MAKALAH PROTEIN

DISUSUN OLEH :
1. Denny Hartanto 2. Diana La Rose 3. Didi Kurniawan 4. Dodi Prasetya 5. Dwi Andi Prasetya 6. Egi Barban Nugraha 7. Eko Firly Firmansyah 8. Eko Waluyo 9. EkoYudi Anto

(28) (29) (30) (31) (32) (33) (34) (35) (36)

3 TPTL 1 SMK WIWOROTOMO PURWOKERTO 2011/2012 Kata Pengantar

Puji syukur penulis panjatkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberi rahmat, hidayah, serta karuniaNya kepada kelompok kami sehingga kami dapat menyelesaikan makalah yang berjudul KIMIA yang di berikan pada tanggal 25 juli 2011 Kelompok kami menyadari bahwa makalah ini masih belum sempurna dan banyak kesalahan, oleh karena itu kelompok kami mengharapkan saran dan kritik yang membangun demi kesempurnaan makalah ini. PROTEIN tepat pada waktunya. Makalah ini ditulis untuk memenuhi tugas kelompok

Purwokerto, Agustus 2011

( team Penulis )

DAFTAR ISI
2

KATA PENGANTAR DAFTAR ISI 2

1

BAB 1 PENDAHULUAN 3 1.0 LATAR BELAKANG 1.1 TUJUAN 3 1.2 METODE PENULISAN 3 BAB 2 PEMBAHASAN 2.1.PENGERTIAN 4 25 27 28 31 34 37 38 42 4 3

2.2.KOMPOSISI PROTEIN 5 2.3.STRUKTUR PROTEIN 2.4.KLASIFIKASI PROTEIN 2.5.PENCERNAAN PROTEIN 2.6.PENYERAPAN PROTEIN 2.7.METABOLISME PROTEIN

2.8.METODE PENILAIAN KUALITAS PROTEIN 2.9.SUMBER- SUMBER PROTEIN TERBAIK BAB 3 PENUTUP 46 3.1.KESIMPULAN 3.2.SARAN 47 48 DAFTAR PUSTAKA 46

2.10.AKIBAT KELEBIHAN DAN KEKURANGAN PROTEIN

BAB 1 PENDAHULUAN
3

10

Latar Belakang
Protein merupakan komponen penting atau komponen utama

sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan atau tumbuhan .

1.1 Tujuan
a. Tujuan Umum. Agar mahasiswa dan pembaca mengerti tentang pentingnya protein untuk tubuh kita. b. Tujuan Khusus.  Mengemukakan permasalahan tentang protein ♣ Menjabarkan kadar dan fungsi protein bagi manusia ♣ Memberitahu kepada mahasiswa sumber protein ♣ Menjelaskan akibat dan kekurangan protein ♣ Dl

1.2 Metode Penulisan
Penulis mempergunakan metode observasi dan kepustakaan. Cara-cara yang digunakan pada penyusunan makalah sendiri menggunakan : Studi Pustaka dan browsing dari internet. Dalam metode ini team penulis membaca buku-buku yang berkaitan denga penulisan makalah i

BAB II PEMBAHASAN 2.1 Pengertian

4

Protein (akar kata protosdari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalahsenyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer darimonomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatanpeptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapasulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua selmakhluk hidup dan virus. Protein memiliki berbagai fungsi seperti: 1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal

ribonuklease, tripsin 2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein sitoskeleton 3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misalTrombin 4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormontumbuh (auksin), 5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan 6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam aminobagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). 7. Monelin ,pada suatutanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein antibeku pada ikan. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti yangmembentuk batang dan sendi

5

sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun. hidrogen. dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi urutan yang bermacam – macam. Beberapa dari asam amino ini dapatsynthesized lain dari asam amino (disebut 6 . Ciri – ciri utama molekul protein yaitu : 1. nitrogen. Umumnya reaktis sangat spesifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. Terdapat ikatan kima lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan – lengkungan rantai polopeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. 2. membentuk suatu rantai polipeptida. dll 4. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa factor seperti pH. dan. Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai didalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan.belerang. Hal inimembuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino. Gugusfungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat. dalam beberapa kasus. Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam amino. oksigen. 3. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein.2 Komposisi Protein Protein terdiri dari karbon. seperti gugus yang ada padakarbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino. 2.Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen. Proteinberdasarkan bentuk.

Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyaigugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yangsama yaitu pada atom karbon alfa.sebagai nonessential asam amino). Oleh karena itu asam amino ini disebut asam-amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini Struktur asam amino α Suatu asam amino. c. Gugus amino yang terikat pada atom C α.α terdiri atas: a. 7 . Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam) b. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. d. Atom H yang terikat pada atom C α. a. Asam Amino. sementarabeberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial) 1. Atom C α.

rumus strukturnya. Ada 20 asam amino yangbertindak sebagai pembangun molekul protein.e. Gugus R yang juga terikat pada atom C α Contoh struktur dari beberapa asam amino Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkanoleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. nama umumdan Sifat gugus Sturktur rantai samping singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini N o Nama Singkat an 1 Alanin Ala hidropibik Valin* 2 Val Polar tak bermuatan 8 .

3 Leusin* Leu 4 Triptofan * Trp 5 Metionin * Met 9 .

6 Isoleusin * Ile 7 Prolin Pro 8 Fenilalan in* Phe 9 Serin Ser Polar tak bermuatan 10 .

10 Glisin Gly 11 Threonin * Thr 12 Sistein Cys 13 Asparagi n Asn 11 .

14 Glutamin Gln 15 Tirosin Tyr 16 Asam aspartat Asp Bermuatan negative pada PH 7 (asam) 12 .

Asam 17 glutamat e Glu 18 Arginin Arg Bermuatan positif pada PH 7 (basa) 13 .

19 Lisin* Lys 20 Histidin His Catatan : tanda *) Asam Amino esensial Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok. Penyusun protein. 14 . 12 jenis asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Fungsi Asam Amino antra lain : 1. berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui makanan. asam amino non-enensial dan asam amino esensial. termasuk enzim. Sedangkan 8 sisanya.

Kerangka nukleat) dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif 4. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan gugus R: 1. hormon. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Triptofan Valin polar tak bermuatan Asparagin Sistein Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin bermuatan positif Arginin Histidin Lisin bermuatan negatif Asam Aspartat Asam glutamat 15 .2. Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam amino sebagai berikut. 2. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). dan asam 3. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R.

Biasanya pertama diambil kali (dipakai) dari sumber (dimana) Sebagai protein tersebut ditemukan. 16 . d. mempunyai nama umum (trivial). biji polong-polongan. daging. pisang. jagung). Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan. Asam amino esensial Dari 20 asam amino pembangun molekul protein. beberapa jenis keju). Rata-rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1. bawang putih. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. 3. kacang merah. susu skim. glisin berasal dari bahasa yunani yang artinya manis. sapi. asam glumatat diisolasi dari gandum. antara lain sebagai berikut: a. pistacio. daging (ayam. ikan.dan biji wijen. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial. susu. Ciri – cirri Asam amino essensial : 1. 2. kacang mete.5 g. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air. b. Triptofan terdapat pada telur. sayuran (bayam. dan ikan. tahu tempe). daging. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu. ada delapan diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan. dan keju. serta kacang-kacangan (kapri.a. c. ikan . contoh.susu (susu murni. Lisin: terdapat dalam protein kedelai. asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus.

ikan. wijen. seperti daging. alpukat. Tirosin terkandung dalam hati ayam. telar. telur. dan gentil. keju. Sistein juga di temukan pada bahan pangan 17 . tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan dan kedelai. a. dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988. daging. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin. Leusin. ragi. pisang. Selain itu. banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein. asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung minyak seperti kacang tanah. Valin. beras merah dan kacang kedelai. ikan dan daging.e. h. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain: a. susu. yang Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. g. sapai. b. Tirosin. Fenilalamin terdapat pada daging ayam. f. tanpa efek samping. Isoleusin. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin. susu dan keju. terdapat pada produk-produk peternakan seperti penting bagi tranmisi impuls saraf. pertama kali di temukan Menurut dalam penelitian keju. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin.

Sedangkan dari produk tumbuhan. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan berperan dalam daya tahan terhadap mamalia lain.seperti cabai. k. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen. bawang bombai. histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. dan inti bulis gandum. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik. Pada anak-anak. dan berbagai olahannya. Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produkproduk peternakan seperti daging. h. Serin d. c. susu. susu. telur. hamper 2 per tiga. Prolin e. brokoli. j. ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah. haver. arginin sangatlah penting. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG. Aspartat juga dimungkinkan kepenatan. Asam amino ini berfungsi 18 . telur. Histidin: bagi manusia. bawang putih. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging. dan kacang-kacangan. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. f. ikan. i.

Beberapa di antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism sel. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi asam amino. telur dan susu (serta produk turunannya). l.sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia biokimia. Sebagai contoh. Asparagin di temukan pula pada daging (segala macam sumber). asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin. a. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf). Asam amino non protein Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam α-amino. HO OH NCH CH NCH H2 2CH C 2 2 2 H CH 2 Asam 3-amino propionate (β-alanin) CH OH HOCH OHCH NH3 2 CH2 2CH2 H Asam 4-amino butanoat (γ-amino butirat) 19 . yang terbentuk alami. dalam tubuh di akibat temukan proses dalam Secara glutamin gandum dan kedelai.

asam amino basa dan asam amino netral. Beberapa contoh sebagai berikut: Asam glutamat Suatu asam amino asam Lisina Suatu asam amino basa Valin Suatu asam amino netral Serina Suatu asam amino netral 20 . Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina NH HHOCH C OO2 C 2CH2 H CCH CH NH2 2 3 H H 2 CH C Homosisteina b. Pengaruh gugus samping Homosirena Berdasarkan atas struktur rantai samping.Asam pentotenat Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam αamino yang bukan penyusun protein. asam amino dibedakan menjadi asam amino asam.

Asam amino sebagai ion dipol Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan pKa=10. c. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut: COOH 3N C R 21 H . Reaksi-reaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping.Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam glutamate. Misalnya hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam amino. sedangkan kelebihan gugus –NH2 menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari –NH3 dan pKb dari gugus –COO-. Asam amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral.

3 asam amino netral Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan negative pada satu molekul ion. CH3OH H2O CH3COOH H2O + RNH2 ASAM BASA H+ + CH3OH+ + OHH+ + CH3COOOH. maka asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa.Gambar 1. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau “zwitterions”.+ RNH3+ BASA ASAM RNH3 + CIRNH3+ + H2O BASA H2O RNH3 + CIRNH2 + H3O+ ASAM BASA + ASAM RNH3+ + H2O RNH3OH + H+ Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu: 22 .

zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus. Dalam pelarut air. Gugus –COO.adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus –NH2. Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik.a. b.↔ H2NCH(CH3)COO. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik. sedangkan 23 .+ H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid ) Zwitter-ion Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus –COOH. –NH3+). Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH. asam amino berupa “Zwiter ion” sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO.

Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan 24 . maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan sifat ion karboksilat (COO-). Dalam keadaan demikian. Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Sifat-sifat asam dan basa amino Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) di dalam satu molekul.gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi. Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai berikut. R CH CO2H + OHH + + R CHCOO- OHH + R CH COONH3 + 3 NH NH2 Asam amino pada pH tinggi 9bersifat basa) (3) pH makin tinggi Asam amino pada pH rendah (bersifat asam) Bentuk ion dipole (netral) (1) Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino. asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. –COO-). dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada asam kuat. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitterion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral a.

secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut: R C2 HH NOOH H COOH atau N2 C R H atau Proyeksi ficscher L-asam amino (S-asam) Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid.dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OHmenghasilkan anion (3). maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation. Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut 25 . sehingga (1) bersifat asam. yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative. Stereokimia asam amino Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. b. Keasaman gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO-.

amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris. Sebagai contoh. semua asam amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini. maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH2) terletak disebelah kiri. CHO R C H2 NOOH H HO H CH2OH L (-) – gliseraldehid L-asam amino Setiap asam α. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon tak simetris yang dimilikinya. c. tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L. Misalnya treonina atau isoleusina. Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino. hanya akan dijelaskan dua reaksi yang 26 . masing-masing mempunyai dua atom karbon tak simetris. karena itu disebut asam amino L-alfa. Reaksi asam amino Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat.proyeksi fischer. kecuali glisin. gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan.

α.asam amino. yang bisa dipakai secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino. diidentifikasi dengan cara kromatografi. Dalam suasan basa lemah. • Reaksi dansil klorida 27 .amino dan derivate gugus α. 4-dinitrobenzena (FDNB). • Reaksi asam amino Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus αkarboksil.amino dengan l-fluoro-2. Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin. Enyawa amida. gugus α.cukup penting saja. dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). 4-dinitrofetil. Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipedtida. memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning. Semua asam amino dan peptide yang mengandung.amino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif.asam amino membentuk derivate 2. • Reaksi ninhidrin Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino. FDNB bereaksi dengan α. aster dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini.amino yang terjadi. Prolina dan hidroksi prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi. • Reaksi sanger Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α. FDNB juga bereaksi dengan gugus α.amino. terjadilah dapat larutan berwarna biru yang cara intensitasnya ditentukan dengan spektrofotometri. disebut DNP.

Dalam suasana asam dalam pelarut nitrometana. memberikan hasil senyawa disuffida. yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin. yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. • analisia asam amino 28 . Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat. maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri. • reaksi basa Schiff reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus αamino dengan gugus aldehida. hidroksifenol pada tirosina. Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi. dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut. dan sistina. dan menghasilkan merkaptida. • reaksi gugus R gugus SH pada sisteina. • reaksi edman reaksi edman merupakan reaksi antar α. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara αasam amino dan substrat.asam amino dengan fenilisotio-sianat.Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetil-amino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida). Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu reaksi rantai polipeptida. Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara kromatografi. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi.

Struktur Protein Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. struktur tersier dan struktur kuartener. asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe tipe tipe D. lipida dan campuran karbohidrat. asam nukleat. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda. Berbagai cara kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya.R . maka itu adalah tipe L. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam.3. D L meskipun beberapa siput laut menghasilkan Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino 2.prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino. dari singkatan COOH . maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN. protein. a. Struktur primer 29 . tetapi juga peptide.NH2). Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Pada umumnya. nukleotida. struktur sekunder. 1. Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D.

6 Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: • alpha helix (α-helix. berupa pilinan rantai asam- asam amino berbentuk seperti spiral. "lekukan-beta").6. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. pola lipatan berulang dari rangka protein.Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. • beta-turn. Struktur primer protein 2. berupa lembaran- lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (SH). Lihat Gambar 2. dan 30 . (β-turn. • beta-sheet (β-sheet. Gambar 2. "puntiran-alfa"). Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler. "lempeng-beta").

Sebagai contoh. berbentuk globuler. (γ-turn. Lihat contoh Gambar 2. Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 2. 31 .• gamma-turn. "lekukan-gamma"). struktur tersier enzim sering padat.7. 1. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. tersier Struktur Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu.

8.4. Karakteristik terhadap protein enzim 32 serabut adalah rendahnya daya larut.Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit. Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai mekanis batang yang kaku. protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama. a. Berdasarkan struktur molekulnya. Kasifikasi Protein 1. yang dipaparkan pada Gambar 2. 2. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. mempunyaikekuatan yang tinggi dan tahan . Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein 2. b. yaitu : 1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu .

Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin. Protein Globular Protein globular berbentuk bola. 1 . Langkah pertama protein terjadi. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer. Enzim-enzim tersebut meneruskan pencernaan protein. Getah pankreas yang mengandung enzim tripsin. yang dalam 33 . khimotripsin. Protein Konjugasi Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non asam asam amino. Globulin. Fosfoprotein dan Metaloprotein) 2. Lambung merupakan suatu tempat yang pada berbagai spesies.Pencernaan protein dimulai di lambung. Pencernaan Protein Di dalam rongga mulut. elastin. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein. protein makanan belum mengalami proses pencernaan. keratin. 2. terdapat dalam cairan jaringan tubuh. protein dalam mula-mula dicerna. dan karboksipeptidase dialirkan ke duodenum. Pepsin memecah protein menjadi gugusan yang lebih sederhana.5. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh (kolagen. dan Protamin). Lipoprotein. mudah berubah dibawah pengaruh suhu. dan myosin). 3.pencernaan. bila pakan pencernaan berhubungan dengan enzim pepsin dari getah lambung. Histon. yaitu proteosa dan pepton.

