BAB II PEMBAHASAN

ASAM AMINO A. Pengertian Asam Amino Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, ±NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, ±COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Dua model molekul isomer optis asam amino alanina. Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino²kecuali glisina² memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R NH2). Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D. B. Struktur Asam Amino Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan. Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein). sistein. pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Jenis . lisina. Bagi manusia.C. Asam Amino Standar Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari. Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. D. glutamat. leusina. G) ‡ Alanina (Ala. triptofan. Asam amino non esensial Asam amino non esensial adalah asam amino yang diperoleh dari tubuh. dan valina. fenilalanina. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan. V) . aspartat. Asam amino esensial Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. A) ‡ Valina (Val. Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. yaitu isoleusina. treonina. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan.Jenis Asam Amino 1. Meskipun demikian. metionina. spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Asam amino non esensial antara lain. 2. dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya: Asam amino alifatik sederhana ‡ Glisina (Gly. Asam amino ini diproduksi sendiri oleh tubuh makhluk hidup. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Untuk memenuhi kebutuhan ini.

N) ‡ Glutamina (Gln. Contohnya adalah modifikasi lisin. Asam Amino Non Standar Merupakan asam amino diluar 20 mcm Asam Amino standar. K) ‡ Arginina (Arg. S) ‡ Treonina (Thr. Metabolisme Asam Amino .‡ Leusina (Leu. F) ‡ Tirosina (Tyr. Q) Asam amino basa ‡ Lisina (Lys. F. T) Asam amino dikarboksilat (asam) ‡ Asam aspartat (Asp. I) Asam amino hidroksi-alifatik ‡ Serina (Ser. E. D) ‡ Asam glutamat (Glu. W) Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik. C) ‡ Metionina (Met. P) (memiliki gugus siklik) 4 Asam amino aromatik ‡ Fenilalanina (Phe. Hal ini terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. H) (memiliki gugus siklik) Asam amino dengan sulfur ‡ Sisteina (Cys. prolin dan glutamin. M) Prolin ‡ Prolina (Pro. L) ‡ Isoleusina (Ile. Y) ‡ Triptofan (Trp. serin. R) ‡ Histidina (His. E) Amida ‡ Asparagina (Asn.

sehat N negatif (sintesis < katabolisme) mis.hamil N seimbang (sintesis = katabolisme) mis. Keseimbangan Nitrogen N positif (sintesis > katabolisme) mis. sakit c.a. kelaparan. Katabolisme Asam Amino . dewasa normal. penyembuhan. Biosintesis Asam Amino Produk Khusus b. pertumbuhan.

Fungsi asam amino 1. Penyusun protein. burung asam urat Ammonotelik : ikan bertulang amonia d.Katabolisme Atom N Transaminasi Deaminasi oksidatif Produksi dan transport amonia (NH3) Siklus urea Katabolisme Atom N Ureotelik : mamalia urea Urikotelik : reptil. termasuk enzim. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama . 2. Gangguan Enzyme deficiency Hyperammonemia type I Hyperammonemia type II Citrulinemia Arginino suksinat aciduria Hyperargininemia Pada Siklus Urea UCD 1 2 3 4 5 G. Pembentukan Urea e.

Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor). Hidrolisa ikatan peptida dengan cara ini merupakan langkah penting untuk menentukan komposisi asam amino dalam sebuah protein dan sekaligus dapat menetapkan urutan asam amino pembentuk protein tersebut.26. Protein sebagai makromolekul (molekul besar) mampu menunjukkan berbagai fungsi biologi. satu polipeptida mengandung 30 residu asam amino dan yang lain mengandung 21 residu asam amino. hormon dan asam nukleat). Atas dasar peran ini maka rotein dapat diklasifikasikan sebagai berikut (Gambar 14. Mekanisme pembentukan ikatan peptida sebagai rantai protein amino dapat bergabung membentuk dua peptida. protein transport. Insulin mengandung dua rantai polipeptida. protein nutrient dan penyimpan. Dua molekul asam amino dapat saling berikatan membentuk ikatan kovalen melalui suatu ikatan amida yang disebut dengan ikatan peptida. begitu seterusnya sehingga membentuk rantai polipeptida.vitamin. Peptida atau polipeptida bebas juga merupakan molekul aktif penyusun hormon yang memiliki aktifitas biologis dalam tubuh manusia. enzim. dua tipe reaksi yang terpenting yaitu hidrolisis ikatan peptida dengan pemanasan polipeptida dalam suasana asam atau basa kuat (konsentrasi tinggi).26. glukagon dan kortikotropin. Peptida memberikan reaksi kimia yang khas. Sehingga dihasilkan asam amino dalam bentuk bebas. Ikatan kovalen ini terjadi antara gugus karboksilat dari satu asam amino dengan gugus amino dari molekul asam amino lainnya dengan melepas molekul air. seperti pada hormon insulin. Gambar 14. Tiga molekul asam ikatan dapat . Secara sederhana mekanisme reaksi pembentukan ikatan kovalen dapat dilihat Gambar 14. 3. Kortikotropin mengandung 39 residu asam amino dan hormon oksitosin hanya mengandung 9 residu asam amino.27) .

