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Connaître :

 Les voies métaboliques (synthèse et catabolisme) des AG

 le ou les organe (s) concerné(s) par chaque voie métabolique

 La régulation des voies métaboliques

 les anomalies du métabolisme lipidique


Les acides gras sont des substrats énergétiques majeurs d’un très
grand nombre de tissus ( le muscle, le fois, le cœur ...)

Le métabolisme des acides gras comprend :

Le catabolisme La synthèse
(la B-oxydation) (la lipogénése)
 acétyl CoA  à partir de
l’acétyl CoA
CATABOLISME DES ACIDES GRAS
Définition et but
Siège
Origines des substrats
Étapes
Régulation
Anomalies
Définition et but de la β-oxydation

la voie du catabolisme oxydatif aérobie des acides gras


préalablement activés en acyl-CoA

• Oxydatif : par prélèvement d’atomes d’hydrogène


(les accepteurs : NAD et FAD)
• Aérobie : en présence d’oxygène

• β-oxydation a lieu sur le carbone en position β

Synthèse d’ATP (production d’énergie)


Siège de la β-oxydation

Tous les tissus (le foie, le cœur, le rein et le muscle…) ,


peuvent cataboliser les acides gras, à l’exception des
tissus gluco-dépendants (cerveau, GR…)

principalement : mitochondrie
(en aérobiose)
accessoirement : peroxysomes
(les AGs à longue chaine)
le foie et les reins
• Voie la plus énergétique pour les cellules (sauf
pour cerveau et GR qui sont gluco-dépendants) :

– Foie, muscles squelettiques et cardiaque utilisent les


AGs comme « carburant » (env 50% énergie)
– dans les GR (pas de mitochondries),
– dans le cerveau (utilise les corps cétoniques qui sont
hydrosolubles)

• Intervient pendant le jeûne, entre les repas,


l’effort musculaire, la lutte contre le froid et au
cours du diabète
Origines des substrats
Origine des acides gras
Triglycérides
Chylomicrons intestinaux Tissus adipeux
VLDL hépatiques
(lipolyse)

lipoprotéine lipase
endo-vasculaire Triglycéride lipase HS

Acides gras

β-oxydation
Étapes de la β-oxydation
Étapes de la β-oxydation
1. Étapes préliminaires
• Activation des acides gras
• Transfert intra-mitochondrial des AG activés
2. β-oxydation  hélice de Lynen

• répétition d’un cycle de 4 réactions

3. Étapes supplémentaires

• AG saturés à nombre impair de C


• AG insaturés
Étapes préliminaires
1. Activation des acides gras par le coenzyme A (HSCoA)
au niveau du cytoplasme
Enzyme : acyl CoA synthétase (acylCoA thiokinase)

Mg++

• L’équivalent de 2 molécules d’ATP est hydrolysés (ATP 


AMP parAdénylate kinase ) => réaction endergonique
• Réaction rendue irréversible par l’hydrolyse du PPi
Activation des acides gras

Enzyme : acylCoA synthétase


Lieu : cytoplasme
Formation d’une liaison thioester
riche en énergie.
Consommation de 2 ATP
Le coenzyme A ou CoA ou CoA-SH
Il permet les réactions de transfert des groupes acyles (R-C=O)

Ces groupes sont liés au coenzyme A par des liaisons thioester,


liaisons à haut potentiel énergétique (ΔG°' = - 9 kcal/mol)

Le coenzyme A est un dérivé de l'acide pantoténique, vitamine


de la famille des vitamines B (B5)
acyl CoA synthétase (acylCoA thiokinase)

Il existe plusieurs thiokinases chacune étant spécifique


d’acides gras dont la longueur de la chaine est
différente
Étapes préliminaires
2. Transfert intra-mitochondrial des acyl-CoA

 Acyl-CoAs < 12C :

pénétration par diffusion


 Acyl-CoAs à > 12C :

système carnitine
 Acyl-CoAs à très longues chaine (> C22) :

oxydation peroxysomale pour être


raccourcis (12 à 14C) avant leur transfert
dans la mitochondrie
Étapes préliminaires
2. Transfert intra-mitochondrial des acyl-CoA
Membrane mitochondriale est imperméable aux acyl-CoA

Navette de la carnitine

Un système de navettes :
les carnitine acyltransférases
I et II, sur la membrane externe
et la sur la membrane interne
de la mitochondrie

un système de transport :
la carnitine-acylcarnitine translocase,
sur la membrane interne de la
mitochondrie
Étapes préliminaires
2. Transfert intra-mitochondrial des acyl-CoA
Se fait en 4 étapes : 2. acyl-carnitine est transporté à travers la membrane
vers la matrice mitochandriale par la translocase