Pepsin lalu menguraikan protein menjadi polipeptida kecil dan beberapa asam amino bebas. prokarboksipeptidase. hingga Karena makanan hanya sebentar saja tinggal di dalam lambung. dan histidine. kimotripsinogen. Pencernaan protein dilanjutkan di dalam usus halus oleh campuran enzim yang bersifat protease. sepertitr ip s in o g e n . polipeptida diuraikan menjadi asam amino dengan menggunakan enzim pankreas dan intestinal protease: a. pencernaan dibentuknya campuran polipeptida. Di usus halus. 34 . 2001). 2007). tyrosine.d proelastase. Di lambung. Trypsin -> menguraikan ikatan peptida menjadi asam amino lysine dan arginine. Chymotrypsin -> menguraikan ikatan peptoda menjadi asam amino phenylalanine. b.lambung dimulai oleh pepsin. sehingga enzim pencernaan dapat memecah ikatan peptide. Pankreas mengeluarkan cairan basa dan mengandung a n berbagai sedikit prekursorp r o te a s e . 2 . tryptophan. Hydrochloric acid (HCL) menguraikan rangkaian protein (denaturasi protein) dan mengaktifkan enzim pepsinogen menjadi pepsin. Carboxypeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung karboksil polipeptida. c. Asam klorida mengubah enzim pepsinogen tidak aktif yang dikeluarkan oleh mukosa lambung menjadi protein bentuk hanya aktif terjadi pepsin. methionine. memecah zat-zat lebih rumit menjadi peptida dan akhirnya kedalam asam-asam amino (Anonim. Enzim-enzim ini menghidrolisis ikatan peptide tertentu. asparagine. proteose dan pepton (Almatsier. Asam klorida lambung membuka gulungan protein (proses denaturasi).

asam yaitu amino. b. Disamping itu tripsin dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik lain berasal dari pancreas. prokarboksipeptidased a n proelastase diubah menjadi karboksipeptidase dan elastase aktif. Intestinal tripeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi dipeptida dan asam amino. Elastase dan collagenase -> menguraikan polipeptida menjadi polipeptida yang kebih kecil dan tripeptida. Kimotripsinogen diubah menjadi beberapa jenis kimotripsina k t i f . tripeptida. Perubahan ini juga dilakukan oleh tripsin sendiri secara otokatalik. Intestinal dipeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi asam amino. Enzimenzim pankreas ini memecah protein dari polipeptida menjadi peptide sebagian lebih pendek. usus halus dan juga menjadi mengeluarkan enzim-enzim protease menghidrolisis ikatan peptide.d. c. Dan enzim yang ada di permukaan sel dinding usus halus: a. Intestinal aminopeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung amino polipeptida kecil. Mukosa yang dipeptida. Sentuhan kimus terhadap mukosa usus halus merangsang dikleuarkannya enzime n t e r o k i n a s e yang mengubaht r i p s i n o g e n tidak aktif yang berasal dari pancreas menjadi tripsin aktif. Sekali proteolisis telah dimulai oleh pepsin maka akan terjadi peningkatan yang cepat dalam kepekaan senyawa 35 . Akan tetapi keadaan asam proventrikulus dan empedal berguna untuk memecah protein sedemikian rupa sehingga sebagian besar senyawa peptida yang peka terhadap pepsin menjadi terurai. hanya sedikit senyawa yang peka terhadap aksi proteinase.

Polipeptida hasil pencernaan pepsin dalam proventrikulus dan empedal kemudian dipecah oleh tripsin. terutama dari enzim permulaan. Semua asam amino larut di dalam air sehingga dapat berdifusi secara pasif melalui membran sel. ada yang lebih mudah dan cepat. 36 . Dalam banyak hal. Setiap enzim harus memainkan peranannya dalam urutan hidrolisis protein. ( metoda cincin usus. hidrolisa hasil kegiatan satu enzim melengkapi substrat untuk enzim berikutnya. khimotripsin dan elastase di usus halus.peptida terhadap hidrolisis oleh enzim-enzim proteolitik usus halus. yang kemudian diserap melalui sel – sel epithelium dinding usus. Aksi enzim-enzim tersebut membebaskan banyak sekali senyawa peptida terakhir yang dicerna oleh aminopeptidase. yang tidak mungkin terjadi pada difusi pasif. Ternyata bahwa kecepatan dan mudahnya asam amino menembus membran sel melebihi hasil difusi pasif.6 Penyerapan Protein Di dalam usus halus protein makanan dicerna total menjadi asam – asam amino. Penyerapan asam – asam amino telah banyak sekali dipelajari. Bahkan asam – asam amino tersebut dapat diserap menentang suatu gradient konsentrsi ( concentration gradient). baik in vivo maupun in vitro. Jadi hambatan setiap enzim proteolitik. karboksipeptidase dan peptidase khusus lainnya yang terdapat dalam rongga atau mukosa usus kecil. penurunan yang nyata dalam pencernaan 2. pepsin atau tripsin akan mengakibatkan protein. tetapi ada yang lebih lambat penyerapannya. dan untuk berbagai asam amino tidak sama.

Beberapa sifat terdapat pada suatu mekanisme penyerapan aktif: a) Aliran zat yang diserap dapat menentang gradien konsentrasi. diserap secara aktif mempergunakan satu transport carrier untuk masing – masing kelompok tersendiri – sendiri. sehingga di dalam tinja praktis tak tersisa protein makanan. Pada umumnya protein dicerna dan diserap secara sempurna. c) Menunjukkan fenomena jenuh pada ketinggian konsentrasi tertentu. b) Memerlukan energi. intestinal loop. Memang di dalam tinja ada protein. melainkan dari cairan pencernaan. dari sel – sel epithel usus yang terlepas dan sebagian besar dari mikroflora usus yang terbawa ke dalam tinja tersebut. asam amino basa dan asam amino asam). tetapi bukan berasal dati makanan. Pada gangguan pencernaan dan penyerapan. Penelitian – penelitian tersebut menunjukkan bahwa asam – asam amino diserap secara aktif. d) Menunjukkan gejala persaingan antara para anggota dari satu 2 e) Dihambat oleh zat – zat penghambat oksidasi. balance technique bagi in vivo). Ada tanda – tanda bahwa masing – masing kelompok asam amino (asm amino netral. protein makanan dapat terbawa ke dalam colon dan dipecah oleh mikroflora usus. Pemecahan protein oleh mikroflora usus 37 . maka penyerapan suatu asam amino murni berbeda dengan penyerapannya bila di dalam suatu kelompok. Akibat adanya kompetisi di antara sesama anggota satu kelompok.kantong intestine bagi penelitian in vitro.

Pada dasarnya gejala – gejala ini menyangkut pembuluh darah dan otot – otot polos. sehingga terjadi serangan asmatik. tubuh bersifat antigenik. seperti demam dan gatal – gatal. Malah ada pula kasus alergi terhadap air susu. Atas dasar – dasar inilah terdapat orang – orang yang alergi terhadap beberapa jenis makanan sumber protein. Antibody bereaksi melawan antigen. hasil pemecahan protein dan asam amino di anataranya gas H2S. Zat – zat toksik ini dapat diserap oleh tubuh dan memeberikan keluhan – keluhan.menimbulkan proses pembusukan (putrefaction). Polypeptida dan protein asing ( bukan asli dibuat dalam metabolisme tubuh itu sendiri) yang masuk ke dalam milieu interieur. permukaan sehingga kulit. kapiler darah meningkat. untuk menggerakkan upaya diantaranya dengan membuat badan – badan anti (antibodies). dan reaksi demikian disebut reaksi allergik. merangsang upaya – alat pertahanan perlawanan. Kumpulan ikatan – ikatan ini diberi nama ptomaine. Dekarboksilasi asam – asam amino menghasilkan berbagai ikatan amino yang toksik. Ada pula polypeptida atau molekul protein dengan berat molekul rendah yang dapat menenmbus lapisan epitel usus dan masuk diserap ke dalam cairan tubuh dan aliran darah. terutama jenis ikan laut. Dapat pula reaksi tersebut berupa permeabilitas oedema lokal. indol dan skatol yang berbau busuk. Manifestasi reaksi allergik dapat berupa kontraksi otot – otot polos pada saluran pernapasan. 38 . menimbulkan gejala – gejala alergik. terjadi terutama pada sehingga terjadi urticaria (biduran). dua anggota ptomaine ialah putrescine dan cadaverine. kerang atau udang.

yang dapat ditentukan kuantitasnya. Kenaikan kadar asam amino di dalam plasma darah ini tidak menyolok. Kadar protein 7% di dalam makanan sudah sanggup menyebabkan perbedaan kadar asam amino dalam darah. Khromatogram yang terdapat demikian 39 . sehingga kadarnya di dalam aliran darah tidak sampai memuncak tinggi. ikatan asam amino dengan albumin ini terputus dan terdapat asam amino bebas di dalam plasma tersebut. Meskipun demikian dengan teknik penentuan yang cukup sensitif dapat diperlihatkan kadar asam – asam amino yang berbeda antara darah arterial dan darah vena. Dengan menambahkan alkohol kepaa sampel plasma.Setelah asam – asam amino diserap ke dalam jaringan dinding usus. asam amino ditransport bersama albumin. sehingga dianggap sebagai asam amino bebas. Postprandial kadar asam amino di dalam darah arterial meningkat lebih tinggi daripada di dalam darah vena. Di dalam rongga intestine. sebelum dan setelah pemberian dosis. Plasma amino acid pattern dapat ditentukan dengan metoda khormatographi kertas atau TLC. Dalam aliran darah. tetapi ikatannya sangat longgar. campuran asam – asam amino hasil pencernaan protein makanan itu ditambah dengan asam – asamamino endogen sehingga konsentrasinya menjadi 3-4 kali yang berasalo dari makanan. terus dialirkan ke dalam kapiler darah dan melalui Vena portae ke dalam hati. karena asam – asam amino sangat cepat ditangkap oleh sel – sel tubuh. yang meningkatkan penyerapan. Penambahan ini menyebabakan komposisi asam – asam amino menjadi lebih seimbang.

Metabolisme Protein Protein dalam makanan nabati terlindung oleh dinding sel yang terdiri atas selulosa. sehingga daya cerna sumber protein nabati pada umumnya lebih rendah dibandingkan dengan sumber protein hewani. Campuran nasi dengan kacang kedelai atau hasil olah kedelai. Protein hewani pada umumnya mempunyai kualitas (nilai gizi) lebih tinggi dibandingkan dengan protein nabati. Memasak makanan dengan memanaskannya akan merusak dan memecahkan dinding sel tersebut.disebut plasma. karena pengaruh saling suplementasi. adalah komposisi yang baik untuk mendapatkan campuran 40 . Namun demikian. Juga bubur kacang hijau dengan ketan hitam yang banyak dijual di warung – warung di tepi jalan di kota – kota di pulau Jawa. Bahan makanan sumber protein hewani pada umumnya lebih mahal dibandingkan dengan sumber protein nabati. campuran beberapa bahan makanan sumber protein nabati dapat menghasilkan komposisi asam amino yang secara keseluruhannya mempunyai kualitas cukup tinggi. yang tidak dapat dicerna oleh cairan pencernaan kita.7. memberikan komposisi asam – asam amino yang bernilai gizi tinggi. fingerprinting dari asam amino bebas di dalam Top of Form Bottom of Form 2. sehingga protein yang terdapat di dalam sel menjadi terbuka dan dapat dicapai oleh cairan pencernaan saluran gastrointestinal.

Triptofan 41 .unit karbon-karbon fragmen yang berasal dari glukosa. asam aminotirosin merupakan precursor pengantar saraf neropinefrin dan epinefrin yang mengantarkan pesan-pesan saraf ke seluruh tubuh. atau menjadi tiroksin. sel tersebut akan membentuknya membutuhkan dari asam asam amino amino tidak yang tersedia. Penggunaan Asam Amino untuk Membentuk Ikatan-ikatan Lain Sel juga dapat membentuk ikatan-ikatan lain dari asam amino. Sebaiknya kedua jenis makanan rakyat itu digalakkan dan disebrkan lebih meluas lagi ke segala bagian tanah air kita ini. Bila sel esensial tertentu utnuk pembentukan protein. hormone yang mnegatur laju metabolisme. Kedua jenis makanan tersebut disukai oleh rakyat daya dan beli dijual dengan harga banyak yang yang terjangkau masyarakat membutuhkannya. sel akan membutanya dengan cara memecah asam amino lain yang tersedia dan menggabungkan gugus aminonya dengan unit. b. Juga mie bakso merupakan makanan rakyat yang bernilai protein tinggi. a. karena protein terigu di dalam mie campur dengan protein daging atau ikan di dalam baksonya. Misalnya. Penggunaan Protein Untuk Membentuk Protein atau Asam Amino Tidak Esensial. Bila sel membutuhkan protein tertentu. Tirosin juga dapat diubah menjadi melanin yaitu pigmen tubuh.asam – asam amino bernilai protein tinggi.

Glukosa dibutuhkan sebagai sumber energy sel-sel otak dan system saraf. Ureum Ureum dikeluarkan diproduksi dari asam amino bebas di dalam tubuh yang tidak digunakan dan dari pemecahan protein jaringan tubuh. urine. Penggunaan Kelebihan Protein untuk Pembentukan Lemak 42 . bilamana tubuh kekurangan zat energy fungsi protein untuk menghasilkan energy atau untuk membentuk glukosa akan didahulukan. akan memasuki jalur metabolisme yang sama dengan yang digunakan oleg karbohidrat dan lipida. Deaminase Asam Amino Deaminasi atau melepasnya gugus amino (NH2) dari asam amino akan menghasilkan sisa berupa ammonia dalam sel. c. Ammonia yang bersifat racun akan masuk dalam peredaran darah dan dibawa ke hati.merupakan prekursor pengantar saraf serotonin dan vitamin niasin. Pemecahan protein tubuh guna memenuhi kebutuhan energy dan glukosa pada akhirnya akan menyebabkan melemahnya otot-otot. Oleh karena itu. a. Bila glukosa atau asam lemak di dalam tubuh terbatas. sel terpaksa menggunakan protein untuk membentuk glukosa dan energy. e. setelah terlebih dahulu melepas gugus NH2-nya melalui proses deaminasi. dan mengembalikannya dari tubuh ke melalui peredaran ginjal dan darah. dibutuhkan konsumsi karbohidrta dan lemak yang cukup tiap hari sehingga protein dapat digunakan sesuai fungsi utamanya. Hati akan mengubah ammonia menjadi ureum yang sifat racunnya lebih rendah. Kelebihan asam amino dalam tubuh. Penggunaan Asam Amino sebagai Energi Walaupun fungsi utama protein adalah untuk pertumbuhan.

Metode penilaian kualitas protein Lima metode yang dijelaskan di bawah ini adalah yang paling sering digunakan untuk menilai kualitas protein.8. Persediaan Metabolik Asam Amino Di dalam tubuh tidak ada persediaan besar asam amino. pankreas. Nitrogen dikeluarkan dari tubuh dan sisa-sisa ikatan karbon akan diubah menjadi lemak dan disimpan di dalam tubuh. Jaringan otot dan kulit biasanya tidak terlalu aktif. maka protein secara berlebihan dapat menyebabkan kegemukan. 2. Perubahan protein secara terus-menerus pada orang dewasa diperlukan untuk memelihara persediaan asama amino untuk memenuhi kebutuhan segera asam amino oleh berbagai sel dan jaringan guna pembentukan protein. Jaringan yang paling aktif dalam perubahan protein adalah protein plasma. Dengan demikian.Protein mudah dicernakan sudah dikoreksi Asam amino Skor * (PDCAAS): 43 .Dalam keadaan berlebihan. 1. protein akan mengalami deaminase. f. Kelebihan asam amino untuk keperluan sintesis protein dan berbagai ikatan nitrogen tetapi asam bukan di ikatan protein sel-sel akan ada dimetabolisme. persediaan Akan dalam protein yang metabolic amino berada dalam keseimbangan dinamis yang dapat setiap waktu digunakan. dan ginjal. mukosa saluran cerna. hati.

