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Además. Se simbolizan con la letra S. formándose los productos y regenerándose el catalizador. haciendo que alcancen el equilibrio en tiempos compatibles con las funciones vitales. Todas las enzimas son proteínas. ejercen su acción disminuyendo la energía de activación de las reacciones que catalizan. 5 ENZIMAS: CONSIDERACIONES GENERALES (3) • Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción que catalizan.Nº 1 Diapositiva Título Texto 2 • • • • • • • • • • • 1. simbolizadas como E. Consideraciones generales Propiedades específicas de las enzimas Nomenclatura y clasificación Mecanismo de la catálisis enzimática Teorías propuestas para explicar la interacción enzima-sustrato Cinética de las reacciones enzimáticas Factores que influyen en la acción catalítica de las enzimas Cofactores y coenzimas Influencia del ph en las reacciones enzimáticas Influencia de la temperatura en las reacciones enzimáticas control de la acción enzimática 3 ENZIMAS: CONSIDERACIONES GENERALES (1) Las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones biológicas. 3. Las enzimas participan temporalmente en la reacción que catalizan combinándose con uno o más de los reactivos o sustratos y a continuación. Su única acción consiste en hacer que dicho equilibrio se alcance más rápidamente. este complejo intermedio (complejo enzima-sustrato) se transforma químicamente. En toda reacción catalizada por una enzima distinguiremos: a) b) c) Las sustancias reaccionantes: se designan genéricamente como sustrato(s de la reacción. Las moléculas de enzima. en la mayoría de los casos son heteroproteínas cuyo grupo prostético suele participar en el mecanismo molecular de la catálisis. como todos los catalizadores. • ENZIMA (E) + SUSTRATO (S)  COMPLEJO ENZIMA -SUSTRATO (ES) COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO (ES)  ENZIMA (E) + PRODUCTO (P) . generalmente con estructura globular. 2. El producto(s) de la reacción. Se simboliza(n) con la letra P. ENZIMAS: CONSIDERACIONES GENERALES (2) Las enzimas. sin afectar a la dirección en que la reacción transcurre. 4 4.

En relación con el tipo de reacción que catalizan. 9 ENZIMAS: NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN (1) • • • Históricamente (antes de adoptarse una nomenclatura sistemática) a las enzimas les asignaron nombres específicos (así pepsina. poseen poca especificidad y pueden reconocer a varios sustratos que sean semejantes químicamente.. TRANSFERASAS HIDROLASAS LIASAS ISOMERASAS LIGASAS Transferencia de grupos funcionales. Transferencia de grupos en una molécula para obtener otro isómero. . En la actualidad. Reacciones de hidrólisis. ribonucleasa. por el contrario.). Adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos. En general. 2. cada enzima cataliza sólo un tipo concreto de reacción (rédox. Las enzimas poseen un grado de especificidad variable en relación con sus sustratos: algunas poseen gran especificidad y sólo reconocen a un compuesto o compuestos muy concretos. de hidrólisis. ureasa. etc. Pequeñas cantidades de enzima bastan para catalizar la transformación de cantidades relativamente grandes de sustrato. por reaccionmes de condensación acopladas a gasto de ATP.Nº 6 Diapositiva Texto ENZIMAS: CONSIDERACIONES GENERALES (4) El mecanismo de actuación descrito permite entender dos características adicionales de las enzimas: • • Las enzimas no se consumen en el curso de la reacción.). ESPECIFICIDAD EN RELACIÓN CON LA REACCIÓN QUE CATALIZAN: Las enzimas son moléculas específicas: en general una enzima determinada sólo cataliza una o unas pocas reacciones metabólicas concretas. etc. C-S. C-N. de adición al doble enlace. se ha elaborado una nomenclatura sistemática relacionada con el sistema de clasificación adoptado para su estudio. Posteriormente se adoptó el criterio de darles un nombre incluyendo la terminación asa (catalasa. 7 PROPIEDADES ESPECÍFICAS DE LAS ENZIMAS • ELEVADO PODER CATALÍTICO: Las reacciones enzimáticas alcanzan el equilibrio miles e incluso millones de veces más rápidamente que las reacciones sin catalizar. 10 ENZIMAS: NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN (2) Actualmente las enzimas se clasifican en seis grandes grupos: 1 2 3 4 5 6 OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones... Otras. Formación de enlaces C-C.). C-O. Considerando las moléculas con las que van a reaccionar (sustratos). tripsina. • 8 CONSIDERACIONES ACERCA DE LA ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS La especificidad de las enzimas puede considerarse 1.

la enzima tripéptido aminopeptidasa tiene el código EC 3. ◦ Centro regulador: zona en la que se unen las sustancias que regulan la actividad de la enzima.11.4 por aquellas que actúan sobre el terminal amino final de un tripéptido. construido así: • 3 por hidrolasa (enzima que usa el agua para catalizar algunas reacciones). que actúa sobre los enlace peptídico. 3. • 3. 5.4. Son hoyos o hendiduras de las que suele quedar excluida el agua. cada número EC está asociado a un nombre recomendado para dicha enzima. Cada código de enzimas consiste en las dos letras EC seguidas por 4 números separados por puntos.juntadeandalucia. Estos números representan una clasificación progresivamente más específica. En realidad los números EC codifican reacciones catalizadas por enzimas. Como sistema de nomenclatura de enzimas. http://www. • 3. basado en las reacciones químicas que catalizan.4. Por ejemplo. 2.4. Esquema de la estructura de una enzima. Supone una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima. Enzimas diferentes (por ejemplo que procedan de organismos diferentes) que catalicen la misma reacción recibirán el mismo número EC.4. (Wikipedia) Cuadro de clasificación con ejemplos e ilustraciones obtenido de la página de Biología de Lourdes Luengo. Es una entidad tridimensional.4 por hidrolasa.11 por aquellas que actúan sobre el terminal amino de aminoácido de un polipéptido. 15 CENTRO ACTIVO Región de la molécula de enzima que se une al sustrato y contribuye con los residuos que participan en la formación y rotura de enlaces (grupos catalíticos) 1. salvo que sea un componente de la reacción Su “forma” determina el tipo de sustrato que puede “encajar” en él 16 Representaciones de la lisozima y su sustrato (hidrato de carbono) en el centro activo.11. • 3.Nº 11 Diapositiva Texto Los números EC (Enzyme Commission numbers) son un esquema de clasificación númérica para las enzimas. . formándose complejos Enzima-Sustrato (ES): E + S → ES 2ª etapa: transformación química de las moléculas de sustrato y formación de los productos de la reacción. ◦ Centro activo: zona de la molécuia a la que se une el sustrato y donde se realiza la catálisis enzimática. liberándose las moléculas de enzima: ES → E + P 14 MECANISMO DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA: FORMACIÓN DE LOS COMPLEJOS [ES] • • Las moléculas de sustrato interaccionan con las moléculas de enzima y se unen a ellas “encajando” en un lugar determinado de su conformación llamado centro activo.es/averroes/html/adjuntos/2007/12/11/0010/enzimas.html#GlossClasi 12 13 MECANISMO DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA 1ª etapa: interacción de las moléculas de enzima (E) con las moléculas de sustrato (S). Se unen a los sustratos por fuerzas relativamente débiles. 4.

Vmax es la veloc. . Jr. 1958 Daniel Edward Koshland.Nº 17 Diapositiva Texto TEORÍAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO 1894 Emil Fischer (1852-1919) propuso la hipótesis de la llave-cerradura. Máxima de la reacción (para una cierta [E] presente en la reacción. propuesta por los matemáticos Michaelis y Menten sobre la idea de un modelo de catálisis enzimática con formación de un complejo ES. ( 1920 – 2007 ) propuso la teoría del ajuste inducido. “adaptable” a la forma del sustrato. Km es la constante de Michaelis. 2. (La imagen enlaza con Wikipedia) 22 CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS III ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN La ecuación que relaciona el valor de la velocidad de una reacción enzimática en función de la s. Velocidad de reacción : [S] que “desaparece”/tiempo o [P] que se forma/tiempo. de modo que éste último “encaja” en el interior del centro activo de un modo muy preciso. 20 CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS Conceptos previos: 1. formando complejos ES. En el modelo llamado de adaptación inducida. Cinética de una reacción: estudio de la variación de la velocidad de la reacción en función de factores concretos (generalmente en función de la [S]). en alguna medida. y su “forma” es complementaria a la del sustrato. la configuración del centro activo es. 19 Hipótesis del ajuste autoinducido. 18 Hipótesis de la llave-cerradura Este modelo postula que el centro activo de la enzima tiene una configuración fija. 21 CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS II Cuando en una reacción enzimática se alcanza la Vmax se dice que la enzima se encuentra "saturada" por el sustrato: esta "saturación" se produce cuando todas las moléculas de enzima que participan en la reacción están unidas a moléculas de sustrato. específica para cada reacción enzimática: cada enzima posee un valor de Km concreto para cada uno de los diferentes sustratos que puede transformar. es: • • • Vo es la velocidad inicial de la reacción para una cierta [S] inicial. Equivale al valor de la [S] que hace que la velocidad de la reacción (Vo) sea la mitad de su valor máximo.

A dichas sustancias que colaboran en la catálisis enzimática se las denomina cofactores enzimáticos. se designa como apoenzima. 24 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACCIÓN CATALÍTICA (ACTIVIDAD) DE LAS ENZIMAS • Algunas enzimas necesitan interaccionar con otras sustancias no protéicas para ejercer su acción catalítica. Este último grupo de cofactores recibe el nombre específico de coenzimas. 25 COENZIMAS I Son moléculas orgánicas. etc. • • COFACTORES Y COENZIMAS • Los cofactores pueden ser.). de peso molecular intermedio. bien iones metálicos (Zn++. se unirá a la molécula de sustrato. haciendo las veces de grupo prostético. Entre las más importantes pueden citarse el Coenzima A. o pueden unirse a ella sólo débilmente durante la catálisis. Mg++. Cu++. a su vez. El valor de la Km es indicativo de la mayor o menor afinidad de la enzima por el(los) sustrato(s) de la reacción enzimática. los piridín nucleótidos y los flavín nucleótidos.Nº 23 Diapositiva • • Texto ¿ QUÉ REPRESENTA EL VALOR DE LA Km DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA Da idea del valor aproximado de la [S] con que se desarrollan muchas reacciones metabólicas. Cuando se separa el cofactor. la proteína restante. que suelen contener en su estructura química una molécula de vitamina. 28 2) Se une la coenzima a este complejo. los piridín nucleótidos y los flavín nucleótidos. . los cofactores se unen a la molécula de enzima formando un complejo enzima-cofactor que. comportándose como uno de los sustratos específicos de la enzima. Para participar en la catálisis. 26 COENZIMAS II Coenzima A. Las coenzimas pueden estar permanentemente unidas a la molécula enzimática. Fe++ ó Fe+++. 27 Mecanismo de actuación enzimática: 1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos. que por sí misma es inactiva. El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo se denomina holoenzima. bien moléculas orgánicas diversas. Mn++.

princast. Ejemplos de la actuación de coenzimas. 34 INFLUENCIA DEL pH EN LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS Las reacciones enzimáticas son sensibles al pH del medio en que se desarrolla la reacción. Los restos de los amino 塶 idos que configuran el centro activo catalizan el proceso.substrato o substratos. 4. 3. electrones (NADH/ NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática http://web. Asimismo. lo cual puede influir negativamente en la formación del complejo ES.pps 33 Principales coenzimas en mamíferos: • • Precursores. 2. Se forma un complejo: enzima.educastur. de modo que cifras superiores o inferiores a dicho valor óptimo hacen que la actividad de la enzima disminuya. 31 5) Las coenzimas cdaboran en el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. bien aportando energía (ATP).es/proyectos/biogeo_ov/2BCH/B3_METABOLISMO/t31_ME TABOL/animaciones/mecanismo. 5. bien aportando energía (ATP). 30 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. Se une la coenzima a este complejo. electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catáisis enzim嫢ica 32 1. Para cada enzima puede definirse un valor de pH óptimo en el que su actividad es máxima. • • . Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. Las coenzimas cdaboran en el proceso. incidiendo así directamente en la funcionalidad de la molécula enzimática.Nº 29 Diapositiva Texto 3) Los restos de los amino 塶 idos que configuran el centro activo catalizan el proceso. • Las variaciones de pH pueden afectar a la conformación de la enzima (especialmente a la conformación del centro activo). las variaciones de pH pueden afectar al estado de ionización del sustrato.

37 CONTROL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA A NIVEL DE SÍNTESIS Existen dos mecanismos de control de la síntesis de moléculas de enzima: 1. individualmente. Cuando la unión enzima-ligando hace aumentar la actividad enzimática hablamos de activación enzimática. para así posibilitar el control de la velocidad de las reacciones metabólicas. haciendo que en cada momento el medio celular tenga una concentración de enzima adecuada a la velocidad de reacción que se desea conseguir (regulación a nivel de síntesis de moléculas de enzima) . tenga mayor o menor actividad catalítica (regulación a nivel de actividad). 2. las funciones celulares. Esta sustancia es. como respuesta a un incremento en la concentración de una cierta sustancia (correpresor). 2. La “acumulación” del producto de la reacción “reprime” la síntesis de nuevas moléculas de enzima. bajo la cual su actividad es máxima. INDUCCIÓN ENZIMÁTICA • La inducción enzimática consiste en comenzar a fabricar moléculas de una enzima que no se estaba fabricando. 2. 38 CONTROL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA A NIVEL DE ACTIVIDAD La catálisis enzimática puede regularse modificando la actividad catalítica de las moléculas de enzima que participan en la reacción. La influencia en la propia reacción. comienza a fabricarse la enzima que cataliza su transformación química. 2.Nº 35 Diapositiva Texto INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA EN LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS Las reacciones enzimáticas también son muy sensibles a los cambios de temperatura. Modificar la cantidad de enzima que participa en la reacción. En general. haciendo que cada una de ellas. REPRESIÓN ENZIMÁTICA • La represión enzimática consiste en dejar de sintetizar moléculas de una enzima que se estaba fabricando. generalmente. Variaciones locales de los valores de pH y/o temperatura del medio Interacción de la enzima con sustancias (ligandos) que modifican su capacidad catalítica. cada enzima posee una temperatura óptima de funcionamiento. . El inicio de la síntesis es promovido por alguna “señal” química (inductor) que suele ser. Cuando la unión enzima-ligando disminuye la actividad catalítica de la enzima hablamos de inhibición enzimática. esa temperatura es cercana a los 40ºC. 36 CONTROL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA La función de las enzimas está sometida a regulación. y en consecuencia. Modificar la funcionalidad (actividad) de cada molécula de enzima que participa en la reacción. Muchas enzimas modifican su actividad por la inserción covalente o no covalente de sustancias (ligandos): 1. el producto de la reacción que cataliza la enzima. generalmente. En los animales superiores. por : • • La influencia que tiene en la conformación de la enzima. Este control de la actividad celular está diseñado para la consecución de un objetivo básico: Funcionar según el principio general de máxima economía de medios PROCEDIMIENTOS DE CONTROL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA En la célula viva se emplean dos estrategias independientes: 1. el sustrato de la reacción catalizada por la enzima en cuestión: cuando la [S] alcanza un valor determinado. Esta modificación de la actividad individual de las moléculas de enzima puede realizarse mediante procedimeintos diversos: 1.

pues ambos compiten por la enzima. que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato.Nº 39 Diapositiva INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Texto Algunos compuestos químicos modifican la actividad de las enzimas. Tales compuestos se denominan inhibidores. . INHIBICIÓN COMPETITIVA • 2. compitiendo con éste por ocupar su centro activo . Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que. y el proceso que realizan. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor. aunque se forme un complejo enzima-sustrato. 41 INHIBICIÓN COMPETITIVA (2) Los inhibidores competitivos disminuyen la afinidad de la enzima por su sustrato. los inhibidores no competitivos no suelen modificar la afinidad de la enzima por su sustrato. pero no alteran la Vmax de la reacción 42 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA Producida por compuestos que no tienen por qué parecerse químicamente al sustrato de la enzima. el inhibidor puede unirse a una zona de la molécula enzimática que no es el centro activo. Los inhibidores competitivos son sustancias. inhibición enzimática. llegan a disminuir la Vmax de la reacción. no se produce la catálisis. 40 INHIBICIÓN COMPETITIVA Producida por compuestos que son semejantes químicamente al sustrato de la enzima. En este caso. En este caso. Existen dos tipos de inhibición enzimática: 1. INHIBICIÓN NO COMPETITIVA • • Producida por compuestos que no tienen por qué parecerse químicamente al sustrato de la enzima. muchas veces similares químicamente a los sustratos. compitiendo con éste por ocupar su centro activo . el inhibidor puede unirse a una zona de la molécula enzimática que no es el centro activo. Producida por compuestos que son semejantes químicamente al sustrato de la enzima. disminuyéndola. Ver inhibidores irreversibles (ampliación) 44 Gráfica comparativa entre inhibición competitiva y ni competitiva. 43 A diferencia de los inhibidores competitivos. Sin embargo. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor.

mediante enlace no covalente. provoque su activación (aumento de su actividad enzimática) Un efector alostérico negativo será aquel que. al unirse a la enzima.Nº 45 Diapositiva ENZIMAS ALOSTÉRICAS Texto Son un ejemplo representativo de enzimas reguladoras: moléculas enzimáticas biológicamente adaptadas para desempeñar una función reguladora de algún proceso metabólico además de su función catalítica. en un lugar de esta última distinto al centro activo. La actividad de este tipo de enzimas está regulada por un compuesto específico: el efector o modulador alostérico. por varias subunidades (tienen estructura cuaternaria Poseen una cinética diferente de la clásica de Michaelis-Menten (exhiben una curva sigmoidal en la representación de v frente a la concentración de sustrato) 49 Comparación entre una enzima con una cinética clásica de Michaelis-Menten y una enzima alostérica. 46 Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él. 47 ENZIMAS ALOSTÉRICAS (2) Un efector alostérico positivo será aquel que. generalmente. El efector ejerce su acción reguladora uniéndose a la enzima. La regulación feed back es usual en vías metabólicas integradas por varias reacciones en cadena conducentes a la síntesis de un determinado producto (generalmente pequeñas moléculas como aminoácidos). al unirse a la enzima. A → B → C → D → E → P E1 E2 E3 E4 E5 . 50 UN EJEMPLO DE REGULACIÓN POR ENZIMAS ALOSTÉRICAS Un ejemplo de alosterismo (proceso metabólico controlado por enzimas alostéricas) es la llamada inhibición por el producto final (o también regulación por retroinhibición o regulación feed back). provoque su inactivación (disminución de su actividad enzimática) 48 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS Son moléculas compuestas.

52 • Ampliar información ◦ Biología 2º de Bachillerato (Educastur) ◦ Cinética enzimática. ◦ ¿Qué es una enzima? ◦ Retroinhibición de vías bioquímicas (Mc Graw Hill). Frecuentemente los sustratos actúan como efectores positivos y los productos como negativos. 56 Animación sobre la catálisis enzimática. Cat. ◦ Ribozimas: resabios de un mundo primitivo. ◦ Enzimología (Univ. ◦ Ruta metabólica. por consiguiente. ◦ Presentación sobre las enzimas. (P). . ◦ Enzimas alostéricas. la mayor o menor velocidad de la secuencia completa de reacciones. de Puerto Rico) ◦ Introducción al metabolismo.Nº 51 Diapositiva Texto INHIBICIÓN POR EL PRODUCTO FINAL La enzima que cataliza la primera de esas reacciones (E1) es alostérica y su actividad es regulada por el producto final de la síntesis. Vídeos y animaciones ◦ Aproximación a las enzimas. ◦ Presentación sobre enzimas. que actúa como efector alostérico negativo: la mayor o menor concentración de dicho producto final determinará una menor o mayor actividad de la enzima y. 54 55 Animación sobre la formación del complejo enzima-sustrato. • 53 Acción de reguladores alostéricos La acción de efectores alostéricos positivos y negativos regulan la velocidad del proceso.

Nº 57 Diapositiva Animación sobre inhibición competitiva Texto 58 Animación sobre inhibición no competitiva Michaelliana 59 Animación sobre inhibición no competitiva alostérica 60 Ampliación <Centro activo> .