CUPRINS

CUPRINS...................................................................................................1 1.Introducere..............................................................................................2 2. Prezentarea clasei de enzime din care face parte A.D.H.......................5 3. Descrierea alcooldehidrogenazei...........................................................6 4. Folosirea alcooldehidrogenazei pentru obţinerea de arome...................8 4.1. Obţinerea de acizi nucleici din drojdii............................................9 4.2. Formarea de compuşi de aromă de-a lungul depozitării îndelungate la rece în prazul curăţat şi proporţionat cu ajutorul alcooldehidrogenazelor..........................................................................9 5. Aplicaţii ale alcooldehidrogenazelor....................................................10 5.1. Aplicații în metabolizări ale alcooldehidrogenazei.......................12 6. Implicarea alcooldehidrogenazei în reacțiile de reducere....................13 6.1. Reactia de oxidare a etanolului....................................................14 CONCLUZII............................................................................................15 BIBLIOGRAFIE......................................................................................16

1

şi deci sunt substanţe macromoleculare. . Compusul sau compuşii chimici care rezultă în urma acţiunii enzimei poartă numele de produs (produşi) de reacţie. Iordăchescu. cu o masă moleculară mare şi posedă toate proprietăţile fizico-chimice specifice proteinelor. glicolitice. Introducere1 Enzimele sunt catalizatori de natură proteică care facilitează transformarea chimică a diferitelor substanţe. Metodele pentru obţinerea enzimelor pure şi măsurarea greutăţilor lor moleculare sunt identice acelora folosite la purificarea proteinelor. Enzimele pot fi alcătuite fie numai din lanţuri polipeptidice de aminoacizi şi din punct de vedere chimic sunt proteine simple (holoproteine). Medicală.1. Masele moleculare ale enzimelor variază în limite foarte largi.). care asigura desfasurarea proceselor metabolice (catabolism si anabolism). termolabile. fie proteide cu o grupă prostetică definită. fie din două componente (una de natură proteică şi alta de natură neproteică . Acei reactivi care denaturează sau precipită proteinele inactivează fără excepţie enzimele. atunci când sunt introduse în sângele unui animal. Sunt solubile. Uneori. produse de organismul viu si sunt dependente de anumite conditii de mediu: pH. provocând. specifici vietii. Solubilitatea enzimelor este asemănătoare cu a globulinelor. denumită cofactor enzimatic. Se ştie de mult că enzimele nu sunt dializabile.). Ca toate proteinele. enzimele sunt antigeni specifici. se întîlneşte şi o componentă de natură organică. tripsina etc. macromoleculare. Datorită naturii lor proteice. Încă înainte de izolarea enzimelor în stare pură era cunoscută natura lor proteică. temperatura. S-au măsurat greutăţile moleculare ale multor enzime şi s-a determinat succesiunea completă a aminoacizilor din ribonuclează şi din alte enzime.. I. proteolitice etc. fie in mediul extracelular (exoenzime) cum sunt cele utilizate in industria fermentativa (pepsina. termostabilă. toate enzimele cristalizate obţinute până astăzi s-au dovedit a fi fie proteine simple. prezenta unor activatori etc. Bucureşti. 1 Dumitru. care este termolabilă. Enzimele pot fi activatoare sau inhibitoare pentru un anumit proces metabolic. F. 25) 2 . pag. edificiile moleculare mari fiind de fapt asociaţii a mai multor subunităţi proteice. formarea de anticorpi. Enzimele sunt catalizatori biochimici. proprietăţi osmotice. denumită apoenzimă. sarcină electrică netă. pe lângă componenta proteică. are o masă moleculară de 13 700. de natura organica. denaturarea însoţită de inactivarea enzimelor este reversibilă.Introducere în enzimologie (Ed. De fapt. Substanţa asupra căreia acţionează enzima poartă numele de substrat. 1981.grupare prostetică) şi atunci sunt heteroproteide. Limita superioară este mai greu de definit. şi că ele sunt inactivate prin încălzire în aceleaşi condiţii în care sunt denaturate proteinele. enzimele posedă toate proprietăţile fizico-chimice. cu o masă moleculară mică. În structura celor mai multe enzime. dupa cum pot fi si degradatoare ale unor substante (enzime amilolitice. denaturare termică. specifice acestor macromolecule (solubilitate.. Cea mai mică enzimă. ribonucleaza. reacţii chimice etc). Prin hidroliza enzimelor se formează aminoacizi care se obţin şi din proteine. D.

