MAKALAH PROTEIN

DISUSUN OLEH :
1. Denny Hartanto 2. Diana La Rose 3. Didi Kurniawan 4. Dodi Prasetya 5. Dwi Andi Prasetya 6. Egi Barban Nugraha 7. Eko Firly Firmansyah 8. Eko Waluyo 9. EkoYudi Anto

(28) (29) (30) (31) (32) (33) (34) (35) (36)

3 TPTL 1 SMK WIWOROTOMO PURWOKERTO 2011/2012 Kata Pengantar

Puji syukur penulis panjatkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberi rahmat, hidayah, serta karuniaNya kepada kelompok kami sehingga kami dapat menyelesaikan makalah yang berjudul KIMIA yang di berikan pada tanggal 25 juli 2011 Kelompok kami menyadari bahwa makalah ini masih belum sempurna dan banyak kesalahan, oleh karena itu kelompok kami mengharapkan saran dan kritik yang membangun demi kesempurnaan makalah ini. PROTEIN tepat pada waktunya. Makalah ini ditulis untuk memenuhi tugas kelompok

Purwokerto, Agustus 2011

( team Penulis )

DAFTAR ISI
2

KATA PENGANTAR DAFTAR ISI 2

1

BAB 1 PENDAHULUAN 3 1.0 LATAR BELAKANG 1.1 TUJUAN 3 1.2 METODE PENULISAN 3 BAB 2 PEMBAHASAN 2.1.PENGERTIAN 4 25 27 28 31 34 37 38 42 4 3

2.2.KOMPOSISI PROTEIN 5 2.3.STRUKTUR PROTEIN 2.4.KLASIFIKASI PROTEIN 2.5.PENCERNAAN PROTEIN 2.6.PENYERAPAN PROTEIN 2.7.METABOLISME PROTEIN

2.8.METODE PENILAIAN KUALITAS PROTEIN 2.9.SUMBER- SUMBER PROTEIN TERBAIK BAB 3 PENUTUP 46 3.1.KESIMPULAN 3.2.SARAN 47 48 DAFTAR PUSTAKA 46

2.10.AKIBAT KELEBIHAN DAN KEKURANGAN PROTEIN

BAB 1 PENDAHULUAN
3

10

Latar Belakang
Protein merupakan komponen penting atau komponen utama

sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan atau tumbuhan .

1.1 Tujuan
a. Tujuan Umum. Agar mahasiswa dan pembaca mengerti tentang pentingnya protein untuk tubuh kita. b. Tujuan Khusus.  Mengemukakan permasalahan tentang protein ♣ Menjabarkan kadar dan fungsi protein bagi manusia ♣ Memberitahu kepada mahasiswa sumber protein ♣ Menjelaskan akibat dan kekurangan protein ♣ Dl

1.2 Metode Penulisan
Penulis mempergunakan metode observasi dan kepustakaan. Cara-cara yang digunakan pada penyusunan makalah sendiri menggunakan : Studi Pustaka dan browsing dari internet. Dalam metode ini team penulis membaca buku-buku yang berkaitan denga penulisan makalah i

BAB II PEMBAHASAN 2.1 Pengertian

4

Protein (akar kata protosdari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalahsenyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer darimonomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatanpeptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapasulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua selmakhluk hidup dan virus. Protein memiliki berbagai fungsi seperti: 1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal

ribonuklease, tripsin 2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein sitoskeleton 3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misalTrombin 4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormontumbuh (auksin), 5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan 6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam aminobagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). 7. Monelin ,pada suatutanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein antibeku pada ikan. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti yangmembentuk batang dan sendi

5

Ciri – ciri utama molekul protein yaitu : 1. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa factor seperti pH. membentuk suatu rantai polipeptida. 2. hidrogen. dalam beberapa kasus. Proteinberdasarkan bentuk. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. 3. dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular. dan. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi urutan yang bermacam – macam. seperti gugus yang ada padakarbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino. Umumnya reaktis sangat spesifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. 2. Gugusfungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat.belerang. Beberapa dari asam amino ini dapatsynthesized lain dari asam amino (disebut 6 . oksigen. nitrogen. Hal inimembuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino. Terdapat ikatan kima lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan – lengkungan rantai polopeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai didalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam amino.2 Komposisi Protein Protein terdiri dari karbon. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen.Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. dll 4.sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun.

Asam Amino. d. c. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyaigugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yangsama yaitu pada atom karbon alfa. Atom C α. 7 . Oleh karena itu asam amino ini disebut asam-amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini Struktur asam amino α Suatu asam amino.sebagai nonessential asam amino). Atom H yang terikat pada atom C α. sementarabeberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial) 1. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam) b.α terdiri atas: a. a. Gugus amino yang terikat pada atom C α.

nama umumdan Sifat gugus Sturktur rantai samping singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini N o Nama Singkat an 1 Alanin Ala hidropibik Valin* 2 Val Polar tak bermuatan 8 . Gugus R yang juga terikat pada atom C α Contoh struktur dari beberapa asam amino Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkanoleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yangbertindak sebagai pembangun molekul protein. rumus strukturnya.e.

3 Leusin* Leu 4 Triptofan * Trp 5 Metionin * Met 9 .

6 Isoleusin * Ile 7 Prolin Pro 8 Fenilalan in* Phe 9 Serin Ser Polar tak bermuatan 10 .

10 Glisin Gly 11 Threonin * Thr 12 Sistein Cys 13 Asparagi n Asn 11 .

14 Glutamin Gln 15 Tirosin Tyr 16 Asam aspartat Asp Bermuatan negative pada PH 7 (asam) 12 .

Asam 17 glutamat e Glu 18 Arginin Arg Bermuatan positif pada PH 7 (basa) 13 .

Penyusun protein. Sedangkan 8 sisanya. 12 jenis asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. termasuk enzim. asam amino non-enensial dan asam amino esensial. 14 .19 Lisin* Lys 20 Histidin His Catatan : tanda *) Asam Amino esensial Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok. Fungsi Asam Amino antra lain : 1. berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui makanan.

hormon. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif 4.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan gugus R: 1. dan asam 3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor).2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. Kerangka nukleat) dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. 2. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Triptofan Valin polar tak bermuatan Asparagin Sistein Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin bermuatan positif Arginin Histidin Lisin bermuatan negatif Asam Aspartat Asam glutamat 15 . Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam amino sebagai berikut.

a. daging. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. antara lain sebagai berikut: a. Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh. kacang merah. 16 . ikan. Biasanya pertama diambil kali (dipakai) dari sumber (dimana) Sebagai protein tersebut ditemukan. asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus. beberapa jenis keju). biji polong-polongan. 2. dan keju. b. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan. jagung). Asam amino esensial Dari 20 asam amino pembangun molekul protein. pistacio.dan biji wijen.susu (susu murni. mempunyai nama umum (trivial). susu. contoh. bawang putih. sapi. daging. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air. ada delapan diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan. asam glumatat diisolasi dari gandum. Ciri – cirri Asam amino essensial : 1. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu. sayuran (bayam. pisang. daging (ayam. d. c. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial.5 g. susu skim. Triptofan terdapat pada telur. kacang mete. Rata-rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1. ikan . serta kacang-kacangan (kapri. Lisin: terdapat dalam protein kedelai. tahu tempe). dan ikan. glisin berasal dari bahasa yunani yang artinya manis. 3.

Tirosin terkandung dalam hati ayam. f. Selain itu. keju. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan dan kedelai. g. Leusin. wijen.e. h. Isoleusin. Fenilalamin terdapat pada daging ayam. ikan. tanpa efek samping. yang Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. telur. banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein. alpukat. ikan dan daging. asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung minyak seperti kacang tanah. a. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain: a. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin. dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988. Sistein juga di temukan pada bahan pangan 17 . terdapat pada produk-produk peternakan seperti penting bagi tranmisi impuls saraf. telar. beras merah dan kacang kedelai. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin. ragi. susu dan keju. pisang. tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan. b. sapai. daging. pertama kali di temukan Menurut dalam penelitian keju. Valin. dan gentil. susu. seperti daging. Tirosin. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin.

Aspartat juga dimungkinkan kepenatan. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan berperan dalam daya tahan terhadap mamalia lain. dan inti bulis gandum. hamper 2 per tiga. ikan. Histidin: bagi manusia. i. susu. bawang putih. ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah. j. c. f. g. Pada anak-anak. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen. arginin sangatlah penting. dan kacang-kacangan. bawang bombai. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG. telur. telur.seperti cabai. k. dan berbagai olahannya. Serin d. brokoli. h. Asam amino ini berfungsi 18 . Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produkproduk peternakan seperti daging. haver. susu. Prolin e. tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. Sedangkan dari produk tumbuhan.

yang terbentuk alami. l. HO OH NCH CH NCH H2 2CH C 2 2 2 H CH 2 Asam 3-amino propionate (β-alanin) CH OH HOCH OHCH NH3 2 CH2 2CH2 H Asam 4-amino butanoat (γ-amino butirat) 19 . Asam amino non protein Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam α-amino. Sebagai contoh. a. Beberapa di antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism sel.sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia biokimia. dalam tubuh di akibat temukan proses dalam Secara glutamin gandum dan kedelai. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi asam amino. telur dan susu (serta produk turunannya). asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin. Asparagin di temukan pula pada daging (segala macam sumber). Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf).

asam amino dibedakan menjadi asam amino asam. asam amino basa dan asam amino netral. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina NH HHOCH C OO2 C 2CH2 H CCH CH NH2 2 3 H H 2 CH C Homosisteina b. Beberapa contoh sebagai berikut: Asam glutamat Suatu asam amino asam Lisina Suatu asam amino basa Valin Suatu asam amino netral Serina Suatu asam amino netral 20 . Pengaruh gugus samping Homosirena Berdasarkan atas struktur rantai samping.Asam pentotenat Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam αamino yang bukan penyusun protein.

Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam glutamate. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari –NH3 dan pKb dari gugus –COO-.Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam. Asam amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Asam amino sebagai ion dipol Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan pKa=10. sedangkan kelebihan gugus –NH2 menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Misalnya hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam amino. Reaksi-reaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut: COOH 3N C R 21 H . c.

Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau “zwitterions”.3 asam amino netral Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan negative pada satu molekul ion.Gambar 1. maka asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah.+ RNH3+ BASA ASAM RNH3 + CIRNH3+ + H2O BASA H2O RNH3 + CIRNH2 + H3O+ ASAM BASA + ASAM RNH3+ + H2O RNH3OH + H+ Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu: 22 . CH3OH H2O CH3COOH H2O + RNH2 ASAM BASA H+ + CH3OH+ + OHH+ + CH3COOOH.

Gugus –COO. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus.↔ H2NCH(CH3)COO. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH. Dalam pelarut air.+ H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid ) Zwitter-ion Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi.a. –NH3+). Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus –COOH. Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik. zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). b. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik. asam amino berupa “Zwiter ion” sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO.adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus –NH2. sedangkan 23 .

Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian. dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada asam kuat. Sifat-sifat asam dan basa amino Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) di dalam satu molekul. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitterion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral a. Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan 24 .gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi. R CH CO2H + OHH + + R CHCOO- OHH + R CH COONH3 + 3 NH NH2 Asam amino pada pH tinggi 9bersifat basa) (3) pH makin tinggi Asam amino pada pH rendah (bersifat asam) Bentuk ion dipole (netral) (1) Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino. –COO-). Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai berikut. asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan sifat ion karboksilat (COO-).

secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut: R C2 HH NOOH H COOH atau N2 C R H atau Proyeksi ficscher L-asam amino (S-asam) Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid. sehingga (1) bersifat asam. b. Keasaman gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO-. maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation.dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OHmenghasilkan anion (3). sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative. Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut 25 . Stereokimia asam amino Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer.

Reaksi asam amino Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat. maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH2) terletak disebelah kiri. Misalnya treonina atau isoleusina. karena itu disebut asam amino L-alfa.proyeksi fischer. masing-masing mempunyai dua atom karbon tak simetris. c. semua asam amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini. kecuali glisin. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon tak simetris yang dimilikinya.amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris. gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. CHO R C H2 NOOH H HO H CH2OH L (-) – gliseraldehid L-asam amino Setiap asam α. hanya akan dijelaskan dua reaksi yang 26 . Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino. tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L. Sebagai contoh.

• Reaksi dansil klorida 27 . Dalam suasan basa lemah. gugus α. aster dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini. diidentifikasi dengan cara kromatografi. α. • Reaksi ninhidrin Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino.asam amino membentuk derivate 2. • Reaksi asam amino Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus αkarboksil. memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning.amino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif. 4-dinitrofetil.amino. Enyawa amida. dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). disebut DNP.amino dengan l-fluoro-2. • Reaksi sanger Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α.asam amino.cukup penting saja.amino yang terjadi. terjadilah dapat larutan berwarna biru yang cara intensitasnya ditentukan dengan spektrofotometri. 4-dinitrobenzena (FDNB). FDNB juga bereaksi dengan gugus α. Prolina dan hidroksi prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi. Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin. Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipedtida. Semua asam amino dan peptide yang mengandung. FDNB bereaksi dengan α. yang bisa dipakai secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino.amino dan derivate gugus α.

• reaksi basa Schiff reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus αamino dengan gugus aldehida. dan menghasilkan merkaptida. • reaksi gugus R gugus SH pada sisteina. • reaksi edman reaksi edman merupakan reaksi antar α. yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi. dan sistina. dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut. Dalam suasana asam dalam pelarut nitrometana. • analisia asam amino 28 . yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin.asam amino dengan fenilisotio-sianat. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi. hidroksifenol pada tirosina. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu reaksi rantai polipeptida. Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara kromatografi. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara αasam amino dan substrat. maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri.Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetil-amino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida). memberikan hasil senyawa disuffida.

Pada umumnya. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda. protein. 1. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam. struktur tersier dan struktur kuartener. lipida dan campuran karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya. dari singkatan COOH . Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Struktur Protein Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. struktur sekunder.R . nukleotida. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). a. maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D.NH2). tetapi juga peptide.prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino. asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe tipe tipe D.3. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN. D L meskipun beberapa siput laut menghasilkan Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino 2. asam nukleat. Struktur primer 29 . maka itu adalah tipe L.

• beta-turn. berupa lembaran- lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (SH). • beta-sheet (β-sheet. dan 30 . "puntiran-alfa"). Struktur primer protein 2. Gambar 2. Lihat Gambar 2.Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. berupa pilinan rantai asam- asam amino berbentuk seperti spiral.6 Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: • alpha helix (α-helix. (β-turn. "lekukan-beta"). "lempeng-beta"). Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler.6. pola lipatan berulang dari rangka protein.

31 .• gamma-turn.7. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. tersier Struktur Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 2. Lihat contoh Gambar 2. Sebagai contoh. (γ-turn. berbentuk globuler. struktur tersier enzim sering padat. 1. "lekukan-gamma"). Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein.

Berdasarkan struktur molekulnya. yang dipaparkan pada Gambar 2. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. yaitu : 1. Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein 2. 2. a. Kasifikasi Protein 1.Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit. mempunyaikekuatan yang tinggi dan tahan . protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu . Karakteristik terhadap protein enzim 32 serabut adalah rendahnya daya larut.8. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino.4. Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai mekanis batang yang kaku. b.

Lambung merupakan suatu tempat yang pada berbagai spesies. yang dalam 33 . Fosfoprotein dan Metaloprotein) 2. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer. dan karboksipeptidase dialirkan ke duodenum.5. protein dalam mula-mula dicerna. Histon. Enzim-enzim tersebut meneruskan pencernaan protein. Pepsin memecah protein menjadi gugusan yang lebih sederhana. 3.Pencernaan protein dimulai di lambung. Pencernaan Protein Di dalam rongga mulut. Getah pankreas yang mengandung enzim tripsin.pencernaan. khimotripsin. bila pakan pencernaan berhubungan dengan enzim pepsin dari getah lambung. Protein Konjugasi Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non asam asam amino. keratin. Globulin. terdapat dalam cairan jaringan tubuh. 1 . 2. Protein Globular Protein globular berbentuk bola. elastin. dan myosin). Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin. yaitu proteosa dan pepton. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh (kolagen. Langkah pertama protein terjadi. dan Protamin). protein makanan belum mengalami proses pencernaan. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein. Lipoprotein. mudah berubah dibawah pengaruh suhu.

