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Química Biológica- 2019 PROFESORADO DE EDUCACIÓN SECUNDARIA EN QUÍMICA

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los
seres vivos. Son las macromoléculas más abundantes y de más amplia distribución en la célula.
Las otras macromoléculas son los ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos.
Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de estos
compuestos ya que cumplen funciones estructurales, reguladoras, de transporte y
almacenamiento entre otras. La mayoría de las proteínas son enzimas (catalizadores de
reacciones químicas en organismos vivientes), constituyendo esta última su principal función.
Durante los últimos años se ha avanzado enormemente en el reconocimiento de proteínas; hoy
es posible interpretar mecanismos que condicionan la estrecha relación entre estructura
molecular y función.
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por C, H, O y N (16% de la masa total
de la molécula es N). Pueden además contener S y en algunos tipos de proteínas, P, Fe, Mg y
Cu entre otros elementos.

Aminoácidos: monómeros de las proteínas


Las proteínas son moléculas de enorme tamaño relativo, pertenecen a la categoría de
macromoléculas, constituidas por gran número de unidades estructurales. Se consideran
polímeros de unas moléculas más pequeñas que reciben el nombre de aminoácidos. Cientos o
miles de aminoácidos forman una proteína.

Estructura y propiedades de los aminoácidos


Existen más de 60 aminoácidos en las células, pero sólo 20 forman parte de las proteínas. Los
aa constituyentes de las proteínas muestran una estructura básica (Figura 1) que se caracteriza
por poseer un grupo ácido, grupo carboxilo (-COOH) y un grupo básico, grupo amino (-NH2)
unido al carbono α (el carbono α es el inmediato al grupo funcional más importante, en los
aminoácidos, es el grupo carboxilo). Por esta razón se denominan α- aminoácidos. Por lo tanto,
los α-aminoácidos son compuestos que presentan un grupo amino unido al Cα, que es el C
unido al grupo funcional más importante, que en este caso es el grupo ácido.

Figura 1. Estructura básica de los aminoácidos. R representa la cadena lateral.

Además del grupo carboxilo y el grupo amino, el Cα está unido a un hidrógeno y a una cadena
lateral (R). Esta cadena lateral R es diferente para cada uno de los 20 aa. Todos los aa, excepto
glicina, poseen cuatro sustituyentes distintos unidos al Cα; como consecuencia el C es quiral.
Este hecho determina la existencia de dos isómeros ópticos (enantiómeros), con configuración
espacial distinta, para cada aa (Figura 2). Así, los aminoácidos pueden existir en las formas D y
L. Ambos estereoisómeros están presentes en la naturaleza, pero los organismos sólo
incorporan a las proteínas la forma L.

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Figura 2. Formas enantioméricas del aminoácido α-alanina.

Como hemos dicho anteriormente, los aminoácidos que componen las proteínas son 20, pero
sólo algunas plantas y bacterias pueden sintetizar la totalidad de ellos. Los mamíferos sólo
sintetizan 11 aa (denominados no esenciales), que son generalmente aquellos con rutas
biosintéticas simples. Algunas vías de síntesis son muy complejas y con mucho gasto de
energía, como la síntesis de los aa aromáticos. Los aminoácidos que los mamíferos no pueden
sintetizar son llamados aminoácidos esenciales, y deben ser incorporados en la dieta. Estos
son, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenialanina, treonina, triptófano y valina.

Todos los aminoácidos son sintetizados a partir de intermediarios de la glucólisis, del ciclo de
Krebs y de la ruta de las pentosas-fosfato, estas rutas metabólicas serán discutidas en más
adelante. Además de sintetizar, la célula degrada las proteínas no funcionales dejando los aa
disponibles para ser reutilizados, principalmente por la escasa disponibilidad de nitrógeno
orgánico.

Clasificación de los aminoácidos


Las propiedades específicas de cada uno de los aminoácidos dependen de la cadena lateral R,
ya que todos comparten un grupo carboxilo y uno amino. A continuación se presentan los
aminoácidos constituyentes de proteínas, agrupados según las características de sus cadenas
laterales.

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a) Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar.

b) Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable

c) Aminoácidos neutros aromáticos

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d) Aminoácidos con azufre

e) Aminoácidos ácidos

f) Aminoácidos básicos

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g) Prolina

Comportamiento químico
La Figura 1 muestra la fórmula correcta de un aminoácido; sin embargo, en las condiciones de
la célula (disolución acuosa), los aa muestran un comportamiento anfótero. Es decir, pueden
ionizarse, dependiendo del pH, o bien, liberan protones pasando el grupo carboxilo –COOH a
COO⁻ comportándose como ácido; pueden comportarse como base, donde los grupos –NH2
captan protones, quedando como –NH3+, o pueden aparecer como ácido y base a la vez.
Cuando los aminoácidos se ionizan doblemente, aparece una forma dipolar iónica llamada
zwitterión, donde la carga neta del aa es cero.
El punto isoeléctrico (pI) de un aa, es el valor de pH en el cual el aa se encuentra la máxima
concentración de zwitterión y se calcula como la media de los pKas de las etapas que forman y
descomponen el zwitterión. La Figura 3 muestra un ejemplo donde a valor de pH ácido el aa se
encuentra cargado positivamente, en el valor de pH que iguala el valor del pI, el aa esta
doblemente ionizado (zwitterión), y a valor de pH básico el aminoácido a liberado un H + y se
encuentra cargado negativamente.
Este valor depende de las características químicas de la cadena lateral R. En la Tabla I se listan
los 20 aa que componen las proteínas y sus propiedades. Se observa que el punto isoeléctrico de
los aminoácidos con cadenas alifáticas no polares es cercano a la neutralidad.

Figura 3. Comportamiento anfótero de un aminoácido a distintos valores de pH. En el valor de pH donde se


iguala al pI se encuentra el zwitterión.

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El enlace peptídico
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un
enlace covalente que se establece entre el grupo α-carboxilo de un aa y el grupo α-amino del
siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua (Figura 4). En la Figura 5
se ilustra estructuralmente el enlace peptídico de los aminoácidos glicina y alanina. El producto
de la reacción aún mantiene un grupo –NH3+ en un extremo, y un grupo –COO⁻ en el otro, sin
reaccionar. Esto permite que sigan añadiéndose aa en los extremos, formando péptidos más
largos. Además, el comportamiento anfótero visto anteriormente es común a todas las cadenas
de aminoácidos, independientemente del número de aminoácidos que la conforme, debido a los
extremos de las mismas.
La formación del enlace peptídico es más compleja de lo que se muestra en la Figura 4, se
requiere de energía e información como veremos más adelante.

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Figura 4. Formación del enlace peptídico.

Figura 5. Formación de un dipéptido, a partir de los aa glicina y alanina.

La unión de un bajo número de aminoácidos (aa) da lugar a un péptido. Si el número de aa que


forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama
polipéptido, y si el número es superior a 50 aa se habla ya de proteína. Para representar la
estructura de la cadena se utilizan las abreviaturas de los aa de tres o de una letra mostradas en
la Tabla I, con el extremo amino terminal a la izquierda y el extremo carboxilo terminal a la
derecha.
El enlace peptídico tiene comportamiento similar al de un enlace doble, es decir presenta una
cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman (Figura 6).

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Figura 6. Enlace peptídico.

Estructura de las proteínas


La organización de una proteína se define por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de
la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aa
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aa se encuentran. Esta estructura es
importante tanto genética, como estructuralmente. Como se verá más adelante, la secuencia de
aa se determina por la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero, el cual a su vez ha sido
codificado de la secuencia de nucleótidos del ADN, que representa el gen de esa proteína y
determina la estructura primaria de la misma. Estructuralmente, las configuraciones siguientes,
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, están definidas por la estructura primaria, la cual
especifica el plegamiento y enrollamiento de la cadena polipeptídica, y en algunos casos la
interacción con otros polipéptidos. Por lo tanto, la función de una proteína depende de la
secuencia de aminoácidos, estructura primaria, y de la forma que ésta adopte.

Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aa en el espacio. Surge de la
existencia de patrones repetitivos de una estructura. Los aa, a medida que van siendo enlazados
durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria. Los patrones seguidos resultan de
interacciones puentes hidrógeno entre los átomos implicados en el enlace peptídico. Existen
dos tipos de estructura secundaria, la α-hélice y la β-laminar (Figura 7).
Las interacciones puente hidrógeno se dan entre el –C=O de un aa y el –NH de otro. La α-
hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria y se debe a
la formación de interacción tipo puente hidrógeno entre el –C=O de un aa y el –NH del cuarto
aa que le sigue en la espiral. En la disposición β-laminar los aa no forman una hélice sino una
cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Los grupos R se
proyectan a ambos lados de la lámina, alternadamente.

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Figura 7. Estructura secundaria de las proteínas, α-hélice y β-laminar.

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es
la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta
conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces o
interacciones entre los radicales R de los aminoácidos (Figura 8).
1. puente disulfuro, entre los radicales de aminoácidos que contienen azufre;
2. puentes hidrógeno; interacciones de los radicales que contienen grupos amino e
hidroxilos (dadores) con grupos carbonilo y sulfhidrilo (aceptores);
3. puentes eléctricos o enlaces iónicos, dados por atracciones entre radicales de aa
cargados positiva y negativamente;
4. interacciones hifrófobas, las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el
interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente.

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Figura 8. Enlaces e interacciones implicados en la estructura terciaria, a) puente disulfuro; b) puente


hidrógeno; c) enlace iónico, y d) interacciones hidrofóbas.

Como resultado de estas interacciones, el polipéptido se plegará, enrollará y girará tomando la


forma más estable para una determinada secuencia de aa, conocida como conformación
nativa. Las estructuras secundaria y terciaria contribuyen a la forma de una proteína, las cuales
pueden ser divididas en dos categorías: fibrilares y globulares.
Las proteínas fibrilares presentan estructuras secundarias definidas (α-hélice o β-laminar),
repetitivas y altamente ordenadas, definidas por la secuencia de aa. Estas proteínas a menudo
adoptan aspectos filamentosos. Por otro lado, las proteínas globulares representan la mayor
fracción de las proteínas presentes en las células. Se denominan globulares porque sus cadenas
polipeptídicas se pliegan formando estructuras compactas. Una proteína globular presenta
regiones que a su vez se repliegan sobre sí mismas dando lugar a la forma globular. Las
estructuras α-hélice y β-laminar están separadas por regiones que permiten la formación de
lazos y dobleces (Figura 9).

Figura 9. Estructura de una proteína globular, donde se observan las estructuras α-hélice y β-laminar.

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Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes), de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico que de esa manera se
torna funcional (Figura 10). Los enlaces y fuerzas que mantienen esta estructura son los
mismos que participan en la estructura terciaria: puentes disulfuro, puentes hidrógeno,
puentes eléctricos e interacciones hidrófobas. La estructura cuaternaria aparece en las
proteínas multiméricas. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero, aunque comúnmente se conocen como subunidades. El número de protómeros o
subunidades varía desde dos como en la hexoquinasa y la ATP-sintasa, 7 como en la
RUBISCO, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis que consta de 60 unidades.

Figura 10. Estructura cuaternaria de la RUBISCO de espinaca.

Propiedades de las proteínas

Especificidad
La especificidad se refiere a la función que tiene la proteína, la cual está determinada por la
estructura primaria que le otorga una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, cada especie
biológica posee algunas proteínas que otros organismos no tienen, y aún dentro de una especie
hay diferencias proteicas entre individuos. Esto no ocurre con los lípidos y carbohidratos, los
cuales son comunes a todos los seres vivos.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como injertos
biológicos; compatibilidad o no de trasplantes de órganos y sueros sanguíneos, además de
permitir llevar a cabo estudios filogenéticos y establecer el parentesco evolutivo entre especies.

Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional o conformación nativa por romperse las
interacciones intermoleculares de la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria, afectando la
función biológica de la proteína. Este proceso recibe el nombre de desnaturalización. Todas

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las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción
máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se
hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por factores como
cambios de temperatura (huevo cocido o frito) y presión, variaciones del pH, alta salinidad, etc.
La desnaturalización puede ser reversible o irreversible. En el primer caso, los factores
responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo, por lo que la
conformación nativa de la proteína puede recuperarse, este proceso se conoce como
renaturalización. Sin embargo, la desnaturalización generalmente es irreversible.

Solubilidad
Normalmente, las proteínas globulares son solubles es agua, mientras que las proteínas con
estructura terciaria fibrilar, al ser alargadas son insolubles. La solubilidad se debe a las
características de los radicales R, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de
la estructura, y los polares, que pueden establecer puentes hidrógeno con las moléculas de agua,
se localizan en la periferia donde quedan solvatados. Esta capa de agua impide la unión entre
proteínas. Si se pierde la capa de solvatación, las proteínas se unen entre sí y forman un
agregado insoluble que precipita.

Capacidad amortiguadora
Al igual que los aminoácidos, las proteínas tienen un comportamiento anfótero, debido a la
existencia de grupos ionizables en las cadenas laterales y de grupos –COOH y –NH2 terminales.
Esto permite que sean capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido (donando e-) o una base (aceptando e-) del medio donde se
encuentran. Habrá un pH donde la carga neta de la proteína sea nula, ese valor es el punto
isoeléctrico, el cual es característico de cada proteína.

Clasificación de las proteínas


Desde el punto de vista químico, las proteínas se clasifican en dos grupos, holoproteínas,
formadas solamente por aa, y heteroproteínas, que están formadas por una fracción proteica y
un componente no proteico que se denomina grupo prostético, el cual puede ser un azúcar, un
lípido, un ácido nucleico, un grupo hemo o simplemente un ión inorgánico. En ausencia del
grupo prostético, la proteína no es funcional y se llama apoproteína.

Como vimos anteriormente, según la forma de la proteína también se pueden clasificar en


globulares y fibrosas.

Por su función pueden ser estructurales, las cuales dan apoyo estructural a las células y tejidos
(como las glucoproteínas que forman parte de las membranas, o las histonas que forman parte
de los cromosomas); de transporte (como las que realizan transporte transmembrana en ambos
sentidos); de defensa, que protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños
(como las proteínas relacionadas con la patogénesis); hormonales; enzimáticas, que de hecho
son las más numerosas y especializadas, las cuales aumentan la velocidad de las reacciones
químicas, y de reserva (como la Ovoalbúmina de la clara de huevo, la Gliadina del grano de
trigo, y la Lactoalbúmina de la leche).

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