You are on page 1of 10

1)

La urea es un compuesto organico que se genera biologicamente como un prducto e


desecho en algunos animales, posee dos enlaces tipo amida por lo que este compuesto
puede ser denotado como carbonildiamida.

La Prueba Biuret Es un método general para la determinación de proteínas o péptidos. Se


basa en la reacción del sulfato de cobre con compuestos que tengan dos o más enlaces
peptídicos, en un medio alcalino. El producto es un complejo color violeta cuya intensidad
de color depende de la cantidad de enlaces peptídicos presentes. Por otra parte, la
prueba de ninhidrina es bastante importante, pues es universalmente empleada para
detectar cualitativamente y cuantitativamente a los aminoácidos libres. Para
los aminoácidos estas es la única reacción de color, verdaderamente importante. La
Ninhidirna es una agente oxidante de los grupos alfa-amino, liberando amoniaco, CO2 y el
correspondiente aldehído. Es así como la estructura de la Urea muestra que aunque no
es una proteína o un aminoácido libre contiene unos enlaces químicos similares a los
observados en los enlaces peptídicos, que es la unión del grupo carbonilo con un grupo
amino para generar una amida, así pues si sus enlaces químicos son similares a los de un
péptido arrojara un resultado positivo a la prueba de biuret y formara el complejo
característico con el sulfato de cobre, mientras que no reaccionara con la ninhidrina
puesto que esta se une al grupo amino libre e los aminoácidos unidos a un carbono alfa al
grupo carbonilo, estructura que la urea no posee
2) .
En la prueba xantoproteica los compuestos que presentan bencenos sustituidos (con
grupos unidos al anillo bencénico), al reaccionar con el ácido nítrico concentrado forman
compuestos nitrados de color amarillo, el cual se intensifica en medio alcalino. La reacción
generada es una reacción de sustitución electrofilia del benceno.
Los aminoácidos triptófano y tirosina contienen en su estructura anillos aromáticos que se
encuentran activados: la tirosina con un grupo hidroxilo y el triptófano con un anillo
heterocíclico, por lo tanto, estos dos reaccionan rápido frente a la nitración, esto no
sucede con la fenilalanina puesto que el anillo de benceno se encuentra desactivado
dificultando la reacción de nitración.
3) .
La reacción de millón es debida a la presencia del grupo hidroxifenílico (-C6H4OH) en la
molécula proteica. Cualquier compuesto fenólico no sustituido en la posición 3,5, como la
tirosina, fenol y timol, dan positiva la reacción. El mecanismo de la reacción comienza con
una reacción de nitración por sustitución electrofilia y posteriormente la formación de un
complejo con una sal de mercurio.

La fenilalanina, aunque puede dar positivo a esta reacción por que posee las posiciones 3
y 5 del anillo libres, sin embargo, da un resultado negativo y esto se puede explicar debido
a que el primer paso de nitración se genera si el anillo bencénico se encuentra activado
con en el caso de la tirosina con su grupo hidroxilo, al dificultarse la nitración será
imposible la formación del complejo con mercurio.
4) .
Un indicador alternativo muy utilizado es la fenolftaleína. La fenolftaleína es usada en
análisis químicos como un indicador visual en la determinación del punto de equivalencia
en las reacciones de neutralización o titulaciones ácido-base. El reactivo para estas
valoraciones ácido-base se prepara al 1% disuelta en alcohol de 90 %. El indicador de Ph
posee varios estados posibles y varias tonalidades diferentes que marcan
colorimétricamente los puntos de equivalencia, la siguiente tabla muestra los posibles
estados de la fenolftaleina
En consecuencia, esto le permite ser un candidato como indicador en muchas
determinaciones volumétricas; por ejemplo, la de un ácido débil (ácido acético) o fuerte
(ácido clorhídrico).
los indicadores de ph en general Es una sustancia que puede ser de carácter ácido o
básico débil, de naturaleza orgánica, que posee la propiedad de presentar coloraciones
diferentes dependiendo del pH de la disolución en la que dicha sustancia se encuentre
diluida. Por protonación o por transferencia de un protón las moléculas o iones del
indicador adoptan estructuras que poseen distinto color. La siguiente es una tabla de
Indicadores de ph con sus respectivos rangos y coloraciones
5) EN EL CASO QUE LA PRACTICA HAYA SIDO DE TITULACION REDOX
Un indicador redox es una sustancia cuyo color difiere significativamente en sus estados
oxidado y reducido. Son muy utilizados en las titulaciones de oxido reducción ya que
estos para observar el cambio de color solo requieren un ligero cambio en la proporción
de un estado u otro, para variar de color, además no alteran ninguno de los componentes
de la titulación: valorante y sustancia valorada ya que el color se puede apreciar incluso
si el indicador se encuentra en proporciones mucho más bajas que el resto de los
componentes de la titulación. La explicación química frente a este fenómeno se basa en
que un exceso de titulantes es capaz de causar una reacción de óxido reducción con el
indicador que produce su cambio de viraje.