1. Transfert du groupement acyl de acyl CoA sur


la carnitine par la carnitine acyltransférases I

4. Carnitine retourne au 3. la carnitine


acyltransférases II
cytosol pour vehiculer à
acyl-carnitine  acyl CoA
nouveau un acyl par
translocase Navette de la carnitine
la L- carnitine

synthétisée dans le foie et les reins à partir de


la lysine et la methionine
AG saturés à nombre pair d’atomes de C
2. β-oxydation  hélice de Lynen
Séquence récurrente de 4 réactions par tour d’hélice

Acide gras
Cn 1 : 1ère Oxydation par FAD
2 : hydratation
3 : 2ème Oxydation par NAD
4 : Coupure ( thiolyse ) par
CoASH
Sens Acide gras
α ω
Cn-2

Acétyl-CoA
2. β-oxydation  hélice de Lynen

1. Oxydation de l’acyl-CoA

en trans Δ2-énoyl-CoA

Enlèvement de 2 atomes d’H des


Acyl-CoA deshydrogénase
carbones α et β :

 formation C=C trans

réduction du FAD en FADH2


2. β-oxydation  hélice de Lynen

2. Hydratation en L-3-
hydroxyacyl CoA

Addition d’une molécule H2O


et élimination de la C=C trans Énoyl-CoA hydratase

Formation d’un groupement


hydroxyl ( OH) sur le carbone β

β hydroxyacyl CoA
2. β-oxydation  hélice de Lynen

3. Oxydation en 3-cétoacyl CoA

Oxydation du groupement
hydroxyl L-HydroxyAcyl-CoA deshydrogénase

Formation d’un groupement


cétone sur le carboneβ

β cétoacyl CoA
2. β-oxydation  hélice de Lynen

4. Thiolyse

Clivage de la liaison entre Cα


etCβ

production d’Acétyl-CoA 3-cétoAcyl-CoA thiolase

formation d’un acyl CoA (-2 C)


qui peut reprendre le tour à
nouveau
AG saturés à nombre pair d’atomes de C

RÉPÉTITION DU CYCLE DE Β-OXYDATION


AG saturés à nombre pair d’atomes de C
Jusqu’au stade butyryl-CoA (C4)  2 acétyl-CoA sont
libérés
Bilan métabolique et rendement énergétique d’un
tour de β-oxydation d’un AG à nombre pair de C

Dernier tour

• 1 FADH2 • 1 FADH2

• 1 NADH,H+ • 1 NADH,H+

• 1 acétyl CoA • 2 acétyl CoA

Cn-acyl CoA + FAD + NAD+ + H2O + CoASH  Cn-2


Acyl CoA + FADH2 + NADH + H+ + Acétyl CoA
Bilan métabolique et rendement énergétique de β-
oxydation d’un AG à nombre pair de C

Pour un AG à nombre n de C :

• (n/2) – 1  tours d’hélice


• (n/2) – 1 FADH2
• (n/2) – 1 NADH,H+
• (n/2) – 1 H2O
• (n/2)  acétyl CoA

(n) acyl CoA + ((n/2)-1)FAD + ((n/2)-1)NAD+ + ((n/2)-1)H2O + ((n/2)-1) CoASH 


(n/2) acétyl CoA + ((n/2)-1) FADH2 + ((n/2)-1) NADH, H+
131 ATP – 2ATP = 129 ATP
Comparaison de la production d’énergie entre
un AG à 6 C et le glucose (6C)
• Pour l’ AG à 6 C
– Consommation de 2 ATP pour l’activation
– La β oxydation de l’AG:
• 3Acétyl CoA =3 x 12 = 36
• 2 NADH, H+ = 2 x 3 = 6
• 2 FADH2 = 2 x 2 = 4
TOTAL = 46 ATP
– TOTAL FINAL = = 46-2 = 44 ATP (– 2 ATP
d’activation)

• Pour le glucose (6 C)  38 ATP


A nombre de C égal, un AG donne plus d’ATP
qu’un glucide  plus énergétique
Condensation de l’acétylCoA

1) oxaloacétate 2) Des acétylCoA


 citrate dans cycle de Krebs

acétylCoA + acétylCoA  l’acétoacétylCoA


acétoacétylCoA + acétyl CoA  Hydroxy méthyl glutaryl CoA

Synthèse du cétogenèse
cholestérol
3. Étapes supplémentaires

Certains acides gras nécessitent des étapes


supplémentaires pour leur dégradation

1. Acides gras saturés à nombre impair de carbones

2. Acides gras insaturés


1. ACIDES GRAS SATURÉS À NOMBRE IMPAIR DE
CARBONE

βOxydation similaire à celle des AG à nombre pair jusqu’au


dernier cycle :

Mutase
Carboxylase
Bilan métabolique de la β-oxydation
Acide gras saturé 2 n C / Acide gras saturé (2 n + 1) C

Acide gras saturé Acide gras saturé


2nC (2 n + 1) C

• (n-1) FADH2 • (n-1) FADH2


• (n-1) NADH,H + • (n-1) NADH,H +
• n Acétyl-CoA • (n-1) Acétyl-CoA
• propionyl-CoA
2. ACIDES GRAS INSATURÉS
Exemple : ACIDE OLEIQUE C18 : 1 Δ9
ACIDES GRAS INSATURÉS EX: ACIDE LINOLEIQUE C18 :2Δ9,12

Cis-delta3-Cis-delta6- Diénoyl-CoA

3,2-Enoyl-CoA isomérase

Trans-delta2-Cis-delta6- Diénoyl-CoA

Acétyl-CoA

Cis-4-Enoyl-CoA

Trans-delta2-Cis-delta4- Diénoyl-CoA
ACIDES GRAS INSATURÉS EX: ACIDE LINOLEIQUE C18 :2Δ9,12

Trans-delta2-Cis-delta4- Diénoyl-CoA

Trans-delta3-Enoyl-CoA

Trans-delta2-Enoyl-CoA
 Voie pour les AGs à très longue chaine (> 22C)
 Dégradation incomplète (dégradation jusqu’à C8 )
 Non couplée aux phosphorylations oxydatives : pas de
production d’ATP
 production H2O2 (décomposée par la catalase)
 Les AG en C8 sont ensuite oxydés dans la mitochondrie
β-oxydation peroxysomes / mitochondrie

Catalase

H2O
+
½O2
 Oxydation sur le carbone
 Principalement utilisé pour les AG possédant un CH3 sur le
Cβ  qui bloque la b-oxydation exp : acide phytanique

 Suppression d’un atome de C à la fois


 pas de production d’ATP
 Ne nécessite pas l’activation de l’acide gras par le CoASH
 Hydroxylation se produit sur le carbone  AG est oxydé en
cétoacide  décarboxylation  AG (n-1)
 se produit dans le RE, certains AG subissent une oxydation
dans le peroxysome
 À lieu dans les microsomes
 Catalysée par des enzymes hydroxylases impliquant le
NADPH et le Cyt P450
 CH3  CH2OH  COOH => acide dicarboxylique
 voie mineure  quand la β-oxydation est défectueuse
 déviation vers la ω oxydation
=> acide dicarboxylique dans les urines causant l’acidurie
dicarboxylique
Régulation
La disponibilité des AG libres régule leurs utilisation via la β-oxydation
Le niveau des AGL est contrôlé par le ratio insuline /glucagon
La CAT I est un régulateur de l’entrée des AGL dans la mitochondrie via le malonyl CoA
ACC=acétylcoA carboxylase
AG +
Cytosol
malonylCoA
activation AcylCoA - +
CAT.I
Acyl-Carnitine
Mitochondrie - +
P Jeûne , activité Β-oxydation
Insuline /Glucagon (Adrénaline/
noadrénaline) ↘  Lipogenèse – => malonylcoA
Foie et tissu adipeux lipolyse + => LHS + :
Adrénaline (noradrénaline) ↗ TG  AG + Glycérol
Muscle (Β-oxydation ) +
Période Post Prandiale
Insuline /Glucagon (Adrénaline) ↗ Lipogenèse + =>malonylcoA
=>lipolyse –
Anomalies de la β-oxydation
Anomalies de l’entrée des acyl-CoA dans la
mitochondrie
Maladie Déficit primaire en L-carnitine
Défaut Déficit du transporteur membranaire de la carnitine
mode de transmission autosomique récessif Gène : SLC22A5

Âge de découverte 1 mois à 7 ans

Clinique trois organes peuvent être atteints :


• le muscle cardiaque une myocardiopathie sévère
• le système nerveux central  affecté par une
encéphalopathie due à une hypoglycémie sans cétose
• le muscle squelettique myopathie

Diagnostic biochimique et • Dosage de la carnitine plasmatique


moléculaire • la recherche de mutations sur le gène SLC22A5 peut
confirmer le diagnostic
Anomalies de la β-oxydation
Maladie un déficit en MCAD (Acyl-CoA DH moyenne
chaîne )
Défaut Mutation du gène de la MCAD
Tissus lésés Foie, rein, muscle , cœur, intestin et fibroblastes
mode de transmission autosomique récessif

Âge de découverte 3 mois à 3 ans


Clinique Hypocétonémie Coma
Hypoglycémie

Une des causes de la mort subite du nourrisson


Anomalies de la β-oxydation AG saturés
à nombre impair

Déficience Propionyl CoA Déficience en méthyl


carboxylase malonyl CoA Mutase
Déficience en vit B12

Caractérisée par Caractérisée par


l’acidémie l’acidémie méthyl
propionique malonique
Accumulation de l’acide propionique /méthyl malonique
=> excrété dans les urines
Symptômes :
•Acidose métabolique sévère
•Atteinte du SNC
•Retard de croissance
Anomalies de la α-oxydation

Maladie du Refsum :
déficience de l’enzyme α-hydroxylase
(acide phytanique oxydase)

la α-oxydation ne se produit pas

Pas de conversion de l’acide phytanique

Accumulation de l’acide phytanique dans les tissus

Symptômes neurologiques sévères


Anomalies de la oxydation
peroxysomale
Syndrôme de Zellweger

caractérisé par l’absence des peroxysomes


dans presque tous les tissus

AG à longue chaine ne sont pas oxydés


=> sont accumulé dans les tissus :
Cerveau, foie, rein

Syndrôme hépato-rénal-cérébral
SYNTHÈSE DES ACIDES GRAS
Définition et but
Siège
Origines des substrats
Étapes de biosynthèse des AG
bilan énergétique
Régulation
Définition et but

La lipogenèse est l’ensemble des réactions enzymatiques


qui permettent la synthèse des acides gras à partir de
l’acétyl-CoA

1. fourniture des acides gras nécessaires à la synthèse des


lipides de structure
2. mise en réserve de l’énergie lorsque les aliments sont
trop riches et excèdent les besoins de l’organisme, les
lipides sont stockés dans les tissus adipeux
Siège

se produit principalement dans le foie et à moindre degré dans le


tissu adipeux, également dans d’autres tissus comme la glande
mammaire durant la lactation

a. La synthèse cytosolique (voie de Wakil)


 à partir de l’acétyl-CoA jusqu’au palmitate (C16)
b. L’élongation mitochondriale
allongement au-delà de C16 du palmitate préformé
dans le cytosol
c. L’élongation et la désaturation microsomales
formant les acides gras insaturés
Eléments nécessaires à la lipogenèse
la synthèse cytosolique des acides gras ( première étape de la
lipogenèse) est :

endérgonique et réductrice
Elle nécessite dans le cytosol les 3 éléments suivants:

1. L’acétyl-CoA  substrat précurseur

2. L’ATP  source d’énergie

3. Le NADPH,H+  agent réducteur


Origines de L’acétyl-CoA
Les principales sources de l’acétyl-CoA sont :

Le Glucose acides aminés


cétogènes
La glycolyse Lysine / Leucine
Phénylalanine, tyrosine,
Tryptophane, isoleucine

Pyruvate
NAD Transamination
+
pyruvate désamination
déshydrogénase
NADH,H
+
Acétyl – CoA
• L’acétyl CoA est produit dans la mitochondrie alors que la
synthèse des acides gras est cytosolique

• L’acétyl CoA ne peut pas traverser la membrane interne


mitochondriale, il est pris en charge par

la navette du citrate
Acétyl-CoA
cytosol

transporteur des
acides
Espace inter-mitochondrial tricarboxyliques

mitochondrie

Acétyl-CoA

la navette du citrate
Origine du NADPH,H+
L’origine du NADPH,H+ est triple :
1. La voie des pentoses phosphates ( foie et glande mammaire en lactation)
2. La réaction de décarboxylation oxydative du malate en pyruvate catalysée
par l’enzyme malique ( tissu adipeux)

Enzyme
malique
3. La réaction catalysée par l’iso-citrate désyhrogénase cytosolique
(réaction mineure)
Étapes de la biosynthèse des AG

La voie de Wakil
synthèse de palmitate (C16)

Élongation intra-mitochondriale

L’élongation et la désaturation
microsomale
La voie de Wakil
synthèse de palmitate

