You are on page 1of 46

126

5.CITOPLASMA
Citoplasma (cytoplasma) reprezintă acea componentă a celulei situată între plasmalemă şi nucleolemă. Cuprinde în volumul său : - o matrice citoplamatică ( hialoplasmă sau citoplasma fundamentală) ce corespunde părţii din citoplasmă, care nu este cuprinsă în compartimentele delimitate de membranele intracelulare; - organite celulare sau intracitoplasmatice (organellae cytoplasmaticae); şi - incluziuni (inclusiones cytoplasmaticae) celulare. 5.1. Matricea citoplasmatică Matricea citoplasmatică (matrix cytoplasmae) se prezintă ca un mediu intern al celulei în care sunt "găzduite" organitele celulare. O lungă perioadă de timp s-a considerat că matricea citoplasmatică este omogenă, nestructurată (amorfă), fapt pentru care a fost denumită hialoplasmă.

Fig.5.1.

Ultrastructura citoplasmei 1-Membrana celulară; 2-Citoscheletul membranei; 3- Microtubuli; 4-Microtrabecule; 5-Mitocondrie; 6Reticul endoplasmic rugos; 7-Polizomi; 8-Fibre de stress; 9-Ribozomi.

Ultrastructura citoplasmei
Denumire Componente I.Citoscheletul matriceal Ultrastructuri a.Microfilamentele b.Microfilamentele intermediare c.Microtrabecule A.Matricea citoplasmatica d.Microtubuli Faza solidă Observatii

II. Citosolul

Citoplama astructurata 1.Microfilamentele de actina

Faza fluidă

Contin:actina, tropomiozina, troponinele (T,C,I)

I. Organitele miscarii celulare

2.Microfilamentele de miozina

Contin:molecule de miozina

3.Microtubulii

Contin: α si β tubuline, dineină

II. Organitele energetice

Mitocondriile

Au : membrana externa, membrana interna cu criste, compartiment extern, matrice mitocondrială

a.Ribozomi

Au: subunitate mica de 40S, subunitate mare de 60s

B.Organite citoplasmatice

III. Organitele de sinteza

b.Reticulul endoplasmatic

Reticul endoplasmatic rugos

Reticul endoplsamatic neted c.Complexul Golgi Compus din: microvezicule, cisterne golgiene si macrovezicule

IV. Organitele de digestie

1.Lizozomi

Contin: hidrolaze acide

2.Peroxizomi (glioxizomi)

Contin: uratoxidaza si catalaza

I.Incluziuni cu substante de rezerva C.Incluziuni citoplasmatice II.Incluziuni cu produsi de elaborare III. Incluziuni cu produsi de dezasimilatie IV. Incluziuni cu pigmenti

Vezicule delimitate de endomembrane

Conţin : proteine, lipide, glucide,vitamine, minerale

Conţin : granule de zimogen granule de mucigen, hormoni,etc.

Pigmenti cromolipoizi

lipofuscina, hemofuscina

1.Pigmenti endogeni

-carotenoizi, melanici, cu nucleu tetrazolic

2.Pigmenti exogeni

-praf, pulberi,caroten

La microscopul optic apare astructurată, cu grade diferite de acidofilie sau bazofilie. În celula vie prezintă vâscoelasticitate, apărând mai frecvent cu aspect de gel decât de sol, în funcţie de echilibrul dinamic dintre procesele de polimerizare şi depolimerizare, echilibru determinat de momentul funcţional al celulei, de condiţiile mediului intracelular si extracelular.

Cu ajutorul microscopiei electronice (de transmisie şi de înalt voltaj) s-a observat, în hialoplasmă, citoscheletul matriceal, format din microfilamente şi microtubuli, precum şi dintr-o reţea de microtrabecule.În acest fel matricea citoplasmatică, prezintă două faze sau componente: -o componentă (fază) fluidă,denumită citosol, ce conţine apă, aminoacizi,enzime,electroliţi, ioni şi gaze; - o componentă (fază) solidă, polimerizată, sub forma unei reţele bogată în proteine structurale şi în enzime.(Fig.5.1.) Matricea citoplasmatică îndeplineşte mai multe roluri: - menţine forma celulei şi o adaptează la necesităţile funcţionale ale celulei prin componentele citoscheletului; - este sediul de desfăşurare a unor procese metabolice, precum glicoliza, gluconeogeneza, glicogenoliza, glicogenogeneza, biosinteza acizilor graşi, a nucleotidelor, etc.; - conţine sau depozitează glicogen (în ficat şi muşchi), lipide (în corticosuprarenală),

întretăindu-se în toate direcţiile. adăposteşte organitele celulare şi incluziunile citoplasmatice. centriolii. lizozomii. Acest sistem poate stabili conexiuni temporare cu unele organite ca mitocondriile. Unele organite sunt delimitate de membrane (complexul Golgi. 7. formând un sistem al endomembranelor. centrul celular. denumite enzime marker. peroxozomii. reticulul endoplasmic rugos şi neted. 4digestia intracelululară (lizozomii.mişcarea intracelulară (microfilamentele. de ordinul nanometrilor. microtubulii.Lizozomii au ca enzime marker fosfataza acidă şi aril sulfataza. pigmenţi. lizozomii. 2. putând fii observate numai la microscopul electronic (ribozomii. fiind observabile la microscopul optic (complexul Golgi. 5-dezintoxicare (reticulul endoplasmic neted. Organitele delimitate conţin în structura membranelor unele enzime caracteristice. reticulul endoplasmic neted şi rugos. Organitele celulare îndeplinesc diferite funcţii: 1. peroxizomii. microtubulii şi microfilamentele). ce pot fi evidenţiate prin metode histochimice. . citocromoxidazei şi a enzimelor ciclului Krebs. 3. mitocondriile. Organitele citoplasmatice au diferite mărimi. mitocondriile. De exemplu.unele funcţii speciale în celulele musculare (miofilamentele). ribozomi liberi.2. în timp ce altele sunt lipsite de membrane (ribozomii.ergastoplasma) iar altele sunt mai mici. peroxizomii au catalaza şi urat oxidaza. reticulul endoplasmic). peroxizomii. 6.Citoscheletul Citoscleletul (cytoskeleton) este o reţea în spaţiu (tridimensională) de filamente proteice şi microtubuli care străbat întreaga matrice citoplasmatică. unele vacuole şi cu membrana periferică. iar reticulul endoplasmic glucozo-6-fosfataza. compexul Golgi). centriolii). în celulele nervoase (neurofilamentele) şi nevroglice (gliofilamentele).deplasarea celulei în mediu extracelular (cilii şi flagelul). complexului Golgi şi învelişului nuclear se află în continuitate structurală şi funcţională. 15% din ARN-ul celular (sub formă de ARN mesager şi ARN de transport). în celulele epiteliale (tonofilamentele). peroxizomii). 5.ioni. Membranele ce aparţin reticulului endoplasmic. mitocondria se caracterizează prin prezenţa monoaminoxidazei. unele de ordinul micrometrilor.sinteza de molecule necesare celulei sau destinate exportului (ribozomii. peroxizomii).producerea de energie (mitocondriile). microtubulii şi microfilamentele).

La extremitatea negativă (notată cu -). putând apare izolate sau grupate. Microfilamentele şi microtubulii Microfilamentele (microfilamentum. Ele se asamblează şi dezasamblează rapid în celulă. microtubulii. .1.2. Microtubulii (microtubulus. deoarece procesele de polimerizare şi depolimerizare se desfăşoară concomitent şi continuu. viteza polimerizării este mult mai mare decât cea a depolimerizării. determinând scurtarea. Microtubulii şi microfilamentele prezintă polaritate. a) sunt componente ale citoscheletului. Microfilamentele şi microtubulii sunt ultrastructuri cu caracter dinamic. . În compunerea citoscheletului intră microfilamentele. prezente în citoplasma tuturor celulelor. Citoscheletul se modifică în celulele maligne.interacţionează cu nucleul şi cu organitele celulare (mitocondriile. evidenţiindu-se enzime glicolitice legate de filamentele de actină. în special din actină şi miozină.interacţionează cu macromoleculele din citosol.menţine forma celulei şi o adaptează la necesităţile funcţionale. . fibroblastele transformate malign îşi pierd fibrele de stress din citoschelet şi devin sferice. microfilamentele intermediare şi microtrabeculele.i) sunt componente ale citoscheletului cu aspect cilindric. în citoplasmă existând un depozit permanent de monomeri de actină şi de dimeri de tubulină.ia parte la formarea citoscheletului membranei.veziculele sinaptice).participă la transportul proteinelor în lungul axonului. încât microfilamentul sau microtubulul se alungeşte. Pot apare grupaţi sau izolaţi. Sunt orientate pe direcţii diferite şi formate din molecule proteice. viteza de depolimerizare este mai mare. participând la menţinerea lor în poziţie şi la deplasarea lor în celulă (mitocondriile şi lizozomii efectuând o mişcare saltatorie). La extremitatea pozitivă (notată cu +). Pentru o anumită concentraţie de . .. apărând mai abundente în celulele care prezintă mişcări de deplasare în ţesuturi sau mişcări active intracitoplasmatice.participă la realizarea mişcărilor celulei.Citoscheletul îndeplineşte funcţii variate: . Au lungimi variate şi un diametru de 5-7 nm. încât polimerizarea şi depolimerizarea se desfăşoară cu viteze diferite la cele două extremităţi. 5. denumite tubuline. Astfel. formaţi prin polimerizarea unor molecule proteice. cu diametrul cuprins între 20-30 nm. asemănătoare celor din celulele musculare.

