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DEBER DE BIOLOGA Nombre: Vinicio Xavier Jimnez Morejn. Carrera: Medicina. Nivel: 1. Paralelo: C. Fecha: 19 de octubre del 2004.

Prin.- es un agente infeccioso que no contiene cido nucleico, sino una forma anormal de glicoprotena, una protena celular que normalmente se encuentra en el hospedador. De estructura ms elemental que los virus, los priones causan enfermedades en los seres humanos y en los animales. Antes de la identificacin de los priones, estas enfermedades, conocidas colectivamente como encefalopatas espongiformes transmisibles (patologas que cursan con degeneracin del cerebro) estaban vinculadas slo por la similitud de los sntomas; recientemente se ha demostrado que tienen una causa comn. DESCUBRIMIENTO DEL PRIN El camino que condujo al descubrimiento del prin comenz con las investigaciones de las encefalopatas espongiformes transmisibles (EET). En 1967 la cientfica britnica Tikvah Alper y sus colegas del Hospital Hammersmith en Londres, extrajeron tejido del cerebro de una oveja infectada con scrapie. Intentaron tratar qumicamente el tejido para aislar un virus, bacteria u otro agente potencialmente causante de la enfermedad. El tejido procesado fue entonces inyectado en una oveja sana para comprobar si la enfermedad era transmisible. La oveja sana contrajo el scrapie, lo que indicaba que el agente infeccioso estaba en el tejido del cerebro enfermo. Por tanto, este experimento mostr que el agente infeccioso poda reproducirse en animales sanos causando la enfermedad. Alper expuso entonces extractos de tejidos infectados con scrapie a radiaccin ultravioleta (un tratamiento que normalmente destruye cidos nucleicos) encontrando que los extractos mantenan su capacidad de transmitir la enfermedad. Al comienzo de la dcada de 1980, Stanley B. Prusiner, neurlogo y bioqumico estadounidense que trabajaba en la Universidad de California en San Francisco, encontr que extractos de tejidos similares a los utilizados por Alper no causaban enfermedad cuando se exponan a tratamientos que destruan protenas. Prusiner concluy, en un estudio publicado en 1982, que los agentes infecciosos responsables de las encefalopatas espongiformes transmisibles eran protenas. Prusiner denomin a estas partculas proteicas infecciosas priones y sugiri que las protenas causaban la enfermedad al replicarse en tejidos del sistema nervioso. En 1997 el bioqumico Stanley B. Prusiner recibi el Premio Nobel de Fisiologa y Medicina por sus estudios sobre los priones, un trabajo revolucionario y nuevo pero todava inacabado. CARACTERSTICAS DE LOS PRIONES La protena infecciosa o prin, identificada con las siglas PrPSC es una forma anormal, con una configuracin distinta, de la protena prin (PrPC), componente normal de las membranas neuronales de los mamferos. En los seres humanos la protena prin se codifica por un gen (PrP) situado en el brazo corto del cromosoma 20. La funcin biolgica de la protena normal no se conoce con exactitud, aunque s se han determinado las caractersticas de su estructura. La protena normal est compuesta por 253 aminocidos plegados en tres largas espirales (semejantes al cable del telfono) conocidas como hlices alfa. La forma infecciosa de esta protena o prin presenta exactamente la misma secuencia de aminocidos. No obstante, en lugar de plegarse en forma de hlice lo hace mediante un plegamiento plano, semejante al de un acorden parcialmente abierto. La forma patgena se caracteriza por su resistencia parcial a las proteasas; adems, es muy resistente a las altas temperaturas y no produce ningn tipo de reaccin en el sistema inmunolgico. No se sabe con exactitud cmo afecta el PrPSC al hospedador, pero puede replicarse transformando la protena prin normal sintetizada por el hospedador en PrP anormal. Algunos cientficos creen que la protena alterada causa enfermedad simplemente cuando contacta con la protena normal, obligando a sta a cambiar su configuracin, pasando de un plegamiento en forma de hlice a una forma aplanada y transformndola en una protena patgena. Las nuevas protenas pueden inducir el cambio de configuracin en otras protenas normales iniciando as una reaccin en cadena.

ENFERMEDADES CAUSADAS POR LOS PRIONES La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ), el sndrome de Gerstmann-Strussler-Scheinker (GSS), el kuru y el insomnio familiar fatal son enfermedades originadas por priones que afectan a los seres humanos. Entre las enfermedades provocadas por priones que afectan a distintas especies animales se pueden citar el scrapie (o escrapie) de ovejas y cabras; las encefalopatas espongiformes transmisibles (EET) de visones, bovinos, felinos y antlopes; y la enfermedad del agotamiento crnico de mulas y ciervos en cautiverio. El prin causante de la enfermedad puede adquirirse por procedencia externa o por mutaciones del gen PrP (heredadas o espordicas). As, se ha observado la transmisin de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en trasplantes de crnea, inyecciones de hormona del crecimiento o en injertos de duramadre, todos ellos procedentes de donantes afectados. Incluso la nueva variante de ECJ se ha relacionado con la ingestin de carne contaminada. En otros casos la enfermedad puede deberse a una mutacin espontnea del gen que codifica la protena prin (responsable de la ECJ espordica) o a la herencia de un gen alterado; este ltimo caso se relaciona con algunas de estas patologas que se transmiten por herencia familiar (la ECJ familiar, el sndrome de Gerstmann-Strussler-Scheinker o el insomnio familiar fatal). Pero en 1965 se demostr que un extracto del cerebro de una persona fallecida a consecuencia del kuru transmita la enfermedad a un chimpanc. En 1920 la tribu haba adquirido la costumbre de comer el cerebro de los muertos como muestra de respeto, y se cree que sta era la va de contagio. La administracin australiana prohibi la prctica del canibalismo en 1957. Al erradicarse esta tradicin, la enfermedad parece haberse extinguido por completo.