ENZIM 2011 UN VE SITAS NE PORTOFOLIO I07:RFISIOLOGI G E R I M A N A D O TUMBUHAN 2011

ENZIM

FRENI WAWORUNTU
07 311 151

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

ENZIM 2011

PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151

Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.Hampir semua enzim merupakan protein. molekul awal reaksi disebut sebagai substrat. ilmu pangan. Katalisator mempercepat reaksi kimia. dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. dan cabang-cabang ilmu pertanian. yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra. membutuhkan pH dan suhu yang tepat. enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Enzim adalah protein.ENZIM 2011 MEKANISME KERJA ENZIM I.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Dalam dunia pendidikan tinggi. ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai. yaitu: 1. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. PENGERTIAN ENZIM Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. 2.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Enzim bekerja secara spesifik. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim. Enzim berfungsi sebagai katalis. 4. 3.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme. yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Sebagai contoh. karenanya enzim bersifat thermolabil. teknologi pengolahan pangan. disebut produk. enzim memiliki beberapa sifat. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat. Sebagian besar enzim bekerja secara khas.

Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. Kespesifikan enzim Enzim sangat spesifik. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. atau seperangkat reaksi yang sejenis. yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. seperti oleh suhu. memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis. Bentuk. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. pergerakan. Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik. dan lainlain. regioselektivitas. pH. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Tanpa enzim.ENZIM 2011 5. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Karbonat anhidrase CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3 a. 6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan. dan lain-lain. perkembangbiakan. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. konsentrasi. Daya katalitik enzim Daya katalitik enzim sangat besar. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. Jika tidak ada enzim.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel.

Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer. Misalnya pepsin dan tripsin. Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu STRUKTUR ENZIM Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya Ion logam Zn 2+ Enzim Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Mg2+ Fosfohidrolasa PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal.ENZIM 2011 pengekspresian genom..Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. menjadi tempat untuk mengikat substrat. atau molekul organik yang dinamakan koenzim. dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang".

dengan yang paling umum merupakan ribosom. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA.Tidak semua protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim. misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi. Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.ENZIM 2011 Fosfotransferasa Fe2+ / Fe3+ Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Cu2+/ Cu+ Tirosina Sitokrom oksidasa K+ Na+ Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+) Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). dan juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.

daya katalisisnya. Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Endoenzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 langsung terlibat dalam katalisis. Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tergantung pada jenis-jenis enzim. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim disebut sebagai koenzim. Senyawa non protein pada enzim ini disebut gugus protestik. substrat yang dikatalisis. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan atau ion logam tertentu.Sama seperti protein-protein lainnya. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. dan cara terbentuknya. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism tumbuhan. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim atau gugus protestik. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

b.ENZIM 2011 Endoenzim disebut juga enzim intraseluler.+ 4 H+) H2O2 substrat-O substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2 NaNO2 • Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2 • Hidroksilase : substrat + ½ O2 2 koenzim + H2O • Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) Na2SO4 + (e-+ H+) Na2CO3 + (e-+ H+) • a. hidrogen atau oksigen. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. hidroksilase dan dehidrogenase. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 H2S CH4 2 H2O + O2 2 H2O Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 . Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.+ 4 H+) O2 + (2e. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel.enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut: • Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e. yaitu enzim oksidase. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Enzim. Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase.misal dalam proses respirasi. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). oksigenase. yang merupakan pemindahan elektron.

ENZIM 2011 Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. atau merubah mutase. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida. a. a. merubah transmetinal Intramolekul Intramolekul suksinil-CoA a. merubah D-ribulosa-5-fosfat Cis-trans isomerase. dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. dihidroksi aseton fosfat transferase merubah metilmalonil-CoA D-alanin D-xylulosa-5-fosfat cisrentolal D-gliseraldehid-3-fosfat . Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. merubah l-alanin Epimerase. sebagai contoh adalah: L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. a. sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 ketol isomerase. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis. yaitu: Rasemase. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.

Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. misalnya enzim pepsin. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Contoh: lipase menghidrolisis lipid. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Mulamula E. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. Selama fase lag tersebut E. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. protease menghidrolisis protein. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. misalnya enzim amilase. b. Contohnya ada enzim yang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. amilase menghidrolisis amilum.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. triosin. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.ENZIM 2011 b.

Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. Pada saat ikatan kompleks enzimsubstrat terputus. sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Berbeda dengan teori kunci gembok. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Model "kunci dan gembok" Enzim bekerja dengan dua cara. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.ENZIM 2011 megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen. yang berperan sebagai gembok. namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. menurut teori kecocokan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Menurut teori kunci-gembok. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). TEORI KERJA ENZIM 1. Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase.

Model ini telah dibuktikan tidak akurat. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Pada tahun 1894. tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Pada beberapa kasus. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . misalnya glikosidase. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Model ketepatan induksi Pada tahun 1958.ENZIM 2011 induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. 2. Akibatnya. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok".

Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi.ENZIM 2011 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang.akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang tidak bermuatan. 1. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz-) dan substratnya bermuatan positif (SH+) : Enz. Pada pH rendah atau tinggi. Pada pH rendah atau tingi.+ H+ Enz-H Demikian pula pada pH tinggi. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C 2. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. SH+ yang dapat bereaksi dengan Enz-. enzim akan mengalami denaturasi. enzim tidak aktif. maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH+ dan enz akan berkurang. sesuai dengan "tempat kerja"nya. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. Pada pH rendah Enz. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .+ SH+ EnzSH. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Enz. enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim.

inhibitor terbagi atas :  Reaksi inhibitor dengan apoenzim ✔ Reaksi inhibitor dengan substrat ✔ Reaksi inhibitor dengan substrat ✔ Reaksi inhibitor dengan koenzim ✔ Reaksi inhibitor dengan kofaktor ✔ Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim Kinetika hambatan enzim.Perlu diketahui PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk.ENZIM 2011 3. Penghambat kerja enzim (Inhibitor) Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. Berdasarkan tempat kerjanya. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . ada 3 macam yaitu : a. Inhibisi kompetitif Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengarihi atau malah di tingkatkan.

Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor. c.ENZIM 2011 bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim. Inhibisi uncompetitive PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . seperti substrat. Dalam hal ini tingkat inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan konstantadisosiasi inhibitor. b. sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Inhibisi nonkompetitif Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu tempat diluar tempat aktif.

b. tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a. 1. Pada inhibisi uncompetitive.D: substrat enzim a. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.c. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada enzim yang bebas. EIS-COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel. kemudian jika senyawa produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk.d. inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat.C.ENZIM 2011 Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim. yang dapat digambarkan sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A. tetapi hanya untuk ES-COMPLEX.B. Inhibitor jenis ini adalah jarang. Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir.

Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut: X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d ABCDX Keterangan: A.b. 2. Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang melibatkan enzim. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif.b. sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk.ENZIM 2011 dan enzim dapat aktif kembali. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif.d. X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.c.D: substrat enzim a. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. 3. tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.d. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Penghambat repressor Represor adalah mempengaruhi hasil akhir suatu rangkaian atau mengatur pembentukan reaksi enzimatik enzim-enzim yang dapat pada reaksi sebelumnya. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari asam aspartat dan karbamil fosfat.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .B.C. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.c.

Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Beberapa enzim alosterik tidak stabil pada suhu 00C. dan enzim lain. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Mo. Konsentrasi enzim dan substrat Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Cu.Jika sudah mencapai PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Mg2+.ENZIM 2011 Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. 4. Co. atau berupa koenzim. Aktifator Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Fe. 5. Kedua efektor tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula terikatpada tempat yang terpisah. tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh. Contohnya ion klorida. Zn. vitamin. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H.

Dengan reaksi-reaksi tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan.Ratusan jenis senyawa dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya. maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. jamur. PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang hampir jenuh dengan substrat. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga. bakteri. tingkat reaksi yang proporsional terhadap konsentrasi enzim. dan jenis pathogen lainnya.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi.reaksireaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. Untuk suatu konsentrasi enzim. tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik.ENZIM 2011 titik jenuhnya. Secara kolektif. Beribu-ribu reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. Asalkan substrat konsentrasi yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat.

Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. dan asam lemak. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. MEKANISME KERJA ENZIM Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis : Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya walaupun bersifat sementara. Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar seperti pati. contohnya respirasi. Enzim juga tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali. Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik. lemak. tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. selulosa.ENZIM 2011 antara organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan perkembangannya. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Reaksi anabolisme membutuhkan energy. protein. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi.

Katalisis asam-basa umum Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan. Prinsip umum Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya.ENZIM 2011 Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat. dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim. Peranan ion logam pada katalisis PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Sebenarnya. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika. a. tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan. Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan. Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asambasa umum. Peranan ion logam Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat. Para ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat. c. b. katalis oleh ion-ion logam. nuclearmagnetic (ESR). lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X. lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya.

pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik. logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. Ion logam juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). Selain (dan tidak sperti proton) itu. dan dapat membentuk ikatan pi. logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. Denagan memberikan elektron.ENZIM 2011 Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia : ✔ katalisis asam-asam umum. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. dan ✔ Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. ✔ Mendekatkan pereaksi. Ion logam. Akhirnya. ✔ katalisis kovalen. Mekanisme Aksi Enzim PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . seperti proton. sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu.

seorang ahli kimia organic pada sekitar tahun 1884. Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side). Kosland mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. Daniel E. Dengan PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .ENZIM 2011 Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk. suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher. Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak molekul yang bereaksi. sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi. Hambatan ini disebut sebagai “ energy aktifasi”. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim.

namun hanya mempercepat reaksi saja. tanpa keberadaan enzim. P: Hasil reaksi Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. ES: ikatan sementara. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen . Namun. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. Perbedaannya adalah. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. hydrogen.Sebagai katalis. Sebagai contoh. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu reaksi.ENZIM 2011 demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Sebagai contoh. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. ionik. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk . yang akan kemudian berubah menjadi produk. S: Substrat (reaktan). Kestabilan ikatan enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. atau Van der Waals. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis). KINETIKA MICHAELIS_MENTEN Keterangan: E : Enzim. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Mekanisme untuk satu substrat PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 .lebih lanjut.

Penentuan konstanta PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . B. membentuk kompleks enzim-substrat. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan suatu produk (P). Pada tahap pertama. subtrat terikat ke enzim secara reversible. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Haldane. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909. E. Briggs dan J. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan.ENZIM 2011 enzim catalyzed reaksi. Maud Leonora Menten. Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S]. Pada tahun 1902. S. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G.

ENZIM 2011 Lineweaver-Burk pot Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim. serangkaian percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal pembentukan produk diukur. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur setelah periode waktu relatif singkat. pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot. yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat. selama yang membangun kompleks tetapi tetap konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus. Nilai-nilai yang akurat untuk K M M dan V maks maks dapat dibaca secara langsung dari dan V hanya dapat ditentukan oleh regresi non- linier dari data yang Michaelis-Menten. merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan awal Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K plot. PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . sementara berguna untuk visualisasi seharusnya tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. Harus satu dipaksa untuk memperoleh nilai dari alur terbalik. KONTROL AKTIVASI ENZIM Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.

sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. dan glikosilasi. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. 2. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. 5. dan aparat golgi. Kofaktor Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. 3. Sebagai contoh. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda KOFAKTOR DAN KOENZIM a.ENZIM 2011 1. Enzim dapat dikompartemenkan. miristoilasi. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. ataupun koenzim. Ia dapat meliputi fosforilasi. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Contohnya. disamping itu terdapat pula bagian yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. Bagian yang bukan protein ini disebut kofaktor. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. retikulum endoplasma. 4. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.

dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. dan asam folat adalah vitamin. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. Contohnya. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Beberapa koenzim seperti riboflavin. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. ____. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif).2010. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein.Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. nurhalin. b. tetapi terikat dengan kuat. Jakarta : Rajawali Pers _____. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. Pada kasus ini.pula dengan substrat. tiamina. Bandung . formil. Sebagai contoh. Enzim. http://metabolismelink. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. Namun.ENZIM 2011 tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. NADPH dan adenosina trifosfat.com/enzim.CITRA ADTYA BAKTI Lakitan Benyamin. 1992. Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A.htm PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus.freehostia.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. Koenzim Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. dan Sadenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. DAFTAR PUSTAKA : Shahib. ataupun substrat sekunder. seperti DNA polimerase. dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. PT. metenil. Contoh koenzim mencakup NADH.

Enzim.mobi/id/Enzim?t=5.crayonpedia. 2011. http://www. http://fionaangelina. Enzim. 2011.com/2008/09/14/enzim/hari _____.1 _____.org/mw/Enzim_12. Semua di akses 17 april 2011 PORTOFOLIO 07: FISIOLOGI TUMBUHAN| 07 311 151 . http://wapedia.ENZIM 2011 Angelina F. Enzim. 2008.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful