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SUMÁRIO

INTRODUÇÂO.............................................. ................................................. ....01

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HISTÓRIA DAS ENZIMAS.............................................................. .........02

1,1 ATIVIDADE ENZIMÁTICA.......................................................................02 1.2 PROPRIEDADES................................................................ ....................03

1.3 ESTRUTURA E MECANISMO............................................... .................04 1.4 DINÂMICA E FUNÇÃO............................... ............................................ .05 1.5 COENZIMAS........................................................................ .....................06 1.6 CINÉTICA............................................................................................ ......06 1.7 INIBIÇÃO................................................................................................ ...08

CONCLUSAO................................................................... ............................... .10

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS.................................. ...............................11

secreção ou fragmento celular se verificar a actividade de uma dada enzima .funcionam como bombas iónicas. grupo de substâncias . na regulação celular. estando envolvidas do processo de transporte activo. Algumas enzimas são ATPases. que catalizam ou aceleram reacoes biolçogicas. de tal modo que podem servir para indicar que estamos em presença de um tal tecido. .INTRODUÇAO Enzimas. O papel das ensimas e reduzir a energia de ativacao .que e a energia necessaria para desencadear uma reacao quimica. Podemos encontrar enzimas em quase todas as estruturas celulares e fluidos corporais.a maioria das reacoes que ocorrem na celula e catalizado por ensimas. Também movimentam carga através da célula. São indispensáveis para a transdução de sinais. muitas vezes por ação de cinases e fosfatases. como é o caso da luciferase que gera luz nos pirilampos. Algumas têm uma localização específica. Algumas funções mais exóticas são operadas por enzimas. gerandocontrações musculares. que se localizam na membranacelular. através da ação do citoesqueleto. As enzimas exercem uma grande variedade de funções nos organismos vivos. como no caso da miosina que hidroliza ATP.orgânicas de natureza normalmente protéica. . Através da sua ação podem gerar movimentos.

aparentemente por Pasteur. Tendo nascido a necessidade de sistematizar os nomes das enzimas. Por exemplo. no entanto. e não com a sua morte ou putrefação. uma enzima catalisa um e só um tipo de ração química. Pasteur declarou que.1. 1. Como exemplo. receberam nomes arbitrários. O aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo. conhecido. À medida que as enzimas foram sendo descobertas. que secreções estomacais eram capazes de digerir a carne. e são extremamente específicas para a ração que catalisam. chamada de substrato. o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua. HISTÓRIA DAS ENZIMAS Entre o final do século XVII e início do século XVIII já se sabia. foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos que catalisam e contendo a terminação "-ase".1ATIVIDADE ENZIMÁTICA As enzimas convertem uma substância. a amilase catalisa a hidrólise do amido e as proteases quebram ligações peptídicas . . noutra denominada produto. As enzimas foram descobertas no século XIX. era também conhecida a conversão de amido a açúcares pela saliva e extratos vegetais. Ele defendeu que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Conseqüentemente. a enzima orotidina -5'-fosfato descarboxilase diminui o tempo da reação por ela catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos. que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catali sada por fermentos. O mecanismo subjacente a estas transformações não era. Isso significa que. a fermentação alcoólica é um ato correlacionado com a vida e organização das células do fermento. a lisozima recebeu o seu nome por ter a capacidade de fazer a lise (ruptura) da parede celular de determinadas bactérias. A velocidade da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de a tivação necessária para converter o substrato no produto. em geral.