3. Jalur ini sedang dalam perdebatan sebagai ahli merasa bahwa pembulatan bawah berkualitas tinggi protein gagal untuk mencerminkan kemampuan dari protein untuk melengkapi nilai gizi yang lebih rendah protein dengan berkualitas.0 untuk kedua AAS dan PCDAAS dianggap menunjukkan bahwa protein mengandung asam amino esensial yang melebihi kebutuhan manusia. pada tahun 1990 di FAO / WHO pertemuan itu diputuskan bahwa protein memiliki nilai lebih tinggi dari 1. PDCAAS yang diterima saat ini adalah kualitas untuk protein erat determinations hewan. Oleh karena itu. Alat tersebut yg harus ada asam amino yang hadir dalam protein dan membandingkannya dengan nilai referensi protein. Ini mewakili rasio berat untuk mendapatkan jumlah protein yang dikonsumsi.Asam amino Skor (AAS) Bahan kimia teknik dianggap cepat. Metode ini memiliki dua keprihatinan utama.0. 2. Pertama adalah 44 .Efisiensi Protein Ratio (PER) Ukuran kemampuan protein untuk mendukung pertumbuhan yang weanling tikus. Itu protein adalah berdasarkan nilai yang paling membatasi asam amino yg diperlukan.The mengukur dilakukan Skor Asam amino dengan karena tambahan mudah dicernakan komponen.0 akan dibulatkan ke bawah 1. Nilai lebih besar dari 1. konsisten. dan murah. membandingkannya dengan Sejumlah ahli gizi merasa metode ini perlu dipelajari lebih lanjut perbaikan dan tambahan perubahan dapat dilihat pada masa depan.

Nitrogen Pemanfaatan Protein (NPU): yang menggunakan keterbatasan dalam menentukan kebutuhan protein pada rasio nitrogen yang digunakan untuk pembentukan jaringan dibandingkan dengan jumlah nitrogen dicerna. 3.6 gram protein 45 .Bagian payudara.Biologi Nilai (BV) Ukuran jumlah nitrogen tetap dibandingkan dengan jumlah nitrogen diserap. . 5.perhatian yang tidak dapat diaplikasikan untuk pertumbuhan bayi dan anak-anak sebagai asam amino pertumbuhan persyaratan untuk bayi kurang dari orang-orang untuk tikus.9. 4. 2.Bagian paha . The BV dan NPU metode keduanya mencerminkan ketersediaan dan mudah dicernakan dan mereka memberikan yang akurat kajian kebutuhan pemeliharaan. Sumber – Sumber Protein Terbaik 1. Kedua.10 gram protein . juga yang di .ayam protein mengandung tersebar berbagai tubuhnya. Ayam Ayam adalah makanan yang sering Selain sangat kali enak tinggi kita nikmati. PER langkah-langkah sehingga Anda pertumbuhan mungkin tetapi tidak pemeliharaan orang dewasa.Bagian Sayap .5 oz 30 gram protein .

Ikan Ikan yang putih Selain tubuh tinggi.. 3.40 gram protein steak adalah sekitar 22 gram protein untuk 100 gram ikan yang dimasak.Daging ayam dimasak (4 oz) . adalah memiliki seperti sehat ikan binatang daging ayam. untuk juga memiliki protein yang -Kebanyakan ikan fillet atau -Tuna (6 oz) . Telur Ayam Telur mungkin sudah cukup sering kita dengar sebagai sumber protein 46 .35 gram protein *(untuk ukuran rata-rata)* 2.

yang tinggi. 1 cangkir .8 gram protein -Susu kedelai. Susu Susu protein tinggi bagus memiliki yang selain untuk telur. -Susu. Susu juga pertumbuhan tubuh dan juga untuk kekuatan tulang kalsium tinggi.6 -10 gram protein dengan yang mengandung 47 . -1 Telur besar .6 gram protein 4. 1 cangkir .

mereka juga mengandung protein yang cukup tinggi.8-12 gram protein 6. Keju Keju banyak disukai orang dan juga terkenal untuk kalsium 48 . Yogurt Yogurt adalah semacam makanan buah2an yang diolah menjadi eskrim nikmat seperti Sour-Sa**y dan Red M*ngg*. Selain rasanya yang nikmat. 1 cangkir yogurt .5.

8 gram protein Kacang mentega. Kacang Bermacam-macam yang tinggi mengandung kacang protein kacang polong. ¼ cangkir .8 gram protein Almond.7 atau 8 gram per 28gram protein -Parmesan . ¼ cangkir . ¼ cangkir . dimasak ½ cangkir .5 gram protein Biji bunga matahari. 2 sendok makan . -Cheddar .6 gram protein 49 .8 gram protein Kacang tanah.dan protein yang dikandungnya.9 gram protein Mete. cangkir ¼ .10 gram per 28gram protein 7.

10. Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial ekonomi rendah. ketika ia menemukan keadaan ini di Ghana.Akibat kelebihan dan kekurangan protein • Akibat kekurangan protein.3 gram protein. Dimana dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang 50 . 2. Cecily Williams pada tahun 1933. 1. Kekurangan protein sering ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan kondisi yang dinamakan Marasmus.8. Tahu Ini dia makanan favorit orang Indonesia selain tempe. Afrika. Kwasiorkor. Istilah kwashiorkor pertamakali diperkenalkan oleh Dr. -1 ons tahu = 2. Kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan Kwasiorkor pada anak-anak dibawah lima tahun (balita).

Didaerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit yang menunjukkan hyperpigmentasi dan kulit dapat mengelupas dalam lembar yang besar. Biasanya berat badan tersebut tidak sampai dibawah 60 % dari berat badan standar bagi umur yang sesuai.diperoleh anak pertama. sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein. Gejalanya : . Berat badan tidak terlalu rendah. kaki dan tangan. Kehadiran kwashiorkor erat kaitannya dengan albumin serum.Edema. meninggalkan 51 .pertumbuhan terhambat.Otot-otot berkurang dan lemah. . Ciri khas dari kwashiorkor yaitu terjadinya edema di perut. . sehingga penurunan berat badan relatif tidak terlalu jauh.Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar dengan garis-garis permukaan yang jelas. Ciri-ciri: -Rambut halus. dan pirang kemerahan kusam. tetapi bila pengobatan odema menghilang. .Gangguan psikimotor. Pada kwashiorkor gambaran klinik anak sangat berbeda. Kwashiorkor dapat terjadipada konsumsi energi yang cukup atau lebih. jarang.Kwashiorkor lebh banyak terdapat pada usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang terlambatmenyapih. bahkan dapat tertutup oleh adanya udema. maka berat badan yang rendah akan mulai menampakkan diri. .Muka bulat seperti bulan (moonface) .bila anak kedua sedang ditungu kelahirannya. .

Perut anak membuncit karena pembesaran hati. .Lemak dibawah kulit berkurang.Otot-otot berkurang dan melemah. pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau sering terkena infeksi.Marasmus. dan anak 52 . . pada karena Marasmus (12 umumnya merupakan karena formula bayi bulan pertama). . Gejalanya : . Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti wasting penyakit terjadi merusak.dasar yang licin berwarna putih mengkilap. Suhu badan juga lebih rendah dari suhu anak sehat.Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan sel-sel hati. . 2. Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian besar negara sedang berkembang dan lebih banyak dari kwashiorkor. seperti : panjang. Hal ini dapat penyapihan mendadak. .Pertumbuhan terhambat. Marasmus berpengaruh dalam waku yang panjang terhadap mental dan fisik yang sukar diperbaiki.Muka seperti orang tua (oldman’s face). .Erat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran kerangka. lingkar kepala dan lingkar dada. Pada penderita marasmus biasanya tidak ada pembesaran hati (hepatomegalia) dan kadar lemak serta kholesterol didalam darah menurun. terlambat diberi makanan tambahan.

53 . kenaikan amoniak darah. Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain. . dan demam. Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan obesitas. Ini dilihat pada bayi yang diberi susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi. Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis. . A . terutama pada bayi. Diet protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat badan kurang beralasan. maka dapat dilakukan upaya penanggulangan sebagai berikut : . dehidrasi.Pengumpulan data KADARZI. .Pemantauan garam beryodium.pemantauan status gizi (PSG) masyarakat.Pemberian kapsul vit. tidak ada perhatian bagi keadaan sekitarnya. • Akibat Kelebihan Protein. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua kali angaka kecukupan gizi AKG) untuk protein.tergeletak in-aktif. sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg BB.Pemberian makanan tambahan (PMT). Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. . diare. Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. kenaikan ureum darah. Untuk menanggulangi kekurangan / kelebihan protein.Pemberian tablet Fe. • Upaya Penanggulangan.

protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama. nitrogen. yaitu berupa dan. dalam beberapa kasus.BAB 3 PENUTUP 1.Fungsi Protein : • • Pertumbuhan (untuk anak) dan pemeliharaan (untuk orang dewasa) Pembentukan ikatan-ikatan essensial tubuh Mengatur keseimbangan air Memelihara netralitas tubuh Pembentukan antibody Mengangkut zat-zat gizi 54 • • • • . sekunder (tingkat dua). hidrogen. belerang. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Protein terdiri dari karbon. struktur primer (tingkat satu). Berdasarkan struktur molekulnya. 3. yaitu : a. 2. dan kuartener (tingkat empat) 4.Protein Bentuk Serabut (fibrous) b.Protein Konjugasi 5. tersier (tingkat tiga).1KESIMPULAN 1. oksigen. Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki.Protein Globular c.

Kepada tenaga kesehatan untuk dapat mengadakan penyuluhan kepada masyarakat tentang gizi. d.Protein dapat kita bagi menjadi 2 kelas utama.• Sumber energy 6. Diharapkan masyarakat atau pun pembaca mau ikut serta menggalakkan program tentang pemberantasan gizi buruk. b. terutama asupan proteinnya. agar dapat tumbuh dengn sehat. terutama tentang protein. c. untuk mencapai Indonesia sehat 2011 55 . Agar seluruh ibu-ibu memperhatikan gizi anak. agar tidak ada lagi penderita gizi buruk.2 SARAN a. yaitu Protein Kasar (Crude Protein) dan Protein Sejati (True Protein) 3. Diharapkan kepada seluruh masyarakat untuk dapat memenuhi asupan protein.

Gramedia Pustaka Utama. Penerbit : PT. Penerbit : Dian Rakyat. 1994. 1982. ”Ilmu Gizi”. Jakarta : 2006. 1994. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Drs. Jakarta : Departemen pendidikan dan kebudayaan Sabirin Matsjeh. 1977. ” Ilmu Gizi”. S. Kimia Organik II. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan kebudayaan Stryer L. 56 . Jakarta : 2006.G. Ahmad Djaeni. enzim. Edisi: 28 Januari 2003 Almatsier.DAFTAR PUSTAKA Lehningger. The Biology Project-Biochemistry. Biokimia. 1996. Edisi IV. dan asam nukleat). dkk. ”Ilmu Gizi”. Penerbit : Rineka Cipta. Drs. S. Jakarta : 2003. Jakarta: EGC 2003. ”Prinsip Dasar Ilmu Gizi”. Albert L. Jakarta: Erlangga Muhamad Wirahadi Kusumah. Moehdi. Bandung: ITB Purwo Arbianto. Sediaoetama. Biokimia (protein. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). Penerbit : Papasinar Sinanti. Kartasapoetra. Jakarta : 2002. Biokimia (konsep-konsep dasar).

57 .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful