Proteínas

FACULTAD DE MEDICINA
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA MÉDICA

Normas de Convivencia:
Por Favor
 Llegar Temprano al Salón
 Apagar y Guardar su Celular
 No Comer en el Aula
 No Conversar
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

PROTEÍNAS II
Niveles de
Organización
Lic. Jorge Alberto Salomón Hdez.

jorge.salomon04@liveusam.edu.sv
VALOR DEL MES:

“VERDAD”
“Santifícalos en tu verdad; tu palabra es la
verdad ” SAN JUAN 17:17

OBJETIVO:
Explicar eficientemente las funciones de las
proteínas, la estructura de los aminoácidos
con sus propiedades físico-químicas, el valor
biológico de ellas en forma escrita y oral de
acuerdo a las clases, consulta bibliográfica,
laboratorios y discusión de grupo.

CONTENIDO:
• Enumerar los niveles de organización de las proteínas.
• Explicar en que consisten las estructuras: primaria,
secundaria, terciaria, cuaternaria y los diferentes tipos de
enlaces que las estabilizan.
• Explicar en que consiste la estructura supersecundaria y
definir dominio.
• Ejemplificar cada una de las estructuras anteriores.
• Definir proteínas monoméricas y oligoméricas.
• Conocer las diferentes propiedades de las proteínas
• Analizar los conceptos de desnaturalización y de
conformación nativa de las proteínas.
CONTENIDO:
• Relacionar diferentes tipos de factores desnaturalizantes con
sus respectivos efectos sobre las proteínas.
• Diferenciar entre proteínas simples y conjugadas.
• Analizar la reversibilidad de la desnaturalización desde un
punto de vista estructural y funcional.
• Diferenciar entre suero y plasma.
• Mencionar cual es la composición del plasma y las proteínas
que lo constituyen.
• Clasificar a las proteínas en base a su solubilidad.

Repaso de la clase anterior
• ¿Qué son las proteínas?

• ¿Qué elementos forman a las proteínas?
• ¿Funciones de las proteínas?
• ¿Cuántos aminoácidos forman las proteínas?
• ¿Cómo se clasifican los aminoácidos de
acuerdo a la necesidad de ingerirlos en la
dieta?
Repaso de la clase anterior
El Enlace Peptídico
• Resulta de la
reacción entre el
GRUPO
CARBOXILO de un
a.a. y el GRUPO
AMINO de otro
• Se forma un enlace
tipo AMIDA y se
libera AGUA.

Proteínas como Expresión Genética
¡Atando Conceptos!
El Dogma Central de la Biología Molecular
Ribosoma
ADN ARNm Proteína
Aminoácidos
El ribosoma es el lugar donde se

Replicación biosintetizan proteínas por medio de la
Trascripción unión de monómeros (aminoácidos).
Traducción El ribosoma utiliza el ARNm para saber
CUÁLES AMINOÁCIDOS unir.

Replicación
Niveles de Organización:

Estructura Primaria:
 Consiste en la secuencia (número y orden) de
aminoácidos en una cadena polipeptídica
 Está determinada Geneticamente (por el Dogma
Central de la Biología Molecular)
 Funcionalmente No tiene Actividad
 De la estructura primaria dependerán las demás
estructuras: secundaria, terciaria y cuaternaria
 Cualquier alteración podrá ocasionar la pérdida de la
funcionabilidad de la proteína (estructura-función)
NH3+ ALA ALA SER ARG THR VAL ARG ASP VAL COO-

Niveles de Organización:

Estructura Secundaria:
 Se refiere a la estructura local de la
cadena polipeptídica.
 La cadena polipeptídica empieza a adquirir
una estructura tridimensional
 La estructura secundaria depende de los
PUENTES DE HIDRÓGENO entre los
grupos AMINO y CARBOXILO del
“esqueleto” de la cadena polipeptídica.
 Los grupos “R” no juegan un papel
importante en esta estructura.
Estructura Secundaria:
Las estructuras más
comunes son:
 Hélice 
 Hoja β plegada
 Giros β

La Hélice 
 La cadena polipeptídica es
enrollada para formar una
hélice, con giro a la derecha
 Los puentes de hidrógeno
ocurren entre el grupo NH y un
grupo C=O; 4 posiciones más
abajo
 Estas interacciones, aunque
débiles, estabilizan la hélice
La Hélice 
 Los grupos R se mantienen
hacia afuera de la hélice.
 Cada “vuelta” de la hélice
tiene en promedio 3,6
aminoácidos.
 Ejemplos función estructural:
 Queratina (Cabello, uñas)
 Colágeno (huesos)
La Hoja β Plegada:
 Los puentes de hidrógeno
ocurren entre el grupo NH y
un grupo C=O de dos
secciones distintas de la
cadena polipeptídica
 Estas dos cadenas pueden
estar paralelas o antiparalelas
una de la otra
 Estructura extendida
(comparada con la hélice )
La Hoja β Plegada
Los puentes de hidrógeno pueden ser intracadena
o intercadena
Puentes de Hidrógeno
Puentes de Hidrógeno

Giro β
• Estos invierten la dirección de
una cadena polipeptídica (a
180⁰) ayudándola a adoptar una
forma globular compacta.
• Se estabiliza mediante puentes
de hidrógeno entre el grupo
C=O de un a.a. y el NH del a.a.;
4 posiciones más adelante.
• Los aminoácidos GLICINA y
PROLINA aparecen con
frecuencia en este giro β.
Estructura Supersecundaria:
• También llamados “MOTIVOS”
• Combinaciones de hélices α y hojas β plegadas,
conectadas a través de bucles o giros β.

Niveles de Organización

Estructura Terciaria:
 Se refiere a la conformación
tridimensional de la proteína
 La estructura terciaria depende de los
grupos “R” de los aminoácidos que
componen la cadena polipeptídica
¡Importante conocer las
características de los grupo R para
entender la estructura terciaria!
AROMÁTIC POLARES
ALIFÁTICOS ÁCIDOS BÁSICOS
OS NEUTROS
Glicina (Gly),
Alanina (Ala), Carga (-) Carga (+)
Valina (Val),
Leucina
(Leu), Serina
Isoleucina Fenil- (Ser),
(Ile), alanina Treonina Ácido Histidina
Cisteína (Phe), (Tre), Aspártico (His),
(Cis), Tirosina Asparagina (Asp), Lisina
Metionina (Tir), (Asn), Ácido (Lis),
(Met), Triptófano Glutamina glutámico Arginina
Prolina (Pro) (Trp) (Gln) (Glu) (Arg)
Interacciones Importantes
en la Estructura Terciaria:
Puentes di-sulfuros:
Enlaces covalentes
entre dos aminoácidos
que contengan azufre
(CYS & MET)

Interacciones Hidrófobas:
 Atracciones van der
Waals entre grupos
hidrófobos
 Este tipo de interacciones
ocurrirán en la parte
interna de las
proteínas (¿por qué?)
Puentes de Hidrógeno:
 Interacciones débiles no
covalentes entre grupos
polares neutros
Puentes Salinos:
(Puentes Iónicos)
 Atracciones electrostáticas
entre terminales COO- y NH3+
Interacciones Importantes en la Estructura Terciaria:

Dominio:
Los dominios son las unidades funcionales y estructurales
tridimensionales fundamentales de las proteínas globulares
Las cadenas polipeptídicas > 200 a.a. generalmente poseen 2
o más unidades más pequeñas plegadas, denominadas
dominios.
El núcleo de estos está constituido por elementos
supersecundarios o motivos.

Funciones de los dominios:
A menudo un dominio realiza una función específica
y separada para la proteína:
– Enlaza a un pequeño ligando
– “Atravesar” la membrana plasmática (proteínas
transmembrana)
– Contiene el sitio catalítico (enzimas)
– Enlazar al DNA (en factores de transcripción)
– Provee una superficie para enlazarse
específicamente a otra proteína.
Niveles de Organización

Estructura Cuaternaria
Se refiere a la asociación de subunidades de
cadena polipeptídica individual.
 De DOS cadenas polipeptídicas en adelante
se considera estructura cuaternaria.
La unión de las cadenas se da por
interacciones hidrófobas, puentes de
hidrógeno, puentes salinos y pocas veces las
subunidades se mantienen unidas por uniones
disulfuro.
Ejemplo: Hemoglobina
Proteínas Mono- y Oligoméricas
• Proteínas monoméricas: son aquellas que

poseen una cadena polipeptídica única.
• Proteínas oligoméricas: son aquellas que

constan de 2 o más cadenas polipeptídicas que
pueden ser iguales o no tener relación.

Proteínas Oligoméricas = Estructura
Cuaternaria
• Unidas por enlaces NO COVALENTES:
– Interacciones hidrófobas
– Enlaces iónicos
– Puentes de hidrógeno
– HEMOGLOBINA =

Conformación Nativa
• Es la estructura proteica completamente

plegada y funcional.
• Determina la función biológica
• La estructura tridimensional única de la
conformación nativa esta determinada
por la estructura primaria; o sea por la
secuencia de aminoácidos
Valor Biológico de las Proteínas
• Representa en qué medida la proteína
satisface los requerimientos de
aminoácidos para el crecimiento o el
mantenimiento de las funciones del
organismo.
• Además de su composición, la proteína
debe ser fácilmente digerible.
• Proteínas: Origen animal y vegetal.
Desnaturalización de Proteínas
• Desplegamiento y la desorganización de las estructuras
4ª, 3ª y 2ª de las proteínas; con excepción de la primaria
que es la que se conserva.
• Agentes desnaturalizantes:
– FÍSICOS: pH, Ta, radiación y agitación
– QUÍMICOS: Disolventes orgánicos, agentes reductores,
iones de metales pesados, urea, guanidina.
• Puede ser:
• Reversible (queratina del cabello)

• Irreversible (Albumina del huevo)
Proteínas Simples y Conjugadas
1. Las homoproteínas o simples:

Formadas exclusivamente por aminoácidos
2. Las heteroproteínas o conjugadas:
Que además contienen un grupo no proteico
(también llamado cofactor; que puede ser una
coenzima o un grupo prostético)

Proteínas Conjugadas
EJEMPLOS:
Cromoproteínas: Hemo, Hb
Glicoproteínas: Carbohidratos (CHO), Ig
Nucleoproteínas: Ac. Nucleicos: virus, cromosomas
Metaloproteínas: Zn2+; Mg2+, enzimas, hemoglobina
Lipoproteínas: lípido, quilomicrones
Clasificación de las proteínas según su forma
• Fibrosas:
Presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en

largas hebras u hojas. Constan de un único tipo de
estructura secundaria. Se encuentran en proteínas
que dan soporte, forma o protección externa a los
vertebrados, siendo su función ESTRUCTURAL.
Ejemplo: queratina
Clasificación de las proteínas según su forma
• Globulares:
Con cadenas polipeptídicas plegadas en forma

esféricas o globular. Contienen a menudo varios
tipos de estructura secundaria. La mayoría de
enzimas y proteínas reguladoras son globulares.
Desempeñan funciones dinámicas: enzimas y
proteínas reguladoras.

Diferencia entre Plasma y Suero
• La sangre se compone de plasma, suero,
glóbulos blancos (células que combaten los
cuerpos extraños) y glóbulos rojos (células
que transportan oxígeno).
• La principal diferencia entre plasma y suero
se encuentra en sus factores de coagulación
• Plasma y suero son partes importantes de
la sangre
SANGRE
Células
PLASMA
Sanguíneas
COÁGULO
(fibrina y
SUERO
factores de
coagulación)

Plasma
El plasma es la parte libre de células de la sangre
y por lo general es tratado con anticoagulantes.
El plasma es un líquido amarillento y claro que es
parte de la sangre. También se encuentra en las
linfas o en fluidos intramusculares. Esta es la parte
de la sangre que contiene fibrina y otros factores de
coagulación. El plasma hace el 55% del volumen
total de sangre. El principal componente del plasma
sanguíneo es el agua.

• El plasma es la parte de la sangre que contiene

ambas, el suero y los factores de coagulación
• El plasma contiene los factores de coagulación y

agua, mientras que el suero contiene proteínas
como la albúmina y las globulinas.
• El suero es la parte del plasma que queda una

vez que se han eliminado los factores de
coagulación como fibrina.
El suero es la parte líquida de la sangre
Suero después de la coagulación. Contienen 6-8%
de las proteínas que forman la sangre. Están
más o menos, igualmente divididas entre la
albúmina y las globulinas de suero. Cuando la
sangre es extraída y dejada a coagular, el
coágulo se reduce después de algún tiempo.
El suero se exprime fuera una vez que este
coágulo se reduce. Las proteínas en el suero
normalmente están separadas por un proceso
llamado electroforesis.
GRACIAS POR SU ATENCIÓN

Y
PARTICIPACIÓN

Proteínas

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Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

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VALOR DEL MES:

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Repaso de la clase anterior

• ¿Qué son las proteínas?

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

El ribosoma es el lugar donde se

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

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Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

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• Proteínas monoméricas: son aquellas que

• Proteínas oligoméricas: son aquellas que

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

• Es la estructura proteica completamente

• Reversible (queratina del cabello)

Proteínas Simples y Conjugadas

1. Las homoproteínas o simples:

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en

Con cadenas polipeptídicas plegadas en forma

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

• El plasma es la parte de la sangre que contiene

• El plasma contiene los factores de coagulación y

• El suero es la parte del plasma que queda una

GRACIAS POR SU ATENCIÓN

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