cada enzima possui um pH óptimo e uma temperatura óptima de funcionamento. um ou mai s iões metálicos (como o ferro). O local da enzima onde o substrato se "encaixa" é denominado sítio ativo (ou centro ativo). após a reação. a reação é facilitada. os enzimas são dotadas de dobramentos tridimensionais em suas ceias polipeptídicas. depende da forma. Apesar de serem sintetizadas in vivo. genericamente chamadas cofatores. forma-se o complexo enzima-substrato. que se assemelha ao sistema "chave-fechadura". Estes cofatores podem participar ou não diretamente na reação enzimática. Determinadas substâncias. Podem também ser imobilizadas num suporte sintético para uso industrial (por exemplo. a enzima desliga -se do substrato e permanece intacta. ou uma molécula orgânica (como a vitamina B12). 1. daí a especificidade das enzimas quanto aos substratos em que atuam. o que lhes confere uma forma característica e exclusiva. porém.2 PROPRIEDES Por serem proteínas. portanto. Assim. A natureza química dos cofatores é muito variável. é cerca de 40ºC. que. na maioria das vezes. no entanto a partir de uma temperatura mínima a velocidade de reacção aumenta até um valor óptimo. tornando se mais rápida. em eléctrodos que det ectam glicose. as enzimas podem funcionar fora da célula (in vitro). podendo ser. Esse "encaixe". isto é. as enzimas não são consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico dela. A atividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas. diferentes papéis biológicos. do "contorno" da enzima. em biorreactores usados para limpeza de efluentes) ou laboratorial (por exemplo. sob a ação catalisadora das enzimas. pois há uma diminuição drástica da actividade da enzima. No caso de substâncias que reagem entre si. por exemplo. podem inibir a atividade de algumas enzimas. pois a proximidade entre as moléculas "encaixadas" acelera o processo reativo. Acima dessa temperatura a enzima começa a sofrer desnaturação. Uma vez ocorrido o "encaixe". Por isso. A temperaturas baixas as enzimas encontram -se "adormecidas". é necessário que os substratos "se encaixem" na enzima.Como são catalisadores. diferentes enzimas têm diferentes formas e. perdendo a sua estrutura tridimensional e por conseguinte a sua capacidade catalítica. diminuindo-a ou eliminando-a totalmente. substratos que se "encaixam" em uma determinada enzima não se "encaixam" em outras diferentes. e a reação não ocorre. Pelo fato de serem proteínas com estrutura terciária ou quaternária. . são os chamados inibidores enzimáticos. possibilitando o seu estudo funcional e estrutural. Para que um enzima atue. usando a enzima glicose oxidase).

moléculas orgânicas. algo que o fazem muito rapidamente (milhares de vezes por segundo). Mecanicamente as enzimas atuam de diversas formas. como o Mg 2+. A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância para a sua atividade: esta pode ser perdida se a enzim a é colocada num meio em que fatores como o pH ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica. mas normalmente são mais específicas para um deles. distorcendo a forma da . as enzimas possuem todas as características das proteínas. 1. como o grupo hemo (uma porfirina contendo ferro) ou a vitamina B 12. todas elas baixando o valor de energia de ativação. Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas e spécies químicas. As enzimas são específicas para o seu substrato.Por serem catalisadores. Por exemplo. No entanto. e ainda moléculas orgânicas contendo metais. uma mesma enzima pode catalisar várias vezes a mesma reacção. o Zn + ou o Fe2+. como o fosfato de piridoxal ou a coenzima A. A zona reativa da enzima é denominada centro ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto. Existem algumas enzimas que catalisam substratos similares.Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas. para efetuar a catálise. tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise.3 ESTRUTURA E MECANISMO Estruturalmente. catalisando uma só reacção. pela mesma razão. as enzimas não alteram o equilíbrio químico da reacção que catalisam. através da criação de um ambiente no qual o estado de transição é estabilizado. grupo prostético: cofator ligado de forma covalente à cadeia polipeptídica. modulando a atividade da enzima. tais zonas são denominadas centros alostéricos. genericamente denominadas cofatores.Dois termos relacionados com cofatores que alguns autores tendem a deixar cair em desuso mas que são ainda frequentemente encontrados são: y y coenzima: refere-se a cofactores complexos. A natureza química dos cofatores é muito diversa: podem ser iões metálicos. que não são apenas iões metálicos.

4 DINÂMICA E FUNÇÕES Investigações recentes providenciaram novos conhecimentos sobre a ligação entre a dinâmica interna de uma enzima e o seu m ecanismo de catálise.por exemplo. de modo a baixar a energia do estado de transição da reação catalisada. um processo menos eficiente que na presença da enzima. grupos de aminoácidos. de existência impossível sem a presença da enzima.Providenciando uma via alternativa . na produção industrial de enzimas e no desenvolvimento de novos fármacos. gastando energia neste passo.molécula do substrato . Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose. A dinâmica interna de uma enzima é descrita como o movimento de partes internas (como aminoácidos individuais. este aspecto é negligenciado. Ao considerar-se isoladamente. . folhas beta vizinhas ou até domínios protéicos inteiros) destas biomoléculas. resultando numa diminuição global da energia requerida para completar a reacção. para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas. um laço da cadeia. 1. Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em lar ga escala.Reduzindo a variação da entropia da reacção ao orientar os substra tos de forma correta para facilitar a reação. as moléculas colidem em todas as direções possíveis de forma aleatória. Redes de resíduos de aminoácidos de uma estrutura podem contribuir para a catálise através de movimentos dinâmicos. Estes estudos têm conseqüências na compreensão dos efeitos alostéricos. uma hélice alfa. reagindo com o substrato formando um complexo enzima -substrato. mas o tipo de reação que elas catalisam determina que tipos de movimento são mais importantes: pequenas e rápidas vibrações ou lentas e significativas alterações conformacionais. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza. As enzimas contribuem enormemente para inúmeras indústrias.a enzima distorce o substrato. Na ausência de enzima. análises clínicas). que podem ocorrer a diversas escalas de tempo. Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica. Os movimentos em proteínas são importantes para diversas enzimas.

i l i i i ti ti i . t it Sø t i l i 9 9. t t i . tili i A . t t . i f A í l t l t l l . Al l t .A i E li A i l E i ti t t 9 i i t . i if t . t A P il ti i ti l t l it i l ti i i t í i t t i A. t t i . til i l t t . i fl i i t ti . Vi t i fi i ti f t t i . t i ifi i i ti .6 I É I i t t S li t t i P. t il til t t l t l S il ti i .P l . i t i l l í i l t ti ít i ô t t t i ti t i i . i il i t l i f li i i t . i . t i t . ti i i .P l t i t f f t S ti i ilt f .S l tili i tit t i tili i i t i li i .. i P t it li ti .5 A E i i I S l t . til i . t l í i f li it i t í i t t i l i A A P . til t t f il .

Outros modelos usam um mecanismo quântico-mecânico de tunneling. No entanto. muitos dos processos bioquímicos ou celulares não se comportam da forma prevista por estes modelos devido à alta concentração de substâncias no meio celular. KM. é aplicável um modelo fractal da cinética de Michaelis-Menten. este parâmetro é muitas vezes usado para demonstrar a força de ligação de um substrato à enzima. em que um protão ou ele trão podem atravessar barreiras de ativação. Diversos mec anismos foram usados como razão para explicar este fen meno. tendo sido. Cada enzima possui um KM característico para um dado substrato. rep resentando o número de moléculas de substrato que podem ser catalisadas por centro activo por segundo. É também usada outra constante cinética. Estes modelos sugerem que a catálise enzimática seja possivelmente melhor descrita em termos de "atravessar uma barreira´ em detrimento do modelo tradicional de "passar por cima" de uma barreira energética diminuída. que representa a concentração de substrato à qual se detecta uma velocidade de reacção igual a metade de Vmax. para descrever o comportamento de uma enzima. no entanto observado na triptamina. Uma explicação é a de algumas enzimas acelerarem a sua catálise ao captar e orientar o seu substrato usando dipolos elétricos. no que aparenta ser uma impossibilidade. kcat. Nestas situações. que é derivada das assunções sobre difusão livre e sobre colisões aleatórias com base termodinâmica. separação de fases entre enzima. sendo esta cinética conhecida como cinética de Henri-Michaelis-Menten (muitas vezes simplificado para cinética de MichaelisA atividade de uma enzima é geralmente descrita através de Vmax e também da constante de Michaelis-Menten.confirmaram a sua equação. Algumas enzimas apresentam cinética mais veloz que as velocidades de difusão. substrato e produto e restrição do mo vimento molecular a uma ou duas dimensões . A cinética de Michaelis-Menten baseia-se na lei da ação das massas. embora o modelo de tunneling de protões seja controverso. .