asparagine. Carboxypeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung karboksil polipeptida. proteose dan pepton (Almatsier. c.d proelastase. sepertitr ip s in o g e n . 2007). b. Chymotrypsin -> menguraikan ikatan peptoda menjadi asam amino phenylalanine. Hydrochloric acid (HCL) menguraikan rangkaian protein (denaturasi protein) dan mengaktifkan enzim pepsinogen menjadi pepsin. 2 . prokarboksipeptidase. Asam klorida lambung membuka gulungan protein (proses denaturasi). Pankreas mengeluarkan cairan basa dan mengandung a n berbagai sedikit prekursorp r o te a s e . Pencernaan protein dilanjutkan di dalam usus halus oleh campuran enzim yang bersifat protease.lambung dimulai oleh pepsin. Enzim-enzim ini menghidrolisis ikatan peptide tertentu. Di lambung. tyrosine. Asam klorida mengubah enzim pepsinogen tidak aktif yang dikeluarkan oleh mukosa lambung menjadi protein bentuk hanya aktif terjadi pepsin. polipeptida diuraikan menjadi asam amino dengan menggunakan enzim pankreas dan intestinal protease: a. hingga Karena makanan hanya sebentar saja tinggal di dalam lambung. pencernaan dibentuknya campuran polipeptida. kimotripsinogen. memecah zat-zat lebih rumit menjadi peptida dan akhirnya kedalam asam-asam amino (Anonim. 2001). tryptophan. dan histidine. Trypsin -> menguraikan ikatan peptida menjadi asam amino lysine dan arginine. 34 . Di usus halus. sehingga enzim pencernaan dapat memecah ikatan peptide. methionine. Pepsin lalu menguraikan protein menjadi polipeptida kecil dan beberapa asam amino bebas.

Disamping itu tripsin dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik lain berasal dari pancreas. Kimotripsinogen diubah menjadi beberapa jenis kimotripsina k t i f . Intestinal aminopeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung amino polipeptida kecil. Intestinal tripeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi dipeptida dan asam amino. Perubahan ini juga dilakukan oleh tripsin sendiri secara otokatalik. Enzimenzim pankreas ini memecah protein dari polipeptida menjadi peptide sebagian lebih pendek. Sentuhan kimus terhadap mukosa usus halus merangsang dikleuarkannya enzime n t e r o k i n a s e yang mengubaht r i p s i n o g e n tidak aktif yang berasal dari pancreas menjadi tripsin aktif. prokarboksipeptidased a n proelastase diubah menjadi karboksipeptidase dan elastase aktif. Dan enzim yang ada di permukaan sel dinding usus halus: a. tripeptida. Sekali proteolisis telah dimulai oleh pepsin maka akan terjadi peningkatan yang cepat dalam kepekaan senyawa 35 . c. usus halus dan juga menjadi mengeluarkan enzim-enzim protease menghidrolisis ikatan peptide. Elastase dan collagenase -> menguraikan polipeptida menjadi polipeptida yang kebih kecil dan tripeptida.d. Akan tetapi keadaan asam proventrikulus dan empedal berguna untuk memecah protein sedemikian rupa sehingga sebagian besar senyawa peptida yang peka terhadap pepsin menjadi terurai. b. hanya sedikit senyawa yang peka terhadap aksi proteinase. asam yaitu amino. Intestinal dipeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi asam amino. Mukosa yang dipeptida.

Aksi enzim-enzim tersebut membebaskan banyak sekali senyawa peptida terakhir yang dicerna oleh aminopeptidase. Penyerapan asam – asam amino telah banyak sekali dipelajari. tetapi ada yang lebih lambat penyerapannya. Bahkan asam – asam amino tersebut dapat diserap menentang suatu gradient konsentrsi ( concentration gradient). ada yang lebih mudah dan cepat. karboksipeptidase dan peptidase khusus lainnya yang terdapat dalam rongga atau mukosa usus kecil. 36 . dan untuk berbagai asam amino tidak sama. Semua asam amino larut di dalam air sehingga dapat berdifusi secara pasif melalui membran sel. yang kemudian diserap melalui sel – sel epithelium dinding usus. pepsin atau tripsin akan mengakibatkan protein. Jadi hambatan setiap enzim proteolitik. yang tidak mungkin terjadi pada difusi pasif. Dalam banyak hal. hidrolisa hasil kegiatan satu enzim melengkapi substrat untuk enzim berikutnya. Polipeptida hasil pencernaan pepsin dalam proventrikulus dan empedal kemudian dipecah oleh tripsin. Ternyata bahwa kecepatan dan mudahnya asam amino menembus membran sel melebihi hasil difusi pasif. ( metoda cincin usus.peptida terhadap hidrolisis oleh enzim-enzim proteolitik usus halus. terutama dari enzim permulaan. Setiap enzim harus memainkan peranannya dalam urutan hidrolisis protein. khimotripsin dan elastase di usus halus.6 Penyerapan Protein Di dalam usus halus protein makanan dicerna total menjadi asam – asam amino. penurunan yang nyata dalam pencernaan 2. baik in vivo maupun in vitro.