trigliserida dan fosfolipid dalam plasma berbentuk lipoprotein .protein kontraktil atau motil. Macam Lemak y Lemak biologis yang terpenting: lemak netral (trigliserida). ASAM LEMAK A. Macam Lemak Plasma y y Asam lemak bebas (FFA= free fatty acid) ada dalam plasma darah dan terikat dengan albumin Kolesterol. Asam stearat: CH3(CH2)16-COOH 3. steroid y Asam lemak: 1. Asam palmitat: CH3(CH2)14-COOH 2. Absorpsi Lemak diabsorpsi usus halus masuk ke limfe (ductus torasikus) masuk darah y Kilomikron dalam plasma disimpan dalam jaringan lemak (adiposa) dan hati y Proses penyimpananya: kilomikron dipecah oleh enzim lipoprotein lipase (dalam membran sel) asam lemak dan gliserol y Didalam sel asam lemak disintesis kembali jadi trigliserida (simpanan lemak) y Lemak diet diserap dalam bentuk: kilomikron C. asam lemak dan vitamin) B. Asam oleat: CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH y y y Trigliserida: ester gliserol + 3 asam lemak Fosfolipid: ester gliserol + 2 asam lemak + fosfat Steroid: kolesterol dan turunanya (hormon steroid. protein struktural. fosfolipid. protein pertahanan dan protein pengatur.

Fosforilasi Oksidatif G. Metabolisme Lemak Ada 3 fase: 1. oksidasi 2. Penggunaan FFA Sebagai Energi y FFA dalam plasma dibawa ke mitokondria dengan carrier Karnitin y FFA dalam sel dipecah menjadi asetil koenzim-A dengan beta oksidasi y Asetil koenzim-A hasil beta oksidasi masuk siklus Krebs untuk diubah y Bila lemak sel akan digunakan untuk energi menjadi H dan CO2 F.1. 5. Siklus Kreb 3. Kilomikron VLDL: very low density lipoprotein IDL: intermediate density lipoprotein LDL: low density lipoprotein HDL: high density lipoprotein D. Contoh Asam Lemak NAMA UMUM RUMUS NAMA KIMIA ?? asetil co-A . Asam Lemak Bebas simpanan lemak (trigliserida) dihidrolisis menjadi asam lemak dan gliserol (oleh enzim lipase sel) y Asam lemak berdiffusi masuk aliran darah sebagai asam lemak bebas (Free Fatty Acid) dan berikatan dengan albumin plasma E. 3. Beta Oksidasi y Proses pemutusan/perubahan asam lemak asetil co-A y Asetil co-A terdiri 2 atom C sehingga jumlah asetil co-A yang dihasilkan = jumlah atom C dalam rantai carbon asam lemak : 2 y Misal: asam palmitat (C15H31COOH) oksidasi H. 4. 2.

rendah karbohidrat K. Siklus Krebs y Proses perubahan asetil ko-A H + CO2 y Proses ini terjadi didalam mitokondria y Pengambilan asetil co-A di sitoplasma dilakukan oleh: oxalo asetat proses pengambilan ini terus berlangsung sampai asetil co-A di sitoplasma habis y Oksaloasetat berasal dari asam piruvat y Jika asupan nutrisi kekurangan KH kurang as.15 trienoad C19H39COOH Asam eicosanoad I. karena sering terjadi pada penderita DM disebut Koma Diabetikum Ketosis terjadi pada keadaan : Kelaparan Diabetes Melitus Diet tinggi lemak.Asam oleat As risinoleat Asam linoleat As linolenat As araksidat C17H33COOH Oktadeca 9-enoad C17H32(OH)-COOH 12 hidroksi okladeca -9-enoad C17H31COOH Okladeca-9.12. y Adanya badan keton dalam sirkulasi darah disebut: ketosis y Ketosis terjadi saat tubuh kekurangan karbohidrat dalam asupan makannya y Degradasi asam lemak kekurangan oksaloasetat y Jika Oksaloasetat menurun maka terjadi penumpukan Asetil KoA didalam aliran darah jadi badan keton keadaan ini disebut KETOSIS y Badan keton merupakan racun bagi otak y y y y mengakibatkan Coma. Asetil KoA terjadi di Hati. Piruvat kurang oxaloasetat Ketosis J. y Ketiga senyawa diatas (asam asetoasetat. Rantai Respirasi y H adalah hasil utama dari siklus Krebs ditangkap oleh carrier NAD menjadi NADH y H dari NADH ditransfer ke Flavoprotein Quinon sitokrom b sitokrom c sitokrom aa3 terus direaksikan dengan O2 H2O + Energi y Rangkaian transfer H dari satu carrier ke carrier lainya disebut Rantai respirasi .12 dienoad C17H29COOH Okladeca-9. asam hidroksibutirat dan aseton) disebut BADAN KETON. tetapi hati hanya mengunakan sedikit asetil KoA akibatnya sisa asetil KoA berkondensasi membentuk Asam Asetoasetat y Asam asetoasetat merupakan senyawa labil yang mudah pecah menjadi: Asam hidroksibutirat dan Aseton.

kemudian ditransport oleh lipoprotein ke jaringan disimpan di jaringan adiposa sampai siap digunakan tubuh N. Sintesis Trigliserida y Bila KH dalam Dari Karbohidrat asupan lebih banyak dari yang dibutuhkan KH diubah jadi glikogen dan kelebihanya diubah jadi trigliserida disimpan dalam jaringan adiposa y Tempat sintesis di hati.y Rantai Respirasi terjadi didalam mitokondria memakai enzim Dehidrogenase Oksidase transfer atom H antar carrier sedangkan reaksi H + O2 memakai enzim Urutan respirasi Flavoprotein sitokrom c direaksikan Energi L. Fosforilasi Oksidatif carrier dalam rantai adalah: NAD Quinon sitokrom b sitokrom aa3 dengan O2 H2O + y Dalam proses rantai respirasi dihasilkan energi yang tinggi energi tsb ditangkap oleh ADP untuk menambah satu gugus fosfat menjadi ATP y Fosforilasi oksidatif adalah proses pengikatan fosfor menjadi ikatan berenergi tinggi dalam proses rantai respirasi y Fosforilasi oksidatif proses merubah ADP ATP (dengan menngunakan energi hasil reaksi H2 + O2 H2O + E) M. Sintesis Trigliserida Dari Protein .

dan mereka yang berkebiasaan pantang terhadap makan tinggi protein. kelebihan asam amino disimpan dalam bentuk lemak di jaringan adipose O. defisiensi protein juga merupakan problem serius di Negaranegara telah berkembang. terutama di antara ibu-ibu hamil dan ibu-ibu menyususi. orang-orang lanjut usia.y y y Banyak asam amino dapat diubah menjadi asetil koenzim-A Dari asetil koenzim-A dapat diubah menjadi trigliserida Jadi saat asupan protein berlebih. Latar Belakang Defisensi protein dalam diet merupakan problema nutrisi yang paling serius di dunia.bayi lahir. Pengaturan Hormon Atas Penggunaan Lemak y y y y Penggunaan lemak tubuh terjadi pada saat kita gerak badan berat Gerak badan berat menyebabkan pelepasan epineprin dan nor epineprin Kedua hormon diatas mengaktifkan lipase trigliserida yang sensitif hormon pemecahan trigliserida asam lemak Asam lemak bebas (FFA) dilepas ke darah dan siap untuk dirubah jadi energi BAB I PENDAHULUAN A. Dalam arti . Meski pengaruh tersebut dibasmi dalam masyarakat di Negara-negara kurang berkembang. orang-orang yang kekurangan.

Berdasarkan hal tersebut. 2. perlu difahami bagaimana asam amino dalam diet terlibat dalam biosintesis asam amino lain. B. Manfaat 1. Menjelaskan Metabolisme Asam Amino 2. Untuk mempertimbangkan dengan mekanisme apa asam amino digunakan untuk energi. Menjelaskan Metabolisme Asam Lemak 3. Sebagai bahan referensi bagi penyusun dan mahasiswa lainnya. dan bagaimana mereka berguna sebagai precursor berbagai metabolism yang mengandung nitrogen.paling sempit. Menambah wawasan dan pengetahuan. tetapi lebih pada asam aminonya yang dibebaskan dari hidrolisis protein. . Menjelaskan Struktur Asam Amino dan jenisnya 4. 2. Tujuan 1. Rumusan Masalah 1. Menjelaskan Macam-macam Lemak C. sebetulnya bukan protein itu sendiri yang dibutuhkan. Untuk Mengetahui Metabolisme Asam Amino dan Asam Lemak D.

Universitas Gadjah Mada Press. Biokimia:Suatu Pendekekatan Berorientasi Kasus. Graha Ilmu. http://chem. Ari. Yogyakarta.blogspot Diakese pada tanggal 13 November 2011 http://dr_suparyanto. 2008. Yuniastuti. Yogyakarta.blogspot. Sitti ISmadi. 1993.rs_try.DAFTAR PUSTAKA Dawesiah.com Diakses pada tanggal 13 November 2011 KATA PENGANTAR . Gizi dan Kesehatan.

Dan taklupa ucapan terima kasih sebesarbesarnya terhadap oaring tua. dan diharapkan dapat menjadi referensi dan media pembelajaran Makassar. serta teman-teman yang telah member dukungan dalam penyelesaian tugas ini Tugas Dasar-Dasar Gizi yang berjudul Metabolisme asam amino dab metabolism asam lemak ini disusun dengan tujuan untuk melengkapi tugas penulis. dosen. sehingga penulis dapat menyelesaikan penulisan makalah ini dengan baik. saudara.Puji dan syukur penulis panjatkan kehadirat Allah SWT. November 2011 Penulis Tugas Dasar-Dasar Gizi . karena berkat limpahan rahmat taufik dan hidayah-Nya.

HALIDA 141 210 0080 W2 FAKULTAS KESEHATAN MASYARAKAT UNIVERSITAS MUSLIM INDONESIA 2011/2012 .

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful