INDICE

UNIDAD N° 1 ...................................................................................................... 1 INTRODUCCION A LA BIOQUÍMICA ................................................................. 1 OBJETIVOS .................................................................................................... 1 Definición de Bioquímica ................................................................................. 1 Relación de la Bioquímica con otras ciencias ................................................. 2 Componentes de los Seres Vivos. ................................................................. 3  Componentes Inorgánicos .................................................................... 4  Compuestos Mixtos Con Sustancias Orgánicas ................................... 5  Los Componentes Orgánicos ............................................................... 5  Grupos Funcionales ............................................................................. 6  Compuestos Heterocíclicos .................................................................. 7 Relación entre Biomoléculas ........................................................................... 9  Reactividad de las biomoléculas: ......................................................... 9  Abundancia de las biomoléculas: ......................................................... 9  Reactividad entre biomoléculas. ........................................................... 9 Características que identifican a la Materia Viva ........................................... 10  Homeostasis. ...................................................................................... 11  Factores que influyen en la homeostasis ........................................... 11 Requerimientos Nutricionales. ...................................................................... 13 Dieta. ............................................................................................................. 13 Enfermedades Nutricionales. ........................................................................ 14 TEST DE EVALUACION ............................................................................... 14 UNIDAD N° 2 .................................................................................................... 16 LA CELULA, SU ORGANIZACIÓN BIOQUIMICA ............................................ 16 OBJETIVOS .................................................................................................. 16 Generalidades ............................................................................................... 16 Componentes Subcelulares. ......................................................................... 17  Membrana Celular .............................................................................. 17  Núcleo ................................................................................................ 18  Citoplasma ......................................................................................... 19  Membrana nuclear.............................................................................. 22  Plasma nuclear: .................................................................................. 22  Nucléolo: ............................................................................................ 22  Cromatina: .......................................................................................... 22 SEPARACIÓN DE COMPONENTES SUBCELULARES: Métodos .............. 23 Función Bioquímica de Componentes Celulares .......................................... 24 Ejercicios ilustrativo ....................................................................................... 24 TEST DE EVALUACIÓN ............................................................................... 25 UNIDAD N° 3: ................................................................................................... 26 EL AGUA Y EL PH ........................................................................................... 26 OJETIVOS .................................................................................................... 26 El Agua.......................................................................................................... 26 PROPIEDADES DEL AGUA ......................................................................... 26  Constante dieléctrica .......................................................................... 26  Capacidad calorífica ........................................................................... 27  Calor de vaporización ......................................................................... 27  Densidad ............................................................................................ 28  Tensión superficial.............................................................................. 28 v

 Constante de ionización ..................................................................... 28 Propiedades Físicas del Agua. ...................................................................... 28  Estructuras e interacciones del agua.................................................. 29  Las moléculas de agua se asocian entre ellas a través de puentes de hidrógeno................................................................................................... 30  El agua forma puentes de hidrógeno con solutos polares .................. 31  Los puentes de hidrógeno le dan al agua sus propiedades inusuales 32 Propiedades químicas: Polaridad, Enlace de Hidrógeno, e Iónización. ........ 33  Polaridad ............................................................................................ 33  Enlace De Hidrógeno ......................................................................... 33  Iónización: Disociación del agua ........................................................ 35 Propiedades Acido - Básico. ......................................................................... 35  Titulación ácidos bases ...................................................................... 40  Teoría de Bronsted y Lowry. .............................................................. 41 pH: Medida de Acidez. .................................................................................. 42 Ecuación de Henderson-Hasselbalch. .......................................................... 43 Soluciones Tampones o Buffer. .................................................................... 45 TEST DE EVALUACION ............................................................................... 45 UNIDAD N° 4. ................................................................................................... 46 AMINOACIDOS Y PROTEINAS ....................................................................... 46 OBJETIVOS .................................................................................................. 46 Proteínas ....................................................................................................... 46 Estructura de los Aminoácidos ...................................................................... 46 Clasificación de Aminoácidos.- ..................................................................... 48 Propiedades generales de los Aminoácidos: Actividad Optica (Isomerismo). ...................................................................................................................... 49 Estereoisómeros geométricos .................................................................. 50 Estereoisómeros ópticos ........................................................................... 50 Reacciones químicas características de los aminoácidos............................. 51 Propiedades del grupo carboxilo ............................................................... 51 Propiedades del grupo amino .................................................................... 53 Reacciones especificas de algunos aminoácidos ...................................... 56 Aminoácidos Esenciales. .............................................................................. 56  Triptófano ........................................................................................... 57  Fenilalanina ........................................................................................ 57  Valina ................................................................................................. 58  Leucina ............................................................................................... 59  Isoleucina ........................................................................................... 60  Treonina ............................................................................................. 61  Arginina .............................................................................................. 62  Histidina .............................................................................................. 63  Metionina ............................................................................................ 63  Lisina .................................................................................................. 64 Aminoácidos no Proteicos ............................................................................. 64 Nomenclatura y notación de péptidos. .......................................................... 65 Características y Propiedades de los aminoácidos ....................................... 67 Propiedades ácido-base de los aminoácidos ................................................ 68 Estructura de las Proteínas. .......................................................................... 71  Estructura Primaria ............................................................................. 71  Estructura Secundaria ........................................................................ 72

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 Estructura Terciaria ............................................................................ 73  Estructura Cuaternaria ....................................................................... 73 Propiedades de las Proteínas ....................................................................... 74  Especificidad. ..................................................................................... 74  Desnaturalización. .............................................................................. 74 Clasificación de las Proteínas ....................................................................... 75  HOLOPROTEÍNAS............................................................................. 75  HETEROPROTEÍNAS ........................................................................ 75 Métodos de separación de proteínas ............................................................ 76 Funciones de las Proteínas ........................................................................... 78 Enlace Peptídico. .......................................................................................... 79 Conformación de las Cadenas Polipeptídicas. .............................................. 81 Oligopéptidos.- .......................................................................................... 81 Dipéptidos.- ............................................................................................... 81 Tripéptidos.-............................................................................................... 81 Tetrapéptidos. ............................................................................................ 81 Polipéptidos o cadenas polipeptídicas. ...................................................... 81 Funciones de Proteínas Específicas: Albúminas, Globulina, Hemoglobina, Colágeno e Insulina. ..................................................................................... 81  Albúmina ............................................................................................ 81  Globulinas .......................................................................................... 82  Insulina ............................................................................................... 83  Hemoglobina ...................................................................................... 84  Colágeno ............................................................................................ 85 Importancia Biológica de las Proteínas. ........................................................ 87 TEST DE EVALUACION ............................................................................... 87 UNIDAD N°5: .................................................................................................... 89 CARBOHIDRATOS .......................................................................................... 89 OBJETIVOS .................................................................................................. 89 Características Generales. ............................................................................ 89 Clasificación de los Carbohidratos. ............................................................... 90 1. Monosacáridos .......................................................................................... 90 2. Oligosacáridos .......................................................................................... 94 3. Polisacáridos ............................................................................................. 96 4. Mucopolisacáridos..................................................................................... 96 IMPORTANCIA DELOS HETEROPOLISACÁRIDOS ................................... 97 FUNCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS ................................................... 97  Funciones Energéticas ....................................................................... 97  Función Estructural............................................................................. 98  Función Informativa ............................................................................ 98  Función De Detoxificación .................................................................. 98 ISOMERIA ..................................................................................................... 99  Estereoisomeria de los monosacáridos. ............................................. 99  Enantiómeros. .................................................................................... 99  Epímeros. ........................................................................................... 99  Tautómeros. ....................................................................................... 99  Mutarrotación. .................................................................................... 99  Reacción ácido/base sobre monosacáridos. .................................... 100 CONFIGURACIÓN. ..................................................................................... 100  Propiedades físicas. ......................................................................... 103

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 Anomerización. ................................................................................. 104  Estructura tridimensional. Conformación. ......................................... 106  Propiedades químicas. ..................................................................... 107 IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS GLÚCIDOS ..................................... 111 CARBOHIDRATO FRECUENTE EN LA DIETA. ......................................... 111 FIBRAS: SU IMPORTANCIA EN LA DIETA. ............................................... 112 TEST DE EVALUACIÓN ............................................................................. 113 UNIDAD N°6 ................................................................................................... 114 LIPIDOS.......................................................................................................... 114 OBJETIVOS ................................................................................................ 114 Características Generales ........................................................................... 114 Clasificación de los Lípidos. ........................................................................ 114  Lipidos saponificables ...................................................................... 115 LÍPIDOS SIMPLES ..................................................................................... 115 CERAS ........................................................................................................ 119 LÍPIDOS COMPLEJOS ............................................................................... 121  Fosfolípidos ...................................................................................... 121  Glucolípidos ...................................................................................... 122  Lipidos insaponificables .................................................................... 122  Prostaglandinas ................................................................................ 123 ACIDOS GRASOS ...................................................................................... 124 FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS .................................................................. 126 IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS LÍPIDOS. ........................................ 127 TEST DE EVALUACIÓN ............................................................................. 127 UNIDAD N°7 ................................................................................................... 128 ACIDOS NUCLEICOS Y SUS COMPONENTES ........................................... 128 OBJETIVOS ................................................................................................ 128 Generalidades. ............................................................................................ 128 BASES NITROGENADAS........................................................................... 128  Bases Púricas .................................................................................. 128  Bases Pirimidínicas .......................................................................... 129 OSAS .......................................................................................................... 131 NUCLEÓSIDOS .......................................................................................... 132  Ribonucleosidos ............................................................................... 132  Desoxirribonucleósidos .................................................................... 133 NUCLEÓTIDOS .......................................................................................... 134  Ribonucleótidos ................................................................................ 134  Desoxirribonucleotidos ..................................................................... 135 ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA).................................................. 136  Estructura ......................................................................................... 136 ÁCIDO RIBONUCLEICO (RNA).................................................................. 143  Estructura ......................................................................................... 143 NUCLEASAS .............................................................................................. 149 Test de Evaluación ...................................................................................... 149 UNIDAD N° 8 BIOQUIMICA ENERGETICA ................................................... 150 OBJETIVOS ................................................................................................ 150 CICLO DEL ATP. ........................................................................................ 150  PROPIEDADES DEL ATP. ............................................................... 150  Principios de equilibrio químico. ....................................................... 151 ENERGÍA LIBRE. ........................................................................................ 151

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 Energía libre estándar Gº. ................................................................ 152  Aditividad de las variaciones de energía libre estándar Gº´. ............ 152  Energía libre estándar de formación (vGº´f). .................................... 152 TRANSFERENCIA DE ENERGÍA QUÍMICA. .............................................. 153  Energía libre estándar de hidrólisis del ATP. .................................... 153  Termodinámica del ATP. .................................................................. 153  Respuesta termodinámica. ............................................................... 153  Transferencia enzimática de grupos fosfatos al ADP. ...................... 154 TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS DESDE EL ATP A DIVERSOS ACEPTORES. ............................................................................................. 154 TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS POR OTROS NTPS. ......... 155  Características.................................................................................. 155 PAPEL DEL ATP Y DEL PIROFOSFATO. .................................................. 155  Ruta enzimáticas de incorporación al sistema ATP - ADP. .............. 155  Pirofosfatas inorgánica. .................................................................... 155  Adenilato quinasa. ............................................................................ 156 ENERGÉTICA DE LOS SISTEMAS ABIERTOS. ........................................ 156  Generalidades. ................................................................................. 156 COMPUESTOS RICOS EN ENERGIA. ...................................................... 156 FORMACION DE ATP ................................................................................ 158 TEST DE EVALUACION ............................................................................. 163 UNIDAD N°9 ................................................................................................... 164 ENZIMAS Y COENZIMAS .............................................................................. 164 OBJETIVOS ................................................................................................ 164 Generalidades. ............................................................................................ 164 Catalizador .................................................................................................. 164 CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS .................................................... 165 ACCIÓN DE ENZIMAS ............................................................................... 165 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS........................................................ 166 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS .......................................................... 166  Clasificación estructural. ................................................................... 166  Clasificación funcional. ..................................................................... 167  Oxido-reductasas: ............................................................................ 167 .Las Transferasas.- .................................................................................. 168 Las Hidrolasas: ........................................................................................ 168 Las isomerasas: ...................................................................................... 168 .Las Liasas: ............................................................................................. 169 Las Ligasas: ............................................................................................ 169 Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina) ........................................... 170 Composición Del ATP.............................................................................. 170 Funciones de las enzimas ........................................................................... 171 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ............................................................ 172  Especificidad de los enzimas. .......................................................... 172 Centro activo. .......................................................................................... 172 COFACTORES. .......................................................................................... 173 Holoenzima = Apoenzima + Cofactor ..................................................... 174 CINÉTICA ENZIMÁTICA ............................................................................. 174  Teoría de Michaelis y Menten. ......................................................... 174  Constante de Michaelis y Menten (Km). ........................................... 175  Representación de Lineweaver-Burk................................................ 175

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.............................................................. 177  Inhibición irreversible................................................................................................. 178 ENZIMAS REGULADORAS............... .................. 188 OBJETIVOS .. ........................... 193 GLUCOGENO ........... .................. 196  Glucólisis ................................................................................................. 188 METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS ........ 182 ISOZIMAS...................................................................................................................................................................................................................... 189  Digestión gástrica ........... ................. 194  Glucogénesis ........................ 207 TEST DE EVALUACION ....... ............................................................................. ................................. 180  Modulación covalente de las enzimas reguladoras .................. 205 CONTRACCION MUSCULAR ........................................................................ 176  Efecto de la temperatura sobre reacciones enzimáticas......................... 189  Digestión salival........................ 197  Vía anaerobia o de Embden-Meyerhof para la glucólisis ... Representación de Eadie-Hofstee....................... 189 ARSORCION ............................................................................................................................................................................................................................... 179  Enzimas heterotrópicas.......................... 193  Hormonas de la hipófisis anterior ............................................................................... 180  Cinética de las enzimas alostéricas....... ................. 190 HORMONAS Y CONCENTRACION SANGUINEA DE AZUCAR .................................................................................................................................................................... 193  Hormonas corticosuprarrenales....................................... ....................... 191  Insulina ........................................................... 190 EL AZUCAR DE LA SANGRE ................................ 204  La reacción en la obscuridad .................................... 202  La reacción a la luz............. ......................................................................................... ......................................................COENZIMAS .......................................... 209 OBJETIVOS .... 201 FOTOSINTESIS ... 197  Ciclo aerobio o de Krebs ..................................................... 182 TEST DE EVALUACIÓN ......... 179  Enzimas homotrópicas......................................... 192  Glucagon ............................................................. ....... 210 x ..................................................................................................................................... ................................................................................................................................................ 188 DIGESTION ........................ 189  Digestión intestinal .................................................. 194  Glucogenólisis ........................................ 178  Enzimas alostéricas. 207 UNIDAD N°11 ............................... .............................................................................. ........................................................................................... 187 UNIDAD N° 10 .......................................................................................................................................................................................................... 198 VIAS ALTERNATIVAS DE OXIDACION DE CARBOHIDRATOS .................................................................... 193  Adrenalina (epinefrina) ............ 176  Efecto del pH sobre actividad enzimática................... 176 INHIBICIÓN DE ENZIMAS............................... 182 VITAMINAS .......................................................................................................................................................................... 181 ACTIVACIÓN COVALENTE DE LOS ZIMOGENOS....................................... 177  Tipos de inhibición................. 195 OXIDACION DE LOS CARBOHIDRATOS ....................................... 209 METABOLISMO DE LIPIDOS ..................................................................................... 182  Clasificación.. 209 DIGESTION .......................................................................................................................................... 176  Efecto de la temperatura sobre actividad enzimática.............................

.............................................................................................................................................. 236  Femicetonuria ..................................................................... 237  Alcaptonuria ........................................................................... 220 PREGUNTAS ............................................................................................................................................................................................... 239 CORRELACION ENTRE METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS............................................................ 247 HEMOGLOBINA .......................................................................................................... 221 UNIDAD N°12 .................................................. 213 SINTESIS DE ÁCIDOS GRASOS ............................ 238  Tirosinemia .............................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................. 210 ALMACENAMIENTO DE GRASA .. 225  Mecanismo de la síntesis de proteína ........................................... 235 CREATINA Y CREATININA ............................ 223 METABOLISMO DE PROTEINAS ......................... 226 REACCIONES METABOLICAS DE AMINOACIDOS ..... 211 SINTESIS DE LIPIDOS TISULARES ................................................................ 233  Metabolismo de purinas ............................................................. 235  Síntesis de ácidos nucleicos ..................................................... 212 LIPOLISIS .... 218 CORRELACION DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS Y EL DE GRASA................................................................................................ 230  Desaminación ................................................ 236 ERRORES INNATOS DEL METABOLISMO DE AMIN0ACID0S ..................................................... 240 PREGUNTAS ........................................................................................................................................................................................................................................................... 242 OBJETIVOS .......................................................................................... 245  Proteínas del plasma ......................... 242 LIQUIDOS CORPORALES ....................................................................................... 225 SÍNTESIS DE PROTEÍNA..... 245 ENZIMAS SERICAS ......................................................................................................... 216 METABOLISMO DE FOSFOLIPIDOS...................ABSORCION............................................................................. 223 DIGESTION .............. LIPIDOS Y PROTEINAS ........................ 212 OXIDACION DE ACIDOS GRASOS ................... 244 CELULAS DE LA SANGRE .......... 240 UNIDAD N° 13 ....................................................... 223 ARSORCION ................................... 224 ESTADO DINAMICO DE LA PROTEINA CORPORAL ............ 223 OBJETIVOS ............................................................................................. 216 FORMACION DE CUERPOS CETONICOS ......................... 230  Transaminación ......... 234  Metabolismo de pirimidinas .................................................................................................................................................................................................................................................. 230  Formación de urea ........................................................ 245 SUERO Y PLASMA ............................................................................................................. 217 METABOLISMO DE ESTEROLES ........................................ 225  Aminoácidos esenciales ............... 242 SANGRE ........................................................................................... 215 SINTESIS DE TRIGLICERIDOS ..... 251  Respiración ......... 232 METABOLISMO DE NUCLEOPROTEINAS ................................................................................................................................................ 210 LIPIDOS SANGUINEOS ............... 252 xi ........................................................................................................................................................................................................................................................................................... 246  Electrólitos del plasma ..........................................

..................................................................... 253  Formación de orina...... 257 BIBLIOGRAFIA ............... 258 GLOSARIO ................................................. 253  Poder regulador de riñón .................. 254  Balance de agua........................................................................ 255  Balance de electrólitos ........................................................................................................................................................................................... 260 xii ......................................................................... 255  Balance acidobásico.............................................................................................................................................................................ORINA .......................... 255 TEST DE EVALUACION .....................................................

Definición de Bioquímica La Bioquímica es la ciencia que estudia las diversas moléculas y las reacciones químicas que ocurren en las células y organismos vivos. Proporcionar un conocimiento del contexto físico. Estudiar los constituyentes químicos de los seres vivos. determinar sus estructura y analizar la forma en que funciona. Concientizar a los estudiantes de la importancia que tiene esta unidad como base para comprender la asignatura. por ejemplo. La Bioquímica abarca áreas de la biología celular y de la biología molecular.UNIDAD N° 1 INTRODUCCION A LA BIOQUÍMICA OBJETIVOS y y y y y Relacionar los conocimientos adquiridos en los cursos anteriores con los nuevos. Los estudiantes de la carrera de biología deben de adquirir sólidos conocimientos de la asignatura para poder enfrentarse a la práctica y a la investigación de los procesos bioquímicos. sus funciones y transformaciones. origen e importancia de los términos. Introducir el lenguaje de la bioquímica con explicaciones sobre el significado. El objetivo de la Bioquímica es describir y explicar en términos moleculares todos los procesos químicos de la célula viva. químico y biológico en el que opera cada biomolécula. El interés principal de la bioquímica es la comprensión completa a nivel molecular de todos los procesos relacionados con la célula viva. podemos definir a la bioquímica como la ciencia que se ocupa de los constituyentes químicos de la célula viva y de las reacciones y procesos que experimentan. reacción o ruta metabólica. los esfuerzos que hacen para comprender la base 1 . Como la célula es la unidad estructural de los sistemas vivientes. por lo tanto es necesario conocer su estructura. La Bioquímica es la química de la vida (del griego Bios vida). Para lograr este objetivo los bioquímicos han necesitado aislar las numerosas moléculas de que se compone la célula.

varios aminoácidos. La fisiología. La inmunología emplea numerosas técnicas bioquímicas y muchos de los aspectos inmunológicos han encontrado uso extenso entre bioquímicos. Relación de la Bioquímica con otras ciencias La bioquímica es esencial en todas las ciencias de la vida. El campo del DNA recombinante surgió del estudio en bacterias y virus. como la genética. se han descubierto algunas características de la contracción muscular. seguido por estudios de estructura función. todas estas ciencias se apoyan en las bases bioquímicas. Los procesos bioquímicos normales son la base de la salud. estudio de la función corporal. el uso de enfoques genéticos ha dilucidado numerosas áreas de bioquímica. la farmacología. se traslapa casi por completo con la bioquímica. la farmacia. La Bioquímica define a la salud como una situación en donde las miles de reacciones intra y extra celular que ocurren en el cuerpo proceden a velocidades acordes con su supervivencia máxima en el estado fisiológico. la toxicología. Los seres vivos son agregados de moléculas con ciertas particulares que están formados por los mismos átomos y obedecen a las mismas leyes que rigen el comportamiento de cualquier otro tipo de moléculas. la mayor parte de los fármacos son metabolizados por reacciones catalizadas por enzimas y las complejas interacciones entre fármacos se comprenden mejor desde el punto de vista bioquímico. ácidos grasos. Los fundamentos de la genética descansan en la bioquímica de los ácidos nucleicos. Farmacología y farmacia se apoyan en un conocimiento sólido de bioquímica y fisiología. Los venenos actúan por medio de reacciones o procesos 2 . incluyendo la medicina. la fisiología. La Organización Mundial de la Salud (OMS) define a la salud como un ³estado físico y social completo y no únicamente como la ausencia de enfermedad o dolencia´.molecular de la contractibilidad. patología. Otro ejemplo. La Bioquímica es esencial en todas las ciencias de la vida. para ello han purificado muchas moléculas simples y complejas. en particular. la inmunología. A través de estos esfuerzos. La ingestión dietética optima de ciertos números de componentes químicos entre ellos las vitaminas. minerales y el agua son el objeto de estudio de la bioquímica. La investigaciones bioquímicas modifican la nutrición. a su vez. es la regulación de las actividades de genes y encimas proveniente de estudios realizados en bacterias y hongos.

el estudio de éstas ha abierto áreas nuevas en bioquímica. microbiología. La naturaleza ha seleccionado de entre los elementos existentes algunos que se combinan entre sí mediante enlaces químicos adecuados. lesión celular y cáncer. Las dos preocupaciones principales de los estudiosos de ciencias de la salud. 3 . De hecho. Los estudios bioquímicos han iluminado numerosos campos de salud y enfermedad y. en particular médicos. Esto contrasta con cultos de salud no ortodoxos. nutrición). Hasta donde el tratamiento médico se asiente en el conocimiento de la bioquímica y otras ciencias básicas pertinentes (como. De hecho. Muchos profesionales en microbiología. que a menudo se elevan a poco más que un mito sin base intelectual alguna. son (1) la comprensión y conservación de la salud y (2) la comprensión y tratamiento eficaz de enfermedades. debido a que la vida como se conoce depende de reacciones y procesos bioquímicos. Una relación recíproca entre bioquímica y medicina ha estimulado adelantos mutuos. Estas relaciones no sorprenden. fisiología. como inflamación. de manera inversa. la interrelación de bioquímica y medicina es un amplio camino de doble sentido. Componentes de los Seres Vivos. La bioquímica tiene un impacto tremendo en ambos. Enfoques bioquímicos se emplean cada vez más en el estudio de aspectos básicos de la patología (estudio de la enfermedad). zoología y botánica emplean métodos bioquímicos casi en forma exclusiva. La relación entre medicina y bioquímica tiene implicaciones filosóficas importantes para la primera.bioquímicas y éste es el tema de la toxicología. las viejas barreras entre ciencias de la vida han caído y la bioquímica se torna cada vez más su lenguaje común. la práctica de la medicina tendrá una base racional que puede acomodar nuevos conocimientos. los llamados grupos funcionales o bien moléculas con determinadas características. La siguiente tabla contiene los elementos más comunes que intervienen en la composición de los seres vivos. formando grupos químicos definidos.

938 55.008 10. Elemento Símbolo Masa atómica (peso atómico) Nº atómico (N° de protones ó de electrones) Número de neutrones Hidrógeno Boro Carbono Nitrógeno Oxigeno Sodio Magnesio Fósforo Azufre Cloro Potasio Calcio Manganeso Hierro Cobaito Cobre Cinc Selenio Molibdeno Yodo H B C N O Na Mg P S Cl K Ca Mn Fe Co Cu Zn Se Mo I 1.990 24.370 78.974 32. las bases y las sales.999 22.064 35. el nitrógeno para ser utilizado requiere de sistemas relativamente complicado El carbono otro de los elementos fundamentales en la composición de los seres vivos tampoco puede utilizarse directamente en forma libre lo mismo ocurre con el hidrógeno El oxígeno es el único elemento que se incorpora en forma libre al organismo.312 30. lo cual se pone de manifiesto por sus funciones.540 65.904 1 5 6 7 8 11 12 15 16 17 19 20 25 26 27 29 30 34 42 53 0 6 6 7 8 12 12 16 16 18 20 20 29 30 32 34 35 45 54 73 Tanto en la naturaleza como en los seres vivos.007 15. estos se separan llevando consigo una pérdida o una ganancia 4 . De los elementos que interviene en la composición de los seres vivos . tales sustancias son los ácidos.000 14.Principales elementos que intervienen en la composición de los seres vivos.  Componentes Inorgánicos Los componentes inorgánicos son las sustancias más simples de extraordinaria importancia para la vida.831 12. sus pesos y números atómicos.463 39.933 63. solo abundan en forma libre el nitrógeno y el oxígeno (79 y 21% de cada uno en el aire respectivamente).847 58. Estas moléculas participan en enlaces tipo electrovalentes para la transferencias de electrones de unos átomos a otros. la incorporación de los elementos químicos a los seres vivos se hace en su mayor parte en forma de compuesto de estructura relativamente complicada. que para su formación requiere de de sistema a su vez complicados.940 126.960 95.102 40. los diferentes elementos se encuentran distribuidos en diferentes proporciones y los patrones de distribución muestran grandes diferencias.080 54. Si se exceptúan los componentes de las sales minerales.

5 . con funciones importantes como el hierro en la hemoglobina y en los citocromos. El ambiente iónico de la célula o de unos organismos presenta en gran parte el medio que debe mantenerse dentro de una composición definida para permitir la vida. en cuya composición interviene el carbono y sus componentes. que actúan como compuestos de extraordinaria importancia en el metabolismo energético y en la composición de los ácidos nucleicos. El papel que desempeñan los iones en las células consiste en su posibilidad de interacción con las demás moléculas del organismo. el cobre. sin embargo son esenciales para sus funcionamientos.de electrones o una carga positiva o negativa. Estas moléculas son intermediarios de las vías metabólicas y principalmente en el caso de los carbohidratos o nucleótidos. puede decirse que la bioquímica comprende un importante sector de ella. Un caso muy particular de un catión capaz de interactuar con otras moléculas y modificar notablemente sus funciones y su estructura es el ión hidrógeno. esto se debe a que el tipo de compuestos que se encuentran en los seres vivos corresponden a aquellos que se encargan la química orgánica. con relativa frecuencia el ácido sulfúrico. algunos de estos elementos participan en cantidades sumamente pequeñas. Estas interacciones pueden hacer modificaciones importantes en el funcionamiento de las enzimas.  Compuestos Mixtos Con Sustancias Orgánicas Hay compuestos en que las moléculas inorgánicos se combinan con moléculas orgánicas. estas sustancias son los aniones y cationes que son relativamente simples. La bioquímica estructural también es química orgánica pero se ocupa de la composición de las moléculas de los seres vivos. mediante enlace covalente para producir otra moléculas orgánicas diferentes a las originales. Hay unos grupos de elementos integrantes de moléculas complejas. El ácido fosfórico es quizás el compuesto inorgánico que con mayor frecuencia interviene en este tipo de compuestos. a partir del cual se forman los sulfatos de moléculas orgánicas principalmente con los carbohidratos. cuya concentración en las células deben de mantenerse dentro de los rangos estrechos. el yodo.  Los Componentes Orgánicos La química orgánica abarca un campo de gran amplitud. el zinc.

Esta cadena puede ser lineal o cíclica y se la denomina de acuerdo al número de átomo del que esta formada. 6 . En los compuestos más sencillos se forman cadenas lineales de manera que cada átomo emplea una de sus valencias para combinarse con el siguiente. Este elemento tiene la particularidad de formar un gran número de compuesto que tiene como base las cadenas de átomos del mismo.En la tabla siguiente se presentan una lista de cinco tipo de compuestos. por ejemplo la sustitución de un hidrógeno de un compuesto alifático por un oxidrilo (-OH) se convierte en otra sustancia que pertenece al grupo de los alcoholes. se convierte en un miembro del grupo de los ácidos . las valencias restantes se satisfacen con átomos de hidrógeno para dar lugar a los compuestos alifáticos. tanto lineales como cíclicos.  Grupos Funcionales A los átomos o grupos de átomos que combinados con una molécula determinada le confieren ciertas propiedades se les llama grupos funcionales. a los cuales se les agregan otros elementos en disposiciones diversas. lo que da lugar a una infinidad de compuestos.La base de la química orgánica es el conocimiento de los compuestos del carbono. si la sustitución es por un grupo carboxilo. unidos unos con otros.

algunos de estos anillos son la base de moléculas de los compuestos biológicos.Los grupos funcionales más frecuentes son alcoholes. ácidos. En la figura siguiente se muestran algunos de estos anillos 7 . También se encuentran los miembros principales de los compuestos cíclicos aromáticos en los que existe doble ligadura conjugados. Son los más frecuentes de los compuestos bioquímicos Sin embargo no se suele encontrar casos en los cuales existan un solo tipo de grupo funcional. se presentan diferentes clases de moléculas biológicas De igual manera en los compuestos de estructura cíclica hay patrones que se repiten con frecuencia desde los más simples con cadenas cerradas de átomos de carbonos y ligaduras sencillas entre los átomos como el ciclohexano. por ejemplo en los monosacáridos que son las moléculas más sencillas de los carbohidratos coinciden en una hexosa cinco grupos alcohólicos y un grupo aldehídicos o cetónico. En la siguiente figura.  Compuestos Heterocíclicos Dentro de los compuestos de estructura cíclica se encuentran los llamados heterocíclicos que son moléculas en cuyo ciclo participan otros átomos (el nitrógeno). aldehídos.

y la desoxirribosa son componentes de los carbohidratos y también de los ácidos nucleicos. la ribosa. Otras pertenecen a la vez a diferentes grupos por ejemplo. y los ácidos nucleicos. localizaciones. 8 . los lípidos. Cada una de estas categorías comprende una serie de moléculas más o menos complicadas. el glicerol pertenece al grupo de carbohidratos. Algunos compuestos como los esteroles y ciertas vitaminas se han incluido dentro del grupo de los lípidos sin otra base que su solubilidad. como moléculas más simples.A pesar del gran número de moléculas diferentes que se encuentran en los seres vivos la mayoría de ellos han sido clasificados dentro de cuatro grupos fundamentales: los carbohidratos. funciones. que son las que participan en su composición. y que pueden considerarse como unidades estructurales que intervienen en su formación. la pentosa. las proteínas. Esta clasificación permite incluir a la mayor parte de los compuestos biológicos dentro de un grupo más o menos uniforme desde el punto de vista de su estudio estructural y sirve como punto de referencia en cuanto a las propiedades. al mismo tiempo es el componente de diferente lípidos.

lípidos. Para sintetizar moléculas grandes hacen falta muchas reacciones y muchos intermediarios. pirofosfato. por lo que hay muchas reacciones posibles. Síntesis: Se sintetizan monómeros y luego a partir de ellos polímeros. tiol. los seres vivos se ordenan y mantienen su orden. fosfato. Sintetizar algo implica aumentar el orden. proteínas. tanto que distinguen hasta estereoisómeros. Los procesos desfavorecidos termodinámicamente se hacen a expensas del entorno.Relación entre Biomoléculas  Reactividad de las biomoléculas: Depende de los grupos funcionales: Hidroxilo. La energía se extrae del entorno. desordenándolo por cesión de calor. imino. aldehído. que ocupan espacio. fosforito. carbonilo. igual para estructuras supramoleculares. síntesis). Las moléculas más abundantes son: macromoléculas 20% (hidratos de carbono. Todas las reacciones de la célula están catalizadas de manera específica. se transforma y se usa para trabajos de la célula (movimiento.  Abundancia de las biomoléculas: El 70% del peso de una célula es agua.. En la célula hay muchas moléculas juntas. si una proteína debe unir varios ligandos ha de ser grande. Por ello de todas las reacciones posibles sólo ocurren algunas. ácidos nucleicos) y moléculas pequeñas e iones en menor proporción. Por ello las macromo-léculas están formadas por monómeros. carboxilo. Degradación: Hay reacciones que degradan las moléculas convirtiendo los polímeros en monómeros que se pueden volver a utilizar o hidrolizarlos para obtener energía. Las moléculas pueden ser muy grandes como el DNA porque porta mucha información. amino. 9 .  Reactividad entre biomoléculas. Es necesario un aporte continuo de energía para impulsar procesos no favorables.

lo que da lugar a muchos compuestos diferentes. Zn.Características que identifican a la Materia Viva Las moléculas presentes en todos los seres vivos son iguales. . . pero como el Fe es más soluble se escoge antes.. La primera limitación es la composición de la corteza y la atmósfera. El C abunda mucho porque es capaz de formar moléculas muy largas con enlaces distintos. como el Al. Cl. Respuesta frente al agua: La vida transcurre en entorno acuoso por lo que si un elemento debe formar parte de una célula debe responder bien al agua. Ca. El Si también forma cadenas pero más cortas (menos variación) y la energía del enlace Si-O es muy alta. La composición de un ser vivo no es la misma que la de la corteza o la atmósfera sino que unos elementos se escogen antes que otros. Elementos más abundantes: son abundantes y necesarios para los seres vivos. Al y Si: a pesar de ser abundantes no son mayoritarios de seres vivos.Elementos traza: Fe. Cu. Y. N . prácticamente inmutables e imposibles de sintetizar. presentes en todos los organismos en pequeña cantidad. Mn. K. Mo sólo en algunos. .Iones: Na. Bioelementos: Se escogen los elementos más pequeños de cada grupo porque forman enlaces más estables.El P y el S son componentes de todos los seres vivos (S de proteínas y P de ácidos nucleicos). Enlaces: 10 .. lo que hace pensar en un ancestro común. Elementos traza: presentes en mínima proporción. formando parte de la corteza terrestre o de la atmósfera. El Al está en forma de hidróxidos muy insolubles. formando moléculas muy estables. Mg. no forma parte de los seres vivos. Los criterios son que sea abundante y asequible. El He es inerte. C. Co. Elementos que forman parte de los seres vivos: Tienen que ser escogidos del entorno. El Co o el V son más grandes pero cumplen funciones especiales. H y O.

en la que todos los componentes están en constante cambio para mantener dentro de unos márgenes el resultado del conjunto (frente a la visión clásica de un sistema inmóvil). algunas de ellas de deshecho que deben ser eliminadas. Estabilidad: Sólo se permiten pocos cambios en el tiempo. Para realizar esta función los organismos poseen sistemas de excreción. C=O. Por lo tanto toda la organización estructural y funcional de los seres vivos tiende hacia un equilibrio dinámico. C=C. Equilibrio: Los sistemas homeostáticos requieren una completa organización interna. O-H. O-  Factores que influyen en la homeostasis La homeostasis responde a cambios efectuados en: y El medio interno: El metabolismo produce múltiples sustancias. P=O Los enlaces no covalentes son muy importantes para la estructura tridimensional de la proteína. células y tejidos. -C-S-COFosfoanhidro: aporta energía en metabolismos. para mantener la vida. N-H. C-C. Impredecible: El efecto preciso de una determinada acción a menudo tiene el efecto opuesto al esperado. P-O. siendo la base de la fisiología. 2. Enlaces esenciales: Amida: aminoácidos para dar proteínas. OO- -P-O-PO Homeostasis. Homeostasis es el estado de equilibrio dinámico o el conjunto de mecanismos por los que todos los seres vivos tienden a alcanzar una estabilidad en las propiedades de su medio interno y por tanto de la composición bioquímica de los líquidos. -N-COTioéster: aporta energía en metabolismos. Esta característica de dinamismo. y "stasis". El término homeostasis deriva de la palabra griega "homeo" que significa "igual". Por ejemplo en el 11 . 3. C-O.C-H. hace que algunos autores prefieran usar el término homeocinesis para nombrar este mismo concepto. estructural y funcional para mantener el equilibrio. Las tres propiedades que rigen un sistema homeostático son: 1. que significa "posición". C-N. C=N.

sistema endocrino. pero el término homeostasis fue acuñado por el biólogo Walter Cannon (1871-1945). estos fenómenos de regulación que tienden a mantener constante la composición reciben el nombre de homeostasis y representan unas de las características de los sistemas biológicas. las características que rigen la homeostasis que son: 1. La homeostasis proporciona a los seres vivos la independencia de su entorno mediante la captura y conservación de la energía procedente del exterior.. En la homeostasis intervienen todos los sistemas y aparatos del organismo desde el sistema nervioso. concentración de sales. 4. Medio externo: La homeostasis más que un estado determinado es el proceso resultante de afrontar las interacciones de los organismos vivos con el medio ambiente cambiante cuya tendencia es hacia desorden o la entropía. de acidez. aparato cardiovascular. Importancia del sistema nervioso como del endocrino en el mantenimiento de los mecanismos de regulación. hasta el aparato genitourinario. Las reacciones de los organismos vivos tienden a sobre ponerse a las alteraciones del medio en que viven. 12 .. existe otro factor o factores que tiende a contrarrestar al primero con efecto opuesto. La homeostasis fue descubierta por Claude Bernard en el siglo XIX. etc. Es lo que se llama retroalimentación negativa o ³feed-back´ negativo. 2. aparato digestivo. Los seres vivos pluricelulares también poseen mensajeros químicos como neurotransmisores y hormonas que regulan múltiples funciones fisiológicas. de tal manera que en el interior de su organismo se produzcan cambios mínimos. o sea a la adaptación del individuo y la especie al medio en que viven. que recibió el Premio Nobel por definir en 1932. Controles antagónicos: Cuando un factor o agente cambia un estado homeostático en una dirección. como rodeando un valor medio en un intervalo de normalidad fisiológica. Señales químicas pueden tener diferentes efectos en diferentes tejidos corporales Las funciones de los seres vivos están encaminadas a la supervivencia individual o colectiva en distintas condiciones de medio ambiente. La interacción con el exterior se realiza por sistemas que captan los estímulos externos como pueden ser los órganos de los sentidos en los animales superiores o sistemas para captar sustancias o nutrientes necesarios para el metabolismo como puede ser el aparato respiratorio o digestivo.y hombre el aparato urinario. Cualquier modificación de temperatura. en el libro "The Wisdom of the Body". aparato respiratorio. es contrarrestada por una serie de mecanismo que tratan de regresar el sistema al estado previo. Nivel tónico de actividad: Los agentes tanto del medio interno como del medio externo mantienen una moderada actividad que varía ligeramente hacia arriba o abajo. 3.

de acuerdo a la actividad que desarrolla. por la determinación del calor que se desprende al oxidarlos en presencia del oxígeno. también se ha medido con aproximación el valor calórico de los alimentos ya elaborados. en el organismo no existe pérdida ni ganancias de materiales. el aumento de peso es relativamente lento. para los lípidos es aproximadamente de 9 Calorías por gramos. Se puede calcular la cantidad de carbohidratos.Requerimientos Nutricionales. Para los carbohidratos. los lípidos. lípidos y proteínas. en Biología se busca siempre las regularidades que permitan operar dentro de ciertos límites de confiabilidad. de lípidos. No obstante. necesarias para satisfacer los requerimientos energéticos de un individuo. diariamente y de acuerdo con la edad y el estado fisiológico de la persona. Los distintos requerimientos se han determinado con bases a estudios bioquímicos individuales y reflejan los límites dentro de los cuales el organismo puede funcionar sin alteraciones por déficit o excesos. sino también en el interior de un mismo sujeto y de acuerdo con muy diversas condiciones. Por requerimiento nutricional se entiende la cantidad de cada NDE necesaria para cumplir adecuadamente con las funciones biológicas del organismo. Es necesario hacer una valoración de la alimentación desde el punto de vista del aporte calórico que aporta al organismo independiente de la composición de la misma. el valor calóricos de los alimentos se ha medido calorimétricamente. En los laboratorios se ha determinado el contenido aproximado de carbohidratos. en cuanto al contenido de carbohidratos. el valor medido es de aproximadamente 4 Calorías por gramos. proteínas . las vitaminas. el peso tiende a mantenerse constante. toda la información al respecto ya existe. así se acepta universalmente que los nutrimentos dietéticamente esenciales deben de consumirse en determinadas cantidades. los carbohidratos. se cuenta con valores menos precisos 13 . aún en los animales superiores en crecimiento. la cantidad óptima de determinados nutrimento varia. vitaminas y minerales de las materias primas empleadas para la elaboración de los alimentos. son nutrimentos energéticos. sobre todo en los animales superiores adultos. todos los sistemas de intercambios de energía se encuentran en equilibrio dinámico. Los seres vivos deben de satisfacer sus necesidades de nutrimentos con los materiales que se encuentran en los alimentos o que son sintetizadas a partir de diversas sustancias que se encuentran en el organismo. Los nutrimentos dietéticamente esenciales se utilizan con atención al momento metabólico en que se encuentra el organismo. Dieta. por tanto. Tampoco hay cambio en el estado energético. Las proteínas. Estos valores pueden variar de acuerdo a la actividad de los individuos. los minerales y el agua son nutrimentos no energéticos. Consiste en el uso metódico de determinadas sustancias alimenticias en el sujeto sano o enfermo. o en ambos con el propósito de conservar la vida. lípidos y proteínas. La base de esta valoración es el hecho de que en un momento dado. y para las proteínas es de 4 Calorías por gramo. no solo de persona a persona.

La desnutrición puede resultar por la deficiencia de cualquiera de estos elementos. pero su costo es muy alto.para lo que puede ser una ³ ración´ de tal o cual alimento. En la práctica se recurre a tablas ya elaboradas en las cuales se dan los valores experimentales determinados para distintos individuo de acuerdo con su alimentación Enfermedades Nutricionales. Desde el punto de vista nutricional son diversos los factores que hay que tomar en cuenta: la cantidad de alimentos. los minerales y las vitaminas. No se trata simplemente de que un niño desnutrido padezca retraso en su desarrollo y que por medio de una alimentación adecuada se lo pueda corregir. Los períodos críticos representan etapas del desarrollo durante las cuales en necesario contar con una alimentación adecuada. es decir que se trata de plantas que tienen un contenido elevado de proteínas completas que pueden sustituir en la alimentación a las proteínas animales TEST DE EVALUACION 1. Los problemas nutricionales en los adultos son numerosos. debido a una deficiencia de la alimentación. los aminoácidos esenciales. con semillas seleccionadas que contienen alto grado de proteínas. y que contienen cantidades suficientes todos los aminoácidos esenciales . La desnutrición es la condición en la que un individuo sufre una serie de alteraciones. 2. se propone alcanzar aprendizaje de la asignatura. La desnutrición tiene un efecto de extraordinaria importancia durante el desarrollo de los individuos. si esta no existiera. en cuanto a su desarrollo mental ya que no se puede corregir. El individuo que come lo que puede. Elabore un objetivo que ud. Se ha promovido el desarrollo del cultivo de la soya. independiente de que se lo coloque en las mejores condiciones nutricionales por el resto de su desarrollo y de su vida. debido a las lesiones producidas por las avitaminosis simple o mixta que pueden coexistir en los grados de mayor intensidad del cuadro. Las proteínas de origen animal son las de mejor calidad. pasado el período ya no es posible subsanar el daño. difícilmente estará en posibilidades de balancear su dieta y complementarla con vitaminas y minerales. Escriba una definición de bioquímica de acuerdo a su comprensión. mediante el 14 . representan una serie de alteraciones que conducen desde las alteraciones físicas hasta los estados patológicos de diversos tipos. En un año de desnutrición puede dejar taras en un niño.

7. Elabore una dieta que dé buenos resultados para los estudiantes. Que concepto tiene ud.3. 4. sobre las dietas para tener una buena salud. Entre los compuestos heterocíclicos cuales tienen importancia biológicas. 15 . En que consiste la homeostasis y como influye en los seres vivos. 5. 6. Cual es el papel que los iones desempeñan en la célula explique con un ejemplo.. Haga una lista de los principales componentes químicos de los seres vivos.

se las considera los actuales representantes de las células ancestrales que a pesar de su relativa simplicidad estructural han logrado vivir mucho más que otros organismos y a la fecha constituyen las células más abundante sobre la tierra. sus diferentes especies poseen estructuras y forma de comportamiento especializadas. Generalidades El ser humano. flagelos. responden a determinados estímulos y tienen capacidad para reproducirse. La razón de ello radica en su alta capacidad de adaptación. Estos grupos de células diferentes actúan como 16 . Las mismas células se comportan como pequeños seres vivos porque realizan idénticas funciones vitales que los organismos pluricelulares: necesitan nutrirse para asegurar su vida. las células de organismo multicelulares se agrupan en varios tejidos y órganos con funciones especial izadas. utilizan los mismos principios inmediatos y el oxígeno para obtener energía. Por otra parte . como todos los seres vivos. Explicar como el microscopio electrónico y la ultracentrífuga han ayudado con el estudio de la bioquímica de la célula. los primeros constituyen el grupo protista. unidas entre sí por estructuras intercelulares de sostén. como fotorreceptores. conocidos como protozoarios o ³los primeros animales´. a pesar de su constitución relativamente simple. que les permite tener índice elevado de reproducción Eucariotas: Las células eucariotas están representadas por organismo unicelulares o multicelulares . unos 100 billones. Las células se clasifican en: Procariotas: Los microorganismo unicelulares más sencillos y pequeños que existen son loa procariotas conocidos generalmente como bacterias.UNIDAD N° 2 LA CELULA. está formado de células. SU ORGANIZACIÓN BIOQUIMICA OBJETIVOS y y Describir la naturaleza de los principales componentes subcelulares. así como la capacidad de fagocitar diversas partículas incluyendo células. su función y su composición química.

en forma selectiva.  Membrana Celular La membrana está constituída de lípidos y proteínas.una unidad debido a la existencia de varios sistemas de comunicación intercelular. ciertas substancias. La parte lipídica de la membrana está formada por una película bimolecular que le da estructura y constituye una barrera que impide el paso de substancias hidrosolubles. Componentes Subcelulares. Las proteínas de la membrana están suspendidas en forma individual o en grupos dentro de la estructura lipídica. formando los canales por los cuales entran a las células. 17 .

Los nucleolos son parte de la cromatina y se especializan en el ensamble de las subunidades que constituyen los ribosomas. por ejemplo. Desde aquí se dirige la síntesis de enzimas en los ribosomas del citoplasma y por ende se determina la actividad metabólica de la célula. La membrana exterior da hacia el citoplasma y la interior hacia el nucleoplasma. Las proteínas de la membrana no solo hacen que el transporte a través de ella sea selectivo. Dentro del núcleo se encuentran unas masas de fibras formadas por ADN nuclear y proteínas. Los receptores están conectados a sistemas internos que solo actúan cuando la sustancia se une a la superficie de la membrana. sino que también son capaces de llevar a cabo transporte activo (transferencia en contra del gradiente de concentración). Dentro de la cromatina se distinguen varias estructuras que se llaman nucleolos. Las interacciones entre las células que conforman un tejido están basadas en las proteínas de las membranas.  Núcleo A la membrana que envuelve el núcleo se le conoce como envolvente nuclear y consiste de dos membranas concéntricas. Al conjunto de los cromosomas que se encuentran dentro de una célula se le llama cromatina. En la membrana se localizan unas glicoproteínas que identifican a otras células como integrantes de un individuo o como extrañas (inmunoreacción). La membrana nuclear tiene unos poros que casi son obstruidos por una estructura densa que se le llama anillo. fibras nucleolares y gránulos nucleolares. El núcleo es el centro de control de la célula. Se conserva. una hormona. Las demás funciones de la membrana. A estas proteínas se les llaman receptores celulares. algunos caminos metabólicos no entran en acción a menos que la molécula "señal". como son el reconocimiento y unión de determinadas substancias en las superficies celular están determinadas también por la parte proteica de la membrana. Mediante este mecanismo actúan muchos de los controles de las células. Resumiendo. la estructura de las membranas depende de los lípidos y las funciones dependen de las proteínas. replica y expresa la información genética 18 . haya llegado a la superficie celular. Cada molécula de ADN y sus proteínas asociadas constituyen un cromosoma. El núcleo de una célula humana contiene 46 cromosomas.La selectividad de los canales de proteínas le permite a la célula controlar la salida y entrada de substancias así como los transportes entre compartimentos celulares. Este es el conducto por medio del cual salen del núcleo hacia el citoplasma los ácidos ribonucleicos bien sean libres ( ARN mensajero o ARN de transferencia) o como subunidades ribosomales.

Como se trató anteriormente. Retículo endoplásmico. Ribosomas. Los ribosomas del RER sintetizan las proteínas que van a formar parte de las membranas o del contenido de las vacuolas. El rARN entra al citoplasma como subunidades ribosomales. Los ribosomas suspendidos en el citoplasma sintetizan las siguientes proteínas: a) las que formarán parte del citosol. mitocondrias. 19 . Los organelos más importantes son los ribosomas. pasan a través de los anillos en la envolvente nuclear y entran al citoplasma como moléculas independientes. Después de que los mARN y los tARN se sintetizan en el núcleo. Los ribosomas completos tienen un diámetro de 25-30 nm.de la célula. el conjunto de enzimas que se encuentran en una célula determinan su actividad metabólica. Al líquido en el que sobrenadan los organelos se le conoce como citosol. El RER es un conjunto de membranas interconectadas que forman un extenso sistema de canales y que tienen unidos ribosomas. La síntesis de las proteínas tiene lugar en el citoplasma. Existen dos tipos de subunidades. Estructura del Núcleo.  Citoplasma El citoplasma está constituido por los organelos y el citosol. vacuolas y otras estructuras unidas a las membranas. Los ribosomas activos pueden estar suspendidos en el citoplasma o unidos al retículo endoplásmico rugoso (RER). b) las que constituirán los elementos estructurales y c) las que forman los elementos móviles del citoplasma. En el citoplasma se unen las dos subunidades con moléculas de mARN para formar ribosomas completos activos.

. En los Cuerpos de Golgi se sintetizan también algunas de las macromoléculas que no son proteínas.Las vacuolas son sacos que almacenan proteínas para su uso posterior dentro de la célula o para exportarse al exterior de la misma. Este sistema se encarga de la degradación de grasas cuando se metabolizan para la producción de energía. Ejemplo de estos compuestos son los polisacáridos estructurales y los de almacenamiento.). Las proteínas que forman parte del RER eventualmente emigran para integrarse a otras membranas. sulfoproteínas. o cuando se involucran en la destoxificación de substancias que hayan penetrado la célula. etc. Las vacuolas de excreción envían su contenido hacia afuera de la célula mediante el proceso de exocitosis. En los canales del RER se forman las proteínas complejas (glicoproteínas. La parte del retículo endoplásmico no asociado a ribosomas.Las proteínas sintetizadas en el RER se integran a sus membranas o las atraviesan y pasan a los canales del RER. Las vacuolas también pueden actuar para transportar hacia el interior de las células substancias que no se pueden difundir a través de la membrana celular. tiene la forma de sacos aplanados y se le conoce con el nombre de Cuerpos de Golgi. El proceso se llama endocitosis y es la forma en que las células introducen macromoléculas y material corpuscular. se conoce como retículo endoplásmico liso. vía la adición de los grupos prostéticos las cuales son transportadas a otras partes de la célula o enviadas al exterior de la misma. 20 . La región del RER. donde se transforman y desplazan las proteínas. se funden con ella y su contenido termina en el exterior de la célula. lipoproteínas. entre ellas la membrana plasmática. Vacuolas. En la exocitosis las vacuolas de excreción se acercan a la membrana celular.

daños por tóxicos o ser parte del proceso de desarrollo embrionario. 21 . unido a membranas.Son vacuolas producidas por el RER y los cuerpos de Golgi. Las miticondrias generan la gran mayoría de los ATP (adenosín-tri-fosfato) que necesita la célula. que cambia de forma. La membrana exterior es lisa y continua y la membrana interior se dobla y se extiende hacia el interior en proyecciones tubulares llamadas cristas. El contenido de los lisosomas se puede enviar al exterior de la célula para digerir substancias que se encuentren en el exterior. Está rodeado de una doble membrana. contienen enzimas digestivas que pueden romper la mayoría de las biomoléculas. Por ejemplo la pérdida de la cola de los renacuajos es producida por este tipo de muerte celular. Mitocondria.. Esto puede ser producto de procesos patológicos. En muchos casos las substancias obtenidas por endocitosis son llevadas a los lisosomas para su rompimiento..Es un organelo complejo. por medio de la fosforilación oxidativa del ADP (adenosín-di-fosfato). El espacio que queda en el interior de las mitocondrias se le llama matriz. Esta vacuola puede emigrar al lugar de la célula donde su contenido se digerirá o será transformado. es un corpúsculo alargado con un diámetro de aproximadamente media micra y una micra de longitud.En la endocitosis las moléculas que se van a introducir a la célula se unen al exterior de la membrana celular. La forma reconocida como típica. porque en ellas se llevan a cabo las reacciones de oxidación que producen la energía que utiliza las células. Lisosomas. A las mitocondrias se les conoce como las centrales de fuerza de la célula. se forma una invaginación y se constituye una vacuola. En algunas ocasiones se liberan las enzimas de los lisosomas hacia el interior de la célula causando la muerte celular.

 Plasma nuclear: Líquido claro y viscoso donde se sumergen las demás estructuras nucleares.  Cromatina: Sustancia que puede adoptar diversas tonalidades y que está formada por largos filamentos de ADN (ácido desoxirribonucleico). relacionado con la formación de los ribosomas. Estos presentan unas partículas. que aparece aislado o en grupos. Las mitocondrias son prácticamente autónomas. Tienen su propio ADN y ribosomas. De hecho se piensa que las mitocondrias fueron bacterias que quedaron embebidas en una célula que evolucionó para convertirse en célula eucariota.  Membrana nuclear Es doble y permite el paso recíproco de sustancias entre el núcleo y el citoplasma gracias a su estructura porosa. cada uno de ellos. los genes.Esquema de una Mitocondria. información sobre una determinada función celular. 22 .  Nucléolo: Corpúsculo esférico. que contienen. Actúan prácticamente igual que una bacteria.

o las células mismas. Así. Si luego se coloca un homogeneizado o una preparación un poco más pura obtenida de alguna célula. es necesario centrifugar durante aproximadamente 30 minutos a una velocidad que genere algo así como 100 000 veces la fuerza de la gravedad. pero uno de los más utilizados en el laboratorio consiste en separar los distintos componentes de las células. y se le somete a una centrifugación. por lo tanto. y el hecho de que. para sedimentar las mitocondrias de células hepáticas basta con centrifugar alrededor de 10 minutos el homogeneizado a una velocidad que produzca algo así como 8 000 veces la fuerza de la gravedad. Por ejemplo. será necesario sedimentar partículas más pesadas como los núcleos. La sedimentación de componentes celulares por centrifugación. cada una de las partículas presentes en el homogeneizado se va a detener en el punto en donde la densidad del líquido sea igual a la propia. Pero antes de eso. en el más usado de ellos. aprovechando sus diferentes densidades. Otro de los procedimientos consiste en la preparación en un tubo de centrífuga de una solución que puede ser de sacarosa o de otras sustancias. en la cual la concentración de la sustancia disuelta va aumentando de arriba a abajo en el tubo. lo que se hace primero es centrifugar a una velocidad menor y después sedimentar las mitocondrias. los núcleos viajarán 23 . y que consiste esencialmente en dos sistemas. la velocidad con que sedimentan los distintos componentes varía de acuerdo con esa densidad. La siguiente figura muestra en forma simplificada el procedimiento que puede utilizarse para separar los componentes de una célula. Si lo que se trata de obtener son los ribosomas de las células.SEPARACIÓN DE COMPONENTES SUBCELULARES: Métodos Existen muchos métodos. Entonces. se realizan centrifugaciones a distintas velocidades y tiempos para obtener sus componentes. llamado de centrifugación diferencial. Esto equivale a que existan entonces diferentes densidades a distinta altura.

¿Cómo podría Ud. esta información dirige la actividad de la célula y asegura la reproducción y el paso de los caracteres a la descendencia. las propiedades de las membranas de las partículas subcelulares pueden estudiarse utilizándolas intactas. El conjunto de estas reacciones se llama metabolismo (término que proviene de una palabra griega que significa cambio). las mitocondrias se quedarán en una zona intermedia por arriba de la anterior. y los ribosomas en una zona todavía más arriba. En todos los casos. cambian las densidades respecto a las células u organelos intactos. En el interior de las células tienen lugar numerosas reacciones químicas que les permiten crecer. Sin embargo. y en especial sus componentes. si lo que se busca es conocer más detalladamente las propiedades de las membranas. Como ya se mencionó. obsérvelos al miroscopio y grafique. Basando en el esquema de separación de los componentes celulares. casi siempre por centrifugación diferencial. Todas las células contienen información hereditaria codificada en moléculas de ácido desoxirribonucleico (ADN). Las técnicas para la separación de los componentes celulares y sus membranas han evolucionado a tal grado. es necesario en principio utilizar un procedimiento semejante al ya mencionado para la preparación de las membranas de los glóbulos rojos. 24 . en ocasiones permite separar componentes celulares que tienen densidades relativamente semejantes. se pueden realizar los experimentos directamente con las partículas obtenidas en la centrifugación. El procedimiento que se llama de centrifugación en un gradiente de concentración. Estas y otras numerosas similitudes (entre ellas muchas moléculas idénticas o casi idénticas) demuestran que hay una relación evolutiva entre las células actuales y las primeras que aparecieron sobre la Tierra. y las velocidades de centrifugación y los tiempos utilizados tienen que ser más largos.hacia la parte inferior del tubo. estimar el volumen relativo y la densidad de los microsomas. cuando se hace la ruptura. Función Bioquímica de Componentes Celulares . producir energía y eliminar residuos. que ya en esta época es posible obtener una preparación de membranas puras de prácticamente cualquier sistema biológico. el procedimiento consiste en la ruptura de las membranas y su separación posteriormente. en contraste con los núcleos y las mitocondrias?. Ejercicios ilustrativo y y Realice la separación de algunos componentes celulares.

En una micrografía electrónica de la célula ¿Cómo puede distinguirse el retículo endoplásmico rugoso del liso?. ¿Cuál es la naturaleza de la membrana celular?. 4. ¿Los Bioquímicos han estudiado intensamente las mitocondrias durante años.y Disponiendo de 10 gr. para demostrar que los lisosomas de las células hepáticas hidrolizan tejido proteínico muerto?. ¿Porqué se interesan tanto en esta partícula subcelular? 3. De tejido hepático. TEST DE EVALUACIÓN 1. 25 . ¿Cuál es una de las funciones principales de la forma rugosa?. ¿Cómo haría Ud. ¿Qué datos hay indicando la existencia de permeabilidad selectiva a través de la membrana celular? 2.

UNIDAD N° 3: EL AGUA Y EL PH OJETIVOS y y y y Estudiar las propiedades físicas y químicas. La estructura del agua. Definir el enlace de hidrógeno y explicar cómo este enlace proporciona algunas propiedades anormales a las moléculas Comprender la significación de una solución amortiguadora y su papel en bioquímica. el medio interno es esencialmente hídrico. Efectivamente el agua reúne una serie de características que la convierten en un disolvente único e insustituible en la biosfera. Comprender el papel del PH y de las soluciones reguladoras en los organismos vivos. 26 . ya que esta molécula es el disolvente en el que se encuentran las sustancias que se requieren para formar una célula es el medio en el cual tienen lugar la mayor parte de las reacciones metabólicas . indudablemente el agua es indispensable para la vida. PROPIEDADES DEL AGUA  Constante dieléctrica El agua tiene una de las constantes dieléctricas más elevadas. así como sus propiedades físico-químicas hace que sea posible la vida. y su función dentro de los procesos bioquímicos. El Agua La vida tal como se conoce en el planeta Tierra. se desarrolló siempre en un medio acuoso. La inmensa mayoría de las reacciones bioquímicas se desarrollan en el seno del agua y obedecen a las leyes fisco-químicas de las disoluciones acuosas. incluso en los seres no acuáticos.

6 Etanol 24 H2S 9.  Calor de vaporización El agua tiene un elevado calor de vaporización. El agua.5 valor de la constante dieléctrica para algunos líquidos. Estas fuerzas son proporcionales a q+q-/Ir2.5 Metanol 32. pero a diferencia de otros líquidos como el hexano que no los hacen 27 . La consecuencia de lo anterior. por tanto.2 CH4 1.00006 Mica 5.  Capacidad calorífica El agua posee una capacidad calorífica muy elevada.7 Aire 1.0 °K.3 C6H6 2. se rompen fácilmente.Constante dieléctrica para algunos compuestos Constante Compuesto dieléctrica (I) A 298 K H2 O 78. es que moléculas o partículas cargadas eléctricamente son fácilmente disociadas en presencia de agua. La ionización sucede por que las fuerzas coulómbicas entre las cargas opuestas son débiles y. esto se debe a la presencia de un átomo muy electronegativo. es necesaria una gran cantidad de calor para elevar su temperatura 1. por tanto. si el agua no poseyera esa cualidad.son la carga catiónica y aniónica respectivamente. y dos muy poco electronegativos. Esta observación es muy importante para los sistemas biológicos pues la diferencia en los gradientes ionicos es la base energética y funcional de muchos procesos. el Oxígeno. los Hidrógenos en la molécula. Para los sistemas biológicos esto es muy importante pues la temperatura celular se modifica muy poco como respuesta al metabolismo. en donde I es la constante dieléctrica. q+ y q. se verían muy afectados o no existirían. De la misma forma.2 CCl4 2. al igual que otros líquidos capaces de hacer puentes de Hidrógeno como el etanol o el ácido acético. los organismos acuáticos. es uno de los solventes más polares que existen.4 Poliestireno 2.

Muchas de las características que hacen al agua un líquido tan particular. ocasiona enfermedades severas y la muerte.7 a 391 K Etanol 40.5 a 351 K Hexano 31. Los surfactantes pulmonares por ejemplo. Para los sistemas biológicos esta propiedad es muy importante pues gracias a ella es que se lleva a cabo eficientemente la respiración y sudoración. resulta en un aislante térmico.  Tensión superficial El agua tiene una tensión superficial elevada. el agua posee una conductividad elevada.  Densidad El agua líquida es más densa que el hielo a presión y temperatura estándar.Compuesto Calor de vaporización KJ mol-1 H2 O 40. se utilicen moléculas tipo detergente (anfifílicas) para modificarla.9 a 341 K valor del calor de vaporización para algunos líquidos. pero 103 veces menor que en el estado líquido. Si el hielo no flotara.7 a 273 K Ácido acético 41.  Constante de ionización Debido a su constante de ionización. esto hace que en los procesos biológicos. la vida acuática en cuerpos de agua como lagos y en los polos terrestres. decrecen el trabajo necesario para abrir los espacios alveolares que permiten el intercambio gaseoso eficiente. la capa de hielo que se forma sobre estos cuerpos de agua. La conductividad de hielo es elevada. El estudio de las propiedades del agua es central para la Bioquímica por las siguientes razones: 28 . Propiedades Físicas del Agua. Debido a esta característica el agua participa activamente en la conducción de señales eléctricas en el sistema nervioso. de hecho. lo contrario. Existe un cambio positivo en el volumen después del congelamiento. se deben a su capacidad de hacer puentes de Hidrógeno. la ausencia de estas substancias. lo que ocasiona que el hielo flote. no existiría pues estos cuerpos de agua se congelarían desde el fondo hacia la superficie.

los nutrientes y los productos de desecho. Los productos y reactivos de las reacciones metabólicas. De hecho la reactividad de muchos grupos funcionales de las biomoléculas. El agua es el medio de la mayoría de las reacciones bioquímicas. dependen de la concentración de estos iones en los alrededores. los enlaces que la forman. B. Frecuentemente los componentes iónicos del agua. Lo anterior se debe a la naturaleza híbrida sp3.  Estructuras e interacciones del agua La naturaleza inodora.A. El agua por si misma participa en muchas reacciones químicas que participan en la vida. los iones H+ y OH-. D. incolora e insípida del agua es fundamental para los organismos vivos. La gran diferencia en electronegatividad entre los átomos de Hidrógeno y Oxígeno confiere el 33 % del carácter iónico del enlace O-H como lo indica el momento dipolar del agua (1. El agua es claramente una molécula polar y esta característica tiene importantes implicaciones en los sistemas vivientes. La molécula de H2O tiene una geometría doblada pues a pesar de ser simétrica. 29 . La oxidación del agua para producir oxígeno molecular. es la reacción fundamental de la fotosíntesis. no se encuentran en línea recta. C. en donde la energía del sol es almacenada químicamente para soportar la vida. O2. dependen del agua para su transporte en el interior y exterior celular.85 debyes). de los orbitales del oxígeno que se dirigen hacia las esquinas de un tetrahedro: representación de la molécula de agua. son reactivos. Casi todas las biomoléculas asumen sus formas. y por tanto sus funciones en respuesta a las propiedades físicas y químicas del agua.

 Las moléculas de agua se asocian entre ellas a través de puentes de hidrógeno El agua es una molécula polar, el átomo de Oxígeno con sus electrones no apareados (2s2px), posee una densidad de carga negativa (H-), de ±0.66e; en donde e es la carga de un electrón. Los átomos de Hidrógeno poseen una carga parcial positiva (H+) de +0.33e:

Configuración electrónica del Hidrogeno

Configuración electrónica del Oxígeno

Representación de la configuración electrónica de los átomos de los elementos que forman a la molécula de agua.

Al realizarse los enlaces con los dos átomos de Hidrógeno, el oxígeno adquiere la configuración del un gas noble o bien cumple con la regla del octeto de Lewis (2s22px2py2pz). Aún así en la última capa (L ó 2), el Oxígeno tiene dos electrones sin compartir, es precisamente con esos electrones con los que la otra molécula de agua se orienta para formar el puente de Hidrógeno: Las atracciones electrostáticas entre los dipolos de dos moléculas de agua tienden a orientarse de tal manera que el enlace O-H de una molécula de agua, apunta hacia el par de electrones no apareado del átomo de Oxígeno de la otra molécula de agua. Esto resulta en una asociación direccional intermolecular denominada puente de Hidrógeno El puente de Hidrógeno es una interacción que es crucial para las propiedades del agua y su papel como solvente. Su energía es muy débil (20 kJ mol-1), pero la suma de muchos de ellos hace a los compuestos que los presentan poseer características peculiares. En general un puente de Hidrógeno se representa como: D± HyyyyyyyyyA en donde D-H es un ácido débil (donador) como N-H u O-H+ , a veces S-H+ ; y A es una base débil (aceptor), como N u O y ocasionalmente S. En el agua, los puentes de Hidrógeno tienen una distancia de aproximadamente 1.8 A°. Dadas las características explicadas anteriormente, debe quedar claro que cada molécula de agua puede establecer 4 puentes de

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Hidrógeno con otras moléculas de agua. Lo que hace una malla de moléculas ordenadas. Los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua proveen de las fuerzas cohesivas que hacen del agua un líquido a temperatura ambiente, de hecho favorecen también el orden extremo de las moléculas en el hielo que es agua sólida. 

El agua forma puentes de hidrógeno con solutos polares Los puentes de Hidrógeno no son propios del agua, las moléculas polares como las sales, se disuelven en el agua porque reemplazan las interacciones agua-agua con interacciones agua-soluto que son energéticamente más favorables.

Representación de los puentes de Hidrógeno más comunes en los sistemas biológicos

Puentes de Hidrógeno comunes en las biomoléculas

Por el contrario, las moléculas no polares, como las grasas interfieren con las interacciones agua-agua, pero son incapaces de formar interacciones favorables agua-soluto, por lo tanto estas moléculas son poco solubles en agua. Los puentes de hidrógeno, las interacciones ionicas, hidrofóbicas (del griego terror al agua) y de van der Waals, son interacciones muy débiles por si

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mismas, pero colectivamente tienen una gran influencia en la estructura tridimensional de las macromoléculas biológicas.

Grupos polares y no polares en algunas biomoléculas. 

Los puentes de hidrógeno le dan al agua sus propiedades inusuales El agua tiene puntos de fusión y de ebullición así como calor de vaporizaciones más elevadas que otros solventes comunes
Punto de fusión

(J/g)* Agua 0 100 2,260 Metanol -98 65 1,100 Etanol -117 78 854 Propanol -127 97 687 Butanol -90 117 590 Acetona -95 56 523 Hexano -98 69 423 Benceno 6 80 394 Butano -135 -0.5 381 Cloroformo -63 61 247 Tabla: Valores de punto de fusión, punto de ebullición y calor de vaporización para algunos líquidos. Estas propiedades inusuales son consecuencia de la atracción entre moléculas de agua adyacentes que le dan al agua líquida una gran cohesión interna. Un

(°C)

Punto de ebullición

(°C)

Calor de vaporización

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vistazo a la estructura electrónica de la molécula revela la causa de estas atracciones intramoleculares

Propiedades químicas: Polaridad, Enlace de Hidrógeno, e Iónización. 
Polaridad

La causa de la mayor atracción intermolecular en el agua se explica por las características mismas de su molécula. Los pares de electrones que se comparten en las uniones covalentes formadas entre el oxígeno y los hidrógenos tienen una distribución desigual, que da lugar a la polarización eléctrica de la molécula. Debido a la mayor electropositividad del núcleo del oxígeno en comparación con la del núcleo del hidrógeno, los dos electrones que forman cada unión covalente O-H se mueven durante más tiempo cerca del núcleo del oxígeno que del núcleo del hidrógeno. En consecuencia, cada uno de los hidrógenos queda rodeado de un potencial parcialmente positivo, mientras que el núcleo del oxígeno está rodeado de un potencial parcial doblemente negativo. Esta distribución electrónica no significa que aparezcan cargas reales, como en la electrovalencia, pero en cambio da lugar a polos eléctricos en la molécula. Esa polaridad se deigna + para cada hidrógeno y 2 para el oxigeno. 

Enlace De Hidrógeno La polaridad del enlace O-H tiene una consecuencia importante, los dipolos permanentes de este enlace se atraen entre ellos y la interacción entre el átomo de hidrógeno ligeramente positivo de una molécula de agua y el átomo de oxígeno ligeramente negativo de otra molécula de agua produce una atracción dipolo-dipolo denominada enlace de hidrógeno o puente de hidrógeno. Este tipo de enlace esta englobado dentro de la interacción llamada Inter-moleculares. Un enlace de hidrógeno es tanto mas estable cuanto más lineal sea la orientación del átomo de hidrógeno y los dos átomos

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electronegativos implicados, puente de hidrógeno.

desviaciones de cerca de 45° producen algún

Los puentes de hidrógeno son enlaces relativamente débiles en comparación con el enlace covalente, pero la estabilidad del agua se debe al gran número de enlaces que hay entre las moléculas de agua líquida. Cada molécula de agua puede participar en la formación de 4 enlaces de hidrógeno, en los que los dos átomos de hidrógeno interaccionan con dos dadores y cada par de electrones sin compartir actúan como aceptores en los enlaces de hidrógeno. El agua tiene una estructura definida debido a que dichos enlaces de hidrógeno se encuentran en un estado dinámico de forma que estos se rompen y se vuelven a formar, A esta estructura se la denomina de tipo mosaico. Puede por tanto considerarse al agua líquida como un agrupamiento oscilante de moléculas de agua unidas mediante enlaces de hidrógeno que se encuentran en continua reorganización.

En general un enlace de hidrógeno puede formarse cuando un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un átomo de oxígeno, nitrógeno o fluor se encuentra a 0,27-0,3 mn de otro átomo de oxígeno o nitrógeno que posea un par de electrones sin compartir. En otro tipo de enlace como El Enlace C-H, este no es lo suficientemente polar para atraer y retener a un átomo de oxígeno o nitrógeno en un puente de hidrógeno. En el caso del enlace S-H aunque el azufre posee una electronegatividad semejante al del carbono, ese enlace es más polarizante y por tanto un átomo de hidrógeno unido covalentemente al azufre puede formar enlaces de hidrógeno débiles. Las moléculas de agua también se unen por puentes de hidrógeno a diferentes estructuras químicas. En macromoléculas tales como proteínas o ácidos nucleicos, se forman gran cantidad de puentes de hidrógeno, y ello es la base de su estabilidad estructural. En dichas moléculas biológicas existen tantos enlaces de hidrógeno intermoleculares como intramoleculares, entendiendo por enlace de hidrógeno intermolecular aquel que se produce entre moléculas distintas y enlace intramolecular cuando este tipo de interacción ocurre entre grupos de la propia molécula.

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de las proteínas. disminuyendo la concentración de protones y aumentando en forma correlativa la concentración de hidroxilos. Este es un concepto muy útil en bioquímica. la situación se invierte. los iones se solvatan y se solubilizan. Propiedades Acido . Brönsted propuso que toda sustancia que se ioniza en agua para dar un protón es un ácido.Las propiedades particulares del agua la convierten en una sustancia indispensable para la vida. para que el producto de las concentraciones H+ y OH. ya que tanto ácidos como bases participan en un sinnúmero de reacciones biológicas y el exceso o defecto de protones solvatados causa graves alteraciones en la conformación. al ponerlos en agua. En consecuencia.se mantenga constante.Básico. o estructura tridimensional. expresa el producto de las concentraciones de los iones H+ y OH± que. Cuando estudiamos iones vimos cómo ciertos átomos ceden un electrón a otro átomo más electronegativo y cómo. sus interacciones con las moléculas biológicas permiten en gran parte la estructuración de la arquitectura celular. Un caso especial de ionización es aquel en el que uno de los iones es un protón que se solvata en agua. la concentración de protones es relativamente alta. 35 . pero la concentración de hidroxilos disminuye en una cantidad igual.  Iónización: Disociación del agua Dentro de las propiedades de estas sustancias se destaca la capacidad que tiene el agua para disociarse en sus iones y formar disoluciones ácidas o básicas. por definición no cambia. cuando una solución es ácida. En el caso de una solución alcalina. por lo que el agua puede ser considerada como sustancia anfótera: Aplicando a esta disociación la ley de acción de masa: La constante Kw. mientras que el ion que es capaz de unirse a un protón es una base.

con electronegatividad de 2. es decir. A diferencia de ácidos que. A su vez. la molécula que perdió el protón queda con un electrón de más y por consiguiente con una carga formal negativa. existen otros que tienen cierta tendencia a ionizarse.Comencemos nuestra discusión acerca de los ácidos por una sustancia como el ácido clorhídrico. la molécula de agua a cuyo oxígeno se aproximó demasiado queda con un protón de más y. No será muy difícil esperar que algún protón de un determinado enlace de hidrógeno se aproxime demasiado a un oxígeno que no es el suyo. rodeada de otras cuatro moléculas de agua con las que ha establecido enlaces de hidrógeno: Pensemos que tanto los enlaces s como los de hidrógeno están en continua vibración. como el clorhídrico o el sulfúrico. Al colocar H+Cl . Para entender el comportamiento de los ácidos débiles estudiemos el más conocido de todos y sin cuya existencia no sería posible la vida como la conocemos: el agua. La electronegatividad del Cl es 3.1 le ceda su electrón para dar H+Cl -. por esta razón. es decir. que orienta y fija moléculas de agua a su alrededor.0 lo que hace que el hidrógeno. HCl. 36 . A este ion se le da el nombre de hidroxilo. A los ácidos que sólo se ionizan parcialmente en agua se les llaman ácidos débiles. se llaman ácidos fuertes. los electrones se acercarán y se alejarán continuamente de uno y de otro núcleo entre los que se encuentran.en agua. ambos iones son inmediata y totalmente solvatados y la cantidad de hidrogeniones será igual a la cantidad de H+Cl ± añadido: (ver animación) Donde m es el número total de moléculas de agua y n las moléculas de agua de solvatación. pero que no lo hacen en forma total. con una carga positiva formal y esto inmediatamente hace que se rompa la geometría normal del agua y se orientan moléculas de agua alrededor del nuevo ion positivo que llamamos hidrogenion. sólo una fracción de las moléculas estará ionizada en un momento determinado. En este caso. por tanto. En ese momento se rompe el balance eléctrico del sistema. Consideremos una molécula de agua en solución. se ionizan totalmente en agua y que.

tiene muchísimo efecto sobre sus propiedades.5X1025 moléculas equivale a 1. el hidrogenion y otro negativo. En el caso del agua: 37 .5 x 6. Escribir la ecuación en esta forma. tendremos que 6. uno positivo. 55.5 x 1025 Así pues. Experimentalmente se ha podido demostrar que la molaridad de protones en agua pura es de 1 x 10-7 . La tendencia de una sustancia a disociarse se expresa como una constante que es directamente proporcional al producto de las concentraciones de los productos e inversamente proporcional a la concentración de la sustancia no disociada. el número de moléculas que se disocia en la unidad del tiempo será igual al de iones que se asocian y que este número será constante.5 El número de moléculas de agua en un litro será. o sea que casi dos de cada mil millones de moléculas de agua tenderá a disociarse. el hidroxilo. b) que se producen dos iones. A pesar de que el número es tan pequeño.8X10-9. Si recordamos que molaridad es el peso molecular en gramos de una sustancia disuelta en un litro de agua.23X1016 protones/3. a pesar de ser tan descriptiva.23 x 1016 protones espontáneamente disociados en un litro de agua. y en el equilibrio.Escrita la ecuación en esta forma nos dice: a) que sólo una fracción muy pequeña de todas las moléculas de agua se ioniza. es bastante complicado por lo que la podemos simplificar como hace la mayoría de los libros: Lo que la ecuación no nos dice. pero que podemos deducir de nuestra discusión. podemos calcular la molaridad del agua: 18 g/M/1000 g/L= 55.23 x 1023 = 6.23 x 1023 =3. c) que los iones inmediatamente se solvatan orientando un número n de moléculas de agua a su alrededor. entonces. d) que no todas las moléculas de agua se orientan alrededor de los iones sino que la mayor parte de las moléculas conservan la geometría normal y e) que los iones se pueden volver a juntar para dar la molécula de agua normal. Esto implica que hay 1 x 10-7 x 6. es que a una temperatura dada.

A temperaturas inferiores. [H+] es menor que 10-7 mientras que a temperaturas superiores será ligeramente mayor.5 moles/L por lo que la concentración del agua no disociada se puede considerar como constante e incorporarse a la constante de disociación para dar una nueva constante. que se denomina producto iónico del agua. podemos decir que el agua pura tiene un pH de 7. en un determinado momento. que se solvatará mientras que deja un electrón de más en el grupo carboxilo que adquirirá una carga negativa y.Reemplazando por sus valores: 10-14 es una concentración muy pequeña en relación con 55. el grupo carboxilo se solvatará y el exceso de carga positiva del protón orientará agua a su alrededor. al interaccionar con el agua. Kw. Sorensen introdujo en 1909 el término pH. ya que siete es el logaritmo negativo de 10-7 Representación del carboxilo solvatado de un ácido orgánico Pasemos ahora a considerar los ácidos orgánicos que tienen la función carboxilo. Así. así: Estas concentraciones se han determinado a 25º C. se solvatará: 38 . a su vez. Ya deberá ser aparente que. el protón se asocie a una molécula de agua formando un hidrogenion. En estas condiciones habrá una tendencia pequeña pero significativa a que. Manejar estas concentraciones tan pequeñas es difícil. Por esa razón. definido como el logaritmo negativo de la concentración de hidrogeniones.

Así. una en la que hay un mol de ácido orgánico por litro de agua. se encuentran entre 10-3 y 10-6 moles disociadas. Así.23 X 1023 moléculas. entre 6. esta constante es muy pequeña y en una gran cantidad de ácidos débiles es cercana a 10-5. Si comparamos este porcentaje con el de los ácidos fuertes que se disocian 100% nos damos cuenta que es muchísimo menor.Formación de hidrogenión Esta reacción se puede escribir: O más simplemente: Experimentalmente se ha demostrado que en una solución molar. por analogía con el pH se usa el logaritmo negativo de la constante en su lugar. un ácido cuya constante de 39 . Brönsted introdujo otro concepto que es muy útil. todo ácido estará compuesto de un protón que se puede ceder al agua y su base conjugada. Podemos ahora escribir una ecuación más general: La constante que describe las concentraciones en el equilibrio es la constante de disociación: Nuevamente. queda el resto de la molécula. razón por la cual. es decir. entre el uno por mil y el uno por millón se disocian.23 X 1017 se encuentran disociadas o. Brönsted llamó base conjugada a la parte que queda.23 X 1020 y 6. que de los 6. Al ceder el protón al agua. Así podemos entender porqué estos ácidos reciben el nombre de ácidos débiles. Es decir. puesto en otros términos.

en las circunstancias apropiadas. Un aminoácido tiene un grupo NH2 separado del carboxilo por un carbono. En efecto. que atraerá los electrones del grupo hacia sí y disminuirá la atracción por el protón. Por ejemplo. Este último caso requiere una reflexión adicional. corno los ácidos. fuerza que. llamadas ácidos. Las bases presentan.disociación es de 10-3 tendrá un pK de 3 y otro. porqué el pK del grupo carboxílico de un aminoácido es del orden de 2 y porqué es un ácido más fuerte que el acético. a su vez. el pK de la histidina es de 6. el ácido acético cuyo grupo R es simplemente CH3 tiene un pK de 4. con el par de electrones no compartidos para darnos el ion ±NH3+. entonces. cuya constante de disociación es de 10-5.1 y el del grupo NH2 de un aminoácido tendrá un pK de alrededor de 10. las bases tienen propiedades características. el del fenol es de 10. entonces. llamado carbono a. En forma semejante.75. la característica de que cambian la coloración de ciertas sustancias vegetales. Podemos. el grupo NH2 puede aceptar un protón que se uniría. considerar que el -NH2 es una base. los ácidos también ocasionan que ciertos tintes vegetales como el tornasol cambien de color. La técnica de titulación ácido-base consiste en emplear un ácido de concentración conocida para valorar una base de concentración desconocida o 40 . como su sabor amargo y su sensación resbalosa al tacto. mientras que el grupo ±NH3+ es un ácido. Así. tendrá un pK de 5.  Titulación ácidos bases Desde los albores de la química experimenta¡. dependerá del efecto de campo que ejerzan otros grupos funcionales sobre los diferentes electrones del carboxilo a través de la cadena carbonada. En este orden de ideas podemos también entender que otros grupos funcionales diferentes al NH2 que se hallen unidos a la cadena modifiquen el pK. Podemos comprender. tienen un sabor agrio y pueden disolver los metales activos como el hierro y el cine. los científicos se dieron cuenta de que algunas sustancias. Representación del efecto de campo del grupo NH2 sobre los electrones del carboxilo La diferencia en el pK de los ácidos débiles se puede atribuir a la fuerza con la que la base conjugada atrae el protón.

+ base + H+ El concepto de ácido y base de Brønsted y Lowry ayuda a entender por qué un ácido fuerte desplaza a otro débil de sus compuestos (al igual que sucede entre una base fuerte y otra débil). pues acepta un ion hidrógeno. Ácido (2). es un ácido débil en agua y no transfiere con facilidad un protón al agua: HF + H2O H3O+ + F- 41 . Para determinar el punto final (o de equivalencia) de la reacción se pueden utilizar indicadores colorimétrícos o potenciómetros.Lorwy es un receptor de protones.Lowry es un donador de protones. Un ácido de Bronsted .  Teoría de Bronsted y Lowry. pero ya no se necesita un medio acuoso: el amoníaco líquido. una base débil. Las reacciones ácido-base se contemplan como una competición por los protones. se comporta como un ácido en ausencia de agua cediendo un protón a una base y dando lugar al anión (ion negativo) amida: NH3 + base NH2. H+ 2. la siguiente reacción de Acido (1) con Base (2) Ácido (1) + Base (2) Ácido (2) + Base (1) se produce al transferir un protón el Ácido (1) a la Base (2). La reacción efectiva tendrá lugar en la dirección en la que se produzca el par ácido-base más débil. Por ejemplo. el fluoruro de hidrógeno. Base (1).viceversa. Al ganar el protón. Una base Bronsted .Lorwy son. Al perder el protón. Cl-. y H3O+. La ecuación descrita constituye un equilibrio que puede desplazarse a derecha o izquierda. HCl es un ácido fuerte en agua porque transfiere fácilmente un protón al agua formando un ion hidronio: HCl + H2O H3O+ + ClEn este caso el equilibrio se desplaza hacia la derecha al ser la base conjugada de HCl. HF. En forma de ecuación química. el Ácido (1) se convierte en su base conjugada. pues dona un ion hidrógeno. 1. la Base (2) se convierte en su ácido conjugado. HAúnque se contempla la presencia de hidrógeno en el ácido. Las definiciones de Bronsted . que actúa como una base en una disolución acuosa. un ácido débil. el ácido conjugado de H2O. Al contrario.

el término pH ha sido universalmente utilizado por la facilidad de su uso. por lo tanto es válida para soluciones acuosas. en la que se incluyen valores típicos de algunas sustancias conocidas: La escala del pH está basada en la disociación del agua. y tiene como valor central el pH del agua pura a 25ºC. El pH (potencial de hidrógeno o concentración de protones) de una solución acuosa se define.log[10-8]= 8 La relación entre pH y concentración de iones H se puede ver en la siguiente tabla. De este modo. es simplemente un pH de 8 ya que : pH= . 42 .y HF es un ácido más débil (en agua) que H3O+. por medio de una función logaritmica: pH = . de un ácido con mayor tendencia a disociarse que el agua: HCl + H2O H3O+ + ClEl agua también actúa como ácido en presencia de una base más fuerte que ella (como el amoníaco): NH3 + H2O NH4+ + OH- pH: Medida de Acidez. Por ejemplo.00000001). La teoría de Brønsted y Lowry también explica que el agua pueda mostrar propiedades anfóteras. una concentración de [H+] = 1x10-8 M ( 0. que puede reaccionar tanto con ácidos como con bases.log [H + ] Desde entonces. esto es. de una manera conveniente. lo que es lo mismo. evitando asi el manejo de cifras largas y complejas. el agua actúa como base en presencia de un ácido más fuerte que ella (como HCl) o.Este equilibrio tiende a desplazarse a la izquierda pues H2O es una base más débil que F.

[A-] = [HA] Es importante entender la relación entre pH y pK.6 ±9. En otras palabras la relación entre pH y pKa Para HA H+ + A- Substituyendo: 8. que hacer?. a medida que cambia el pH.Hasselbach: Es importante conocer el equilibrio que se obtiene a diferentes pH¶s. Por ejemplo un grupo amino tiene dos posibles estados representados por A. puesto que esta relación describe como los compuestos químicos cambia de estado en los sistemas biológicos.09% de ±NH2 En una primera aproximación una carga neta de +0.y HA: H | R ±N + H+ | H H | R ±N+ . es fácil mostrar como el pKa = pH cuando el ácido está disociado a la mitad.9% de ±NH3 + y 9. Esto se puede calcular fácilmente con la ecuación de Henderson .6.. El equilibrio de ionización de un ácido débil es dado por la siguiente ecuación: HA H+ + ALa constante de equilibrio K para un ácido débil es: K = ([H+ ][A-])/[HA] El pKa de un ácido es definido como: PKa = .logK = log (1/k) Mirando a la segunda ecuación.9 es completamente ionizada y podremos dibujar el grupo como ±NH3+ 43 . Primero debe saber qué estado tendrán los grupos NH3 al pH de 8.1 Entonces habrá 90.Ecuación de Henderson-Hasselbalch.6.6 = log ([-NH2]/{-NH3+]) Así que ([-NH2]/{-NH3+]) = 0.H | H La relación entre pH y pK se describe mediante la relación de Henderson Hasselbach: PH = pKa + log ([A-]/[HA]) Por ejemplo si se quiere determinar como está ionizada una solución de valina aun pH de 8.

· A cualquier pH por debajo del pK a la molécula estará mas positivamente cargada. · Una simple representación gráfica será: 44 .Estudiando la ecuación de Henderson-Hasselbalch con más detalle encontrará que: a cualquier pH por encima del pKa. la molécula estará más negativamente cargada.

también se puede obtener una solución reguladora haciendo reaccionar parcialmente (por neutralización) un ácido débil con una base fuerte. 5. para evitar que ocurran otras reacciones no deseadas. Una disolución acuosa a 25º C con un pH 6. (o una base débil y una sal de su ácido conjugado). y pierde su capacidad reguladora por el agregado de agua (dilución). Se puede preparar disolviendo en agua cantidades adecuadas de un ácido débil y una sal de su base conjugada. el pH varía poco por el agregado de pequeñas cantidades de un ácido fuerte ó de una base fuerte. explique y escriba l as ecuaciones correspondientes. Muchas de las reacciones químicas que se producen en solución acuosa necesitan que el pH del sistema se mantenga constante. La adición de H+ a un sistema acuoso en equilibrio. ácida o básica? 45 . por lo cual tienen múltiples aplicaciones. o una base débil con un ácido fuerte. tanto en la industria como en los laboratorios. Explique que es un ácido y una base según Bronsted. base débil y base fuerte? 6. escriba su fórmula? 7. 4.Soluciones Tampones o Buffer. Estas soluciones contienen como especies predominantes. un par ácido / base conjugado en concentraciones apreciables. ¿Que es el pH. ¿causará aumento o disminución de[ OH. Escriba las propiedades físicas más importantes del agua que tengan interés biológico 2. Escriba el pH de algunas sustancias biológicas 8. Si se conoce el pH de una solución ¿se puede calcular el pOH de la solución? 9.]? Detallar. 10. Las características de las soluciones reguladoras o ³buffer´ son capaces de mantener la acidez o basicidad de un sistema dentro de un intervalo reducido de pH. ¿Qué es un ácido débil y un ácido fuerte. TEST DE EVALUACION 1. Una vez formada la solución reguladora. ¿Qué es la constante de disociación del agua y su producto iónico?. Con un ejemplo explique en qué consiste el enlace de hidrógeno o puente de hidrógeno 3. (Mayores que 10-2 M).5 ¿es neutra.

transportar sustancias. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. Diferenciar las estructuras primarias. hidrógeno.UNIDAD N° 4. secundarias. que forma la molécula no es mayor de 10. Proteínas Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono. se habla ya de proteína. Ilustrar la formación e hidrólisis de un dipéptido. se denomina oligopéptido. que pueden reconocer a otras moléculas. hierro. Su denominación responde a la composición química general que presentan. fósforo. ternarias y cuaternarias de una proteína por sus características. magnesio y cobre entre otros elementos. 46 . facilitar reacciones químicas. Estructura de los Aminoácidos Son las unidades básicas que forman las proteínas. AMINOACIDOS Y PROTEINAS OBJETIVOS y y y Reconocer un aminoácido por su estructura y distinguirlo de otros aminoácidos. unidades diferentes. Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). oxígeno y nitrógeno. Las estructuras de las proteínas originadas a partir de solo 20 aminoácidos. llegan a alcanzar grados de complejidad tales. si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas. en la que un grupo amino (NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Son polímeros lineales en los que las unidades monoméricas son los Aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. si el n: de aa. Son sustancias orgánicas nitrogenadas complejas que se hallan en las células animales y vegetales. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido.

tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales. y 47 .Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R. pero de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las proteinas. por tanto. En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes. En las proteinas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y. según la disposición del grupo amino (NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente.

aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.Se pueden clasificar atendiendo su carácter ácido o básico. Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina. leucina. a pH próximo a 7. 48 . aromáticos.0 y Aminoácidos con grupos R no polares Son de naturaleza hidrocarbonada y poseen carácter hidrófobo y Aminoácidos con grupos R polares sin carga. y y y Neutros: Alifáticos. azufrados. secundarios. Ácidos Básicos No obstante tiene más interés y significación el método basado en la polaridad de sus grupos R. lisina. metionina. cuando se hallan en disolución acuosa. isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento. valina. pero no para el adulto) Clasificación de Aminoácidos. triptófano. Son más solubles en agua porque sus grupos funcionales establecen enlaces de hidrógeno con ella.

0 y Aminoácidos con grupos R cargados positivamente Son los aminoácidos básicos. en los que los grupos R poseen una carga positiva neta a pH 7. A la vez .0 Propiedades generales de los Aminoácidos: Actividad Optica (Isomerismo). Los -L-aminoácidos poseen isomería óptica. es decir. nitrógeno (N). posicional. oxígenos (O). esta última se caracteriza por que las moléculas se distinguen solamente en la distribución de los átomos en el espacio. Los isómeros son moléculas que tienen idénticas fórmulas moleculares.y Aminoácidos con grupos R cargados negativamente Son los aminoácidos ácidos. pero difieren en algún aspecto estructural. el mismo número de carbonos (c). funcional y estereoisomería. hidrógeno (H). ya que sus grupos R poseen una carga negativa neta a pH 7. los estereoisómeros pueden ser de dos tipos: 49 . u otro elemento. lo cual produce distinto tipo de isomería: de cadena.

es decir. ya que esta posee dos hidrógenos unidos al carbno alfa. excepto la glicina. Su diferencia estructural se 50 . denominados enantiómeros. obtenida por primera vez del espárrago. poseen un enlace doble y pueden tener dos Estereoisómeros ópticos. tiene sabor amargo. que tornan a la molécula simétrica. se caracterizan por ser como el objeto y su imagen en el espejo.Estereoisómeros geométricos . como ocurre con los aminoácidos que forman las proteínas. Representación de los isómeros ópticos en los aminoácidos La L-asparagina. la D-asparagina. Los isómeros geométricos posibilidades: cis o trans. Estos. que no exista un plano imaginario que divida la molécula en dos partes iguales . sabor dulce. Para eso. la molécula debe ser asimétrica. aislada de la arveja. que no se superponen.

Propiedades del grupo carboxilo 1. otras del grupo amino y otras del grupo R de cada aminoácido. como los a-L-aminoácidos. En este sentido.encuentra únicamente en la orientación en el espacio del grupo NH3+. Formación de ésteres: Se produce si previamente se ha bloqueado el grupo amino. También hay aminoácidos que tienen reacciones específicas propias. Reacciones químicas características de los aminoácidos Las propiedades químicas de los aminoácidos van asociadas a sus grupos funcionales de manera que existen unas reacciones específicas del grupo carboxilo. y sin duda son estructuras diferentes porque no poseen igual sabor. reobtiene una luz en un solo plano. una molécula es ópticamente activa si desvía el plano de la luz polarizada. consiguiendo un ácido: 2. la cual se desvía si pasa por una solución que contenga aminoácidos ópticamente activos es decir que carezcan de simetría. Recuérdese que la luz es una radiación electromagnética que se propaga en todas las direcciones y que. En el laboratorio para demostrar la presencia de los isómeros ópticos se utiliza el método del grado de desviación de la luz polarizada. cuando se coloca una película actuante como un polarizador. Formación de amidas al reaccionar con el amoniaco: 51 .

por decarboxilación: En ese tipo de reacciones actúan unas enzimas denominadas genéricamente decarboxilasas. 5. 52 . Formación de aminas.3. Formación de haluros de acilo donde X puede reemplazarse por cualquier halógeno. Formación de sales: y en el grupo carboxilo: y en el grupo amino: 4.

Reacción con el dinitrofluorobenceno: Reacción de Sanger: 53 . 7. en función del nitrógeno formado. obteniéndose las llamadas betaínas mono.Propiedades del grupo amino 6. 8. di y trisustituidas. Desaminación: por oxidación: desaminación oxidativa: por acción del ácido nitroso: Por esta última reacción se pueden determinar volumétricamente los aminoácidos. Reacción de adición con formol: El compuesto resultante es un ácido que se puede determinar por adición de sosa (Método de Sorensen). dos o tres grupos metilos. 9. Formación de betaínas: Se producen por metilación del aminoácido por la introducción de uno.

10. pues el procedimiento con el DNFB no puede repetirse secuencialmente. Sin embargo. actualmente este método es muy poco usado.El dinitrofluorobenceno (DNFB) se combina con la amina del aminoácido IIberándose ácido fluorhfddco y se forma un dinifrofenilaminoácido (DNP-aa): Esta reacción se puede utilizar para establecer la identidad del aminoácido terminal de una proteína portadora del grupo amino libre y también es muy útil para conocer el número exacto de cadenas que contiene una molécula de proteína puesto que la reacción solo se produce con grupos amino libres. Reacción con el fenilisotiocianato: Reacción de Edman: El fenilisotiocianato (PITC) reacciona con la amina en un medio alcalino débil: 54 .

De esta forma se pueden determinar cuantitativamente los aminoácidos por espectrofotometría. y se puede identificar cromatográficamente. ya que realizándola secuenciahnente puede llegar a determinarse hasta una secuencia de 25 aminoácidos. La ninhidrina decarboxila y desamina al aminoácido gracias a su fuerte poder oxidante. Su espectro de absorción presenta un máximo de 570 nm. ampliamente utilizada para la identificación y sobre todo para su determinación cuantitativa. gracias al dióxido de carbono que se forma. y también por gasometría. ya que da lugar a una reacción coloreada de los aminoácidos. La coloración violeta es sensiblemente la misma para todos los aminoácidos. que se cicla en medio ácido débil o por acción del calor. El feniltiohidantoinaminoácido (PTH-aa) producido es característico del aminoácido. La ninhidrina reducida formada reacciona con una molécula de ninciéndos hidnna no reducida y con el amoniaco resultante de la desaniinacion para formar un compuesto complejo que presenta coloración violeta. 11. 55 .Se produce un feniltiocarbamil derivado del aminoácido. Reacción con la ninhidrina: Esta reacción tiene un gran interés. La degradación de Edman es el método actualmente preferido para la identificación de aminoácidos N-terminales. ya que su naturaleza depende de la del grupo R.

Esta reacción se conoce por el nombre de ensayo con nitroprusiato. dan con la ninhidrina una coloración amarilla. la cisteína. Los aminoácidos que poseen grupos sulfhidrilos que estén libre. Así se inactivan los grupos sulfhidrilos. como la Tirosina. en ácido nítrico. de dar mercáptidos con el ion plata o mercurio. ya que nuestro 56 . Son aminoácidos que deben ser incorporados por medio de la dieta. por ejemplo. así. Aminoácidos Esenciales. dan una reacción característica al calentarse con nitrato de mercurio. como la prolina y la hidroxiprolina. Hg(N03)2. con un máximo de absorción en 440 nm. Reacciones especificas de algunos aminoácidos La cisteína es capaz. produciéndose una reacción de coloración roja. específicamente de alimentos que contengan proteínas. Es la llamada reacción de Millon. gracias a su grupo sulfhidrilo activo. producen una coloración roja en una reacción con nitroprusiato sódico en solución amoniacal diluida. liberándose un hidrogenión.Algunos aminoácidos en particular. Los aminoácidos con grupos fenólicos.

El grupo R del triptófano tiene una estructura heterocíclica llamada indol. estructuras necesarias para la configuración de nuestra organización estructural y funcional sin que tengamos mecanismos para su síntesis. Estructura química del triptófano. Uno de los aspectos más relevantes de su biosíntesis es el mecanismo a través del cual los anillos aromáticos se forman a partir de precursores alifáticos. La parte aromática está unida al carbono a a través de un carbono metilénico. de ahí su denominación de esencial.  Fenilalanina Es un aminoácido esencial aromático (junto con el triptófano y la tirosina) cuyo grupo R contiene un anillo bencénico. Uno de los aspectos más relevantes de su biosíntesis es el mecanismo a través del cual los anillos aromáticos se forman a partir de precursores alifáticos. También se le clasifica. por tanto. puesto que el aporte tiene que ser externo. la estructura carbonada sería su parte considerada esencial ya que esta estructura es transaminada con rapidez por el organismo. Según los últimos estudios sobre los aminoácidos esenciales parece que en la fenilalanina. Son. como un aminoácido hidrofóbico con estructura cíclica. 57 .organismo es incapaz de sintetizarlos. junto con el triptófano.  Triptófano El triptófano es un aminoácido aromático.

La fenilalanina tiene utilidades en la industria de la alimentación. ACTH. Es considerado como un aminoácido esencial. por medio de hidroxilación. junto con la isoleucina. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. por ejemplo. si bien acortamos el mecanismo en la síntesis de catecolaminas utilizando la tirosina como precursor. contienen fenilalanina. sustancia P y colecistoquinina. La mayor parte de este compuesto se transforma. vasopresina. como la somatostatina. como es la carne y los productos lácteos. También es un constituyente importante de los neuropéptidos cerebrales. Tiene una estructura tan similar a la leucina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.  Valina Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática. en la elaboración de edulcorantes artificiales. 58 . Muchas drogas de las que conocemos como psicotrópicas. en tirosina que es otro aminoácido. se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas.Estructura química de la fenilalanina. Además la fenilalanina es el precursor de las catecolaminas en nuestro cuerpo. en este caso considerado como semiesencial. melanotropina. angiotensina. La fuente más importante de fenilalanina son los alimentos ricos en proteínas. encefalina. La valina. ramificado con grupo R isopropilo no polar.

Estructura química de la valina. formándose un tioéster. El compuesto insaturado derivado de la valina. que en el caso de la valina es glucogénica. El aldehido se oxida por una deshidrogenasa dependiente de NAD. junto con la valina y la isoleucina. Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas. es considerada como un aminoácido de grupo R alifático ramificado. el metilacrilil-CoA se hidrata y forma b-hidroxiisobutiril CoA. éste se hidroliza de la CoA y el hidroxilo resultante se oxida a aldehido por medio de una enzima deshidrogenasa. 59 . Tiene una estructura tan similar a la valina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones. en especial en el tejido muscular.  Leucina La leucina. La valina aminotransferasa. enzima que interviene en el catabolismo de la valina. Es considerado como un aminoácido esencial. En esta reacción se produce propionil CoA. formándose el semialdehído metilmalónico. está sobre todo en tejidos extrahepáticos. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación.

Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. y son los únicos que son cetogénicos pero no glucogénicos.Estructura química de la leucina. Los productos de la leucina son característicos de la oxidación de ácidos grasos.  Isoleucina Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática. ramificado con grupo R isopropilo no polar. Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas. luego las reacciones son 60 . da lugar a una serie de compuestos. que en el caso de la leucina es cetogénica. hasta que finalmente aparece la leucina. La leucina y la lisina son los únicos aminoácidos que no actúan como fuente de carbono para la síntesis de glucosa. se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. Tiene una estructura tan similar a la leucina y valina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones. La isoleucina. La degradación empieza por la formación de a-cetoisocaproato y después de unas reacciones aparece el b-metilcrotonil CoA que siguiendo la ruta de degradación se transforma en b-hidroxi-b-metilglutaril CoA cuyo destino es ser atacado por una liasa para que aparezca acetoacetato y acetil CoA. Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas. Es considerado como un aminoácido esencial. luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación. junto con la valina. junto con la acetil CoA. La leucina se forma a partir por condensación del ácido a-cetoisovalérico que.

pero antes pasa por otras reacciones. sirve de sustrato para otras reacciones. posteriormente. síntesis de ácidos grasos. También se trata de un aminoácido glucogénico. se transforma en 2-oxobutirato por medio de la acción de la enzima treonina deshidratasa. Las otras dos vías de degradación dan lugar a piruvato. dando lugar a una estructura de alcohol secundario en el grupo R. comienza con la oxidación del grupo hidroxilo de la treonina. Estructura química de la isoleucina. acetilaciones. El tiglil CoA es el compuesto insaturado derivado de la isoleucina y se hidrata para formar a-metil-b-hidroxiisobutiril CoA que se oxida en la forma de derivado de CoA a a-metilacetoacetil CoA el cual es atacado por una tiolasa dando lugar a dos tioésteres. La treonina se degrada de tres maneras distintas. acetil CoA y propionil CoA.diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación. El acetil CoA se acumula para cualquiera de sus funciones: oxidación en el ciclo de Krebs. contiene grupos hidroxi alcohólicos (también se les denomina hidroxiaminoácidos). éste se transforma por descarboxilación oxidativa en propionil-CoA que se convierte por medio de una 2-oxoácido descarboxilasa en succinil-CoA. acción que da lugar a 261 . que como producto final produce piruvato. una de las vías más importantes de degradación es la que produce. La primera consiste en su desdoblamiento en acetaldehído y glicina por medio de la treonina aldolasa. en su mayor parte. que en el caso de la valina es glucogénica. por su parte. succinilCoA. se convertirá en acetilCoA y la glicina. se transforma en L-serina. La segunda vía de producción de piruvato. En éste el grupo OH está en conexión con el grupo a del aminoácido por medio de la posición 1 del etanol. el propionil CoA. Por otra parte. junto con la serina. como su propio nombre indica es la glucosa. En primer lugar. como producto final. que en este caso. atendiendo al producto final de su degradación. El acetaldehído se oxida a acetato que.  Treonina Se trata de un aminoácido esencial que.

como producto final el 2-oxoglutarato. que después de producir D-lactato va a convertirse en lactato después de algunas reacciones.amino-3-oxobutirato. En primer lugar se transforma en L-ornitina. La arginina se degrada dando lugar. después de la acción de la glutamato sehialdehído deshidrogenasa. por medio de la acción de la arginasa. se convierte en L-glutamato que finalmente produce 2-oxoglutarato. Estructura química de la arginina. 62 . éste después de un proceso de descarboxilación da lugar a aminoacetato. que pasa la L-glutamato-g-semialdehído. Este mismo. Estructura química de la treonina.  Arginina La arginina es un aminoácido no esencial para los humanos adultos ya que se sintetiza a partir de la L-glutamina. liberándose en esta reacción piruvato y alanina.

su amina correspondiente que tiene lugar sobre todo en los mastocitos. se desconoce el papel que juegan estos péptidos en el músculo. por lo tanto es no esencial. no obstante. Estructura química de la histidina. 63 . En su primer paso de degradación aparece el amoniaco con formación de doble enlace.  Metionina La metionina es un aminoácido esencial cuyo esqueleto de cuatro átomos de carbono se origina desde la homoserina. Ésta se segrega en diferentes situaciones. que es un análogo de la serina. La histidina es un aminoácido proteinogénico esencial en la rata. Estructura química de la metionina. en una serie de reacciones que no se realizan en los mamíferos. En niños es necesario el aporte por alimentación. y que se deriva del ácido aspártico. Esta estructura carbonada puede ser transaminada con rapidez por el organismo . Existen dos péptidos que contienen histidina: la carnosina y la anserina. La descarboxilación de este aminoácido da lugar a la histamina. donde se encuentran. sin embargo en el hombre sólo se detectan alteraciones producidas por su déficit cuando éste se prolonga en el tiempo. Histidina Aminoácido cuya cadena lateral R tiene una naturaleza polar hidrófila básica. La ruta principal de su degradación da lugar al glutamato.

puede dar lugar a varias moléculas de interés biológico (el 80% de la metionina ingerida se convierte en cisteína). así como un aminoácido azufrado que en su conversión pasa a ser cisteína. se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores. que por medio de una condensación aldólica pierden agua y dan lugar al ácido 2. Es en este compuesto donde se bifurca la ruta metabólica. La segunda ruta. el ácido a-cetoadípico es aminado y se transforma en aaminoadípico que se convierte en lisina. por lo tanto. luego se forma el L. La primera. Estas reacciones son muy importantes para la síntesis del ADN.3 dihidropicolínico. que además de formar parte de las proteínas. cualquier alteración tendrá consecuencias clínicas. Se pueden dividir en tres grupos: 64 . que a su vez dará lugar a homocisteína. sobre todo en plantas superiores. por medio del ácido diaminopimélico y.  Lisina La lisina es un aminoácido esencial del que se conocen dos rutas esenciales de síntesis. la cisteína da lugar a S-adenosilmetionina.a. que cede el grupo metilo y se convierte en S-adenosil homocisteína. En primer lugar. la vitamina B12 como coenzima y la homocisteína metiltransferasa. puede metilarse dando lugar a metionina o convertirse en cisteína. por medio del ácido a-aminoadípico. la segunda. por un lado. se considera a este aminoácido como glucogénico. aunque su función no siempre es conocida. Estructura química de la lisina.Por otro lado. comienza con el piruvato y el semialdehído del ácido aspártico. La primera ruta.L-. Aminoácidos no Proteicos Se conocen más de un centenar. En esta reacción de metilación interviene el folato y sus derivados.e-diaminopimélico. en la mayoría de los hongos. que convertido a su forma meso y descarboxilado da lugar a la lisina.

Al referirse genéricamente a los péptidos se suele hacer mención del número de aminoácidos componentes. la fórmula completa del péptido. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. que conserva su nombre propio: La secuencia de un péptido se presenta esquemáticamente por medio de las tres letras que simbolizan cada radical aminoácido. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.. no al carbono a. Los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los aminoácidos integrantes como sustituyentes del último aminoácido. un 65 .1.D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. un dipéptido consta de dos aminoácidos. separando con guiones cada uno de ellos. Esta secuencia va precedida de una H correspondiente al grupo amino libre terminal y concluye con un OH que corresponde al grupo carboxilo libre terminal. y el ácido g-aminobutírico es un importante neurotransmisor. el grupo amino sustituye al último carbono (carbono w). 2. deducir sin ambigüedad de la secuencia esquematizada. 3. por lo tanto.a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. Nomenclatura y notación de péptidos. Así. Esta notación permite.. La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas..w-AMINOÁCIDOS: En estos AA.

si el número de aminoácidos supera esta cifra se considera que el péptido constituye una molécula de proteína. y un oligopéptido. generalmente entre 10 y 80. de un número generalmente inferior a 10. el carácter más o menos hidrofílico de un péptido depende sobre todo de la polaridad de las cadenas laterales de los aminoácidos que lo forman.tripéptido. Análogamente los valores de pK de los grupos ionizables sufren modificación según la proximidad espacial de otros grupos polares. una disminución relativa en el carácter hidrofílico del conjunto. En efecto. 66 . y por tanto. De la misma manera. las propiedades de los grupos terminales. amina y carbonilo. Un polipéptido designa una cadena con un número considerable de aminoácidos. Sin embargo. no se trata de que las propiedades del péptido sean resultado de la simple adición de las propiedades de los ami noácidos integrantes. se ven amortiguadas a medida que aumenta la masa molecular del péptido. Así. de tres. Esto origina que las curvas de valoración de péptidos con un número considerable de aminoácidos adopten formas complejas. Las propiedades físicas y químicas de los péptidos suelen reflejar las de los aminoácidos que los componen. cada enlace peptjdico supone la supresión de dos grupos ionizados.

etc). Por ello.Características y Propiedades de los aminoácidos Los AA son excelentes amortiguadores. las proteínas ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores fisiológicos. 67 . Se observa que el único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de la histidina. fenol. imidazol. amino. del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo. Equilibrios de ionización de los grupos ionizables de un AA Valores de pKa de los aminoácidos Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona próxima al pKa. gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo. La tabla de la derecha muestra los pKa de los 20 AA proteicos. guanidino. Hay que destacar el hecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolución pueden verse ligeramente modificados en el entorno proteico.

y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando determinado. sobre todo) sólo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. con lo cual habrá mayor número de cargas negativas Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína. Aquí radica la importancia del mantenimiento de valores constantes de pH en el medio interno del organismo. la carga eléctrica de una y otro juegan un papel fundamental. los grupos disociables no estarán protonados. es una molécula eléctricamente neutra. Por este motivo. y de ellas dependen. Propiedades ácido-base de los aminoácidos Un aminoácido simple (con grupo R no polar). la función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH: y y A pH bajo. y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína A pH elevado. muchas proteínas (enzimas. la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados. Por este motivo. Esta neutralidad no se debe a que no tenga cargas sino 68 .El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas. en gran medida. En el modelo de interacción proteínaligando. sus propiedades biológicas. a pH neutro.

respectivamente: 69 . El grupo carboxílico puede liberar un protón. actuando como ácido: El grupo amino puede captar un protón. el aminoácido existe en su forma catiónica y al ir aumentando éste. Se dice de la sustancia con ese comportamiento que tienen propiedades anfóteras. los aminoácidos pueden actuar como ácidos débiles o como bases débiles. actuando como una base: Un aminoácido puede. en solución. confiriendo al aminoácido una carga global nula: Este tipo de iones dipolares se llama ³zwiteriones´.a que su grupo carboxilo está cargado negativamente y el grupo amino positivamente. presentarse de las siguientes formas: A pH bajo. Por su estructura de ³zwiterión´. el aminoácido toma sucesivamente las formas dipolar y aniónica: Las constantes de equilibrio de estas dos reacciones son.

Se define como punto isoeléctrico de un aminoácido a aquel valor de pH para el cual la concentración de la forma aniónica es igual a la de la forma catiónica, es decir, que el aminoácido no tiene una carga neta. En las circunstancias del punto isoeléctico se verifica: [anión] = [catión]. Multiplicando K1 por K2:

Tomando logaritmos: y cambiando de signo: De donde se deduce:

Estudiemos, como aplicación, el caso de la Alanina: se trata de un aminoácido sencillo, monoamino y monocarboxílico, que puede ceder dos protones durante su valoración completa con una base. A continuación representamos la curva de valoración bifásica de la Alanina. En ella se comprueba cómo los valores de los pK¶ de las dos etapas de disociación se encuentran lo suficientemente separados para mostrar dos ramas bien distintas. Los valores aparentes de pK¶ para las dos etapas de disociación pueden extrapolar- se a partir de los puntos medios de cada etapa. Son: pKÇ = 2,34 y pK = 9,69.

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Cuando el valor de PH es 2,34, punto medio de la primera etapa, se hallan presentes concentraciones equimolares del dador de protones y del aceptor:

A pH 9,69, están presentes concentraciones equimolares de:

Cada una de las dos ramas de la curva bifásica puede expresarse matemáticamente, con una buena aproximación, mediante la ecuación de Henderson-Hasselbalch; esto significa que podemos calcular las relaciones de las especies iónicas a cualquier pH, si se conocen los valores de pK¶. Cuando el pH es 6,02, existe un punto de inflexión entre las dos ramas separadas de la curva de valoración de la Alanina. Para este valor de pH la molécula no posee carga eléctrica efectiva, y no se desplazará en un campo eléctrico. Corresponde, pues, tal valor al llamado ³punto isoeléctrico´, cuyas característica fueros expuestas con anterioridad.

Estructura de las Proteínas.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.  Estructura Primaria La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

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 Estructura Secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: y y la a(alfa)-hélice la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

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Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.  Estructura Terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas , hormonales.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: y y y y el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas. 

Estructura Cuaternaria Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

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El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

Propiedades de las Proteínas 
Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"  Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

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hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo). prolactina. plumas. Transferasas. HOLOPROTEÍNAS Prolaminas:Zeína (maíza).. hormona del crecimiento. Oxidasas. insectos) HETEROPROTEÍNAS Ribonucleasa Mucoproteínas Glucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Fibrosas 75 . Ligasas. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda. Liasas.etc. cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos. Globulares Albúminas:Seroalbúmina (sangre). (arañas. uñas. tirotropina Enzimas: Hidrolasas.Clasificación de las Proteínas Se clasifican en :  HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos  HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico. orizanina (arroz). Colágenos: en tejidos conjuntivos.gliadina (trigo). lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina. ovoalbúmina (huevo). que se denomina "grupo prostético´. cuernos..

disueltas en medio acuoso a pH controlado. en consecuencia. que transportan lípidos en la sangre. que transportan electrones Cromoproteínas Métodos de separación de proteínas Las proteínas se encuentran en la naturaleza formando parte de mezclas complejas. impedimentos estéricos para penetrar en el agua de inhibición de la fase estacionaria y. baja y muy baja densidad. La proteína retenida. 76 . En esta técnica.. En consecuencia. El orden de elución de las partículas es inverso a la cantidad de agua accesible a ellas y. separada de las demás. a su masa molecular. se eluye a continuación en un medio adecuado.) disponen en su emigración de toda el agua (móvil y estacionaria) del sistema. sin ser retenidas por el gel. Otra técnica muy empleada es la filtración por gel. una proteína determinada. Nucleosomas de la cromatina Nucleoproteínas Ribosomas Hemoglobina. emigran arrastradas por la fase móvil. según su tamaño. las proteínas. la utilización racional de técnicas de precipitación selectiva permite la obtención de fracciones considerablemente enriquecidas en una proteína determinada. por lo tanto. mioglobina. En primer lugar. que transportan oxígeno Citocromos. Las propiedades ácido-base de las proteínas constituyen el fundamento de la purificación por cromatografía de intercambio jónico. En esta técnica. por un medio acuoso en exceso del que retiene el gel. lo que les hace orientarse y emigrar en un campo eléctrico. Las proteínas en disolución presentan carga eléctrica neta.Lipoproteínas De alta. Las partículas pequeñas (iones inorgánicos. En esta técnica. pueden ser selectivamente retenidas por un soporte iónico insoluble (fase estacionaria) o arrastradas por el flujo de disolución amortiguadora (fase móvil). hemocianina. Una variedad cromatográfica que permite el aislamiento muy selectivo de proteínas es la cromatografía de afinidad.. las partículas mayores encuentran. la fase estacionaria contiene grupos funcionales que retienen específica y reversiblemente. o tamizado molecular. la fase estacionaria está constituida por un gel hidrofílico que retiene abundante cantidad de agua. que permite la separación de sustancias según el tamaño de la partícula. y la fase móvil. la purificación de una proteína es una operación bioquímica fundamental para la cual se dispone de una serie de técnicas específicas.

54 S. En la siguiente figura se representan esquemáticamente algunas técnicas aplicables a la separación de proteínas. poco exacta aunque válida para obtener estimaciones rápidas.El desplazamiento hacia uno de los polos es más rápido cuanto mayor es su carga neta y menor su masa molecular. en el caso de proteínas globulares. Una variante de la electroforesis es el isoelectroenfoque. 77 . obtenemos una masa molecular calculada de 24. en buen acuerdo con la real. Algunos de los métodos citados permiten no sólo la purificación d proteínas. la velocidad angular. muy empleada en la clínica para la separación de proteínas séricas. con lo que el desplazamiento electroforético depende únicamente y en razón inversa de su masa molecular. A partir de la velocidad de sedimentación de la partícula (dx/dt) y de las características de la centrifugación se obtiene su coeficiente de sedimentación (s) en unidades svedberg (S). las proteínas se desplazan sobre el soporte hasta que alcanzan la zona de su pH isoeléctrico. En el caso de la ultracentrifugación. el campo eléctrico no ejerce ninguna atracción sobre la molécula proteica debido a que su carga neta es nula. las proteínas pueden separarse según su comportamiento. En este punto. electroforesis y ultracentrifugación).300 daltons. La previa solubilización de las proteínas con dodecilsulfato de sodio (SDS) les confiere una carga negativa superficial que las equipara en carga eléctrica. La más sencilla. este es el fundamento de las técnicas electrofoi-étjcas. y w. Finalmente. La ultracentrifugación somete a la suspensión de proteínas a una fuerza centrífuga cuidadosamente controlada y registra. Las mezclas complejas de proteínas se resuelven bien sobre geles de poliacrilamida. en un campo gravitacional. Al aplicar un campo eléctrico.240 y s = 2. existen fórmulas más o menos aproximadas. es la siguiente: M= 6. Un svedberg equivale a 10-13 segundos. sino la medición de ciertos parámetros como el pH isoeléctrico (isoelectroenfoque) o la masa molecular (filtración por gel. S = dx / dt W2 * x donde x es la distancia de la proteína a eje de rotación. En esta técnica se genera un gradiente de PH en el mismo soporte de la electroforesis. el movimiento de las macromoléculas en la suspensión. mediante sistemas ópticos y fotográficos. La filtración por gel y la electroforesis con SDS permiten averiguar la masa molecular previa calibrada del sistema con proteínas patrón de masa molecular conocida. el quimotripsinógeno tiene una masa molecular real de 23. Entre las más utilizadas está la electro foresis sobre acetato de celulosa. por ejemplo.000 * S3/2 Así. Aplicando la fórmula anterior.

Son las más numerosas y especializadas. La elastina. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.Algunas técnicas de separación de proteínas. Funciones de las Proteínas Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. e) Electroenfoque. d) Electroforesis. del tejido conjuntivo fibroso. La queratina de la epidermis. c) y c¶) Filtración por gel. b) Cromatografía de afinidad. a) Cromatografía de intercambio jónico. Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Hormonal Calcitonina Hormonas tropas Inmunoglobulina Defensiva Trombina y fibrinógeno Enzimatica 78 . del tejido conjuntivo elástico. Las histonas que forman parte de los cromosomas Estructural El colágeno.

A la secuencia en la cual están acomodados los aminoácidos en una cadena peptídica se le denomina estructura primaria y se determina genéticamente.Hemoglobina Transporte Hemocianina Citocromos Ovoalbúmina. de la leche Enlace Peptídico. Si se unen dos aminoácidos se le denomina dipéptido. del grano de trigo Lactoalbúmina. 79 . La estructura primaria determina la estructura tridimensional de la proteína. Los aminoácidos se unen uno al otro. vía los grupos alfa amino de un aminoácido con el grupo alfa carboxilo de otro aminoácido. Enlace Peptídico. Las proteínas están formadas por uno o más polipéptidos. A esta unión se le denomina enlace peptídico y al producto se le denomina péptido. la que a su vez determina su función. o sea. En algunas ocasiones los polipéptidos están formados por más de 100 uniones peptídicas. son largas cadenas integradas por un número relativamente grande de aminoácidos. y si son muchos se le llama polipéptido. de la clara de huevo Reserva Gliadina.

La estructura tridimensional está determinada por las interacciones entre los residuos de los aminoácidos que forman la cadena peptídica. Las uniones del tipo interacciones de van der Waals y los puentes de hidrógeno ayudan a posicionar las cadenas en el espacio. a la cadena del polipéptido en formación. está determinada por el mensaje genético transportado desde los cromosomas por medio de los ácidos ribonucleicos. estabilizando la estructura tridimensional. El proceso por medio del cual la proteína adquiere su conformación en condiciones fisiológicas es espontáneo. las hemoproteínas como la hemoglobina y la mioglobina involucradas en el transporte de oxígeno y. Los residuos sulfurados forman uniones disulfhidrilo que estabilizan la forma de la proteína. uno a uno. 80 . se dice que la proteína es compleja. Ejemplo de proteínas complejas son las glicoproteínas involucradas en las inmunoreacciones. Los aminoácidos se van uniendo. no está catalizado por ninguna enzima y la conformación final depende exclusivamente de la estructura primaria. Cuando la proteína contiene. además de las cadenas de polipéptidos otros compuestos diferentes. Una vez que se termina la construcción de la cadena. Los grupos lipofílicos tienden a estar en el centro de la molécula y los grupos polares hacia afuera. Los polipéptidos se sintetizan en los organelos citoplasmáticos llamados ribosomas.Estructura Tridimensional de una Proteína (Citocromo). el polipéptido se libera al citoplasma donde se dobla sobre sí mismo hasta obtener la estructura tridimensional propia. La selección de cuál aminoácido se integra en un punto dado de la cadena. pudiéndose agrupar con otros polipéptidos para constituir la proteína biológicamente activa. el citocromo P-450 involucrado en reacciones de óxido/reducción.

. su concentración varía entre 4 y 5 g/dl en individuos normales. formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-). es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros.. la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.si el n º de aminoácidos es 2. las moléculas de albúmina pueden unirse formando dímeros. Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos. en cambio. Hemoglobina. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Oligopéptidos. Su pequeño tamaño y el gran número de cargas hace que se desplace en primer lugar en el patrón electroforético. su peso molecular es de 66. Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Por titulación se comprueba que tiene 180 grupos funcionales con actividad iónica.Conformación de las Cadenas Polipeptídicas. la proteína se denomina simple.  Albúmina La albúmina es una proteína simple formada por una sola cadena. Tetrapéptidos. de izquierda a derecha. Es la fracción principal de las proteínas del plasma de las que constituye entre el 60 y 70%. tiene forma de elipsoide con unas dimensiones de 141 Å de eje mayor y 41 Å de eje menor. Etc Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.si el n º de aminoácidos es menor de 10. convencionalmente. Debido a la existencia en su molécula de puentes ² S ² S ² y un grupo ² SH libre. 81 . su pH1 es de 4. es el número. Cada péptido o polipéptido se suele escribir. empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre.si el n º de aminoácidos es 3. denominados grupo prostético. la proteína se llama conjugada. y por extensión. Si.si el n º de aminoácidos es 4.si el n º de aminoácidos es mayor de 10. de lo que resulta con 18 cargas negativas libres en las condiciones habituales de pH y fuerza iónica.7. Colágeno e Insulina. Dipéptidos. Globulina. Funciones de Proteínas Específicas: Albúminas.. produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos. su aminoácido N-terminal es el ácido aspártico y el C-terminal la leucina en la especie humana. de tal manera que el eje o esqueleto del péptido. Tripéptidos..000.. de unas proteínas a otras.

acúmulo de cobre en sistema nervioso central. 2. estableciendo uniones de tipo iónico. bilirrubina.8 Síntesis Hígado Función Coagulación sanguínea. Transporta hemoglobina de los eritrocitos lisados Transporta cobre por la sangre. hormonas como corticoides y tiroxina. 3. Lesiones *Transcortina Hígado En enfermedades hepática En enfermedades hepáticas En enfermedades hepáticas Está implicada en la enfermedad de Wilson. Contribuye a la capacidad tampón de la sangre. 12 g/día. Transporta cortisol y corticosterona. En el embarazo y en 82 . la proalbúmina. vitaminas como la B12. diversos fármacos y cationes como Ca2 y Mg2. Se sintetiza en el hígado. Es la proteína más importante en el mantenimiento de la presión oncótica e la sangre.  Globulinas Proteína -giobulinas: * Protrombina (Suero) g/dl 0. Se degrada proteolíticamente y tiene una vida media de 20 días.9 Hígado Transporta lípidos. Transporta hierro.Tiene tres funciones importantes: 1. insolubles en agua. * Haptoglobina Hígado * Ceniloplasmina * -lipoproteína (HDL) -globulinas * Transferrina 0. al fijar agua en su molécula impide que escape de los vasos sanguíneos. Transporta sustancias fisiológicas y no fisiológicas. a través de un precursor más grande. Entre estas sustancias están: ácidos grasos.

Se cree que la molécula nativa consiste en cuatro cadenas con peso molecular de 12000. no es eficaz administrada por la boca.* Plasminógeno Hígado Fibrinolisis. Se obtuvo cristalizada en 1926. En enfermedades hepáticas. C8 *Properdina 0. plasmáticas Factores del complementa Activación no específica del complemento. Coagulación sanguínea En enfermedades hepáticas En infecciones Células Anticuerpos. Más recientemente. 83 . Transporta lípidos. Como se trata de una proteína. se ha descrito tina molécula formada por dos cadenas de aminoácidos con peso molecular de 6 000. En enfermedades hepáticas. * Factor C3 del complemento *Lecitíncolesterol astiltransferasa (LACT) -lipoproteína (LDL) *Fibrinógeno -globulinas *Inmulobulinas *C6. enfermedades hepáticas.  Insulina Aunque ya en 1889 se demostró que la extirpación del páncreas de un animal provocaba diabetes sacarina.9 Hígado Hígado Defensa biológica. porque las enzimas proteolíticas del tubo digestivo la hidrolizan y suprimen su actividad. fue en 1922 cuando Banting y Best desarrollaron un método para obtener extractos activos de páncreas. En poco tiempo pudo disponerse de insulina en cantidades suficientes para tratar los diabéticos. La insulina suele inyectarse por vía subcutánea cuando se administra a los diabéticos. gracias al resultado de los brillantes trabajos de Sanger y colaboradores. Esterifica colesterol. C7.

se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada. y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis.fosfato de glucosa intracelular está retrasada. dando el aspecto rojo intenso característico de la sangre arterial. En el músculo y en el tejido adiposo la insulina actúa aumentando el transporte de glucosa a través de membranas hacia las células.) Reacción paso a paso: Hb + O2 <-> HbO2 HbO2 + O2 <-> Hb(O2)2 Hb(O2)2 + O2 <-> Hb(O2)3 Hb(O2)3 + O2 <-> Hb(O2)4 y Reacción total: Hb + 4O2 -> Hb(O2)4 84 . que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos. de color rojo característico. La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globina) a cada una de las cuales se une un grupo hemo. regulando la oxidación de glucosa por los tejidos. la transformación de glucosa extracelular en 6. de peso molecular 68. se denomina hemoglobina reducida. en mamíferos y otros animales. En ausencia de un aporte adecuado de insulina. Cuando pierde el oxígeno. Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno. cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. que constituye la primera etapa en la producción de glucógeno. hay muchos datos indicando que en el tejido hepático la insulina actúa controlando la fosforilación de la glucosa para formar 6-fosfato de glucosa. También.000.La insulina disminuye la glucemia aumentando la conversión de glucosa en glucógeno hepático y muscular. y evitando la desintegración de glucógeno hepático para proporcionar glucosa.  Hemoglobina La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre.

esta no se une al oxigeno. Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal. formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. la anemia drepanocitica --> los eritrocitos tienen forma de hoz o media luna (drepanocitos). pero ofrecen gran resistencia a la tracción. se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de reductasa metahemoglobina. Hemoglobina t Hemoglobina f: Hemoglobina normal del feto que en su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo sustituida por la hemoglobina A. Esto da lugar a una enfermedad muy grave. en vez de llevar glutamico. al no poder sintetizar globinas beta.Tipos de hemoglobina y y y y y y Metahemoglobina hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado ferrico (3+). que aumenta de forma importante en la beta-talasemia. Hemoglobina s: Es una alteración de la estructura de la globina. El punto de ruptura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro 85 . las fibras colágenas. Durante toda su vida el sujeto normal produce pequeñas cantidades de hemoglobina F. lleva valina. Las fibras colágenas son flexibles. la cual mantiene en ferroso el estado del hierro. Esto es debido a la alteración de un gen. El resto aminoacido seis. representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina sintetizada en el adulto. formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.  Colágeno El colágeno es una molécula proteica que forma fibras. las alfa van a permanecer igual. Hemoglobina A2: representa menos del 2. pero va a haber una alteración en las cadenas beta.5% de la hemoglobina después del nacimiento. estando presentes en cantidad variable en todos los tipos de tejido conjuntivo. De las cuatro cadenas polipetidicas que forman la hemoglobina (dos alfa y dos beta). La hemoglobina F tiene una menor capacidad para transportar oxigeno debido a que el feto aun no respira y obtiene el oxigeno necesario directamente de su madre.

indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I.4 nm de diámetro. El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa. El colágeno está formado por una proteína precursora llamada tropocolágeno que mide alrededor de 300 nanometros de largo y 1.6 nanometros. en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro. el hueso. Es sintetizado por fibroblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño tanto por ciento de su longitud original. que forman un gran porcentaje del total de aminoácidos. describiéndose varios tipos de colágeno. Es sintetizado por las 86 . se convierte en una sustancia bien conocida. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro. agrupándose para formar fibras colágenas mayores. y y y Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis. siendo los principales cuatro. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos. El colágeno tiene una composición de aminoácidos especial. pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda. que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago. Las tres cadenas se enrrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8. Es sintetizado por el condroblasto. el tendón y la córnea. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. en las paredes de los vasos sanguíneos. Estas cadenas tienen una configuración helicoidal levógira (hélice de colágeno). Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo. Estos aminoácidos son derivados de la prolina y de la lisina por medio de procesos enzimáticos de modificaciones postraduccionales en los que se requiere la vitamina C. pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes. Su función principal es la resistencia a la presion intermitente. forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros. cada una de un peso molecular de alrededor de 100000 daltons. Están constituídas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Tipos de colágeno El colágeno en lugar de ser una proteína única.cuadrado. la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Contiene gran cantidad de glicina y prolina. la gelatina. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. como la hidroxiprolina y la hidroxilisina. cadena alfa2. condroblastos y osteoblastos. Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición. En el cartílago. así como aminoácidos que no fueron insertados directamente en el ribosoma.

enzimas. 4. Importancia Biológica de las Proteínas. Son la materia principal de la piel.y células del músculo liso. es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. tendones. músculos. no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. sangre. asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. 3. la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta. Su importancia biológica la podemos resumir así: 1. pues constituyen gran parte del cuerpo animal. De hecho. Se les encuentra en la célula viva. Escriba la fórmula y el nombre de un aminoácido que contenga un anillo Heterocíclico 87 . nervios. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Dirigen la síntesis de los ácidos nucleicos que son los que controlan la herencia. que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal. El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas. Por otro lado. o aporte proteico neto. como la de la soja. TEST DE EVALUACION 1. anticuerpos y muchas hormonas. 2. glía. sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar. Escribir la fórmula de un aminoácido que contenga tres átomos de carbono ¿cómo llamaría usted a este aminoácidos? 3. Hay proteínas de origen vegetal. La utilización neta de una determinada proteína. Su función principal es la de sostén y filtración. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Son las sustancias de la vida. su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo. Señalar los principales elementos que existen en las proteínas 2. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función es la de sosten de los órganos expandibles. fibroblastos.

7. escriba sus causas y efectos.4. ¿Cuál es de mayor interés para identificarla cualitativamente y cuantitativamente? 6. y utilizar la estructura para explicar el punto isoeléctrico. 9. 8. En relación con las reacciones de los aminoácidos. explique con ejemplos. Investigue las propiedades de las proteínas y expóngalas. Según la organización estructural de las proteínas ¿Cómo están conformadas?. Haga un cuadro hipnótico de la clasificación de las proteínas 88 . ¿Qué es desnaturalización de las proteínas?. 10. Escribir la fórmula de un aminoácido como zwiterion. ¿Cuándo se forma un enlace peptídico?. 5. explique con un ejemplo.

Los hidratos de carbono son las sustancias más abundantes de la alimentación. Distinguir una forma D y una ópticamente activa. Es un nombre incorrecto desde el punto de vista químico. reducción. Describir el enlace glucósido entre dos monosacáridos. D-eritrosa y D-ribosa D-xilulosa y D-fructosa También se les conoce por los siguientes nombres: y Glícidos o glúcidos (de la palabra griega que significa dulce). ya que esta fórmula sólo describe a una ínfima parte de estas moléculas. Ilustrar la estructura de un polisacárido empleando varias moléculas de glucosa. 89 . pueden sin embargo participar en funciones de reconocimiento celular de gran especificidad. pero son muy pocos los que tienen sabor dulce. sustitución o polimerización. Desde el punto de vista químico son aldehídos o cetonas polihidroxilados. Características Generales. Los glúcidos reciben el nombre de carbohidrato por su fórmula general Cn(H2O)m.UNIDAD N°5: CARBOHIDRATOS OBJETIVOS y y y y Distinguir la estructura de esta macromolécula de las demás. al determinar. o productos derivados de ellos por oxidación. por ejemplo los grupos sanguíneos.

glicoproteínas (cuando el componente proteico es mayoritario). Además siempre hay un grupo funcional como una grupo cetónico (-C=O-) o un grupo aldheído (-CH=O). De acuerdo con su complejidad estructural y concomitante con su peso molecular. Mucopolisacáridos. Los monosacáridos con función aldehído se llaman aldosas (a la izquierda en la figura) y los monosacáridos con función cetona se llaman cetosas (a la derecha en la figura). Polisacáridos.y Sacáridos (de la palabra latina que significa azúcar). Oligosacáridos. No pueden hidrolizarse. y a radicales hidrógeno (-H). 2. hidrógeno y oxígeno. aunque el azúcar común es uno sólo de los centenares de compuestos distintos que pueden clasificarse en este grupo. 1. aldo.y cetotetrosas. 4. Clasificación de los Carbohidratos. formando glicolípidos. aldo.Los monosacáridos simples son aldehídos o cetonas polihidroxilados. los carbohidratos se dividen en cuatro categorías: 1. Monosacáridos Monosacáridos Simples. por lo que los glúcidos podrían llamarse polihidroxicetonas (cetosas) o polihidroxialdheídos (aldosas). Monosacáridos. Los carbohidratos no son moléculas cuyos carbonos están hidratados. Al hidrolizarse producen de tres a diez moléculas de monosacáridos. 3. formando parte de biomoléculas aisladas o asociadas a otras como las proteínas y los lípidos. En la naturaleza se encuentran en los seres vivos. Un aspecto importante de los Hidratos de Carbono es que pueden estar unidos covalentemente a otro tipo de moléculas. sino enlazados a grupos alcohólicos o hidroxilos (-OH).y cetopentosas: 90 . Los carbohidratos son moléculas compuestas en su mayor parte por átomos de carbono. proteoglicanos (cuando el componente glicídico es mayoritario) y peptidoglicanos (en la pared bacteriana). Al hidrolizarse producen más de diez moléculas de monosacáridos. Según la longitud de la cadena carbonada se distingue entre aldoy cetotriosas.

La casi totalidad de los monosacáridos presentes en la Naturaleza pertenece a la serie D: 91 . lo que origina dos conformaciones posibles: los isómeros D y L.y L. La posición de su grupo OH a la derecha o a la izquierda determinará la serie D o L.OH CH2OH HO ± C* . hay un centro de asimetría. En el caso más sencillo. en todos los monosacáridos simples hay uno o varios carbonos asimétricos. respectivamente. y por lo tanto se agrupan en las llamadas series D y L: D-gliceraldehído H L-gliceraldehído H Dihidroxiacetona H C=O C=O H ± C ± OH H . el del gliceraldehído.OH H Para saber a qué serie pertenece cualquier monosacárido basta con representar su fórmula en proyección de Fischer y considerar la configuración del penúltimo carbono. Todos los demás azúcares se consideran estructuralmente derivados del D.Con la excepción de la dihidroxiacetona.H CH2OH C=O H ± C .Cr .gliceraldehído.

Los azúcares de la serie D son isómeros especulares de sus homónimos de la serie L. se dice que son epímeros. facilitando su solubilización en agua y su posterior eliminación. aumenta el número de isómeros ópticos posibles. Así. La Dglucosa y la D-galactosa son epímeros porque sólo difieren en la configuración del carbono 4. Monosacáridos derivados Derivados Por Oxidación Los extremos de la cadena carbonada de los monosacáridos pueden oxidarse para dar ácidos carboxílicos: y y y Si la oxidación tiene lugar en el carbono 1 se obtienen los ácidos aldónicos Si la oxidación tiene lugar en el carbono 6 se obtienen los ácidos urónicos Si la oxidación tiene lugar en los carbonos 1 y 6 se obtienen los ácidos aldáricos Así. 92 . a partir de la glucosa se pueden obtener los ácidos glucónico. Y si dos isómeros ópticos difieren en la configuración de un único átomo de carbono. Los ácidos urónicos son parte esencial de importantes polisacáridos. respectivamente. la D-glucosa y la Lglucosa son enantiómeros o enantiomorfos. El ácido glucurónico se une por enlace acetal a numerosas sustancias liposolubles.Al ir aumentando el número de carbonos asimétricos en la molécula. Cuando los isómeros ópticos no son imágenes especulares se dice que son diastereoisómeros. porque una es la imagen especular de la otra. glucurónico y glucárico.

El glicerol (derivado del gliceraldehído) es un constituyente esencial en muchos lípidos. Son desoxiderivados de especial interés la 2-D-desoxirribosa que forma parte del ácido desoxirribonucleico (DNA). y su éster fosfórico es un importante intermediario metabólico. derivado de la ribosa. que forma parte de un tipo de lípidos de membrana (los fosfoinositoles).OH C=O HO ± C .H H ± C ± OH H ± C ± OH COOH Derivados Por Reducción Las aldosas y cetosas. y derivado de la glucosa. también llamado glucitol.ácido glucónico COOH ácido glucurónico H H ± C . y el ribitol. cuya hidrólisis da lugar a señales químicas de gran importancia en los procesos de control y regulación de la actividad celular. por reducción del grupo carbonilo del carbono anomérico da lugar a polialcoholes (alditoles). la 6-desoxi-L-manosa y la 6-desoxi-Lgalactosa (fucosa).OH HO ± C . el manitol (derivado de la manosa). Desoxiderivados La sustitución de un OH alcohólico por un H da lugar a los desoxiderivados. 93 .H H ± C ± OH H ± C ± OH CH2OH H ± C . Son alditoles de interés biológico el sorbitol. Un polialcohol cíclico de extraordinario interés es el inositol.

Son de especial interés la N-acetil-D-glucosamina y la N-acetil-Dgalactosamina. reduce la solución de benedict y es fermentada por la levadura. Es un azúcar reductor. la forma metabólicamente activa de la glucosa es la glucosa-6-fosfato. su estructura es 4-O-E-D. Con ello se introduce un grupo fuertemente electronegativo en una molécula que normalmente no posee carga eléctrica. y el grupo amino siempre está N-sustituído (lo más frecuente es que esté Nacetilado). Los disacáridos más importantes son: y La maltosa o azúcar de malta está compuesta por dos residuos de glucosa. 94 y .glucopiranosil ± glucopiranosa. Así. Oligosacáridos Los oligosacáridos son oligómeros que generalmente contienen de 2 a 10 unidades de monosacáridos y se encuentran subdivididos según el número de monosacáridos que los constituyen. la unión incluye los grupos reductores de ambos azúcares (C1 de la glucosa y C2 de la fructosa) es el único disacárido que no reduce el reactivo de benedict. La fermentación de la sacarosa es posible con la levadura. Forma parte de los polisacáridos de las paredes bacterianas. 2. por ejemplo tenemos los disacáridos. esta contiene dos enzimas la sacarasa y la zimasa. Parece ser que el aporte de cargas negativas a los monosacáridos facilita su interacción con enzimas o con otras estructuras celulares. La sacarosa o azúcar de caña se compone de una molécula de glucosa y una de fructosa.Aminoderivados La sustitución de un grupo OH de los monosacáridos por un grupo amino (NH2) da lugar a los aminoderivados. Ésteres Fosfóricos El ácido ortofosfórico (a la izquierda) o los ácidos polifosfóricos pueden formar ésteres con los grupos OH (alcohólico o hemiacetálico) de los monosacáridos. que aparecen en oligosacáridos complejos de la superficie celular y en polisacáridos nitrogenados de los tejidos conectivos. los tetrasacáridos. con los enlaces glucosídico ligando el C1 de un residuo con el C4 del otro. La sustitución suele producirse en el carbono 2. la primera inicia la hidrólisis del azúcar y la zimasas fermenta el monosacárido. El ácido murámico es una hexosamina que contiene un residuo de lactato unido al carbono 3 por un enlace éter. Estos ésteres fosfóricos son las formas en que el metabolismo celular maneja los monosacáridos.

y su estructura es: 4-O-F-D-galoctopiranosil-D-glucopiranosa. Formas de disacáridos más importantes 95 . contiene cantidades equivalente de galactosa y glucosa. y La lactosa se sintetiza por células secretoras de las g gandulas mamarias.Su nombre derivado es E-D-glucopiranosil-F-D-fructofuranosido.

Polisacáridos Son moléculas de alto peso molecular. Todos ellos son polianiones dado que contienen grupos acídicos sulfatos o carboxilo procedente de los ácidos urónicos constituyentes de su estructura. que consta de una cadena ramificada. Mucopolisacáridos. Están constituidos por cadenas de carbohidratos complejos que se caracterizan por su alto contenido de aminoazucares y ácidos urónicos. los cuales pueden distinguirse por su composición monomérica. Es constituyente del armazón de las plantas. La celulosa. Por hidrólisis ácida el glucógeno da glucosa. También pueden producir D-manosa. que tiene estructura helicoidal no ramificada. Cada cadena esta compuesta de 24 a 20 residuos de glucosa. Es un polisacárido que se almacena en el reino animal. Los polisacáridos difieren en su composición como también en sus pesos moleculares y en otras estructuras.3. y como tales forman parte de elementos estructurales de los tejidos como el hueso. y la amilopeptina (80 a 85%). En todos los casos el enlace que une a las unidades de monosacáridos es el enlace glucosídico que puede ser E o F. Hay siete tipos de mucopolisacáridos (glucosaminoglucano). Consiste en unidades de F . su estructura es mas ramificada que la amilopeptina con cadenas de 11 a 18 residuos de E-D glucopiranosa en enlaces glucosidicos E (1p 4). porque no están enrolladas efectivamente. El almidón está constituido por una cadena E-glucosidica. 4.0. frecuentemente D-glucosa. responsable del color que adquiere el almidón con el yodo. su enlace glucosídico y por la cantidad y posición de sus sustituyentes sulfatos. Cuando estas cadenas se unen covalentemente a una molécula de proteína. no es soluble en disolventes ordinarios. que por hidrólisis producen principalmente monosacáridos. Entre los polisacárido mas importantes están el almidón. reforzadas por enlaces cruzados de puentes de hidrogeno por hidrólisis da lugar a glucosa.Dglucopiranosa unidas por enlaces F (1p 4) para formar cadenas rectas. las cuales solo dan color rojo con el yodo. largas. Así unos polisacárido son lineales y otros altamente ramificados. 96 . el compuesto se conoce como un ³proteoglucano´. los residuos de glucosa están unidos por enlaces 1 p 4 (A) en las cadenas y por enlace 1 p 6 (B) en los puntos de ramificación. no da color rojo con el yodo. D-xilosa y L-arabinosa. Glucógeno. El glucogeno no es reductor y con el yodo no toma color rojo. D y L galactosa. Los dos constituyentes del almidón son: la amilasa (15 a 20%). con ramificaciones unidas por medio de un enlace glucosídico E (1p 6). adheridos por covalencias a las proteínas de los proteoglucanos. la elastina o el colágeno. el glucógeno y la celulosa.

y Sulfato de dermatán IMPORTANCIA DELOS HETEROPOLISACÁRIDOS Dentro de este grupo de sustancias se encuentran moléculas con las más diversas funciones: en las articulaciones se las encuentra con función lubricante y amortiguadora. tiene propiedades anticoagulantes. los polisacáridos de los grupos sanguíneos permiten a un organismo ³reconocer´ los eritrocitos de su mismo tipo o ³desconocer´ los de otros organismo . FUNCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS  Funciones Energéticas Los Hidratos de Carbono (HC) representan en el organismo el combustible de uso inmediato. capaces de reconocer y destruir o inactivar las bacterias o virus. La combustión de 1g de HC produce unas 4 Kcal. y por lo tanto seleccionadas en el transcurso de la evolución. Este hecho sucede por la presencia de moléculas de estos tipos en la células de los tejidos del organismo donador. al ser estos ³desconocidos´ por el organismo receptor. Los HC también sirven como reserva 97 . La degradación de los HC puede tener lugar en condiciones anaerobias (fermentación) o aerobias (respiración). Los HC son compuestos con un grado de reducción suficiente como para ser buenos combustibles. se desarrollaron las vías aerobias de degradación de la glucosa. o de rechazar los trasplantes de órganos. los condroitín sulfatos son componentes del tejido cartilaginoso. la heparina. más eficientes desde el punto de vista energético. la presencia de funciones oxigenadas (carbonilos y alcoholes) permiten que interaccionen con el agua más fácilmente que otras moléculas combustible como pueden ser las grasas. muchas bacterias pueden se reconocidas por los sistemas inmunológico de un individuo gracias a la presencia de heteropolisacáridos específicos en su superficie. Por este motivo se utilizan las grasas como fuente energética de uso diferido y los HC como combustibles de uso inmediato. Tras la aparición de los primeros organismos fotosintéticos y la acumulación de oxígeno en la atmósfera. Esta última l propiedad es quizá a la que se le ha dado mayor importancia porque se estudian de modo muy activo los mecanismos que implicados en el en el reconocimiento celular. que son entidades extrañas para el organismo receptor. y además. Todas las células vivas conocidas son capaces de obtener energía mediante la fermentación de la glucosa. Estas sustancias constituyen la base de este fenómeno. lo que indica que esta vía metabólica es una de las más antiguas. tales como el sistemas inmunológicos.Entre los mucopolisacáridos mas importantes tenemos: El ácido hialurónico Sulfato de condroitina Sulfato de queratán 1 y sulfato de queratán 2 Heparina y sulfato de heparina.

pero constituyendo un armazón con una cierta resistencia mecánica. antibióticos) o de compuestos de procedencia externa (xenobióticos: fármacos. Todos estos compuestos son 98 .energética de movilización rápida (almidón en plantas y glucógeno en animales). Además. ya que la repulsión entre cargas evita su agregación. hormonas esteroideas). cartilaginoso) están constituidas por polisacáridos nitrogenados (los llamados glicosaminoglicanos o mucopolisacáridos). bacterias.  Función De Detoxificación En muchos organismos. virus u otras células. óseo. La celulosa.  Función Informativa Los HC pueden unirse a lípidos o a proteínas de la superficie de la célula. Tanto las glicoproteínas como los glicolípidos de la superficie externa celular sirven como señales de reconocimiento para hormonas. ciertas rutas metabólicas producen compuestos potencialmente muy tóxicos. que forma parte de la pared celular de las células vegetales. Los HC son también los responsables antigénicos de los grupos sanguíneos. ). es la molécula orgánica más abundante de la Biosfera . El exoesqueleto de los artrópodos está formado por el polisacárido quitina.  Función Estructural El papel estructural de los HC se desarrolla allá donde se necesiten matrices hidrofílicas capaces de interaccionar con medios acuosos. Las matrices extracelulares de los tejidos animales de sostén (conjuntivo. que desempeñan varias funciones: y y y y ayudan a su plegamiento correcto sirven como marcador para dirigirlas a su destino dentro de la célula o para ser secretada evitan que la proteína sea digerida por proteasas aportan numerosas cargas negativas que aumentan la solubilidad de las proteínas. y representan una señal de reconocimiento en superficie. drogas. También es posible que un organismo deba defenderse de la toxicidad de productos producidos por otros organismos (los llamados metabolitos secundarios: toxinas vegetales. anticuerpos. los HC son los compuestos en los que se fija el carbono durante la fotosíntesis. Las paredes celulares de plantas hongos y bacterias están constituidas por HC o derivados de los mismos. que hay que eliminar o neutralizar de la forma más rápida posible (bilirrubina. aditivos alimentarios. insecticidas. En muchos casos las proteínas se unen a una o varias cadenas de oligosacáridos.

ribulosa y dihidroxiacetona.tóxicos y muy poco solubles en agua. Ej. a través de un intermediario enediol inestable. al llegar a una mezcla en equilibrio constituida por 1/3 de alfa Dglúcosa y 2/3 de beta D-glúcosa.  Epímeros. Todos los monosacáridos. La Dglúcosa y D-galactosa son epímeros respecto del carbono 4. D-glúcosa. poseen uno o más átomos de carbono asimétricos y son.  Tautómeros. (cetohexosas) D-fructosa. Que se refieren a la configuración del grupo OH del carbono asimétrico más alejado del átomo de carbono carbonílico.  Mutarrotación. uno de otro. También conocidos como isómeros ópticos (estereoisómeros).7º. La D-glúcosa y la D-manosa son epímeros respecto del carbono 2. Las más importantes son:(aldohexosas) D-gliceraldehido. Ej: el D gliceraldehido presenta dos estereoisómeros (D y L). por tanto.  Enantiómeros. ISOMERIA  Estereoisomeria de los monosacáridos. moléculas quirales. Dmanosa y D-galactosa. por lo que tienden a acumularse en tejidos con un alto contenido lipídico como el cerebro o el tejido adiposo. Se caracterizan por ser imágenes especulares no superponible. Cambio en la rotación óptica de las formas alfa y beta de la D-glúcosa en solución. excepto la dihidroxiacetona. El gliceraldehido contiene un átomo de carbono asimétrico y por lo tanto puede existir en las formas estereoisomeras D y L. D. 99 . Isómeros estructurales que difieren en la localización de sus átomos de H y dobles enlaces y que pueden interconvertirse. Una forma de deshacerse de estos compuestos es conjugarlos con ácido glucurónico (un derivado de la glucosa) para hacerlos más solubles en agua y así eliminarlos fácilmente por la orina o por otras vías. Se definen como aquellos azucares que difieren únicamente en la configuración de un átomo de carbono específico. con una rotación de 52.

CONFIGURACIÓN. implica numerosas posibilidades de configuración espacial de la cadena carbonada. Los ácidos concentrados producen deshidratación de los azúcares para rendir furfurales. Dmanosa. existe un centro de asimetría(*). el de la aldotriosa gliceraldehído. Las cetohexosas formarían anillos de 5 eslabones (furanosas).Estos antecedentes y otros permiten deducir una estructura de anillo predominante en la naturaleza (99%).y L-gliceraldehído. La casi totalidad de los monosacáridos presentes en la naturaleza pertenecen a la familia D. el azúcar pertenecerá a la familia D o L.5hidroximetilfurfural.  Reacción ácido/base sobre monosacáridos. derivados aldehídicos del furano. Según coincida con la del D. conocidas como isómeros D y L Todos los demás azúcares se consideran estructuralmente derivados del D. por lo que se agrupan en las llamadas familias D y L. Para saber a qué familia pertenece cualquier monosacárido. D-fructosa. excepto en la cetotriosa dihidroxiacetona. D-glúcosa + alcali ---. lo que da lugar a dos configuraciones posibles. D-glucosa + HCl --. formada por 6 eslabones (piranosa). La existencia de uno o varios carbonos asimétricos en todos los monosacáridos simples. sin afectar a los sustituyentes en los demás átomos de carbono.o la del L-gliceraldehído (² OH a la derecha o a la izquierda). 100 .D-glucosa. Las bases diluidas inducen a reordenamiento en torno al átomo de carbono anomérico y su carbono adyacente. Ej. basta con representar su fórmula espacial en proyección de Fischer y considerar la configuración del penúltimo carbono. En el caso más sencillo.

circulo vacío. se ha utilizado la siguiente convención: grupo carbonilo. 101 .En las siguientes figuras se representan las aldosas y cetosas de tres a seis átomos de carbono correspondientes a la serie D con sus nombres respectivos. Para representarlas. grupo hidroxilo secundario. punto negro. grupo hidroxilo primario. trazo lateral.

Estructura de las aldosas de la serie D de 3 a 6 átomos de carbono Estructura de las cetosas de la serie D. de 4 a 6 átoms de carbono 102 .

La constante de proporcionalidad es característica de cada azúcar. Así por ejemplo.4R. como por ejemplo la D-glucosa y la Dgalactosa. utilizando el nombre químico sistemático.3S.Los azúcares de la serie D son isómeros especulares de sus homónimos de la serie L. se utilizan preferentemente los nombres vulgares de los monosacáridos aunque sus configuraciones absolutas pueden ser fijadas de forma inequívoca. la D-glucosa y la L-glucosa son enantiómeros o enantiomorfos.  Propiedades físicas. debido a la ausencia de planos de simetría en sus moléculas. El ángulo de giro de la luz polarizada (magnitud que se determina experimentalmente en el polarímetro) es proporcional a la concentración de azúcar en la disolución y al espesor de la disolución atravesada. son sólidos blancos cristalinos. o poder rotatorio. En bioquímica. Los azúcares que sólo difieren en la configuración de un carbono asimétrico se llaman epímeros. hidrosolubles y de sabor generalmente dulce. la (38. su propiedad física más importante es la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada. Los nionosacáridos simples. y recibe el nombre de poder rotatorio específico.5R) pentahidroxihexanal y la D-fructosa. de acuerdo con su estructura molecular. 5R)-pentahidroxi-2-hexanona. la D-galactosa sería el (2R. Así por ejemplo. Desde un punto de vista analítico.4S. que sólo difieren en la configuración del carbono 4. con la convención de Cahn-Ingold-Prelog. Esta proporcionalidad se representa por la ecuación: 103 .

en la mayor parte de las moléculas. es frecuente comprobar que su poder rotatorio varía gradualmente con el tiempo. Se distinguen los anómeros y . Cuando se disuelve en agua un monosacárido cristalino. con lo que cada azúcar en forma abierta puede originar dos formas cerradas. se observa que según el procedimiento seguido para -la cristalización del azúcar. 104 . Azúcar Poderes rotatorios de azúcares (C6H1QO5) .H2O C6H12O6 (C6H10O5)n. Además.2 +14 +196 +52.4 +130. dando lugar a moléculas en anillo. la D-glucosa recristalizada de piridina tiene un poder rotatorio específico inicial de + 112.4 +80.1 se registran los valores de poder rotatorio de algunos 9-azúcares.7°. e es la concentración en g/ml. Por ejemplo. según que la configuración del carbono anomérico coincida o no con la del carbono que determina la pertenencia a la familia D o L.2°. se establece reversiblemente un enlace hemiacetálico interno entre el carbonilo y uno de los hidroxilos.donde [ ] es el ángulo de giro determinado experimentalmente para una disolución. En la tabla 3. El enlace hemiacetálico crea un nuevo centro de asimetría. hasta alcanzar un valor estable.7 +66. y 1.5  Anomerización. Estos epímeros reciben el nombre de anómeros. epiméricas en el carbono hemiacetálico. medido a 200 empleando luz monocromática correspondiente a la línea D del sodio.2 -23.H20 C12H22O11 C12H22O11. [ ]D20 es el poder rotatorio especifico del azúcar en cuestión.H2O C6H12O6 C5H10O5 C12H22O11 Fórmula [ ]D20 Almidón Celobiosa D-Desoxírrjbosa D-Fructosa D-Galactosa D-Glíceraldehfdo Glucógeno D-Glucosa Inulina Lactosa Maltosa D-Manosa D-Ribosa Sacarosa +196 +34. mientras que la D-glucosa recristalizada de alcohol lo tiene de + 18. muestran un mismo valor de + 52.5°. Este fenómeno se debe a que la estructura habitual de los azúcares no es la forma aldehídica o cetónica abierta que hemos considerado hasta ahora. sino que. H20 C12H22O11 C5H10O4 C6H12O6 C6H12O6 C3H6O3 (C6H10O5)n.4 +14. el poder rotatorio inicial varía considerablemente. Ambas disoluciones. la longitud en dm del tubo del polarímetro. al cabo de unas 24 horas. Este cambio gradual del poder rotatorio de un monosacárido en disolución recibe el nombre de mutarrotación.6 -50 -92.7 -40 +55.

Sin embargo. Fórmulas de proyección de Haworth. Debido a los ángulos y longitudes de enlace de las formas abiertas. se dice que el azúcar adopta «forma furanósica». por lo que los anillos de seis eslabones son los que predominan en todos los monosacáridos libres que pueden establecerlos. Cuando el anillo originado es de seis eslabones (5C + O) se habla de «forma piranósica» por similitud con el heterociclo pirano. hasta llegar a un equilibrio en el que aproximadamente 2/3 están en la forma . Cuando la formación del enlace hemiacetálico intramolecular origina un anillo de cinco eslabones (4C + O). similar al del furano. se procede así: 105 . Una representación más cercana a la realidad la proporcionan las fórmulas de proyección de Haworth. en disolución ambas formas se interconvierten. Para pasar de la forma abierta en proyección de Fischer a la forma cerrada en proyección de Hawort. como es el caso de la fructosa y la ribosa. el hidroxilo más accesible al carbonilo suele ser el que origina anillos furanósicos. En ellas las furanosas y piranosas se representan respectivamente corno pentágonos y hexágonos planos. la mayor libertad de movimientos de los anillos piranósicos aumenta su estabilidad termodinámica. En las proyecciones de Fischer de las formas hemiacetálicas la geometría molecular queda muy distorsionada.La D-glucosa recristalizada de piridina está en un 100% en la configuración anomérica . Sin embargo. y los sustituyentes de los carbonos se sitúan perpendiculares al anillo. y la recristalizada de etanol adopta totalmente la forma . en los que la parte inferior del papel corresponde a la región más cercana al espectador.

y en consecuencia por detrás del plano del papel (en la figura A B C). En el carbono carbonílico aparece el nuevo centro asimétrico. y se reajustan las longitudes de enlace (en la figura D E). según Haworth  Estructura tridimensional. y los que estaban a la izquierda quedan situados por encima. resultan muy próximos a los 106 . y hacia arriba en la forma . El carbono que aportará su hidroxilo al enlace hemiacetálico se hace girar de manera que el grupo ² OH quede en la parte inferior de la molécula. para azúcares de la serie D. el hidroxilo anomérico queda hacia abajo en la forma . Un paso más en la adecuación de las fórmulas a la estructura real de las moléculas de los glícidos lo constituyen las fórmulas espaciales o tridimensionales. Paso de la forma abierta de la D-glucosa a la forma piranósica. Paso de la forma abierta de la d-fructosa a la forma furasónica. En el caso de los anillos furanásicos. de modo que el oxígeno hemiacetálico permanece en la parte posterior. A continuación se cierra el anillo por la parte posterior de la molécula (en la figura C D). los ángulos de enlace. En general. 4. se representa el mismo proceso aplicado a la Dfructosa. que en un pentágono regular serian de 108°. en la proyección de Haworth. La molécula se gira 90º hacia la derecha.1. 2. Conformación. según Haworth En la figura a continuación. 3. Los sustituyentes que estaban situados a la derecha de la cadena carbonada quedan ahora por debajo del plano del anillo.

las tensiones del anillo son muy pequeñas. lo que disminuye las interacciones entre sustituyentes. No ocurre así en el caso de los anillos piranósicos. aunque no tanto como los aldehídos. la conformación en silla es más estable. También las cetosas. a) Capacidad reductora. También. porque todos los carbonos están. Sin embargo. Las aldosas son reductoras. Conformaciones de la -D-glucopiranosa. rojo. y. en consecuencia. al contrario de las cetonas simples. Por ello. azul a cobre (1). y. Los monosacáridos presentan las propiedades correspondientes al grupo carbonilo y al grupo hidroxilo. sino que. Como ejemplo típico. entre otras. al igual que quedó detallado para el caso del ciclohexano. A continuación se enumeran las más típicas. considerados dos a dos. La conformación favorecida presenta todos los hidroxilos ecuatoriales y la alternativa ±menos favorecida. se produce un anillo sin tensión que puede adoptar la conformación en silla o bote.5° que presentan las valencias del carbono tetraédrico no distorsionado. como consecuencia. a través de formas enólicas intermedias. al igual que en el ciclohexano. se mantienen los ángulos de enlace del carbono tetraédrico. por su fácil isomerización.todos axiales. la estructura tridimensional se aproxima mucho a la fórmula plana. Éste es el fundamento de las clásicas reacciones de Fehling y Benedict. en conformación alternada. Sin embargo. 107 . son capaces de reducir en caliente y en medio alcalino el cobre (II).  Propiedades químicas. hace que resulten más favorecidas las conformaciones silla que presenten un máximo de sustituyentes en posición ecuatorial. tienen propiedades reductoras en medio alcalino.109. debido a que el grupo carbonilo está habitualmente enmascarado por el enlace hemiacetálico. las dos posibles conformaciones silla no son equivalentes en la mayoría de los anillos piranósicos.glucopiranosa. La existencia de sustituyentes voluminosos (como los grupos ² OH y ² CH2OH) en el anillo. a diferencia del ciclohexano. a aldosas. se muestran a continuación las conformaciones en silla favorecida y alternativa de la Ç3-D.

Las cianhidrinas. tras hidrólisis y reducción. etcétera Reacción de Molish c) Alargamiento de la cadena (síntesis de Kiliiani). para dar derivados quinónicos coloreados. Seliwanoff. 108 . Los monosacáridos pueden deshidratarse con ácidos minerales fuertes y concentrados para dar lugar a derivados del furfural. como el -naftol o la resorcina. dan. originadas por adición de HCN a una aldosa. En esta propiedad se basan los métodos de identificación de azúcares de Molisch. dos aldosas epiméricas en C2 con un carbono más que el azúcar de origen.Interconversión de cetosas y aldosas por enolización b) Deshidratación. pues los furfurales reaccionan con compuestos fenólicos. Esta propiedad se utiliza con fines analíticos.

en medio ligeramente ácido. se pueden generar las dos familias correspondientes de D y L monosacáridos. tres de ácido fórmico y una de CO2. El caso de dos grupos oxidables contiguos es muy frecuente en los glícidos. por ejemplo. El metaperiodato de sodio (NaI04).-glucósido ²que se estudia a continuación² las posibilidades de ataque con periodato quedan restringidas.Con este procedimiento. por lo que esta reacción presenta considerable interés analítico. 109 . en el metil. d) Oxidación con periodato. oxida selectivamente el enlace C ² C cuando ambos átomos poseen grupos hidroxilo u oxo. por cada molécula de fructosa se producen dos de metanal. Por ejemplo. Si alguno de los grupos hidroxílicos estuviera bloqueado. Estos átomos sustituyen su valencia enlazante por un nuevo hidroxilo cada uno y se deshidratan posteriormente de modo espontáneo. a partir del D y el L-gliceraldehido.

Los monosacáridos en forma hemiacetálica pueden reaccionar con una nueva función alcohol dando lugar a acetales mixtos denominados glicósidos. con fines analíticos. a diferencia del enlace glicosídico. dan lugar al correspondiente metilglicósido. como se verá en el estudio de los ácidos nucleicos. f) Metilación a tondo. por tratamiento con sulfato de metilo. Tienen especial importancia los enlaces glicosídicos con hidroxilos. e incluso ² OH anoméricos de otros azúcares. lo que origina moléculas poliméricas más o menos complejas. Se conocen glicósidos formados a partir de los alcoholes más variados. Los monosacáridos. metilar todos los hidroxilos libres de la molécula. Los enlaces éter así formados resisten la hidrólisis. También tiene importancia biológica la unión N-glicosídica entre el carbono anomérico de un azúcar y una amina. Estos glicósidos no presentan mutarrotación. por tratamiento con metanol en medio ácido. lo que se consigue. por ejemplo. A veces interesa. 110 . Los anómeros y originan respectivamente ² y -glicósidos.e) Formación de glicósidos.

Igualmente la pasta. 111 .IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS GLÚCIDOS La podemos resumir en los aspectos siguientes: y La glucosa es la biomolécula combustible más importante para la mayor parte de los organismos y es también la unidad estructural básica o precursora de los polisacáridos más abundantes. y Las aldopentosas son componentes importantes de los ácidos nucleicos y varios derivados de las triosas y las heptosas. El pan integral es un excelente alimento. son una buena fuente de carbohidratos. son intermediarios en el metabolismo de los glúcidos. y La celulosa es el componente estructural predominante en los tejidos fibrosos y leñosos de las plantas. y El almidón se encuentra en cantidades muy grandes en las plantas. a pesar de contener menos proporción de azúcar que el pan "blanco". CARBOHIDRATO FRECUENTE EN LA DIETA. de las que constituye la forma principal de combustible de reserva. la patata. Los expertos creen que los carbohidratos deberían ocupar el 55% del total de una dieta sana. muy recomendables para los deportistas. el arroz. y Los polisacáridos son componentes importantes de las rígidas paredes celulares de las bacterias y las plantas. El almidón es la fuente óptima para obtener energía y debe siempre preferirse a los azúcares. así como de las cubiertas celulares blandas de los tejidos animales.

con el que forman su esqueleto. es indispensable en el tratamiento de la diabetes para evitar rápidas subidas de glucosa en sangre. 112 . FIBRAS: SU IMPORTANCIA EN LA DIETA. La fibra está compuesta por las partes no digeribles de los alimentos vegetales. la lignina y las sustancias pécticas. diarios para evitar una combustión inadecuada de las proteínas y las grasas (que produce amoniaco y cuerpos cetónicos en la sangre) y pérdida de proteínas estructurales del propio cuerpo. Es el principal material de sostén de las plantas. Aunque no posea ningún valor nutricional ni energético constituye un elemento vital en la dieta diaria. al pasar por el estómago y el intestino. de la piel y de la carne de las frutas. Es un polisacárido formado por largas hileras de glucosa fuertemente unidas entre sí. La cantidad máxima de glúcidos que podemos ingerir sólo está limitado por su valor calórico y nuestras necesidades energéticas. Se utiliza para hacer papel. no puede ser descompuesta por los enzimas digestivos y. La fibra que comemos procede de la cáscara del grano. por lo tanto. Ayuda a prevenir enfermedades coronarias y el cáncer de intestino. no es absorbida por el organismo. Otros componentes habituales de la fibra dietética son la hemicelulosa. pero se recomienda una cantidad mínima de unos 100 gr. Los alimentos ricos en fibra suelen proporcionar una mayor sensación de saciedad y un menor aporte calórico. por la obesidad que podamos tolerar. es decir. así como de la materia dura y fibrosa de los vegetales. Algunos tipos de fibra retienen varias veces su peso de agua. Debido al efecto que provoca al retrasar la absorción de los nutrientes. También aporta algo de energía al absorberse los ácidos grasos que se liberan de su fermentación bajo la acción de la flora intestinal. por lo que son la base de una buena movilidad intestinal al aumentar el volumen y ablandar los residuos intestinales. El componente principal de la fibra que ingerimos con la dieta es la celulosa. la cual.Los glúcidos deben aportar el 55 ó 60 por ciento de las calorías de la dieta. Sería posible vivir durante meses sin tomar carbohidratos.

8. por lo que es conveniente ingerir una parte de los vegetales de la dieta crudos. la dieta del mundo moderno occidental contiene un elevado porcentaje de grasas animales y carbohidratos y. La fibra también mejora la absorción de los nutrientes por parte del intestino así como su paso a la corriente sanguínea. ¿Qué es un carbón anómero? 6. En qué momento se realiza la formación de glucósidos. explique 5. ¿Cuáles son los polisacáridos simples que tienen funciones de reservas? 113 .Al cocer la fibra vegetal cambia su consistencia y pierde parte de estas propiedades. previniendo el estreñimiento. Un adulto debería comer 25 grs. Escriba las formulas de proyección de Haworth y explique como se originan. 9. Al incrementar la cantidad de heces. TEST DE EVALUACIÓN 1. explique. Escriba la formula de la Aldosa gliceraldehido. de fibra diarios. el riesgo de padecer una enfermedad coronaria. ¿Cuál es la composición elemental de los carbohidratos? 2. Describa las propiedades físicas de los monosacáridos 4. ¿Qué son los desoxiazúcares y aminoazúcares? 10. explique con un ejemplo. muchas veces. carece de una cantidad adecuada de fibra. En qué consiste el fenómeno de la mutarrotación. 3. por consiguiente. Explique la capacidad reductora de los carbohidratos con un ejemplo. al reducir la absorción de las grasas digeridas se reduce ligeramente el nivel del colesterol y. La fibra desempeña un papel clave en la conservación de la salud. facilita el paso de los desechos por los intestinos absorbiendo simultáneamente el agua de los vasos sanguíneos adyacentes. proceso por el cual se ablanda y facilita la evacuación. No obstante. 7. ¿Presentaría este compuesto actividad óptica en solución?.

UNIDAD N°6 LIPIDOS OBJETIVOS y y y Describir la estructura de una grasa o de un lípido. Los lípidos se clasifican en dos grupos. pero en porcentajes mucho más bajos. y Lípidos saponificables o Simples o Acilglicéridos o Céridos o Complejos o Fosfolípidos o Glucolípidos Lípidos insaponificables o Terpenos o Esteroides o Prostaglandinas y 114 . como éter. Clasificación de los Lípidos. Ilustrar la formación de un triglicérido de un fosfolípido y de un glucolípido. benceno. cloroformo. Características Generales Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y generalmente también oxígeno. Distinguir el núcleo estradiol de una hormona. nitrógeno y azufre . Además pueden contener también fósforo. Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos características: y y Son insolubles en agua Son solubles en disolventes orgánicos. atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean (Lípidos insaponificables ).

 Lipidos saponificables LÍPIDOS SIMPLES Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono. pues poseen el esqueleto del glicerol unido a (esterificado con) tres ácidos grasos (grupos acilos). con dos moléculas de ácidos grasos los triglicéridos. que contienen una molécula de ácido graso los diglicéridos. Aunque tradicionalmente se ha empleado el nombre de triglicéridos. de triésteres formados por tres moléculas de ácidos grasos y una molécula de glicerol. pues. con tres moléculas de ácidos grasos. las normas actuales de formulación recomiendan que este término deje de utilizarse y se cambie por el indicado. hidrógeno y oxígeno. Acilglicéridos Son lípidos simples formados por la esterificación de una. 115 . El nombre de Triacilglicéridos (TAGs) describe adecuadamente la estructura de estos compuestos. dos o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina. También reciben el nombre de glicéridos o grasas simples Según el número de ácidos grasos. se distinguen tres tipos de estos lípidos: y y y los monoglicéridos. Se trata.

mientras que los que son líquidos a esta temperatura reciben el nombre de aceites (poseen mayor número de acilos insaturados). dando lugar a grasas o aceites. Esterificación de tres ácidos grasos con los tres hidroxilos de las molécula de glicerol. respectivamente. Los TAGs que son sólidos a temperatura ambiente reciben el nombre de grasas (poseen mayor número de grupos acilos saturados). El punto de fusión de los TAGs viene determinado por la naturaleza de los ácidos grasos que lo forman. La presencia mayor o menor presencia de ácidos grasos saturados es responsable de un empaquetamiento más compacto o más débil.Ejemplo de triacilglicérido. 116 .

el aceite de oliva (84 % de ácido oléico). sino una mezcla de TAGs. No obstante las grasas y aceites naturales no son puros. La siguiente figura compara de forma sencilla la diferente composición en ácidos grasos de algunas grasas y aceites naturales. Entre las grasas y aceites más comunes destaca.Empaquetamiento de los ácidos grasos. Composición de ácidos grasos sustancias naturales. Porcentaje ácidos grasos saturados e insaturados aceite de oliva. Empaquetamiento compacto (saturados) y débil (insaturados). como TAG más puro. en de en de 117 . mantequilla y carne vacuno.

por el contrario. es el proceso base para la fabricación de los jabones. 118 . adiposo. puede cubrir las necesidades metabólicas durante menos de un día (ojo con las dietas. que puede ser alcalina (bajo el punto de vista industrial) o enzimática (por lipasas. en el organismo). posibilidad de nivel cero de glucosa). mientras que la hidrólisis enzimática se produce en la degradación de las grasas ingeridas como alimentos. el suministro corporal de glucógeno. Además la apolaridad de las grasas facilita mucho su almacenamiento en forma anhidra (cosa que no ocurre con el glucógeno. 26 % en mujeres) les permite sobrevivir en ayuno de dos a tres meses. La hidrólisis alcalina o saponificación.Las grasas constituyen una forma eficiente de almacenamiento de energía metabólica. Esto se debe a que las grasas están menos oxidadas (más hidrogenadas) que los glúcidos (glucógeno) de ahí que su rendimiento de energía en la oxidación sea significativamente mayor. Una de las reacciones más importantes es su hidrólisis. en los Los TAGs experimentan las mismas reacciones que los ésteres. Las grasas proporcionan alrededor de seis veces más energía metabólica que un peso igual de glucógeno. En los animales. Reacción de saponificación. que se moviliza más fácilmente). El contenido en grasa de las personas normales (21 % en hombres. los adipocitos son células especializadas en la síntesis y almacenamiento de TAGs. concentrándose en el tejido adiposo Micrografía de tejido Acumulación de grasa adipocitos.

tras lo cuál se lava y purifica. al igual que otros lípidos polares. con alcoholes también de cadena larga. CERAS Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga. Mediante este proceso los TAGs con grupos acilos insaturados se transforman en TAGs saturados. a partir de aceites vegetales abundantes y baratos (como el de soja y el de maíz). se forma una emulsión (gotas cargadas negativamente) que son arrastradas por el agua en forma de diminutas partículas. R1 C C R2 H2. De esta manera.Micela y emulsión. Los jabones se obtienen calentando grasas naturales con una disolución alcalina (de carbonato sódico o hidróxido sódico). pues actúan disgregando la mancha de grasa o aceite formando pequeñas micelas en las que las partes hidrofóbicas (apolares) rodean la grasa y las partes hidrofílicas (polares. Esta reacción se vienen realizando en la industria desde hace muchos años para la producción de margarinas de uso culinario. debido al grupo carboxilato) quedan expuestas hacia el agua. Esta propiedad explica su capacidad limpiadora. el jabón (sales sódicas de ácidos grasos) se separa del resto mediante precipitación al añadir sal a la mezcla de reacción. El jabón así obtenido es el de tipo industrial. Otra reacción importante de los TAG es la hidrogenación catalítica de los grupos acilo insaturados existentes en los aceites vegetales. forman micelas en contacto con el agua. Estos. Pt R1 CH2 CH2 R2 H H Doble enlace insaturado Doble enlace saturado Los acilglicéridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen moléculas de jabón. En general son sólidas y totalmente insolubles en 119 . Tras la hidrólisis.

que oscila entre 16 y 34. que se utiliza como cera para suelos y automóviles. de origen vegetal. Todas las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. la piel. 120 . En las plantas se encuentran en la superficie de los tallos y de las hojas protegiéndolas de la pérdida de humedad y de los ataques de los insectos. están cubiertas de una capa cérea protectora. Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal. formados por la esterificación de un ácido graso y un monoalcohol de cadena larga. las hojas. En los animales también actúan como cubiertas protectoras y se encuentran en la superficie de las plumas. Las ceras son lípidos saponificables. Esterificación del ácido palmítico (16 átomos de carbono) con un monoalcohol de cadena larga (30 átomos de carbono).agua. Dos de las ceras más comunes son la de carnauba. del pelo y de la piel. frutos. Las ceras son blandas y moldeables en caliente. O R1 C OH Ácido graso Monoalcohol + R2 OH Reacción de esterificación O R1 C O Cera R2 Los alcoholes constituyentes de las ceras también tienen un número par de átomos de carbono. y la lanolina (en la que el componente alcohólico es un esteroide) que se utiliza en la fabricación de cosméticos y cremas. el pelo. Así las plumas. pero duras en frío. Ejemplo de cera.

 Fosfolípidos Se caracterizan presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. Algunos ejemplos de fosfolípidos 121 . Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática. hay también nitrógeno.LÍPIDOS COMPLEJOS Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono. Son también moléculas anfipáticas. fósforo. azufre o un glúcido. hidrógeno y oxígeno. por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana.

el geraniol. eucaliptol. siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares. Vitaminas. vit. vainillina.A. Pigmentos vegetales. como la carotina y la xantofila. Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células. Comprenden dos grandes grupos de sustancias: y y Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D. Esteroides Los esteroides son lípidos que derivan del esterano.  Lipidos insaponificables Terpenos Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas.K. especialmente de las neuronas. E. vit. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides 122 . limoneno. alcanfor. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales. en donde realizan una función de relación celular. Colesterol El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere estabilidad. Glucolípidos Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. como la vit. entre los que se pueden citar: y y y Esencias vegetales como el mentol.

la aparición de 123 . Entre ellas destaca la producción de sustancias que regulan la coagulación de la sangre y cierre de las heridas. Hormonas Suprarrenales Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la cortisona.Hormonas Sexuales Entre las hormonas sexuales se encuentran la progesterona que prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación y la testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos.  Prostaglandinas Las prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica está constituida por 20 átomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas. Las funciones son diversas. regulando la síntesis de glucógeno. que actúa en el metabolismo de los glúcidos.

se encuentran alternados. en los ácidos grasos insaturados. El isómero cis. Estructura química de un ácido graso saturado. Así. ACIDOS GRASOS Se conocen más de 100 ácidos grasos naturales. R1 C C H R2 H R1 C C H Isómero Cis H R2 Isómero Trans La presencia de dobles enlaces con isomería cis-. mientras que en el isómero trans. Los ácidos grasos en estado libre se encuentran en muy bajas cantidades. dificulta su empaquetamiento con otras moléculas próximas y asegura 124 . comprendido entre 12 y 22. Los que no poseen dobles enlaces se denominan ácidos grasos saturados (³de hidrógeno´) y los que poseen uno o más dobles enlaces se denominan ácidos grasos insaturados. a su vez. la reducción de la secreción de jugos gástricos.la fiebre como defensa de las infecciones. son dos ácidos grasos saturados saturados bastante abundantes. Funcionan como hormonas locales. hace que la cadena hidrocarbonada se doble en el espacio lo cuál. La mayoría de los ácidos grasos son compuestos de cadena lineal y numero par de átomos de carbono. cuyo grupo funcional (-COOH) está unido a una larga cadena hidrocarbonada normalmente no ramificada. mientras que el ácido oleico (C18H34O2). ya que en su mayoría se encuentran formando parte de la estructura de otros lípidos. La Tabla siguiente. junto con el linoléico (C18H32O2). son los ácidos grasos insaturados más comunes. Obsérvese que todos los ácidos grasos insaturados naturales presentan isomeria cis. el ácido palmítico (C16H32O2) y el ácido esteárico (C18H34O2).posee los dos hidrógenos hacia el mismo lado. recoge algunos ácidos grasos de interés. Se diferencian entre sí en la longitud de la cadena y el número y las posiciones de los dobles enlaces que puedan tener. Se trata de ácidos carboxílicos.

125 . por consiguiente. entre otras cosas. muestra las diferencias existentes entre las estructuras espaciales de dos ácidos grasos. sean fluidos a temperaturas fisiológicas. uno saturado y otro insaturado. su transporte en nuestro organismo.que los lípidos que contienen estos ácidos grasos tengan bajos puntos de fusión y. lo que facilita. uno saturado y otro insaturado. La Figura 2 muestra las diferencias existentes entre las estructuras espaciales de dos ácidos grasos. Principales ácidos grasos saturados e insaturados. La Figura siguiente.

Función transportadora. 3. FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones: 1. Un gramo de grasa produce 9. mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4. las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. Función estructural. El transporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los proteolípidos. Recubren órganos y le dan consistencia.Saturado Insaturado Estructura tridimensional de dos ácidos grasos. Se observa cómo la presencia de la insaturación de configuración CIS torsiona la estructura espacial de la molécula. 4. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos.1 kilocaloría/gr. Función biocatalizadora.4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación. 2. 126 . a diferencia de la estructura lineal del ácido graso saturado. Función de reserva. Forman las bicapas lipídicas de las membranas. o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de pies y manos. Son la principal reserva energética del organismo.

Ejemplos. 3. Las grasas son los constituyentes principales de las células almacenadoras de grasas en los animales y vegetales. Escriba las reacciones más importantes de los ácidos grasos 7. además de otros productos de uso cotidiano jabón. aceites secantes.. de donde se obtienen en algunos casos alimentos de la dieta diaria. 3. 4. 10. 5. Escriba la fórmula de un triglicérido que sea sólido a la temperatura de la habitación y uno que esté en forma de aceite. 127 . 2. La podemos resumir en los aspectos siguientes: 1. ¿Qué son las ceras? 9. ¿Qué importancia tienen las Prostaglandina en la regulación de la coagulación de la sangre y cierre de las heridas? 1. ¿Cómo se clasifican los Esteroides?. Descríbalos. 6. etc. detergentes. etc. 2. manteca. Se emplean en grandes cantidades como materias primas para muchos procesos industriales. TEST DE EVALUACIÓN ¿Qué son los Lípidos y cuál es su composición elemental? Escriba las características de los Lípidos ¿Cómo se clasifican los Lípidos? Escriba las fórmulas y nombres de 3 ácidos grasos más comunes.IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS LÍPIDOS. Constituyen una de las reservas alimenticias importantes del organismo. aceites. mantequilla. Describa la importancia Biológica de los Lípidos 8.

todos se caracterizan por su carácter aromático y por absorber intensamente la luz ultravioleta. que son macro moléculas resultantes de la polimerización de un numero elevado de nucleótidos.UNIDAD N°7 ACIDOS NUCLEICOS Y SUS COMPONENTES OBJETIVOS y y y Describir la función e importancia de los ácidos nucleicos. una osa y ácido fosfórico. de la purina y de la pirimidina. La información genética es almacenada y transmitida por los ácidos nucleicos DNA (ácido desoxirribonucleico) y RNA (ácido ribonucleico). respectivamente. La unión de una osa (ribosa o 2-desoxirribosa) y una base nitrogenada (púrica o pirimidínica) por un enlace N-glucosídico se denomina nucleósido.  Bases Púricas La purina es un heterociclo del que derivan numerosos compuestos por sustitución de los átomos de hidrógeno de los grupos CH por diversos radicales. NUCLEOSIDO = OSA + BASE NITROGENADA NUCLEOTIDO = NUCLEOSIDO + ACIDO FOSFORICO BASES NITROGENADAS Las bases nitrogenadas pueden ser de dos tipos: púricas y pirimidínicas. que derivan. El compuesto formado por la esterificación de un nucleósido por ácido fosfórico es un nucleótido. Generalidades. 128 . Distinguir entre los componentes del DNA y del RNA Diferenciar los tipos de RNA. Los nucleótidos están formados por tres unidades fundamentales: bases nitrogenadas.

son: ‡ Adenina (A) 6 6-amino-purina. la 2-metil-guanina y la 7-metilguanina. Una modificación común de estas bases en los ácidos nucleicos es la metilación.Las bases púricas presentes en los ácidos nucleicos. Absorben intensamente en el ultravioleta. ‡ Guanina (G) 6 2 amino-6-hidroxi-purina.  Bases Pirimidínicas Derivan del núcleo de pirimidina por sustitución de los hidrógenos de los grupos CH por diversos radicales. así tenemos la 6-metil-adenina. tanto en el DNA como en el RNA. 129 .

Tanto las bases púricas como las pirimidínicas pueden tener varias configuraciones tautomerícas.Hay tres bases pirimidínicas en los ácidos nucleicos: Citosina (C) ó 2-hidroxi-4-amino-pirimidina. Uracilo (U) ó 2.4-dihidroxi-pirimidina. pero no en los RNAs. presentes en pequeña cantidad de algunos DNA son la 5-metil-citosina y la 5-hidroximetil-citosina. La tautomería puede ser: 130 . Timina (T) ó 2. esta presente en todos los RNAs. Bases pirimidínicas presentes en los ácidos nucleicos. presente en todos los ácidos nucleicos. pero no en el DNA. Algunos derivados suyos.4-dihidroxi-5-metil-pirimidina. se encuentra en el DNA.

a) Ceto-enólica Tautomería ceto-enólica. en el DNA. OSAS Las osas que forman parte de los ácidos nucleicos son pentosas. 131 . D-2-desoxirribosa. estables en su forma furanósica: y y D-ribosa presente en los RNAs. b) Amino-imino Tautomería amino-imino.

Estructura de la D-ribosa y la D-2-desoxirribosa.

NUCLEÓSIDOS 
Ribonucleosidos Se encuentran en los RNAs. RIBONUCLEOSIDO = RIBOSA + BASE NITROGENADA Los presentes en los RNAs son: y y y y y Adenosina: El enlace -N-glucosídico se establece entre el C1¶ de la ribosa y el N9 de la adenina. Guanosina: El enlace -N-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el N9 de la guanina. Uridina: El enlace -N-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el N1 del uracilo. Citidina: El enlace -N-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el N1 de la citosina. Seudo-uridina: El enlace C-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el C5 del uracilo.

132

Ribonucleósidos. 

Desoxirribonucleósidos Se encuentran en el DNA.
DESOXIRRIBONUCLEOSIDOS = 2-DESOXI-RIBOSA + BASE NITROGENADA

Los que se encuentran en el DNA son: y y y y Desoxiadenosina: Enlace -N-glucosídico entre C1' del azúcar y N9 de la adenina. Desoxiguanosina: Enlace -N-glucosídico entre C1' de la osa y N9 de la guanina. Desoxicitidina: Enlace -N-glucosídico entre C1' del azúcar y N1 de la citosina. Desoxitimidina: Enlace -N-glucosídico entre C1' del azúcar y N1 de la timidina.

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Desoxirribonucleósidos.

NUCLEÓTIDOS
Son los esteres fosfóricos de los nucleósidos. El grupo fosfórico puede estar esterificando uno cualquiera de los hidroxilos libres del azúcar, pero en los ácidos nucleicos, tanto RNAs como DNA, hay nucleótidos en 5', es decir, nucleósidos-5'monofosfato.  Ribonucleótidos Se encuentran formando los RNAs. y y y y y Ácido adenílico o adenosina 5'- monofosfato (AMP). Ácido guanílico o guanosina 5'- monofosfato (GMP). Ácido citidílico o citidina 5'- monofosfato (CMP). Ácido uridílico o uridina 5'- monofosfato (UMP). Ácido seudo-uridílico o seudo-uridina 5'-monofosfato ( MP).

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Ejemplo de ribonucleótido. 

Desoxirribonucleotidos Constituyen el DNA. y y y y Ácido desoxiadenílico o desoxiadenosina 5'-mono-fosfato (dAMP). Ácido desoxiguanílico o desoxiguanosina 5/-mono-fosfato (dGMP). Ácido desoxicitidílico o desoxicitidina 5'-monofosfato (dCMP). Ácido desoxitimidílico o desoxitimidina 5'-monofosfato (dTMP).

Ejemplo de desoxirribonucleótido.

135

ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA) 
Estructura Estructura primaria El DNA es, como se mencionó anteriormente, un polímero de desoxirribonucleótidos, unidos por enlaces 3'-5'-fosfodiéster. Las cadenas de DNA tienen polaridad; el azúcar del nucleótido de uno de los extremos de la cadena tiene un grupo 3'-OH libre y el azúcar del nucleótido del otro extremo de la cadena tiene un grupo 5'-P. Por convención, el extremo 5'-P de la cadena de polinucleótidos se escribe a la izquierda, es decir, la secuencia de bases está escrita en la dirección 5' ²> 3´.
Polidesoxirribonucleótido

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son antiparalelas. en 1950. encontró en el DNA de todas las especies que estudió la siguiente proporción de bases nitrogenadas: y y A/T=1. que A + C = G + T. Erwin Chargaff. Estructura secundaria La estructura secundaria del DNA fue establecida en 1953 por James Watson y Francis Crick basándose en patrones de difracción de rayos X de fibras de DNA. Su modelo presenta las siguientes características: y y La molécula de DNA está constituida por dos cadenas de polinucleótidos formando una doble hélice dextrógira. Las dos cadenas de la doble hélice están orientadas con polaridad opuesta.Se puede representarse de la siguiente forma: o más abreviadamente como pApGpCpTpC o AGCTC. Es decir. C/G=1. 137 . es decir. Esta equivalencia tomó significado cuando Watson y Crick propusieron su modelo de DNA.

por lo cual es mas estable. solamente los pares A-T y G-C pueden acomodarse en la estructura de doble hélice. la secuencia de nucleótidos de una cadena de la doble hélice determina la secuencia de la otra cadena. 138 .Representación de las hebras antiparalelas complementarias del DNA. El enlace A-T es mediante dos puentes de hidrógeno y el G-C mediante tres. con lo cual las cargas negativas de los grupos fosfato pueden interaccionar con los cationes de la solución. Por lo tanto. Las bases nitrogenadas están en el interior de la hélice. y y Los anillos de desoxirribosa con el grupo fosfato unido están en el exterior de la hélice. Las dos cadenas permanecen unidas mediante puentes de hidrógeno. lo que estabilizaría la molécula. y se dice que las dos cadenas de una molécula de DNA son complementarias.

el paso de hélice es de. aproximadamente. la separación entre nucleótidos adyacentes a lo largo del eje de la hélice es de 3. uno de ellos es muy profundo y el otro casi desaparece. con 10 pares de bases por vuelta de hélice y una separación de. La estructura de doble hélice del DNA se puede presentar bajo distintas formas: a) Forma B del DNA: Es la de mayor interés biológico ya que es la que suele encontrarse en condiciones fisiológicas. uno con respecto a otro. uno ancho o surco mayor (12 Å de ancho) y otro estrecho o surco menor (6 Å). en los híbridos RNA-DNA y en las regiones de doble hebra del RNA. aproximadamente. Una secuencia concreta de bases transporta una información genética precisa.4 Å entre nucleótidos contiguos. 28 Å y la inclinación de las bases es de 20 grados respecto al eje de la hélice. Presenta 11 pares de bases por vuelta. b) Forma A del DNA: Aparece cuando la humedad relativa es inferior al 75%. desplazados por una rotación de 36 grados.y y y Los planos que contienen las bases son perpendiculares al eje de la hélice.4 Å. por lo que hay 10 pares de nucleótidos por vuelta de hélice. Se caracteriza por presentar dos tipos de surcos. La forma A aparece en el DNA deshidratado. 3. y el paso de hélice es de 3. Corresponde básicamente al modelo propuesto por Watson y Crick. 139 . Aunque los dos surcos del DNA tienen una altura parecida. Puede haber cualquier secuencia de bases en la cadena polinucleotídica. Los planos que contienen los azúcares están formando ángulos casi rectos con los de las bases. aparecen porque los enlaces glicosídicos de cada par de bases no resultan diametralmente opuestos. El diámetro de la hélice es de 20 Å.4 Å.

La forma Z es una hélice doble. con las cadenas antiparalelas y con el apareamiento de Watson y Crick 140 .Configuración helicoidal bicatenaria del DNA en su forma B c) La forma Z del DNA: Fue descubierta al estudiar la estructura del oligonucleótido CGCCG.

Su formación esta favorecida por metilación del C5 de la citosina. Esta forma solo aparece en disolución en condiciones de alta fuerza iónica. Hay dos tipos de moléculas de DNA: y y Lineales: Se localizan en células eucarióticas y en algunas procarióticas. junto con secuencias repetitivas de pirimidinas-purinas. esta termodinámicamente desfavorecida debido a las repulsiones electrostáticas entre los grupos fosfato. es frecuente en eucariontes. Circulares: Como el caso de la bacteria E. presentes en el citoplasma de numerosas bacterias. lo cual se descubrió al comprobar que el mapa de correlación genética de esta bacteria era circular. coli que tiene un cromosoma circular. También algunos virus como el fago 'k presentan cromosomas circulares. Estructura terciaria 141 . lo cual. Sin embargo. así como en algunos virus. con un paso de hélice de unos 43 Å.entre guanina y citosina. los fosfatos del esqueleto están en zig-zag y solo contiene un surco de hélice profundo. esta hélice es levógira. También los plásmidos. Presenta 12 pares de bases por vuelta de hélice. son pequeñas moléculas de DNA circular. que están mas próximos que en la forma B. en este caso en su forma replicativa.

también. Este hecho se produce a partir de un peso molecular de uno o dos millones. por debajo de este peso molecular se comporta como una varilla ligeramente flexible. que se comportan como anillos que pueden superenrollarse independientemente. de pequeño tamaño. Cuando la temperatura alcanza el punto de fusión del ADN. debido al impedimento estérico que originan las interacciones intramoleculares que estabilizan la doble hélice. la enzima que superenrolla. Al enfriar lentamente puede renaturalizarse. El superenrollamiento es un mecanismo para regular la transcripción. así el DNA cromosómico bacteriano esta organizado en bucles aislados. 142 . Este es un proceso reversible. En este proceso se rompen los puentes de hidrógeno que unen las cadenas y se produce la separación de las mismas. La desnaturalización del ADN puede ocurrir. La flexibilidad del DNA parece deberse a pequeñas distorsiones en la molécula que le permiten curvarse ligeramente. Los DNAs circulares virales. pero no se rompen los enlaces fosfodiester covalentes que forman la secuencia de la cadena. negativamente.El DNA lineal en disolución se comporta como un ovillo estadístico de gran rigidez. El DNA superenrollado es la forma común de la mayor parte del DNA de las células vivas. la agitación térmica es capaz de separar las dos hebras y producir una desnaturalización. cuando se aíslan aparecen superenrollados negativamente. DESNATURALIZACIÓN DEL ADN. En las bacterias. el DNA es la DNA-girasa. por variaciones en el pH. ya que al bajar la temperatura se puede producir una renaturalización.

con un elevado numero de unidades. al igual que las de DNA. el extreme 5' se escribe a la izquierda. con un 3'-OH libre en un extremo y un 5'-P en el otro.ÁCIDO RIBONUCLEICO (RNA)  Estructura Estructura Primaria Los ácidos ribonucleicos son polímeros de ribonucleótidos. tienen polaridad. Polirribonucleótido 143 . Los ribonucleótidos adyacentes están unidos por enlaces 3'. Las cadenas de RNA. 5'-fosfodiéster.

El polirribonucleótido se puede representarse de la siguiente forma: o bien como pApGpCpUpC o como AGCUC. su origen biológico y el estado de nutrición del organismo del que procede. 144 . Las moléculas de RNA son hebras simples. las proporciones de los diferentes ribonucleótidos varían según las clases de RNA.

contiene un centro de unión de aminoácido y un centro de reconocimiento del molde o anticodón. Son moléculas grandes. donde se produce la síntesis de cadenas polipeptídicas. 18S. Son moléculas pequeñas de unos 75-85 nucleótidos. en las células eucarióticas se distinguen: 28S. y y RNA de transferencia (tRNA): Es el adaptador en la síntesis de proteínas. guanina metilada en posición 1. RNA ribosómico (rRNA): Forma parte de los ribosomas asociado con proteína. En células procarióticas se distinguen tres tipos de rRNA: 23S. presentan: inosina. Son ricos en guanina y citosina y tienen muy poca seudo-uridina.8S y 5S. 16S y 5S. es decir. 145 . Tienen entre 10 y 15% de sus bases modificadas. 5.Clases de RNA y RNA mensajero (mRNA): Es el molde para la síntesis de proteínas.000 nucleótidos. guanina dimetilada en el N hexocíclico. ribotimidina (T) y dihidrouridina (UH2). inosina metilada en posición 1. traslada la información genética desde el DNA a los ribosomas. seudo-uridina. Cada molécula de tRNA transporta un aminoácido especifico activado hasta el lugar de la síntesis proteica. con mas de 5.

sin embargo no es lineal. es decir. Su estructura secundaria tiene forma de hoja de trébol y presenta las siguientes características: 146 . aproximadamente el 70% de la molécula. en muchos casos.Estructura secundaria La molécula de RNA esta formada por una única cadena polinucleotídica. las bases que se unen siguen la complementariedad de Watson y Crick (A:U y G:C). Las estructuras secundarias mas frecuentes en el RNA son: bucles en horquilla. El elemento estructural mas importante en el RNA es la forma A de doble hélice que se forma en las regiones apareadas. La estructura secundaria del RNA depende de su estructura primaria. que no pueden formar puentes de hidrógeno. son modificaciones postranscripcionales que influyen decisivamente en la estructura secundaria de los tRNAs. en la cadena. ya que las hélices pueden incluir bases no apareadas y apareamientos no-Watson-Crick (G:U). Los tRNA presentan numerosas bases modificadas. puesto que generan zonas monocatenarias. aunque no de forma estricta. es importante para la propia función de las moléculas de RNA. Los rRNA presentan numerosos bucles de apareamiento. sino que forma estructuras irregulares parcialmente helicoidales mediante puentes de hidrógeno entre secuencias complementarias antiparalelas. bucles internos y salientes. de la secuencia de nucleótidos y.

es la zona de interacción con el ribosoma. El brazo UH2 se llama así por presentar dihidrouridina. En el extreme 3' hay una zona monocatenaría con 4 o 5 mononucleótidos desapareados. El brazo extra. que puede llegar a desaparecer o ser muy grande. esta zona transporta un aminoácido especifico. seudo-uridina ( ). El brazo T C. reconoce la aminoaciltRNA-sintetasa. todos los tRNA terminan en la secuencia CCA. tiene 7 bases desapareadas: 5'pyr-pyr-X-Y-Z-pur-base3'. esterificado por su grupo carboxilo al 1' 6 3'-OH del residuo A. contienen la secuencia ribotimidina (T). citosina (C).y y y y y y En el extreme 5' tienen ácido guanílico. 147 . El brazo del anticodón. que reconoce el codón del mensajero.

así como otros tipos de puentes de hidrógeno. determinada por difracción de rayos X. quedando los bucles UH.Estructura terciaria Las bases no apareadas que forman los bucles de las horquillas de RNA pueden interaccionar con secuencias distantes de la molécula de RNA. Esta estructura esta estabilizada por puentes de hidrógeno entre las bases de las zonas con estructura primaria. Esquema de la estructura terciaria de un tRNA.. donde un extreme de la L corresponde al extreme 3'-OH de la molécula y el otro extreme de la L corresponde al anticodón. la estructura terciaria mejor establecida es la de los tRNAs. estos puentes de hidrógeno no siguen en todos los casos. que tiene forma de L. 148 . el patrón de Watson y Crick. De los RNAs. Todos los enlaces contribuyen a formar la estructura terciaria de la molécula. aunque también se producen apareamientos no-Watson-Crick. como aquellos en los que participa el OH en 2' de la ribosa. frecuentemente mediante apareamientos tipo Watson-Crick. y T C juntos en el vértice.

originan 5'oligonucleótidos. Especificas de RNA o ribonucleasas. 3. Test de Evaluación 1. ¿Cómo se emparejan las bases nitrogenadas? Dibuje la configuración helicoidal bicatenaria del DNA en su forma B. Haga una breve descripción de las propiedades físicas y químicas del ADN 9. 5. 4. 7. Especificas de DNA o desoxirribonucleasas. ¿Cómo se clasifican los ácidos ribonucleicos? 10. Se clasifican en: a) Según el sustrato que hidrolizan: y y y Inespecíficas: hidrolizan DNA y RNA. ¿Qué son las nucleasas y Cómo se clasifican? 149 . b) Según su modo de acción: y y Exonucleasas: hidrolizan por un extremo de la molécula. originan S'oligonucleótidos. 8. Endonucleasas: hidrolizan la molécula por el centro. 6. c) Según la posición del enlace fosfodiéster hidrolizado: y y Tipo a: hidrolizan el enlace entre el P y el 3'-OH. Tipo b: hidrolizan el enlace entre el P y el 5'-OH. 2. ¿Qué son los ácidos nucleicos? ¿Cuál es el sacárido que forma parte de los ácidos nucleicos? Escriba la estructura de la D-ribosa y la D-2-desoxirribosa ¿Cuáles son las bases nitrogenadas propias del ADN? Cómo está formado un nucleótido? En el ADN.NUCLEASAS Son enzimas que degradan los ácidos nucleicos y son útiles para el estudio de los mismos.

4:.La hidrólisis del ATP genera las moléculas de ADP y Pi.El ATP. 1:. 150 .El ATP se genera a partir del ADP por reacciones de fosforilación ligadas o acopladas a expensas de la energía que se libera en la degradación de moléculas combustibles. contracción muscular. con la consecuente liberación de energía. ADP y AMP. CICLO DEL ATP. biosíntesis. Explicar el proceso de la fosforilación oxidativa y el lugar de su origen en las mitocondrias. se encuentran en los tejidos animales y vegetales a concentraciones de 2 a 10 mM. que son activadas energetícamente. 2:.0 el ATP y ADP son aniones. La Bioquímica Energética. El ADP se refosforila por la oxidación del combustible celular que libera energía para formar ATP.El ATP. puede ceder su grupo fosfato terminal a moléculas aceptoras específicas. permitiendo efectuar diversas funciones como: Transporte activo. considera a las células máquinas químicas capaces de trabajar en condiciones de temperatura.  PROPIEDADES DEL ATP.UNIDAD N° 8 BIOQUIMICA ENERGETICA OBJETIVOS y y y Distinguir la energía libre y la energía libre estándar de una reacción bioquímica. 2:. Reconocer el ATP como un compuesto rico en energía y su relación con el ADP y el AMP. Su propósito es estudiar los principios químicos y termodinámicos que regulan la función del sistema del ATP en la energética de las células vivas. 1:. presión y volúmenes constantes.El ATP actúa de modo cíclico como transportador de la energía química de las reacciones catabólicas del metabolismo.A pH 7. 3:. 4:. Las que proporcionan energía para el trabajo celular.En células de metabolismo activo las concentraciones de ATP son mayores que las de ADP y AMP.

7:.Tres de los 4 H del ATP se hallan totalmente ionizados a pH 7. 9:.Segunda ley. su forma activa es el complejo MgATP-2. 6:. 1:. T : Temperatura absoluta. debido a la afinidad de los grupos Ppi por los cationes bivalentes. La energía no se crea ni se destruye durante un proceso determinado. Forma de energía capaz de realizar trabajo útil en condiciones de temperatura y presión constante a medida que el sistema tiende al equilibrio.95 y por lo tanto disociado en un 50% a pH 7. la entropía del sistema (desorden.En la mayor parte de las reacciones enzimáticas.El cuarto H presenta un pK´ de 6.TvS vG : Variación de energía libre. donde la entropía es máxima. La relación entre la variación de energía libre de un sistema reaccionante y la entropía. Ej: La energía química puede transformarse en energía térmica. Equilibrio termodinámico. vS : Variación de la entropía.El ATP presenta 4 protones ionizables en sus grupos P condensados.5:. puede transformarse de una forma a otra. mientras que el ADP presenta 3 protones ionizables.0. Ej: MgATP-2 y MgADP-. donde el ATP es el dador de fosfato. 2:. vH : Variación de la entalpía. Establece que en todos los procesos.  Principios de equilibrio químico.En células intactas el ATP y ADP se hallan como complejos 1:1 con magnesio. ENERGÍA LIBRE.0. libertad) más la de su entorno (entropía del universo) experimentan el equilibrio. se define como: vG = vH . 151 . radiante.Primera ley. 8:. eléctrica o mecánica. Principio de conservación.

7:.Las reacciones químicas con una variación de energía libre estándar negativa se denominan exergónicas. sí disminuye la energía libre del sistema. Las variaciones de energía libre estándar de las reacciones químicas son aditivas (acopladas) y en cualquier secuencia de reacciones consecutivas. Se define como la disminución de energía libre que se produce. 3:. a concentración 1 M y a una atmósfera de presión.Si el vG es positiva. es decir. pero se encuentra termodinámicamente desfacorecido. 4:. se define como la diferencia entre las sumas de las energías libres de los productos y la suma de las energías libres de los reaccionantes. 1:.vG = vGº. 152 .La variación de energía libre estándar a pH 7. reciben el nombre de endergónicas. . Equivale a la suma de las energías libres estándar de formación de los productos menos la suma de las energías libres estándar de formación de los reaccionantes.Las reacciones con una variación de energía libre estándar positiva. 2:.La energía libre estándar de una reacción. Una reacción química se produce sólo cuando vG presenta signo (-). mientras que el vG varía con las concentraciones de los reaccionantes y productos.Gº react. Energía libre estándar Gº. cuando los reaccionantes y productos se presentan a concentración 1 M.  Energía libre estándar de formación (vGº´f). 6:. a partir de sus elementos. vGº = Gº prod.El valor vGº de una reacción química representa el trabajo máximo que se puede realizar (Kcal o Kj). cuando se forma un mol del compuesto. 8:. 5:. a una temperatura de 25ºC (298ºK).  Aditividad de las variaciones de energía libre estándar Gº´.vGº es una constante para cualquier reacción química.0 por Gº.0 se representa por Gº´ y la que tiene lugar a pH 0. implica que la reacción química puede realizarse en el sentido en que se halla escrita.

TRANSFERENCIA DE ENERGÍA QUÍMICA.
Tendencia termodinámica o potencial de un grupo fosfato de una molécula a ser transferido a otra molécula en una reacción catalizada enzimáticamente.  Energía libre estándar de hidrólisis del ATP. 1:- Su determinación a través de la constante de equilibrio se dificulta, ya sea en la determinación de los vGº´ para cualquier reacción que presente valores de vGº´ muy (+) o muy (-). 2:- El vGº´ ATP, se obtiene por sumatoria de los valores de vGº´ de reacciones consecutivas y corresponde a -7,3 Kcal/mol. 3:-La vGº´ de hidrólisis del ADP es similar a la del ATP. 4:- La vGº´ AMP es relativamente inferior (-3,4 Kcal/mol), debido a que los enlaces entre fosfatos adyacentes al ATP y ADP son enlaces anhídridos, mientras que el enlace entre el ácido fosfórico y la ribosa es un enlace éster.  Termodinámica del ATP. ¿Por qué el ATP presenta una energía libre estándar de hidrólisis más negativa, que la presentada por otros compuestos fosforilados ? Ejemplo,Glúcosa 6-P.  Respuesta termodinámica. 1:- El ión fosfato próximo a pH 7,0, es un híbrido en resonancia, en el que el doble enlace presenta carácter de enlace simple. 2:- Los híbridos en resonancia son más estables (contienen menos energía libre). Se estabilizan por una cantidad de energía llamada, energía de estabilización por resonancia. 3:- Los grupos fosfatos del ATP, ADP y AMP son híbridos por resonancia, que se estabilizan por cantidades diferentes de energía de resonancia, y que dependen de la configuración electrónica de los grupos funcionales adyacentes. 4:- A pH 7,0 el ATP presentan 3,5 cargas (-) muy próximas, que se repelen mutuamente. Al hidrolizarse el P terminal se elimina la tensión del ATP. 5:- Los 2 P terminales del ATP, presentan fuerte atracción por los e -, así los enlace anhídrido del P, son más susceptible a la hidrólisis que un simple enlace éster. 6:- El ADP y Pi, se hallan más fuertemente hidratados que el propio ATP, aumentando la tendencia de hidrólisis del ATP

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7:- El grupo Ppi del ATP y del grupo acil-fosfato del 3-P gliceril - P, tiene un elevado contenido energético, al igual que los ésteres enólicos (fosfoenol piruvato), los tioésteres (acetil CoA) y derivados de fosfoguanidina (creatina).  Transferencia enzimática de grupos fosfatos al ADP. Existen dos clases de fosfatos de alto contenido energético, en los cuales el vGº´ de hidrólisis es más negativo que la del ATP, y que pueden servir como donadores de grupos fosfatos para el ADP. Primer grupo. Formado por el 3-fosfogliceril - fosfato y el fosfopiruvato, los cuales se producen durante la degradación enzimática de las moléculas combustibles, específicamente en la glucólisis, o a través de la fosfoglicerato quinasa y piruvato kinasa, respectívamente. Segundo grupo. Formado por la fosfocreatina y fosfoarginina, que actúan como depósito de energía en los músculos (fosafágenos). La fosfocreatina se encuentra en el tejido nervioso y la fosfoarginina en los tejidos de invertebrados. En ambas moléculas, el átomo de fósforo se halla unido directamente a un átomo de N de un grupo guanidinio. El grupo P es transferido enzimáticamente al ADP por la creatina - kinasa y arginina - kinasa , respectívamente.

TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS DESDE EL ATP A DIVERSOS ACEPTORES.
El ATP puede ceder su grupo fosfato terminal a una variedad de moléculas capaces de aceptar el fosfato en reacciones catabolizadas por enzimas específicas. Entre los aceptores se encuentran la D - glúcosa y D - glicerina, donde la hexoquinasa cataliza la reacción. Rutas enzimáticas de transferencia de grupos fosfatos. El sistema ATP-ADP se conectan primariamente entre fosfatos de alto y de bajo contenido de energía. Los grupos fosfatos se transfier en por fosfotransferasas específicas desde compuestos de alto contenido energético, hasta el ADP (Ej: Fosfoenolpiruvato vGº´ -7,5 Kcal/mol)). El ATP, así formado se convierte después en el dador de grupos fosfatos en una segunda reacción enzimática, para formar un fosfato de bajo contenido energético (Ej: glúcosa-6P, vGº´ Kcal/mol). Almacenadores de grupos P de alta energía.

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El ATP no actúa como depósito de energía, sino como transportador de ésta. La cantidad de ATP intracelular es transitoria. Los sistemas celulares presentan compuestos P, que actúan como almacenadores de energía. Ej: Fosfocreatina. Que se forma por fosforilación de la creatina, cuando los niveles del ATP son altas. Se encuentra en el músculo esquelético, músculo liso y células nerviosas; y en cantidades muy bajas en el riñón. La fosfoarginina cumple similar función , pero en el tejido de invertebrados como el cangrejo y langosta . Algunos microorganismos almacenan grupos fosfatos de alta energía en forma de gránulos insoluble de polimetafósfatos (volutina).

TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS POR OTROS NTPS.
Existen otros 5´nucleósidos di y trifosfatos, los que desempeñan el papel de precursores energéticos activos en la síntesis de RNA y transferencia de grupos fosfatos hacia otras reacciones de biosíntesis.  Características. 1:- Todas estas vías se conectan al ATP a través de la nucleósido di-P quinasa, presente en mitocondrias y en el citoplasma. 2:- La nucleósido di-P-quinasa transfiere fosfatos entre el ATP y cualquier NDP. 3:- El UTP es el dador de P (energía) de reacciones que conducen a la síntesis de polisacáridos. 4:- El CTP es el dador de grupos fosfatos (y de energía) en las reacciones de biosíntesis de lípidos.

PAPEL DEL ATP Y DEL PIROFOSFATO.
Los dos grupos fosfatos terminales del ATP se pueden separar enzimáticamente de una sola vez por escisión pirofosfórica (PPi), entregando como producto AMP. Como por ejemplo la activación enzimática de un ácido graso para formar un éster con CoA. ATP + RCOOH + CoA-SH ------ AMP + Ppi + RCO-SCoA  Ruta enzimáticas de incorporación al sistema ATP - ADP. El AMP y Ppi son incorporados a la corriente de transferencia de grupos fosfatos, a través del ciclo del ATP - AMP por las enzimas pirofosfatasa inorgánica y la adenilato quinasa.  Pirofosfatas inorgánica. Cataliza la hidrólisis del pirofosfato inorgánico, para formar dos moléculas de ortofosfato inorgánico, él que puede ser utilizado en la regeneración del ATP, apartir de ADP.

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PPi + H20 ------- 2 Pi vGº´ = -4,6 Kcal/mol  Adenilato quinasa. También llamada mioquinasa. Cataliza la refosforilación del AMP a ADP en la reacción: ATP + AMP ------ ADP + NDP

ENERGÉTICA DE LOS SISTEMAS ABIERTOS.
Las células son sistemas abiertos, intercambian materia y energía con su entorno (eminentemente dinámicos). En un momento dado, las células se encuentran en un estado estacionario en que la velocidad de entrada de materia es igual a la velocidad de salida de la misma.  Generalidades. 1:- Un sistema abierto en el estado estacionario es capaz de efectuar trabajo, porque está alejado de su equilibrio. 2:- En la termodinámica de los sistemas abiertos, el estado estacionario, puede considerarse como un estado ordenado de un sistema abierto, donde la entropía es mínima.

COMPUESTOS RICOS EN ENERGIA.
Muchas reacciones endergónicas de una célula pueden acoplarse con una reacción exergónica para obtener la energía que impulse la reacción celular a la derecha. Investigaciones tempranas sobre la naturaleza de la contracción muscular demostraron que la presencia del compuesto rico en energía fosfato de creatina proporciona una fuerza impulsora en las reacciones musculares. Los estudios sobre oxidación de glucosa y especialmente sobre ciclos metabólicos de la oxidación de los carbohidratos ponen de relieve el papel del adenosintrifosfato (ATP), y este compuesto rico en energía ha pasado a ser la clave que liga los procesos endergónicos con los que son exergónicos. Los compuestos ricos en energía muchas veces son ésteres complejos de fosfato que proporcionan grandes cantidades de energía libre por hidrólisis. Una consideración más detallada de la energía liberada por la hidrólisis por etapas de ATP ilustrará el concepto del cuerpo rico en energía.

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Se han propuesto varias explicaciones para la liberación de energía por hidrólisis de compuestos ricos en energía. Incluyen el hecho de que estos compuestos son inestables en soluciones ácidas y alcalinas, y se hidrolizan fácilmente. Así pues, los productos hidrólisis, fosfato inorgánico, ADP y AMP, tienen muchas más posibilidades de resonancia que el producto original ATP. Un motivo principal para la liberación de energía incluye el tipo de estructura de enlace en estos compuestos. Los enlaces y en el ATP son enlaces de anhídrido que incluyen gran cantidad de energía de repulsión entre los fosfatos, qué se libera por hidrólisis. Otros compuestos de fósforo ricos en energía incluyen los siguientes:

Los dos compuestos superiores tienen enlaces de anhídrido entre un fosfato y en grupo carbonilo o ácido enol. El fosfato de creatina, el compuesto rico en energía que hay en los músculos, presenta un enlace directo entre el fosfato y el nitrógeno, mientras que el enlace de acetilmercaptán de la coenzima A 157

pero los bioquímicos suelen admitir una línea divisoria de 5. Los ésteres simples de fosfato. como AMP. Aunque ATP puede formarse con la energía luminosa en el proceso de la fotosíntesis.0 Kcal por mol. con ayuda de catalizadores llamados enzimas. y de acoplamiento de energía obtenida de alimentos para utilización en reacciones celulares. FORMACION DE ATP Como el adenosintrifosfato se ha considerado compuesto clave en el almacenamiento de energía química y en el acoplamiento de reacciones exergónicas a reacciones endergónicas en la célula. y ácido 3-fosfoglicérico. Estas reacciones pueden tener lugar en ausencia de O2 en el citoplasma y se denominan fosforilaciones a nivel de substrato. no se consideran compuestos ricos en energía y por hidrólisis proporcionan una cantidad de energía menor. 158 . Estas reacciones originan productos que termodinámicamente son más estables.también es característico de un compuesto rico en energía. dando productos que sufren reacciones espontáneas. glucosa-6-fosfato. En las dos reacciones siguientes ADP se convierte en el compuesto ATP rico en energía. constituye la fuerza impulsora mayor para las reacciones metabólicas de los tejidos. ATP a nivel de substrato En el esquema anaerobio del metabolismo de los carbohidratos (vía de Embden-Meyerhof) la glucosa es fosforilada. En cada caso el compuesto rico en energía se hidroliza fácilmente. y más tarde se rompe en el derivado fosforilado de tres carbonos. La distinción entre compuestos ricos en energía y ésteres de fosfato pobres en energía es arbitraria. En la exposición sobre metabolismo habrá varios ejemplos del empleo de compuestos ricos en energía para almacenarla y transmitirla. aquí consideramos su formación en el citoplasma en ausencia de oxígeno (a nivel de substrato de fosforilación) y en las mitocondrias por el proceso de fosforilación oxidativa.

con ayuda de enzimas y coenzimas según se indica en la figura a continuación. Hay un sistema de transporte de electrones en las mitocondrias de las células que transportan activamente los electrones de un metabolito reducido al oxígeno. 159 .Fosforilación oxidativa de ATP Uno de los esquemas aerobios u oxidativos principales del metabolismo de los hidratos de carbono (ciclo de Krebs) incluye la reacción de compuestos intermedios con producción de varios moles de ATP.

Cada pieza basal está considerada un complejo que contiene una parte de las enzimas que transportan electrones. donde es convertida en el enlace rico en energía del ATP. porque esta transferencia evita la primera zona de fosforilación. La cadena básica de transporte de electrones está localizada en las piezas basales. y citocromo c constituyen un sistema de transporte electrónico completo. FMN es mononucleótido de flavina. pero solo pueden generarse dos moles si los electrones son transferidos directamente del substrato a la coenzima Q a través de FAD. 160 . Se cree que esta membrana está. Otros compuestos intermedios de la figura entre el metabolito reducido y el oxígeno. Por lo tanto. formada por unidades repetidas.Pi es fosfato inorgánico. NAD es dinucleótido de nicotinamida-adenina. unida por un tallo a una pieza basal. ATP nace en tres lugares de la cadena de transportes de electrones. con las siguientes transferencias electrónicas: de NADH2 a la coenzima Q gracias a la flavoproteína FMN. aparte de NAD y FAD. Cuatro de tales complejos más NADH2. y del citocromo c a O2 mediante citocromo a3. y FAD es dinucleótido de flavina y adenina. Las enzimas de transporte electrónico están localizadas en la membrana interna de las mitocondrias. La energía generada por el transporte de electrones en el complejo de la pieza basal es transmitida a través de la proteína del tallo a la porción principal. pueden generarse tres moles de ATP por el paso de electrones de un mol de substrato a través de NAD hasta oxígeno molecular. compuestas cada una de una pieza maestra que se proyecta en la matriz. de la coenzima Q al citocromo c pasando por el citocromo b. son la coenzima Q y los citocromos. Las reacciones globales incluyen primero luego NAD + Metabolito * H2 Metabolito + NADH2 NAD + 3 ATP +H2O NADH2 + 3 ADP + 3 Pi + ½ O2 Como puede verse en la figura anterior. coenzima Q.

que también constituye parte integral de la hemoglobina. La reducción de FAD en el sistema de transporte de electrones puede representarse así: La coenzima Q es una quinona liposoluble. el dinucleótido de adenina y nicotinamida es un dinucleótido formado por AMP unido a nicotinamida-ribosa-fosfato. La porción nicotinamida de la molécula interviene en las reacciones de oxidación y reducción de la fosforilación oxidativa.NAD.P -adenosina. está unido a una molécula de proteína por coordinación con dos residuos de aminoácidos básicos. por ejemplo. llamada a veces ubiquinona-10 por las 10 unidades de isopreno que lleva en la cadena lateral (el número puede variar de 0 a 10). dinucleótido de adenina y flavina es un dinucleótido compuesto de flavina-ribosa-fosfato unido a AMP. así: Los citocromos son pigmentos de oxidación-reducción formados por complejos de hierro-porfirina conocidos como hem. el pigmento respiratorio de los glóbulos rojos. y por enlaces de tioéter formados por adición de un grupo sulfhidrilo de cada una de dos moléculas de cisteína en la molécula de proteína. donde P significa ácido fosfórico. 161 . Esta coenzima se reduce fácilmente a la forma hidroquinona durante el transporte de hidrógeno. La reducción de NAD para formar NADH2 puede representarse así: FAD.P -O. La porción restante de la molécula está representada como ribosa. El hem del citocromo c.

162 . Como ya hemos visto. procede insistir en que se forman tres moles de ATP cuando los electrones de NADH2 son transportados a través del sistema hasta el oxigeno. Luego separaron la partícula en cuatro complejos. Recientemente Green y colaboradores han aislado una gran partícula de transporte electrónico de las mitocondrias celulares. intervienen varias reacciones complejas en la síntesis de este compuesto vital. y después de estudiar su composición y función. propusieron la siguiente relación entre los complejos y el sistema de transporte de electrones: La energía bioquímica en forma de ATP es una fuerza impulsora esencial en muchas reacciones metabólicas de células y tejidos.El citocromo c es un portador de electrones en el ciclo de fosforilación oxidativa. Estas relaciones ayudarán a comprender el balance de energía en los ciclos metabólicos. También se forman dos moles de ATP cuando los electrones de FADH2 son transportados hacia el oxígeno. donde el átomo de hierro del hem cambia de Fe+++ a Fe++ en la forma siguiente: La naturaleza exacta y el mecanismo funcional detallado del ciclo de la fosforilación oxidativa todavía no están perfectamente conocidos.

Explicar brevemente por qué el ácido fosfoenolpirúvico es un compuesto rico en energía. 8. Si el ácido 3-fosfoglicérico se convirtiera en ácido l. La formación de un éster a partir de un ácido y un alcohol ha proporcionado un G* de +2. y cuál cambio energético podría esperar? 6. ¿qué le pasaría al ATP. 5. El ATP forma un intermedio con el ácido para impulsar la reacción hasta completarla. ¿Cuáles son las diversas formas de energía que pueden producirse en la célula viva? 2.3-difosfoglicérico. 163 . Explicar por qué motivo solo se forman dos moles de ATP en . ¿Cuál es la relación entre el cambio de energía libre estándar de una reacción. G* y el cambio de energía libre. 7. G? 3. 4. Representar la reacción y calcular el nuevo G*.TEST DE EVALUACION 1. son transportados hacia el oxígeno. Detallar el proceso del sistema de transporte de electrones de la porción basal a la porción principal en la membrana interna de las mitocondrias. ¿Por qué el mecanismo de fosforilación oxidativa se llama también sistema de transporte de electrones?.el sistema de transporte de electrón cuando los electrones de FADH.0 Kcal. Detallar.

los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables. se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas. y donde se realiza la reacción. En su estructura globular. temperatura y productos terminales sobre una reacción enzimática. Generalidades. no modifican el sentido de los equilibrios químicos. Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. Describir el efecto de PH.UNIDAD N°9 ENZIMAS Y COENZIMAS OBJETIVOS y y y Definir y describir la naturaleza de una enzima y coenzima. Reconocer la relación entre lugar activo y su especificidad. que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. químicamente son proteínas Como catalizadores. o lugar donde se adhiere el sustrato. Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces. sino que aceleran su consecución. Catalizador 164 .

si no es por ella. hasta hacerla instantánea o casi instantánea. en un lugar 165 . "P" representa los productos o estado final. Especificidad de acción. El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno. La reacción química de A a P es un proceso posible si la energía de P es menor que la de A. puesto que no sería estable y se habría transformado en P.Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación. CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Cada reacción está catalizada por un enzima específico. electrostáticas. la energía de activación (Ea). hidrófobas. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica. "A" representa las moléculas reaccionantes. Especificidad de sustrato. que corresponde al estado de transición. etc. En una transformación dada de "A" a "P" . ACCIÓN DE ENZIMAS La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. A no existiría. que constituyen el estado inicial. Pero hay una barrera de energía que los separa. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: 1. Este escollo es una barrera energética. 2.

y la arginasa cataliza la hidrólisis de la arginina (a urea y ornitina). Modelos de acción enzimática. así la Gliceraldehído-3Pdeshidrogenasa cataliza la oxidación del la Gliceraldehído-3P.000.específico . deriva de la frase griega en zyme. Enzimas que necesitan para su actividad catalítica una coenzima o ión metálico. El nombre de enzima. regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea. Otras enzimas han recibido su nombre en función del tipo de reacción que catalizan. el centro activo. es decir. constituye un grupo prostético y que en su conjunto se asigna como holoenzima. sin dar información alguna del sustrato o la reacción que catalizan (tripsina). Enzimas simples. la molécula sobre la cuál ejerce su actividad catalítica. Con su acción. Incluso algunas se conocen de hace mucho tiempo y mantienen su nombre. Enzimas conjugadas. que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900). En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2. constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato. Son aquellas que para su función catalítica no necesitan cofactor u coenzima. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato. que significa 'en fermento'. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS  Clasificación estructural. 166 . Cuando la coenzima o ión metálico se unen covalentemente a la enzima. Este centro es una pequeña porción del enzima. La parte proteíca de la enzima se denomina apoenzima o apoproteína.

c. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) Liasas (Adición a los dobles enlaces) Isomerasas (Reacciones de isomerización) Ligasas (Formación de enlaces. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas. TPNH2. etc. cada una de ellas con diferentes subclases. como la escisión enzimática de la glucosa. alcoholes. Clase de enzima atendiendo a la clase de reacción que catalizan: 1) 2) 3) 4) 5) 6) Óxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducción). las propias coenzimas DPN y TPN. Ejemplo: ureasa. cetonas. oxácidos aldehidos. Extrayendo dos átomos de hidrógeno. como receptores. verdadero almacén de energía. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores. Clasificación funcional. aminoácidos.d. En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. según el tipo de reacción catalizada. Muchas enzimas se asignan con el sufijo "asa" al nombre de su sustrato o una palabra o frase que describe su actividad. O2. tiene que haber otra que se oxide Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. 167 .b. Cada enzima es nombrado por 4 dígitos: EC a. DPNH2. citocromos. fabricando también el ATP. con aporte de ATP)  Oxido-reductasas: Si una molécula se reduce. Por acuerdo internacional las enzimas se clasifican en seis clases principales. y muchos otros compuestos y. enzima que hidróliza la urea. catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma. los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.

Las Transferasas. aldehído. sulfúrico. las grasas y las proteínas.. Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua. A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina. presente en el jugo gástrico. amina. segregada por el páncreas. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O). Actúan sobre: enlace ester enlace glucosídico enlace peptídico enlace C-N Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos. puesto que hidrolizan enlaces pépticos. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. etc.- y y grupos aldehídos grupos acilos Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Las isomerasas: 168 . transfiriendo grupos metilo. estéricos y glucosídicos. Las Hidrolasas: Transforman polímeros en monómeros. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos. como son la de glicógeno. glucosilo. Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. y la tripsina y la quimiotripsina. sulfató. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.

es decir. Los óxidos ± reductasas intramoleculares catalizan la interconversión de aldosas y cetosas.Transforman ciertas sustancias en otras isómeras. Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo. Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas. presente en el proceso de la glucólisis. Las Ligasas: y y y y Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C 169 . . sea óptica. geométrica. indispensable en el cambio biosinético del escualeno y el colesterol. y carbono y azufre. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos. carbono y nitrógeno. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua. a algunos grupos y reduciendo otros. Se dividen en varias subclases. en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras. o bien entre carbono y oxigeno. de posición. como transformar compuestos aldehídos en compuestos cetona. oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino. Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 ± lisolecitina en 3 ± lisolecitina. y el amoniaco.Las Liasas: y y y Entre C y C Entre C y O Entre C y N Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono. otros separan el carbono de numerosos sustratos. como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa. o viceversa. Las isomerasas cis ± trans modifican la configuración geométrica a nivel de un doble ligadura. como en el caso de la triosa fosfato isomerasa. Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia molécula (oxido reductasa intramoleculares)sobre la que actúan. etc. de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. o fosforilo de una parte a otra de la molécula. quitando hidrógeno. actúan ampliamente sobre los aminoácidos. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización. hidratos de carbono y sus derivados. los hidroxácidos. el anhídrido carbónico. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común. escindiéndolos. funcional. etc.

A partir de ácido acético y coenzima A . y que forman uniones C-O. es decir. pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas. Se origina por el metabolismo de los alimentos en unos orgánulos especiales de la célula llamados mitocondrias. algunos de cuyos ejemplos más conocidos son la glutación sintetasa. las ligasas ácido ± amoniaco (glutamina sintetasa). que. La mayoría de las reacciones celulares que consumen energía están potenciadas por la conversión de ATP a ADP. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas. ya que su función de intercambio de energía y la función catalítica (trabajo de estimulación) de las enzimas están íntimamente relacionadas. para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A. como las aminoácido ±ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos ±ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas. La parte adenosina de la molécula está constituida por adenina. un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima.+ B A ± B + Pi ). una fosfocinasa. Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina) Es importante ya que es la principal fuente de energía de los seres vivos y se alimenta de casi todas las actividades celulares. que forma acetil coenzima. A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente. A sintetasa. Cada unidad de los tres fosfatos (trifosfato) que tiene la molécula. lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP. la carnosina sintetasa. entre ellas el movimiento muscular. Con la liberación del grupo fosfato del final se obtiene siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje común) de energía disponible para el trabajo y la molécula de ATP se convierte en ADP (difosfato de adenosina). Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energía. un azúcar de cinco carbonos. la división celular y la transmisión de señales nerviosas. Esta molécula se encuentra en todos los seres vivos y constituye la fuente principal de energía utilizable por las células para realizar sus actividades. son relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con facilidad. y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos. incluso la transmisión de las 170 . libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. la síntesis de proteínas.Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas. Composición Del ATP El ATP se comporta como una coenzima. las ácido-tiol ligasas. etc. B (A . con otra. está formada por un átomo de fósforo y cuatro de oxígeno y el conjunto está unido a la ribosa a través de uno de estos últimos. en rigor. un compuesto que contiene nitrógeno (también uno de los componentes principales de los genes) y ribosa.

el ADP recupera con rapidez la tercera unidad de fosfato a través de la reacción del citocromo. o lugar donde se adhiere el sustrato. se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas. una proteína que se sintetiza utilizando la energía aportada por los alimentos. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato. En las células del músculo y del cerebro de los vertebrados. la síntesis de proteínas y la división de la célula. 171 . Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. el exceso de ATP puede unirse a la creatina. Por lo general. y donde se realiza la reacción. el movimiento de los músculos. que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo. proporcionando un depósito de energía de reserva. Funciones de las enzimas En su estructura globular.señales nerviosas. Cuando los productos se liberan.

Son muy específicos respecto a. La función de los enzimas estás relacionada con la unión de un ligando que será el sustrato. Los enzimas son proteínas catalíticas. Se forma complejo enzima-sustrato. - 172 . Alguna actividad catalítica no reside en las proteínas sino en el RNA. En él habrán distintos residuos que aporten los grupos funcionales necesarios para cada función: Residuos catalíticos: son capaces de llevar a cabo la catálisis.PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS  Especificidad de los enzimas. Casi todas las reacciones celulares están catalizadas. Esto es porque se une al sustrato en relación 1:1 y la reacción que ocurre en los confines de éste ve rebajada su energía de activación como consecuencia de esa unión. aceleran las reacciones hasta 1017 veces. Hay enzimas más específicos que otros. (2) Respecto al sustrato: el enzima no puede unirse con cualquier sustrato. acelerando la velocidad de reacción sin modificar la posición de equilibrio. El RNA es peor catalizador. que luego se convierte en producto: enzima + sustrato enzima-sustrato enzima + producto Como es un catalizador el enzima no se consume. Alto poder catalítico por su gran actividad molecular. (1) Tipo de reacción: ya que no son catalizadas reacciones de naturaleza distinta. Residuos de unión: aportan soporte para unir el enzima a su sustrato y no a otro. Centro activo. Residuos que participan en la estructura tridimensional. El sitio de unión del ligando está muy bien definido. Sin embargo los enzimas digestivos son poco específicos porque si no harían falta demasiados. Las propiedades que tienen los enzimas que los hacen efectivos como catalizadores son: Capaces de acelerar las reacciones en las condiciones suaves de la célula. La especificidad puede ser tan alta que se distinga entre estereoisómeros. La ventaja de la especificidad reside en que se pueden catalizar muchas reacciones a la vez sin reacciones laterales ni que se acumulen los productos secundarios. Esto tiene una importancia evolutiva pues demuestra que el RNA catalizaba antes que los enzimas que luego se especializaron. es el caso de la ribozima que tiene parte de RNA y parte proteica aunque la catálisis la efectúa el ácido nucleico.

El sustrato y el centro activo son complementarios. Catálisis de la hidratación de CO2 por la anhidrasa carbónica (que contiene Zn2+): CO2 + H2O H+ + HCO3Zn2+ Como ninguna cadena lateral de los aminoácidos puede formar OH el Zn aporta lo que se necesita.+ CO2 Zn2+ + HCO3H+ Los enzimas que catalizan reacciones redox necesita algún grupo donde transportar los electrones y no hay ninguna cadena lateral de aminoácido que pueda. por lo que necesita un cofactor. COFACTORES.H Zn --.H .O. Proposición de Fisher: Un enzima distingue un sustrato igual que una cerradura y una llave. Si la función del enzima debe estar regulada puede tener moduladores. Se crea un microambiente especial para que los grupos catalíticos sean más reactivos. <<la unión del centro activo y el enzima es la base de la especificidad. que puede ser inorgánico (iones en general) u orgánicos. Hipótesis de Koshland: ajuste inducido. No habrá agua si no participa en la reacción. El catalizador ayuda a alcanzar ese estado de transición por lo que la reacción ocurre. El Zn se une al H2O y luego se separan: Zn --. Los sustratos pasan por un estado de transición tras superar la energía de activación antes de convertirse en productos. La actividad molecular es muy alta porque es la mejor posición para que actúen los grupos catalíticos. Muchos cofactores deben ser ingeridos 173 . Un sustrato correcto induce un cambio de conformación adecuado y uno malo no. Estos últimos pueden estar unidos reversiblemente (coenzimas) o permanentemente (grupo prostético). El enzima es complementario del estado de transición. El centro activo sólo es complementario cuando se a unido al sustrato. no antes.O .La proteína al plegarse determina el centro activo que será una cavidad hidrofóbica (ambiente especial). Cuando se produce la unión el sustrato queda unido al centro activo de manera determinada por lo que tiene menos movilidad que en entorno acuoso. El sitio activo es complementario después de la unión. A veces se necesitan grupos catalíticos que no se encuentran en los aminoácidos por lo que se necesita una molécula extra.H . un cofactor. La posición será la adecuada para que los grupos catalíticos estén lo mejor orientados posible.

La ecuación de Michaelis y Menten es la ecuación de velocidad para las reacciones catalizadas por enzimas frente a un sustrato. 174 . Supone que la enzima se combina con el sustrato (S).porque la célula no los sintetiza. Las vitaminas suelen ser cofactores o precursores de cofactores.  Teoría de Michaelis y Menten. se deduce que la concentración de sustrato es igual a la constante Km. el cual se escinde para formar la enzima libre y producto (P). Las vitaminas B2 y B3 son precursores de cofactores redox. Desarrollada en 1913 explica la acción y cinética de las enzimas. donde la velocidad de reacción llega a ser independiente de la concentración del sustrato y se hace constante. Holoenzima = Apoenzima + Cofactor Centro activo Apoenzima Holoenzima Cofactor CINÉTICA ENZIMÁTICA Los principios generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a las reacciones catalizadas por enzimas. pero con la salvedad de que las enzimas se saturan con el sustrato. Cuando la velocidad inicial es exactamente igual a la mitad de la velocidad máxima. para formar el complejo E-S.

las enzimas no se hallan saturadas por sus sustratos.  Representación de Lineweaver-Burk. Km es una magnitud determinada experimentalmente y definida operativamente como. respecto de K+2. 3. 1. 2. Para las enzimas que poseen más de un sustrato. con el pH y la temperatura. Características de Km. Constante de Michaelis y Menten (Km). en este caso K+2 se hace despreciable y Km equivale aproximadamente a la constante de disociación del complejo E-S (Ks). con el pH y la temperatura. 2. Km no tiene un valor fijo. Km = K-1 + K+2 K+1 En algunas reacciones K-1 es muy grande. En condiciones intracelulares. sino que varia con la estructura del sustrato. 175 . la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es equivalente a la 1/2 de Vmax. El valor aproximado de Km se obtiene graficamente al representar la velocidad inicial frente a la concentración de sustrato inicial. Este parámetro es característico para la descripción matemática de la cinética enzimática. cada uno de estos exhibe una Km característica. La Vmax varia con la estructura del sustrato. la determinación cuantitativa de la actividad enzimática. Velocidad máxima. Km y constante del sustrato (Ks). se obtiene una hipérbole rectangular. 4. 1. La velocidad máxima (Vmax) es igual a K+2 (S) y que varia ampliamente de una enzima a otra para una concentración de enzima determinada. Se define como la concentración de sustrato en la que la velocidad inicial de la reacción es la mitad de la velocidad máxima.

1. 4. El Q10. Ej: bacterias termofílicas. 2. Esta representación entrega valores de Vmax y de Km en forma sencilla y amplía las desviaciones del carácter lineal que pueden no aparecer en una representación doble recíproca. La aparente temperatura óptima de la enzima . varía con la concentración del sustrato. Se obtiene multiplicando ambos miembros de la ecuación de Lineweaver-Burk por Vmax.  Efecto de la temperatura sobre actividad enzimática. es la resultante de dos procesos: a) El incremento de la velocidad de reacción con la temperatura.  Representación de Eadie-Hofstee. La forma de la curva de actividad-pH.  Efecto del pH sobre actividad enzimática. Sin embargo. Además proporciona información acerca de la inhibición enzimática.La mayor parte de las enzimas se inactivan entre los 56 . 5:. permite una determinación más exacta del valor de Vmax de las obtenidas de los gráficos de velocidad de MichaelisMenten. Cada enzima posee un pH característico en el cual su actividad es máxima. ya que el valor Km de muchas enzimas cambia con el pH.base de la enzima y del sustrato. representada por un pico de actividad catalítica. algunas bacterias son estables. 3. La más utilizada es la que considera los recíprocos de ambos miembros de la ecuación de velocidad.60ºC. La velocidad de reacción catalizada por enzimas se incrementa con aumento de la temperatura. varía de una enzima a otra según la energía de activación de la reacción catalizada. Esta representación de doble recíproco. 5.Es una transformación algebraica de la ecuación de velocidad de MichaelisMenten.  Efecto de la temperatura sobre reacciones enzimáticas. en un intervalo en que la enzima es estable y permanece activa. 176 . La velocidad en muchas enzimas se duplica por cada 10ºC de aumento de temperatura (Q10 = 2). La relación entre el pH y la actividad de cualquier enzima depende del comportamiento ácido . b) El incremento de la velocidad de desnaturalización térmica de la enzima al sobrepasar una temperatura crítica.