monomeri liberi în citosol. De asemenea unele proteine ca profilina. Dinamismul citosheletului este influenţat foarte mult de cationii bivalenţi. modificând forma şi mobilitatea celulelor. miozina influenţează polimerizarea şi depolimerizarea microfilamentelor de actină. fibrina. ca de exemplul calmodulina. Din acest motiv.2. iar la extremitatea pozitivă se ataşează molecule. microtubulii liberi au capătul negativ inserat în centrul celular sau în corpusculii bazali. Ionul de calciu îşi exercită efectele sale prin intermediul unor proteine ce leagă calciul. Un alt factor care modulează dinamismul citoscheletului îl reprezintă nucleotidele.vilina. alfaactinina. încât este considerată a fi un receptor intracelular pentru calciu.2.5. o proteină formată din 148 aminoacizi. (Fig. microfilamentul sau microtubulul se află într-o stare de echilibru. se deplasează de-a lungul filamentului sau microtubulului.5. modificarea concentraţiei ionilor de calciu ( Ca2+) induce polimerizarea sau depolimerizarea microtubulilor şi reglează interacţiunile dintre actină şi miozină. În acest fel. În polimerizarea şi depolimerizarea microtubulilor intervin proteinele tau (τ ) şi proteinele asociate microtubulilor. Astfel. adenozin monofosfatul ciclic (AMPc) favorizează polimerizarea citoscheletului şi determină aglomerarea microfilamentelor şi a microtubulilor. se produce creşterea în lungime. Calmodulina a fost detectată în toate celulele animale şi vegetale. filamina. Astfel. 5. în care la extremitatea negativă se pierd molecule. un grup de molecule ataşate la capătul pozitiv (+).2. de la extremitatea pozitivă spre extremitatea negativă. cu secvenţe de aminoacizi asemănătoare cu troponina C.) În cazul când se protejează capătul negativ (-) şi se împiedică depolimerizarea. gelsolina.Microfilementele intermediare .2. Polilerizarea şi depolimerizarea microtubulului. Fig.

caracteristice neuronului.) Fig. . există următoarele tipuri de filamente intermediare: .3. 2-Material granular. Proteinele ce alcătuiesc filamentele intermediare variază după tipul de celulă în care apar şi după specie. La microscopul electronic apar sub forma unor filamente rectilinii sau uşor curbate. prezente în endoplasmă.5. Polimerizarea lor se face prin alăturarea şi împletirea monomerilor. cu greutăţi moleculare ce variază în limite largi.Microfilamentele intermediare au fost descrise şi investigate intens după anul 1978. iar .filamentele de vimentină. astrocite. leiocite. Sunt denumite astfel. B-Aspect la electronomicroscop: 1-Material fibrilar.3. Aplicaţii medicale. În compoziţia unui filament intermediar pot intra mai multe polipeptide diferite. condroblaste.filamentele de cheratină sau tonofilamentele. celulele Sertoli). celule e ndoteliale. Tonofilamentele A-Aspect la microscopul optic. caracteristice celulelor de origine mezodermică (fibroblaste. ca într-o frâghie şi nu prin înşiruirea monomerilor. deoarece: carcinoamele au filamente de cheratină. caracteristice pentru celula epitelială. -neurofilamentele. Sunt formate din molecule filiforme de proteine. (Fig. Identificarea tipului de filament intermediar cu ajutorul anticorpilor monoclonali. cuprins între cel al microfilamentelor de actină (6 nm) şi cel al microtubulilor (25 nm). Sunt structuri mult mai stabile decât filamentele de actină şi decât microtubulii. macrofage. marcaţi prin fluorescenţă sau cuplaţi cu o enzimă capabilă să coloreze. În funcţie de proteinele componenete. la periferia celulei (în desmozomi sau în prelungiri). deoarece au diametrul de 10 nm. formate din proteine (citokeratine) asemănătoare keratinei din păr şi ongloane. ce pot fi întărite la nevoie şi prin legături covalente între subunităţi. Rezultă astfel. sarcoamele de vimentină.5. permite diagnosticarea tumorilor maligne. încât odată asamblate nu se mai depoliomerizează. prin asociere cu microtubulii strucutrează neurofibrilele ce au un diametru de 1-2 µm. structuri rezistente.

5. în timp ce în cazul deshidratării celulei.2. Sunt structuri fibrilare mai subţiri de 4-6 nm.rabdomiosarcoamele de desmină. decât microfilamentele. De reţeaua microtrabeculară se leagă enzimele din citosol. iar neuroblastoamele au neurofilamente.3. deşi uneori se contestă realitatea lor biologică. Microtrabeculele formează o reţea ce străbate întreaga citoplasmă.3. În ochiurile reţelei se găseşte apă şi ioni . microfilamentele de miozină şi microtubulii. 5. Atunci când apa pătrunde în celulă. 5. la măriri de 300. încât microtrabeculele protejează celula în cazul fluctuaţilor conţinutului în apă.3.1. Microtrabeculele menţin poziţia în spaţiul intracelular a citoscheletului şi organitelor. înterconectând microfilamentele. fiind considerate un artefact. practic toate componentele subcelulare prezente în celula animală. spaţiile se contractă.microtubulii. Microtrabeculele au fost descrise în celule examinate prin microscopie electronică de voltaj supraînalt. Glioamele au filamente gliale.Organitele mişcării celulare Organitele mişcării celulare sunt: -microfilamentele de actină.Microfilamentele de actină .000 ori.fiind considerate suportul matricii biostructurate. Un alt rol al reţelei de microtrabecule constp în mişcarea intracelulară a granulelor de pigment.Microtrabeculele. Pot fi considerate ca fiind expresia fenomenului de gelificare. spaţiile se dilată. asigurându-se trecerea substratului de la o enzimă la alta în mod coordonat.

producând strangularea citoplasmei şi separarea celulelor fiice. fie sub formă polimerizată. La eucariote. pe toată lungimea miofilamentului de actină se găseşte o proteină tropomiozina. filamente) se formează prin polimerizarea actinei globulare. unde formează dezmozomul în bandă. actina ocupă 10% din totalul proteinelor din celulele nemusculare. cu excepţia celulelor musculare. în stereocili. pe care se înşiră 7 monomeri de actină. microfilamentele de actină îndeplinesc atât un rol structural sau de susţinere. dispuse la periferia citoplasmei. filamentoasă ( actină filamentoasă sau actină F). formând suportul prelungirilor (al microvililor. În celulele musculare. formând fibrele de stress în cazul celulelor în culturi sau intând în structura inelelor contractile. întărind flilamentul subţire. formând dublu helix răsucit spre dreapta având pasul spiralei de 70-80 nm. iar depolimerizarea se asociază cu scăderea vâscozităţii. când apare în telofaza diviziunii celulare indirecte. producându-se oprirea mişcării de locomoţie ameboidală. Astfel. cât şi un . moleculele de actină împreună cu proteinele reglatoare formează miofilamentele subţiri (miofilamentum tenue) din sarcomere. moleculele de actină se pot găsi fie sub formă monomerică ( actină globulară sau actină G). În alte tipuri de celule decât cele musculare. Polimerizarea actinei este inhibată de unele substanţe (citocalazine) secretate de mucegaiuri. imediat sub plasmalemă. Un filament cuprinde două lanţuri de actină înfăşurate unul în jurul celuilalt. În citoplasmă.Microfilamentele de actină sunt formate din molecule de actină şi au diametrul de 6 nm. între polimerizare şi depolimerizarea actinei.Fiecare moleculă de actină din microfilament este capabilă să lege câte un cap al moleculei de miozină. pe scurt . Mănunchiuri de filamente de actină există şi în microvili. microfilementele se pot găsi izolate sau grupate în mănunchuri. echilibru ce joacă un rol esenţial în mişcările celulare. Polimerizarea actinei este însoţită de o creştere a vâscozităţii citoplasmei. cât şi un rol dinamic în realizarea mişcărilor bazate pe mecanismul actină-miozină. Inelul contractil poate fi: tranzitoriu. Microfilamentele de actină (denumite. . Există un echilibru dinamic între filamentele de actină şi monomerii de actină din citoplasmă.permanent. în prelungirile filiforme temporare ale celulelor din culturi. Tropomiozina are atât un rol structural. În celulele eucariote. ca de exemplu în zona apicală a celulelor epiteliale.Ambele procese joacă un rol principal în trecerea de la starea de gel la cea de sol a citoplasmei.