En la siguiente tabla tenemos una lista de algunos indicadores redox, y sus respectivos
colores en forma reducida y oxidada:

El azul de metileno es un colorante orgánico con múltiples aplicaciones, entre ellas tiene
importantes usos en análisis químico debido a su propiedad de indicador redox. En
ambientes oxidantes presenta un color azul, mientras que en reductores su coloración
desaparece. Sin embargo, este indicador puede ser remplazado por alguno de la anterior
tabla que permita obtener coloraciones diferentes en sus estados oxidado y reducido, por
ejemplo, si se usara nitro-ferroina, se puede lograr observar que un exceso ligero de
agente valorante puede causar un cambio de color de rojo a azul por la reacción de
oxidación generada sobre el indicador.
5)
La leche es un líquido complejo que contiene muchos componentes en diferentes estados
(solución, emulsión y coloidal); comprender sus propiedades y los cambios que le
acontecen implica un profundo conocimiento de cada uno de sus compuestos y de las
relaciones entre ellos. La medición del pH y de la acidez de la leche, con el objeto de
estimar la acidez desarrollada debida a la proliferación bacteriana, es de uso corriente.
Cuando se tiene en cuenta la leche como ese producto bioquímico con una gran cantidad
de componentes entonces hay que considerar que en su composición existe un numero
significativos de aminoácidos susceptibles a cambiar su Ph y por lo tanto su forma
química (carga) por la adición de una base o un ácido, sin embargo uno de los
componentes más importantes de la leche es el ácido láctico que se genera por la acción
de bacterias fermentadoras cuando a este componente se le adiciona una base se genera
u sistema buffer lactato lo que en cierta medida convierte a la leche en un sistema
amortiguador que ayuda a mantener el Ph gracias a la presencia de una base conjugada
y su complementario ácido débil.

6.

 Miel de Abeja

Miel de abeja
Aminoácidos %
Acido 0,034
aspártico
Leucina 0,012
Acido 0,023
glutámico
Lisina 0,01
Alanina 0,008
Metionina 0,001
Arginina 0,006
Prolina 0,114
Cistina 0,004
Serina 0,008
fenilalanina 0,014
Tirosina 0,01
Glicina 0,009
Treonina 0,005
Triptófano 0,005
Histidina 0,001
Valina 0,011
Isoleucina 0,01

La cantidad de proteínas es del 38% en dónde se encuentran proteínas en forma de


enzimas como la amilasa, la invertasa, la glucosidasa.

 Clara de Huevo

Clara de Huevo
Aminoácidos %
Acido 1,062
aspártico
Leucina 0,932
Acido 1,416
glutámico
Lisina 0,639
Alanina 0,716
Metionina 0,406
Arginina 0,587
Prolina 0,432
Cistina 0,25
Serina 0,794
fenilalanina 0,656
Tirosina 0,397
Glicina 0,432
Treonina 0,501
Triptófano 0,173
Histidina 0,242
Valina 0,846
Isoleucina 0,639

Las proteínas del huevo se encuentran fundamentalmente en la clara en una cantidad que
ronda el 6%.

 Leche

Clara de Huevo
Aminoácidos %
Acido 0,230
aspártico
Leucina 0,286
Acido 0,628
glutámico
Lisina 0,222
Alanina 0,103
Metionina 0,0071
Arginina 0,103
Prolina 0,270
Cistina 0,022
Serina 0,167
fenilalanina 0,143
Tirosina 0,143
Glicina 0,061
Treonina 0,127
Triptófano 0,039
Histidina 0,076
Valina 0,191
Isoleucina 0,175

Las proteínas de la leche rondan el 3,4% (Caseína, Beta-lactoglobulina, Alfa-


lactoalbúmina, Lactoferrina, Lactoperoxidasa, Inmunoglobulinas, Lisozima)

 Jugo de Naranja.

Jugo de naranja
Aminoácidos %
y proteínas
Acido 0,075
aspártico
Leucina 0,013
Acido 0,033
glutámico
Lisina 0,009
Alanina 0,015
Metionina 0,003
Arginina 0,047
Prolina 0,044
Cistina 0,005
Serina 0,013
fenilalanina 0,009
Tirosina 0,004
Glicina 0,009
Treonina 0,008
Triptófano 0,002
Histidina 0,003
Valina 0,011
Isoleucina 0,008

Las proteínas del jugo de naranja rondan el 0,7%

 Jugo de piña.

Jugo de piña
Aminoácidos %
y proteínas
Acido 0,064
aspártico
Leucina 0,022
Acido 0,051
glutámico
Lisina 0,028
Alanina 0,019
Metionina 0,012
Arginina 0,020
Prolina 0,015
Cistina 0,002
Serina 0,028
fenilalanina 0,014
Tirosina 0,013
Glicina 0,019
Treonina 0,014
Triptófano 0,006
Histidina 0,010
Valina 0,018
Isoleucina 0,015
Las proteínas del jugo de piña rondan el 0,7%

 Jugo de manzana

Jugo de manzana
Aminoácidos %
y proteínas
Acido 0,022
aspártico
Leucina 0,004
Acido 0,007
glutámico
Lisina 0,005
Alanina 0,003
Metionina 0,001
Arginina 0,002
Prolina 0,00
Cistina 0,000
Serina 0,003
fenilalanina 0,002
Tirosina 0,001
Glicina 0,002
Treonina 0,002
Triptófano 0,001
Histidina 0,001
Valina 0,003
Isoleucina 0,002

Las proteínas del jugo de piña rondan el 0,1%


7. Prueba de Lucas. El reactivo de Lucas reacciona con los alcoholes primarios,
secundarios y terciarios con velocidades bastante predecibles, y dichas velocidades se
pueden emplear para distinguir entre los tres tipos de alcoholes. Cuando se agrega el
reactivo al alcohol, la mezcla forma una fase homogénea. La solución concentrada de
ácido clorhídrico es muy polar, y el complejo polar alcohol-zinc se disuelve. Una vez que
ha reaccionado el alcohol para formar el halogenuro de alquilo, el halogenuro no polar se
separa en una segunda fase.

La prueba de Lucas implica la adición del reactivo de Lucas a un alcohol desconocido


para observar si se separa de la mezcla de reacción una segunda fase. Los alcoholes
terciarios reaccionan casi instantáneamente, porque forman carbocationes terciarios
relativamente estables. Los alcoholes secundarios tardan más tiempo, entre 5 y 20
minutos, porque los carbocationes terciarios son menos estables que los terciarios. Los
alcoholes primarios reaccionan muy lentamente. Como no pueden formar carbocationes,
el alcohol primario activado permanece en solución hasta que es atacado por el ión
cloruro. Con un alcohol primario, la reacción puede tomar desde treinta minutos hasta
varios días.
Los alcoholes se clasifican en primarios, secundarios y terciarios, dependiendo del
carbono funcional al que se una el grupo hidroxilo.

8. Formaldehido con la prueba de Tollens, se formará un espejo de plata. Ácido acético se


identifica mediante la reacción con bicarbonato de sodio hasta observar desprendimiento
de gas que verifica la presencia de ácido. Anilina se idenfica mediante la prueba del ión
cobre en dónde se obtiene una coloración verde-azul que verifica la presencia de amina.
9. El pH de los medios biológicos es una constante fundamental para el mantenimiento de
los procesos vitales. La acción enzimática y las transformaciones químicas de las células
se realizan dentro de unos estrictos márgenes de pH. En humanos los valores extremos
compatibles con la vida y con el mantenimiento de funciones vitales oscila entre 6,8 y 7,8;
siendo el estrecho margen de 7,35 a 7,45 el de normalidad. También en el trabajo de
laboratorio, es imprescindible el mantenimiento de un pH para la realización de muchas
reacciones químico-biológicas. Los sistemas encargados de evitar grandes variaciones
del valor de pH son los denominados “amortiguadores, buffer, o tampones”. Son por lo
general soluciones de ácidos débiles y de sus bases conjugadas o de bases débiles y sus
ácidos conjugados. Los amortiguadores resisten tanto a la adición de ácidos como de
bases. (1)
La contracción muscular intensa está acompañada de un incremento del contenido de
agua del músculo distribuido en los espacios intra y extracelulares. Esta afluencia de agua
puede modificar la concentración de iones en ambos compartimentos. El resultado de
estos cambios en la concentración iónica intracelular motivados por el ejercicio físico
intenso, será una reducción de la diferencia de concentración de iones, con el
consiguiente aumento de la concentración de iones de hidrógeno intracelular, produciendo
acidosis (McKenna, 1992). Esta acidosis influye de forma clara en la fatiga muscular,
afectando la función contráctil proteínica, la regulación del calcio y el metabolismo
muscular. Por otra parte, y dado que las demandas metabólicas del ejercicio de alta
intensidad son cubiertas predominantemente mediante la degradación anaeróbica de la
glucosa, este proceso produce ácido láctico, por lo que ocurre el consecuente descenso
del pH de los músculos que se ejercitan (Edington y cols., 1976). La fatiga muscular, pues,
está asociada entre otros aspectos, a un rápido incremento en la producción de ácidos
metabólicos. La tolerancia al ejercicio de alta intensidad puede estar limitada por la
capacidad del organismo para amortiguar el descenso del pH intracelular (músculo) y
extracelular (sangre), esto es, el sistema buffer intrínseco. En definitiva, los esfuerzos
máximos producen un desequilibrio ácido-base en el organismo, ante lo cual éste posee
intrínsecamente una capacidad para luchar contra la acidosis, esto es el sistema buffer o
de amortiguación.
10. Si se quiere hacer un buffer con pH de 7, se escoge aquel sistema amortiguador que
tenga un pKa cercano al pH deseado ya que de esta manera la concentración de ácido
débil y su base congujada puede trabajarse casi equimolarmente, y garantizar de esta
manera la eficacia del amortiguador, en este caso se debe usar ión dihidrógeno fosfato/ión
monohidrógeno fosfato con un pKa de 7,21.

BIBLIOGRAFIA

 Gennaro AR (DRT). Remington: Farmacia. Ed. Médica Panamericana; 2003.


Pag 1410
 color reactions of amino acids. BiochemDen.com. 2013 Disponible en:
http://www.biochemden.com/color-reactions-of-amino-acids/
 Cap. XI: Oxidantes y reductores empleados en análisis cuantitativo. Química
cuantitativa. Glenn Brown. Editorial Reverté, 1977. Pág.320
 Bejarano, L. D. C., & de Química, Guía de Laboratorio de Bioquímica
 https://alimentos.org.es/aminoacidos-miel
 https://cocinillas.elespanol.com/2015/07/beneficios-de-la-miel/
 https://alimentos.org.es/aminoacidos-clara-
huevohttps://www.muyinteresante.es/salud/fotos/los-alimentos-con-mas-
proteinas/slide-proteinas-1
 https://alimentos.org.es/aminoacidos-leche-entera-vaca
 https://www.lechepuleva.es/la-leche/proteinas-de-la-leche
 https://alimentos.org.es/aminoacidos-zumo-naranja
 https://alimentos.org.es/aminoacidos-zumo-manzana
 https://www.textoscientificos.com/quimica/alcoholes
 Arilla E (1998): Preparación de disoluciones. En: González de Buitrago JM,
Arilla E, Rodríguez-Segade M, Sánchez A (eds): “Bioquímica Clínica”, 1ª ed.
Editorial Alhambra (Madrid, España), pp. 529 – 552
 Maryuli Barceló Fernández (2002). La acidosis láctica en los deportistas.
PubliCE. https://g-se.com/la-acidosis-lactica-en-los-deportistas-189-sa-
f57cfb27113f22
 (1) Mathews, C. K., Van Holde, K. E., & Ahern, K. G. (2002). Bioquímica.
Pearson Education.