Características. 3. El inhibidor puede combinarse con la enzima libre. viene determinado para una concentración constante del inhibidor. Como resultado se obtiene una familia de líneas rectas cuyo punto de intersección es común en el eje 1/Ve.=. Inhibición acompetitiva.INHIBICIÓN DE ENZIMAS. Inhibición acompetitiva. Inhibición competitiva. Experimentos que se repiten con una concentración diferente de inhibidor. 177 . Según la teoría de Michaelis . requiere concentraciones de sustratos mayores para que alcance la Vmax. Es decir. 5. La representación de un I competitivo incrementa la Km aparente de la enzima. La molécula inhibidor no resulta químicamente alterada por la enzima. Sin embargo se combina con el complejo E-S. Ha permitido obtener información sobre el mecanismo y las rutas de las catálisis enzimáticas. 6. 4. La enzima en condiciones normales cataliza la eliminación de 2 átomos de hidrógeno de los átomos de carbono metilénicos del succinato. debido a que el porcentaje de inhibición para una concentración de inhibidor constante disminuye al incrementarse la concentración del sustrato. para formar un complejo E-S-I. análogo al complejo E-S. El inhibidor competitivo no interfiere con la velocidad de ruptura del complejo E-S. la inhibición competitiva se reconoce experimentalmente. El inhibidor no se combina con la enzima libre y no afecta a su reacción con el sustrato. de modo que compite con el sustrato normal para unirse al centro activo. Formando un complejo enzima inhibidor (E-I) . 2. se define la constante del inhibidor (Ki). 7. El malonato presenta 2 grupos carboxílicos ionizados a pH 7. 1.Menten. como la constante de disociación del complejo E-I. 8. 2.  Tipos de inhibición. 3. Inhibición competitiva. El análisis cinético. pero no es deshidrogenado. 1. la cual no experimenta su transformación a producto. Inhibición no competitiva. la naturaleza de los grupos funcionales en el centro activo y la participación de grupos funcionales en el mantenimiento de la conformación activa de la molécula de enzima. será mayor que la verdadera Km. Un ejemplo lo constituye la inhibición competitiva de la succinato deshidrogenasa por el malonato. la especificidad del sustrato. El Km aparente del S.

 Inhibición irreversible. 5. presentan características que le confieren papeles reguladores del metabolismo. La pendiente de las rectas permanece constante al aumentar la concentración del inhibidor. esencial para la catálisis. El agente se une de forma covalente y modifica de modo permanente a un grupo funcional. Es poco frecuente en las reacciones de un solo sustrato. En las gráficas de doble recíprocas las rectas difieren en pendiente. El valor de la intersección en el eje 1/Ve es mayor para la enzima inhibida que para su condición normal. Las enzimas que requieren iones metálicos para su funcionamiento son inhibidas no competitivamente por agentes quelantes como el EDTA. Esta inhibición es producida por los reactivos que pueden combinarse reversiblemente con algún grupo funcional de la enzima. 3. La Vmax decrece con aumento del inbidor. Generalmente deforman la enzima y no puede formarse el complejo E-S a una velocidad normal. El inhibidor interviene en un equilibrio reversible. Por lo anterior la Vmax disminuye en presencia del I y no cambia con la concentración del S. 1. 6. Son catalizadores biológicos. pero no comparten un punto común de intersección en el eje de la ordenada (1/Ve). 4. Existen dos tipos: Las enzimas alostéricas y las enzimas moduladas covalentemente. 1. que además de las propiedades que caracterizan a las enzimas. Se reconocen con facilidad en las gráficas de doble recíproca. 178 . Inhibición no competitiva. El inhibidor produce dos formas inactivas E-I y E-S-I 2. 7. Las enzimas con grupos SH son inhibidas no competitivamente por iones de metales pesados. 3. que se establece rapidamente con la enzima o con el complejo E-S. 2. que sea esencial para mantener la conformación tridimensional catalíticamente activa de ésta. Sus efectos no se anulan al aumentar la concentración del sustrato. En la inhibición no competitiva el inhibidor puede combinarse con la enzima libre o con el complejo E-S.Características. Este inhibidor se une a un sitio de la enzima diferente al sitio activo. ENZIMAS REGULADORAS. Su estudio es importante porque permite obtener información respecto de los grupos funcionales catalíticos del centro activo.

Control de las enzimas alostéricas. Monod. Reacción determinante. también como modulador. según la naturaleza del modulador. constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas. El sustrato actúa. propuesto por J. 3. La inhibición producida por el modulador negativo no se ajusta a las inhibiciones conocidas y muestra una dependencia atípica de la Ve. Las enzimas alostéricas muestran dos tipos de control diferentes: Heterotrópico y homotrópico. 1. formando una red de control. Existen sistemas multienzimáticos donde el producto de la reacción actúa como inhibidor específico de una enzima situada al comienzo de la secuencia. et al. Estas enzimas reciben el nombre de enzimas alostéricas. 7. Esta enzimas contienen dos o más centros de unión para el sustrato. es decir. Presentan un sitio diferente al centro activo. Esta inhibición se asigna como inhibición por el producto final. que es irreversible en condiciones intracelulares. que aumentan su actividad catalítica y moduladores negativos que la disminuyen. Inicial de la reacción. Son enzimas oligoméricas. El centro alostérico es específico para la unión del modulador.  Enzimas homotrópicas. La modulación dependerá de cuántos sean los centros del sustrato que están ocupados. Constituye una estrategia de la célula para regular una ruta metabólica. Generalidades. inhibición feed-back o retroinhibición. polivalente. 8. 179 . Son inestables a 0ºC y estables a temperatura ambiente. 6. Ej: L-isoleucina es un modulador (-) para la treonindeshidratasa. desde la etapa inicial y así lograr la máxima economía de metabólitos. pueden estar conectados por una o más enzimas polivalentes. La actividad catalítica de la enzima es modulada por la unión no covalente de un metabólito específico a un centro de la proteína. Cuando la enzima presenta un modulador específico es monovalente y cuando hay más de uno. diferente al centro catalítico. no cumpliendo con la teoría de Michaelis-Menten. 9. Dos o más sistemas multienzimáticos. 2. Las enzimas pueden ser reguladas por moduladores positivos. Se asigna a la primera etapa en una secuencia de reacciones multienzimáticas. 5. al que se une reversiblemente y en forma no covalente al efector o modulador. Enzimas alostéricas. 4.

Proceso llamado desensibilización de la enzima. En estas condiciones la enzima se comporta según la cinética descrita por Michaelis-Menten. Algunas enzimas muestran un comportamiento opuesto. Su comportamiento cinético esta alterado por las variaciones de la concentración del modulador alostérico. Un modulador negativo baja la Ve de reacción a una concentración de sustrato saturante y constante. Cooperatividad positiva. Enzimas heterotrópicas. Es cuando las curvas sigmoidales son muy inclinadas. Una enzima alostérica puede perder su regulación por los moduladores. se asignan como enzimas K y las que afectan la Vmax. 2. mostrando una curva más aplanada. 4. 3. Características. Mientras que el modulador positivo producirá un incremento en la Ve.N-carbamil-L-aspartato + PPi 180 . La curva sigmoidal ímplica que la unión de la primera molécula de sustrato con la enzima intensifica la unión de las moléculas de S subsiguientes a los otros centros activos. Un modulador negativo. debido a que un leve aumento en la concentración del sustrato. la unión del sustrato provoca un descenso en la unión de las moléculas de sustrato subsiguientes. que la enzima no regulada.  Cinética de las enzimas alostéricas. como enzimas M. Son estimuladas o inhibidas por un modulador diferente a la del sustrato. sin afectar su actividad catalítica. Ejemplo enzima alostérica. Las enzimas alostéricas que responden a moduladores (+) y (-) con cambio de la Km aparente. La enzima en estas condiciones es menos sensibles a cambios pequeños de la concentración de sustrato y se aproxima a la saturación más lentamente. La más estudiada es la Aspartato-transcarbamilasa. Cooperatividad negativa. producirá un incremento en la Km aparente y el modulador positivo un descenso de ésta. 1. puede provocar una aceleración de la velocidad de la catálisis. Las enzimas homotrópicas muestran una curva sigmoidal en las gráficas de Ve de Michaelis-Menten. conocida como ATCasa. que cataliza la reacción: Fosfato de carbamilo + L-aspartato -------.

para entregar fosforilasa b. forma activa y la fosforilasa b menos activa. Estos grupos fosfatos presentes en las formas a. Este modelo propone una sintonización más fina de la actividad de la enzima alostérica. donde cada una puede experimentar cambios secuenciales individuales en su conformación entre los extremos de todo o nada. Ej: glucógeno fosforilasa de los tejidos animales. 181 . El CTP.Que corresponde a la etapa inicial de la biosíntesis del nucleótido de pirimidina (CTP). cada uno con su propia actividad catalítica intrínseca. que cataliza la degradación del polisacárido de reserva glucógeno en glucosa -1-fosfato. Mecanismos de actividad reguladora de las enzimas alostéricas. y Modelo de simetría. alterar la actividad del centro catalítico. Esta enzima presenta dos formas. Establece que la unión de la primera molécula de sustrato incrementa la tendencia de las restantes subunidades a experimentar transición a la forma de elevada afinidad. 1. Modelo propuesto por D.E. a través de dos modelos: Secuencial y el de Simetría. y Modelo secuencial. producto final actúa como modulador negativo de la ATCasa. Monod et al. Hallándose todas las subunidades en estado de baja o elevada afinidad. Cuya explicación se ha obtenido de los estudios con la hemoglobina. La fosforilasa a es una proteína oligomérica con 4 subunidades principales. puede reactivarse por la acción de la fosforilasa-quinasa 4. la fosforilasa a. Koshland. 5. 3. a través de un efecto de todo o nada. Características. que invierte el efecto inhibidor del CTP. Por tanto la actividad de la fosforilasa del glucógeno es regulada por enzimas que desplazan el equilibrio entre sus formas activa e inactiva. Aplicable a las enzimas alostéricas que poseen multiples subunidades y que se suponen que existen en dos conformaciones diferentes. La fosforilasa b. Pueden existir diversos estados de conformación intermedios.  Modulación covalente de las enzimas reguladoras Las formas activas e inactivas son interconvertibles por modificación covalente de sus estructuras que son catalizadas por otras enzimas. Estudia los mecanismos moleculares mediante los cuales la unión del modulador al centro regulador puede. Modelo propuesto por J. Cada una con serina fosforilada en su OH. pueden separarse por la fosforilasafosfatasa. 2. Un modulador positivo de esta enzima es el ATP.

que puede presentarse en una sola especie de organismo e incluso en una sola célula. Se pueden separar por electroforesis en gel de los extractos celulares. Características. ISOZIMAS. Tiamina (Vitamina B1) y pirofosfato de tiamina. 2. Su función en vegetales y microorganismos no está claro. Pepsina. 3. llamado antiguamente cocarboxilasa. tripsinógeno y quimotripsinógeno. E y K. D. tripsina y quimotripsina. Los animales superiores las adquieren en su mayor parte en forma exógena. Formas múltiples de una enzima determinada. VITAMINAS .COENZIMAS Sustancias vitales para muchas formas de vida. Ej: La lactato -deshidrogenasa.ACTIVACIÓN COVALENTE DE LOS ZIMOGENOS. aparece en 5 formas isozimicas diferentes en los tejidos de la rata. Las isozimas difieren en su composición en aminoácidos y por tanto en los valores de pH isoeléctricos. Las vitaminas hidrosolubles funcionan como coenzimas y las liposolubles comprenden a las vitaminas A. que se sintetizan como zimógenos inactivos. Su deficiencia produce el beriberi en el hombre y polineuritis en las aves. pepsinógeno . Actúa como coenzima al promover la descarboxilación no enzimática del piruvato para dar acetaldehido y CO2. Actúan en pequeñas cantidades. 1. Se clasifican en dos grupos. Aparece en las células en su forma de coenzima activa ( el pirofosfato de tiamina). Constituida por una pirimidina sustituida unida por un puente metileno a un tiazol. 182 . Tipo de regulación enzimática que cataliza los precursores inactivos de las enzimas (zimógenos). Se precisa en la dieta de la mayor parte de los vertebrados y en algunos microorganismos. No actúan como componentes de las coenzimas. las hidrosolubles y liposolubles.  Clasificación. El pirofosfato de tiamina funciona como coenzima en las reacciones catalizadas en las que se separan grupos aldehídos y/o se transfieren en el metabolismo de los glúcidos. Ej. Su importancia biológica se presentó debido a que algunos organismos no las sintetizan y deben adquirirlas exogenamente. para dar las formas activas.

183 . Las enzimas que necesitan estas coenzimas participan en la degradación oxidativa del piruvato. Es un factor de crecimiento en el perro y otros animales. También se conocen como coenzimas de piridina o nucleótidos de piridina. El aislado de la leche se asignó como lactoflavina y posteriormente riboflavina. Acido nicotínico (niacina) y nucleótido de piridina. Es sintetizada por los vegetales y la mayor parte de los animales. Existen dos coenzimas que contienen una amida del ácido nicotínico (nicotinamida). 3. La deficiencia de tiamina en la dieta de los animales experimentales. Corresponde a un derivado de la isoaloxacina. según el tejido. llamadas deshidrogenasas dependientes de la piridina. porque es un componente de la nicotina del tabaco. Actúan como coenzimas de un gran número de oxidorreductasas. Se aisló en los huevos y en la leche. Riboflavina (Vitamina B2) y flavín-dinucleótido. rojas o verde. 6. En la mayor parte de las enzimas el flavín-nucleótido se une fuertemente en forma no covalente. 4. un alcaloide tóxico (niacina). Su carencia produce pelagra en el hombre y lengua negra en el perro. como consecuencia de una reducción reversible del anillo isoaloxacínico en el ciclo catalítico de las flavoproteínas. 1. como componente esencial. 5.nucleótido (TPN). actúan como grupos prostéticos de las enzimas de oxido-reducción. El dinucleótido de nicontínamida y adenina (NAD) ó difosfo-piridín . a partir de precursores como el triptofano . 1. A excepción de la succinato-deshidrogenasa. Los flavín-nucleótidos. Características.4. Características. así como en el transporte de electrones. 2. Ej: cerebro en ratas y no así en el tejido muscular. fue afirmada con los descubrimientos de las coenzimas FAD y FMN. Las formas oxidadas de estas coenzimas son de color amarillo. también llamado trifosfo-piridín . conocidas como flavoenzimas o flavoproteínas. pero no por los animales. muestra una disminución no uniforme de la utilización del piruvato. 2. Una característica de los flavín-nucleótidos es que pueden reducirse para dar FMNH2 y FADH2. La hipótesis de que los pigmentos amarillos actúan como coenzimas. Esta vitamina es sintetizada por todos los vegetales e incluso por algunos microorganismos. Se designa como ácido nicotínico. de los ácidos grasos y de los aminoácidos. donde el FAD se une covalentemente.nucleótido (DPN) y el fosfato de dinucleótido de nicontínamida y adenina (NADP).

Características. 6. DADP+). 4. Actúa como factor de crecimiento que contiene azúfre. 7. 2.SH. El Acetil Coa.dependientes son específicas. Vitamina B6 y Coenzima de piridoxina. La biotina protege a los animales de la toxicidad causada por la ingesta de la clara de huevo. Un átomo de H se transfiere como ión hidruro a la nicotínamida de la formas oxidadas de estas coenzimas (NAD+. 1. son el fosfato de piridoxal y el fosfato de piridoxamina. Estas coenzimas actúan en reacciones enzimáticas en que el grupo amino de los aminoácidos se transforma y transfiere. 8. Indispensable en la dieta de los vertebrados. Acido pantoténico y Coenzima A. ya sea para el NAD+ o del NADP+. Esta vitamina es sintetizada por las enterobacterias. que son los factores de crecimiento para las bacterias. Las formas coenzimáticas activas de la vitamina B6. Actúan como aceptores de electrones. la que se convierte en dos formas biologicamente activas: el piridoxal y piridoxamina. sólo cuando existe una supresión de la vitamina en la dieta del animal. Las reacciones catalizadas por las piridín-nucleótidos deshidrogenasas son reversibles. Las deshidrogenasa piridín . 3. Se identificó como elemento esencial para prevenir una dermatitis. etc. en la oxidación del piruvato y en las acetilaciones biológicas. 5.El otro H se transfiere como ión H. durante la eliminación de átomos de hidrógeno procedentes de la molécula de sustrato. que como grupo prostético. llamada acridina. en la síntesis de los ácidos grasos.3. Se forma durante la oxidación enzimática del piruvato o de los ácidos grasos y a partir del acetato libre en presencia de la enzima acetil CoAsintetasa. es actuar como transportador de grupos acilos en las reacciones enzimáticas implicadas en la oxidación de los ácidos grasos. Posteriormente se identificó una molécula con iguales propiedades que se asignó como piridoxina. Las formas reducidas de NAD+ y NADP+ absorben a un máximo de 340 nm. La clara de 184 . La función de esta coenzima . para dar acetilcolina. En 1948 se identificó con el nombre de Coenzima A. reduciéndolas. Estas coenzimas se unen a la proteína de la deshidrogenasa en forma débil y por ello funcionan más como sustrato. Biotina y biocitina. Es sintetizado por los vegetales y microorganismos. puede reaccionar con aceptores de grupos acilos Ej: colina.

También llamada ácido ascórbico .6-dimetilbenzimi. y que actúa como transportador intermediario de grupos hidroximetilos. 185 . Vitamina C.huevo induce una deficiencia de la vitamina. El cianuro es un componente esencial de esta vitamina. También llamado ácido tiótico. el ácido lipoico (disulfuro cíclico) y su forma de cadena abierta reducida. El ácido lipoico. a partir de glucosa y otros precursores. Vitamina cuya deficiencia causa en los mamíferos disminución en el crecimiento y aparición de diversas formas de anemia. 2) ácido p-aminobenzoico y 3) ácido glutámico. que presenta actividad de vitamina C. Presenta dos componentes característicos: El sistema de anillos de corrina. sólo ciertos microorganismos. formando el compuesto biotinil-lisina o biocitina. Acido lipoico. Esta formada por : 1) Una pteridina sustituida. Es un potente reductor. Animales y vegetales pueden sintetizar esta vitamina. El ácido fólico se convierte por reducción en su forma coenzimática. se precisa en la dieta de algunos vertebrados como el hombre. Además actúa como grupo prostético de la enzima propioni l. Vitamina que se conoce como cianocobalamina. La mayor parte de los animales y vegetales la sintetizan.CoA carboxilasa. Vitamina B12 y Coenzima B12. Su deficiencia es causa de la anemia perniciosa. por la presencia de una proteína. formilo o metilos. el ácido dihidrolipoico. La vitamina B12 es esencial para la maduración normal y el desarrollo de los eritrocitos. pierde protones y se transforma en ácido deshidroascórbico. la avidina que se une a la biotina e impide su absorción en el intestino. parecido a la porfirina de la hemoglobina y el ribonucleótido 5. La función de la biotina es participar en la transferencia enzimática e incorporación del CO2. el ácido tetrahidrofólico (FH4). Acido fólico y Coenzimas. El sintoma bioquímico más importante es el impedimento de la biosíntesis de purinas y de la timina. es decir. En los tejidos vegetales y animales se presenta en grandes cantidades a diferencia de otras vitaminas hidrosolubles. Esta vitamina presenta dos formas.dazol. actúa como coenzima de la decarboxilación oxidativa del piruvato y otros alfa-oxoácidos. La coenzima B12 es esencial para las enzimas que desplazan H+ a un aceptor y reciben de éste un grupo OH.

Vitamina E. donde la K2 sería la más activa. Su carencia produce enfermedad en los huesos con arqueamiento de éstos y el pecho de paloma. D. Comprenden a las vitaminas A. y vitamina A2 ó retinol 2. sino que también a los carotenoides abundantes en los vegetales. entre éstos los más importantes son la vitamina D2 (ergocalciferol) y la vitamina D3 (colecalciferol). No se las ha encontrado una función específica como coenzimas. Sin embargo se ha descubierto que los tocoferoles presentan actividad anti . Las necesidades de esta vitamina son satisfecha por íngesta de hortalizas. Vitamina K. cuando se hallan expuestos al oxígeno molecular. E y K. Factor nutritivo necesario para la coagulación de la sangre. Su deficiencia produce la incapacidad del hígado de sintetizar la enzima proconvertiva involucrada en la síntesis de protrombina. precursor de la trombina. 186 . Se aisló del germen del trigo y se asignó como tocoferol. Su función aún no está clara. La actividad de la vitamina A en mamíferos no sólo se debe a los retinoles. Aparece en dos formas estructurales: Vitamina A1 o retinol 1. donde el anillo B se ha roto. distrofia muscular. donde los niños no se exponen a la luz solar. que es la forma encontrada en los mamíferos. los riñones degeneran. la piel se seca. necrosis del hígado. Estas pueden ser consideradas como esteroides. La vitamina D se forma a partir del precursor 7-deshidrocolesterol de los animales. que impiden la autooxidación de los ácidos grasos muy insaturados. Su deficiencia produce en ratas infertilidad. Se han aislados varios componentes con actividad de vitamina D.Vitaminas liposolubles Todas estas vitaminas son compuestos derivados de isoprenoides. que se presenta en los mamíferos y peces marinos. Estos se convierten en vitamina A por reacciones enzimáticas en la mucosa intestinal y en el hígado. que se convierte en colecalciferol por la irradiación solar. Presenta dos formas. Se presenta en inviernos prolongados.oxidantes. es decir. La carencia de esta vitamina produce deficiencia en el crecimiento de los individuos. Vitamina D. Vitamina A. común en los peces de agua dulce. degeneración de los riñones. Su función principal radica en el ciclo visual. En vegetales el tocoferol más activo y abundante es el alfa tocoferol.

explicar. 10. ¿Cómo definiría la constante de Michaelis. 8. Exponga el mecanismo de función de cualquier coenzima. 9. Explique la diferencia entre inhibidores. 5. Km de una enzima?. competitivos acompetitivos. incluyendo estructura química y su exposición. y de un ejemplo de cada uno. 2. 6. ¿Por qué tiene importancia el valor de Km en las reacciones enzimáticas? 7. explique sus características 1. 4.TEST DE EVALUACIÓN ¿Cuál Es la naturaleza de una enzima y Cómo puede definirse? Explique brevemente como se clasifican las enzimas Describa las funciones de las enzimas ¿Qué es el centro activo y Qué es un cofactor? ¿Qué papel desempeña la formación de un complejo enzima ± substrato en la acción de una enzima?. 3. ¿Qué son las enzimas alostéricas?. no competitivos. Nombre las coenzimas que intervienen en reacciones de oxido reducción en el cuerpo. 187 .

Reconocer la índole esencial de la clorofila en la reacción a la luz de la fotosíntesis. 3. Delinear las reacciones esenciales en el ciclo de Krebs. de grasas en glicerol y ácidos grasos. 2. 7. Explicar el número total de moles de ATP formados en las vías de Embden-Meyerhof y Krebs. 8.UNIDAD N° 10 METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. 5. El proceso por virtud del cual material alimenticio complejo se cambia a moléculas simples se llama digestión. Estas substancias entran en el cuerpo con el alimento y de ordinario no pueden ser empleadas directamente en la forma como son ingeridas. Describir el proceso de glucogénesis. Reconocer la relación entre las vías de monofosfato cte hexosa y de Embden-Meyerhof 9. Delinear las reacciones esenciales en la reacción de fotosíntesis en la obscuridad. 4. Describir los procesos de digestión y absorción de carbohidratos. 10. 188 . relativamente simples. Reconocer los factores que intervienen en el control de la concentración normal de glucosa en sangre. lípidos. proteínas y ácidos nucleicos. Conocer el papel de hormonas en el control de la glucemia. La digestión incluye hidrólisis de carbohidratos en monosacáridos. En los capítulos precedentes sobre bioquímica hemos considerado la química de carbohidratos. Reconocer las reacciones esenciales de la vía de Ernbden-Meycrhof 6. y proteínas en aminoácidos por acción de hidrolasas o enzimas hidrolíticas. Antes que el alimento pueda ser absorbido y utilizado por el cuerpo puede desintegrarse en moléculas pequeñas.

lactasa y maltasa rompen estos disacáridos en sus monosacáridos constitutivos. el primero de los líquidos digestivos. jugo pancreático. Las enzimas más importantes que existen en el jugo intestinal son aminopolipeptidasas y dipeptidasas. Esta enzima rompe el almidón en maltosa. la leche contiene lactosa. que es secretado por varias pequeñas glándulas tubulares localizadas en las paredes del estómago del estómago. El jugo gástrico es una solución de color amarillo pálido fuertemente ácida que contiene las enzimas pepsina y lab o renina. y las tres enzimas que rompen los disacáridos. Como esta enzima tiene poco tiempo para actuar sobre los almidones en la boca. sacarasa. su actividad principal tiene lugar en el estómago antes de ser inactivada por el contenido gástrico ácido. Durante el proceso de digestión el alimento se mezcla con el jugo gástrico. La saliva contiene mucina. completando así la digestión de los carbohidratos. Sacarasa. jugo intestinal. 189 . quimotripsina y carboxipolipeptidasa. Las proteasas pancreáticas son tripsina.DIGESTION  Digestión salival El alimento que entra en la boca es desintegrado en porciones menores por la masticación y se mezcla con la saliva.  Digestión gástrica Cuando el alimento es deglutido pasa por el esófago hacia el estómago. mientras que la lipasa pancreática se llama esteapsina. y la maltosa proviene de la digestión parcial del almidón por tialina y amilopsina. Las funciones más importantes de la saliva son humedecer y lubricar el alimento para iniciar la digestión del almidón hasta dextrinas y maltosa. Hay enzimas en el jugo pancreático capaces de digerir proteínas.  Digestión intestinal El quimo ácido es neutralizado por la alcalinidad de tres jugos digestivos. La pepsina inicia la hidrólisis de grandes moléculas proteínicas mientras que el lab convierte la caseína de la leche en una proteína soluble. lactasa y maltasa. grasas y carbohidratos. que pasa a través del píloro y penetra en el intestino. y tialina. La acción mezcladora de la musculatura del estómago y el proceso de digestión originan una mezcla líquida llamada quimo. El azúcar de caña es la fuente principal de sacarosa dietética. que cataliza la hidrólisis de almidón en maltosa. La enzima amilopsina del jugo pancreático es una amilasa muy similar parecida a la tialina de la saliva. una glucoproteína que hace viscosa la saliva. y bilis en la primera parte del intestino delgado conocida como duodeno.

el metabolismo de los carbohidratos es esencialmente el metabolismo de la glucosa. La galactosa se absorbe más rápidamente que la glucosa. Después de una comida ordinaria la glucosa en sangre alcanza valores hiperglucémicos. provocando un estado temporal de hiperglucemia. La fructosa y la galactosa son fosforiladas por enzimas hepáticas y se convierten en glucosa. pero se normaliza por los siguientes procesos: 1. que no posee una membrana inerte. Hay unos cinco millones de vellosidades en el intestino delgado del hombre y cada vellosidad está ricamente provista de vasos linfáticos y sanguíneos. fructosa y galactosa son absorbidos directamente hacia el torrente vascular por los vasos sanguíneos capilares de las vellosidades. más rápidamente que la fructosa. Después de ingerir una comida que cóntiene carbohidratos. originando la hipoglucemia. o siguen vías metabólicas similares. Oxidación para producir energía 3. La glucosa en la circulación general normalmente se halla en concentración de 70 a 90 mg por lOO ml de sangre. que aumentan considerablemente la superficie eficaz de absorción. Por lo tanto. la glucemia aumenta. Hay muchos datos indicando que la mucosa intestinal tiene la propiedad de absorción selectiva. Almacenamiento a) como glucógeno b) como grasa 2. esta.ARSORCION Los monosacáridos glucosa. aunque probablemente intervenga un proceso de fosforilación. Los tres¶ monosacáridos son absorbidos con ritmo diferente. Las vellosidades son proyecciones digitiformes en la superficie interna del intestino delgado. EL AZUCAR DE LA SANGRE Después que los monosacáridos son absorbidos hacia el torrente vascular. En caso de ejercicio intenso o de ayuno prolongado la glucemia puede bajar mucho. Eliminación por los riñones 190 . Esto es lo que se llama la glucemia normal en ayunas. El mecanismo exacto por virtud del cual las hexosas son absorbidas por el intestino contra un gradiente de concentración no está bien comprobado. son transportados por la circulación porta al hígado.

por ejemplo. hay reacciones más específicas del hígado y de ciertas hormonas para regular el nivel de la glucemia. el hígado puede extraer glucosa del torrente vascular. Las hormonas se forman principalmente en las glándulas 191 . originándose tina hiperglucemia temporal. Estos cuatro procesos suelen controlar la hiperglucemia. el exceso es eliminado por los riñones. En el metabolismo hay muchas reacciones químicas relacionadas dependientes de enzimas. la glucosa puede convertirse en grasa y almacenarse en los depósitos lípidos. pero si se ingieren grandes cantidades de carbohidratos y la glucemia pasa de un promedio de 160 mg de glucosa por 100 ml. Si la glucemia sigue aumentando. rompiendo su glucógeno y formando glucosa a partir de otros materiales alimenticios como aminoácidos o glicerol. el hígado proporciona glucosa a la sangre. el hígado deja de mandar azúcar a la sangre y empieza a almacenarlo en forma de glucógeno. Los músculos también tomarán glucosa de la circulación para transformarla en glucógeno. Durante periodos de hiperglucemia.Factores que intervienen en la regulación de la concentración sanguínea de azúcar (glicemia) La acción de estos factores combatiendo la hiperglucemia se ilustra en la figura anterior. El hígado. El espacio entre las líneas verticales puede compararse a un termómetro con valores expresados en miligramos de glucosa por 100 ml de sangre. Durante el ayuno. Otro grupo importante de agentes reguladores es el de las hormonas. convirtiéndola en glucógeno para almacenamiento. La glucemia en la cual el riñón empieza a eliminar glucosa se denomina umbral renal y tiene un valor de 150 a 170 mg por 100 ml. Durante la absorción activa de carbohidratos desde el intestino aumenta la glucemia. funciona tanto para extraer azúcar de la sangre como para proporcionárselo. Además de los factores anteriores. o para oxidarla y producir energía. Para devolver estos valores a la normalidad. HORMONAS Y CONCENTRACION SANGUINEA DE AZUCAR Ya nos hemos referido a las propiedades y la acción de las enzimas. Al hígado le ayudan en este proceso de control varias hormonas.

hay muchos datos indicando que en el tejido hepático la insulina actúa controlando la fosforilación de la glucosa para formar 6-fosfato de glucosa. fue en 1922 cuando Banting y Best desarrollaron un método para obtener extractos activos de páncreas. En un individuo normal. llamadas también glándulas de secreción interna por cuanto sus secreciones difunden directamente al torrente vascular. La insulina suele inyectarse por vía subcutánea cuando se administra a los diabéticos. y no aparecen los síntomas que acabamos de señalar 192 . La acción enzimática es más específica que la acción hormonal. y el trastorno de este equilibrio es causa de anomalías metabólicas.endocrinas. La insulina disminuye la glucemia aumentando la conversión de glucosa en glucógeno hepático y muscular. Se cree que la molécula nativa consiste en cuatro cadenas con peso molecular de 12000. o endocrino. En la regulación de un proceso corporal una hormona probablemente controla varias reacciones específicas catalizadas por enzimas. que constituye la primera etapa en la producción de glucógeno. el resultado es la diabetes sacarina. se ha descrito una molécula formada por dos cadenas de aminoácidos con peso molecular de 6000. porque las enzimas proteolíticas del tubo digestivo la hidrolizan y suprimen su activdad. Si el páncreas no produce suficiente insulina. regulando la oxidación de glucosa por los tejidos. En ausencia de insulina el fracaso de los mecanismos de almacenamiento provoca un aumento neto de la glucemia. Más recientemente. En el músculo y en el tejido adiposo la insulina actúa aumentando el transporte de glucosa a través de membranas hacia las células. no es eficaz administrada por la boca. En ausencia de un aporte adecuado de insulina. y los factores que intervienen en la acción de una hormona parecen guardar relación con la acción de otras hormonas. Como se trata de una proteína. La glucosa suele eliminarse con la orina cuando la glucemia pasa del valor de umbral renal. que a veces es mortal. También. Se obtuvo cristalizada en 1926. En poco tiempo pudo disponerse de insulina en cantidades suficientes para tratar los diabéticos. gracias al resultado de los brillantes trabajos de Sanger y colaboradores. Cuando se inyecta la cantidad adecuada de insulina se regula adecuadamente el metabolismo de los hidratos de carbono. y la fuerte acidosis que resulta de la ausencia de insulina provoca el coma diabético.  Insulina Aunque ya en 1889 se demostró que la extirpación del páncreas de un animal provocaba diabetes sacarina. Diabetes sacarina. la transformación de glucosa extracelular en 6-fosfato de glucosa intracelular está retrasada. Algunos de estos son ácidos. los procesos celulares más importantes dependen de un equilibrio hormonal. El trastorno de la oxidación de los hidratos de carbono origina un exceso de compuestos cetónicos. y evitando la desintegración de glucógeno hepático para proporcionar glucosa.

con peso molecular de aproximadamente 3500. estimula la función de las hormonas de la corteza suprarrenal y su acción sobre la glucemia. cuya producción aumenta por acción del glucagon. y se elimina glucosa con la orina. Estas hormonas. Se trata de un polipéptido constituido por una serie conocida de aminoácidos. se comprende fácilmente que la 193 . pero al mismo tiempo estimula la producción de insulina por el páncreas.  Hormonas corticosuprarrenales Las hormonas como cortisona y cortisol son producidas por la capa externa o corteza de la glándula suprarrenal. la ACTH. La secreción continuada de adrenalina tiene lugar por acción de emociones fuertes como el miedo o la ira. La ACTH. la hormona de crecimiento. Además de causar hiperglucemia. Este mecanismo muchas veces se utiliza como función de urgencia para brindar instantáneamente glucosa destinada a facilitar el trabajo muscular. La hormona de crecimiento hace que el hígado aumente su producción de glucosa. que interviene en la conversión en el hígado del glucógeno en glucosa libre. Glucagon El glucagon es una hormona producida por las células alfa del páncreas. convirtiendo el glucógeno muscular en ácido láctico. La hormona diabetógena.5¶cíclico (AMP). En general. aumenta la concentración sanguínea de ácido láctico. y de una acción equilibrada de varias hormonas. y también interviene en la activación de fosforilasa. El glucagon aumenta la glucemia incrementando la actividad de la enzima fosforilasa hepática. con liberación de glucosa. Estimula una enzima para producir AMP cíclico a partir del ATP. La adrenalina antagoniza la acción de la insulina. La activación de la fosforilasa depende de la presencia del compuesto adenosinmonofosfato 3¶. Aunque el control global de la glucemia depende de la acción del hígado.  Adrenalina (epinefrina) Esta hormona es producida por la parte central o médula de las glándulas suprarrenales.  Hormonas de la hipófisis anterior De las muchas hormonas secretadas por el lóbulo anterior de la hipófisis. 1 La hiperglucemia resultante muchas veces supera el umbral renal. por cuanto provoca glucogenólisis en el hígado. las hormonas corticales son antagonistas de la insulina. actúan sobre el metabolismo de los hidratos de carbono. hormona adrenocorticotrópica. Por lo tanto. y la diabetógena afectan la glucemia. especialmente las que tienen un átomo de oxígeno en posición 11. Su acción es compleja y no la conocemos bien. inyectada al animal provoca diabetes permanente y agotamiento del tejido insular del páncreas. estimulan la producción de glucosa en el hígado incrementando la gluconeogénesis a partir de aminoácidos.

GLUCOGENO El glucógeno es un polisacárido con estructura ramificada. la insulina interviene en la acción de la glucocinasa para fosforilación de glucosa a 6-fosfato de glucosa. mientras que la conversión de glucógeno en glucosa se denomina glucogenólisis. Como ya señalamos.  Glucogénesis El proceso de glucogénesis no es una simple conversión de glucosa en glucógeno. pero el glucógeno. muscular no es convertido tan fácilmente en glucosa como el glucógeno hepático. En presencia de una enzima ramificadora y de la enzima transglucosilasa de UDPG-glucógeno.6 en los puntos ramificados.4 y con enlaces -1. pero puede llegar a contener hasta 400 g. Normalmente este órgano contiene aproximadamente l00 g de glucógeno. El 1-fosfato de glucosa reacciona con trifosfato de uridina (UTP) para formar un nucleótido activo. el uridín-trifosfato de glucosa (UDPG). la glucosa en exceso se almacena en el hígado como glucógeno. El 6-fosfato tic glucosa luego se convierte en 1-fosfato de glucosa con ayuda de la enzima fosfoglucomutasa. compuesta de cadenas lineales de unidades de glucosa reunidas por enlaces -l. Durante la absorción de los carbohidratos. Esas reacciones pueden representarse corno Sigue: 194 . las moléculas de glucosa activadas del UDPG se reúnen con enlaces glucosídicos para formar glucógeno. El glucógeno del hígado se convierte rápidamente en glucosa.insulina desempeña un papel esencial en el proceso normal. y sirve como reservorio del cual puede obtenerse glucosa si la concentración sanguínea de azúcar cae por debajo de la normal. La formación de glucógeno a partir de la glucosa se llama glucogénesis. y es factor importante en el control de la diabetes sacarina. Los músculos también almacenan glucosa como glucógeno.

fosforilasa b. en la siguiente forma: La cinasa de fosforilasa b es activada por el AMP-3¶. que rompe los enlaces glocosídicos 1. la reacción es iniciada por acción de la enzima fosforilasa. Glucogenólisis El proceso de glucogenólisis libera glucosa hacia la sangre para conservar la glucemia durante periodos de ayuno y proporcionar energía para la contracción muscular.4 en el glucógeno.5¶-cíclico. La fosforilasa b es convertida en la forma activa de la enzima por ATP en presencia de Mg+2 y cinasa de losforilasa b. La enzima fosforilasa existe en dos formas: una forma activa. y una forma inactiva. derivado del ácido adenílico. En el hígado. 195 . fosforilasa a.

por lo tanto. seguida en la aerobia. causa de la iniciación de la glucogenólisis. Según vimos antes. Esta enzima es activada por la adrenalina y el glucagon que. Estas reacciones pueden ilustrarse así: OXIDACION DE LOS CARBOHIDRATOS En el cuerpo la glucosa finalmente es oxidada para formar CO2 y H2O.El AMP-3¶. puede convenirse en glucógeno o en glucosa libre. que es utilizado en el ciclo de Krebs. con liberación de energía. el glucógeno muscular no puede servir como fuente de glucosa sanguínea. por lo tanto. activan indirectamente la fosforilasa. La parte principal de la energía disponible por oxidación de la molécula de glucosa es liberada a nivel del ciclo de Krebs. Esta enzima no existe en el músculo. la 6-fosfatasa de glucosa. o puede ser metabolizado por varios mecanismos o vías. Las dos vías principales de metabolismo del 6fosfato de glucosa son la anaerobia. 196 . puede estar formado por fosforilación de la glucosa bajo control de la insulina. El 6-fosfato de glucosa es un compuesto principal en el metabolismo de la glucosa. Otras enzimas facilitan la rotura a glucosa-1-fosfato. que queda sometida a la acción inversa de la fosfoglucomutasa para obtener 6-fosfato de glucosa.5¶-cíclico se forma a partir de ATP por acción de una enzima llamada ciclasa. o vía de Embden-Meyerhof. Una enzima específica del hígado. Una vez formado. actúa sobre el 6-fosfato de glucosa para producir glucosa. o ciclo de Krebs. pero la vía de Embden-Meyerhof es esencial para la formación de ácido pirúvico.

es convertido en fructosa-6-fosfato. Esta serie de reacciones han convertido la hexosa glucosa en un difosfato de hexosa. y a primera vista pueden ser causa de confusión. Estos compuestos glucogénicos se forman por el proceso de gluconeogénesis. En presencia de oxígeno. Substancias que no son los carbohidratos de los alimentos. La vía ahora se separa al romperse el difosfato de fructosa en dos monofosfatos de triosa (ver siguiente imagen). el 3-fosfato de 197 . o en condiciones aerobias. Otros estudios demostraron que una quinta parte del ácido láctico formado durante la glucólisis es oxidado para dar CO2 y agua. Constituyen ejemplos de estos precursores los aminoácidos glucogénicos. y el ácido láctico procedente de la contracción muscular. Se observó que cuando un músculo se contrae en medio anaerobio. Glucólisis La fácil disponibilidad de preparados musculares y su empleo en el desarrollo de la fisiología fue origen del estudio temprano de los cambios bioquímicos asociados con la contracción muscular. este es fosforilado para dar fructosa 1. que pueden formar glucosa por reacciones reversibles del metabolismo. como el ácido pirúvico. vuelve a producirse glucógeno. mientras que las cuatro quintas partes restantes se convierten en glucógeno. Las reacciones que estudiamos antes pueden resumirse en el ciclo del ácido láctico. pueden convertirse en glucógeno. Uno de ellos. a su vez. desaparece el glucógeno y se forman ácidos pirúvico y láctico.  Vía anaerobia o de Embden-Meyerhof para la glucólisis Las reacciones químicas en las vías metabólicas como la de Embden-Meyerhof son detalladas y complejas. Cabe una comprensión mejor de esta y de otras vías metabólicas si consideramos la línea preliminar de las reacciones esenciales. y cualquiera de los productos de desintegración metabólica de la glucosa. o sea la conversión de precursores que no son carbohidratos en glucosa. y los ácidos pirúvico y láctico desaparecen. la porción glicerol de las grasas. La glucosa de cualquier origen se convierte en glucosa-6-fosfato que.6-difosfato.

La necesidad de ATP y su liberación en esta vía anaerobia los señalamos con las zonas sombreadas. se transforma primero en ácido 1. y otro para convertir la fructosa-6-fosfato en fructosa-l. con una ganancia neta de 2 moles de ATP. Por lo tanto. acaban siendo oxidados. con formación de CO2 y energía en forma de ATP. o dos moles de ATP por molécula de glucosa.3-difosfoglicérico y luego. La reacción del ácido 1. en ácidos 3-fosfo y 2-fosfoglicérico. El ácido pirúvico es un compuesto clave que puede reducirse dando ácido láctico o bien oxidarse en el ciclo de Krebs. Se necesita un mol de ATP para fosforilar la glucosa. Estas reacciones se llevan a cabo en el ciclo de Krebs que puede delinearse asi: 198 .6-difosfato. El último compuesto finalmente forma ácido fosfoenolpirúvico que es convertido en ácido pirúvico.gliceraldehido. se consumen 2 moles de ATP y se liberan 4 moles.3-difosfoglicérico para formar ácido 3-fosfoglicérico libera un mol de ATP por molécula de triosa. por cada mol de glucosa desintegrada en la vía de Embden-Meyerhof. y el ácido láctico proveniente del ciclo del ácido láctico o de la reducción del ácido pirúvico. La conversión de ácido fosfoenolpirúvico en ácido pirúvico también proporcionan dos moles de ATP por molécula de glucosa. sucesivamente.  Ciclo aerobio o de Krebs El ácido pirúvico formado en la vía de EMbden-Meyerhof.

que transfiere el grupo acetifico al ácido oxaloacético para producir el ácido tricarboxílico. incluyendo ácido fumárico y ácido málico.El ácido pirúvico de cualquier origen forma acetil CoA. como la conversión posterior del ácido fumárico en ácido málico. luego en ácido succínico y una serie de ácido dicarboxílico. enzimas y coenzimas del ciclo de Krebs se indican en el esquema siguiente: 199 . que es convertido en succinil CoA. Las estructuras químicas. de nuevo a ácido oxaloacético y queda completado el ciclo. incluye la adición electrofílica de H+. todos ácidos tricarboxílicos. El ácido oxalosuccínico pierde entonces CO2 para formar ácido -cetoglutárico. El ácido cítrico se transforma en ácido cis-aconítico. llamado ácido cítrico. luego en isocítrico y oxalosuccínico. La hidratación del ácido cis-aconítico a isocítrico.

La reacción global para conversión de ácido pirúvico a bióxido de carbono y agua puede escribirse así: 200 .

ó 30 moles de ATP por molécula de glucosa.0 Kcal. Cada molécula de glucosa sometida a la vía de Embden-Meyerhof libera ocho moles de ATP (seis moles de NADH2 formados en la conversión de gliceraldehido-3-fosfato en 1. Recuerde que al considerar el mecanismo de transporte de electrones en la fosforilación oxidativa. Por lo tanto. señaaba que la oxidación de NADH. VIAS ALTERNATIVAS DE OXIDACION DE CARBOHIDRATOS Hay otras vías. para oxidar los carbohidratos.. es oxidado en esta vía alternativa en la siguiente forma: 201 . y dos moles de ganancia neta de ATP formados directamente). aparte de la Embden-Meyerhof y la de Krebs. o NADPH1 (por vía de NADHI) siguiendo el sistema de citocromos proporciona tres moles de ATP por mol de NADH2.0 kilocalorías. que será usado en el trabajo muscular y para cubrir otras necesidades energéticas. o vía de fosfato de pentosa. La vía alterna más generalmente aceptada es la llamada desviación de monofosfato de hexosa.Los moles de ATP formados y el CO2 liberado en una vuelta del ciclo de Krebs se indican en zonas sombreadas. el ciclo de Krebs proporcionará 2 X 15. Comenzando con FADH2. Cuando una molécula de glucosa se oxida completamente libera 686. se forma un total de 38 moles de ATP por oxidación de una molécula de glucosa en los ciclos de EmbdenMeyerhof y de Krebs. esta serie de reacciones es capaz de almacenar aproximadamente 44 por 100 de las calorías disponibles en forma del compuesto ATP rico en energía. Como cada mol de ATP por hidrólisis proporcionará aproximadamente 8. el sistema proporciona dos moles de ATP por mol de FADH2. Por lo tanto. 6-fosfato de glucosa. Como cada mol de glucosa forma dos moles de ácido pirúvico. los 38 moles equivalen a 304.3-difosfoglicérico ácido.0 Kcal. El compuesto metabólico clave.

por virtud del cual las plantas convierten la energía solar para formar alimentos. es más compleja. Estos dos compuestos se transforman luego en otro de cuatro carbonos. FOTOSINTESIS Los carbohidratos se forman en las células vegetales a partir de bióxido de carbono y agua. y azúcares más complejos.El 6-fosfato de glucosa formado de cualquier origen es oxidado a 6fosfogluconolactona. y luego hasta ácido 6-fosfoglucónico. y el 3-fosfato de gliceraldehido de tres carbonos. Por ejemplo. El empleo de isótopos y trazadores radiactivos ha ayudado mucho a los investigadores en este campo. por pérdida del CO2. triosas. estos dos compuestos reaccionan para formar pentosas. En presencia de luz solar y clorofila. formándose 3-fosfato de gliceraldehido y más 6-fosfato de fructosa. localizado en los cloroplastos de las hojas verdes. Originalmente la reacción entre bióxido de carbono y agua para formar carbohidratos se representaba así: Este proceso. y la pentosa se transforma en otras dos pentosas. La reacción final incluye 5-fosfato de xilulosa y 4-fosfato de eritrosa. 5-fosfato de ribulosa. Aunque la fotosíntesis se representa como una reacción química simple. se llama fotosíntesis. Estos dos últimos compuestos se convierten en uno de siete carbones. incluye varios intermedios de las vías de fosfogluconato y de Embden-Meyerhof. 5-fosfato de xilulosa y 5-fosfato de ribosa. Este ácido es convertido en una pentosa. y el 6-fosfato de fructosa. La clorofila es un derivado de protoporfirina que contiene magnesio. fructosas. empleando oxígeno isótopo 180 202 . 7-fosfato de sedoheptulosa. el 4-fosfato de eritrosa. el pigmento verde de las hojas.

se comprobó que el oxígeno liberado durante la fotosíntesis proviene de las moléculas de agua y no del bióxido de carbono. Cuando se hace crecer una hoja verde en una atmósfera de 14CO2. en la glucosa y el almidón. el carbono radiactivo aparece muy rápidamente en un compuesto de tres átomos de carbono y un intermedio de cinco átomos de carbono. más tarde. 203 .como trazador.

Algunos de los electrones excitados fluyen desde la ferredoxina. que puede representarse así: El proceso fotoquímico es iniciado con absorción de luz por la clorofila. parte de la energía es liberada. Durante este ciclo. La reacción esencial que se produce es la fotofosforilación. y originan la reducción de NADP para producir NADPH2. que produce una molécula en estado excitado. Los electrones utilizados en la formación de NADPH2 y ATP son recuperados por una reacción en la cual los iones OH del agua forman oxígeno molecular y dan electrones a la clorofila siguiendo una cadena de citocromos. El proceso de la fosforilación fotosintética puede representarse de la forma siguiente: 204 . La reacción a la luz La reacción que incluye la conversión de energía luminosa en energía química se llama reacción a la luz. que se emplea para las reacciones de fijación de CO2 de la fotosíntesis. luego a pigmentos citocromos. de nuevo a la clorofila. en la cual varios electrones se han elevado desde su nivel energético normal a un nivel más alto en la estructura de doble enlace de la clorofila. Estos electrones excitados van de la clorofila a una proteína que contiene hierro. a una estructura de quinona llamada plastoquinona. Esta transformación de energía tiene lugar durante la fosforilación fotosintética y ocurre en los cloroplastos de las plantas. EL ATP también se utiliza en las reacciones de fijación de CO2 de la fotosíntesis. a través de pigmentos de flavina. acoplando en la reacción de ADP con P1 para formar ATP. la ferredoxina. y recuperan su nivel energético normal.

Este último compuesto puede convertirse en 6-fosfato de glucosa a través de 1. Este proceso incluye la incorporación de carbono en carbohidratos. más el bióxido de carbono. este es convertido en 3fosfogIiceraldehido.6-difosfato de fructosa y 6-fosfato de fructosa. La reacción a la obscuridad puede resumirse así: El 1. La reacción en la obscuridad Las reacciones de fotosíntesis que no dependen de la energía luminosa se han denominado reacción en la obscuridad.5-difosfato de ribulosa. que reacciona con 1-fosfato de eritrosa para formar 7-fosfato de seudoheptulosa. 5-fosfato de ribosa y 5fosfato de xilulosa. este reacciona con 3-fosfato de gliceraldehido para dar dos moléculas de ribosa. forman un complejo que se disocia en dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérico. El 3-fosfogliceraldehido también puede convertirse en fosfato de dihidroxiacetona. y requiere la energía de ATP y una cantidad de NADPH2 formada en la reacción con la luz. y finalmente. Las estructuras de estos compuestos y las enzimas que intervienen en la reacción de la obscuridad se indican en la parte inferior de la siguiente figura 205 . Las pentasas pueden convertirse en 1. en glucosa y polisacáridos.5-difosfato de ribulosa. fijación de carbono.

206 .

Exponga los factores que intervienen para frenar la hiperglucemia normal que tiene lugar después de una comida. Esta contracción muscular depende de la acción conjunta de varios sistemas en el metabolismo de los carbohidratos. El ATP es la fuente directa de energía para el trabajo muscular. En presencia de oxígeno. pierde ácido láctico. enzimas y coenzimas comunes. ¿Cuál es el valor normal de la glucemia en ayunas? ¿Cuáles valores podrían considerarse hipoglucémicos?. Algunas de las triosas y hexosas también intervienen en la vía Embden-Meyerhof. La reacción es fácilmente reversible. El glucógeno muscular desaparece durante este proceso. El compuesto rico en energía fosfato de creatina también cambia durante la contracción y la recuperación subsiguiente. cuando se forma más ATP por glucólisis. y la función del fosfato de creatina y de la glucólisis estriba en proporcionar ATP. Las flechas recta y curva con cabezas en ambos extremos indican que las reacciones son reversibles. y se restaura su capacidad de contracción. Como en cualquier momento solo hay una pequeña cantidad de ATP en el músculo. Resuma el proceso de digestión y absorción de los carbohidratos en el tubo digestivo. 2. indica compuesto rico en energía. El proceso de glucólisis proporciona ATP.Las relaciones entre la vía de monofosfato de hexosa y la reacción en la obscuridad son manifiestas por los compuestos. y el músculo sigue contrayéndose mientras persista algo de fosfato de creatina. el aporte de ATP necesario para el trabajo muscular se obtiene del fosfato de creatina. CONTRACCION MUSCULAR La contracción de las fibras musculares en condiciones anaerobias produce ácido láctico. y el fosfato de creatina y el ATP unen sus fuerzas en la contracción muscular. el fosfato de creatina se regenera. y finalmente causa fatiga muscular. el músculo recupera su glucógeno. 207 . cabe recordar que una unión directa entre nitrógeno y fósforo. el proceso de glucólisis y la recuperación del glucógeno muscular. TEST DE EVALUACION 1. ¿hiperglucémicos? 3. Durante la recuperación. lo cual ilustra las relaciones entrelazadas que existen entre los ciclos metabólicos de los carbohidratos. especialmente NADPH2. como existe en el fosfato de creatina.

Resuma las reacciones esenciales de la vía de Embden-Meyerhof para la glucólisis. Resuma las reacciones esenciales de la reacción en la obscuridad para fotosíntesis. Describa el proceso de glucogénesis. 5. aparte de la insulina. ¿Cuántas moléculas de ATP por molécula de glucosa se necesitan para la vía de Embden-Meyerhof. ¿Cuáles son los productos principales de la vía de monofosfato de hexosa? ¿Cómo se emplean en otras vías y ciclos? 15. ¿Qué es ei AMP-3¶. 10. 7. y cuántas moléculas se producen? 11. o vía de fosfato de pentosa. Resuma las reacciones esenciales del ciclo aerobio de Krebs. ¿Cuántos moles de ATP proporcionará una vuelta del ciclo de Krebs? ¿Por qué es tan grande este número en comparación con la vía de Embden-Meyerhof? 13. 18. 12. Explique la función de una de estas hormonas: 6. el destino del ácido láctico formado en el proceso de glucólisis? Detalle. Exponga el papel de la insulina en el control de la glucemia normal. Indique las reacciones esenciales de la vía de monofosfato de hexosa. ¿Cómo explican las reacciones del ciclo del ácido láctico. 9. 19.4. 17. ¿Cuál es la relación entre ATP y fosfato de creatina en la contracción muscular? 208 .5¶-cíclico? ¿Qué papel desempeña en la glucogénesis? 8. Explique cómo cualquiera de los tres compuestos formados en el esquema de fijación de CO de la fotosíntesis pudieran entrar en la reacción del ciclo de Embden-Meyerhof o el de Krebs. ¿Qué es la clorofila y cuáles son sus funciones en el proceso de fotofosforilación? 16. Resuma las reacciones esenciales de la reacción de la luz para fotosíntesis. Indique las hormonas. 14. que intervienen en el control de la glucemia.

especialmente por cuanto el valor calórico de las grasas es más del doble del correspondiente a los carbohidratos o las proteínas. El colesterol puede sintetizarse fácilmente por los tejidos. como el linoleico y el linolénico. ya que el cuerpo no puede sintetizarlos. Describir las reacciones que tienen lugar cuando se forman cuerpos cetónicos en el hígado. Explicar el número total de moles de ATP formados en la oxidación de un ácido graso. son componentes esenciales de los lípidos celulares que deben obtenerse de la dieta. 4. Por lo tanto. y actualmente es objeto de muchas discusiones. pues parece que exista una relación entre colesterol dietético. Delinear las reacciones que intervienen en la síntesis de ácidos grasos. Los ácidos grasos no saturados. Presentar la síntesis de colesterol y su relación con la aterosclerosis. 209 . Describir las reacciones que intervienen en la oxidación de ácidos grasos. Reconocer los lípidos normales de la sangre y su papel en el metabolismo y almacenamiento de grasa. En el capítulo precedente señalábamos que la energía para muchas de las actividades corporales proviene del metabolismo de los carbohidratos. Estos derivados lípidos también funcionan como componentes de membranas celulares. 7. 2. La grasa almacenada en los depósitos lípidos del cuerpo también representa una fuente rica de energía. las reservas principales de alimento en el cuerpo son de tipo carbohidrato o lípido. 8. y cloroplastos en las hojas verdes. 3.UNIDAD N°11 METABOLISMO DE LIPIDOS OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. Describir la correlación entre metabolismo de carbohidratos y metabolismo de lípidos. Describir el proceso de digestión y absorción de la grasa dietética. tejido nervioso. y la mayor parte de la energía que necesita la obtiene por oxidación de carbohidratos o grasas. glucolípidos y esteroles. 5. Estas últimas substancias no se almacenan en los depósitos lípidos. Aunque la fuente energética principal es la grasa. el metabolismo de lípidos también incluye fosfolípidos. concentraciones sanguíneas de colesterol y aterosclerosis. membranas de partículas subcelulares como microsomas y mitocondrias. 6. son constituyentes esenciales de tejidos que desempeñan importante papel en el transporte de grasa y en muchas reacciones metabólicas celulares.

jabones mono y diglicéridos. Al penetrar en el duodeno la hormona digestiva colecistocinina es secretada y pasa con la sangre a la vesícula biliar. hasta cierto plinto. La concentración normal en ayunas de los lípidos sanguíneos suele medirse en el plasma. y eliminación hacia el intestino. y por extracción de los depósitos grasos. Esta penetra en la circulación y estimula el páncreas para liberar jugo pancreático hacia el intestino. glicerol. Los valores medios para adultos jóvenes son los siguientes: Lípidos totales Triglicéridos Fosfolípidos Colesterol total mg / 100 ml 510 150 200 160 210 . por su efecto sobre la solubilidad de los ácidos grasos y por su acción directa en el proceso de absorción. que efectuará la lipasa pancreática. son eliminados por almacenamiento en los depósitos grasos. por síntesis. oxidación y eliminación. Los ácidos y las sales biliares son buenos detergentes. cuando los productos finales de la digestión de la grasa atraviesan la mucosa intestinal. Los fosfolípidos se rompen en sus estructuras componentes por acción de enzimas digestivas. se convierten nuevamente en triglicéridos. tienen conducta paralela a la del azúcar en sangre. LIPIDOS SANGUINEOS Los lípidos de la sangre. y llevados al hígado. Los lípidos de la sangre están cambiando de concentración constantemente. Su concentración aumenta después de una comida y se normaliza de nuevo almacenamiento. ABSORCION En el proceso de absorción. síntesis para producir componentes tisulares. Las sales biliares son esenciales para la absorción. que luego penetran en la circulación linfática. ya que se añaden lípidos por absorción desde el intestino. Otra hormona secretada cuando el quimo penetra en el duodeno es la secretina.DIGESTION En el adulto normal hay poca o ninguna digestión de grasa cuando el alimento pasa por boca y estómago. Los ácidos grasos de cadena corta pueden ser absorbidos directamente hacia la sangre. y también se resintetizan en la mucosa intestinal durante la absorción. oxidación para producir energía. La lipasa pancreática es activada por las sales biliares y rompe las grasas en ácidos grasos. que emulsionan las grasas preparándolas para digestión. estimulándola para vaciar su bilis en el intestino delgado.

Estas lipoproteínas se unen a las fracciones globulínicas y de las proteínas plasmáticas y son transportadas en esta forma. En una pequeña proporción de casos la obesidad depende de un trastorno de glándulas endocrinas. pueden almacenarse cantidades considerables de grasa alrededor de órganos como riñones. Las personas delgadas suelen ser más activas que las gordas. La mayor parte del alimento consumido por un adulto se utiliza para producir energía. pero por lo general resulta de comer más alimento que el que el cuerpo necesita. 211 . que está anormalmente aumentado en personas que están ganado peso y disminuye en los que lo están perdiendo. Se trata de un trastorno en el cual se almacenan cantidades excesivas de grasa en los depósitos corporales. Si intentan perder peso disminuyendo ingreso de alimento. y es metabólicamente activo. y necesitan menos calorías para cubrir sus actividades. Este control del peso puede depender del apetito. Sin embargo. Estos ácidos grasos libres se cree que son la forma más activa de los lípidos para el metabolismo. unidos a la fracción albúmina del plasma para su transporte. hay individuos que pueden conservar la obesidad o aumentar su peso incluso con una dieta pobre en calorías. convirtiendo el glucógeno en grasa y liberando ácidos grasos para otros tejidos como fuente de energía. Este tipo de grasa de depósito actúa como sostén para los órganos y ayuda a protegerlos de toda lesión. Un tipo está formado casi totalmente por glóbulos de grasa. Estudios recientes utilizando microscopio electrónico demuestran la existencia de dos tipos principales de grasa almacenada. Esta combinación de balance endocrino. y el alimento en exceso para las necesidades energéticas del cuerpo se almacena como grasa. Hay siempre en la sangre una pequeña cantidad de ácidos grasos no esterificados (NEFA). Su concentración se modifica al movilizarse grasa de los depósitos lípidos y por acción de varias hormonas. intensidad de metabolismo y diferencia en las calorías necesarias todavía no la conocemos muy bien. sin embargo. El segundo tipo contiene muchas células y una circulación sanguínea más extensa. conservan un peso bastante constante por largo tiempo. Obesidad. fosfolípidos. y pueden comer cantidades mayores de alimento sin aumentar de peso.Los triglicéridos. Muchas personas parecen comer todo lo que quieren y. Sin embargo investigaciones recientes han puesto en duda esta explicación simple de la comida excesiva como único factor causa de obesidad. suele llamarse tejido adiposo. pulmones y bazo. corazón. disminuye la intensidad de su metabolismo. ALMACENAMIENTO DE GRASA Las grasas a veces pueden salir de la sangre almacenándose en diversos depósitos lípidos. y tiene las características de un depósito de almacenamiento. y colesterol del plasma se combinan con la proteína. Al parecer. Cuando se almacena grasa debajo de la piel. formando complejos de lipoproteína.

5¶-cíclico. como la grasa de la leche. o sea la hidrólisis de los triglicéridos dando ácidos grasos libres. del protoplasma y de los tejidos en diversas partes del cuerpo. El tejido adiposo que se almacena alrededor de los órganos del cuerpo no contiene la misma proporción de ácidos grasos saturados o insaturados que la grasa del alimento. en la coagulación de la sangre y en el transporte de lípidos por la misma.5´-cíclico Lipasa activada + ADP + Triglicéridos Acidos grasos libres + Glicerol 212 . también se halla bajo control de hormonas y de AMP-3¶. El órgano más importante de la economía que se ocupa de la síntesis lípida es el hígado. Cinasa de Proteína Lipasa no activada + ATP AMP 3´. también debe ser sintetizado. y la cera del oído son ejemplos de lípidos sintetizados a partir de las grasas del alimento. las cadenas de ácidos grasos. También intervienen en funciones especializadas. por lo tanto. alargando o acortando. Es capaz de sintetizar fosfolípidos y colesterol. LIPOLISIS La lipólisis. saturando o insaturado. Otro fosfolípido esencial es la cefalina. glucolípidos y esteroles son constituyentes esenciales de las células. diversos esteroles y el aceite natural de la piel. Grasas y aceites especiales del cuerpo. y de modificar todas las grasas de la sangre. La lecitina se utiliza para transportar grasas a los diversos tejidos y puede intervenir en su oxidación. factor vital en la coagulación de la sangre. por ejemplo.SINTESIS DE LIPIDOS TISULARES Lípidos como fosfolípidos.

Hormonas como la adrenalina y el glucagon estimulan la producción de AMP3¶. Intervienen cinco reacciones en la conversión de un ácido graso de cadena larga en una CoA derivada con dos carbonos menos y una molécula de acetil CoA. La porción glicerol de las grasas se fosforila en el hígado para formar glicerofosfato. que entran en el ciclo de Krebs para formar CO2. y se ha confirmado la teoría de Knoop. son oxidados completamente proporcionando CO2. En lugar de ácido acético. Glicerol glicerocinasa ATP ADP Glicerofosfato NAD glicerocinasa fosfato de dihidroxiacetona NADH2 Ambos productos pueden entrar en la vía de Embden-Meyerhof del metabolismo de los carbohidratos. Las moléculas de acetil CoA. establecieron que los ácidos grasos eran oxidados en el carbono beta. La oxidación de los ácidos grasos tiene lugar en una serie de reacciones que requieren varias enzimas y cofactores. por lo tanto. OXIDACION DE ACIDOS GRASOS Los ácidos grasos nacidos de la desintegración de cualquier lípido. con producción de acetilcoenzima A. En los últimos años se han descubierto las reacciones detalladas. H20 y energía. que después es oxidado a fosfato de dihidroxiacetona. con la consiguiente separación de fragmentos de dos carbonos. mientras que las prostaglandinas disminuyen las concentraciones de AMP-3¶. lo cual reducía un ácido graso de 18 carbonos a un ácido de dos carbonos. En su teoría de la beta-oxidación afirmaba que se separaba ácido acético en cada etapa del proceso. en 1904. así como sus enzimas y cofactores.5¶-cíclico y. el proceso de la lipólisis. Las investigaciones iniciales de Knoop. agua y energía. pero especialmente de grasas.5¶-cíclico y el ritmo de la lipólisis. el compuesto clave en las reacciones es acetil CoA. Esas reacciones se resumen en el esquema siguiente: 213 .

La acetil CoA entra en el ciclo de Krebs para formar CO2 y H20 y energía. El grupo hidroxilo del átomo de carbono es oxidado por una deshidrogenasa. Durante la oxidación de ácido palmítico. insatura el ácido graso. El nuevo derivado de ácido graso y coenzima A no tiene que ser activado. El ácido palmítico necesitarla siete vueltas del ciclo para formar 8 moles de acetil CoA. sino que penetre directamente en el ciclo y vuelve a perder una molécula de acetil CoA. El derivado oxidado más la coenzima A se rompe. se formarían 7 moles de FADH2 y 7 de NADH2. 214 .La primera reacción inicia la serie e incluye la activación de una molécula de ácido graso por conversión en un derivado de coenzima A. con FAD como coenzima. Como puede recordarse considerando la oxidación de este compuesto en el ciclo de Krebs. Cuando estos compuestos entran en la cadena de transporte de electrones formarían ATP en la siguiente forma: 7FADH2 7NADH2 14 ATP 21 ATP 35 ATP -1 ATP utilizado en la primera reacción 34 ATP netos En las siete vueltas del ciclo. se forman 8 moles de acetil CoA. y se forma acetil CoA. con NAD como coenzima. luego es catalizada una hidratación por una enolhidrasa. dando una molécula de ácido graso con dos carbonos menos. Una deshidrogenasa.

215 . cuando se compara con la oxidación celular 130 x 8. que incluye una proteína portadora de acilo (ACP) que fija acil intermedio durante la formación de ácidos grasos de cadena larga. y la acetilcoenzima A es el material punto de partida para la síntesis. El citoplasma de la célula es el lugar principal. se encuentran en las mitocondrias de la célula. Estos dos complejos luego se condensan para formar acetoacetil-S-ACP. La combustión total del ácido palmítico proporciona 2338. este es reducido a -hidroxibutiril-S-ACP con ayuda de NADPH. -SACP insaturado.0 Kcal x 100 2338. Por lo tanto.0 Esto representa una conservación muy eficaz de energía en forma de moléculas de ATP cuando el ácido palmítico es oxidado completamente por los tejidos. La suma de 34 + 96 = 130 ATP para la oxidación completa de ácido palmítico en el esquema anterior. el ciclo de Krebs. la acetil CoA formada por oxidación del ácido palmítico explica la oxidación de 8 X 12 = 96 moles de ATP. y el transporte de electrones. Un complejo de enzima-biotina añade CO2 con ayuda de ATP. seguido de la pérdida de una molécula de agua para formar un . Luego la acetil CoA reacciona con este complejo para formar malonil CoA en la siguiente forma: La malonil CoA y la acetil CoA forman luego complejos con un sistema multienzimático llamado sintetasa de ácido graso. que se combina con otra molécula de malonil-S-ACP para seguir prolongando la cadena. Antes insistíamos en que la grasa alimenticia era una fuente eficaz de energía. la fosforilación oxidativa. = 48 por 100 SINTESIS DE ÁCIDOS GRASOS La vía de la -oxidación en las mitocondrias puede invertirse para formar moléculas de ácido graso. pero esto solo explica una pequeña proporción de los ácidos grasos sintetizados en los tejidos.0 Kcal. El compuesto insaturado se reduce a butiril-S-ACP.cada mol de acetil CoA proporcionará 12 moles de ATP. También contribuye a esta utilización eficaz el hecho de que todas las enzimas utilizadas en el esquema de la -oxidación. La acetilcoenzima A es carboxilada para formar malonilcoenzima A por influencias de carboxilasa de acetil CoA en presencia de ATP y de la vitamina biotina.

Pero hay grandes cantidades en la sangre y en la orina durante el ayuno y en el trastorno denominado diabetes sacarina.5 mg por 100 ml. se eliminan aproximadamente 100 mg de cuerpos cetónicos diariamente con la orina. con el subsiguiente aumento del metabolismo de grasa para cubrir las necesidades energéticas del cuerpo. En un individuo normal se hallan en la sangre en pequeñas cantidades. Esta situación se llama cetosis. cualquier trastorno que signifique una restricción del metabolismo de carbohidratos. un intermedio normal en la -oxidación de 216 . La forma activa del glicerol es el glicerofosfato. ácido hidroxibutírico y acetona. es un conjunto de ácido acetoacético. son insignificantes. que luego reacciona con otro mol de ácido graso CoA para formar un triglicérido. y la pequeña cantidad eliminada con la orina.SINTESIS DE TRIGLICERIDOS Los triglicéridos son sintetizados en los tejidos a partir de glicerol y ácidos grasos en formas activadas. El precursor de los cuerpos cetónicos es el ácido acetoacético formado en el hígado a partir de la acetoacetil CoA. producirá un aumento en la formación de cuerpos cetónicos. que reacciona con dos derivados de ácido graso CoA para formar un diglicérido. También. o acetona. Puede comprenderse un resumen del proceso según el esquema siguiente: FORMACION DE CUERPOS CETONICOS La llamada cetona. La baja concentración en la sangre. en promedio 0. En general.

y a intervenir en el sistema de transporte de electrones en los tejidos. También puede formarse por condensación de dos moléculas de acetil CoA. Los fosfolípidos son componentes esenciales del mecanismo de coagulación de la sangre. Como sus moléculas están más disociadas que las de ningún otro lípido. aunque se sabe que desempeñan funciones muy importantes en la economía. Los otros cuerpos cetónicos se forman a partir del ácido acetoacético. a disminuir la tensión superficial en las interfases de aceite-agua. Más datos en pro de su función de transporte de lípidos se confirman por su presencia en las lipoproteínas del plasma. Ambos métodos de formación pueden representarse en la reacción reversible normal siguiente: El hígado contiene una enzima desacilasa que convierte fácilmente el acetoacetil CoA en el ácido libre. tienden a ser más solubles en agua. y probablemente intervengan en mecanismos de transporte para hacer pasar ácidos grasos y lípidos a través de la barrera intestinal. y desde el hígado y los depósitos grasos a otros tejidos corporales. y el ácido -hidroxibutírico por acción de una enzima específica. 217 .los ácidos grasos. la acetona por descarboxilación. como puede verse en el esquema siguiente: METABOLISMO DE FOSFOLIPIDOS Los conocimientos sobre metabolismo de fosfolípidos son incompletos. Tendrían tendencia a concentrarse en las membranas celulares. y la esfingomielina es uno de los principales componentes de la vaina mielínica de los nervios.

Dos precursores intermedios del colesterol son la -hidroxi. como acetil CoA.Los fosfolípidos dietéticos probablemente se desintegren en sus constituyentes por acción de enzimas en el tubo digestivo.2-diglicérido formado en la síntesis de triglicérido.2diglicérido. También puede sintetizarse con acetoacetil CoA y otros intermedios. y su relación con otros esteroides del cuerpo. la síntesis de lecitina incluye la reacción de colina-difosfato de citidina y un 1.2-Diglicérido + CPD-colina Transferasa Lecitina + monofosfato de citidina METABOLISMO DE ESTEROLES El metabolismo de los esteroles guardan relación principalmente con el colesterol y sus derivados. ha sido objeto de muchas investigaciones. La colina difosfato de citidina (CDP-colina) tiene la siguiente estructura: La síntesis de lecitina puede resumirse utilizando el 1. Las fosfatidiletanolaminas. La síntesis de colesterol. Enzima 1. La síntesis de la mayor parte de fosfolípidos ha sido comprobada en los últimos años mediante el empleo de isótopos para marcar compuestos precursores e intermedios. según puede verse en el siguiente esquema: 218 . Por ejemplo.-metilglutaril-SCoA y el ácido mevalónico. son sintetizadas por reacciones similares. o cefalinas. Utilizando isótopos estables o radiactivos se ha comprobado que el colesterol puede ser sintetizado a partir de compuestos de dos carbonos. y las esfingomielinas son sintetizadas por acción de Nacilesfigosina con colinadifosfato de citidina.

Los valores sanguíneos de colesterol muchas veces se determinan en los pacientes para estimar su estado de colesterol. hormonas corticosuprarrenales y vitamina D. Según ya mencionamos. hormonas sexuales. el colesterol de la bilis puede dar origen a cálculos biliares. la concentración de colesterol en la sangre depende del ingreso dietético de esteroles y grasas neutras. como 200 a 300 mg/lOO mI. acumulándose sobre partículas u objetos insolubles. casi todos son modificaciones de la reacción de Liebermann Burchard. Si la concentración de colesterol en la sangre se conserva en valores anormalmente altos.Aunque la síntesis de colesterol tiene lugar en muchos tejidos de la economía. El colesterol es un compuesto clave en la síntesis de esteroides esenciales como ácidos biliares. Este proceso. El colesterol no solo es convertido en ácidos biliares por el hígado. el hígado es el principal lugar de formación. y de la síntesis de colesterol por el hígado. también es eliminado como tal en la bilis. se observa en personas de edad avanzada y frecuentemente origina insuficiencia circulatoria o cardiaca. conocido como aterosclerosis o arteriosclerosis. La concentración sanguínea normal suele aumentar con la edad y varía entre 150 y 200 mg/ml. Al parecer. pueden producirse depósitos de placas esterólicas en aorta y arterias menores. Se está 219 . Se han creado varios métodos para esta determinación.

de carbohidrato y de grasa. Cuando se administra a los animales glucosa marcada con 14C. Como está comprobado el papel de la acetil CoA en ambos metabolismos. La conversión de grasa en carbohidrato desde hace mucho tiempo ha sido objeto de discusión. Más recientemente se ha comprobado que ácidos grasos marcados con 14C eran convertidos en glucosa marcada con 14C en un animal diabético. La correlación entre metabolismo de carbohidratos y metabolismo de grasa en el cuerpo puede representarse en el esquema siguiente: 220 . La porción glicerol de la grasa guarda estrecha relación con los intermedios de tres carbonos del metabolismo hidrocarbonado. y aliviar así los síntomas de la enfermedad. de la misma manera que este compuesto formado a partir del ácido pirúvico. desde hace tiempo se sabe que los carbohidratos pueden convenirse en el cuerpo en grasa. pero ha sido más difícil demostrar una relación directa entre ácidos grasos y glucosa. es evidente que la acetil CoA de la oxidación de los ácidos grasos puede entrar en el ciclo de Krebs. CORRELACION DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS Y EL DE GRASA Desde un punto de vista nutritivo.estudiando intensamente este problema intentando reducir la concentración de colesterol en la sangre de estos pacientes. se ha comprobado que los ácidos grasos del hígado y otras grasas corporales estaban marcadas con 14C.

2. Describir brevemente la digestión y absorción de grasa dietética. ¿Cómo explica usted el gran número de moles de ATP formados en la oxidación de ácidos grasos? 7. 3. Delinear las reacciones que intervienen en la síntesis de ácidos grasos. 6. Señalar los lípidos importantes de la sangre del hombre y su concentración aproximada.PREGUNTAS 1. Delinear las reacciones esenciales en el esquema para oxidación de ácidos grasos. 5. Exponga algunas ventajas e inconvenientes de una amplia disponibilidad de tejido adiposo. 221 . ¿Qué son quilomicrones? ¿Qué son lipoproteínas? 4.

8. Describa el proceso de síntesis de triglicéridos. ¿Qué es cetosis? Explique la causa de este proceso en el cuerpo. 9.acético. 10. 12. 13. 11. Esquematice los compuestos que intervienen en la síntesis de colesterol. Exponga dos reacciones que tienen lugar en el hígado para formación de ácido aceto. Nombre cuatro compuestos importantes del cuerpo que se sintetizan a partir del colesterol. ¿Por qué merece tanta atención en nuestra sociedad la aterosclerosis? 222 .

incluye la reunión de diferentes aminoácidos en orden adecuado y en disposiciones especiales para lograr moléculas de proteína específica. Enzimas proteínicas. proteínas plasmáticas. Las proteínas tisulares de diversas especies de animales. Delinear las reacciones esenciales del ciclo de la urea. plantas. todas tienen estructuras y composiciones especificas. lípidos y proteínas. 7. Describir las funciones del operon en la síntesis de proteínas enzimáticas. Reconocer la relación entre el tondo común aminoácido y el estado dinámico de las proteínas tisulares. y microorganismos. para producir energía. El proceso de catabolia de las proteínas. El metabolismo de las proteínas guarda relación con gran variedad de moléculas complejas. 6. 5.anticodones en la síntesis proteínica. 9. Describir la correlación entre los metabolismos de carbohidratos. hemoglobina y varias nucleoproteínas. muchas de las cuales son específicas para el metabolismo de cada uno de los 20 aminoácidos diferentes. Explicar la relación entre codones y . Reconocer la diferencia entre desaminación y transaminación. de nuevas proteínas para crecimiento y desarrollo. La pepsina es la principal enzima del jugo gástrico. La anabolia. 4. o sea la síntesis. DIGESTION La digestión de las grandes moléculas alimenticias complejas de proteína comienza en el estómago. Ilustrar el proceso de transcripción y traslación en la síntesis proteínica. 2. 223 . Describir el proceso de digestión y absorción de proteína dietética. incluye varias reacciones metabólicas generales. 8. hormonas proteínicas. Reconocer las reacciones que intervienen en el metabolismo de purinas y pirimidinas. cataliza la hidrólisis de grandes moléculas proteínicas en moléculas menores. 10. representan otros tipos de proteínas.UNIDAD N°12 METABOLISMO DE PROTEINAS OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. Describir la activación de aminoácidos y su combinación con t-RNA antes de la síntesis proteínica. 3.

5 a 2. gracias a un proceso activo que requiere enzimas y energía. y añade a la sangre los que ha sintetizado. donde el pH es de 1. La concentración elevada de aminoácidos que tiene lugar por el proceso de absorción. Como los monosacáridos. y. de proteosas y peptonas. enzimas. Las relaciones existentes entre el fondo común aminoácido y el metabolismo proteínico en general puede representarse así: 224 . y puede haber un mecanismo diverso para ciertos aminoácidos como los acídicos. más tarde. El hígado suprime algunos aminoácidos para sus necesidades. Después de su absorción. y puede sintetizar nuevas proteínas tisulares. no hay depósitos para almacenamiento de proteínas o aminoácidos. representa un fondo común temporal de aminoácidos que pueden utilizarse con fines metabólicos. quimotripsina. cada aminoácido tiene un ritmo diferente de absorción.más solubles.8. aminopeptidasa y dipeptidasa actúan sobre proteínas nativas. proteínas sanguíneas. carboxipeptidasa. síntesis. ARSORCION Los aminoácidos son absorbidos por la mucosa intestinal directamente hacia la sangre. Otros tejidos añaden aminoácidos a la sangre cuando sus proteínas sufren catabolia o desintegración. En contraste con el metabolismo de carbohidratos y grasas. Las moléculas se rompen gradualmente hasta aminoácidos. Cuando el quimo pasa hacia el intestino delgado. las formas L. o catabolia. D. hormonas.6 a 1. a todos los tejidos del cuerpo. básicos y neutrales. o substancias nitrogenadas no proteínicas como creatinina y glutatión. Este fondo común de aminoácidos está disponible para todos los tejidos. los aminoácidos pasan con la circulación portal al hígado y. es muy adecuado para digestión de proteína en el contenido gástrico normal. los productos terminales de la digestión proteínica. El pH óptimo de la pepsina es 1. por lo tanto. proteosas y peptonas y polipépsidos. tripsina.

El ritmo de recambio representa la cantidad de proteína sintetizada o desintegrada por unidad de tiempo. El concepto del estado dinámico de la proteína corporal requiere modificaciones. en contraste con 180 días para la proteína muscular. en particular el hígado.  Aminoácidos esenciales Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo. Schoenheimer y colaboradores demostraron que las proteínas tisulares. otros tiene que proporcionarlos la dieta para asegurar un surtido completo y adecuado que permita la síntesis. Si la dieta carece de un aminoácido esencial. Investigaciones más recientes. se comprobó que el 50 por 100. el tiempo de recambio suele expresarse como la semidesintegración de la proteína en los tejidos. y 1000 días para algunas proteínas colágenas. en comparación con las proteínas hepáticas y plasmáticas que son sintetizadas rápidamente a partir de los aminoácidos del fondo común aminoácido. dada la individualidad de cada proteína específica. han demostrado que las proteínas tisulares varían mucho en su ritmo de recambio de aminoácidos. del 15N estaba en los tejidos del animal. Un niño o un animal que crecen están formando continuamente tejido nuevo. son capaces de sintetizar algunos aminoácidos. tienen grandes necesidades. y se incorporó a la dieta de un animal. aproximadamente.ESTADO DINAMICO DE LA PROTEINA CORPORAL Hasta fines de la década de 1930 se creía que las proteínas corporales del adulto humano eran moléculas estables. Cuando pudo disponerse de isótopos. que cubre el fondo común aminoácido. utilizando aminoácidos marcados con isótopos. Las proteínas de los tejidos tisular y conectivo parecen tener un recambio más prolongado. Cuando se marcó el nitrógeno de un aminoácido con 15N. Los aminoácidos individuales necesarios para la síntesis de proteína parecen aportados por el cuerpo y utilizados para construir moléculas proteínicas específicas. sobre todo para los tejidos con un ritmo de recambio rápido. y por lo tanto debe aportarlos la dieta. 225 . Esto indicaba que los aminoácidos de las proteínas tisulares estaban cambiando constantemente su lugar con los del fondo aminoácido común. Aunque los tejidos. una porción pequeña era utilizada para sostén y reparación de las proteínas tisulares existentes. y una proporción mayor en el nitrógeno de aminoácidos que no eran los absorbidos específicamente del alimento. se llaman aminoácidos esenciales. por lo tanto. el cuerpo es incapaz de sintetizar proteína tisular. y que las proteínas corporales eran moléculas extraordinariamente lábiles. SÍNTESIS DE PROTEÍNA El proceso de síntesis de proteína tiene lugar constantemente en el cuerpo. se hallan en estado dinámico de equilibrio. y que la mayor parte de aminoácidos de la dieta eran catabolizados para producir energía. Las proteínas del hígado y del plasma tienen unos tiempos de semidesintegración de dos a 10 días.

pueden originar un balance nitrogenado negativo. están aumentando mucho nuestros conocimientos en este campo. por lo tanto. como carne. huevos. es una proteína incompleta. El ayuno.  Mecanismo de la síntesis de proteína Durante años la síntesis de proteína en el cuerpo se explicó como un proceso inverso de la acción de las enzimas hidrolizantes. o una dieta que carece de cantidades suficientes de aminoácidos esenciales. leche. y edema intenso. Estudios de alimentación efectuados con ratas han demostrado que los siguientes aminoácidos son esenciales para el crecimiento: Histidina Metionina Arginina Triptófano Treonina Isoleucina Leucina Lisina Valina Fenilalanina Los estudios de Rose y colaboradores. respectivamente. Aunque una proteína incompleta no asegura el crecimiento cuando constituye el único aporte proteínico de la dieta.Si este trastorno dura cierto tiempo. y posiblemente la arginina. queso y pescado. con la concentración adecuada y el orden preciso de los aminoácidos. no tenía explicación. raramente nos limitamos a consumir una sola proteína. los aminoácidos esenciales suelen ser proporcionados por proteínas de origen animal. La zeína y la gladina. La gelatina. Si la gelatina fuera el origen único de proteína de la dieta. Aunque todavía no conocemos totalmente los detalles de la síntesis de proteínas tisulares.5 g de proteína por Kg de peso corporal como adecuado para cubrir las necesidades fisiológicas. Se recomienda un ingreso dietético diario de 1 a 1. El mecanismo por virtud del cual los tejidos aseguraban el aporte adecuado de aminoácidos transformándolo en una proteína nueva sintetizada. excepto la histidina. Muchas proteínas dietéticas comunes son pobres en uno o más de estos aminoácidos esenciales. son esenciales para asegurar el balance nitrogenado. carece de triptófano. En una dieta mixta ordinaria. con pérdida de peso. vendrá un balance nitrogenado negativo. sobre necesidades de aminoácidos en el hombre permiten sospechar que todos los 10 aminoácidos señalados. Un individuo se halla en equilibrio nitrogenado cuando el nitrógeno eliminado equivale al ingresado durante un periodo determinado de tiempo. son pobres en lisina. una enfermedad que desnutre. la zeína también lo es en triptófano. en la Universidad de Illinois. las prolaminas del maíz y del trigo. Un niño que crece o un paciente que se recupera de una enfermedad prolongada se hallan en balance nitrogenado positivo. por ejemplo. que provocaba la formación de enlaces peptídicos en lugar de romperlos. un campo muy activo de investigación en la actualidad es el que se refiere al 226 . disminución de la concentración de proteína sérica. un niño en crecimiento podría tomar diariamente grandes cantidades de esta proteína sin poder sintetizar nuevos tejidos corporales. De hecho.

y lleva información a los ribosomas para dirigir el orden en el cual se alinearán los aminoácidos unidos a t-RNA. y la índole del código genético que rige tal orden.mecanismo de síntesis proteínica. La programación específica de aminoácidos sobre los polisomas o moléculas de m-RNA para sintetizar una proteína que contenga un orden definido de aminoácidos se llama traslación (traducción del código). La fijación de aminoácidos activados unidos a t-RNA en una zona específica o lugar del m-RNA está gobernada por el código genético. Es sintetizado por polimerasa de RNA bajo la dirección de DNA en el núcleo. La tercera etapa incluye la transferencia de aminoácidos unidos a t-RNA a los ribosomas del citoplasma celular. el orden de los aminoácidos en la proteína que está siendo sintetizada. Las moléculas de t-RNA son pequeñas moléculas de ácido nucleico (peso molecular 30000) con un grupo terminal de ácido citidílico-citidílico-adenílico. o trifosfato de citidina. Este proceso tiene lugar por combinación del aminoácido con ATP y una enzima específica para cada aminoácido. que constan de cuatro a seis ribosomas. Hay en el m-RNA un lugar específico. Los ribosomas son partículas de nucleoproteína compuestas de aproximadamente 60 por 100 de proteína básica y 40 por 100 de RNA ribosónico (r-RNA). consistente en tres bases consecutivas. Hay dos subunidades. Tanto las moléculas de t-RNA como las de m-RNA se unen a los ribosomas para lograr la síntesis de un polipéptido a partir de los aminoácidos transportados por el t-RNA. que se unen para constituir un complejo de ribosoma 70 S. La síntesis proteínica se inicia por activación de los aminoácidos. representado como s-RNA-C-CA. que fija un 227 . una de 30 S y una de 50 S de ribosoma. La transferencia del aminoácido activado se halla bajo influencia de la misma enzima que produjo la activación y CTP. La segunda etapa del proceso incluye la transferencia del aminoácido activado a una molécula de RNA de transferencia. El primer proceso de información global de transferencia de DNA a m-RNA se llama transcripción (transcribiendo el mensaje). separándose dos moléculas de ácido fosfórico. La plantilla activa que controla la síntesis de proteína en los ribosomas se llama RNA mensajero (m-RNA). En el citoplasma los ribosomas están unidos por tiras de RNA mensajero para formar polisomas.

por cuanto requiere la acción de un grupo específico de tres bases sobre la cadena de m-RNA. El código genético no es superponible. El t-RNA para dicho aminoácido particular tiene un tripleto complementario de bases llamado anticodón. El esquema delineado en la figura permite la síntesis de moléculas de polipéptidos con un orden específico de aminoácidos gobernado por el m-RNA. el otro fija un t-RNA con un solo aminoácido activado. o sea 64 combinaciones diferentes de las tres bases. Como hay cuatro diferentes residuos de nucleótidos o bases en el m-RNA. también se dice que es degenerado. e intervienen una serie de tres bases para codificar cada aminoácido. En la siguiente figura se presenta la síntesis de una cadena de polipéptido. que fija el t-RNA al lugar del m-RNA del ribosoma. que fue codificado por el DNA en el núcleo de la célula. Se ha calculado que se necesitan unos dos minutos para que un ribosoma sintetice una pequeña molécula de proteína. Uno fija el t-RNA con una cadena de polipéptidos en crecimiento. este lugar se denomina un codón. podría quedar disponible para codificar un total de 43.aminoácido particular. como puede haber cuatro a seis ribosomas en un polisoma. Cada ribosoma 70 S tiene dos lugares de fijación. el tiempo de síntesis puede ser menor de 30 segundos. o incluso un número mayor de ribosomas que intervengan en la síntesis de tina molécula de proteína de peso molecular elevado. y el número y los tipos de proteína sintetizados están controlados por el aporte de moléculas específicas de m-RNA. La iniciación y la terminación de la síntesis están gobernadas por codones específicos. 228 . por cuanto puede ser utilizado más de un codón por m-RNA para insertar un aminoácido específico en la cadena peptídica.

ACG. AGU. GGU CAC. controlándose así el metabolismo en general. Pueden llevar a cabo esta función controlando el mecanismo que acabamos de describir del represor y la síntesis de enzima. UCU ACA.inicjación de cadena UUU. que dirige la síntesis de moléculas proteínicas llamado represor. pueden controlar la producción de enzimas específicas para ciclos metabólicos. AAU GAC. El gen operador controla la acción de genes estructurales vecinos en la síntesis de moléculas específicas de RNA mensajero. UUG 4AA. CUU UAA. CUG. CUG. Valina GUA. Si cualquier situación en la célula inactiva el represor y permite la función de operon. ACC. CGA. CCC. UCA. Metionina Fenilalanina Prolina Serma Trtonina Triptófano Tirosina UAC. pueden afectar la actividad de sistemas enzimáticos. UUA. AAG AUG . que suelen ser metabolitos. AGG. los genes estructurales no pueden funcionar en la síntesis proteínica. operon. CCU AAC. los genes estructurales y los genes operadores. CAU AUA. las reacciones metabólicas requieren un aporte adecuado de moléculas de enzimas esenciales. 229 . UCC. GAU UGC. Cuando el represor se combina con su gen operador. CCU ACÁ. AUU CUA. UUC CCA. UAG. UCG. CCU AGC. en conjunto. GAG CAG. CCC. CCC. CCC. Si las células pueden controlar el ritmo de síntesis de m-RNA. UGA Evidentemente. CCC. ACU UGC UAU GUC. CUC. El gen operador por sí mismo está controlado por un gen regulador. CAA CGA. AUC. UGU GAA. CCC. y se dice que el operon está reprimido. Los genes estructurales y su gen operador se denominan. y se dice que el operon está reprimido. CCC. CUU. El gen estructural de DNA dirige la síntesis de moléculas de proteína en la forma antes descrita.Codones para aminoácidos específicos Aminoácidos Alanina Arginina Asparagina Ácido aspártico Cisteina Ácido glutámico Glutamina Glicina Histidina Isoleucina Leucina Lisina. Terminación de cadena Codones para m-RNA GCA. CCC. Un mecanismo de control genético para la síntesis de proteínas enzimáticas postula que los cromosomas llevan dos tipos de genes. Los productos terminales de las reacciones enzimáticas.

los aminoácidos se dividen en glucogénicos o cetógenos. es el aminoácido más sencillo. y protoporfirina. ácido aspártico. proteínas. El destino del cetoácido depende del aminoácido del cual deriva. serina. En general. Desaminación. llamadas oxidasas de aminoácidos. En general. que son capaces de aceptar un grupo amínico para formar un nuevo aminoácido. Este proceso puede ilustrarse con la siguiente fórmula para un aminoácido. por lo tanto. por ejemplo. o penetrar en las reacciones metabólicas de lípidos y formar cuerpos cetónicos. con formación de amoniaco y un ácido cetónico. pueden sufrir varias reacciones metabólicas. que contienen dinucleótido de adenina y flavina. pero puede transformarse metabólicamente en formiato. transaminación y formación de urea son procesos comunes a todos los aminoácidos y. ribosa. purinas. La glicina. formación de urea. o pueden ayudar a la síntesis de nuevos aminoácidos por el proceso de reaminación y transaminación. Este proceso se llama desaminación oxidativa. lípidos. ácido nucleico y hemoglobina. la catabolia de cada aminoácido debe estudiarse por separado.REACCIONES METABOLICAS DE AMINOACIDOS Los aminoácidos del fondo metabólico común que no son empleados inmediatamente para síntesis. etanolamina. Otros aminoácidos sufren reacciones metabólicas complejas. de gran importancia para el metabolismo proteínico. Que este proceso 230 . y seguir la vía de los carbohidratos. reaminación. ácidos grasos. o mononucleótido de flavina FMN. e ilustra admirablemente las interrelaciones existentes entre los diversos tipos de metabolismos corporales. acetato. pirimidinas. Estas enzimas suelen ser enzimas de flavoproteína.  Desaminación Una reacción general de la catabolia es la separación del grupo amínico de un aminoácido. y producción de energía. indicando su capacidad de formar glucosa o glucógeno. Pueden seguir la vía de la catabolia por desaminación. La enzima deshidrogena el aminoácido para formar un iminoácido. que es hidrolizado dando un cetoácido y amoniaco. FAD. este amino-ácido puede desempeñar un papel en el metabolismo de carbohidratos. Por lo tanto.  Transaminación El proceso de desaminación forma muchos cetoácidos. es catalizado por enzimas que se encuentran en el hígado y en el riñón.

podía reaccionar con ácido oxaloacético. el -cetoglutárico. Las reacciones de transaminación constituyen enlaces importantes que unen los metabolismos de carbohidratos. La enzima que cataliza la reacción en el suero se llama SGOT. Se necesita la coenzima fosfato de piridoxal en la reacción. grasas y proteínas. Por ejemplo. para formar un nuevo cetoácido. El ácido glutámico. y el nuevo aminoácido. el ácido -cetoglutárico 231 . Las reacciones originales de transaminación incluían ácidos glutámico y aspártico. Observó un rápido intercambio de grupos amino entre aminoácidos dietéticos y aminoácidos tisulares. Puede utilizarse un cetoácido de cualquier origen para la síntesis de un aminoácido que será incorporado a la proteína tisular. por ejemplo. transaminasa sérica glutámica oxaloacética. trastorno cardiaco que afecta el músculo del corazón Hay varias transaminasas específicas que sirven como catalizadores en la transferencia de grupos amínicos desde aminoácidos a diversos cetoácidos. ácido aspártico. Un mecanismo principal para la conversión de cetoácidos en aminoácidos en el cuerpo se denomina transaminación. lo demostraron fácilmente los experimentos con isótopos marcados realizados por Schoenheimer. un brusco aumento de su concentración en el suero indica infarto de miocardio. y se forma fosfato de piridoxamina.de reaminación tiene lugar. en presencia de una transaminasa.

y el agua. que luego se rompe en arginina y ácido fumárico. y los cofactores N-acetilglutamato y Mg+2. como se acepta ahora puede expresarse así: 232 . La formación de arginina tampoco es una reacción simple de citrulina y NH3. CO2. dando urea y ornitina. resultantes de la desaminación y oxidación de los aminoácidos. sino que incluye una combinación del ácido aspártico para formar ácido argininosuccínico. El ciclo de la urea. sino que reacciona con un compuesto llamado carbamilfosfato. se combinan para formar urea. Otra molécula de amoniaco se combina luego con la citrulina para dar el aminoácido arginina. la enzima arginasa. Al parecer la ornitina no reacciona directamente con CO2 y NH3 para formar citrulina.  Formación de urea El amoniaco. el bióxido de carbono.es un constituyente del ciclo de Krebs. y NH3 en presencia de la enzima específica sintetasa de carbamilfosfato. Este compuesto es sintetizado a partir de ATP. y sirve como enlace directo entre el metabolismo de la proteína con el de carbohidratos y grasas. que es hidrolizado por. descrita primero por Krebs y sus colaboradores. El amoniaco y el bióxido de carbono se combinan con el aminoácido ornitina para constituir otro aminoácido. La ornitina puede penetrar entonces en el comienzo del ciclo y combinarse con más amoniaco y bióxido de carbono de la catabolia proteínica. la citrulina. En años recientes se ha estudiado el mecanismo detallado del ciclo. La formación de urea tiene lugar en el hígado por una serie bastante complicada de reacciones. presente en el hígado.

pasa a los riñones. le corresponde del 80 al 90 por 100 del nitrógeno eliminado con la orina. Durante el proceso de digestión la proteína se separa de los ácidos nucleicos y se desintegra en aminoácidos. dando fosfatos y nucleótidos. de los cromosomas y de los virus. Los ácidos nucleicos son atacados primero por ribonucleasa y desoxirribonucleasa. METABOLISMO DE NUCLEOPROTEINAS Las nucleoproteínas son constituyentes del tejido nuclear. desaparece del torrente vascular. formados por una proteína conjugada con ácidos nucleicos. que más tarde son hidrolizados por nucleotidasas. En el metabolismo los aminoácidos y el azúcar siguen el proceso ordinario de 233 . La urea es el principal producto terminal de la catabolia proteínica. e intervienen en la síntesis de proteína. dando D-ribosa. purinas y pirimidinas. Los nucleósidos son absorbidos por la mucosa intestinal y rota por nucleosidasas de los tejidos. para formar nucleótidos.Cuando se forma urea en el hígado. desoxirribosa. Los importantes ácidos nucleicos DNA y RNA son constituyentes del núcleo celular. y es eliminada con la orina.

El ácido fosfórico se utiliza para producir otros compuestos fosforados en el cuerpo. y energía. respectivamente.utilización de proteína y carbohidrato. En la mayor parte de mamíferos. Pueden representarse en el siguiente esquema: Las purinas se forman por hidrólisis de nucleósidos en los tejidos que sufren cambios metabólicos. Con ayuda de moléculas marcadas. que es eliminado en la orina. enzimas específicas y cofactores. substancia más soluble. Se forma primero ácido inosínico. Los nucleósidos adenosina. formándose ácido úrico. sino que son oxidadas en forma progresiva con la ayuda de enzimas específicas. Estas purinas no se rompen completamente hasta NH3. guanina y xantina. H20. CO2. Se trata de un proceso muy complejo en el cual intervienen varias etapas. se descubrieron los precursores del núcleo de la purina. hipoxantina. 234 . guanosina y xantosina se rompen en ribosa más adenina. el ácido úrico es convertido en alantoína.  Metabolismo de purinas La síntesis de purinas se ha estudiado bien en años recientes. inosina. en forma de un mononucleótido. o puede eliminarse en la orina como fosfatos. y sirve como intermedio para la síntesis de ácido adenílico y ácido guanílico. fuera del hombre y el mono.

Este compuesto se combina con ácido aspártico para formar ácido carbamilaspártico que. Estos productos terminales acaban convirtiéndose en urea para ser eliminados. dando por catabolia pequeñas moléculas. y se utilizan para estudiar las propiedades. reaccionando con ATP para formar carbamilfosfato. un aporte de DNA y Mg+2. se comprende que la síntesis incluiría copolimerización de cuatro ribonucleótidos para RNA. Luego se abre el anillo para formar un ácido ureidopropiónico. Las pirimidinas resultantes de la hidrólisis de nucleósidos en los tejidos pueden desintegrarse. uridín-5-fosfato. que se descubren en plantas. GTP. Enzimas llamadas polimerasas de RNA o transcriptasas. La citosina pierde amoniaco para formar uracilo. Estas moléculas de ácido nucleico son similares a las de origen natural. la enzima polimerasa de DNA puede sintetizar DNA. o ácido uridílico. El DNA sirve como plantilla. animales y bacterias. ATP. además de los cuatro trifosfatos de ribonucleósido. En presencia de los cuatro desoxirribonucleótidos. composiciones y reacciones de estas grandes moléculas. es convertido en ácido dihidroorótico. y cuatro desoxirribonucleótidos para DNA. Metabolismo de pirimidinas La síntesis de pirimidinas comienza con amoniaco y bióxido de carbono. La molécula de DNA ha sido sintetizada por Kornberg y colaboradores tratando una mezcla de desoxirribonucleótidos con una enzima aislada de bacterias. El ácido orótico luego reacciona con 5-fosforribosil-1-pirofosfato para formar el nucleótido orotidina-5-fosfato. esto se reduce dando ácido orótico. CTP y UTP. catalizan la síntesis de RNA a partir de trifosfato de ribonucleósido. La descarboxilación de este nucleótido produce la pirimidina primaria. a su vez. 235 . que es reducido a dihidrouracilo utilizando la coenzima NADPH2.  Síntesis de ácidos nucleicos Según la composición de los ácidos nucleicos. que se rompe dando -alanina más amoniaco y bióxido de carbono. El mononucleótido del ácido uridílico parece ser el punto de partida para la síntesis de otros nucleótidos de pirimidina. y la serie de bases del DNA se transcribe a la serie correspondiente del RNA. La síntesis depende de DNA y requiere Mg+2.

ERRORES INNATOS DEL METABOLISMO DE AMIN0ACID0S Ya en 1906. médico inglés. La energía para las etapas iniciales de contracción muscular probablemente provenga de la hidrólisis de este compuesto para formar creatina y ácido fosfórico. la alcaptonuria y la tirosinemia. y es un producto terminal del metabolismo de la creatina en el tejido muscular. La creatinina también existe en los tejidos. ya que guardan relación con el metabolismo de la fenilalanina. arginina y metionina. un aminoácido 236 . ya que se presentan más frecuentemente. Garrad. describió varios tipos anormales de metabolismo. la fosfocreatina parece desempeñar un papel importante como reserva de fosfatos ricos en energía fácilmente convertibles en ATP. La creatina se halla ampliamente distribuida en todos los tejidos. La creatina se sintetiza a partir de los aminoácidos glicina. Muchas de ellas son extraordinariamente raras. Actualmente se conoce ya un centenar de esas enfermedades genéticas.CREATINA Y CREATININA La creatina y la creatinina son dos compuestos nitrogenados que suelen asociarse con el metabolismo de las proteínas en el cuerpo. donde se combina con ácido fosfórico dando fosfocreatina o fosfato de creatina. Estas dos substancias más tarde se combinan durante el periodo de recuperación del músculo. Una manifestación clínica común de tales procesos es la deficiencia mental. Llamó a estos trastornos errores innatos del metabolismo. Las enfermedades dependientes de un bloqueo metabólico en la catabolia de aminoácidos tienen interés especial. la fenilcetonuria. pero abunda especialmente en el muscular. pero se halla en cantidades mucho mayores en la orina. Se forma a partir del fosfato de creatina o de la creatina. Al contraerse los músculos. Vamos a estudiar más detalladamente tres de estos errores innatos. pues reconoció que los procesos eran hereditarios.

Si no se sintetizan cantidades suficientes de esta enzima. Cada una incluye una deficiencia de una sola enzima específica cuya síntesis está controlada genéticamente. El metabolismo normal de la fenilalanina incluye su transformación en tirosina con ayuda de hidroxilasa de fenilalanina. fue descubierta por Fölling en 1934 al comprobar la existencia de grandes cantidades de ácido fenilpirúvico en la orina de varios pacientes con retraso mental. la fenilalarina se convierte en ácidos fenilpirúvico. líquido CFR y orina. y para descubrir y tratar recién nacidos con la enfermedad. El mejor tratamiento consiste en disminuir la cantidad de fenilalanina de la dieta 237 . Disponemos de pruebas simples para descubrir el ácido fenilpirúvico en la orina. fenilláctico y fenilacético. fenilalanina son eliminados con la orina en grandes cantidades en casos de fenilcetonuria. Como se comprobó que el trastorno era de tipo genético. y se necesitan en varios estados. aumenta la concentración de fenilalanina en sangre. e iniciar el tratamiento adecuado. pruebas para demostrar concentraciones elevadas de fenilalanina en la sangre. de los enfermos en instituciones de retrasados mentales eliminan ácido fenilpirúvico con la orina. aproximadamente.  Femicetonuria La fenilcetonuria. El 1 por 100. como puede verse en el esquema siguiente: Estos metabolitos de la. En los tejidos. como ocurre en la fenilcetonuria. o.esencial. se ha dirigido la atención hacia los parientes como portadores del defecto. Como el trastorno ahora es bastante bien conocido. el problema práctico estriba en identificar los lactantes con la enfermedad. de preferencia. y también en fenilacetilglutamina. Todos los individuos en quienes hasta aquí se ha descubierto que eliminan ácido fenilpirúvico con la orina han presentado cierto grado de deficiencia mental. o PKU.

pero con el reposo se vuelve obscura. Cuando los pacientes tienen más años. este régimen permite que la criatura se desarrolle normalmente. La formación de ácido homogentísico y sus metabolito 5 se indica en el esquema siguiente: 238 . La alcalinidad acelera el cambio. Estas características duran toda la vida. finalmente. En adultos. hasta un color final negro. El error metabólico es un bloqueo en la desintegración del ácido homogentísico. La orina es intensamente reductora. o en ocasión de una revisión médica sistemática. que puede formarse a partir de la fenilalanina según ya vimos. Recién emitida tiene color normal. El metabolismo normal de la tirosina. la orina pasa por tonos de pardo. que se reconoce fácilmente por los cambios característicos de color que presenta la orina. que se oxida a ácido fumárico y. sin graves trastornos. Los pañales mojados con orina tienen tinte obscuro. a ácido acetoacético. Por fortuna. dándole solo el mínimo necesario y esencial para el crecimiento y desarrollo normales. muchas veces se descubre la enfermedad en la primera infancia. los individuos normales pueden oxidar fácilmente cantidades elevadas de este ácido. la alcaptonuria puede descubrirse primero en ocasión de solicitar un seguro de vida. en consecuencia. incluye la formación de ácido homogentísico. lo cual hace que sea positiva la prueba de Benedict.del lactante con PKU. sin producir orina de color obscuro.  Alcaptonuria La alcaptonuria es una rara anomalía genética del metabolismo de la tirosina. por disminución de la concentración de oxidasa en los tejidos. la dieta parece poderse relajar algo después de la edad de seis años. sus ligamentos y cartílagos tienden a adoptar color azul obscuro y al desarrollo de osteoartritis. Esta oxidación se cataliza por oxidación de la enzima oxidasa del ácido homogentísico.

La enfermedad puede ser aguda o crónica. incluyendo ácido -hidroxifenilpirúvico. que ocurre entre el ácido . causa de raquitismo. En la tirosinemia infantil. La orina contiene grandes cantidades de tirosina y sus metabolitos. ácido -hidroxifenilacético y ácido -hidroxifeniláctico. desarrollo retrasado y muerte por insuficiencia hepática en los siete primeros meses de la vida.  Tirosinemia La tirosinemia es un raro error innato del metabolismo de la tirosina que se observa sobre todo en prematuros. la enfermedad puede aliviarse en prematuros dándoles un exceso de ácido ascórbico. El ácido ascórbico es la coenzima de la oxidasa de -hidroxifenilpiruvato. 239 . En el esquema puede verse el bloqueo metabólico asociado con este defecto. hay defectos renales y una cirrosis nodular de hígado. La enzima necesaria para esta etapa. piel obscura y ligero retraso mental. los casos agudos se caracterizan por diarrea. la oxidasa de p-hidroxifenilpiruvato se ha comprobado que se halla en concentración baja en el hígado de prematuros. Si el tratamiento dietético se inicia temprano. El tratamiento de la tirosinemia a largo plazo es a base de una dieta pobre en tirosina y fenilalanina. pueden evitarse las lesiones de hígado y riñón. trombocitopenia.hidroxifenilpirúvico y el ácido homogentísico.Por hoy carecemos de tratamiento específico para esta rara enfermedad genética.

los aminoácidos glucogénicos. ¿Qué se entiende por estado dinámico de proteínas tisulares en el cuerpo? 240 .CORRELACION ENTRE METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS. Delinear el proceso de digestión y absorción de proteínas. Explicar el concepto de fondo común aminoácido. pudieran entrar en los esquemas de metabolismo (le carbohidratos y lípidos. Además. PREGUNTAS 1. y los aminoácidos cetógenos. Como la catabolia de los aminoácidos origina cetoácidos como el pirúvico. 3. se comprende que estos productos puedan entrar en el esquema metabólico de los carbohidratos. de la página 366. 2. La correlación global de los tres tipos principales del metabolismo se representa en el esquema. o productores de glucosa. LIPIDOS Y PROTEINAS La correlación entre estos metabolismos ya la hemos expuesto.

8. 16. Explique cómo la transaminación puede servir de eslabón común entre los metabolismos de carbohidratos. Delinear y resumir el proceso de síntesis de creatina. 241 . 17. Delinear las reacciones esenciales del ciclo de la urea. 7. ¿Cuáles compuestos intervienen en la síntesis del núcleo purínico? 15. o su sangre en busca de concentración elevada de fenilalanina? Explique. 14. En la síntesis de proteína. 9. genes operadores y operon en las síntesis de proteínas enzimáticas. Explique la función de genes estructurales. explique la relación entre codones y anticodones. 13. 10. ¿Qué manifestación clínica y qué deficiencia bioquímica es característica de los tres errores innatos del metabolismo de la fenilalanina? 18. ¿Qué productos resultarían de la hidrólisis completa de RNA? Describa brevemente el destino metabólico de cada uno de los productos. 6. Describa el proceso de activación de aminoácidos y su combinación con tRNA antes de la síntesis de proteína. II. grasas y proteínas. ¿Cómo Funciona el fosfato de piridoxal como coenzima en el proceso de transaminación? 12. ¿Qué papeles desempeñan los ribosomas y el mRNA en la síntesis proteínica? Explique.4. ¿Cuáles son los procesos de desaminación y transaminación? Ilustre un proceso con ecuaciones. ¿Por qué es importante analizar la orina de los recién nacidos en busca de ácido fenilpirúvico. Ilustre el proceso de traslación en la síntesis proteínica. Qué es un aminoácido esencial? ¿Qué le ocurriría a un niño que se está desarrollando si quedara privado de cantidades adecuadas de estos aminoácidos? ¿Por qué? 5.

Tiene lugar un intercambio importante de material entre la sangre y los tejidos a través del líquido intersticial. capaz de llevar los materiales nutritivos. y el proceso de formación de orina. Agua. entre los líquidos intra y extracelulares. electrólitos. y productos de desecho hacia los órganos de eliminación. 3. electrólitos y acidobásico por el riñón. Describir la química de la hemoglobina y su función respiratoria. que rodea los tejidos. 5. formado de elementos celulares suspendidos en el plasma. material nutritivo y productos de 242 . finalmente. 6. y 35 litros de líquido intracelular. Reconocer los factores que intervienen en el balance hídrico normal. enzimas.5 litros de líquido intersticial. órganos y. 3. Ilustrar la composición normal de electrólitos del plasma. líquido de desplazamiento lento similar al plasma. Describir los componentes esenciales de plasma y suero. Describir el proceso de formación de H+ y la síntesis de amoniaco. 10. 9.5 litros de plasma. que es el medio líquido. Se necesita un sistema circulatorio o de transporte. La sangre es el sistema de transporte más activo. el proceso de difusión no basta para conservar un equilibrio líquido adecuado. Describir la regulación del equilibrio de agua. Definir el ciclo isohídrico y explicar su importancia en la respiración. Reconocer las funciones esenciales del riñón. El líquido tisular. se denominan líquidos extracelulares. hormonas. La función compleja de una sola célula requiere que el líquido intracelular y el líquido extracelular que la rodea conserven una composición química bastante constante. todo el cuerpo. 7. 8. también ayudan al sistema de transporte del cuerpo. Cuando las células se combinan para formar tejidos. La linfa y el líquido tisular se reúnen con el nombre de líquido intersticial. y la separación de proteínas por electroforesis. que circula por un sistema de vasos denominados linfáticos.UNIDAD N° 13 LIQUIDOS CORPORALES OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. Esto puede lograrse por simple difusión de material celular. y su importancia en las funciones renales. y otras substancias reguladoras hacia los tejidos. constituyen hasta el 15 por 100 del peso corporal. 10. 4. 2. Describir el proceso de distribución normal de líquidos entre sistema circulatorio y espacios intersticiales. y la linfa. entrando y saliendo. Describir los factores que intervienen en el equilibrio acidobásico de la sangre. en conjunto. Un hombre de 70 Kg tendría aproximadamente seis litios de sangre. El plasma y el líquido intersticial. Los líquidos intracelulares están separados de los extracelulares por las membranas de las células.

En el extremo arterial del sistema capilar la presión hidrostática impulsa el líquido hacia el espacio intersticial. también puede producirse en cualquier enfermedad del corazón que tiene por consecuencia aumento de la presión arterial. En experiencias en las cuales se inyecté agua pesada. y HCO3-. El agua es transportada rápidamente a todo el cuerpo con el plasma circulante de la sangre. que puede ocurrir en caso de grave desnutrición o en enfermedades de riñón. Esta presión. y puede esquematizarse como en el siguiente esquema: Correlación entre presión coloidosmótica y presión hidrostática en la conservación del balance líquido entre plasma y espacio intersticial Una disminución de proteína plasmática. se comprobó que el cuerpo necesitaba unos 120 minutos para establecer el equilibrio entre los líquidos intracelulares y los extracelulares. reduciría la presión oncótica y originaría un aumento de flujo líquido hacia el espacio intersticial.desecho tienen que atravesar la membrana para conservar la función celular. llamada presión oncótica. equivale a 23 torr y tiene en oposición la presión hidrostática transmitida a los capilares desde el corazón. Ca+2. que constituyen una máquina coloidosmótica susceptible de retener agua aspirándola hacia el interior de los capilares sanguíneos. CI-. urea y glucosa. pero muestra permeabilidad selectiva para electrólitos como Na+. O2. K+. en promedio. CO2. El movimiento de agua entre el plasma y los espacios intersticiales depende de las proteínas plasmáticas. La membrana celular es muy permeable al agua. El ingreso y la eliminación de un adulto normal de volumen medio puede representarse así: Ingreso ml al día Salida Perspiración insensible Pulmones Piel Sudor Heces Orina ml al día 700 300 300 200 1 500 3000 Agua en bebidas Agua en alimento Agua de oxidación 1 200 1 500 300 3000 243 . Mg+2. Este proceso. denominado edema. D2O en el líquido extracelular. Si hay que mantener el equilibrio de agua en el cuerpo es evidente que han de ser iguales el ingreso y la eliminación. es de 32 torr en el extremo arterial y 12 torr en el extremo venoso del capilar. Esta presión osmótica. Este mecanismo es el que tiene a su cargo la distribución normal de líquidos entre el torrente vascular y el espacio intersticial. mientras que en el extremo venoso la presión coloidosinótica atrae el líquido de regreso hacia los capilares.

y productos de desecho del metabolismo hacia los órganos de eliminación. Funciona la respiración transportando oxígeno a los tejidos y llevando bióxido de carbono a los pulmones. o sudor copioso. donde ejercerán su acción. lo cual significa que una persona media tiene de cuatro a seis litros de sangre. que sirven para proteger al cuerpo de los microorganismos. Contiene un mecanismo de coagulación que protege contra la hemorragia. no tiene efecto 244 . Desempeña importante papel en la conservación de una temperatura corporal bastante constante. a los tejidos. antitoxinas. 2. La sangre constituye el 8 por 100 aproximadamente de peso corporal. originando deshidratación del cuerpo. vitaminas y algunas enzimas. La pérdida de sangre por hemorragia. 3. como hormonas. 5. 4. precipitinas.Puede tenerse una idea de magnitud del recambio líquido diario en el cuerpo según los datos siguientes: Volumen diario de líquidos digestivos Saliva Secreción gástrica Secreción intestinal Secreción pancreática Bilis Líquidos perdidos por el cuerpo Recambio total de líquidos En comparación con: Volumen plasmático Líquido extracelular total ml/día 1 500 2 500 3 000 700 500 8 200 3 000 11 200 3 500 14 000 En general. diarrea. SANGRE Puede tenerse idea de la importancia de la sangre considerando sus funciones principales: 1. La sangre contiene glóbulos blancos. 6. La sangre transporta material nutritivo a los tejidos. Ayuda a conservar el equilibrio acidobásico y el balance hídrico. si durante un tiempo el ingreso líquido es mayor que la salida el líquido tisular aumentará de volumen y se producirá edema. etc. La pérdida excesiva de líquidos corporales puede tener lugar por vómitos. o dándola por transfusión. Distribuye substancias reguladoras.. 7.

fosfolípido que interviene en las primeras etapas de la coagulación. Esta fracción contiene los glóbulos rojos. Hay de 250000 a 400000 trombocitos por milímetro cúbico en la sangre de una persona normal. Los glóbulos blancos o leucocitos. contienen el pigmento respiratorio hemoglobina. y no tienen núcleo. cosa que no ocurre con los eritrocitos Normalmente hay de 5000 a 10000 glóbulos blancos por milímetro2 de sangre. Técnicas más recientes. las células ocupan del 40 al 45 por 100 del volumen total de la sangre. Por otra parte. se coagula. incluyendo electroforesis de columna. Este líquido se llama suero. es la sangre menos los elementos formes y el fibrinógeno. Los trombocitos (plaquetas) son menores todavía que los glóbulos rojos. globulinas y fibrinógeno.grave sobre el cuerpo. Conocemos varios tipos de glóbulos blancos. de volumen molecular y propiedades diferentes. Cuando se separan por centrifugación. y tiene importantes funciones. la porción líquida que se separa de las células se llama plasma. y pronto se separa un líquido amarillo claro del coágulo.  Proteínas del plasma Las proteínas plasmáticas existen en concentración de aproximadamente 7 por 100. los glóbulos blancos y los trombocitos (plaquetas). ya que aumentan en las infecciones agudas. por ejemplo en la apendicitis aguda. SUERO Y PLASMA Cuando sangre recién extraída se deja en reposo. El número de glóbulos rojos en el varón es de aproximadamente 5000000 por milímetros y en la mujer de 4500000. Su función principal se manifiesta en el proceso de coagulación sanguínea. de gel de almidón. empleando la técnica de la electroforesis. si la sangre recogida con un anticoagulante se centrifuga. El número de glóbulos rojos en la sangre se determina frecuentemente en laboratorio. todos funcionan combatiendo bacterias infecciosas. pues contienen cefalina. Las globulinas se han separado en varias fracciones. que se ha utilizado en el proceso de coagulación. Los glóbulos rojos o eritrocitos. ya que el volumen sanguíneo rápidamente se restablece. El recuento de glóbulos blancos se efectúa sistemáticamente en el laboratorio. CELULAS DE LA SANGRE Las dos porciones principales de la sangre son las células y el plasma. e 245 . ya que los valores cambian netamente en estados patológicos como la anemia. son mayores que los rojos y tienen núcleo. Las más importantes son albúminas.

influenza. que controla el equilibrio hídrico del cuerpo. IgA e IgM. parotiditis y sarampión. aldolasa. sistemáticamente se valoran enzimas específicas. lipasa. aumenta en la pancreatitis aguda. ENZIMAS SERICAS Hay varias enzimas en el plasma o suero que son liberadas hacia la sangre al desintegrarse tejidos corporales. contienen anticuerpos inmunológicamente activos contra enfermedades como difteria. y la SGOT en el infarto de miocardio. Abajo: esquema completo de análisis inmunoelectroforético de proteína del plasma humano. la fosfatasa alcalina en la ictericia obstructiva de hígado. La transferrina fija hierro. Como en estado patológico es frecuente que se produzcan cambios intensos de las concentraciones normales. y la ceruloplasmina fija cobre. deshidrogenasa láctica (LDH). por ejemplo. Las globulinas IgG. Las lipoproteínas son combinaciones de lípidos y globulinas o . estas proteínas funcionan en el transporte de dichos materiales. La amilasa. Las proteínas plasmáticas tienen varias funciones. Son enzimas clínicamente importantes amilasa. funcionan en el transporte de lípidos. fosfocinasa de creatina (CPK). permiten separar el plasma en más de 20 proteínas diferentes. fosfatasas ácida y alcalina. Una de las más esenciales es la conservación de una presión osmótica eficaz de la sangre. Arriba: Trazado electroforético de plasma normal. lo cual constituye un medio diagnóstico de gran valor en el laboratorio. transaminasa glutámica oxaloacética (SGOT) y transaminasa glutámica pirúvica (SGPT). El fibrinógeno es un componente esencial para el proceso de coagulación sanguínea. 246 .inmunoelectroforesis.

Al estudiar el balance de electrólitos. Las variaciones en el contenido de electrólitos en plasma. proçecleríamos así: mg/100ml X 10 peso atómico valencia = mg/1 peso equivalente = meq/l 10 mg/100ml X 10 = 100 40 20 2 327 mg/100ml X 10 = 100 23 23 1 = 5 meq/l de Ca = 142 meq/l de Na El balance de electrólitos. e iones de carga negativa o aniones. Ca+2 y Mg+2 los aniones son HCO3-. SO4-2. ácidos orgánicos y proteína. Miliequivalentes por litro (meq/l) equivale al peso atómico (expresado en miligramos) por litro dividido entre la valencia. Electrólitos del plasma Los electrólitos existentes en los líquidos corporales son iones de carga positiva o cationes. en cuanto a iones en el plasma. Para expresar estas concentraciones en meq/l. la concentración de estos iones se expresa en miliequivalentes por litro de líquido corporal. la concentración normal de sodio es de unos 327 mg/l00 ml. líquido intersticial. Cl-. Los cationes principales de los líquidos corporales son Na +. se indica en el cuadro siguiente: Cationes Na+ K+ Ca+2 Mg+2 Total meq/l 142 5 5 3 155 Aniones HCO3ClHPO4-2 SO4-2 Ácidos Orgánicos Proteína Total meq/l 27 103 2 1 6 16 155 Las comparaciones de composición de electrólitos en los líquidos corporales. y los cambios en estado patológico se indican muchas veces en forma de barras gráficas verticales. K+. se indican en la figura siguiente: 247 . HPO4-2. y líquido intracelular normales. El calcio muchas veces se señala como lo mg/l00 ml para un individuo normal. según el método de Cambie. Les corresponde principalmente la presión osmótica de los líquidos que intervienen en la conservación del equilibrio acidobásico e hídrico del cuerpo. La concentración de electrólitos plasmáticos determinada en el laboratorio muchas veces se expresa en mg/l00 ml de plasma.

También hay que tener en cuenta su composición en electrólitos especialmente cuando se pierden del cuerpo por vómito o diarrea.Composición de electrólitos en líquidos corporales normales Al ocuparnos del equilibrio hídrico señalamos los volúmenes de secreciones diarias de líquidos digestivos. Comparación de los principales componentes electrólitos de las 248 . solo se indican los componentes principales que intervienen en el equilibrio acidobásico o de electrólitos en las gráficas de barras de la figura a continuación. Comparando los electrólitos de estos líquidos con los del plasma.

las proteínas plasmáticas y la hemoglobina. resiste cambios de pH cuando se añaden al sistema pequeñas cantidades de ácido o de base. que se representan así: H2C03 BHCO3 B significa base o catión. en el cual intervienen balance de agua y electrólitos. con 10 a 20 moles al día. sin cambio apreciable en el pH. predomina el tipo ácido y el cuerpo se halla ante la necesidad de suprimir continuamente las grandes cantidades de ácidos que se forman dentro de las células. sin cambio importante en su concentración de H+. Un amortiguador ya lo hemos definido como una mezcla de un ácido débil con su sal.35 a 7. como sigue: U Hemoglobina B Hemoglobina H Oxihemoglobina B Oxihemoglobina BH2PO4 B2HPO4 H Proteína plasmática B Proteína plasmática Los amortiguadores que son más eficaces para la regulación del equilibrio acidobásico son el bicarbonato. En las oxidaciones celulares. Aunque algunos alimentos proporcionan productos terminales alcalinos. Otra restricción es que otros productos deben ser transportados a los órganos de eliminación por vía de los líquidos extracelulares. La sangre tiene pH de 7. este es uno de los valores más rígidamente controlados de la estructura de electrólitos. láctico y pirúvico.secreciones digestivas y del plasma normales Se observa inmediatamente que las secreciones digestivas varían en su composición de electrólitos y en su contribución al balance acidobásico del cuerpo.45. Sistemas amortiguadores del cuerpo La capacidad de los líquidos extracelulares para transportar ácidos desde su lugar de formación en las células al lugar de eliminación en pulmones y riñones. amortiguadores sanguíneos. El amortiguador de bicarbonato 249 . depende de la presencia de sistemas amortiguadores eficaces en dichos líquidos y en los glóbulos rojos. el principal producto terminal ácido es H2CO3. hemoglobina. Los amortiguadores en el plasma y líquido extracelular incluyen los sistemas de bicarbonato. fosfórico. sulfúrico. y acción de pulmones y riñones. El medio para lograrlo es el mecanismo de regulación del equilibrio acidobásico. junto con dos importantes amortiguadores hemoglobínicos. lo cual equivale a uno o dos litros de HCl concentrado. BALANCE ACIDOBASICO Los procesos metabólicos normales del cuerpo originan en forma continua ácidos como carbónico. fosfato y proteínas plasmáticas. En los glóbulos rojos hay ambos sistemas amortiguadores de bicarbonato y de fosfato.

H2CO3. La ecuación para el amortiguador de bicarbonato es la siguiente: pH = pK + log [BHCO3 ] [H2CO3] El pK es diferente para cada amortiguador.1 + log [H2CO3] 1. Las enfermedades que alteran la función respiratoria afectan la concentración de H2CO3 y producen lo que se llama una acidosis o alcalosis respiratoria.1 cuando 27 meq/l= 6. el ácido amortigua la base para formar agua y el miembro básico. Para ilustrar la acción amortiguadora. con mucho.El amortiguador de bicarbonato es. La capacidad de amortiguamiento de un par amortiguador depende de su eficacia para limitar cambios de pH cuando se añaden ácidos o alcalinos al sistema.1 + log 20= 6. (lado el control respiratorio de la concentración de H2C03 el amortiguamiento es muy eficaz. si hay concentraciones iguales de NaHCO3 y H2CO3 en una solución. 7. el pK de la forma ácida del par amortiguador.3 7. el amortiguador aislado más importante del equilibrio acidobásico.1 + 1. y BHCO3.4 incluyen los valores normales de 1. las reacciones de adición de una pequeña cantidad de un ácido fuerte y una base fuerte pueden escribirse asi: HCl + NaHCO3 . [H2CO3] 1 En condiciones normales. Por ejemplo. lo cual producirá acidosis o alcalosis. Sin embargo. La proporción 1:20 entre HCO3 y BHCO3 en el plasma a 7. y se describen como acidosis o alcalosis metabólica. o [BHCO3= ] 1 pues logaritmo de 1 = 0 . con las reacciones de hemoglobina y oxihemoglobina en los glóbulos rojos. y la concentración de cada miembro del par amortiguador. con el efecto de los riñones sobre la concentración de BHCO3-. al pH de la sangre.1. Guarda estrecha relación la producción constante de CO2.35 meq/l 1 Esta concentración desigual de los pares amortiguadores parecería indicar que el amortiguador de bicarbonato es muy poco eficaz al pH de la sangre. En la reacción (2). se determina midiendo el pH de una solución que tenga concentraciones iguales de los dos componentes que constituyen el par amortiguador.4 = 6. Los cambios más frecuentes incluyen la concentración de BHCO3. Estas son las cuatro anomalías más importantes en el equilibrio acidobásico. el pH equivale a 6. NaCI + H2CO3 (1) NaOH + H2CO3 H2O + NaHCO3 (2) En la reacción (1) el miembro básico del par amortiguador reacciona con el ácido para formar NaCl neutro y el miembro ácido del par amortiguador.4.35 meq/l para H2CO3 y 27 meq/l para BHCO3. con el control respiratorio de la concentración de H2CO2. La ecuación de Henderson-Hasselbalch expresa la relación entre el pH del sistema. la ecuación para el amortiguador de bicarbonato es la siguiente: pH = pK = 6.1 + log [BHCO3 ]= 6. En estado patológico esta proporción puede cambiar aumentando o disminuyendo H2CO3 o BHCO3. 250 .

La concentración normal de hemoglobina en la sangre varía entre 14 y 16 g por 100 ml. Las relaciones entre el átomo de hierro. fruncidas y dispuestas en estructuras tridimensionales. que ha sido descrita en detalle por Perutz y colaboradores. Esto significa que una persona de 70 Kg tendría un total de aproximadamente 900 g de hemoglobina. existen en forma de hélices alfa. la molécula de hem y una de las cadenas polipeptídica puede observarse en el modelo que representa la cuarta parte de una molécula de hemoglobina.HEMOGLOBINA La hemoglobina es la proteína respiratoria del glóbulo rojo. Esta proteína tiene peso molecular de aproximadamente 64500. En la molécula de hemoglobina las cuatro cadenas se agrupan en forma tetrahédrica. con las cuatro moléculas de hem incluidas en oquedades de las cadenas fruncidas. Como los glóbulos rojos que 251 . está formada por cuatro cadenas de polipéptidos y cuatro moléculas de hem. El hem es un derivado de la protoporfirina. con un átomo de hierro coordinado con cada uno de los cuatro átomos de nitrógeno del pirrol Las cuatro cadenas de polipéptidos dos y dos .

la orina y las heces. h. hay hemoglobina c.  Respiración La hemoglobina suele llamarse el pigmento respiratorio de la sangre. en bilirrubina. En ausencia de hemoglobina. El bióxido de carbono es transportado hacia los pulmones para ser eliminado. Esto representaría un sistema cuatro a cinco veces mayor que nuestro peso corporal. el sistema circulatorio del cuerpo tendría que contener más de 300 litros de líquido para proporcionar oxígeno a los tejidos. y la de la anemia de hematíes falciformes. la hemoglobina entra en contacto con una atmósfera relativamente rica en oxígeno (presión parcial de 100 torr) en los alveolos de los pulmones. pues tiene la propiedad de combinarse con gases como oxígeno y bióxido de carbono. La oxihemoglobina es transportada por la circulación arterial hasta los tejidos. y el ciclo se repite. Hemoglobina Hb +O2 Oxihemoglobina HbO2 La capacidad de oxígeno de la sangre. La hemoglobina del adulto. f y s. que se convierte en los pigmentos que dan el color característico a la bilis. Un litro de plasma solo puede transportar en solución 3 ml de oxigeno. la fetal. 252 . Es sorprendente que este cambio menor de la molécula explique las diferentes intensidades de migración en la electroforesis y las variaciones de las propiedades fisiológicas. se llaman respectivamente hemoglobinas a. La mayor parte de estas hemoglobinas difieren por la substitución de uno solo en la serie de aminoácidos de sus cadenas . El transporte de oxígeno por la sangre depende de una reacción reversible entre la hemoglobina y el oxígeno para formar oxihemoglobina.contienen el pigmento están siendo constantemente desintegrados. que se presentan en diversas anomalías sanguíneas. Por electroforesis pueden separarse moléculas normales y moléculas anormales de hemoglobina poniendo una gota de sangre completa sobre una tira de papel de filtro especial o de acetato de celulosa. por ejemplo. Puede tenerse una idea del papel de la hemoglobina comparando la capacidad de oxigeno del plasma y la de la sangre completa. donde una concentración baja de oxígeno (presión parcial de 40 torr) y una elevada concentración de bióxido de carbono (presión parcial de 60 torr) se combinan para liberar oxígeno hacia los tejidos. d. para formar oxihemoglobina. Además. aproximadamente 1000 mI. i y j. e. En el proceso de respiración. hay en el cuerpo una degradación continua de hemoglobina en otros pigmentos. basta para cubrir las necesidades normales de los tejidos.

y pigmentos biliares. que se abre en un túbulo muy largo. material. Por lo tanto. La piel elimina pequeñas cantidades de agua. sales. los riñones son esenciales para la conservación del volumen líquido en sangre y tejidos. Los riñones desempeñan un papel esencial en la eliminación regular de estas substancias de la sangre y líquidos tisulares. sales inorgánicas. como drogas. Un corpúsculo de Malpighi está formado por una masa de capilares procedentes de la arteria renal que forman el glomérulo. el balance de electrólitos y acidobásico del cuerpo.nitrogenado y lípidos. El glomérulo está encerrado dentro de una cápsula llamada cápsula de Bowman. exceso de agua. es esencial para conservar normal la composición de la sangre. Cada riñón humano contiene aproximadamente 1000000 de estas unidades. bióxido de carbono. el hígado interviene en la eliminación de colesterol. que llevan la orina a la vejiga. pasan los productos de desecho del metabolismo que son eliminados de la sangre. y la conservación de las relaciones normales de presión osmótica en la sangre y en los líquidos corporales. los demás órganos de eliminación desempeñan un papel menor. Algunas sales inorgánicas son eliminadas por el intestino. Estas estructuras anatómicas del riñón se ilustran a continuación.ORINA La eliminación de los productos de desecho del metabolismo. 253 . que se arborizan en ramas menores que acaban en las pequeñas unidades de filtración denominadas corpúsculos de Malpighi. substancias tóxicas. En comparación con el riñón. y exceso de substancias ácidas o básicas. Varios de estos túbulos están conectados a túbulos colectores mayores. y otras substancias volátiles se eliminan del cuerpo por los pulmones. sales inorgánicas. Agua.  Formación de orina El riñón puede considerarse un filtro a través del cual. La sangre penetra en el riñón por las arterias renales.

En un individuo normal se filtran por los glomérulos 170 a 180 litros de agua. a nivel de los túbulos se resorben 168. se resorben hacia el torrente vascular gran parte del agua y de substancias que tienen valor para el cuerpo. como la creatinina y el potasio son eliminadas parcialmente de la sangre por excreción tubular. los constituyentes que no son proteína filtran a través de las paredes capilares y penetran en los túbulos.La teoría más generalmente aceptada para la formación de orina puede resumirse así: cuando la sangre atraviesa el glomérulo. y 170 g de glucosa. y 170 g de glucosa. Puede tenerse una idea de la magnitud de este proceso considerando los volúmenes diarios de filtración y resorción. como la urea y el ácido úrico.5 litros de agua. 1 000 g de NaCl. de electrólitos y acidobásico. Estas substancias se llaman substancias con umbral. desempeña un papel regulador del balance de agua. por lo tanto. para eliminar finalmente unos 30 g de urea.  Poder regulador de riñón Aunque el riñón se considera principalmente órgano de eliminación. y otros productos de desecho. no son completamente resorbidos. 360 g de NaHCO3. La función de los glomérulos renales puede considerarse como la de una ultrafiltración que produce un filtrado de plasma sin proteína. 360 g de NaHCO3. 988 g de NaCI. 254 . pasan a los túbulos colectores para ser eliminados. Los productos de desecho del metabolismo. como glucosa. en un volumen de aproximadamente 1 500 ml de orina. además de la filtración glomerular. 12 g de NaCI. Unas cuantas substancias. algunas sales inorgánicas y aminoácidos. seguido por un proceso de resorción selectiva por los túbulos renales.5 a 178. A medida que este esté filtrado va circulando a lo largo de los túbulos.

Sin embargo.4. cuando el filtrado glomerular pasa por los túbulos. El catión principal es Na. Al parecer. el hipotálamo (junto con la hipófisis) secreta una hormona antidiurética llamada vasopresina. y HPO4-2. en parte por los menos. en la siguiente forma: 255 . y la capacidad de las células tubulares para acidificar la orina con formación de H+ y NH3. junto con el HCO3. Esta hormona tiene una acción antidiurética que origina menor eliminación de agua con la orina. Cuando el plasma contiene demasiada agua. constituye el ³control fino´ del volumen de orina. Los electrólitos son eliminados o resorbidos según el movimiento de agua en los túbulos. En estas circunstancias. Esta fase de eliminación de Na está regulada. La formación de Fit y HCOj a partir de H2CO3 en las células proximales y distales está catalizada por la enzima anhidrasa carbónica. y los aniones principales son Cl-. por la acción de intercambio Na + ² H+. El filtrado glomerular contiene los electrólitos y ácidos y bases presentes en el plasma. Normalmente.formado a partir de H2CO. NaHCO3 y Na 2HPO4. la secreción de hormonas corticales disminuiría. el 95 por l00 aproximadamente de CO2 se halla en forma de NaHCO3 y el 83 por 100 del PO4-3 como NA2HPO4-. y la secreción de vasopresina aumentaría para ayudar a la eliminación de electrólitos y la retención de agua. y HPO4-2 depende del balance hídrico de los líquidos corporales. interviene en la regulación del balance acidobásico. su presión osmótica disminuye. líquido intersticial. El agua en exceso de las necesidades es eliminada rápidamente por el riñón. y se dice que está hipotónico. en las células tubulares. ejercen un control más especifico sobre la eliminación de electrólitos por los túbulos. hasta cierto punto.  Balance de electrólitos Hasta cierto punto. K+.  Balance acidobásico En los túbulos la resorción de Na. que se califica de mineralocorticoide. HCO3-. HCO3-. que incrementa la retención o resorción de electrólitos hacia el plasma. por el pH del plasma sanguíneo. Hormonas esteroides de la corteza suprarrenal como la aldosterona. cuando se necesita agua para conservar la concentración normal de los líquidos corporales. e intercambiada por H formado en las propias células tubulares a partir de H2CO2. como electrólitos de NaCl. líquido celular y líquido digestivo en el cuerpo depende de la función normal de los riñones. Este Na+ es devuelto al plasma. hay un aumento de secreción de hormonas de la corteza suprarrenal. cambios en la presión osmótica del plasma regulan la secreción de vasopresina que. y resorción mayor hacia los líquidos corporales. la mayor parte del agua resorbida y la mayor proporción de Na es captada por las células tubulares. A pH de 7. la eliminación o retención de electrólitos como Na+. en realidad. Cl-. Balance de agua El control del contenido acuoso de sangre. Si los electrólitos del plasma estuvieran demasiado concentrados y la presión osmótica se elevara.

y por la síntesis de amoniaco. los pulmones controlan la concentración de H2CO2. El mecanismo para la síntesis de amoniaco. se forman cuerpos cetónicos. y para 256 . en segundo lugar. y P3PO4). neutralizar los ácidos no volátiles (H2SO4. conservar todo o casi todo el bicarbonato contenido en el filtrado glomerular (equivalente aproximadamente a µ/2 Kg de NaHCO3 en las 24 horas). La tarea de los riñones estriba en estabilizar la concentración de bicarbonato.Modificando el ritmo de ventilación. Este problema tiene dos aspectos: en primer lugar. con el fin de conservar más Na+ y base fija. en el plasma. por conversión de sales neutras o básicas en sales ácidas para ser eliminadas como vimos previamente para Na2HPO4. como el ácido acetoacético. El riñón puede conservar base en dos formas. puede representarse así: La eliminación urinaria de ion amonio en una persona con dieta media normal es de 30 a 70 meq al día. En condiciones de acidosis. La sal sódica de este ácido es eliminada por el riñón. que pudieran depender de tina diabetes sacarina no controlada.

Ilustrar con una gráfica de barras la composición de electrólitos del plasma normal. plasma y suero. 15. ¿Cuál es la índole química del hem y cuál es su relación con la hemoglobina? 12. y 2 meq/l de H2CO3. respectivamente. ¿Qué es presión oncótica. 2. 5. 11. 4. ¿Por qué los túbulos renales aumentan la síntesis de amoniaco en la diabetes sacarina? Explicar 257 . Explicar cómo el proceso de formación de H+ en los túbulos renales ayuda a conservar Na + para el plasma. 7. Comparar un tipo electroforético de proteínas plasmáticas con un tipo inmunoelectroforético. Resumir las funciones esenciales del riñón y el proceso de formación de orina. ¿Qué información puede lograrse de cada trazado? 6. Resumir los parámetros que intervienen en el balance entre ingreso de líquidos y eliminación de líquidos por el cuerpo. y cómo ayuda a la normal distribución de líquidos entre el sistema circulatorio y el espacio intersticial? 3. 14. 8. expresados como meq/l son 5 y 103. Mostrar cómo podrían calcularse estas concentraciones en mg/l y mg/l00 ml. Señalar los líquidos corporales de importancia funcional y sus volúmenes en un adulto normal. Calcular el PH de una solución amortiguadora de bicarbonato que contiene 20 meq/l de BHCO3.conservar el Na+ del plasma se forman amortiguadores H+ y NH3 en las células tubulares del riñón. ¿Qué hormonas intervienen en el control del equilibrio de agua y electrólitos riñón? Explicar cómo funciona. ¿Qué relación guarda el pk de la forma ácida del amortiguador con su capacidad de amortiguamiento? Explicar. Explicar la diferencia entre sangre completa. 13. 10. ¿Cuáles son los amortiguadores más importantes de la sangre completa y del plasma? 9. Los valores normales para concentraciones de calcio y cloruro en el plasma. TEST DE EVALUACION 1.

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Esterificación.5' fosfodiéster.. dando lugar a desprendimiento de agua..son lípidos simples formados por la esterificaci6n de 1.Es la pérdida de su estructura nativa por ruptura de los puentes o enlace que la unen. Epímeros. Ácidos grasos. Carbono asimétrico.es un polímero de desoxirribonucleótidos unidos por enlace 3' .son isómeros óptimos que difieren en la configuraci6n de un único átomo de carbono.son polímeros de ribonucleótidos con un elevado número de unidades. Ácido Ribonucleico.Es aquel átomo que tiene sus enlaces unidos a cuatro grupos atómicos diferentes.son moléculas formadas por dos monosacáridos con enlace glucosídico.son ésteres de cadenas largas....GLOSARIO Ácido desoxirribonucleico (DNA). 2 o 3 moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina.Es un carbohidrato que contiene su estructura un grupo funcional cetónico.. Ceras..son moléculas formadas por dos monosacáridos con enlace glucosídico. Cetosa....Es la formación de un ester mediante un enlace covalente entre un ácido graso y un alcohol. con alcoholes también de cadena larga. Desnaturalización.. 260 .. Enlace peptídico. Ácidos nucleicos.Es un carbohidrato que contiene un grupo funcional aldehído. Acilglicéridos.son macromoléculas resultantes de la polimerización de un número elevado de nucleótidos..Es el enlace covalente que se establece entre un grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Aldosa. Disacáridos. Disacáridos...son moléculas formadas por largas cadenas hidrocarbonadas de tipo lineal y con un numero par de carbono.

.Es la unión de mas de 10 aminoácido.Es la interacción entre el átomo de hidrogeno ligeramente positivo de una molécula de agua. Nucleótidos.Es cuando los componentes de una sustancia se rompen en iones cargados positivamente y negativamente. Fuente de hidrogeno.... lonización. Oligos peptido.son átomos o grupos de átomos que combinado con una molécula determinada le confieren cierta propiedad. Lípidos.. Sacárido. Molécula anfipática.... Epímeros.Enlace peptídico.son enzimas que degradan a los ácidos nucleicos y son útiles para el estudio de los mismos.Es el enlace covalente que se establece entre un grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.. Polipéptido.Son las que contienen al mismo tiempo grupos polares y no polares.son ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Esterificación.son monosacáridos formados por seis átomos de carbono..son uniones de una osa y una base nitrogenada por medio de un enlace N-glucosídicos.Es la unión de mas de 50 aminoácido. Nucleasas... nitrógeno y algunas veces azufre.. Grupo funcional.Es la formaci6n de un ester mediante un enlace covalente entre un ácido graso y un alcohol. 261 .. Glúcido.Significa dulce. pueden contener fósforo.... dando lugar a desprendimiento de agua.son moléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y también por oxígeno en un porcentaje muy bajo. Grupo prostético. Hexosas. Nucleósidos.Es una heteroproteínas formada por una fracción proteínica y un grupo no proteínico.son is6meros 6ptimos que difieren en la configuración de un único átomo de carbono. y el átomo de oxigeno ligeramente negativo de otra molécula de agua.Significa azúcar.

. 262 .Es la reacción típica de los ácidos grasos en la cual reacciona con un álcalis para dar lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón.Saponificación.

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