2.asemănătoare tropomiozinei. Fig.I şi C.Troponina T este strâns ataşată de tropomiozină. carer leagă ionii de calciu şi au fost denumite proteine modulatorii sau calmoduline.rol funcţional în realizarea contracţiei. Şi în alte tipuri de celule decât cele musculare au fost evidenţiate proteine reglatoare ale interacţiunii actină-miozină.3.5. nu a fost bine precizată existenţa troponinelor T şi I. în loc de 7 cum apare în celulele musculare. Filamentele subţiri se găsesc numai în miofibrilele din muşchii scheletici şi muşchiul cardiac unde sunt dispuse ordonat. de-a lungul filamentului de actină se găseşte o altă proteină. paralel cu filamentele groase de miozină. dar au fost identificate proteine reglatoare. În afara proteinelor reglatoare amintite (tropomiozina.Microfilamentele de miozină .5. ca: -filamina.4). prezentă mai abundent în leiocite.troponinele şi calmodulina). care este un complex de trei polipetide . Din loc în loc. În celulele nemusculare.4. -spectrina. asemănăotare troponinei C.troponinele T. participând la structurarea filamentului subţire. Tropomiozina are atât un rol structural. troponina. Organizarea moleculară a filamentului subţire de actină 5. în celule se mai pot găsi şi alte proteine reglatoare ce se leagă de actină. permiţând ataşarea a numai 6 monomeri de actină. ce se găseşte în citoscheletul membranei celulare. dar acestea sunt mai scurte. iar troponina I inhibă interacţiunea actină-miozină. cât şi un rol funcţional mediind reglarea contracţiei. (Fig. troponina C leagă ionii de calciu.

1-Coadă. miofilamentele de miozină au un diametru de 10 nm. Capul moleculei de miozină(4-5 nm/15-20 nm) este bipartit (iar molecula este bicefală).5. Polimerizarea se produce prin agregarea cozilor moleculelor de miozină. în timp ce capetele rămân la exterior. Molecula de miozină are aspectul unui bastonaş lung (160 nm/2nm) şi subţire (coada). mio. Moleculele de miozină şi formarea filamentului gros. 3-Punte transversală. cu excepţia celulelor musculare. Miozinele se găsesc în cantitate mai mică decât actinele în toate celulele eucariote.filamentul de miozină . Fig. 2-Cap.prevăzut la una din extremităţi cu o regiune globulară (capul). În acest fel. fiind alcătuit din două subunităţi sau lobi.5.Formate prin polimerizarea proteinelor denumite miozine.

5. HMM .L meromiozină.) În alte celule decât cele musculare. 200 kilodaltoni şi patru lanţuri uşoare cu greutăţi de 15-20 kilodaltoni. filamentele de miozină sunt agregate mici.6. Alcătuirea moleculei de miozină cuprinde două lanţuri polipeptidice grele. Fig. unde se găsesc cozile şi două zone mai groase la extremităţi în care proemină de jur împrejurul filamentului capetele globulare ale miozinelor. Reprezentarea schematică a moleculei de miozină LMM .prezintă o zonă "nudă" (netedă) la mijloc. ce se dispun paralel cu filamentele subţiri de actină. S2 . formate prin polimerizarea a 10-20 molecule. polimerizează câteva sute de molecule de miozină (200-500). Lanţurile grele se întind pe toată lungimea moleculei.H meromiozină. . în timp ce lanţurile uşoare sunt localizate la capul moleculei de miozină. la un miofilament gros revenind 6 miofilamente subţiri.Miofilamentele sunt dispuse într-o reţea hexagonală. În celulele musculare.5. S1 .Subfragmentul 1.Subfragmentul 2.5. formând miofilamente groase (myofilamentum crassum) cu diametrul de 10-20 nm. fiecare cu greutate de cca.(fig. labile greu observabile.

H . Porţiunile alungite ale lanţurilor grele sunt răsucite în spirală. pe cândcapetele globulare rămân separate. 5. HMM poate fi scindată în două subunităţi.helicoidală (coada) şi un cap globular. de ph.câte două pentru fiecare lob. subfragmentul 1 şi subfragmentul 2. Participarea microfilamentelor în aceste fenomene celulare este influenţată de concentraţia în citosol a ionilor de calciu. În celulele musculare. porţiunea liniară a moleculei de miozină este formată din L meromiozină şi subfragmentul 2 al H meromiozinei. a granulelor pigmentare. care se termină cu o porţiune globulară de 20/5 nm. denumite microfilamente sau miofilamente (myofilamentum) de . Pentru studierea alcătuirii moleculei de miozină s-a efectuat proteoliza moleculei cu ajutorul tripsinei. prezintă activitate ATP-azică şi poate interacţiona cu actina. Microfilamentele de actină şi miozină sunt implicate atât în mişcările celulare de locomoţie (deplasarea fibroblastelor în culturi. Subfragmentul 1(S -1) are o greutate de 120 KD şi corespunde porţiunii globulare a H meromiozinei. etc. L meromiozina (LMM) are aspectul unui bastonaş cu lungimea de 80 nm şi grosimea de 2 nm. De fiecare cap sau lob se leagă câte o pereche de lanţuri uşoare.2) are o greutate mileculară de 60 KD. Fiecare lanţ greu are două porţiuni: .meromiozina (de la heavy = greu). Subfragmentul 2 (S . cât şi în mişcările intracitoplasmatice (migrarea granulelor de secreţie. denumite meromiozine: . îi lipseşte activitatea ATP-azică şi capacitaea de a interacţiona cu actina. mobilitatea microvililor). L meromiozina (de la light = uşor în engleză) şi o meromiozină grea. Din molecula de miozină se formează două fragmente. este lipsită de activitate ATP-azică şi nu interacţionează cu actina. a moleculeor de ATP şi de AMP-ciclic. mişcarea ameboidală prin emiterea de pseudopode. mişcările morfogenetice din embrion). iar capul moleculei de miozină este reprezentat de subfragmentul 1 al H meromiozinei. H meromiozina (HMM) are o porţiune lineară de 60 nm.o meromiozină uşoară.Funcţiile microfilamentelor de actină şi miozină. Sub acţiunea papainei.3. În întregul ei. actina şi miozina intră în alcătuirea unor ultrastructuri stabile. deplasarea organitelor celulare.2.1.o porţiune alungită alfa .

anizotropă (discus anizotropicus) în lumină polarizată. mai slab colorabilă. O bandă A (stria A). de 1.8 nm. La microscopul optic. în timp ce un miofilament de miozină conţine numai 200 molecule de miozină. Miofilamentele se dispun ordonat.) În rabdocit (fibra musculară scheletică) există cca. Cea mai precisă organizare şi dispunerea a moleculeor de actină şi miozină se întâlneşte în miofilamentele şi miofibrilele muşchiului striat (scheletic şi cardiac). paralele între ele şi formează miofibrilele. Un miofilament de actină este alcătuit din 600 molecule de actină. întunecată în contrast de fază. miofibrilele apar striate.prezentând o succesiune alternantă de benzi sau discuri. care sunt orientate paralel cu axul mare al fibrei musculare.5 nm. 1000 miofibrile . izotropă (discus isotropicus) în lumină polarizată. clară în contrast de fază. . ce apar pe secţiune transversală sub forma unor grupări de 30-50 miofibrile ( câmpurile Cohnheim).5. în sensul lungimii. mai intens colorabilă.actină şi de miozină.7. alternează cu o bandă clară (stria I) de 0.dispuse în pachete longitudinale (colonete Leydig). denumită şi disc întunecat. (Fig. cu un diametru de 1-2 µm.

linia N. telofragmă (telophragma) sau stria AMICI. care reprezintă unitatea fundamentală de structură şi funcţie a miofibrilei. de o parte şi de alta. în plus.Organizarea dispozitivului contractil în fibra musculară striată Discul întunecat (banda A) este transversat prin mijlocul lui de zonă clară (zona lucida s. denumită linia Z (linea Z). în toate miofibrilele dintr-un rabdocit.5 µm şi cuprinde un disc întunecat ( o bandă A) şi cele două jumătăţi de benzi clare (I) adiacente. numită linia M (linea M) sau mesofragmă (mesophragma). Un sarcomer are o lungime de 2. Într-o mifobrilă se găsesc câteva zeci de mii de sarcomere aşezate cap la cap.Fig. În unele fibre musculare mai intens solicitate. discurile clare (I) pot fi traversate. într-un rabdocit cu . şi de o fina linie accesorie.5. Între două telofragme (strii Amici sau linii Z) sucesive se delimitează un sarcomer sau un miomer (myomerrum). De exemplu.7. stria H) care este străbătută de o linie întunecată. ce se prelungeşte transversal. Discul clar (banda I) este şi el traversat de o linie intunecată.

Organizarea ultrastructurilor din banda M a.8. în care se găsesc numai filamente groase. care pornesc de o parte şi de alta a benzii Z şi pătrund în discul întunecat (A) până în apropierea zonei H. de miozină (cu diametrul de 15 nm şi lungimea de 1.) . reprezentând primele aplicaţii ale electronomicroscopiei în biologie. realizându-se un model hexagonal.Secţiune transversală b.5 µm = 50. încât pe o secţiune transversală la acest nivel. În restul discului întunecat (A) se produce o interdigitare a filamentelor groase şi subţiri.FM-filamente M ale citoscheletului endosarcometric enodsarcomeric.6 nm) sunt dispuse în mijlocul sarcomerului în zona ocupată de discul întunecat ( banda A) în timp ce la nivelul discului clar (banda I) se găsesc numai filamente subţiri.000 = 5 cm. (Fig. FG-filament gros de miozină. S-a constatat că filamentele groase. Reprezentare tridimensionala. ficare filament gros are în jurul său 6 filamente subţiri. de actină (cu diametrul de 6 nm şi lungimea de 1nm). încât 20. PM-punţi M Ultrastructura sarcomerului a fost investigată prin studii de microscopie electronică încă din anul 1953.8. Fig.5.lungimea de 5 cm sunt 20.000 x 2.000 de sarcomere.5.

2.Pe suprafaţa filamentelor groase proemină capetele moleculelor de miozină sub forma unor punţi transversale. dispuse regulat urmând un traiect spiralat de-a lungul filamentului. unul peste altul. . S-au numărat 200-220 punţi transversale pentru un filament gros.5. Pentru aceasta se desface puntea dintre miozină şi actină şi se restabileşte puntea cu monomerul următor din filamentul de actină.2. extinse spre filamentele subţiri pe care tind să le atingă. Interacţiunile actină-miozină se desfăşoară după acelaşi mecanism molecular atât în celulele musculare. punţile transversale apar ca proeminenţe laterale.mişcările din microvili.9. antrenând deplasarea filamentului. Punţile transversale conţin HMM (H meromiozină) ce are activitate ATP-azică şi interacţionează cu actina.9) Fig. -mişcarea de locomoţie ameboidală. Mişcarea se produce prin alunecarea filamentelor de actină şi miozină. perpendiculare pe axa filamentelor groase.(Fig.5.3. Pe imaginile electronomicroscopice. Energia necesară este furnizată de hidroliza ATP-ului. cât şi în cele nemusculare: Ele se stabilesc între filamentele subţiri de actină şi capete globulare ale moleculelor de miozină din punţile tranversale. iar . şi curenţii citoplasmatici. Dispunerea punţilor transversale la nivelul filamentului 5. Mişcări celulare bazate pe sistemul actină-miozină Pe baza sistemului molecular actină-miozină se realizaeză mai multe categorii de mişcări celulare: -mişcările din timpul contracţiei musculare.

deplasarea se face după mecaniosmul "roţii cu clicheţi" de la ceasornicele mecanice. .(fig.10).Relaxarea se produce prin desfacerea simultană a tuturor punţilor dintre filamentele de actină şi miozină. ceea ce permite glisarea filamentelor.5.

3.7-Monomeri de actină. c-detaşarea de filamentul de actină.2.5. .Fig.6.10. d-Reataşarea pe monomerul următor de actină. 1.5.4. Schema modului de acţiune a punţilor transversale. a-În relaxare. b-La începutul contracţiei.

în muşchiul relaxat. scurtându-se doar discul clar (banda I) (fig. iar prin însumarea scurtării tuturor sarcomerelor se ajunge la scurtarea fibrei musculare în întregul ei. de pe un monomer pe următorul "trăgând" filamentul de actină pas cu pas. Ca rezultat al glisării se scurtează lungimea sarcomerului. În timpul contracţiei.2. Semnalul electric se transmite rapid în jurul fiecărei miofibrile prin tubii transverşi (T) ce se întind de la sarcolemă la . Aspectul sarcomerului a-în muşchiul contractat. c-în muşchiul întins. Glisarea se datorează faptului că fiecare cap al moleculelor de miozină "păşeşte" în lungul filamentului de actină. b.5.5. la nivelul joncţiunii neuromusculare. Contracţia muşchiului scheletic se declanşează în momentul în care excitarea nervului motor al muşchiului determină apariţia unui potenţial de acţiune în sarcolemă ( plasmalema fibrei musculare striate).) Fig.11.1.000de sarcomere produce o scurtare de la 5 cm la 4 cm.3.2.5 la 2 µm (deci cu 20%). o scurtare a sarcomerului de la 2.11.5. Mecanismul glisării a fost propus de HUXLEY în 1954 şi apoi demonstrat experimental. discul întunecat (banda A) nu se modifică. fără a se modifica lungimile lor. însumată pentru 20. Contracţia fibrelor musculare striate Contracţia musculară reprezintă forma cea mai perfecţionată de mişcare bazată pe sistemul actină-miozină. De exemplu. Se produce prin alunecarea (glisarea) filamentelor de actină printre cele de miozină.

iar capul miozinei îşi recapătă conformaţia iniţială. Mişcările de "păşire" a capetelor de miozină (din filamentele groase) în lungul filamentelor subţiri (de actină) sunt efectuate de către fiecare moleculă şi de către fiecare lob al capului. a unei cantităţi mari de ioni de calciu ( Ca2+). Într-o contracţie rapidă. producând eliberarea din cisternele reticulului în citosol. În acest fel. Troponina C leagă ionul de calciu şi prin aceasta modifică poziţia tropomiozinei. ceia ce determină o flexare a capului miozinei care trage de filamentul de actină.în activitate.5. (Fig. miozina. făcând posibilă interacţiunea actinei cu miozina. fiecare din cele 500 capete de miozină ale unui filament gros parcurge ciclul de 5 ori într-o secundă. semnalul electric ajunge la reticulul sarcoplamic ( o formă specifică a reticulului endoplasmic în fibra musculară). tropomiozina se interpune între actină şi capul miozinei. Creşterea bruscă a concentraţiei de ioni de calciu declanşează contracţia miofibrilei. producându-se desprinderea miozinei de actină. de capul miozinei se leagă o moleculă de ATP.5. După acest moment. b.miofibrilă.12. 1. blocând interacţiunea dintre ele. . rezultând glisarea filamentului şi contracţia musculară. Fig. iar altele sunt detaşate.în repaus.Miozina hidrolizează ATP-ul în ADP şi gruparea fosfat. În repaus. la un moment dat există capete ale moleculelor de miozină care sunt ataşate de actină. În acest fel. 3 – tropomiozina În momentul în care capul miozinei atinge actina este eliberat ADP şi gruparea fostfat. după capul se repetă. proteine asociate cu actina în filamentul subţire.miozină. 2. ce se află stocaţi în lumenul cisternelor. într-un muşchi în contracţie.tropomiozină a . datorită efectului pe care Ca2+ îl produc asupra troponinei şi tropomiozinei. Relaţiile actină.12).actina.

calmodulină.Kinază inactivă. 4. Fig. în miofibrile se mai găsesc proteine accesorii cu rolstructural. fiind evidente striaţiile. în general. în stria Z. miozina poate interacţiona cu actina numai dacă lanţuriile uşoare sunt fosforilate. ionii de calciu sunt recaptaţi în cisternele reticulului sarcoplasmic printr-o enzimă (Ca2+ .După terminarea contracţiei.în leiocite. asigurând contracţia sincronizată a miofibrilelor. se găsesc proteine (α -actina şi desmina) ce ancorează filamentele de actină şi aliniază miofibrilele adiacente. sunt orintate paralel cu axul lung al celulei. 5-Kinază activată. ceea ce produce relaxarea muşchiului. iar filamentele de miozină şi de actină nu formează miofibrile. nefiind dispuse strict ordonat ca în muşchii striaţi. Muşchiul neted este lipsit de striaţii. 3-Complexul Ca2+ . Fosforilarea şi defosforilarea lanţurilor uşoare ale miozinei din leiocit sunt efectuate de enzime specifice. deşi.ATP . Miozina din celulele musculare netede (leiocite) se deosebeşte de cea din fibrele musculare striate (rabdocite) prin două caractere: 1-activitatea ATP-azică este de zece ori mai mică. 2-Ioni de calciu.14. Astfel. Astfel. Diagrama activării kinazei 1-Calmodulina. filamentele de actină şi miozină prezintă o dispunere asemănătoare cu din muşchiul scheletic.5. enzima de fosforilare se numeşte kinaza lanţurilor uşoare şi este activată de complexul Ca2+.ază). fiind mult mai direct legată de ionii de calciu. Alte proteine accesorii îndeplinesc un rol funcţional mediind efectul pe care Ca2+ îl are în contracţia musculară.calmodulină. 2. Pe lângă actină şi miozină. . În muşchiul cardiac.