În funcţie de tăria legăturii dintre cele două componente. care leagă substratul. de care se pot separa relativ uşor prin dializă. dar care au un rol important în menţinerea conformaţiei native a enzimei. decarboxilazele şi transaminazele aminoacizilor au aceeaşi coenzima şi acelaşi substrat dar activităţile lor enzimatice sunt diferite. în structura macromoleculară a enzimei se disting nişte grupări de fixare. (Figura 1).  activatori. situate la distanţă de centrul catalitic activ. 3 . asemenea unei coenzime.  coenzime. Mai există aşa numitele grupări conformaţionale. situsul activ al enzimei. la rîndul lor. Sunt cazuri când coenzima este strâns legată de apoenzimă de care nu se poate desface decât prin denaturarea acesteia din urmă. Dacă există exemple tipice de coenzime (NAD+. Spre exemplu. coenzimele nu repre zintă un component stabil al situsului enzimatic. substanţe organice fixate pe moleculele ace luiaşi tip de apoenzimă şi care nu pot fi separate de acestea. asemenea unei grupări prostetice sau legat. pot exista grupările auxiliare. cofactorii enzimatici. făcând legătura activităţilor diferite a două enzime şi formând un sistem: o enzimă transferă o anumită grupare de la un substrat la coenzimă. Geometria centrului activ trebuie să fie complementară cu cea a substratului natural a cărui transformare o catalizează. în cazul unor flavinenzime. In alte cazuri. sau de grupări prostetice (piridoxal-5'fosfat). să-i permită „pătrunderea" în cavitate şi stabilirea legăturilor în vederea formării complexului enzimă.substrat. grupările prostetice sunt legate stabil de apoenzimă. labil. În cadrul interacţiei dintre enzima (E) şi substrat (S). datorită diferenţelor dintre apoenzime. formând cu anumite regiuni ale polipeptidei. pe de o parte. substanţe nespecifice (ioni metalici. pot fi grupaţi în:  grupări prostetice. având drept consecinţă inactivarea enzimelor din unele preparate biologice dializate. apoenzimă fixează substratul condiţionând natura reacţiei. NADP+). În procesul enzimatic. Ele participă la reacţii de transfer. substanţe organice ce pot trece de la o apoenzimă la alta.) care mediază trecerea enzimei dintr-o stare inactivă (zimogen) într-o stare catalitic activă. şi între cofactori şi substrat. cealaltă o transferă de la coenzimă la cel de-al doilea substrat. deci şi în menţinerea structurii deosebit de reactive şi instabile a centrului catalitic activ. iar coenzima desăvârşeşte reacţia chimică. Nu totdeauna este posibilă o strictă delimitare între coenzime şi grupări prostetice. pe de alta. care deşi nu realizează un contact direct cu substratul pot influenţa mecanismul de reacţie prin diferite interacţii electronice. cofactorul poate fi puternic legat de apoenzimă. coenzima se desface uşor de apoenzimă (de exemplu prin dializă). agenţi reducători tori etc. participînd într-un fel sau altul la actul catalitic. În imediata vecinătate.

oxigenului sau azotului şi apare atât între grupările amidice ale catenei polipeptidice. Ultimele forţe de legare între centrul activ şi substrat îşi au originea în faptul că atunci când o moleculă este bogată în electroni şi are în imediata apropiere o altă moleculă săracă în electroni are loc un transfer de sarcină. Deoarece majoritatea grupărilor polare ionizează la pH fiziologic (Lys. 4 . contribuind la formarea αhelixului. Legătura de hidrogen se realizează prin atragerea electrostatică a hidrogenului de către electronii neparticipanţi ai fluorului. Legătura coordinativă. Tyr şi Trp. oxigen) posedă caracterul şi energia legăturilor covalente şi apare numai în cazul catalizei enzimatice în care sunt implicate metalele (metaloenzime sau enzime activate de metale în care efectorul participă la formarea complexului enzimă-substrat). realizată prin punerea în comun a electronilor neparticipanţi ai unui donor (azot. în reacţiile redox în care sunt implicate NAD şi FMN apar complecşi prin transfer de sarcină. cât şi între grupările polare ale resturilor de aminoacizi hidrofili. grupările capabile de a stabili acest tip de legături sUnt grupările carbonil ale amidelor. De obicei electronii din dublele legături sau din inelele aromatice sunt transferaţi unor acceptori de electroni.Figura 1 Formarea Complexului enzimă-substrat Astăzi. resturile aromatice Phe. acestea pot dezvolta forţe de atracţie electrostatică faţă de substratele ionizate. Asp. când se formează un ansamblu polarizat şi o forţă de legătură care uneşte cele două molecule. De asemenea. Glu). În enzime. Arg. se cunosc cinci tipuri de legături care apar în formarea complexului Michaelis deci în legarea substratului la centrul activ al enzimei. Interacţiile hidrofobe sau forţele Van der Waals sunt realizate de catenele laterale alifatice sau aromatice ale resturilor de aminoacizi şi apar în special la substratele de natură lipidică sau steroidică.

procese care se desfăşoară în diferite materii prime alimentare (intervin oxidoreductazele proprii ţesuturilor respective).Reacţia de reducere catalizată de dehidrogenazele NAD(P)H dependente. In vivo. Majoritatea dehidrogenazelor utilizate în biotransformări sunt NAD(P)H dependente. Cum preţul de cost al NAD(P)H este mare. care se realizează cu ajutorul unor microorganisme. Oxidoreductazele pot interveni negativ în:  îmbrunarea neenzimatică. catena de respiraţie celulară etc. astfel încât aproape fiecare aldehidă sau cetonă poate fi redusă enzimatic sau microbiologic. există în cea mai mare parte a cazurilor. Dar.  protejarea faţă de deteriorarea îmbrunării de tip Maillard. În prezent sunt disponibile peste 650 de enzime din această clasă. În Figura 2 este prezentată schema de reacţie tipică pentru obţinerea alcoolilor chirali. de exemplu.  procesul de albire (decolorare) a făinurilor de grâu. sunt legate de enzimă.  degradarea acidului ascorbic. În timpul reducerii compuşilor carbonilici. în practică se preferă cea de a doua metodă. 5 . ca o componentă solubilă a enzimei.  procese fermentative de obţinere a unor produse alimentare. Spre deosebire de acestea. Prezentarea clasei de enzime din care face parte alcooldehidrogenaza Oxidoreductazele pot interveni pozitiv în:  procese metabolice anaerobe sau aerobe ca.2. ciclul acizilor tricarboxilici. fie acesta este regenerat in situ. glicoliza şi diferite fermentaţii. Unele coenzime cum sunt flavin adenindinucleotid (FAD) şi flavin adenin mononucleotid (FMN). cuprinde enzimele ce catalizează reacţiile redox. cofactorul pierde un ion hidrură alături de alcoolul corespunzător obţinându-se deci şi NAD(P)+. nicotin-adenindinucleotidul (NAD) şi nicotinamid dinucleotid fosfatul (NADP). în care s-a folosit în scopuri de conservare. Clasa oxidoreductazelor în care intră şi dehidrogenazele. pentru manifestarea activităţii catalitice este necesară prezenţa coenzimelor. ele sunt implicate în multe căi metabolice şi în transformările energetice din celulă.  deteriorarea oxidativă a unor produse alimentare.  distrugerea apei oxigenate reziduale din produsele alimentare. Figura 2 . De aceea în cazul reducerilor enzimatice fie se adaugă cofactor în raport stoechiometric cu substratul.

Valoarea KM: 0. O soluţie de enzimă de puritate 0. liniari şi ciclul alcoolilor secundari.OXIDOREDUCTAZA (E.0 micro moli de acetonă la 2-propanol / minut la 45°C în prezenţa NADPH.1.3. Definiţia unităţii: o unitate reduce 1.5 la oxidare Masa moleculară: 37 kDa Activitate: 150 U/ml la 45 °C cu un substrat de acetonă Formulare: în glicerol Stabilitate: la –20 °C Comentarii: este o enzimă foarte termostabilă. dar este repede denaturată la fierbere. Stabilitatea enzimei T1-ADH după 48 de ore de incubaţie. Alcooldehidrogenaza este un grup al enzimelor dehidrogenaze care se găsesc în multe organisme şi şi facilitează conversia dintre alcooli şi aldehide sau cetone. Descrierea alcooldehidrogenazei Descrierea compusului: S – alcool: NADP oxidoreductază Denumirea sistematica a oxidoreductazelor se alcatuieste prin includerea denumirii donorului si acceptorului de hidrogen urmata de termenul „oxidoreductaza” (donor:acceptor-oxidoreducatza).1. şi activitatea ei a rămas ca şi în condiţiile iniţiale. ele au rolul de a rupe legăturile dintre alcooli 6 .C 1. Reacţii: acetonă + NADPH = 2 – propanol + NADP Specificitatea substratului: această enzimă are un substrat foarte bine dezvoltat care conţine alcooli lineari şi alcooli primari. De exemplu:denumirea sistematica a alcooldehidrogenaza este: ALCOOL:NAD+ . În organismul uman şi în cel al animalelor. Atunci cand acceptorul de hidrogen este oxigenul se foloseste termenul de oxidaza.5 NADH PH – ul optim: 8. liniari şi ciclul cetonelor şi acetaldehidele.1 M TEA-Buffer a fost incubată la temperaturi diferite.1). Are o mare stabilitate şi la temperatura de 86 grade Celsius timp de 70 minute.

. Coenzimele pot fi uşor reduse şi din nou oxidate. care transformă alcoolul etilic în aldehidă acetică şi apoi acid acetic şi la obţinerea compusilor de aromă (acetaldehide) în cazul unor produse lactate acide. Alcooldehidrogenaza CH3 – CH2OH CH3 – CH=O + Enzimă – H2 + Substrat redus + NAD Substrat oxidat + NADH + H+ H C = C – NH2 N+ R O N R 2H(2e + 2H ) + H – C – NH2 O Forma oxidată Forma redusă În piridinucleotidele NAD şi NADP transferul unui atom de hidrogen se face la nivelul nucleului pirimidinic în poziţia para. al enzimei este: 1. C. iar numărul CAS este 9031-72-5. Forma redusă a coezimelor este relativ stabilă în soluţii alcaline. fie pe cale chimică sub influenţa unor agenţi oxidanţi sau reducători. pag 52) 7 . fie pe cale enzimatică cu participarea unor dehidrogonaze specifice. în drojdii şi în alte multe bacterii ele catalizează reacţiile opuse ca parte a fermentaţiilor. însă foarte labilă în soluţii acide. 2 Alcooldehidrogenaza poate fi extrasă din ficat de cal şi din drojdia de panificaţie.1. 4.care pot să fie de altfel toxici. iar un alt atom de hidrogen trece în soluţie sub formă ionică. Folosirea alcooldehidrogenazei pentru obţinerea de arome 2 Banu. Numărul E.1. în timp ce forma oxidată este labilă în soluţii alcaline şi stabilă în soluţii acide. 1987.1. a aldehidelor în alcoolii sau oxidarea alcoolilor în aldehidele corespondente. Poate funcţiona în două sensuri: reducerea cetonelor în aldehide. Alcoolodehidrogenaza în drojdii au o importanţă mult mai mare decât în organismul uman.Biotehnologii in industria alimentara (Editura Tehnica. Bucuresti. În drojdii şi bacterii: În acestea alcooldeidrogenaza are un rol important în fermentaţie rezultând piruvat prin glicoliză şi este convertită în acetaldehidă şi dioxid de carbon. şi acetaldehida este redusă la etanol de alcooldehidrogenază.C. Întervine în procesul de fabricare a oţetului de vin de către bacteriile acetice. Conţine zinc în partea catalitică.

8 . Se observă că în mediu este necesară prezenţa NAD+. Producţia de acetaldehidă din alcool etilic este un proces complex. Asemănător poate fi realizată şi conversia transcinamaldehidei în transcinamil alcool de către alcooldehidrogenaza din drojdia de panificaţie. Folosirea alcooldehidrogenazelor la nivel industrial este costisitoare şi dificilă din punct de vedere economic şi dificilă din punct de vedere al regenerării cofactorilor implicaţi în activitatea enzimei. care în timpul reacţiei reduce la NADH care. oxidarea alcoolilor în aldehidele corespondente. care este o substanţă de aromă importantă în cazul unor produse lactate acide (iaurt). Nivelul de conversie al alcoolului în acetaldehidă este de 10 – 20 %. Peroxidul de hidrogen produs va fi. În categoria acestor ribonucleotide intră acidul inozinic (IMP). Ca sursă de enzimă s-a folosit drojdia de panificaţie proaspătă. hidroliza enzimatică a acizilor nucleici. guanilic (GMP) şi xantinic (XMP). Alcooldehidrogenaza poate funcţiona în două sensuri : reducerea cetonelor în aldehide. la rândul său.Producerea industrială de IMP şi GMP sub forma sărurilor disodice implică două operaţii : obţinerea de acizi nucleici din drojdii. Temperatura de incubare este de 200 C. este regenerat prin oxidarea FMN de către lumină. CH2CHO NADH FMN H2O2 ADH Lumina O2 Cataliza CH3CH2OH NAD+ FMNH2 O2 H2O Figura 3 . FMNH2 redus este apoi oxidat în FMN de către O2 molecular.Alcooldehidrogenaza este o enzimă care funcţionează cu un cofactor şi poate fi extrasă din ficat de cal şi din drojdia de panificaţie (industrial). la rândul său. alcooldehidrogenaza s-a folosit pentru transformarea alcoolului etilic în acetaldehidă. Practic. în special IMP şi CMP sub forma sărurilor disodice.Oxidarea enzimatică a alcoolului în acetaldehidă Ribonucleotidele purinice care au o grupare OH la C6 al heterociclului purinic şi o grupare fosfat la C5 din riboză manifestă proprietatea de a funcţiona ca potenţiatori de aromă. care s-a adăugat în mediul reacţional.5 g aldehidă acetică / l fiind atinsă după 9 ore. În cazul reactorului discontinuu. a aldehidelor în alcooli. descompus de cataliză în H2O + O2. implicând etapele arătate în Figura 3. concentraţia de 2.

5 % + tampon NaH2PO4 (0. iar după separarea centrifugală se dizolvă în apă. la 50 … 550 C (se foloseşte o soluţie care conţine ∼ 4 % RNA). Nucleotidele astfel obţinute pot fi separate prin cromatografie pe schimbători de ioni tip Dowex (200 – 400 mesh). Cele mai bune rezultate au fost obtiunte la bucăţiile de 4 mm după 12 luni de refrigerare (o concentraţie de alcooldehidrogenaze de 9. se precipită cu alcool etilic şi. sub agitare timp de câteva minute. precipitatul se dizolvă în apă. majoritatea fiind acizi ribonucleici (ARN) şi numai a 50-a parte din aceştia sunt acizi dezoxiribonucleici (AND). acestea fiind împachetate în atmosferă modificată de aer pentru 4 şi 15 mm. datorita ambalajelor şi modului în care a fost ambalat adică în atmosferă controlată (concentrare la rece bucăţii de 4 mm = 17.Obţinerea de acizi nucleici din drojdii.html 9 . Prin hidroliză se obţin 5’ – AMP.1.unibuc. Suspensia se tratează la 83 … 870 C.48 mg/L. 3 www. În continuare se face hidroliza cu 5’ – AMP – dezaminază produsă de Aspergillius sp. Formarea de compuşi de aromă de-a lungul depozitării îndelungate la rece în prazul curăţat şi proporţionat cu ajutorul alcooldehidrogenazelor. Hidroliza enzimatică a acizilor nucleici se face cu RNA-aza izolată din Penicillium sp.3 Drojdiile conţin 7 – 15 % acizi nucleici. Gelul format se separă prin centrifugare.49 mg/L). fiind depozitate de 7 ori timp de 12 luni.0125 M) în raport 1/3 (g/vol). Supernatantul se precipită cu 2 volume alcool etilic la rece. care transformă 5’ – AMP în 5’ – IMP.ro/eBooks/biologie/drojdii/12. randamentul fiind 16 % pentru 5’ – IMP şi 5’ – GMP faţă de RNA folosit.4.2. după care se răceşte la 4 0 C şi se centrifughează. Precipitatul spălat se suspendă în alcool etilic 80 %.48 mg/L. după separare.418 mg/L şi 15-mm N 12M = 1. Aceşti compuşi de aromă s-au format datorită timpului îndelungat de păstrare. şi azot pentru 15 mm. 5’ GMP.81 mg/L).28 mg/L) comparate cu bucăţiile de 15 mm tot timp de 12 luni (6. 5’ – UMP.8 mg/L. Compuşii de aromă şi activitatea catalitică a alcooldehidrogenazelor a fost studiată în bucăţii de praz curăţat şi proporţionat de dimensiunile 4 – 15 mm. 4. 4-mm 12M = 3. Pentru obţinerea acizilor nucleici se poate aplica următoarea tehnică: celulele de drojdie sunt suspendate într-o soluţie de Na-dodecilsulfat 2 % + alcool etilic 4. bucăţii de 15-mm = 2. Se adaugă NaCl pentru a se ajunge la 1 M în soluţie şi se lasă la rece. 15-mm 12M = 0. se centrifughează şi precipitatul se spală cu alcool etilic 70 %.

com/ADH/default. Aplicaţii ale alcooldehidrogenazelor4 5.5.organic-chemistry.shtm http://en.org/wiki/Alcohol_dehydrogenase 10 . conform reacţiei: 5.do?momID=13 http://www.2.1.org/pdb/101/motm. Aplicaţie în metabolismul celular al etanolului: 4 http://www. Aici alcooldehidrogenaza care acţionează la pH de 6.worthington-biochem.4. 5.3.0 datorită activităţii enzimatice ale enzimei a determinat scăderea compoziţiei de metale şi a EDTA – ului.org/chemicals/reductions/alcoholdehydrogenase-adh.pdb. Reducerea etanolului la acetaldehidă cu ajutorul alcool dehidrogenazei.html http://www. În evoluţia alcoolilor de sinteză: 5.wikipedia. O altă aplicaţie foarte importantă este în refrigerarea căpsunilor pentru a le păstra aroma.

aval Iaz Bozinta. În luna martie probele de sol s-au prelevat din zonele aval Iaz Meda si amonte .81 mg NH3/100g sol in punctul amonte Iaz Bozinta (0-20 cm). Pentru a obtine valoarea activitatii dehidrogenazice potentiale. Activitatea bacteriilor capabile sa mineralizeze compusii organici cu azot a avut valori cuprinse intre 2. 5. la un compus rosu (formazan).Aurul (20-40 cm). Aplicaţie în expertiza solului: Expertizele biologice asupra solului s-au realizat pentru determinarea respiratiei solului. activitatea dehidrogenazica actuala. cea mai scazuta valoare de 26. sub actiunea hidrogenului transferat de dehidrogenaze.08 mg F/100 g sol in punctul aval Iaz Bozinta . Valorile obtinute pentru activitatea dehidrogenazica actuala au fost intre 1. Cu cit este mai mare concentratia formazanului. In cursul incubarii TTC. solul se composteaza cu glucoza.56 mgF/100g sol in punctul amonte Iaz Bozinta .66 mg F/100 g sol in punctul aval Iaz Bozinta .Aurul (0-20 cm). cu atit este mai intensa activitatea dehidrogenazica.72% mg NH3/100g in punctul aval Iaz Bozinta (20-40 cm) si 6. TTC. iar cea mai ridicata de 48.5. Valorile obtinute pentru activitatea dehidrogenazica potentiala au fost intre 12.care este un compus incolor. activitatea dehidrogenazica potentiala. Formazanul se extrage cu etanol si se determina fotocolorimetric.4 mg CO2 in punctul aval Iaz Bozinta (0-20 cm).Aurul (0-20 cm) si 15.5. Determinarea cantitativa a apei oxigenate.1 Aplicații în metabolizări a alcooldehidrogenazei 11 .7 mg F/100g sol in punctul aval Iaz Meda (20-40 cm) si 68. se reduce. activitatii catalazice. puterii amonificatoare. Respiratia solului se exprima prin mg de CO2 produs in 7 zile si determinat prin titrare cu HCl. nedescompusa prin titrare cu KMnO4 exprima activitatea catalazica. Valorile au fost in general apropiate.4 mg CO2 a fost inregistrata in punctul aval Iaz Meda (0-20cm) .5 mg H2O2/100g sol in punctul Aval Iaz Meda (0-20 cm). Valorile determinate sint cuprinse intre 119 mg H2O2/100g sol in punctul Amonte Iaz Bozinta (20-40 cm) si 654. Activitatea dehidrogenazica s-a urmarit prin incubarea solului in prezenta unui acceptor de hidrogen.

12 .

Spre deosebire de acestea. cuprinde enzimele ce catalizează reacţiile redox.6. În Figura 4 este prezentată schema de reacţie tipică pentru obţinerea alcoolilor chirali.D. Unele coenzime cum sunt flavin adenindinucleotid (FAD) şi flavin adenin mononucleotid (FMN). Majoritatea dehidrogenazelor utilizate în biotransformări sunt NAD(P)H dependente.1. În timpul reducerii compuşilor carbonilici. Figura 4. pentru manifestarea activităţii catalitice este necesară prezenţa coenzimelor.H NADH+H CH3 –C O H Acetaldehida Alcooldehidrogenaza joaca un rol important in procesele de fermentatie alcoolica. fie acesta este regenerat in situ. ca o componentă solubilă a enzimei. ele sunt implicate în multe căi metabolice şi în transformările energetice din celulă. nicotin-adenindinucleotidul (NAD) şi nicotinamid dinucleotid fosfatul (NADP). 6. Dar. 2007. există în cea mai mare parte a cazurilor. Reactia de oxidare a etanolului Alcooldehidrogenaza catalizeaza reactia reversibila de oxidare a etanolului: NAD+ CH3 – CH2OH etanol A. sunt legate de enzimă. 5 Enzimologie generala (Editura Tehnopress. Implicarea alcooldehidrogenazei în reacțiile de reducere5 Clasa oxidoreductazelor în care intră şi dehidrogenazele. cofactorul pierde un ion hidrură alături de alcoolul corespunzător obţinându-se deci şi NAD(P)+. De aceea în cazul reducerilor enzimatice fie se adaugă cofactor în raport stoechiometric cu substratul. pag 25) 13 . In practica medicala aceasta enzima se utilizeaza la dozarea extrem de exacta a alcoolului etilic in sange si urina. Iasi. Reacţia de reducere catalizată de dehidrogenazele NAD(P)H dependente. In vivo.

Oxidarea etanolului cu alcool dehidrogenaza6 6 http://www.edu/faculty/bmiles/lectures/Biological%20Redox%20Reactions.Figura 5 .tamu.pdf 14 .

care transformă alcoolul etilic în aldehidă acetică şi apoi acid acetic şi la obţinerea compusilor de aromă (acetaldehide) în cazul unor produse lactate acide. de exemplu. Are o mare stabilitate şi la temperatura de 86 grade Celsius timp de 70 minute.  In practica medicala alcooldehidrogenaza se utilizeaza la dozarea extrem de exacta a alcoolului etilic in sange si urina.CONCLUZII:  Clasa oxidoreductazelor în care intră şi dehidrogenazele. cuprinde enzimele ce catalizează reacţiile redox.  Alcooldehidrogenaza este o enzimă foarte termostabilă.  În prezent sunt disponibile peste 650 de enzime din clasa oxidoreductazelor. aldehide sau cetone în două sensuri: reducerea cetonelor în aldehide. procese care se desfăşoară în diferite materii prime alimentare.  Oxidoreductazele pot interveni pozitiv în procese metabolice anaerobe sau aerobe ca.  Alcooldehidrogenaza constituie un grup al enzimelor dehidrogenaze care se găsesc în multe organisme şi facilitează conversia dintre alcooli. 15 . a aldehidelor în alcoolii sau oxidarea alcoolilor în aldehidele corespondente. dar este repede denaturată la fierbere. ciclul acizilor tricarboxilici..  Folosirea alcooldehidrogenazelor la nivel industrial este costisitoare şi dificilă din punct de vedere economic şi dificilă din punct de vedere al regenerării cofactorilor implicaţi în activitatea enzimei. glicoliza şi diferite fermentaţii.  Majoritatea dehidrogenazelor utilizate în biotransformări sunt NAD(P)H dependente.  Alcooldehidrogenaza poate fi extrasă din ficat de cal şi din drojdia de panificaţie.  Alcooldehidrogenaza intervine în procesul de fabricare a oţetului de vin de către bacteriile acetice. catena de respiraţie celulară etc.

C. http://www.Biotehnologii in industria alimentara (Editura Tehnica. 1987. Iasi.org/chemicals/reductions/alcoholdehydrogenase-adh.html 6.Introducere in enzimologie (Ed. pag 52) 2. http://www. http://www. 25) 3. pag. www. 2007.edu/faculty/bmiles/lectures/Biological%20Redox %20Reactions. Bucuresti. I. Banu.pdb.BIBLIOGRAFIE 1. D...html 5. pag 25) 4. http://en.wikipedia. 1981. . .com/ADH/default.ro/eBooks/biologie/drojdii/12. Bucuresti. Dumitru.shtm 9.worthington-biochem. Iordachescu.tamu.pdf 8.unibuc.organic- chemistry.org/wiki/Alcohol_dehydrogenase 16 .org/pdb/101/motm. F.do?momID=13 7. http://www. Medicala. Enzimologie generala (Editura Tehnopress.