1. ¿Cómo se originan los aminoácidos que están presentes en la sangre o en el ambiente intracelular?

R// Durante la síntesis y degradación normales de proteínas celulares. Cuando una dieta es rica en proteínas y aminoácidos ingeridos exceden las necesidades corporales para la síntesis de proteínas, el excedente se cataboliza, ya que los aminoácidos no se pueden almacenar. Durante la inanición o en la diabetes mellitus, en las que no hay glúcidos disponibles o estos no son utilizados adecuadamente se recurre a las proteínas celulares para liberar aminoácidos que serán metabolizados. 2. ¿Cuál es el destino metabólico de los aminoácidos de la sangre o del ambiente intracelular? R// Pueden pasar a formar parte de alguna proteína celular, o al perder su grupo amino y formar -cetoácidos, lo esqueletos carbonados de los aminoácidos, experimentan una oxidación a CO2 y H2O y, a menudo, proporcionan unidades de dos o tres carbonos que pueden convertirse a través de la gluconeogénesis en glucosa. La mayoría de los esqueletos carbonados de los aminoácidos van a parar al ciclo del ácido cítrico. 3. ¿Cómo se separa el grupo amino de los aminoácidos, previo a su degradación oxidativa? R// En el citosol de los hepatocitos, los grupos amino de la mayoría de los aminoácidos se transfiere al -cetoglutarato formando glutamato. A continuación se transporta el glutamato a la mitocondria donde se elimina el grupo amino en forma de NH4+. 4. ¿Cuáles son las reacciones catalizadas por transaminasas? ¿Cuál es el grupo prostético de las transaminasas? R// Catalizan las reacciones de transaminación, el grupo -amino se transfiere al átomo de carbono del -cetoglutarato, dejando el correspondiente -cetoácido del aminoácido. El grupo prostético es el piridoxal fosfato (PLP), forma coenzimática de la piridoxona o vitamina B6. 5. ¿Qué órganos poseen alto contenido de transaminasas? ¿Qué valor diagnóstico tienen las transaminasas? R// El hígado y músculo, especialmente del corazón. Son importantes para el diagnóstico de lesiones cardíacas, hepáticas causadas por ataque al corazón, toxicidad de fármacos e infección. 6. Explique la forma en que el grupo amino es liberado. ¿Cuál enzima cumple el papel más importante? ¿Cómo se regula la actividad de esta enzima? R// El grupo amino es liberado en forma de NH4+, la glutamina sintasa 7. ¿Cómo se excreta el nitrógeno proteico (amonio) en peces, anfibios, reptiles, aves, mamíferos, primates, humanos?

indicando los sustratos a partir de los cuales se sintetiza la urea. el ambiente celular donde ocurre. pero la regeneración de fumarato a oxalacetato produce NADH. lo que conduce el hinchamiento y los síntomas anteriormente descritos. ¿En qué órgano y órganos se sintetiza la urea? ¿Cómo se excreta la urea? Escriba la reacción neta para la síntesis de urea. Describa la forma en que se transporta el grupo amino liberado (amonio) a través de la sangre. el otro entra como aspartato. 9. Formación de arginina a partir de arginosuccinato. con lo que se puede disminuir la cantidad de neurotransmisores disponibles. El glutamato y su derivado -aminobutirato. la cual no es tóxica. y este produce 2. Describa el ciclo de la urea. 8. El agotamiento del glutamato de la reacción de la glutamina sintasa puede tener más efectos sobre el cerebro. en esta ruta metabólica? R// Un grupo amino entra en el ciclo de la urea como carbamil fosfato formado en la matriz mitocondrial. Explique el mecanismo mediante el cual el incremento de la concentración de amonio en la sangre puede causar coma. .5 moléculas de ATP reduciendo el coste energético global de la síntesis de urea. incluido el humano y los tiburones. específicamente en las mitocondrias de los hepatocitos. El ciclo de la urea consta de cuatro pasos. 10. como peces óseos y larvas de anfibios. Los altos niveles de amonio conducen a niveles mayores de glutamina. R// Se une al glutamato por medio de la glutamina sintetasa para formar glutamina. ¿Cuál es el papel que cumplen los aminoácidos no proteicos. Esto provoca una captación de agua por los astrocitos para mantener el equilibrio osmótico. ¿Cuál es el costo energético? R// Se sintetiza en el hígado. En forma de ácido úrico en aves y reptiles. 11.+ 4ATP + H2O Aún así el costo directo es de cuatro moléculas de ATP. La urea pasa al torrente sanguíneo y de ahí a los riñones y se excreta por la orina. Las especulaciones se centran en un posible agotamiento del ATP en las células cerebrales. sin que resulte tóxico. También por la formación de alanina a partir de piruvato. Las fases terminales de la intoxicación por amoniaco en los seres humanos se caracteriza por la aparición de un estado comatoso acompañado de edema cerebral y un aumento de la presión cerebral. en la mayoría de vertebrados acuáticos. R// No se conoce la base molecular de esta toxicidad. Urea + 4ADP + 4Pi + 2H+ 2NH4+ + HCO3. En forma de urea en la mayoría de los animales terrestres. la cual actúa como un ión osmóticamente activo en los astrocitos del cerebro.R// Se excreta en forma de amoníaco (ion amonio). formación de la citrulina a partir de ormitina y carbamil fosfato (entrada del primer grupo amino) la citrulina pasa al citosol. formado también en la matriz por transaminación del oxalacetato y el grupo glutamato catalizada por la aspartato aminotransferasa. su regulación. son neurotransmisores. Formación de arginosuccinato a través de un intermediario citrulil-AMP (entrada del segundo grupo amino).