troponina C. cum se întâmplă în mişcarea ameboidală şi în motilitatea microvililor. miozina se aseamănă cu cea din muşchiul neted prin faptul că activarea ei (dobândirea capacităţii de a se lega de actină) depinde de fosforilarea lanţurilor uşoare. În muşchiul striat.) Kinaza miozinei poate fi activată de influxul de Ca2+. Aceste agregate pot produce deplasarea filamentelor de actină prin mecanismul interacţiunii actină-miozină.15. În acest fel contracţia muşchiului neted poate fi produsă prin acţiune nervoasă sau hormonală. permiţând interacţiunea cu actina.5. unde se realizează o contracţie rapidă este prezentă o formă specializată a calmodulinei. Contracţia muşchiului neted este mai lentă deoarece şi activarea miozinei prin sistemul calmodulinei este lentă.5. (Fig. Agregarea miozinei în celulele nemusculare. legate prin cozile lor.) Fig. . care la rândul ei este stimulată de complexul Ca2+-calmodulină.14. rezultat în urma excitării sistemului neurovegetativ.Kinaza activată fosforilează lanţurile uşoare din molecula de miozină. iar relaxarea determină trecerea în stare fluidă. Contracţia complexului acto-miozinic produce trecerea citoplasmei în starea de gel.5. dar şi prin AMP-ul cicclic al cărui nivel în celulă este legat de hormoni. În toate celulele nemusculare.15. formate din 10-20 molecule de miozină. 1-Molecule de miozină. (Fig.Fosforilarea induce asamblarea miozinei în agregate mici bipolare.

Mişcarea ameboidală a fibroblastelor. deoarece prin acest mecanism leucocitele ies din vasele sanguine şi se deplasează la locul infecţiilor. cu rol în formarea cicatricei. iar fibroblastele se deplasează pe suprafaţa rănilor depunând colagen. 5.8Extensie. Fig. Alte mişcări bazate pe sistemul actină-miozină sunt mişcarea ameboidală. 7. 9-Adeziune.2.5. 2-Coadă. Mişcarea de locomoţie ameboidală Mişcarea de locomoţie ameboidală prezintă o importanţă deosebită pentru organisme.2.2-Agregate moleculare. . 3-Ondulaţii de suprafaţă. 5-Lamelipode. mişcările din microvili şi curenţii citoplasmatici.2. 4-Microvârfuri.3. 6-Plăci de adeziune.16. 1-Nucleu. 10-Contracţie.

Pe măsură ce are loc înaintarea celulei. Mănunchiul de filamente din microvil este legat. care se face lent. Extremitatea opusă ajunge la polul bazal al microvilului. Procesul de emitere a acestor prelungiri este continuu. având toate aceeaşi polaritate. cu o compoziţie chimică insuficient precizată.16) Emiterea pseudopodelor şi deplasarea celulei se face spre un stimul chimic. formând ondulaţii de suprafaţă. dispuse longitudinal şi paralele între ele.40).2. fibroblastele migrând pe direcţia curburii minime ( în sensul lungimii cilindrului de sticlă). Dacă metilarea este blocată. care formează o muchie de înaintare. lamelipode. Aceste molecule produc metilarea unor grupări carboxil din proteinele din membrană. ce realizează o "scară " în spirală în lungul microvilului. între ele şi cu plasmalema prin fimbrină.3. Mişcarea ameboidală nu se face la întâmplare. chemotactismul este inhibat. se reîntorc spre corpul celulei. (Fig. ajungându-se la o viteză de 40 nm/oră. fibroblastele manifestând o preferinţă pentru suprafeţele pe care pot adera. ţepii observaţi pe lamelipode să acţioneze ca nişte antene de exploatare a suprafeţei. iar din această coadă se desprind fragmente pe care celula le lasă în urmă. La mişcarea fibroblastelor se produc treceri succesive şi reversibile ale citoplasmei din starea de gel în cea de sol. desprinse de pe faţa opusă. ce ancorează filamentele de membrană. ce conţine şi miozină. Mişcările din microvili În alcătuirea unui microvil (microvillus) există filamente de actină (cca. unele prelungiri aderând la substrat prin una din feţele lor cu plăci de adeziune.În cazul animalelor domestice. 5. emiterea de pseudopode mici se întâlneşte la deplasarea leucocitelor. denumită buton terminal.) . din loc în loc. Este posibil ca prelungirile subţiri.3.2. terminându-se într-o reţea perpendiculară de filamente de actină. având rolul de a menţine în poziţie microvilul.S-a dovedit că leucocitele sunt atrase de molecule "atractante" eliberate în focarul inflamator.5.5. rămâne o coadă în interiorul căreia se găsesc fibre de retracţie. Forma suprafeţei influenţează mişcarea ameboidală. într-o regiune amorfă. în timp ce alte prelungiri. O extremitate a filamentelor ajunge al vârful microvilului. Fibroblastul emite pe direcţia mişcării prelungiri lăţite. (Fig.16. fenomen cunoscut sub denumirea de chemotactism.

3. Curenţii citoplasmatici Curenţii citoplasmatici sunt mişcări ce realizează o deplasare a organitelor şi componenetelor în interiorul celulei. (Fig.5. în care pe filamentele de .Polaritatea filamentelor de actină A .16.mişcare saltatorie a organitelor.Diagrama ultrastructurii microvililor Polaritatea filamentelor de actină din microvil este similară cu a filamentelor subţiri din sarcomer.2.4.) Fig. Se manifestă sub formă de: 1 scurgere a citoplasmei fluidifiate în prelungirile celulere în timpul mişcării ameboidale.Fig.18. 2 .2.în microvil B în sarcomer 5.5.19.5. producând scurtarea ritmică a microvililor şi împingerea substanţelor absorbite spre interiorul celulei.

T. Cationii bivalenţi de calciu şi magneziu în concentraţie mică (micromolară) sunt necesari pentru polimerizare. o mişcare în jurul nucleului. Microtubulii şi mişcările bazate pe sistemul microtubul . în în timp ce la capătul opus (negativ) predomină pierdera de dimeri. Există un echilibru dinamic între microtubuli şi dimerii de tubulină din citosol. vizibilă în celule vegetale sau în algele verzi unicelulare.3.3.T. formate din molecule proteice globulare. Pot apare grupaţi sau singulari în citoplasmă. dispărând odată cu moartea acestora. denumite tubuline. Polimerizarea se petrece spontan la temperatura de 370 C. încât alfa-tubulina de la un dimer de leagă de beta-tubulina de la de la dimerul din rândul vecin.P. Protofibrilele. cu o greutate moleculară de 50-60 Kdal. Transportul axoplasmatic din neuroni reprezintă o formă specializată de curenţi citoplasmatici în care intervin microtubulii.3. producându-se creşterea. 3 -cicloza. Peretele microtubulului este format din 13 şiruri lineare. 5.3. legate prin interacţiuni necovalente şi dispuse alternant în peretele microtubulului. drepte sau spiralate.P. structurând un microtubul cu diametrul de 25 nm constant în toate cazurile..actină situate la periferia celulei se deplasează filamente de miozină pe care sunt ancorate organite celulare. în timp ce depolimerizarea are loc la 00 . În protofibrile. cu diametru de 5nm. adaugarea de dimeri. i) sunt formaţiuni rectiliniii cu lungimi variabile (până la câţiva micrometri) şi cu un diametru mediu de 25 nm. Microtubulii Microtubulii (microtubulus. . Tubulinele polimerizează rezultând dimeri de tubulină. dimerii de tubuline formează protofilamente sau protofibrile (protofibrila) cu diametrul de 5 nm. În peretele microtubulilor. care este mult accelerată în prezenţa proteinelor asociate microtubulilor (MPAs). în număr de 13 se dispun sub forma unui cilindru.1.) şi nu de cele de A.Energia necesară asamblării microtubulilor este furnizată de moleculele de guanizin-trifosfat (G. având lo intensitate mai mare la capătul pozitiv. având loc scurtarea. Microtubulii prezintă polaritate. dimerii formează se dispun în aşa fel. Curenţii citoplasmatici sunt caracteristici celulelor eucariote vii. alcătuiţi dintr-o alfatubulină şi o beta-tubulină.dineină 5.

un alcaloid blochează polimerizarea tubulinelor. vincristina) distrug fusul de diviziune şi oară celulelele maligne.proteine cu greutate moleculară mare (HMW = Hight Molecular Weight ) şi proteine tau (τ ). Pe această proprietate se bazează folosirea colchicinei la blocarea metafazelor în culturile de celule.folosite ca citostatice (vinblastina. . Unele medicamente. De asemenea. iar colchicina. pentru studierea cromozomilor. prin legarea unei molecule de colchicină de un dimer de tubulină. calmodulina controlează procesul de asamblare .care pot fi: .dezasamblare. care se divid intens.

2-Beta-tubulină. 7-Dezasamblare. 3-Dimer.Blocarea asamblării prin colchicină.5. .Fig. 4-Asamblare. 5.Secţiune transversală prin microtubul 1-Alfa-tubulină.20.Formarea protofibrilelor din dimeri de tubulină şi asamblarea unui microtubul A. 6-Protofibrilă.

4. ce structurează inelul contractil.3. când microtubulii formează o "schelă" în spirală pe care se sprijină mitocondriile. între cei doi poli ai celulei. fusul de diviziune. cât şi un rol dinamic. Centrul celular lipseşte în celulele înalt specializate (eritrocit. 2-determinarea şi păstrarea dispunerii spaţiale a organitelor.În celulă. cum sunt centriolii. microtubulii îndeplinesc atât un rol structural. 5. 3.organizarea citosheletului. 5. neuron). centrul celular este situat juxta nuclear. flageli). în apropierea complexullui Golgi şi conţine unul sau doi centrioli.participă la realizarea mişcărilor celulare ce au la bază mecanismul microtubul-dineină. În citoplasmă. iar când este prezent coordonează mobilitatea celulară în timpul diviziunii. În majoritatea celulelor. denumită material pericentriolar.3. Rolul dinamic constă în: 1.asigură o serie de mişcări intracitoplasmatice.) .dispunerea filamentelor de actină.dentrite. 2.5. Rolul strucutural constă în: 1.2. 4. cili. 5. ca de exemplu în cursul spermatogenezei. determinând distribuţia filamentelor intermediare în celulă.menţinerea formei celulelor şi a prelungirilor sale (axon. rabdocit.asigură transportul unor molecule şi substanţe.participă la eliberarea proteinelor şi lipoproteinelor sintetizate în hepatocite. microtubulii sunt prezenţi în alcătuirea unor structuri stabile.formarea unor "schele temporare" pe care celula să-şi dispună unele componente. (Fig.20. cilii şi flagelii. precum mişcarea granulelor de melanină în melanocite. Centriolii Centriolul (centriolum) este o structură microtubulară stabilă ce intră în componenţa centrului celular ( cytocentrum).realizează transportul axonal rapid (200 nm/ 24 ore) şi lent (24 nm/ 24ore). 5. ce sunt înconjuraţi de o zonă citoplamatică clară. precum mişcarea cililor şi flagelilor.

În intercineză. care este de tipul "9+2".C şi îmbrăcaţi într-o masă de substanţă densă. realizându-se o structură de tipul "9+0".B.22) . La microscopul electronic.5 µm şi cu diametrul de 0.5. Fiecare centriol este format din 9 triplete (triplomicrotubulus) de microtubuli.11 µm). dispusă perpendicular pe congenerul său. fiecare centriol apare ca o structură cilindrică (în lungimre de 0. notaţi de la interior spre exterior cu A. Centrul cilindrului este lipsit de microtubuli.21.Fig. diferită de structura axonemei cililor şi flagelului.(Fig.În timpul diviziunii.Aspectul centrului celular la microscopul optic A. B.5.

apical faţă de nucleu în celulele epiteliale. datorită faptului că materialul pericentriolar format din proteine şi ARN. spaţial şi vectorial al microtubulilor. determină polimerizarea tubulinelor şi asamblarea microtubulilor.Tot odată. situându-se înaintea nucleului pe direcţia mişcarii celulelor. Centrul celular intervine şi în direcţionarea mişcărilor de locomoţie ameboidală ( a fibroblastelor şi leucocitelor). formată din microtubuli (microtubuli fusalis) ce realizează o legătură între centriolii care se despart şi migrază la cei doi poli ai celulei. .Ultrastructura centriolilor 1-Tripletă de microtubuli Centrul celular (sau centrozomul ) joacă rolul de organizator al microtubulilor. în timpul diviziunii celulare. Datorită funcţiei sale de organizator temporar.) în materialul pericentriolar din centrazom. în timp ce capătul pozitiv ( + ) dispus distal prezintă o creştere intensă. 5.3. Fusul de diviziune Fusul de diviziune (fusus mitoticus) este o structură intra celulară.22. centrul celular este implicat în toate procesele în care aceştia apar ca organizatori ai citoscheletului.3.Fig. care au capătul negativ ( .5.3. centrul celular participă şi definirea polarităţii celulei. dispunându-se ca şi complexul Golgi.

22) . În timpul fazei "S" a ciclului celular începe dublarea centrului celular prin separarea centriolilor.(Fig. microtubulii formează filamente ce se dispun sub forma unui fus de diviziune. centrozomul este situat în vecinătatea nucleului şi din el pleacă microtubuli în toată citoplasma. Concomitent cu deplasarea spre polii celulei a centrilor celulari.Fiecare filament este alcătuit din circa 100 microtubuli şi proteinele asociate lor.În interfază.Între microtubuli din fus şi moleculele de tubulină din citosol se stabileşte un echilibru dinamic.5. nou perpendicular pe cel vechi. în vecinătatea fiecăruia din centriolii vechi producându-se asamblarea unui centriol.

ce are organizarea unui centriol.Participarea microtubulilor la formarea fusului de diviziune 3-Centrioli.3. Cilii pot fi vibratili ( sau kinetocili) şi nevibratili (sau stereocili). Cilii şi flagelul Cilii (cilium. .5.4. dispuse la polul apical al celulei.3-Fibrele fusului de diviziune. înconjuraţi.a) şi flagelul (flagellum) sunt expansiuni celulare permanente. paraleli între ei şi cu axul longiutudinal al formaţiunii. în axul citoplasmatic ciliar. Tubulinele alfa (α ) şi beta (β ) ce formează subfibra A sunt diferite de tubulinele omoloage din subfibra B. Fiecare dublet cuprinde un microtubul complet sau subfibra A. formate din citoplasmă şi membrană celulară. La baza fiecărei axoneme se află câte un corpuscul bazal (corpusculum basale). axonema este formată din doi microtubuli axiali. formată din 10 sau 11protofilamente. la periferie de nouă dublete de microtubuli. 2-Microtubuli. 4-Cromozomi. În structura lor. 5. fiind dispuşi ordonat. formată din 13 protofilamente şi un microtubul incomplet sau subfibra B.Fig. microtubulii sunt prezenţi. La cilii vibratili (din mucoasa traheală.22. nasală). denumit axonemă (axonema).3.

de obicei.5.25). la spermatozoid) prezintă o structură asemănătoare cu a cilului. la o distanţă de 86.5. unul singur pentru fiecare celulă (expl. care este o protein-enzimă bogată în ATP-ază.(Fig. cu deosebirea că lipsesc cei doi microtubuli centrali din axonemă. denumită nexină. Braţele de dineină sunt dispuse în lungul microtubulului la intervale regulate de 24 nm. în vecinătatea tecii interne ce înconjoară cei doi microtubuli centrali. ce se termină printr-o porţiune globulară. din loc în loc.Fig. prezentând în jurul său o coroană de mitocondrii ce a asigură ATP-ul necesar mişcării. iar pe de altă parte sunt mişcările cromozomilor din cursul diviziunii celulare. Ultrastructura cililor De la fiecare subfibră A pornesc înspre subfibra B din dubletul vecin două braţe simetrice în formă de cleşte formate din molecule de dineină. cei din epididim şi din urechea internă) au aceiaşi structură ca şi cilii mobili. . La intervale mai mari de 24 nm există. formate dintr-o altă proteină. Axonema sa este structurată după tipul "9+2". De la subfibra A pleacă spre centrul axonemei câte un braţ de legătură (sau spiţă).24. Flagelul (flagellum). Mişcările celulare ce au la bază sistemul microtubul-dineină sunt pe deoparte mişcările caracteristice cililor şi flagelilor.5 nm legături elastice. Cilii nevibratili sau stereocilii ( de exempl. dar mai complexă.