étape cytosolique,

Synthèse à partir de l’acétyl CoA des acides gras de 4 à 16


atomes de carbone  le palmitate

Elle est constituée par 03 phases :

1. activation sous l’action de l’acétyl CoA Carboxylase :


formation du malonyl-CoA

2. Elongation sous l’action de l’acide gras synthase

3. terminaison sous l’action d’une thiolase


Phase 1 : Activation (acétyl-CoA) en malonyl-CoA

• Carboxylation de l’acétyl-CoA en malonyl-CoA, en


présence de bicarbonate ( source de CO2)
• Catalysée par l’acétyl-CoA carboxylase à coenzyme
biotine

• Consomme une molécule d’ATP


• Irréversible
• Limitante : étape majeure de la régulation de la synthèse
des acides gras (enzyme allostérique)
Acétyl-CoA Carboxylase
(ACC) 17q12

Gène : 17q12

MalonylCoA : « unité de base de la synthèse »


Régulateur de la synthèse et du catabolisme
Phase 2 : Elongation de la chaine
carbonée d’AG par l’AGS

• Une fois le malonyl-CoA produit, l’AG peut être


assembler en répétant une séquence de 4 étapes :
hélice de wakil

• Dans chaque cycle, la chaine acyl est allongée de


2 C jusqu’au palmitate

• Complexe enzymatique : Acide Gras synthase


1 tour = 1 cycle = 4 réactions = schéma général

Acétyl-CoA + malonyl-CoA

transacylation
1
condensation

2 Réduction NADPH,H+
Cycle ou tour
3 Déshydratation d’Hélice de Walkil
Réduction NADPH,H+
4

CH3-CH2-CH2-CO-S-Protéine (4c)
Butyryl-ACP
+ malonyl-CoA
Palmitoyl-ACP (16c) = répétition des cycles 6 fois
Acide Gras Synthase(AGS)

KS

KS (cétoacyl synthase) : AT + MT + CE

(assure une bonne qualité et un meilleur


rendement du produit synthétisé)

la configuration tête-bêche des deux monomères  Seul le dimère est actif


=> Permet la synthèse de deux chaines simultanément
ACP-SH (Acyl Carrier Protein )
Elle est formée d’une protéine reliée à son groupement prosthétique
par un résidu séryle
Comme le coenzyme A elle porte le même acide phosphopantothéique
terminal constitué de l’acide pantothénique et de thioéthanolamine
Par sa fonction thiol HS-ACP, elle se lie au radical acyle par une liaison
thioester riche en énergie (R-CO~SACP)
Le 1er tour de synthèse R2
R1
d’AG
Réaction 1 : transacylation par l’acétyl transférase (AT)
Le groupement acétyl est transféré sur le SH de la β
cétoacyl synthase (KS) (n’a lieu qu’1 seule fois)

Réaction 2 : transacylation par la malonyl transacylase


(MT)
Le malonyl est transféré sur le SH de l’ACP

Acide Gras Synthase


(AGS)
R3
Le 1er tour de synthèse
d’AG
Réaction 3 : par l’β-cétoacyl
synthase (KS)
• condensation de l’acétyl et du
malonyl
• (Réaction irréversible)
• Formation du β-acétoacétyl-ACP
• Décarboxylation  élimination de
CO2
Le 1er tour de synthèse
R4
d’AG

Réaction 4 : par l’β-cétoacyl


réductase (KR)
• réduction du groupe β-cétoacyl
pour former β-hydroxyacyl
• consommation de NADPH,H+
Le 1er tour de synthèse
d’AG
R5

Réaction 5 : par l’β-


hydroxyacyl deshydratase
(HD)
• déshydratation du β-
hydroxyacyl en trans Δ2 énoyl
Le 1er tour de synthèse
d’AG R6

Réaction 6 : par l’Enoyl


réductase (ER)
• réduction de la double liaison
• formation de l’acyl

Fin du 1er tour

Formation d’un acyl à 4 C


lié au –SH de l’ACP
Les tours suivants
1. Transfère du grpt butyryle sur le SH de l’enzyme de
condensation (CE)
2. incorporation d’un nouveau malonyl-CoA
(transacylation de la MT) sur le SH de l’ACP
3. condensation
4. Réduction
5. Deshydratation
6. réduction

• répétition du cycle
jusqu’à C16 
palmitoyl – ACP
Phase 3 : terminaison sous l’action d’une
thiolase

La liaison thioester du palmitoyl-ACP est hydrolysée


(thiolyse) par la plamitoyl-thioesterase (TE), et libération du
palmitate
L’enzyme AGS est régénérée pour une nouvelle synthèse

ACP - enz
TE
Palmitoyl-CO.S-ACP palmitoyl-CO.S-CoA

CoASH
BILAN METABOLIQUE DE LA SYNTHESE DU
PALMITATE (C16)

Synthèse du malonyl-CoA:
1 Acétyl-CoA + CO2 + ATP  1malonyl-CoA + ADP + Pi

1er tour :
1 Acétyl-CoA + 1malonyl-CoA + 2 NADPH,H+
 butyryl-ACP + 2 NADP+ + H2O + 2 CoASH+ Co2

 La synthèse nécessite 7 tours :


1 Acétyl-CoA + 7 malonyl-CoA + 14 NADPH,H+ +
 palmitoyl-ACP + 14 NADP+ + 7 H2O+ 7CO2 + 8
CoASH

74
BILAN METABOLIQUE DE LA SYNTHESE DU
PALMITATE (C16)

 Au total :

8 Acétyl-CoA + 14 NADPH,H+ + 7 ATP


1 palmitoyl-ACP + 8 CoASH +7 ADP + 7 Pi + 7H2O + 14 NADP+

1 palmitoyl-ACP + CoASH  1 palmitoyl-CoA + ENZ

75
acides gras à nombre impair d’atomes de carbone
le substrat précurseur de la réaction est le propionyl-CoA
propionyl-CoA + malonyl-CoA

transacylation
1
condensation

2 Réduction NADPH,H+

3 Déshydratation

Réduction NADPH,H+
4

CH3-CH2-CH2-CH2-CO-S-Protéine (5c)
acyl (C5)-ACP
+ malonyl-CoA
Élongation = répétition des cycles
Synthèse des AG > 16 C
Élongation intra-mitochondriale

• Le palmitoyl-CoA passe dans la matrice


mitochondriale grâce à la navette de la
carnitine

• Le donneur d’unités di-carbonées : l’acétyl-


CoA

• Poursuite de l’élongation par simple réversion


de la β-oxydation à une exception : l’agent
réducteur est le NADP
Synthèse des AG > 16 C et insaturés

L’élongation et la désaturation microsomale

Élongation :
• catalysée par des élongases
• Donneur d’unités dicarbonées : malonyl CoA
Désaturation :
• Catalysée par des acyl-CoA désaturases

C18 C18 : 1 Δ9
pas de possibilité de créer des doubles liaisons
au delà 9

AGPI apportés par l’alimentation (3 et 6) essentiels :


• à la synthèse de l’acide arachidonique
• précurseur des prostaglandines et leucotriènes
Régulation
Est fonction de :
La disponibilité en substrats d’origine glucidique
(état nutritionnel et besoins énergétiques)

• Régulation locale  en fonction des conditions


physiologiques de la cellule
– Activité de l’Acétyl CoA Carboxylase

• Régulation à long terme  la régulation adaptative =>


induction transcriptionnelle de la synthèse des enzymes
lipogènes : ACC et AGS sous l’action de l’insuline
Régulation
Activité la ACC(Acétyl CoA Carboxylase): Elle est régulée par:

1. Modification Covalente par


phosphorylation/déphosphorylation sous action hormonale

deux formes :
Kinase AMP
dépendante

Dimère ADP ATP Polymère


inactif phosphorylé H2O Pi
actif déphosphorylé
Régulation
Activité la ACC(Acétyl CoA Carboxylase): Elle est régulée par:
2. Allostérie :
Le citrate : activateur
Le palmitate : inhibiteur
Le citrate
Le palmitate

Dimère Polymère
Déphosphorylé inactif actif déphosphorylé
1. Situation de jeûne, exercice prolongé:
Glucagon

Le palmitate

Polymère Dimère
actif déphosphorylé inactif phosphorylé
4.2. Situation post-prandiale:
Insuline

Récepteur

+
Phosphodiestérase
AMP
Protéine
phosphatase

Polymère Dimère
actif déphosphorylé inactif phosphorylé

Le citrate
Livres (disponibles à la bibliothèque de la
faculté de Médecine de ANNABA)
• PRÉCIS DE BIOCHIMIE: DE HARPER 23ème édition
Auteurs : .MURRAY. GRANNER.
. MAYES. RODWELL.
• Biochimie Métabolique : LUBERT STRYER
(5ème édition)
Auteurs : JEREMY N. BERG
• Biologie structurale et métabolique CHRISTIAN
MOUSSARD
3ème édition

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