Explique por qué las rutas de degradación de algunos aminoácidos son susceptibles de causar enfermedades genéticas de metabolismo. forma Acetil-CoA. síntomas. La tirosina puede ser degradada también a catecolaminas y melanina. ¿Qué son aminoácidos glucógénicos y aminoácidos cetogénicos? ¿Cuáles pertenecen a cada grupo? R// Los aminoácidos cetogénicos son siete (fenilalanina. tirosina. succinil-CoA. que se pueden convertir en glucosa y glucógeno. De aquí que todos los esqueletos carbonados se pueden desviar hacia la gluconeogénesis o se pueden oxidar completamente a CO2 y H2O. Describa cómo se degrada la tirosina. indique: enzima implicada. En general. 14. 12. también estimula la secreción ácida del estomago. triptófano. glutamina.libera fumarato. cómo se sintetiza? R// Es un potente vasodilatador presente en los tejidos animales. 16. . cómo se degradan los esqueletos carbonados ( -cetoácidos) que quedan al separar el grupo amino de los aminoácidos. treonina y lisina) pueden dar cuerpo cetónicos en el hígado. isoleucina. glicina. tratamiento. para formar acetoncetil-CoA. arginina. Describa al menos una enfermedad genética de la degradación de los aminoácidos. fumarato y/o oxalacetato. La liberación de histamina en grande cantidades forma parte de la respuesta alérgica. cisteína. serina. isoleucina. Los aminoácidos glucogénicos (alanina. -cetoglutarato. 15. En la mayoría de tales enfermedades se acumulan intermediarios específicos. patrón de su transmisión genética. la cual regenera la ormitina. leucina. asparagina. diagnóstico. que entran todos al ciclo del ácido cítrico. Formación de la urea. histidina y prolina) son los que son degradados a piruvato. que por la unión de una segunda CoA. Se sintetiza a partir de una descarboxilación de la histidina. tirosina. fenilalanina. R// La tirosina por medio de cinco pasos cuatro de sus carbonos forman fumarato. 13. efecto que causa el defecto genético. que se une a CoA. otros cuatro forman acetoacetato. aspartato. que entra al ciclo del ácido cítrico. o precursores o antagonistas de neurotransmisores. valina. en donde acetoacetil-CoA se convierte en acetoacetato y a continuación de acetona y hidroxibutirato. R// Dado que muchos aminoácidos son neurotransmisores. defectos genéticos del metabolismo de los aminoácidos pueden producir un desarrollo neuronal defectuoso y retraso mental. ¿Qué función cumple la histamina en el organismo. triptófano. metionina. treonina. R// Las 20 rutas de todos los aminoácidos convergen para formar 6 productos.

Su deficiencia está relacionada con los ataque epilépticos.17. y el hierro del grupo hemo en su estado ferroso (Fe2+). 18. . 20. a menudo en altas concentraciones. participa en la coagulación sanguínea y el control de la presión sanguínea. puede ser considerado como un amortiguador de oxidación reducción. Su reacción redox también se usa para la eliminación de los peróxidos tóxicos que se forman durante el crecimiento. FAD. ¿Cómo se sintetiza el GABA (gama aminobutírico)? ¿Qué efecto o función biológica tiene el GABA? R// La descarboxilación del glutamato da lugar al -aminobutirato (GABA). la cual es transformada en noradrenalina. glutamato y cisteína. cuál es su función biológico? R// El NO es un importante mensajero biológico como neurotransmisor. El NO se sintetiza a partir de arginina en una reacción dependiente de NADPH citocromo P-450 reductasa. animales y algunas bacterias. ¿A partir de qué compuesto se sintetizan? R// Se producen a partir de tirosina. cuál es su función biológica? R// El glutatión (GSH). Cada subunidad de la enzima lleva unida una molécula de cada uno de cuatro cofactores diferentes: FMN. tetrahidrobiopterina y hemo Fe3+. El glutatión ayuda probablemente a mantener los grupos sulfhidrilo de las proteínas en su forma reducida. ¿A partir de cuáles aminoácidos se sintetiza el glutatión. 19. la cual se transforma en dopa por una deshidratación. presente en plantas. ¿Cómo se sintetiza el óxido nitroso. un neurotransmisor inhibidor. Procede de la glicina. por una descarboxilación esta se transforma en dopamina. Explique la forma en que se sintetizan las catecolaminas (adrenalina y noradrenalina). de la cual por otra reacción se transforma en adrenalina. al tiempo que actúa como agente reductor de la glutarredoxina en la síntesis de desoxirribunucleótidos. La reacción es una reducción de cinco electrones.