Subfibra A. d-Teaca internă. f-Tija cilului. g-Rădăcina cilului.5.Subfibra B.25.Secţiune transversală prin axonema unui cil A . b-Legături de nexină. Mişcarea cililor şi flagelilor se realizează prin alunecarea unui dublet periferic în raport cu dubletul vecin lui. a-Braţe de dineină. c-Spiţă.. B .Fig. e-Microtubuli centrali.Alunecarea depinde de legarea ciclică a dineinei subfibrei A dintr-un dublet de subfibra B a dubletului vecin. .

Astfel cilii au mişcări ciclice în doi timpi (bătaie . Legăturile radiare (spiţele) dintre teaca internă şi dubletele periferice.2 secunde. în flageli. în timp ce flagelul are o mişcare ondulatorie sinusoidală sau elicoidală. încât să se producă o undă coerentă de mişcări de la bază spre vârf. Schema mişcării flagelului (A) şi a cililor. pe când.5. încât prin scindarea ATP-ului furnizează energia necesară mişcării.încât braţele de dineină "păşesc " de-a lungul dubletelor. a-Bătaie. fie la nivelul axonemei (complexe tubulare supranumerare. ATP-ul provine din glicoliză şi difuzează prin citoplasmă în axonema cililor. prezentând activitate ATPazică. ce durează 0.1-0. ATP-ul este generat de mitocondriile ce înconjoară axonema. Fig.Se realizează astfel glisarea dubletelor unul peste altulşi încovăierea cilului şi flagelului. b-Revenire În condiţii patologice.26. sau cu aranjament dezorganizat) .fie în . producând energia necesară bătăilor cilului sau a flagelului.26).5.(Fig. pot apărea tulburări funcţionale ale cililor datorită unor anomalii localizate fie la nivelul corpuisculului bazal (centriol incomplet).revenire). Dineina prezintă o funcţie similară cu a miozinei. precum şi teaca internă au rolul de a controla activitatea braţelor de dineină.

care se caracterizează prin infecţii respiratorii cronice (datorită incapacităţii cililor de a curăţii căile respiratorii sau prin sterilitate (spermatozoizii fiind imobili). Sunt “fabricile” de energie ale celulei. Astfel: în muşchiul scheletic. care afolosit coloraţia cu hematoxilină ferică Regaud. generând ATP-ul necesar biosintezei proteinelor.la polul bazal. . în hepatocit) sau localizate în celulă. în nefrocite-300. mitocondriile sunt alăturate reticulului endoplasmic rugos. fiind mai mare în celulele mai active. .Numărul mitocondriilor este mai redus în celulele cu activitate metabolică redusă. 5.granulă) sunt organite specializate în producerea de energie necesară activităţii celulelor eucariote.. citrocromoxidaza şi enzimele ciclului Krebs. în care lipsesc.la polul apical.= filament. . prin coloraţie cu verde Janus şi de BENDA-1897. Enzimele marker pentru mitocondrii sunt: monoaminoxidaza. sunt aranjate helicoidal în jurul axonemei flagelului. Mitocondriile îşi schimbă mereu . comportându-se ca nişte “centrale energetice”. în spematozoizi 20-24. în regiunea sinaptică. -în spermatozoid.organite generatoare de energie Mitocondriile (mitochondrion gr.4. în hepatocite există 1000-3000 de mitocondrii în citosol. după care se răspâdesc în citoplasmă. Mitocondriile se concentrează la polii activi ai celulelor polarizate funcţional: . Numărul mitocondriilor diferă de la o celulă la alta în funcţie de intensitatea activităţii acestora. în întreaga citoplasmă ( de expl. Mitocondriile sunt prezente în toate tipurile de celule cu excepţia eritrocitului adult.în neuroni. in care energia este eliberată prin oxidarea unor substrate şi transformată în energie chimică (ATP) prin procesul de fosforilare oxidativă. De asemenea.în panceasul endocrin. în locurile unde ATP-ul este necesar în cantitate mai mare. Astfel. în enterocite. Au fost observate la microscopul optic în a II-a jumătate a secolului XIX de către ALTMAN-1890.părţi componente ale cilului. mitocondriile sunt dispuse între miofibrile. în timp ce în eritrocite lipsesc. absenţa dineinei produce sindromul cililor imobili (o boală genetică).perinuclear. reletiv uniform.Mitocondriile . în momentele de intensă activitate de sinteză. Poziţia mitocondriilor în celulă este diferită. în nefrocite.Ele pot fi răspâdite.

27). Mitocondriile A.poziţia. Fig. .Morfologie. -granule înşirate ca nişte mărgele pe aţă (condriomite)şi filamente (filamentum mitochondriale) sau virgule (condrioconţi ) (Fig. La microscopul optic. diseminate în citoplasmă.4. Aspecte la microscopul optic: 1-Condrioconte. 2-Bastonaşe Heidenhein. În celule aflate în repaus. dimesiunile sunt mai mici.5.mitocondrii individualizate . mitocondria se poate prezenta sub trei aspecte:granule ( granulum mitochondriale). În general.1. putându-se alătura temporar unor organite aflate în intensă activitate. ajungând până la 7 µm lungime şi 0.5 µm grosime. cu cât o celulă este mai activă.27.structură şi ultrastructură Dimensiunile mitocondriilor sunt variabile de la o celulă la alta. 5. în special reticulului endoplasmic. cu atât mitocondriile sunt mai mari.5.

3-F1-ATP-ază. Între cele două membrane (externă şi internă) se delimitează un compartiment extern (spatium intermembranosum) de 78nm. Cristele mitocondriale au forme variate. Ele pot fi rectilinii. 9-Matrice. putând apărea lamelate sau septate (sub formă de foiţe sau septe) şi tubulare ( tubulus). 2-ADN-mitocondrial.ramificate sau încrucişate în reţea. Numărul. În ultrastructura mitocondriei intră două membrane (membrana mitochondrialis). compartimentând matricea mitocondriei. 10-Secţiune transversală printr-o cristă. ce delimitează două compartimente.5. 4-Membrana externă.Ultrastructura mitocondriei 1-Cristă. de forme variate.b-piesa intermediară. prin tehnici adecvate (coloraţie negativă cu acid fosfotungtic. 4-Condriomite. 7-Ultrastructura membranelor. Numărul cristelor este mai mare atunci când activitatea celulelor este mai intensă. cu grosimea de 6 nm fiecare.cpiesa superioară. pe secţiuni de ficat examinate electronomicroscopic. 10-Particulă elementară(F1): a-piesa bazală. Fig. 5-Membrana internă. 5-Condrioconţi. pentru a obţine un contrast mai mare la microscopul electronic) s-au .5. (Fig. în timp ce membrana internă (membrana mitocondrialis interna) deşi urmăreşte conturul celei externe prezintă din loc în loc pliuri sau invaginări denumite criste (latinescul crista= creastă) mitocondriale cu grosimea de 25 nm. 8-Incluziuni. B.Membrana externă (membrana mitochondrialis externa) este netedă.3-Mitocondrii.6-Spaţiul intermembranar. La nivelul membranei interne.28). 9-Ultrastructura cristelor. Cristele pot fi orientate perpendicular sau paralel cu axul longitudinal al mitocondriei. dispoziţia şi dimensiunea cristelor variază în raport cu tipul activităţii metabolice şi necesităţile energetice ale celulei. localizaţi bipolar. Membrana internă delimitează un compartiment intern sau matricea mitocondrială (matrix mitochondrialis). Ultrastructura mitocondriilor a fost elucidată de PALADE şi SJÖSTRAND1952. 8-Aspecte ale cristelor.28.Aspecte la microscopul electronic: 6-Organizarea spaţială a mitocondriei.sub formă de cilindri sau veziculare (vesicula). 7Ribozomi.

4. -acizi graşi şi unii aminoacizi (glutamatul şi apartatul).evidenţiat subunităţi de membrană sau particule elementare (particule F1) (particula elementaria s. Organizarea particulelor elementare 1-Factorul de cuplare.5. 5. Transportul prin membrană a acestor produşi se realizează cu ajutorul unor proteine din membrană. Replicarea ADN-ului mitocondrial nu se produce sincron cu replicarea ADNului nuclear şi nici în mod continuu.5. Mg2+) şi granule de glicogen. spherula s. Matricea mitocondrială. ARN de transfer şi ADN. formată din trei piese: bazală. .sphaerula membrane). Prin ea trec spre spaţiul intern: -ioni de calciu (Ca 2+) şi magneziu (Mg2+).sistemul enzimatic al beta oxidării acizilor graşi.C). riboproteine (ribozomi).29. Fig. O particulă elementară apare ca o proeminenţă de 10 nm. .29) Membrana mitocondrială internă este mai puţin permeabilă decât membrana mitocondrială externă. ce face parte din complexul enzimatic ce participă la sinteza ATP-ului. -enzime proteolitice. necesare desfăşurării procesului de fosforilare activă.molecule de ADP şi ATP.ATP-ază. 2-Citocromi. 3-Succinat dehidrogenaza. Ca 2+.A. -sistemul enzimatic de fosforilare oxidativă. Sinteza ADN-ului mitocondrial se produce mai lent decât în cazul ADN-ului nuclear şi independent de acesta. necesari activităţii enzimelor cuprinse în matricea mitocondrială.(Fig.care servesc ca transportori sau cărăuşi (translocazele şi permeazele). Molecula de ADN mitocondrial (cu lungimea de 20µm) este circulară. F1 . . Matricea mitocondrială conţine enzime. ioni ( K+. acizi nucleici (ADN şi ARN). ARN mesager. vitamine (B. intermediară şi superioară. Acizii nucleici mitocondriali sunt reprezentaţi de ARN ribozomal. lipide. Enzimele matricei aparţin la următoarele sisteme: -sistemul enzimatic al ciclului acidului citric (Krebs). enzime care intervin în sinteze specifice. asemănătoare cu cea a procariotelor.2. Particulele elementare conţin o enzimă. Na+. comportându-se ca unfel de barieră între matricea mitocondrială şi restul mitocondriei.

şi este capabilă să-şi sintetizeze singură.4.000 Kcal/mol) necesară proceselor metabolice. . în urma glicolizei ce are loc în citosol. care include: 1. oxidarea mergând pănă la CO2 şi H2O. care în matricea mitocondrială este convertit de către complexul piruvat dehidrogenază în acetil coenzima A. în mitocondrii se produce întreaga cantitate de energie (sub formă de ATP) necesară creşterii.Prin hidroliza ATP-ului se eliberează o cantitate importantă de energie (8. în care celulele animale ar fi lipsite de mitocondrii. încât mitocondriile se comportă ca nişte centrale energetice celulare. întrucât posedă un cromosom (cromosoma mitochondrialis) ce conţine programul genetic (ADN-ul mitocondrial). Totodată. enzimă denumită ADN-polimeraza. 5. Într-un caz ipotetic. dependent de oxigen. în care fiecare moleculă de glucoză generează două molecule de ATP. cu cele două subunităţi: mare. încât fiecare moleculă de glucoză produce 36 molecule de ATP. în mitocondrii.ADN-ul mitocondrial este sintetizat independent în matricea mitocondrială. fără ajutorul nucleului unele protein-enzime (datorită înzestrării cu ribozomi proprii. 2. Prin aceste procese. Ribozomii mitocondriali au diametrul de 15 nm şi sunt asemănători celor de la procariote.ciclul acidului citric (KREBS). de 30S. aceştia trec din citosol în matricea mitocondrială.pierzând în mod repetat câte doi atomi de carbon de la capătul carboxil şi rezultând o moleculă de acetil-coenzimă A. În cazul acizilor graşi. unde intră în ciclul beta-oxidării.3.fapt demonstrat prin evidenţierea în matrice a enzimei care catalizează biosinteza ADN-ului. iar pe de altă parte metabolismului sintetetic.oxidarea acizilor graşi şi 3fosforilarea oxidativă.000-10.Procesele metabolice mitocondriale Aparţin pe de o parte metabolismului energetic. producerea de energie ar depinde de glicoliza anaerobă. În realitate. de tip 70 S.funcţionării şi vieţii celulei. metabolismul glucozei este complet. Mitocondria este sediul metabolismului celular aerob. ce biosintetizează proteine).Codul genetic folosit de mitocondrie diferă parţial de codul genetic nuclear. de 50S şi mică.rezultă două molecule de piruvat. Mitocondria are autonomie genetică parţială.

care posedă activitate ATP-azică şi catalizează ultima etapă a formării ATP-ului. datorită faptului că mitocondriile conţin ADN. Procesele metabolice biosintetice pot avea loc. 0. enzimele care intervin în ciclul acidului citric şi în beta -oxidarea acizilor graşi sunt localizate în membrana externă şi în matricea mitocondriilor.apă şi uneori vitaminac.4.sintetazei. ribozomi şi toate enzimele necesare exprimării genelor mitocondriale. Structura chimică a mitocondriilor cuprinde 65-70% proteine (din care 30% structurale şi 70% enzime). membrana internă cu criste şi particule elementare. rezultată din acizii graşi sau din glucoză intră în ciclul acidului citric (ciclul KREBS). încât mitocondria se reînoieşte continuu.Acetil coenzima A. este îndepărtată prin autofagie cu ajutorul lizozomilor. lecitine. Într-o mitocondrie. cardiolipin). compartimentul extern (sau spaţiul intermembranar) şi compartimentul intern (sau matricea mitocondrială).Astfel.localizate în diferite structuri mitocondriale.glucide. au loc oxidări în urma cărora rezultă energie ce este folosită pentru sinteza de ATP.despicare). precum membrana externă. în ficat şi muşchi. prezent în membrana mitocondrială internă. noile mitocondrii apar prin condrodiereză (clivaj. iar când iese din funcţie. de către complexul ATP.ioni.În particulele elementare ale membranei interne se află localizată enzima denumită factorul de cuplare F1. încât dintr-o mitocondrie funcţională rezultă două organite asemănătoare.Enzimele şi alţi factori care participă la procesul de fosforilare oxidativă (generatoare de ATP) sunt localizate în membrana internă. prin care se asigură o sursă continuă de piruvat. produs de respiraţia celulară. Celulele dispun de depozite de lipide (trigliceride) în ţesutul adipos şi de glucide (glicogen). Participarea mitocondriilor la efectuarea unor procese metabolice este posibilă datorită existenţei unui mozaic complex de enzime.5% ARN. trigliceride. ARN. AND (în cantitate mică). 25-28% lipide (fosfolipide. toate proteinele.respectiv în criste. Se . Originea mitocondriilor În celulă.În mitocondrii se desfăşoară unele etape din sinteza hemului şi a hormonilor steroizi. ce are loc în matricea mitocondrială. ca şi toate lipidele sunt în locuite la aproximativ 20 de zile.4. 5.La acest nivel cu ajutorul oxigenului molecular. ca de exemplu în celulele interstiţiale din ovar şi testicul. în corticosuprarenală.

ca şi bacteriile prezintă o moleculă de AND circular. 1-Mitocondrie nemodificată. odată pătrunse în celulă animală şi-au pierdut virulenţa. Mitocondria. (Fig. iar cristele mitocondriale se tasează. Ciclu fiziologic de balonare-contracţie al mitocondriei.secreţie. transmitere nervoasă). 5. În filogeneză. scindează molecule de ATP şi eliberează energia pe care acestea o conţin. apărând electronodens.5. cât şi în mitocondrii.diferenţiere. În stare de contracţie. spaţiul intermembranar se reduce. primele mitocondrii au apărut în celulele animale prin transformarea unor bacterii care. iar unele enzime sunt prezente atât în bacterii. . în special din cele ale reticulului endoplasmic.menţioneaz şi posibilitatea de formare a mitocondriilor din molecule proteice şi lipidice sintetizate în celulă sau din alte citomembrane. contracţie musculară.Energia este generată prin acţiunea enzimelor oxido-reductorii mitocondriale şi prin procesul fosforilării active sub forma molecelor macroergice de ATP. mitocondria suferă o serie de modificări de formă şi strucutură. În acest ciclu. 2-Mitocondrie condensată. în timp ce membrana internă permite mişcări ale apei şi ionilor cu ajutorul translocatorilor specifici. mitocondria îşi micşorează mult volumul. şi-au adoptata metabolismul la celula gazdă. 3Mitocondrie balonată.Enzima denumită ATP-ază. ce formează un ciclu fiziologic de umflare contracţie.30. organitul. În cursul desfăşurării reacţiilor enzimatice oxidative şi ale cuplării oxidării cu fosforilarea.4. şi-au structurat o a doua membrană (membrana mitocondrială externă). membrana externă rămâne nemodificată. devenind un organit endo-simbiont.5. în totalitatea sa.datorită proteinelor contractile pe care le conţine. producând energia necesară desfăşurării oricărei activităţi celulare (diviziune.30) Fig.5. Funcţiile mitocondriilor Mitocondriile îndeplinesc un rol esenţial în metabolismul energetic al celulelor vii.

se sterg cresteler mitocondriale.În starea de balonare. Aceste modificări pot fi fiziologice şi reversibile. îşi măreşte volumul. Balonarea se datoreşte pe de o parte modificării raportului ATP/ADP de la suprafaţa externă a mitocondriei. . iar cele două membrane ajung în contact una cu cealaltă. mitocondria acumulează o cantitate mărită de apă. cât şi datorită acumulării peste normal a unor ioni.