Universidade Federal do Triângulo Mineiro Disciplina de Biologia Celular

Ana Carolina G. Faleiros

Retículo Endoplasmático (RE)
•Rede interconectada de canais ligados à membrana no citoplasma •Mais extenso sistema de membranas •Ponte de entrada de proteínas destinadas a outras organelas e proteínas do RE •Tipos:

Retículo Endoplasmático (RE)
•Estruturalmente: •Cisternas (sáculos achatados) •Túbulos e vesículas •Produtos liberados são transportados ao CG por vesículas

Retículo Endoplasmático liso (REL)
•Sem ribossomos •Próximos a depósitos de glicogênio e lipídeos no citoplasma

RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO - REL
Funções: Síntese de lipídeos Síntese de esteróides Desintoxicação Celular Armazenamento de Cálcio

RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO - REL
Síntese de lipídeos

RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO - REL
Armazenamento de Cálcio

Desintoxicação celular

•Papel nas reações de desintoxicação •Conversão de substâncias nocivas lipossolúveis ou insolúveis em compostos hidrossolúveis

Retículo Endoplasmático Rugoso (RER)
Ribossomos que sintetizam as proteínas ficam presos a membrana do RE

Retículo Endoplasmático Rugoso (RER)

•Envolvido na síntese de proteínas produzidas por seus ribossomos aderidos ou adição de oligossacarídeos à proteínas

RIBOSSOMOS
1953: Palade foi o primeiro a observar os ribossomos O microscópio eletrônico permite observar esta organela único que nos

RIBOSSOMOS
Os ribossomos aparecem como partículas angulares cujo diâmetro vai de 15 a 25 nm.

RIBOSSOMOS
Os ribossomos são constituído por duas subunidades de tamanhos diferentes. Cada subunidade consiste em um filamento de RNA (RNA ribossômico: rRNA) com proteínas ribossômicas associadas formando uma estrutura globular.

RIBOSSOMOS

Subunidades formadoras dos ribossomos

RIBOSSOMOS

Subunidades formadoras dos ribossomos

RIBOSSOMOS

SÍNTESE DE PROTEÍNAS

RIBOSSOMOS
Eles ocorrem isoladamente (monorribossomos) ou como polirribossomos, em grupos. Eles podem existir livres no citoplasma ou ligados a membranas do Retículo Endoplasmático.

A ligação de polirribossomos à superfície citosólica do RER é feita através de proteínas integrais: •Docking protein (partícula receptora de reconhecimento de sinal) •Riboforinas I e II (proteínas receptoras do ribossomo) •Proteína do Poro A : síntese de proteínas

Aparência granulosa: microscopia eletrônica

Ultra-estrutura - poliribossomos

RIBOSSOMOS - FUNÇÃO
Toda a síntese protéica se inicia nos ribossomas livres no citoplasma. O RNA mensageiro, o RNA de transferência e as subunidades ribossômicas.

SÍNTESE DE PROTEÍNAS
Ribossomos livres: Na ausência de uma seqüência sinalizadora, a tradução continua no citoplasma.

SÍNTESE DE PROTEÍNAS
Ribossomas ligados:
Seqüencia sinalizadora: a síntese é dirigida para o retículo endoplasmático. Seqüencia sinal (SS) é guiada por: PRS ( partícula de reconhecimento de sinal) e Recepstor de PRS

Ligação a membranas
•PRS determina retardo da síntese protéica •SS abre e mantém canal de translocação

•A maioria das proteínas que entram no RE inicia sua rota na membrana antes que sua cadeia polipeptídica seja completamente sintetizada

SÍNTESE DE PROTEÍNAS

SÍNTESE DE PROTEÍNAS

Importância dos RNAs Tipos:

RNA mensageiro - mRNA

RNA transportador - tRNA

RNA ribossômico - rRNA

RNAm

Processamento do RNAm

ÍNTRONS E ÉXONS

SPLICING

RNAt

Processamento do RNAt

Funções do REG Síntese de proteínas

Funções do REG Segregação de proteínas
Síntese de todas as proteínas se inicia no citosol.

Destino depende da seqüencia de “aa”

Segregação de proteínas

Translocação de proteínas através da membrana
Proteínas Hidrosolúveis: completamente translocadas através da membrana do RE e liberadas no seu lúmen. Destinadas a secreção (superfície celular ou organelas)

Translocação de proteínas através da membrana
Proteínas transmembrana: parcialmente translocadas através da membrana do RE e se tornam embebidas nela. Destinadas a residir na membrana RE Seqüência adicional de aa hidrofóbicos

Translocação de proteínas através da membrana

Glicosilação inicial

Estrutura das Proteínas

Formação de estrutura terciária - chaperonas

Proteínas
•Composta por unidades de aa •Aa: ácidos orgânicos no qual o carbono unido ao grupo carboxila (COOH) está unido também ao grupo amina (-NH2) •Tem também a cadeia lateral (R) •R é diferente em cada aa

Proteínas
•Molécula protéica: •NH2 se combina com -COOH do aa adjacente com perda de uma molécula de água •A ligação –NH-CO é chamada ligação peptídica

Fatores que determinam a estrutura das proteínas
•Disposição espacial é pré-determinada pela seqüência de aa (estrutura primária) •Depende dos diferentes tipos de ligação química entre os átomos

Proteínas
Propriedades: •Fibrosas: queratina e colágeno (Insolúveis) •Globulares: albumina e proteínas sanguíneas (solúveis em água e configuração esférica) •Conjugadas: ligadas a porções não protéicas (grupos prostéticos) Como nucleoproteínas, glicoproteínas e lipoproteínas

Proteínas
Níveis de organização: •Estrutura primária •Secundária •Terciária •Quaternária Primária: Seqüência de aa que formam a cadeia protéica Sua sequencia determina od demais niveis de organização Ligações: •Peptídica •Fosfodiester

PROTEÍNAS
Estrutura Secundária: •Configuração resultante da proximidade dos aa •Cadeia se enrola ao redor de cilindro imaginario e é estabilizada por PH (entre amina e carboxila) Ligações: •Peptídicas •PH β pregueada α hélice

PROTEÍNAS
Estrutura terciária •Dobras entre regiões de alfa hélice •Configuração tridimensional •Dobras: aa localizados em lugares distantes se relacionam quimicamente Ligações: •Iônica •PH •Hidrófobas •Van der waals Não dobrado dobrado

PROTEÍNAS
Estrutura Quaternária

Hemoglobina A

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Ana Carolina G. Faleiros