1. INTRODUÇÃO As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas.

As quais estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem participar dela como reagente ou produto. Atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações e também são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular. As enzimas apresentam ampla utilização biotecnológica, estendendo sua aplicação por ramos tão diversos como a medicina, farmacologia e em diversas áreas industriais (alimento, têxtil, limpeza, entre outros). A determinação de enzimas no Laboratório Clínico tem uma grande aplicação para o diagnóstico, prognóstico e acompanhamento da terapia de diversas patologias, especialmente no caso das doenças hepáticas, cardíacas, ósseas, musculares e pancreáticas (enzimologia clínica). Em alguns processos patológicos, as determinações enzimáticas contribuem significativamente para estabelecer a causa, localização e grau de extensão da lesão, para fazer o controle do tratamento e ainda determinar a cura. Assim sendo, as dosagens enzimáticas são extremamente importantes para a compreensão e controle de inúmeras doenças. Na atualidade, cerca de 10 enzimas são dosadas nos laboratórios clínicos, compreendendo, aproximadamente, 20 a 25 % do total de exames realizados. 2. OBJETIVOS Embasar o conhecimento teórico sobre as enzimas visto em sala de aula por meio de uma pesquisa sobre aplicação e importância das mesmas na indústria clínica. 3. APLICAÇÕES A seguir estão distribuídas as principais enzimas, suas fontes e aplicações, Tabela 1: Tabela 1 - Distribuição das enzimas de importância diagnóstica

necrose hepática. doença renal aguda e convulsões recentes. O piruvato é reduzido a lactato por ação da lactato desigrogenase (LDH). doenças musculares primárias (miopatia. ictérica obstrusiva. infarto do miocárdio. metástase hepática. entretanto por finalidade do estudo serão escolhidas ALT e AST. pancreatite aguda. existem outras que se aplicam como a Metodologia Cinética Colorimétrica de Tempo Fixo. drogas hepatotóxicas.1 Os valores elevados Os valores elevados de ALT são mais comumente verificados nas seguintes patologias: hepatites.1 Valores elevados Os valores elevados de AST são mais comumente encontrados nas seguintes patologias: hepatites. Os valores de referência para soro ou plasma são: • Até 41 U/L na temperatura de 37 ºC • Até 29 U/L na temperatura de 30 ºC Além desta metodologia.1 ALT A alanina aminotransferase (ALT) ou trasaminase glutâmico-pirúvica (GTP/TGP) é uma enzima encontrada predominantemente no fígado. Nas células hepáticas. tumor hepático. operações cardíacas. A atividade enzimática da ALT na amostra é calculada com base na redução da absorbância em 340 ou 365 nm. trauma muscular esquelético. 3.2. cirrose hepática. queimaduras graves. 3. anglioplastia e cateterização cardíaca. no fígado. anemia hemolítica aguda. processo infiltrativo hepático (tumor). miosite). 3. distrofia muscular progressiva.1. a AST localiza-se no citoplasma (40%) e na mitocôndria (60%).Todas as enzimas descritas são de suma importância. 3. enquanto que a coenzima NADH é oxidada a NAD +.1.2 Métodos de dosagem Uma das metodologias que podem ser empregadas é a Metodologia Cinética no Ultravioleta Otimizada com fundamento químico mediante ação da ALT catalisando a transferência do grupo amina da alanina para o cetoglurato com a formação de glutamato e pivurato. em concentração moderada nos rins e em menores quantidades no coração e nos músculos esqueléticos. quando o NADH se transforma em NAD+. drogas hepatotóxicas. mononuclease infecciosa com hepatite. 3. músculos esqueléticos e em menor concentração nos rins e pâncreas. cirrose. colestase. . necrose hepática. miosite e pancreatite.2 AST A aspartato aminotransferase (AST) ou transaminase glutâmico-oxalacética (GOTT/TGO) é uma enzima encontrada em concentração muita alta no músculo cardíaco. isquemia hepática.

Devido à sua distribuição diversificada pelos tecidos.2 Métodos de Dosagem Uma das metodologias que podem ser empregadas é a Metodologia Cinética no Ultravioleta Otimizada com fundamento químico mediante ação do LDH catalisando a conversão do piruvato para lactato. enquanto que a coenzima NADH é oxidada a NAD+. hepatite. quando o NADH se transforma em NAD+. infarto pulmonar.  AL + NAD+ → AP + NADH + H+ (LDH catalisando) (LDH catalisando) (Mede-se o ↑ na absorção UV)  AP + NADH + H+ → AL + NAD+ (Mede-se a ↓ na absorção UV) Os valores de referência para soro ou plasma são: • 105 – 210 U/L na temperatura 25 ºC • 140 – 210 U/L na temperatura 30 ºC • 207 – 414 U/L na temperatura 37 ºC . rim. acidente vascular cerebral.3 LDH A desidrogenase láctica (LDH) e encontrada em vários tecidos como o coração. que é proporcional à atividade de LDH na amostra analisada. doenças do parênquima renal. 3. os valores de LDH total estarão altos em uma variadade de situações clínicas. hemácias. cirrose. quando determinada conjuntamente com outrs enzimas.3. pulmões e tecido linfóide. tumores. O oxaloacetato é reduzido a malato por ação da malato desidrogenase (MDH). músculo esquelético. Determina-se o decréscimo da absorbância em 349 nm. enquanto o NADH é oxidado para NAD+. a dosagem da LDH total não é um indicador específico nem de doenças hepáticas nem de doenças cardíacas.2. distrofia muscular. fígado. Os valores de referência para soro ou plasma são: • Até 42 U/L na temperatura de 37 ºC • Até 27 U/L na temperatura de 30 ºC Além desta metodologia.3. ou quando fracionada em isoenzimas. torna-se bastante útil para o diagnóstico dessas patologias.3.1 Valores elevados As causas mais comuns de elevação da LDH total são: infarto do miocárdio. icterícias obstrutivas.2 Métodos de Dosagem Uma das metodologias que podem ser empregadas é a Metodologia Cinética no Ultravioleta Otimizada com fundamento químico mediante ação da AST catalisando a transferência do grupo amina do aspartato para o cetoglutarato com a formação de glutamato e oxalato. Desse modo. 3. A atividade enzimática da AST na amostra é calculada com base na redução da absorbância em 340 ou 365 nm. Entretanto. existem outras que se aplicam como a Metodologia Cinética Colorimétrica de Tempo Fixo. 3. anemias. cérebro.

REFERÊNCIAS 1.4.enq. CONCLUSÃO Pode-se verificar a aplicabilidade das enzimas na indústria clínica assim como perceber a correlação multidisciplinar requerido pelo assunto.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2003/const_m icroorg/enzimas.htm 2. http://www. 5.bioqmed.ufrj.htm .br/enzimas/biotecnoaplica.http://www.ufsc.