Quer o complexo E-I. mas níveis mais altos de concentração do substrato são requeridos para que se atinja uma determinada velocidade. isto é. O substrato e o inibidor competem pela enzima. Neste caso. S: substrato. O inibidor compete com o substrato. E: enzima. Inibição acompetitiva ou incompetitiva Na inibição acompetitiva. a velocidade máxima da reação não é alterada. Tanto o KM aparente como o Vmax mudam neste caso. (b) Inibição. O substrato liga-se à enzima. o in ibidor não se pode ligar à enzima no estado livre. pois o inibidor não pode se r desligado da enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que acontece na inibição competitiva). A enzima liberta produtos. nunca se ligam ao sítio a tivo. Inibição não-competitiva Os inibidores não-competitivos podem ligar-se à enzima e ao substrato ao mesmo tempo. Inibição competitiva Na inibição competitiva. prevenindo a ligação do substrato.7 INIBIÇÃO Os inibidores competitivos ligam-se de maneira reversível à enzima. o . quer o complexo E-I-S. são enzimaticamente inativos. O inibidor liga -se à enzima. A: centro ativo. O complexo E-I-S assim formado. mas pode ocorrer em enzima multiméricas.1. a ligação do substrato previne a ligação do inibidor. não se podem ligar ao mesmo tempo à enzima. Os inibidores são muitas vezes semelhantes ao substrato da enzima. o inibidor e o substrato competem pela enzima. mas somente ao complexo E-S. As taxas de ração enzimáticas podem ser diminuídas por ação de vários tipos de inibidores enzimáticos. a) Reação normal. Na inibição competitiva . Este tipo de inibição é raro. Por outro lado. ou seja. I: inibidor. aumentando o KM aparente. Inibição mista Este tipo de inibição assemelha -se à inibição não-competitiva. é enzimaticamente inativo.

os inibidores podem agir como parte do mecanismo de retroalimentação. essa substância poderá agir como inibidor da enzima. Enzimas que estão sujeitas a esta forma de regulação são muitas vezes multiméricas e possuem sítios de ligação alostéricos para substâncias reguladoras. . uma substância utilizada no t ratamento da doença do sono. no início da via que a produz. Este tipo de ina tivação é irreversível.complexo E-I-S possui atividade enzimática residual. causando a redução ou paragem da produção da substância quando esta se acumula. Um exemplo de inibidor irreversível é a eflornitina. Em muitos organismos. Os inibidores irreversíveis reagem com a enzima e formam ligações covalentes com a cadeia polipeptídica. Esta é uma forma de retroalimentação negativa. Se uma enzima produz uma determinada substância em demasia.

Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. . as enzimas são formadas por longas cadeias lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um produto com estrutura tridimensional. Tal como todas as proteínas. As enzimas também contribuem enormemente para inúmeras indústrias.CONCLUSÂO Ao fazermos esta pesquisa . para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose. análises clínicas). já que o seu papel no nosso sistema é reduzir a energia de ativação . chegamos a conclusao de que a imensa maioria das reações que ocorrem na célula é catalizada por enzimas . Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica. que é a energia necessária para desencadear uma reação química. Cada seqüência única de aminoácidos produz também uma estrutura tridimensional única que tem propriedade específica.

1º ed. RAIZ DO CONHECIMENTO. M.coladaweb. L. 83 p http://www. Princípios de Bioquímica.com/biologia/bioquimica/enzimas -industriais http://www. M.Scipione. NELSON. São Paulo: Sarvier. ELIZANGELA. A.wikipedia..REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS LEHNINGER.São .org/wiki/Enzima ANGELO. COX. Paulo.com http://pt. L. A. 1 5.. D.infoescola. 200 .