasa. Para cada aminoácido existe por lo menos un ARNt y
una enzima de activación.
https://books.google.com.pe/books?id=SOduR-
eFmkAC&pg=PA87&dq=biosintesis+de+proteinas&hl=es&sa=X&ved=0ahUKE
wjNhsWAkancAhXKtVMKHcoyDCUQ6AEILDAB#v=onepage&q=biosintesis%2
0de%20proteinas&f=false

A. COMPONENTES DEL APARATO DE TRADUCCIÓN


3.2.1.1. El RNA mensajero transmite la información presente en el
DNA
La información genética de las células es heredada y almacenada en las
secuencias nucleotídicas del ADN la expresión selectiva de esta
información requiere su transcripción en forma de moléculas de mRNA
que transportan mensajes específicos y precisos desde el “banco de
datos” del núcleo hasta el punto de síntesis proteica situada en el
citoplasma.
Una región 5´ no traducida, que puede ser corta o de hasta unos pocos
centenares de nucleótidos, separa el casquete de la señal de iniciación
de la traducción. Esta se1nal suele ser, aunque no siempre, la primera
secuencia AUG encontrada cuando el mensaje es leído en dirección 5´
3´. Las secuencias que específica una única secuencia polipeptídica se
disponen sin interrupciones tras la señal de iniciación, hasta alcanzar una
señal específica determinación de la traducción.
El mRNA procariótico difiere del eucariótico por no poseer el casquete 5´,
si bien retiene un trifosfato terminal desde la iniciación de sus síntesis por
la RNA polimerasa.
3.2.1.2El RNA de transferencia actúa como molécula traductora bilingüe.
Todas las moléculas de tRNA, poseen características estructurales
comunes, como la secuencia 3´ terminal CCA a la que se unen los
aminoácidos, secundaria muy conservada en hoja de trébol, y una
estructura tridimensional en forma de L. sin embargo, cada una de las
distintas especies moleculares posee una secuencia nucleotídica única,
que confiere características individuales, que hacen que las interacciones
con mRNA y con la aminoacil-tRNA sintetasa, que acopla un aminoácido
especifico al tRNA, sea de gran especificidad.
3.2.1.3El código genético emplea un alfabeto nucleotídico de cuatro letras.
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En las células, la información se almacena en el DNA, en forma de


secuencias lineales, análogas a la secuencia lineal de letras del alfabeto
que forman las palabras que se está utilizando. El lenguaje genético del
DNA utiliza un alfabeto de cuatro letras, que consta de dos purinas, A y G
y dos pirimidinas, C y T. El mRNA, la información también esta codificada
mediante un alfabeto de cuatro letras similar al anterior, en el cual la base
U sustituye a la T. El lenguaje del RNA es, pues, un dialecto del lenguaje
genético de DNA, la información genética se expresa principalmente en
forma de proteínas, cuyas propiedades derivan de su secuencia lineal de
aminoácidos. Por consiguiente, en el proceso de biosíntesis el lenguaje
de cuatro letras de los ácidos nucleicos es traducido al lenguaje de 20
letras de las proteínas.
Los codones del mRNA son palabras de tres letras.
Una correspondencia entre nucleótidos y aminoácidos permitiría que el
mRNA codificara solamente 4 aminoácidos, mientras que con una
correspondencia 2:1 podrían codificarse 16 aminoácidos. Ambas son
insuficientes para los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte
de las proteínas. El código genético de tres letras efectivamente utilizado
tiene 64 permutaciones o palabras, que son suficientes para codificar
también las señales de iniciación y terminación, que desempeñan el papel
de la puntuación. Las palabras de tres fases se denominan codones. Dos
aminoácidos están representados por un solo codón: metionina por AUG
y triptófano por UGG.
La multiplicad de codones para un aminoácido es una muestra de la
degeneración del código genético. El mismo código de letras es utilizado
en todos los organismos vivos, procariotas y eucariotas. La excepción a
la universalidad del código son las mitocondrias, en las cuales unos pocos
codones poseen un significado distinto que en el citoplasma del mismo
organismo.

Thomas M. Devlin, 2004

3.1.2.4. Ribosomas
Son orgánulos celulares de provistas de membrana, constituidos en su mayor
parte por diferentes tipos de ARN ribosomático(ARNr) y proteínas que actúan
como en realidad, como un sistema multienzimatico que dirige el proceso de
síntesis de proteínas enlace. En las células procariotas tiene un coeficiente de
sedimentación de 70s y está formado por dos subunidades, una grande y otra
pequeña, de 30s y 50s, respectiva. La pequeña está constituida por una ARNr
16s y 21 proteínas que se identifican de la s - 1 a s -21. Unidad grande la forman
dos tipos de ARNr, 5s y 23 s, proteínas que se conocen cómo l - 1 a - 34. En
cada una de ella se localiza puntos críticos donde tiene lugar los diferentes pasos
de la síntesis de proteínas. En la porción pequeña, se localiza el punto de Unión

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del ARNm, al extremo 3" de la cadena de ARNr, 16s. en esta misma subunidad,
es una hendidurq a se situa el punto de union de los ARNt. la subunidad 50s
muestra 3 protuferancias. entre dos de ellas se localiza la actividad
peptidiltransferasa, que se encarga de la formacion del enlace peptidico entre los
aminoacidos, y en la tercera de aspecto mas estlizxado, se situa el centro
GTPasa, que se encarga de dirigir los desplazamientos de ARNm y de
transferentes. ambas subunidades tienen, por lo tanto forma irregulas, de m,odo
que, cuando se acoplan, dejan entre ellas una hendidura en la que se inserta en
ARNm durrante la traduccion, el cual es leido en direccio 5"- 3". el el ribosoma
se delimitan dos regiones en las que participan ambas subunidades, el lugar
aminoacilo o locusA , donde se priduce la incorporacion de los diferentes
aminoacil-ANRt durante kla sintesis de la cadena polipetidica y el peptidilo o
locusP, en las que se encuentra el ARN inmediato anterior unido a la cadena
polipetidica en formacion a la espera de la incoporacion de un nuevo
transferente.
en eucaiotas los ribosomas son mayores, con un coeficiente de sedimentacion
80s, exceptuando los de la mitocondria y cloroplastos que mantienen
caracteristicas similares a las de las procariotas. poseen tambien dos
subunidades, la menor de 40s contiene ARNr 18s, y la mayor 60s,con ARNr 5s,
5,8s y 28s, y en ellos ta,bien se delimitan regiones A y P con funciones
especificas durante la sintesis de proteinas.( Donald Voet, Judith G
Voet, Charlotte W. Pratt,2007)

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FIG: r Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W. Pratt

3.1.2.4.1. POSICIONES DE PROTEÍNAS Y LOS RNA


Cada subunidad es un complejo bastante compacto, con el RNA ribosomal
ubicada principalmente (aunque no de modo exclusivo) en el centro de cada
subunidad. La superficie es de carácter proteínico en su mayor parte y las
proteínas ribosomales individuales tienen diversos grados de exposición
superficial.
Las siguientes asociaciones los dominios proteína-proteína y proteína-RNA
se encargan de formar dominios funcionales especializados en la superficie
de cada subunidad. Estos dominios sirven para fijar los mRNA, tRNA y las
proteínas auxiliares que intervienen en la traducción; para catalizar la
formación de enlaces peptídicos, efectuar la translocación de los RNA
adheridos a un sitio de fijación a otro y quizá, identificar los sitios receptores
de membrana del retículo endoplásmico.
3.1.2.4.2. FOSFORILACIÓN DE PROTEÍNAS RIBOSOMALES EN LAS
EUCARIOTES
Una de las principales estrategias de regulación directa de la actividad de los
ribosomas de los eucariotes parece ser la fosforilación de una o más

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proteínas ribosómicas, pues hay mayor actividad asociada de modo íntimo


con dicha fosforilación. Al parecer, el principal objetivo de la fosforilación de
la proteína S6 de la subunidad 40S, lo que sugiere a participación crucial de
aquélla en la estimulación de los ribosomas en la síntesis de proteínas

3.2.2. ETAPAS DE LA BIOSINTESIS DE LAS PROTEÍNAS


Se presenta 4 pasos para darse el proceso de biosíntesis:
3.2.2.1. Activación y selección de aminoácidos.
.Es una fase preparatoria que tiene un objetivo doble, por una parte, capacitar
a los distintos aminoácido para que se puedan ser incorporados a la cadena
naciente que va a sintetizar, mediante su unión a un transportador que el
ARNt, y, por otra establecer un sistema de correspondencias a mediado por
el propio ARNt al que se une de forma específica, a través del cual puede ser
interpretado el código genético.
Además de los 20 aminoácidos y otro tantos, o más, ARNt participan en esta
fase enzimas aminoacil-ARNt sintetizas, cada una de ellas es específicas de
la unión de un aminoácido a su ARNt correspondiente, como establecieron
Paul Zamecnik y Mahlon Hoagland en 1957. Son enzimas dependientes de
ATP y magnesio (2+) que catalizan la reacción:
Aminoácido + ARNt + ATP  aminoacil- ARNt + AMP + PPI.
En las que el pirofosfato liberado es hidrolizado a fosfato inorgánico, lo que
hace es que el conjunto de procesos tenga un balance energético favorable.
Por lo general existe una sola Aa-ARNt sintetaza para cada aminoácido y,
cuando existen varios ARNt para un mismo aminoácido, es una Aa-ARNt
sintetaza común la que los une. La reacción tiene ligar en dos pasos, primero
se forma aminoacil-AMP derivado por reacción, en el centro activo, en el
grupo alfa-carboxilo del aminoácido y el resto fosfato en 5” del AMP con
liberación de pirofosfato, procedente del ATP. E el segundo paso, se
transfiere el resto de aminoacilo desde el aminoacil-AMP a la adenina que
constituye el extremo 3” del ARNt correspondiente. Pueden distinguirse dos
clases de enzimas, según el curso de esta segunda reacción: en las de clase
I, la unión se hace en el hidroxilo 2”-OH del nucleótido 32 terminal del ARNt ,
y posteriormente es trasladado al 32 por transesterificacion. En las de clase
II, la esterificación se produce directamente sobre el 3”-OH del ANt.
Cada aminoacil-ARNt, sintetasa resulta doblemente especificada. Por un
lado, lo es de uno de los 20 aminoácidos y, por otro, de un tipo concreto de
ARNt. Este hecho es de vital importancia porque permite establecer una línea
de correspondencia univoca entre un aminoácido determinado y una
secuencia anticodón, característica del ARNt al que se una; y es en base a
esta relación como cada uno de los codones del ARNm, dirige la inserción de
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un aminoácido especifico a través de la secuencia anticodón del ANRt, a la


cual se acoplan. El reconocimiento del ARNt aminoacil-ARN sintetasa
específica, depende de nucleótidos situada en posiciones críticas, que difiere
de un ANt a otro, localizándose preferentemente en los brazos anticodón y
del aminoácido; y se a demostrado que la alteración de tales nucleótidos
modifica la capacidad de reconocimiento especifico por parte de la enzima.
Otro factor que también influye en el reconocimiento es la configuración
adoptada por la ARNt y, en algunos casos, la enzima reconoce la propia
secuencia anticodón de transferente. También el tamaño del aminoácido y
sus propiedades juegan un papel preponderante en la unión con la ARNt
adecuado. La fidelidad con la que tengan ligar el proceso de activación de
aminoácidos es esencial para el resultado final de la síntesis, puesto que a
partir de entonces no existe comprobación interior en la fase ribosómica.
Muchas aminoacil ARNt sintetasas disponen de un segundo centro específico
para corrección de pruebas, que hidroliza la unión de aquellos aminoácidos
que no sean correctos, sin embargo otras obtienen niveles de precisión
elevados con la propia capacidad de discriminación que dispone el centro
activo de la enzima..
Proceso de activación de los aminoácidos quedo unido a una molecula de
RNAt especifico. (Roger Y. Stanier,1996)

DESCRPCION DEL DIBUJO

FIG. José M. Macarulla, Félix M. Goñi(INICIACION DE LOS AMINOACIDOS

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3.2.2.2. La traducción
3.2.2.2.1. Inicio de la formación de la cadena polipeptídica.
Resulta ser la unión del ARNt iniciador a una señal de inicio del ARNm.
La señal de comienzo sobre el ARNm es el codón AUG que esta
precedido por una secuencia rica en purinas y que pueden aparearse con
el ARNr de 16S localizado en la subunidad ribosomal 30S. El ARNt
iniciador, ocupa un sitio en el ribosoma que se denomina sitio peptídico
(sitio P).q2z
La biosíntesis de un péptido comienza por el extremo amino terminal, es
decir por el aminoácido con el grupo amino libre.
Para el proceso de iniciación se requiere:
 Un ribosoma separado en sus subunidades mayor y menor.
 Un RNAm que contenga las secuencias de nucleótidos específicos para
la iniciación: una para emparejarlo con el RNAr y otra para emparejarlo
con el ARNt. Esta última secuencia suele ser el codón AUG.
 Un ARNt, ya que el primer aminoácido de la cadena siempre es MET. En
procariotas esta primera metionina está formulada (fMed).
 Unas proteínas llamadas factores de iniciación (IF).
 GTP como fuente de energía libre.
Todos estos elementos se combinan, siguiendo una secuencia determinada
(ligeramente distinta en procariotas y en eucariotas) para dar el llamado
complejo de iniciación, que comprende el ribosoma completo, el RNAm y el
Med-RNAt.
Un complejo ternario(paso 1) se combina primero con la subunidad
ribosómica pequeña para colocar el RNAt iniciador(paso 2).A continuación la
interaccion con el RNAm forma un complejo de primiciacion (paso 3). La
unión de la subnidad grande completa la formación del complejo de
iniciación(paso).
La distinta forma del elF-2ª en los complejos con GTP y GDP indica el cambio
conformacional que tiene el lugar en la proteína tras la hidrolisis del triofosfato
. una vez iniciada la elongación, subunidasdes adicionales se unen al mismo
RNAm a medida que se unen los polisomas.

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FIG: Bioquímica: libro de texto con aplicaciones clínicas


Escrito por Thomas M. Devli

3.2.2.2.2. Elongación de la cadena polipéptica


A partir de la metionina, en el extremo amínico, el péptido va creciendo hacia
el extremo carboxílico en el proceso llamado elongación, al tiempo que el
ribosoma va avanzando en la lectura del mensajero a partir del triplete de
iniciación AUG.
Para el proceso de elongación se requiere:
 Un complejo de iniciación. Colección completa de RNAt unidos a sus
correspondientes aminoácidos. Unas proteínas llamadas factores de
elongación
GTP como fuente de energía libre
Cada paso de elongación se puede describir resumidamente como sigue:

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El ribosoma contiene, entre otros, dos centros activos donde se une


respectivamente en nuevo aminoacil-RNAt (lugar Ael péptido en crecimiento,
también unido a un ANRt (lugar P)
En el complejo de iniciación, el lugar P contiene el Med-ARNt y el lugar A
está vacío.
Las tres bases situadas en el ARNm inmediatamente continuación del AUG
constituye el segundo codón. Este codón queda situado frente al lugar A.
existe una correlación estricta entre los codones y los aminoácidos. Así, en el
lugar A se introduce un minoacil- ARNt cuyo anticodón sea complementario
del segundo codón del ARNm.
El ARNt aminoacilo se une al sitio A vacante, para avanzar un nuevo ciclo de
alargamiento.

Se muestra el primer ciclo

FIG:

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3.2.2.2.3. Terminación de formación de la cadena polipeptídica


Existen tres codones a los cuales no corresponden transparentes: UAA,
UAG, UGA. Son los llamados codones sin sentido o determinación (stop).
Cuando en el lugar A del ribosoma se sitúa uno de estos tres codones, el
crecimiento del péptido no puede continuar ya que ningún transparente le
reconoce como propio. Es este caso el lugar A, es ocupado como una
proteína como factor de terminación que posibilita la hidrolisis del péptido-
RNA del lugar P. se preparan así los ribosomas tanto el péptido concluido
como el péptido descargado.

3.2.2.3. MODIFICACIONES POR TRADUCCION: MADURACION Y


PLEGAMIENTO DE LAS PROTEINAS

3.2.2.3.1. Maduración
El péptido ha sintetizado una serie de procesos de maduración hasta
convertirse en una proteína funcional, entre ellos tenemos:
 Deformilación del extremo amino y otras modificaciones de los
extremos amino y carboxilo
 Perdida de determinadas secuencias, en general de unas
decenas de aminoácidos, por medio de peptidasas específicas
.Este es uno de los pasos para la conversión de zimógenos de
enzimas y pro-hormonas en hormonas.
 Modificación de las cadenas laterales de ciertos aminoácidos,
por fosforilación, carboxilación, metilación. hidroxilación, etc.
 Unión de grupos prostéticos, como azúcares, lípidos y hemo.
Además de estas modificaciones químicas el péptido recién sintetizado
sufre un serie de procesos físico-químicos no menos importantes, tales
como plegamientos, formación de enlaces intramoleculares (puentes
disulfuro, puentes de hidrogeno, enlaces hidrofóbicos, enlaces salinos) y
asociación con otros péptidos que van fijando las estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias de las proteínas.

3.2.2.3.2. Plegamiento
Este proceso permite que la cadena quede conformada con su forma
biológica activa. La cadena una vez formada adopta de manera
espontánea su conformación natural por medio de puentes de hidrógenos,
y de interacciones de fuerzas de Van der Waals, iónicas e hidrofóbicas.
Es decir, finalmente el mensaje genético queda convertido en una
estructura tridimensional.

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FIG. Fundamentos De Bioquimica/


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4. INHIBIDORES
4.1 Aplicaciones como herramientas de investigación
 Puromicina:
Se une al sitio A del ribosoma, aceptando el polipéptido naciente 
terminación prematura de la síntesis de proteínas
 Cicloheximida:
Inhibe la actividad peptidil-transferasa en eucariontes

4.2. Antibióticos: si sólo afectan a la maquinaria de procariontes


 Estreptomicina:
Antibiótico aminoglicósido
Produce alteraciones en la lectura del mRNA  proteínas mutantes
disminución de la tasa de crecimiento bacteriano.
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 Tetraciclina:
Inhibe la unión de aminoacil-tRNAs sobre la subunidad pequeña

 Cloranfenicol:
Inhibe la actividad peptidil-transferasa de procariontes y mitocondrias

 Eritromicina:
Inhibe la translocación
4.3 Otros: toxinas (eucariontes)
 Toxina diftérica
ADP-ribosilasa-NAD+-dependiente. Produce la ADP-ribosilaciónde EF-
2 EF-2 no puede hidrolizar GTP  bloqueo de la traducción

 Ricina:
Inactiva la subunidad grande del ribosoma  bloqueo total de la
biosíntesis de proteínas
5. REGULACION
5.1 Regulación de la expresión génica en procariotas
5.1.1 La lógica de la regulación genética
Una propiedad fundamental de los seres vivos es su capacidad para adaptarse
rápidamente al ambiente la activación o inactivación de genes. Esta habilidad
permite que las células de un organismo puedan sintetizar proteínas en el
momento y lugar precisos
 Genes regulados: aquellas cuya actividad es controlada en respuestas a
necesidades de una célula u organismo
 Genes constituvos: son los genes que están siempre activos, con
independencia de las condiciones ambientales.
5.1.2. Regulación genética en procariotas
La actividad genética que controla mediante la regulación de la transcripción
Proteínas reguladoras interacciones con secuencias reguladoras del gen
(operadores) para incluir o reprimir la expresión genética.
 Control positivo: la unión de una proteína activadora induce la
expresión genética
 Control negativo: la unión de la proteína represora impide la expresión
genética

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FIG:
Los genes que codifican proteínas con relaciones se suelen organizar
en operones. Un operón es una unidad genética de expresión
coordinada de genes.
5.2. Regulación de la expresión genética en eucariotas
5.2.1. Control de la expresión genética en eucariotas
Las eucariotas carecen de operones
 Regulación más compleja :
 Respuesta rápida para adaptarse a cambios ambientales
 Respuesta a largo plazo para regular los procesos de desarrollo
y diferenciación celular.
 Varios niveles de control de expresión:
 Transcripción del ARNm
 Procesamiento del ARNm
 Transporte del ARNm
 Degradación del ARNm
 Traducción y degradación de proteica
CONCLUSIONES

BIBLIOGRAFIA

39
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Reverte, 2004, pág.234

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Jaime Fornaguera TriasBioquímica: la Ciencia de la Vida, reverte 2004,pág

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(Eberhard PassargeGENETICA TEXTO Y ATLAS, Ed. Médica


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Escrito por Thomas M. Devli, PAG 235 Reverte, 2004

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.( Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W. Pratt, Ed. Médica


Panamericana2007),PAG


Ed. Médica Panamericana
 Amazon.com
 Casa del Libro

 Buscar en una biblioteca

Fundamentos De Bioquimica/ Fundamental of Biochemistry

….Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt

Ed. Médica Panamericana, 2007.PAG 98

AUTOR TITULO EDITORIAL AÑO DE EDICION Y PAG

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