kantong intestine bagi penelitian in vitro. maka penyerapan suatu asam amino murni berbeda dengan penyerapannya bila di dalam suatu kelompok. Memang di dalam tinja ada protein. dari sel – sel epithel usus yang terlepas dan sebagian besar dari mikroflora usus yang terbawa ke dalam tinja tersebut. intestinal loop. Ada tanda – tanda bahwa masing – masing kelompok asam amino (asm amino netral. sehingga di dalam tinja praktis tak tersisa protein makanan. balance technique bagi in vivo). b) Memerlukan energi. tetapi bukan berasal dati makanan. Pada umumnya protein dicerna dan diserap secara sempurna. Akibat adanya kompetisi di antara sesama anggota satu kelompok. Penelitian – penelitian tersebut menunjukkan bahwa asam – asam amino diserap secara aktif. Pada gangguan pencernaan dan penyerapan. Pemecahan protein oleh mikroflora usus 37 . Beberapa sifat terdapat pada suatu mekanisme penyerapan aktif: a) Aliran zat yang diserap dapat menentang gradien konsentrasi. c) Menunjukkan fenomena jenuh pada ketinggian konsentrasi tertentu. d) Menunjukkan gejala persaingan antara para anggota dari satu 2 e) Dihambat oleh zat – zat penghambat oksidasi. asam amino basa dan asam amino asam). protein makanan dapat terbawa ke dalam colon dan dipecah oleh mikroflora usus. melainkan dari cairan pencernaan. diserap secara aktif mempergunakan satu transport carrier untuk masing – masing kelompok tersendiri – sendiri.

kerang atau udang. kapiler darah meningkat. Malah ada pula kasus alergi terhadap air susu. Manifestasi reaksi allergik dapat berupa kontraksi otot – otot polos pada saluran pernapasan. sehingga terjadi serangan asmatik. Kumpulan ikatan – ikatan ini diberi nama ptomaine. merangsang upaya – alat pertahanan perlawanan. hasil pemecahan protein dan asam amino di anataranya gas H2S. Dapat pula reaksi tersebut berupa permeabilitas oedema lokal. permukaan sehingga kulit. Dekarboksilasi asam – asam amino menghasilkan berbagai ikatan amino yang toksik. Ada pula polypeptida atau molekul protein dengan berat molekul rendah yang dapat menenmbus lapisan epitel usus dan masuk diserap ke dalam cairan tubuh dan aliran darah. Pada dasarnya gejala – gejala ini menyangkut pembuluh darah dan otot – otot polos. Atas dasar – dasar inilah terdapat orang – orang yang alergi terhadap beberapa jenis makanan sumber protein. menimbulkan gejala – gejala alergik. dua anggota ptomaine ialah putrescine dan cadaverine. dan reaksi demikian disebut reaksi allergik. tubuh bersifat antigenik.menimbulkan proses pembusukan (putrefaction). Zat – zat toksik ini dapat diserap oleh tubuh dan memeberikan keluhan – keluhan. untuk menggerakkan upaya diantaranya dengan membuat badan – badan anti (antibodies). terjadi terutama pada sehingga terjadi urticaria (biduran). seperti demam dan gatal – gatal. indol dan skatol yang berbau busuk. Antibody bereaksi melawan antigen. Polypeptida dan protein asing ( bukan asli dibuat dalam metabolisme tubuh itu sendiri) yang masuk ke dalam milieu interieur. terutama jenis ikan laut. 38 .

campuran asam – asam amino hasil pencernaan protein makanan itu ditambah dengan asam – asamamino endogen sehingga konsentrasinya menjadi 3-4 kali yang berasalo dari makanan. Penambahan ini menyebabakan komposisi asam – asam amino menjadi lebih seimbang. karena asam – asam amino sangat cepat ditangkap oleh sel – sel tubuh.Setelah asam – asam amino diserap ke dalam jaringan dinding usus. Plasma amino acid pattern dapat ditentukan dengan metoda khormatographi kertas atau TLC. Kadar protein 7% di dalam makanan sudah sanggup menyebabkan perbedaan kadar asam amino dalam darah. Kenaikan kadar asam amino di dalam plasma darah ini tidak menyolok. yang dapat ditentukan kuantitasnya. Khromatogram yang terdapat demikian 39 . Di dalam rongga intestine. Postprandial kadar asam amino di dalam darah arterial meningkat lebih tinggi daripada di dalam darah vena. yang meningkatkan penyerapan. asam amino ditransport bersama albumin. sehingga dianggap sebagai asam amino bebas. Dengan menambahkan alkohol kepaa sampel plasma. Dalam aliran darah. terus dialirkan ke dalam kapiler darah dan melalui Vena portae ke dalam hati. ikatan asam amino dengan albumin ini terputus dan terdapat asam amino bebas di dalam plasma tersebut. sebelum dan setelah pemberian dosis. Meskipun demikian dengan teknik penentuan yang cukup sensitif dapat diperlihatkan kadar asam – asam amino yang berbeda antara darah arterial dan darah vena. sehingga kadarnya di dalam aliran darah tidak sampai memuncak tinggi. tetapi ikatannya sangat longgar.

Protein hewani pada umumnya mempunyai kualitas (nilai gizi) lebih tinggi dibandingkan dengan protein nabati. Bahan makanan sumber protein hewani pada umumnya lebih mahal dibandingkan dengan sumber protein nabati. memberikan komposisi asam – asam amino yang bernilai gizi tinggi. fingerprinting dari asam amino bebas di dalam Top of Form Bottom of Form 2. sehingga daya cerna sumber protein nabati pada umumnya lebih rendah dibandingkan dengan sumber protein hewani. Memasak makanan dengan memanaskannya akan merusak dan memecahkan dinding sel tersebut. campuran beberapa bahan makanan sumber protein nabati dapat menghasilkan komposisi asam amino yang secara keseluruhannya mempunyai kualitas cukup tinggi. Campuran nasi dengan kacang kedelai atau hasil olah kedelai.disebut plasma. sehingga protein yang terdapat di dalam sel menjadi terbuka dan dapat dicapai oleh cairan pencernaan saluran gastrointestinal.7. karena pengaruh saling suplementasi. Juga bubur kacang hijau dengan ketan hitam yang banyak dijual di warung – warung di tepi jalan di kota – kota di pulau Jawa. Metabolisme Protein Protein dalam makanan nabati terlindung oleh dinding sel yang terdiri atas selulosa. yang tidak dapat dicerna oleh cairan pencernaan kita. Namun demikian. adalah komposisi yang baik untuk mendapatkan campuran 40 .

sel tersebut akan membentuknya membutuhkan dari asam asam amino amino tidak yang tersedia. Bila sel esensial tertentu utnuk pembentukan protein. a. asam aminotirosin merupakan precursor pengantar saraf neropinefrin dan epinefrin yang mengantarkan pesan-pesan saraf ke seluruh tubuh. karena protein terigu di dalam mie campur dengan protein daging atau ikan di dalam baksonya. atau menjadi tiroksin. Bila sel membutuhkan protein tertentu. Penggunaan Asam Amino untuk Membentuk Ikatan-ikatan Lain Sel juga dapat membentuk ikatan-ikatan lain dari asam amino. Juga mie bakso merupakan makanan rakyat yang bernilai protein tinggi.unit karbon-karbon fragmen yang berasal dari glukosa. sel akan membutanya dengan cara memecah asam amino lain yang tersedia dan menggabungkan gugus aminonya dengan unit. b. Misalnya. Penggunaan Protein Untuk Membentuk Protein atau Asam Amino Tidak Esensial.asam – asam amino bernilai protein tinggi. Triptofan 41 . Kedua jenis makanan tersebut disukai oleh rakyat daya dan beli dijual dengan harga banyak yang yang terjangkau masyarakat membutuhkannya. Sebaiknya kedua jenis makanan rakyat itu digalakkan dan disebrkan lebih meluas lagi ke segala bagian tanah air kita ini. Tirosin juga dapat diubah menjadi melanin yaitu pigmen tubuh. hormone yang mnegatur laju metabolisme.

Oleh karena itu. c. Deaminase Asam Amino Deaminasi atau melepasnya gugus amino (NH2) dari asam amino akan menghasilkan sisa berupa ammonia dalam sel. Ammonia yang bersifat racun akan masuk dalam peredaran darah dan dibawa ke hati. Pemecahan protein tubuh guna memenuhi kebutuhan energy dan glukosa pada akhirnya akan menyebabkan melemahnya otot-otot. setelah terlebih dahulu melepas gugus NH2-nya melalui proses deaminasi. Kelebihan asam amino dalam tubuh. Glukosa dibutuhkan sebagai sumber energy sel-sel otak dan system saraf. a. sel terpaksa menggunakan protein untuk membentuk glukosa dan energy. Ureum Ureum dikeluarkan diproduksi dari asam amino bebas di dalam tubuh yang tidak digunakan dan dari pemecahan protein jaringan tubuh. urine. Penggunaan Asam Amino sebagai Energi Walaupun fungsi utama protein adalah untuk pertumbuhan. Penggunaan Kelebihan Protein untuk Pembentukan Lemak 42 . akan memasuki jalur metabolisme yang sama dengan yang digunakan oleg karbohidrat dan lipida. Bila glukosa atau asam lemak di dalam tubuh terbatas.merupakan prekursor pengantar saraf serotonin dan vitamin niasin. bilamana tubuh kekurangan zat energy fungsi protein untuk menghasilkan energy atau untuk membentuk glukosa akan didahulukan. dan mengembalikannya dari tubuh ke melalui peredaran ginjal dan darah. e. Hati akan mengubah ammonia menjadi ureum yang sifat racunnya lebih rendah. dibutuhkan konsumsi karbohidrta dan lemak yang cukup tiap hari sehingga protein dapat digunakan sesuai fungsi utamanya.

Kelebihan asam amino untuk keperluan sintesis protein dan berbagai ikatan nitrogen tetapi asam bukan di ikatan protein sel-sel akan ada dimetabolisme. persediaan Akan dalam protein yang metabolic amino berada dalam keseimbangan dinamis yang dapat setiap waktu digunakan. f. mukosa saluran cerna. protein akan mengalami deaminase. 1.Dalam keadaan berlebihan. Perubahan protein secara terus-menerus pada orang dewasa diperlukan untuk memelihara persediaan asama amino untuk memenuhi kebutuhan segera asam amino oleh berbagai sel dan jaringan guna pembentukan protein. Jaringan yang paling aktif dalam perubahan protein adalah protein plasma. pankreas. Persediaan Metabolik Asam Amino Di dalam tubuh tidak ada persediaan besar asam amino. 2. Dengan demikian. maka protein secara berlebihan dapat menyebabkan kegemukan. Metode penilaian kualitas protein Lima metode yang dijelaskan di bawah ini adalah yang paling sering digunakan untuk menilai kualitas protein. dan ginjal. Nitrogen dikeluarkan dari tubuh dan sisa-sisa ikatan karbon akan diubah menjadi lemak dan disimpan di dalam tubuh. Jaringan otot dan kulit biasanya tidak terlalu aktif. hati.8.Protein mudah dicernakan sudah dikoreksi Asam amino Skor * (PDCAAS): 43 .

dan murah. 3.0 untuk kedua AAS dan PCDAAS dianggap menunjukkan bahwa protein mengandung asam amino esensial yang melebihi kebutuhan manusia.Asam amino Skor (AAS) Bahan kimia teknik dianggap cepat. PDCAAS yang diterima saat ini adalah kualitas untuk protein erat determinations hewan. Jalur ini sedang dalam perdebatan sebagai ahli merasa bahwa pembulatan bawah berkualitas tinggi protein gagal untuk mencerminkan kemampuan dari protein untuk melengkapi nilai gizi yang lebih rendah protein dengan berkualitas. Metode ini memiliki dua keprihatinan utama. Pertama adalah 44 . 2. pada tahun 1990 di FAO / WHO pertemuan itu diputuskan bahwa protein memiliki nilai lebih tinggi dari 1. Nilai lebih besar dari 1. Itu protein adalah berdasarkan nilai yang paling membatasi asam amino yg diperlukan. Ini mewakili rasio berat untuk mendapatkan jumlah protein yang dikonsumsi. konsisten. Oleh karena itu.0. Alat tersebut yg harus ada asam amino yang hadir dalam protein dan membandingkannya dengan nilai referensi protein.The mengukur dilakukan Skor Asam amino dengan karena tambahan mudah dicernakan komponen.0 akan dibulatkan ke bawah 1. membandingkannya dengan Sejumlah ahli gizi merasa metode ini perlu dipelajari lebih lanjut perbaikan dan tambahan perubahan dapat dilihat pada masa depan.Efisiensi Protein Ratio (PER) Ukuran kemampuan protein untuk mendukung pertumbuhan yang weanling tikus.

Sumber – Sumber Protein Terbaik 1. 4. Ayam Ayam adalah makanan yang sering Selain sangat kali enak tinggi kita nikmati.Bagian payudara.Bagian paha .Biologi Nilai (BV) Ukuran jumlah nitrogen tetap dibandingkan dengan jumlah nitrogen diserap. Kedua. 3.6 gram protein 45 .Bagian Sayap .perhatian yang tidak dapat diaplikasikan untuk pertumbuhan bayi dan anak-anak sebagai asam amino pertumbuhan persyaratan untuk bayi kurang dari orang-orang untuk tikus.ayam protein mengandung tersebar berbagai tubuhnya. . 2.10 gram protein .9.5 oz 30 gram protein . juga yang di . PER langkah-langkah sehingga Anda pertumbuhan mungkin tetapi tidak pemeliharaan orang dewasa. 5. The BV dan NPU metode keduanya mencerminkan ketersediaan dan mudah dicernakan dan mereka memberikan yang akurat kajian kebutuhan pemeliharaan.Nitrogen Pemanfaatan Protein (NPU): yang menggunakan keterbatasan dalam menentukan kebutuhan protein pada rasio nitrogen yang digunakan untuk pembentukan jaringan dibandingkan dengan jumlah nitrogen dicerna.

Telur Ayam Telur mungkin sudah cukup sering kita dengar sebagai sumber protein 46 . untuk juga memiliki protein yang -Kebanyakan ikan fillet atau -Tuna (6 oz) . 3.Daging ayam dimasak (4 oz) . Ikan Ikan yang putih Selain tubuh tinggi. adalah memiliki seperti sehat ikan binatang daging ayam.40 gram protein steak adalah sekitar 22 gram protein untuk 100 gram ikan yang dimasak..35 gram protein *(untuk ukuran rata-rata)* 2.

yang tinggi. 1 cangkir . Susu Susu protein tinggi bagus memiliki yang selain untuk telur. -Susu. Susu juga pertumbuhan tubuh dan juga untuk kekuatan tulang kalsium tinggi.6 gram protein 4. -1 Telur besar .6 -10 gram protein dengan yang mengandung 47 . 1 cangkir .8 gram protein -Susu kedelai.

8-12 gram protein 6. 1 cangkir yogurt . Selain rasanya yang nikmat. Keju Keju banyak disukai orang dan juga terkenal untuk kalsium 48 . Yogurt Yogurt adalah semacam makanan buah2an yang diolah menjadi eskrim nikmat seperti Sour-Sa**y dan Red M*ngg*. mereka juga mengandung protein yang cukup tinggi.5.

Kacang Bermacam-macam yang tinggi mengandung kacang protein kacang polong. cangkir ¼ .7 atau 8 gram per 28gram protein -Parmesan .8 gram protein Almond.6 gram protein 49 . ¼ cangkir . ¼ cangkir .5 gram protein Biji bunga matahari.dan protein yang dikandungnya. dimasak ½ cangkir . -Cheddar . ¼ cangkir .9 gram protein Mete.10 gram per 28gram protein 7. 2 sendok makan .8 gram protein Kacang tanah.8 gram protein Kacang mentega.

Tahu Ini dia makanan favorit orang Indonesia selain tempe. 1. ketika ia menemukan keadaan ini di Ghana.Akibat kelebihan dan kekurangan protein • Akibat kekurangan protein. 2. Afrika. Kekurangan protein sering ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan kondisi yang dinamakan Marasmus.3 gram protein. Dimana dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang 50 .8. Kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan Kwasiorkor pada anak-anak dibawah lima tahun (balita). -1 ons tahu = 2.10. Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial ekonomi rendah. Cecily Williams pada tahun 1933. Istilah kwashiorkor pertamakali diperkenalkan oleh Dr. Kwasiorkor.

dan pirang kemerahan kusam. Berat badan tidak terlalu rendah. .bila anak kedua sedang ditungu kelahirannya. sehingga penurunan berat badan relatif tidak terlalu jauh. Kehadiran kwashiorkor erat kaitannya dengan albumin serum.Edema. Ciri-ciri: -Rambut halus. bahkan dapat tertutup oleh adanya udema.Didaerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit yang menunjukkan hyperpigmentasi dan kulit dapat mengelupas dalam lembar yang besar. Kwashiorkor dapat terjadipada konsumsi energi yang cukup atau lebih. . .pertumbuhan terhambat. meninggalkan 51 .Otot-otot berkurang dan lemah. Pada kwashiorkor gambaran klinik anak sangat berbeda.Muka bulat seperti bulan (moonface) . tetapi bila pengobatan odema menghilang. jarang. . kaki dan tangan.Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar dengan garis-garis permukaan yang jelas. sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein. Biasanya berat badan tersebut tidak sampai dibawah 60 % dari berat badan standar bagi umur yang sesuai. Gejalanya : .diperoleh anak pertama.Gangguan psikimotor.Kwashiorkor lebh banyak terdapat pada usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang terlambatmenyapih. . maka berat badan yang rendah akan mulai menampakkan diri. Ciri khas dari kwashiorkor yaitu terjadinya edema di perut.

Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti wasting penyakit terjadi merusak.Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan sel-sel hati. . seperti : panjang.Marasmus. . Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian besar negara sedang berkembang dan lebih banyak dari kwashiorkor. Suhu badan juga lebih rendah dari suhu anak sehat. Marasmus berpengaruh dalam waku yang panjang terhadap mental dan fisik yang sukar diperbaiki.Lemak dibawah kulit berkurang.Muka seperti orang tua (oldman’s face).Perut anak membuncit karena pembesaran hati. Pada penderita marasmus biasanya tidak ada pembesaran hati (hepatomegalia) dan kadar lemak serta kholesterol didalam darah menurun. pada karena Marasmus (12 umumnya merupakan karena formula bayi bulan pertama). . lingkar kepala dan lingkar dada.Otot-otot berkurang dan melemah.dasar yang licin berwarna putih mengkilap. . dan anak 52 . terlambat diberi makanan tambahan. Hal ini dapat penyapihan mendadak.Erat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran kerangka. 2. pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau sering terkena infeksi. Gejalanya : . .Pertumbuhan terhambat. .

maka dapat dilakukan upaya penanggulangan sebagai berikut : .Pemberian tablet Fe. 53 . • Upaya Penanggulangan.Pemberian kapsul vit. kenaikan ureum darah. terutama pada bayi. Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. . Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen.Pengumpulan data KADARZI.Pemantauan garam beryodium. • Akibat Kelebihan Protein. Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan obesitas. kenaikan amoniak darah.Pemberian makanan tambahan (PMT). Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain. Ini dilihat pada bayi yang diberi susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi. A . Diet protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat badan kurang beralasan. . . Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis. dan demam. sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg BB. Untuk menanggulangi kekurangan / kelebihan protein. dehidrasi.tergeletak in-aktif.pemantauan status gizi (PSG) masyarakat. tidak ada perhatian bagi keadaan sekitarnya. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua kali angaka kecukupan gizi AKG) untuk protein. . diare.

Protein Globular c.BAB 3 PENUTUP 1. Berdasarkan struktur molekulnya.Fungsi Protein : • • Pertumbuhan (untuk anak) dan pemeliharaan (untuk orang dewasa) Pembentukan ikatan-ikatan essensial tubuh Mengatur keseimbangan air Memelihara netralitas tubuh Pembentukan antibody Mengangkut zat-zat gizi 54 • • • • . protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama.1KESIMPULAN 1. 2. dalam beberapa kasus. 3. nitrogen. belerang. hidrogen. Protein terdiri dari karbon. tersier (tingkat tiga).Protein Bentuk Serabut (fibrous) b. sekunder (tingkat dua). oksigen. dan kuartener (tingkat empat) 4.Protein Konjugasi 5. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. yaitu : a. Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki. yaitu berupa dan. struktur primer (tingkat satu).

Diharapkan masyarakat atau pun pembaca mau ikut serta menggalakkan program tentang pemberantasan gizi buruk. terutama tentang protein.2 SARAN a. untuk mencapai Indonesia sehat 2011 55 .• Sumber energy 6. Kepada tenaga kesehatan untuk dapat mengadakan penyuluhan kepada masyarakat tentang gizi. d. Agar seluruh ibu-ibu memperhatikan gizi anak. c. Diharapkan kepada seluruh masyarakat untuk dapat memenuhi asupan protein. agar tidak ada lagi penderita gizi buruk. yaitu Protein Kasar (Crude Protein) dan Protein Sejati (True Protein) 3. b. terutama asupan proteinnya. agar dapat tumbuh dengn sehat.Protein dapat kita bagi menjadi 2 kelas utama.

G. Ahmad Djaeni. Edisi IV. ” Ilmu Gizi”. 1996. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). 1982. Moehdi. Jakarta : 2003. Jakarta : Departemen pendidikan dan kebudayaan Sabirin Matsjeh. Jakarta : 2002. ”Ilmu Gizi”. enzim. Kartasapoetra. Biokimia (konsep-konsep dasar). The Biology Project-Biochemistry. 1994. Jakarta: Erlangga Muhamad Wirahadi Kusumah.DAFTAR PUSTAKA Lehningger. Drs. Gramedia Pustaka Utama. ”Prinsip Dasar Ilmu Gizi”. Biokimia. Penerbit : Papasinar Sinanti. Drs. Jakarta: EGC 2003. 1977. Penerbit : Rineka Cipta. Kimia Organik II. Penerbit : PT. S. dan asam nukleat). Albert L. Biokimia (protein. dkk. S. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan kebudayaan Stryer L. Jakarta : 2006. 56 . 1994. Bandung: ITB Purwo Arbianto. Jakarta : 2006. Penerbit : Dian Rakyat. Edisi: 28 Januari 2003 Almatsier. Sediaoetama. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). ”Ilmu Gizi”.

57 .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful