CAPITOLUL 1 NO IUNI INTRODUCTIVE

1.1. DEFINI IA I OBIECTUL BIOCHIMIEI
În accep iunea general , biochimia este tiin a modern care studiaz materia vie i fenomenele specifice acesteia sub raportul compozi iei, naturii, organiz rii moleculare, asambl rii i corela iilor biomoleculelor componente, precum i al proceselor de degradare i biosintez a acestor biomolecule prin care se genereaz i se consum energia necesar vie ii. BIOCHIMIA MATERIA VIE
(BIOMOLECULE COMPONENTE) COMPOZI IE NATUR ORGANIZARE MOLECULAR ASAMBLARE PROCESE DE DEGRADARE I BIOSINTEZ CORELA II

Biochimia este tiin a care se ocup cu studiul bazelor moleculare ale vie ii, adic investigheaz materia vie în unitatea ei structural i func ional , unitate care rezid atât din similitudinea compozi iei chimice a sistemului de organizare biochimic , cât i din cea a proceselor biochimice comune tuturor formelor de via .
9

Prin con inutul i evolu ia sa, biochimia este o tiin complex , cu caracter interdisciplinar, caracter ce reiese din impactul i raporturilor sale cu alte tiin e, precum chimia organic , chimia fizic , biologia celular , fiziologia i care-i confer biochimiei noi coordonate.

1.2. CARACTERISTICILE BIOCHIMICE ALE ORGANISMELOR VII
Comparativ cu materia nevie, organismele vii se caracterizeaz printr-un ansamblu de principii i tr s turi definitorii de organizare i func ionare la nivelul moleculelor, cum ar fi: - sunt sisteme deschise, adic se afl în permanent schimb de materie, energie i informa ie cu mediul ambiant i au drept caracteristic definitorie metabolismul, concept care define te esen a material i dinamismul vie ii; - posed un grad înalt de organizare i complexitate, adic sunt alc tuite din diferite tipuri de molecule i macromolecule cu structuri variate i func ii specifice; - reprezint o stare calitativ superioar atât sub aspectul naturii, structurii i modului de asamblare a biomoleculelor componente, dar mai ales sub aspectul interac iunilor dintre colec iile de molecule specifice; - au capacitatea unic de a Äextrage³ i de a transforma energia din mediul ambiant, adaptând-o i utilizând-o pentru edificarea propriilor structuri i pentru men inerea organiz rii structurale; - au capacitatea de autoreplicare precis din genera ie în genera ie, în forme identice ca mas , conforma ie, structuri interne i propriet i; - pentru toate organismele vii, celula este unitatea morfologic i func ional ce con ine echipamentul de baz complet pentru men inerea i continuitatea vie ii.

10

1.3. COMPOZI IA CHIMIC A ORGANISMULUI ANIMAL
comun Toate organismele vii au compozi ia chimic elementar de baz i reprezentat prin bioelemente i biomolecule. 1.3.1. BIOELEMENTE În compozi ia materiei vii intr în mod constant 27 de elemente chimice (din cele 100 cunoscute), denumite bioelemente esen iale, care se împart în: a) macroelemente sau bioelemente plastice (constitutive); b) microelemente sau oligoelemente. Macroelementele sunt nemetale (C, H, O, N, P, S, Cl) i metale (Na, K, Ca, Mg), au o pondere de circa 99% din masa organismului i intr în structura tuturor celulelor, esuturilor i lichidelor biologice. Dintre macroelemente, atomul de carbon reprezint elementul primordial în structura chimic a tuturor compu ilor caracteristici materiei vii i are urm toarele propriet i esen iale: - configura ie tetraedric ce îi permite s formeze structuri sau re ele tridimensionale; - are capacitatea de a forma leg turi covalente stabile de tip CC sau leg turi covalente între atomi de carbon i atomi de O, N, H, S, rezultând o varietate de molecule. Microelementele sau oligoelementele, de i reprezint numai 1% din totalul bioelementelor, sunt componente structurale ale unor biomolecule importante (enzime, vitamine, hormoni, pigmen i). Din aceast categorie fac parte: I, F, B, Br, Mn, Fe, Co, Cu, Zn, Sn, Si, Mo, Se, As. Caren a acestora determin o serie de deregl ri metabolice. 1.3.2. BIOMOLECULE Biomoleculele sunt un ansamblu de molecule de diverse tipuri integrate în structura morfologic a materiei vii i care condi ioneaz organizarea structural i func ional a organismului animal. Fiecare clas

11

2.3.apa legat (de constitu ie).. I. 12 .apa liber . Apa în organismul animal Apa este constituentul primordial. indispensabil vie ii. caracteristici ce au drept urmare asocierea acestora prin leg turi de hidrogen: H H H    :O € H . care se g se te în compartimentele extracelulare. dimensiunile i rolurile pe care le îndeplinesc. deoarece constituie mediul celular lichid în care se desf oar toate reac iile biochimice specifice materiei vii. . limf i suc gastric b95%. 1. cum ar fi: plasm sanguin ...de biomolecule îndepline te în celul roluri bine determinate. creier b70%. În func ie de natura. ficat i pl mâni b75%.1.biomolecule organice. fiind cele mai potrivite pentru func ia lor biologic . În organism apa se g se te sub dou forme: . :O € H . care se g se te în compartimentele intracelulare i particip la alc tuirea structurii celulare i a mediului celular. Apa are propriet i fizico-chimice unice care decurg din asimetria electric i din caracterul bipolar al moleculelor. structura.. respectiv spa ii intersti iale i lichide circulante intravascular (sânge i limf ).biomolecule anorganice. . Ea este distribuit diferit în esuturi i lichide biologice. :O € H .. mu chi i piele b80%. biomoleculele se clasific în dou categorii: . Biomolecule anorganice Din aceste biomolecule fac parte: apa i s rurile minerale. specifice i ele sunt rezultatul selec iei pe scara evolu iei.. Activitatea metabolic normal la nivel celular necesit minim 65% ap .

esuturile i lichidele biologice din organismul animal. Ele îndeplinesc în organism roluri foarte variate. în men inerea echilibrului acido-bazic i în biocataliz . 13 . fosfa i. Pb2+). sulfa i. intervin în energetica celular ( PO 3 ) i în men inerea pH-ului în limite 4 constante (Na. Ca). Provenien a apei este în general exogen . cationii i anionii se men in într-un echilibru dinamic. prin procesele respira ie i transpira ie.  rol structural. P.  particip direct în reac ii de hidratare. P. dizolvate sau nedizolvate.Datorit acestor propriet i apa îndepline te în organism urm toarele roluri:  este unul dintre cei mai buni solven i biologici pentru o multitudine de substan e (mai pu in pentru compu i nepolari). necesari în procesele de tamponare. carbona i. I).Co. reglator (componente structurale ale unor hormoni i vitamine . men inând temperatura organismului în limite constante. în func ie de activitatea fiziologic . stimuleaz func ia de reproducere (Se) i digestia (Cl). cum ar fi: structural (intr în structura esutului osos i a din ilor . deoarece este mediul de vehiculare a diferitelor substan e în organism. ioduri. sub form de cloruri. F).Ca. ura i etc. II. doar o mic parte provenind din reac iile biochimice (origine endogen ). S rurile minerale S rurile minerale se g sesc în cantit i variabile. hidroliz i redox. Mg.  rol termoreglator. În celul .  disociaz i genereaz ioni H3 O+ i HO. K. în toate celulele. deoarece particip la constitu ia ansamblului celular. la organizarea morfologic a celulei i la formarea coloizilor celulari. efectori enzimatici (activatori: Cl sau inhibitori: Hg2+.  rol transportor. Mg.

hormoni). prezint o diversitate de structuri i îndeplinesc o multitudine de roluri în organism. lipide.3.servesc drept combustibil celular i.1 este redat distribu ia cantitativ a principalelor clase de biomolecule organice în diferite esuturi. în urma proceselor proprii de degradare.  reglator . O i eventual N.stocheaz . Ca dimensiuni.  informa ional . iar forma i caracteristicile lor sunt extrem de importante pentru participarea lor la edificarea componentelor structurale ale celulei. ca reglatori ai diferitelor procese (vitamine. 14 .2. biomoleculele acoper un domeniu extrem de larg.intr în structura celulei. protide).moduleaz activit ile biochimice ale celulei. transmit i exprim informa ia ereditar (acizii nucleici). În tabelul 1. energie înglobat i stocat în compu i macroergici (ATP.particip la desf urarea coordonat i la reglarea tuturor reac iilor chimice necesare activit ii celulare (enzime). precum i pentru specificitatea interac iunilor lor biochimice. Biomolecule organice Biomoleculele organice con in în structura lor atomi de C. elibereaz energia necesar func iilor vitale ale celulei. determinând prin ansamblarea lor edificiul molecular al celulei (glucide.1. Aceste biomolecule îndeplinesc în cadrul celulei diferite roluri i anume:  structural .  energetic .  biocatalitic . S. H. membranelor i forma iunilor intracelulare. P.GTP). Principalele clase de biomolecule organice specifice tuturor organismelor vii sunt: ‡ glucide ‡ lipide ‡ protide ‡ acizi nucleici ‡ enzime ‡ vitamine ‡ hormoni ‡ compu i macroergici ‡ compu i organici intermediari.2.

acizi gra i. complexele multienzimatice.1 De i materia vie prezint grade diferite de complexitate structural i func ional . lipoproteidele. glicerol. exist totu i o schem unic de organizare biochimic i biologic .6 2 0. proteine. Ca rezultat al procesului evolutiv. Urm toarea treapt de organizare structural sunt sistemele supramoleculare (ca rezultat al asocierii macromoleculelor prin leg turi chimice slabe de tipul celor de hidrogen. În etapa a treia. aceast schem reflect cre terea gradului de complexitate organizatoric în urm toarea ierarhie: atomi p molecule simple p macromolecule p complexe supramoleculare p celule p indivizi p popula ii p specii p ecosisteme. prin condensarea unui num r mare de molecule simple rezult macromoleculele (cu mase moleculare mari de 103 ± 109 Da. ca: oze. ca: CO2. În a doua etap . prin for e Van der Waals sau interac iuni hidrofobe). leg turi ionice. aminoacizi. cum ar fi poliglucide. NH3) ce sunt converti i în metaboli i intermediari (compu i organici cu mas molecular mic : 50 ± 150 Da. porne te de la precursori chimici anorganici (molecule  simple cu mase moleculare mici. 15 . în prima etap . H2O.Tabelul 1. acizi nucleici etc. nucleotide).1 Distribu ia cantitativ (valori procentuale medii) a principalelor clase de biomolecule organice în diferite esuturi esut Mu chi Ficat Creier Piele Oase Sânge Protide (%) 22 22 10 25 19 18 Lipide (%) 5 3 14 7 prezente 1 Glucide (%) 0. NO3 . care apar în cursul proceselor metabolice). Se formeaz astfel ribozomii.). Formarea biomoleculelor organice este un proces unic care.1 prezente prezente 0. metaboli ii sunt transforma i în molecule simple fundamentale (unit i structurale cu mas molecular cuprins între 100 ± 350 Da. lipide. N2.

ACIZI NUCLEICI M=103-109 Da MACROMOLECULE: RIBOZOMI. AMINOACIZI. MITOCONDRII. N2 M=18-64 Da ACID PIRUVIC. ACID CITRIC. PROTIDE. COMPLEXE MULTIENZIMATICE M=106-109 Da SISTEME SUPRAMOLECULARE: NUCLEU. procesul unic al organiz rii moleculare care ilustreaz trecerea de la forma chimic la forma biologic de mi care a materiei este prezentat în figura 1. PRECURSORI CHIMICI ANORGANICI:  CO2.1 . MONONUCLEOTIDE M=100-350 Da MOLECULE SIMPLE FUNDAMENTALE: POLIGLUCIDE.Ultimul nivel de organizare îl reprezint asamblarea acestor sisteme supramoleculare în forma iuni intracelulare (organite celulare ca: nucleu. GLICEROL.1. H2O. cea mai mic entitate care manifest atributele st rii de viu. NH3. mitocondrii. Acest nivel marcheaz formarea celulei. LIPIDE. ACIZI GRA I. M=50-150 Da METABOLI I INTERMEDIARI: OZE.Schema organiz rii moleculare în celul 16 . GLICERALDEHID -3 FOSFAT etc. Schematic. reticul endoplasmatic. RETICUL ENDOPLASMATIC FORMA IUNI INTRACELULARE: CELULA Figura 1. lizozomi). LIZOZOMI. NO 3 .

dup cum urmeaz : a) membrana plasmatic . procese respiratorii localizate în mitocondrii etc. care formeaz conturul celulei i delimiteaz mediul intern de cel extern al celulei. a unui sistem de membrane interne care delimiteaz organitele i compartimenteaz spa iul intracelular. a unui aparat genetic localizat în nucleu. precizând totodat i func iile majore ale fiec rui compartiment subcelular.3.  autoreproducerea. Celulele procariote sunt considerate ca fiind primul tip de organism viu i care au organizarea intern cea mai simpl (tipul reprezentativ îl constituie bacteriile i algele).2. molecule mici i ioni care se asambleaz dup un program genetic i care se g sesc în raporturi biochimice de strict condi ionare i interac iune reciproc . Celulele eucariote reprezint un stadiu avansat în evolu ia celulei vii i se caracterizeaz printr-un înalt grad de organizare structural intern specific (existen a unor particule subcelulare distincte numite organite celulare. Sub aspect biochimic. delimitat de restul celulei. Organizarea i func ionarea acestor componente biochimice ale celulei este asociat cu particularit ile infrastructurii celulare i aceast corela ie legic între topografia i topochimia celulei determin propriet ile sale fundamentale i anume:  autoansamblarea.3. func ional i genetic a tuturor organismelor vii. celula reprezint o constela ie de macromolecule.1. Este de natur lipoproteic i regleaz transportul selectiv de substan e intra. asigur homeostazia metabolic a celulei i men inerea în limite 17 .  autointegrarea. Caracterul esen ial pe care se bazeaz diferen ierea celulelor îl reprezint natura mediului intracelular sau nivelul de organizare intracelular.  autoreglarea. Din acest punct de vedere celulele se clasific în dou tipuri principale: procariote i eucariote.) În grupul celulelor eucariote se încadreaz i celulele de origine animal i de aceea consider m necesar pentru lucrarea de fa s facem o prezentare general a topografiei celulei eucariote animale. Celula Celula constituie unitatea de baz structural .i extracelular.

Este constituit dintr-o mare varietate de macromolecule. colectarea i asamblarea proteinelor necesare pentru biosinteza membranei lizozomilor. constituit din dou componente: componenta nestructurat (citoplasma fundamental ) i componenta structurat (organitele celulare). ca i la transportul proteinelor i a altor substan e prin celul . b) citoplasma (citosol) este masa celular solubil ce înconjoar nucleul. denumit spa iu matriceal. stabilind interac iuni biochimice între diferitele compartimente i forma iuni intracelulare. Exist dou tipuri de reticul endoplasmatic: neted i rugos (asociat cu ribozomii). ce traverseaz celula. ioni i asigur traficul în cadrul celulei a produ ilor de sintez i de degradare biochimic . limitate la regiuni restrânse din citoplasm i localizate de obicei lâng nucleu. d) reticulul endoplasmatic reprezint o re ea de canalicule i vezicule aplatizate. c) nucleul este cea mai mare i mai dens forma iune subcelular delimitat de o membran dubl cu numero i pori nucleari.i intercelular (receptori membranari) a proceselor biochimice. e) aparatul Golgi (dictozomii) reprezint o re ea de tubuli sau vezicule aplatizate. form i num r variaz de la o celul la alta. concentrarea acestora i Äîmpachetarea³ lor în granule dense. transmis celulei prin procesul secven ei AND±ARN±protein . legate de membrana plasmatic . f) mitocondriile sunt particule infracelulare a c ror m rime. a concentra iei diferitelor componente i contribuie totodat la coordonarea intra. replicat pentru asigurarea perpetu rii celulei prin procesul de biosintez a ADN. reprezint totodat sediul biosintezei heteropoliglucidelor.compatibile cu activitatea celular a presiunii osmotice. Reticulul endoplasmatic particip la procesul de biosintez a proteinelor (prin intermediul complexului macromolecular numit polizom). Ribozomii sunt complexe nucleoproteice (alc tuite din 65% acizi ribonucleici i 35% proteine) i reprezint sediul biosintezei proteinelor. F-oxidarea 18 . Func iile atribuite aparatului Golgi se refer la: acceptarea proteinelor biosintetizate la nivelul ribozomilor. molecule. precum i la procese de detoxifiere celular . care delimiteaz un spa iu intermembranar. În spa iul interior al nucleului (nucleoplasma) se afl inclus nucleolul i granulele de cromatin ce reprezint sediul informa iei genetice p strat în ADN. ce sunt ulterior secretate în lichidul extracelular. Din punct de vedere biochimic mitocondria este sediul metabolismului celular aerob (care include cele trei procese biochimice fundamentale: ciclul Krebs. constituite dintr-o membran dubl (una extern i alta intern ).

reprezint sediul biosintezei ureei i hemului la animale i are aparat genetic propriu (AND mitocondrial i ribozomi proprii). de melanin .2 . fiind capabil s transcrie programul genetic (ADN-ARN). cristale sau vacuole care sunt rezultatul activit ii metabolice a celulei: granule de protein . pic turi. h) incluziunile citoplasmatice din care fac parte peroxizomii (particule citoplasmatice cu rol oxidativ.). pic turi de lipide etc. i) citoscheletul (microtubuli i microfilamente) reprezint un sistem de fibre pe care îl au toate celulele. g) lizozomii sunt organite de form neregulat delimitate de o membran neted care le individualizeaz în spa iul citoplasmatic i servesc la transportul proteinelor i la degradarea intracelular a substan elor captate în celul prin fagocitoz (bacterii) sau pinocitoz (proteine.2. kinezina etc. glucide.) Organizarea ultrastructural a celulei eucariote este redat în figura 1. fiind considerat adev rat central energetic a celulei. leucocite granulare. care men ine structura celulei i permite în acela i timp modificarea formei sau chiar mi carea moleculelor celulei motoare (miozina.Ultrastructura celulei eucariote 19 . care con in oxidaze produc toare de H2 O2 i catalaza care descompune H2 O2) i constituen i facultativi (sub form de granule. cu compozi ie chimic special . lipide i acizi nucleici).acizilor gra i i respira ia celular cuplat cu fosforilarea oxidativ ). Figura 1.

hidrogen i oxigen. glicolipide. ‡ Glucidele de origine vegetal sunt sintetizate de c tre plantele verzi direct din dioxid de carbon i ap sub ac iunea luminii. deoarece exist i excep ii (de exemplu.1. dar i în structura unor biomolecule de importan major : coenzime.  structural . respectiv importante surse de energie. deoxiriboza). 20 . ‡ Glucidele existente în organismul animal se g sesc în cantit i mici (3% din masa corporal ). fiind alc tuite din carbon. CONSIDERA II GENERALE Glucidele (zaharurile) sunt categoria de biomolecule prezente în absolut toate tipurile de celule i organisme. în procesul de fotosintez i constituie componentele de baz ale hranei omului i animalelor. acizilor nucleici.CAPITOLUL 2 GLUCIDE 2. În general sunt compu i ternari. acizi nucleici. ceea ce le-a atras denumirea improprie de hidra i de carbon.  surse de atomi de carbon. deoarece prin degradarea lor furnizeaz 50 70% din energia total care se produce în organismul animal. deoarece intr în constitu ia substan ei fundamentale a esutului conjunctiv sub form de gliconjugate cu proteinele (proteoglicanii). sunt de natur exogen i au urm toarele func ii:  energetic . necesari biosintezei proteinelor. lipidelor. i au formula general empiric (CH2 O)m.

respectiv 2 . care con in în molecul o grupare ceton (  C ! O ) i se mai numesc cetoze. 2. heptoze (C7). b) dup gradul de complexitate structural se împart în: ‡ oze sau glucide simple.1.2. astfel: a) dup structura lor chimic pot fi: polihidroxialdehide. STRUCTURA OZELOR Ca structur ozele sunt polihidroxialdehide care con in în mole¨ C ! O¸ ¹ i se mai numesc aldoze cul o grupare func ional aldehid © I © H ¹ ª º sau polihidroxicetone. polihidroxicetone sau produ i de condensare ai acestora.3.2. c) dup rolul pe care-l îndeplinesc în organismul viu sunt glucide de rezerv (de depozit) i glucide de constitu ie. 2. to i ceilal i atomi de carbon din structura unei oze au legat câte o grupare hidroxil ( HO  ). Pe lâng gruparea carbonil. pentoze (C5). 21 . Deoarece con in num r variabil de atomi de carbon. care sunt heteroglucide în sensul c al turi de componenta glucidic con in în structura lor i o component neglucidic numit aglicon. tetroze (C4 ). ozele pot fi: trioze (C3). Glucidele complexe sunt moleculele rezultate prin condensarea unui num r variabil de oze. Ozele sunt glucidele care prin hidroliz nu mai pot fi scindate în molecule cu propriet i de glucide. sute sau chiar mii de oze i se numesc poliglucide.3. hexoze (C6).10 oze identice sau diferite i se numesc oligoglucide. ‡ glucide complexe sau ozide. CLASIFICARE Glucidele pot fi clasificate dup mai multe criterii. Din categoria glucidelor complexe fac parte deasemenea proteoglicanii. OZE Ozele sunt glucidele cele mai simple care constituie unit ile structurale ale glucidelor complexe.

glucoza prezint urm toarele structuri posibile: 22 . În urma acestei reac ii. Ace ti doi noi izomeri poart numele de anomeri. Prin conven ie s-a numerotat cu cifra 1 atomul de carbon din gruparea aldehid i cu cifra 2 cel din gruparea ceton .Ozele pot prezenta o structur aciclic (linear ) i una ciclic . numit hidroxil semiacetalic (la aldoze) sau semicetalic (la cetoze). iar structura se nume te furanozic sau un ciclu de tip piran (5 atomi de C i unul de O) i structura este piranozic . orientare E sau F. reac ie urmat de ciclizare (pentoze i hexoze). în molecula ozei respective se creeaz un ciclu de tip furan (4 atomi de C i unul de O). Acest hidroxil semiacetalic sau semicetalic poate avea orientare spa ial diferit fa de planul ciclului creat. Structura ciclic este rezultatul unei reac ii de adi ie intramolecular a atomului de hidrogen de la gruparea OH a penultimului sau ultimului atom de carbon la dubla leg tur carbonilic . iar transformarea unuia în cel lalt. Structura linear este acea structur a ozelor care presupune c to i atomii din molecul se g sesc în acela i plan. În acela i timp apare un hidroxil nou la atomul de carbon carbonilic. Astfel. mutarota ie.

Structurile liniare i ciclice ale celor mai importante oze din celula vie: Trioze: Pentoze: 23 .

Hexoze: 24 .

de aceea ozele sunt considerate molecule chirale (asimetrice). care rotesc planul luminii polarizate spre stânga i se noteaz cu L sau (). u or solubile în ap i insolubile în solven i organici nepolari (eter. Datorit asimetriei moleculare. Propriet i fizice ‡ În general.3.3. Ozele care difer prin configura ia unui singur atom de carbon asimetric se numesc oze epimere. Moleculele chirale stabilesc rela ia de nesuperpozabilitate cu imaginea lor în oglind i se mai numesc enantiomere. cristalizate. de culoare alb . atunci când sunt str b tute de aceasta i deci de a se prezenta sub forma a dou tipuri de izomeri optici: dextrogiri .sunt enantiomerii care rotesc planul luminii polarizate spre dreapta i se noteaz cu D sau (+) i levogiri. ozele sunt substan e solide.2. ozele sunt substan e optic active. PROPRIET I FIZICE I CHIMICE ALE OZELOR 2. cloroform) . ‡ Au în structura lor cel pu in un atom de carbon asimetric (adic un atom de carbon cu cele patru valen e satisf cute de atomi sau radicali diferi i. aldehida gliceric se poate prezenta sub forma urm toarei perechi de enantiomeri: Amestecul echimolecular de izomeri optici levogiri i dextrogiri se nume te racemic i este optic inactiv. notat C*). fructoza i manoza sunt epimere: 25 . Racemicul poate fi îns dedublat în cei doi antipozi optici (+) i ().1.2.2. adic au proprietatea de a roti planul luminii polarizate. cu gust dulce. glucoza. Spre exemplu. De exemplu.

I. 26 . manoza la manitol. Astfel glucoza se reduce la sorbitol. num rul izomerilor optici se calculeaz dup formula: N=2n unde n = num rul atomilor de C*. Propriet i chimice Fiind compu i cu func iune mixt .În cazul în care într-o molecul exist mai mul i atomi de carbon asimetrici. ozele prezint propriet i chimice specifice acestor grup ri.3. iar aldehida gliceric la glicerol. carbonil i hidroxil. cât i a produ ilor care se formeaz . de eterificare i esterificare datorit importan ei biochimice atât a reac iilor în sine.2. transformându-se în polialcooli (alditioli). Dintre acestea voi men iona numai reac ia de reducere. 2. Reac ia de reducere: ozele pot fi reduse la gruparea carbonil. de oxidare.2.

Ele pot reduce u or ionii de Cu2+ în mediu alcalin (reactivul Fehling) sau ionii de Ag+ în mediu alcalin (reactivul Tollens). cu formarea oxidului cupros Cu2 O. zaharici i uronici. Posibilitatea de oxidare a ozelor demonstreaz totodat caracterul lor reduc tor. rezult acizi carboxilici onici. Reac ia de oxidare a ozelor are loc în condi ii diferite de reac ie i în func ie de acestea. datorat prezen ei în molecul a grup rii aldehid (respectiv hidroxilului glicozidic). 27 . respectiv a argintului metalic. precipitat ro u-c r miziu.II. respectiv de gruparea func ional care se oxideaz .

Reac ia de esterificare: în celula vie ozele sunt esterificate cu acid fosforic la gruparea OH de alcool primar sau la hidroxilul semiacetalic.III. Se ob in esterii fosforici. Rezult glicozizi sau eteri. Reac ia de eterificare este reac ia de eliminare de ap între hidroxilul glicozidic al unei oze i gruparea hidroxil a unui alcool cu formarea unei leg turi de tip eter. Cei mai importan i esteri fosforici ai ozelor implica i în procesele metabolice de biosintez i degradare sunt: ‡ esteri ai triozelor: ‡ esteri ai pentozelor: 28 . sub care ele particip în toate procesele metabolice. adic forma activ a ozelor. IV. bogat energetic. numit leg tur glicozidic .

3. are rol foarte important pentru organism. Cele mai importante aminoglucide sunt: glucozamina.‡ esteri ai hexozelor: Al turi de esterii fosforici care sunt considera i deriva i ai ozelor rezulta i în urma reac iei de esterificare.3.  particip la structura lipidelor complexe (galactocerebrozide) întâlnite în creier i esutul nervos sau la structura glicoproteidelor. galactozamina i acidul neuraminic. Ace tia con in o grupare amin la atomul de carbon C2. 29 . Cre terea con inutului de glucoz din sânge determin diabetul zaharat. intr în structura lactozei. se nume te glicemie i este asigurat prin ac iunea antagonist a celor doi hormoni pancreatici: insulina (rol hipoglicemiant) i glucagonul (rol hiperglicemiant). deoarece prin degradarea sa (glicoliz ) genereaz energie care este stocat sub form de ATP (compus macroergic). manoza.  este distribuit în toate celulele i lichidele organismului animal (cu excep ia urinei). Galactoza:  de i în cantitate mai mic . fructoza. Glucoza:  este principala oz din organismul animal. grupare ce poate fi în unele cazuri acetilat sau sulfonat . galactoza.  are rol energetic important. EXEMPLE DE OZE Ozele cu importan biochimic în organism sunt hexozele: glucoza. exist i deriva i amina i ai ozelor. al turi de glucoz . principal surs energetic pentru sugari. 2. respectiv aminoglucidele. deoarece.  concentra ia glucozei din sânge se afl în limite constante (80 120 mg/100 ml).

5.  se g se te liber în miere. 30 . format fie prin condensarea hidroxilului semiacetalic al unei oze cu un hidroxil alcoolic al altei oze (diglucide reduc toare). glicogen). glicogenul i celuloza. fie prin condensarea hidroxilului semiacetalic al unei oze cu hidroxilul semiacetalic al celeilalte oze (diglucide nereduc toare). . y Pot avea structur liniar (celuloza) sau ramificat (amidon. Manoza:  intr în structura unor glicoproteide i glicolipide din organismul animal. OLIGOGLUCIDE Oligoglucidele sunt biomolecule formate dintr-un num r restrâns de oze (2 . y Poliglucidele con in în structura lor unit i diglucide repetitive de acela i fel: .n(celobioz ) în cazul celulozei. fructe i melas .4.Fructoza:  reprezint 30 . Din aceast categorie fac parte: amidonul. În structura lor apare o leg tur glicozidic de tip eter. iar al turi de glucoz intr în structura zaharozei. precum i a unor poliglucide vegetale (manani). 2. În figura 2. iar în figura 2.1 sunt redate exemple de diglucide reduc toare i rolul lor biochimic. cele mai importante pentru organismul animal fiind diglucidele.n(maltoz ) în cazul amidonului i glicogenului.60% din aportul glucidic la mamifere.2 sunt redate exemple de diglucide nereduc toare i rolul lor biochimic. POLIGLUCIDE y Poliglucidele sunt macromolecule formate prin condensarea unui num r mare de oze identice (homoglicani). Diglucidele sunt cei mai simpli compu i glicozidici rezulta i prin condensarea a dou molecule de oze identice sau diferite.8). 2.

îndeosebi în orzul încol it (mal ).  se g se te în semin ele germinate de cereale. Figura 2.C6. CELOBIOZA:  rezult prin condensarea a dou molecule de F-glucoz .  este constituentul structural al amilopectinei i glicogenului.C4.  este scindat hidrolitic de enzima maltaz în ozele componente.DIGLUCIDE REDUC TOARE (au propriet i reduc toare datorit OH glicozidic liber) MALTOZA:  este format din dou molecule de E-glucoz legate C1 .C4.C4. LACTOZA: IZOMALTOZA:  este format din dou molecule de Eglucoz legate C1 .  este scindat de enzima celobiaz .1 31 .  este scindat de enzima lactaz din pancreas în ozele componente.  este format din F-galactoz i Eglucoz condensate C1 . C1 .  este unitatea diglucidic ce intr în structura amidonului.  este diglucidul principal din lapte sintetizat de glanda mamar .  este unitatea diglucidic structural a celulozei.

Figura 2. y Sunt scindate hidrolitic pân la unit ile structurale de baz (oze) de c tre enzime numite glicozidaze (hidrolaze).C2. Localizarea lui este predominant hepatic (glicogen hepatic). numit Äzah r invertit³. TREHALOZA:  este format din dou molecule de Eglucoz legate C1 . 32 .2 y Constituie substan e energetice de rezerv pentru organism. determinând o ramificare puternic a macromoleculei de glicogen.C6.DIGLUCIDE NEREDUC TOARE (nu posed nici o grupare hidroxil glicozidic liber i nu au caracter reduc tor) ZAHAROZA:  este format prin condensarea E-glucozei cu Ffructoza i apari ia leg turii C1 .  este diglucidul specific pentru alge i ciuperci. Glicogenul este alc tuit din unit i repetitive de maltoz (E-glucoz legat C1 .C4 ).4 resturi de glucoz în partea central a moleculei se stabilesc leg turi glicozidice C1 . constituind rezerva de glucoz a organismului animal.7 resturi de glucoz la periferia moleculei i 3 . miere.C1.  se g se te în cantit i importante în fructe.  sub ac iunea acizilor dilua i sau a enzimei zaharaz este scindat hidrolitic i rezult un amestec echimolecular de E-glucoz i Ffructoz . iar dup 6 . Glicogenul este produs de condensare al E-glucozei. sfecla de zah r. dar în anumite cantit i se g se te i în mu chi (glicogen muscular).

cu care formeaz solu ii coloidale opalescente. cu o structur neramificat . este un produs de policondensare al glucozei.amilopectina.amiloza. Amidonul este poliglucidul de rezerv specific unor plante. celula hepatic stocheaz glucoza sub form de glicogen sau o elibereaz pentru a reface glicemia (concentra ia de glucoz din sânge). este solubil în ap . con inând i unit i de izomaltoz (ramificarea intervine dup 25 . Este alc tuit din dou componente: . 33 . care prin r cire se transform în gel.Structura schematic a moleculei de glicogen este: În func ie de necesit ile organismului. care reprezint 70%. . constituind în acela i timp una dintre sursele de glucoz importante pentru organismul animal. Ca i glicogenul. are o structur ramificat . fiind mobilizat hidrolitic. Cu iodul formeaz colora ie ro u-brun . pe cale enzimatic . formeaz la cald solu ii apoase. La plante este stocat în semin e sau tuberculi. reprezint 30% din macromolecul . în cursul germin rii sau înmuguririi. solubil în ap . În stare pur se prezint sub forma unei pulberi albe.30 resturi de glucoz ). constituit numai din unit i de maltoz . Glicogenogeneza i glicogenoliza contribuie la men inerea glicemiei i sunt procese supuse unui complex mecanism de reglaj hormonal. cu iodul se coloreaz în albastru-violet. vâscoase. iar cu iodul se coloreaz în albastru închis.

2. absorbind mari cantit i de ap . ata ate fie prin leg turi de tip amid la gruparea NH2 a ozelor aminate. celulozolitic. anumite propriet i sunt comune tuturor substan elor cu compozi ia men ionat . Grup rile carboxil de la acizii uronici.6. Sunt compu i polianionici. fie prin leg turi ester la grup ri OH. Catenele heteropoliglucidice neramificate sunt constituite din unit i diglucidice repetitive. Aceasta face ca ei s ac ioneze atât ca elemente de sus inere a celulelor.Hidroliza enzimatic a amidonului în organism sau in vitro decurge treptat. hidrolizând macromolecula pân la glucoz . O alt caracteristic o constituie grup rile sulfat. Atât sarcina electric . De i pân în prezent sunt recunoscute ase clase de glucozaminoglicani. Proteoglicanii formeaz solu ii foarte vâscoase i elastice. având ca unitate repetitiv celobioza. cât i structura macromolecular sunt utile în exercitarea rolului biologic de lubrifian i i elemente de rezisten în esutul conjunctiv. Este foarte rezistent la hidroliz i intr în structura elementelor de rezisten din peretele celular vegetal. Prezen a acestor microorganisme în rumenul i colonul animalelor ierbivore le face capabile s utilizeze celuloza ca surs major de hran . cu fragmentarea moleculei i formarea unor compu i numi i dextrine. ca i grup rile sulfat contribuie la formarea sarcinii polianionice ridicate a proteoglicanilor. care devine COOH). Celuloza este un produs de policondensare al F-glucozei. în care mai multe enzime ac ioneaz sinergic. Celuloza este compusul organic cel mai abundent de pe p mânt. cu mai multe fragmente poliglucidice grefate pe un miez proteic. cât i s contribuie la men inerea echilibrului apei i s rurilor în organism. Celuloza poate fi degradat de un num r redus de microorganisme i protozoare capabile s produc un sistem enzimatic complex. apoi maltoz i în final E-glucoz : Amidon p Dextrine p Maltoz p E-glucoz . în care una din componente este o hexozamin . PROTEOGLICANII Proteoglicanii (heteroglicanii) sunt produ i de policondensare a mai multor tipuri de unit i structurale i con in 95% lan uri glucidice i doar 5% component proteic . 34 . iar cealalt un acid uronic (o hexoz oxidat la C6.

Acidul hialuronic se deosebe te de ceilal i proteoglicani prin faptul c nu con ine grup ri sulfat i nu se g se te legat de fragmente proteice. pl mâni. Unitatea repetitiv din acidul hialuronic este alc tuit din acid F-glucuronic C1F-N-acetilglucozamina C3: Acidul hialuronic se g se te în lichidul sinovial. ligamente. are în unitatea repetitiv acid F-glucuronic C1F-N-acetilglucozamina-4sulfat C3: Heparina. din tendoanele cartilaginoase. Spre deosebire de ceilal i proteoglicani. a c rei unitate repetitiv este prezentat mai jos. corpul vitros al ochiului. Condroitin sulfatul. fiind produs i de unele bacterii. creier. peretele aortei. are rol de anticoagulant i hipolipemiant: 35 . în substan a fundamental a esutului conjunctiv i în cartilaje. el nu este specific celulei animale. rinichi. cordonul ombilical.

Prezint asem n ri structurale cu condroitin sulfatul. Dermatan sulfatul prezint acid iduronic în locul acidului glucuronic: 36 . valvele cardiace.Dermatan sulfatul i keratan sulfatul se g sesc în piele. pere ii vaselor de sânge.

Deasemenea produsele de origine animal .CAPITOLUL 3 LIPIDE 3. apolar i respectiv proprietatea de a fi insolubile în mediu apos. extrem de variat din punct de vedere structural. 37 . ca untul. lipidele sunt esteri sau amide (într-o m sur mai mic ). Din punct de vedere biochimic lipidele îndeplinesc în organismul viu urm torul rol:  constituie o important surs de energie (au valoare energetic superioar glucidelor i protidelor). CONSIDERA II GENERALE Lipidele constituie acea clas de compu i organici naturali. se diferen iaz prin predominan a calitativ i cantitativ a anumitor tipuri de lipide. dar solubile în solven i organici (cloroform. hormoni.  func ioneaz ca sistem de transport în lichidele biologice pentru substan e liposolubile (vitamine liposolubile. Din punct de vedere chimic. ou le.1. laptele. acizi gra i esen iali). respectiv intr în structura diferitelor componente celulare i infracelulare.. propor ia i compozi ia lor fiind caracteristic fiec rui tip de esut.  constituie un înveli protector al multor organe (sunt izolatori termici i mecanici).).  au rol plastic. iar în asocia ie cu proteinele formeaz unitatea structural de baz a membranelor celulare i particulelor subcelulare. benzen etc. componente ale sistemului de transport al electronilor în mitocondrii etc. ai acizilor gra i cu diferi i alcooli (se mai numesc lipide saponificabile).  particip direct sau indirect la diferite procese metabolice ca activatori ai unor enzime. eter. Sunt distribuite în toate celulele organismului animal. cu caracter hidrofob.

S) ÎN FUNC IE DE NATURA ALCOOLULUI CONSTITUENT GLICERIDE CERIDE STERIDE GLICEROFOSFOLIPIDE SFINGOLIPIDE 3. H.3.3. 38 . P. LIPIDE EXOGENE (prin asimila ie)  provenite prin aport alimentar  utilizate pentru formarea de lipide proprii LIPIDE ENDOGENE (proprii)  provenite prin reac ii de biosintez ÎN FUNC IE DE STRUCTURA CHIMIC : LIPIDE SIMPLE (C. conform schemei urm toare: LIPIDE ÎN FUNC IE DE LOCALIZARE: ÎN FUNC IE DE ORIGINE: LIPIDE DE CONSTITU IE (STRUCTUR )  intr în citoplasma celulelor. CLASIFICARE Exist mai multe criterii de clasificare pentru lipide. O.  nu variaz func ie de starea de nutri ie a organismului. H. COMPONEN I CHIMICI STRUCTURALI Principalii componen i chimici structurali ai lipidelor sunt acizii gra i monocarboxilici (RCOOH) i anumi i alcooli. N.  variaz cantitativ în func ie de factorii alimentari i fiziologici. membranelor i forma iunilor subcelulare. LIPIDE DE REZERV  sunt localizate în esutul adipos i reprezint surs de energie pentru organism. O) ÎN FUNC IE DE NATURA ALCOOLULUI CONSTITUENT LIPIDE COMPLEXE (C.2.

sunt solizi. ‡ acid palmitic (C16) CH3(CH2 )14COOH (majoritatea gr similor naturale). 39 . cu structur liniar . iar punctele de topire cresc o dat cu cre terea num rului de atomi de carbon din molecul . trei sau patru duble leg turi).  radicalul alchil (R) constituie partea hidrofob a moleculei. iar din punct de vedere fiziologic cei mai importan i sunt acizii gra i nesatura i cu 18 atomi de carbon.  radicalul alchil (R) este constituit dintr-un lan hidrocarbonat cu lungime variabil (21-30 atomi C). ACIZI GRA I În structura lipidelor animale intr în exclusivitate acizi gra i cu urm toarele caracteristici:  au num r par de atomi de carbon (de la 4 la 26). ‡ Acizii gra i satura i se g sesc distribui i în propor ii variate în diferite esuturi i produse de origine animal . dou . au puncte de topire mai mici decât cei satura i cu acela i num r de atomi de carbon.3. con in una sau mai multe duble leg turi. având caracter saturat sau nesaturat (cu una. rezultând hidroxiacizi.3. ‡ acid stearic (C18) CH3(CH2 )16COOH (majoritatea gr similor animale).  radicalul alchil (R) al unor acizi gra i poate avea grefat i gruparea hidroxil (OH). Acizii gra i nesatura i cu structur linear sunt monocarboxilici. Exemple de acizi gra i satura i foarte r spândi i: ‡ acid butiric (C4) CH3(CH2 )2COOH (în unt). ‡ Acizii gra i nesatura i sunt mai r spândi i în natur decât cei satura i. ciclic sau ramificat . au caten linear saturat (4-30 atomi C). iar gruparea carboxil (COOH) partea hidrofil . sunt lichizi (cu excep ia acidului oleic care este semisolid). ‡ acid miristic (C14) CH3(CH2 )12COOH (majoritatea gr similor naturale).1.

11. dezvoltarea i func ionarea normal a organismului animal i de aceea au fost denumi i acizi gra i esen iali (A. vezic urinar ).12. Ei particip la formarea membranelor celulare. 40 . deci nu sunt solubili în ap datorit catenei lungi de atomi de carbon puternic nepolar i care anuleaz caracterul polar al grup rii carboxil. intr în structura fosfolipidelor. ‡ Prostaglandinele (PG) fac parte dintr-o clas special de acizi gra i nesatura i denumi i Äeicosanoizi³. la cald. i formeaz s punuri (s ruri de sodiu sau potasiu) cu propriet i tensioactive i deci agen i excelen i de emulsionare. Deasemenea acizii gra i se pot esterifica.G. uter. iar cei nesatura i vor adi iona la nivelul dublelor leg turi atomi de hidrogen.E. Acizii gra i pot reac iona cu hidroxizii alcalini (NaOH.12 (9. sc zând presiunea sanguin . KOH). intervin în reglarea temperaturii corporale etc.14 (15 Acizii: linoleic. sunt precursori ai prostaglandinelor. dar se g sesc i în esuturile altor organe: creier. rinichi. deoarece au catena format din 20 atomi de carbon.8. placent . Au rol hormonal (stimuleaz sinteza hormonilor în unele glande endocrine). reac ie cunoscut sub numele de saponificare.Exemple de acizi gra i nesatura i cu caten linear : Denumirea acidului Num r atomi C Formula Num rul i pozi ia dublelor leg turi (() Palmitoleic Oleic Linoleic Linolenic Arahidonic Nervonic 16 18 18 18 20 24 CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH (CH2)7COOH CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2 CH=CH(CH2)7 COOH CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CHCH2 CH=CH CH2CH=CH(CH2)3COOH CH3(CH2)7CH=CH(CH2)13COOH (9 (9 (9. stomac.15 (5. Principala proprietate general a acizilor gra i este caracterul lor hidrofob. la metabolismul mitocondrial. exercit ac iune vasodilatatoare.) sau vitamine ÄF³. halogeni. diminueaz aciditatea gastric . oxigen. stimuleaz contrac ia musculaturii netede (uter gravid. linolenic i arahidonic sunt indispensabili pentru cre terea. inim . PG predomin în organele genitale i în plasma seminal .

2.3.3. cerilic. în func ie de structura chimic .C17 H28 )  intr în structura steridelor ALCOOLI AMINA I (AMINOALCOOLI): y colina y colamina HO  CH2  CH2  NH2 intr în structura lipidelor complexe sub form de esteri fosforici y serina y sfingozina H3C  (CH2)12  CH = CH | H  C  OH |  intr în structura glicerofosfolipidelor H  C  NH2 | CH2OH  intr în structura sfingolipidelor 41 . dup cum urmeaz : ALCOOLI ALCOOLI ALIFATICI NEAZOTA I: y glicerina (glicerolul) din lipidele simple i complexe ALCOOLI CICLICI y mioinozitolul y alcoolii cetilic. miricilic (din structura ceridelor)  intr în structura inozitidelor y sterolii (au nucleu de baz ciclul steran . ALCOOLI Alcoolii care intr în constitu ia lipidelor (denumi i i lipide nesaponificabile) pot fi clasifica i în trei categorii.

coprosterolul). b) fitosteroli (de origine vegetal : sitosterol.  este antitoxic i antihemolitic (neutralizeaz efectul unor toxine sau inhib ac iunea hemolitic a unor substan e p trunse în organism).  are rol izolator în tecile de mielin . în glandele suprarenale. 42 . sub form liber sau esterificat în toate celulele organismului. În organismul animal colesterolul are un rol biochimic deosebit de important i anume:  prin esterificare cu acizi gra i superiori formeaz lipidele complexe denumite colesteride. în g lbenu ul de ou. stigmasterol). sterolii pot fi: a) zoosteroli (de origine animal : colesterolul. ciuperci i mucegaiuri: ergosterolul). m duva spin rii). dar i endogen .Trebuie subliniat faptul c alcoolii policiclici (sterolii) fac parte din clasa steroizi (steroide) i au diferite grup ri chimice grefate pe nucleul steran care le confer activit i biologice variate. y Colesterolul este principalul sterol de origine animal distribuit. c) micosteroli (din levuri.  ac ioneaz asupra permeabilit ii eritrocitelor. în calculii biliari. lanosterolul. Dup origine. în piele. Este de origine exogen . Predomin în esutul nervos (creier. influen ând procesele de difuzie.  intr în structura biomembranelor celulare i contribuie la permeabilitatea acestora. influen ând transmiterea influxului nervos. fiind sintetizat din acetilcoenzima A.

Acizii biliari se conjug în ficat la nivelul grup rii carboxil (COOH) cu aminoacizii glicocol (HOOCCH2NH2 ) sau taurin (H2 NCH2 CH2SO3 H) i rezult acidul glicocolic i taurocolic.12 OH). S rurile biliare sunt secretate în bil i deversate în intestin. 43 . unde ac ioneaz ca agen i de emulsionare a lipidelor alimentare. y Acizii biliari reprezint un ansamblu de compu i steroizi secreta i de bil în intestin sub form de s ruri alcaline (s ruri biliare).7 i 12 OH). y acidul litocolic (3 OH). u urând astfel scindarea enzimatic i absorb ia acestora prin transformarea lor în pic turi foarte fine cu interior hidrofob i exterior hidrofil. În st ri de hipercolesterolemie se intensific depunerea lui în esuturi (xantomatoza). este precursorul metabolic (provitamina) vitaminei D3. favorizând apari ia aterosclerozei. Structura chimic de baz din care deriv acizii biliari este acidul colanic: În func ie de num rul i de pozi ia grup rilor OH grefate pe molecula acidului colanic deriv mai multe tipuri de acizi biliari: y acidul colic (3.  este precursorul metabolic primar al acizilor biliari i al hormonilor sexuali i corticosuprarenali. Acizii biliari sunt produ ii finali ai metaboliz rii colesterolului la nivelul ficatului i ulterior sunt deversa i în bil . Concentra ia normal de colesterol din sânge se nume te colesterolemie. y acidul deoxicolic (3. sub form de s ruri de Na i K denumite s ruri biliare.

3. Trigliceridele naturale de origine animal sunt mixte. esterificarea având loc la o grupare hidroxil din molecula glicerolului ( i rezult monoglicerid ).1. la dou grup ri hidroxil (diglicerid ) sau la trei grup ri hidroxil (triglicerid ). s rurile biliare sunt substan e tensioactive care mic oreaz tensiunea superficial de la suprafa a lipidelor insolubile în mediu apos. identici sau diferi i. Structura general a unei trigliceride este: în care: R.4. Din punct de vedere al structurii chimice gliceridele sunt esteri ai glicerolului cu diferi i acizi gra i. R1 i R2 sunt radicali ai acizilor gra i constituen i. iar în combina ie cu proteinele (particule lipoproteice) servesc ca transportori ai acizilor gra i (via sistem limfatic i sânge) în organism.4. CONSIDERA II GENERALE În organismul animal sunt în general gliceride de rezerv . reprezentând astfel sursa major de energie pentru organism. Sunt buni izolatori termici i mecanici cu rol de protec ie în organism. localizate în esutul adipos i mai pu in gliceride de constitu ie.Ca i s punurile. 3. trigliceridele sunt cele mai r spândite în organismul animal. Dintre toate gliceridele. ducând la apari ia agregatelor micelare. inând 44 . ele intrând în componen a tuturor celulelor animale i vegetale i constituind forma de depozit a lipidelor la animale i plante. ACILGLICEROLII (GLICERIDE) Gliceridele sunt lipidele simple cele mai r spândite.

45 . cele cu acizi gra i nesatura i sunt lichide (uleiuri . sub ac iunea lipazelor. Din punct de vedere al propriet ilor chimice. PROPRIET I GENERALE ALE TRIGLICERIDELOR Propriet ile trigliceridelor (fizice i chimice) sunt determinate de natura acizilor gra i pe care îi con in.4. Din punct de vedere al st rii de agregare. trigliceridele vor da reac ii caracteristice leg turilor ester i dublei leg turi (dac acizii gra i constituen i sunt nesatura i).gliceride vegetale). dar cu dublele leg turi în pozi ia Ätrans³ sunt solide sau semisolide (unturi i seuri . acid oleic în pozi ia F i acid stearic în pozi ia E' are urm toarea structur : Denumirea ei clasic este palmitoleostearin sau E palmitoil-F oleoil-E' stearoilglicerol.2.gliceride animale). iar cele cu acizi gra i satura i sau cu acizi gra i nesatura i. cu eliberarea glicerolului i acizilor gra i constituen i. 3. fie enzimatic. O astfel de triglicerid mixt ce con ine acid palmitic în pozi ia E. y Hidroliza trigliceridelor are loc fie chimic (sub ac iunea unor acizi minerali).seama de acizii gra i constituen i.

D.Hidroliza are loc de fapt în trepte. E). y Saponificarea este o reac ie de hidroliz în mediu alcalin. în condi ii necorespunz toare de conservare. în urma c reia se elibereaz s punuri (s ruri ale acizilor gra i) Indicele de saponificare reprezint cantitatea de KOH în miligrame necesar pentru a saponifica un gram de triglicerid . y Hidrogenarea este o proprietate caracteristic trigliceridelor de natur vegetal . trigliceridele sunt par ial hidrolizate. complex. uleiurilor lichide. Valoarea indicelui de saponificare este invers propor ional cu masa molecular a trigliceridei. inclusiv acizii gra i esen iali (vitamine F) sunt distruse. Pe aceast proprietate se bazeaz procesul industrial de ob inere a margarinelor din uleiuri vegetale. Acest indice (Is) permite caracterizarea compozi iei chimice. E' i în final F. y Halogenarea trigliceridelor nesaturate decurge dup acela i mecanism ca i hidrogenarea. y Râncezirea este un proces natural. ace tia se transform în acizi gra i satura i. Saponificarea este procesul care st la baza ob inerii s punurilor. Ca urmare a procesului de hidrogenare. El reprezint cantitatea de iod în grame care se adi ioneaz la 100 g trigliceride. ele adi ionând brom sau iod. solizi. cu eliberarea succesiv a acizilor gra i E. Acizii gra i nesatura i 46 . vitaminele liposolubile. care con in preponderent acizi gra i nesatura i. respectiv a naturii acizilor gra i ce intr în structura trigliceridelor. respectiv cu masa molecular a acizilor gra i constituen i (cu lungimea catenei de atomi de carbon). Prin adi ia catalitic de hidrogen la dublele leg turi. De aceea margarinele trebuie s fie îmbog ite ulterior cu aceste vitamine liposolubile (A. de degradare pe care îl sufer uleiurile i gr simile în timp. Sub ac iunea umezelii i a unor microorganisme care se instaleaz . Indicele de iod este o m rime ce caracterizeaz gradul de nesaturare al trigliceridelor.

sunt esteri ai acizilor gra i cu alcooli superiori. carotenii care inhib procesul de râncezire.C12. cât i alcoolii con in 16-34 atomi de carbon. To i ace ti produ i rezulta i (acizi gra i cu mase moleculare mici. Procesul de râncezire poate fi prevenit cu ajutorul unor substan e antioxidante naturale. mai ales acidul butanoic. nepl cut.5. de rânced. Structura lor general poate fi reprezentat astfel: R1  O  CO  R2 R1 = radical al alcoolului R2 = radical al acidului gras Atât acizii gra i. care prin decarboxilare formeaz metil-cetone cu C8 .elibera i pot fi oxida i cu oxigenul din aer la dublele leg turi i rezult astfel acizi gra i i aldehide-acizi cu mase moleculare mici. vitamine E. CERIDE Ceridele. cum sunt tocoferolii. 47 . prin oxidarea acizilor gra i pot rezulta i acizi F-cetonici. numite i ceruri. De asemenea. 3. aldehide-acizi i metil-cetone) confer mirosul caracteristic.

intr în structura membranelor plasmatice. De asemenea. colamina. serina i inozitolul. GLICEROFOSFOLIPIDE Glicerofosfolipidele sunt lipide complexe. cerurile sunt folosite în industria farmaceutic i cosmetic . precum i un alt alcool cu mas molecular mic . oleic i linoleic). Dac alcoolul este colesterolul. care con in colamin y seringlicerofosfolipide.6. în structura lor particip sub form esterificat acizi gra i. fructe. Ele se depun pe suprafa a acestora. tulpini. Steridele sunt componente existente în cantit i mici în toate celulele organismului animal. care con in serin y inozitolglicerofosfolipide. Acestea sunt alc tuite de fapt din 40-50% fosfolipide i 50-60% proteine.7. Astfel. esterificarea are loc la gruparea OH de la C3 i produsul de reac ie se va numi colesterid . glicerol. Ele sunt lipide de constitu ie. inclusiv în produse de origine animal : lapte. având rol protector. ceridele pot fi întâlnite i la unele organisme animale. ceara de albine. În func ie de natura celui de-al doilea alcool. 48 . 3. 3. STERIDE Steridele sunt lipide simple constituite din acizi gra i superiori (preponderent palmitic. unguente i creme de lustruit. acid fosforic. care con in inozitol. Alcoolii ce pot intra în structura fosfolipidelor sunt: colina. precum i pentru ob inerea unor alifii.Ceridele sunt secretate de diferite organe ale plantelor: frunze. glicerofosfolipidele se împart în : y lecitine (colinglicerofosfolipide). esterifica i cu alcooli policiclici (steroli). lanolina de pe lâna oilor sunt amestecuri de ceride caracteristice acestor specii. ou . în special un aminoalcool. Fiind solide i mai pu in uleioase la atingere decât gr simile. precum i din glicolipide. care con in colin y cefaline (colaminglicerofosfolipide).

respectiv fosforil-serina). sunt incluse molecule de steroli. liposolubil (catenele celor doi acizi gra i) i a unei componente hidrofile. moleculele se pot orienta diferit în structurile celulare.Structura general poate fi reprezentat astfel: Cele mai r spândite sunt lecitinele i cefalinele. Datorit acestor dou componente. precum i de glicolipide. acidul palmintic i acidul oleic. 49 . cât i un caracter amfipatic. De asemenea. determinându-le permeabilitatea. Aceast structur confer glicerofosfolipidelor atât un caracter amfoter (sunt amfioni). fenomenele de osmoz i de transport activ al diferitelor biomolecule în interiorul organismului. Caracterul amfipatic este determinat de prezen a unei componente hidrofobe. Acizii gra i întâlni i cel mai frecvent în structura lor sunt acidul stearic. solubile în ap (fosforil-colina. De obicei în pozi ia F este esterificat un acid gras nesaturat (acid oleic). fosforil-colamina. formeaz straturi duble de lecitine i cefaline în care sunt apoi incluse macromolecule de proteine. În felul acesta ele alc tuiesc structura membranelor plasmatice.

numit sfingozin (sau omologul s u saturat dihidrosfingozina). SFINGOLIPIDE Sunt lipide complexe care con in obligatoriu un alcool cu 18 atomi de carbon.8. preponderent în creier i în g lbenu ul de ou. pe suprafa a intern a sa. Serinfosfolipidele predomin în esutul cerebral. pot fi receptori pentru mesagerii chimici de lumin . Ele pot fi enzime sau complexe enzimatice specifice. În organism colinfosfolipidele i colaminfosfolipidele sunt scindate hidrolitic sub ac iunea unor fosfolipaze i rezult lizolecitina i lizofosfatidilcolamina cu ac iune hemolizant . Proteinele din structura membranelor sunt în acela i timp biochimic i biologic active. unde particip la constitu ia membranelor celulare (de regul în amestec cu alte substan e). cât i între citosol i organitele celulare. unde se g sesc al turi de inozitolfosfolipide. 3. precum i transportul diferitelor substan e atât din mediu spre celule i invers. În felul acesta membranele plasmatice î i îndeplinesc rolul lor complex de a asigura compartimentarea celular . Dintre glicerofosfatide lecitinele i cefalinele se g sesc în toate celulele organismului animal. sau pot fi proteine transportoare ale substan elor hidrofile.Prezen a macromoleculelor proteice orientate pe suprafa a extern a membranei. Sunt lipidele distribuite în special în esutul cerebral. Structura general a unei sfingolipide este de forma: H H3 C  (CH2)12  C = C H HC  OH HC  NH  CO  R1 H2 1 C  O  R2 Sfingolipid 50 18 . determin tocmai permeabilitatea membranelor plasmatice. incluse în interiorul membranei sau pe întreaga grosime a acesteia. presiune sau excita ii mecanice.

unde: R1 = radical al unui acid gras saturat (lignoceric) sau nesaturat (nervonic). în imunitatea tisular sau în restaurarea excitabilit ii esutului la impulsurile nervoase. care con in acid N-acetilneuraminic. care con in galactozo-2sulfat. pierdut prin congelare sau prin inhibare cu proteine bazice. galactoz . Cerebrozidele. în recunoa terea celul -celul . y sulfatide. care con in fosforilcolin sau fosforilcolamin . Dintre acestea cele mai abundente i importante sfingolipide sunt sfingomielinele care intr în structura tecilor de mielin . y cerebrozide. y gangliozide. R2 = radical fosforilcolin . acid Nacetilneuraminic. îndeplinind datorit caracterului lor hidrofob rol de izolatori ai tecilor de mielin din axoni. 51 . fosforilcolamin . sulfatidele i gangliozidele pot fi încadrate în categoria glicoconjugatelor i au func ii celulare importante: par s intervin în specificitatea de esut i de organ. legat la C1 din sfingozin . care con in F-galactoz sau F-glucoz . În func ie de natura radicalului R2 exist mai multe tipuri de sfingolipide: y sfingomieline.

ca rezultat al unui num r infinit de posibilit i de organizare molecular .  prezint propriet i fizice i biochimice specifice. legate una de alta prin leg turi peptidice ( CO  NH ). 52 .CAPITOLUL 4 PROTIDE 4. consecin a organiz rii structurale i respectiv a conforma iei spa iale a macromoleculelor. CONSIDERA II GENERALE Protidele sunt componente chimice primordiale ale materiei vii. de la cea mai simpl bacterie pân la om. asigurând organizarea.  de i prezint structuri chimice i func ii biologice diferite. compu i organici naturali. de cea mai mare importan ³. numite aminoacizi. aceia i la toate vie uitoarele.1. men inerea structurii morfologice i manifestarea func iilor vitale ale celulelor.  prezint un grad înalt de organizare structural într-o permanent interac iune cu sistemele chimice ambiante. care prin structura i propriet ile lor definesc esen a vie ii constituind baza material a existen ei i a tuturor fenomenelor specifice acesteia. Denumire lor deriv de la cuvântul grecesc Äproteios³ care înseamn Äde prim rang. sunt alc tuite din 20-22 aminoacizi fundamentali. Protidele se caracterizeaz prin urm toarele tr s turi definitorii:  sunt constituen ii universali i indispensabili ai tuturor formelor de via (purt torii materiali ai vie ii).  se prezint într-o mare diversitate de tipuri diferite structural i func ional.  sunt biomacromolecule alc tuite din unit i structurale de baz .

membranelor i forma iunilor intracelulare BIOCATALIZATORI (ENZIME)  prezint activitate enzimatic . SUBSTAN E CU ROL CONTRACTIL  îndeplinesc activitatea contractil i locomotoare SISTEME TAMPON  intervin în men inerea echilibrului acido-bazic (men inerea pH-ului în limite fiziologice) în organism PURT TORI MATERIALI AI TUTUROR ÎNSU IRILOR BIOLOGICE  intervin în procesele de diferen iere. în sensul c biosinteza proteinelor se realizeaz pe baza informaiei genetice stocat în ADN. catalizând reac iile biochimice de sintez i degradare din organism. vase sanguine ANTICORPI  confer imunitate organismului contra unor agen i patogeni externi 53 . cum ar fi: PROTIDE COMPONENTE PLASTICE:  particip la realizarea i men inerea structurii celulelor. HORMONI  particip la reglarea proceselor metabolice PIGMEN I RESPIRATORI  transport pe cale sanguin oxigenul molecular la esuturi sau depoziteaz oxigenul în mu chi. specifice organismelor vii. vitamine. mu chi. Datorit gradului înalt de diversitate structural . oxigen.  se afl într-o strâns interdependen cu acizii nucleici. piele. cre tere. sunt biomacromolecule informa ionale implicate în transmiterea informa iei de la o celul la alta sau de la un organism la altul. dezvoltare i reproducere celular TRANSPORTORI  îndeplinesc func ii de transport i depozitare a ionilor metalici. iar unele protide sunt enzime implicate în procesul de biosintez al acizilor nucleici. dioxid de carbon SUBSTAN E DE SUS INERE I REZISTEN MECANIC  îndeplinesc func ii mecanice în oase. protidele îndeplinesc func ii fundamentale.

CLASIFICARE Clasificarea protidelor se face dup mai multe criterii. esut conjunctiv) y miozina (din mu chi) y fibroina (din m tase) PROTEINE GLOBULARE: y enzime y anticorpi y hormoni y albumine y fibrinogen y hemoglobin PEPTIDE oligopeptide (2-10 aminoacizi) polipeptide (10-100 aminoacizi) PROTEIDE holoproteide (proteine) heteroproteide:  au pe lâng gruparea proteic i o component neproteic (prostetic ) 4. unele con in sulf i fosfor. cupru. N).3. unghii. H. 54 . coarne.) Distribu ia protidelor în organismul animal difer în func ie de organ i specie. iar altele con in metale (fier.2.Din punct de vedere al compozi iei chimice elementare. conform schemei urm toare: PROTIDE ÎN FUNC IE DE CONFORMA IE I MORFOLOGIE: ÎN FUNC IE DE STRUCTUR : PROTEINE FIBRILARE: y keratine (din piele. lân . magneziu etc. 4. p r. majoritatea protidelor sunt substan e cel pu in cuaternare (C. COMPONEN I CHIMICI STRUCTURALI Unitatea structural de baz a protidelor o reprezint aminoacizii lega i prin leg turi covalente numite leg turi peptidice ( CO  NH). O. pene) y colagen (din tendoane. deci sunt organo-specifice i specie-specifice.

AMINOACIZI Structura fiec rei protide se caracterizeaz printr-un num r finit i variabil de aminoacizi. 4. propor ia i secven a aminoacizilor constituen i determin diversitatea enorm a tipurilor de protide. clasificare i rol biochimic Aminoacizii sunt compu i biochimici cu func ie mixt . num rul. deoarece con in o grupare func ional carboxil (COOH) i o grupare func ional amin (NH2).1. Structur . AMINOACIZI ACICLICI: a) AMINOACIZI MONOAMINOMONOCARBOXILICI CU RADICAL (R) ALIFATIC: 55 .1. ambele grefate la acela i atom de carbon din pozi ia E (C2).3. R H  CE  NH2 COOH y În func ie de particularit ile structurale ale radicalului R.1.3. aminoacizi se clasific astfel: 1. Natura.4.

b) AMINOACIZI MONOAMINOMONOCARBOXILICI CU O GRUPARE HIDROXIL (HIDROXIAMINOACIZI): c) AMINOACIZI MONOAMINOMONOCARBOXILICI CU SULF (TIOAMINOACIZI): d) AMINOACIZI MONOAMINODICARBOXILICI: e) AMINOACIZI DIAMINOMONOCARBOXILICI: 56 .

asparagina. c) aminoacizi cu catene ionizabile: acidul aspartic. alanin . b) aminoacizi cu catene polare: serina. izoleucin . AMINOACIZI CICLICI a) AMINOACIZI HOMEOCICLICI (CU NUCLEU AROMATIC): b) AMINOACIZI HETEROCICLICI: y În func ie de caracterul pe care-l manifest catenele laterale (R) aminoacizii componen i ai protidelor naturale se clasific în: a) aminoacizi cu catene apolare: glicocol. fenilalanin . prolina. arginina. 57 . triptofan. metionon . cisteina. acidul glutamic. tirozina. leucin . lizina.2. glutamina. treonina.

ornitina. restul de aminoacizi fiind procura i prin hran (proteine alimentare degradare hidrolitic aminoacizi biosintez proteine proprii). treonina. Dintre aminoacizii esen iali amintim: valina. b) aminoacizi semiesen iali (sunt sintetiza i în cantit i nesatisf c toare în organism i trebuie suplimenta i prin hran ). fenilalanina. de scoic ). metionina. c) aminoacizi neesen iali (sunt sintetiza i de organism i pot lipsi din hran ). de pe te. tulbur ri de fertilitate. care nu se pot sintetiza i deci trebuie procura i prin hran ). brânz . dar care au rol important în celul : fie sunt componen i structurali ai altor biomolecule (F-alanina. acidul K-aminobutiric). Pentru aceasta este nevoie de cunoa terea precis a calit ii sursei de protein . Lipsa lor din alimenta ie provoac tulbur ri de cre tere i dezvoltare. carne de pe te. Alimenta ia animalelor trebuie s fie complet i echilibrat în aminoacizi (respectiv proteine) cu valoare alimentar complet .y În organismul animal au fost identifica i aminoacizi care nu intr în structura protidelor. y Din acest punct de vedere aminoacizii pot fi clasifica i în trei categorii: a) aminoacizi esen iali (indispensabili pentru cre terea i dezvoltarea normal a organismului. nivelului proteic optim al ra iei. de sânge. valoarea aminoacidului limitativ. Biosinteza proteinelor proprii specifice organismului animal este direct corelat cu aportul de aminoacizi exogeni. aminoacizi care se g sesc în germenii semin elor de leguminoase. ou . leucina. 58 . homocisteina. Importan a fundamental a aminoacizilor const în participarea lor în structura proteinelor. proveni i din hran . în plantele r d cinoase. triptofanul. Echilibrarea ra iei proteice se face prin ad ugarea la nutre urile vegetale a aminoacizilor de sintez sau a proteinelor de origine animal (f in de oase. dar i în produse animaliere ca: lapte. Organismul animal nu poate sintetiza decât aproximativ 50% din setul de aminoacizi necesari biosintezei proteinelor proprii. fie sunt produ i intermediari în diferite reac ii biochimice (citrulina. atrofierea unor glande. lizina. dihidroxifenilalanina). de carne.

2.1. iar în mediu bazic se comport ca acizi (donatori de protoni).4. b) Aminoacizii în totalitate prezint o anumit solubilitate în ap . amino i carboxil. astfel în mediul acid se comport ca baze (acceptori de protoni). datorit celor dou grup ri (NH2 i COOH) care determin în solu ie apoas polarizarea aminoacizilor (amfiioni): Gradul de solubilitate în ap variaz în func ie de natura radicalului R i de pH-ul solu iei. câmp electric câmp electric A+ 59 K . Varia ia solubilit ii aminoacizilor în ap i solven i organici în func ie de natura lor este utilizat în separarea. deoarece au în molecula lor cel pu in un atom de carbon asimetric (CE) la care sunt legate cele dou grup ri func ionale. Ionii astfel forma i migreaz sub ac iunea unui câmp electric spre catod (K) sau anod (A+) în func ie de valoarea pH-ului solu iei. c) Aminoacizii sunt substan e cu caracter amfoter (deoarece se g sesc în solu ie sub form de amfiioni). Totodat aminoacizii sunt pu in solubili în solven i organici. Propriet ile generale ale aminoacizilor a) Aminoacizii sunt substan e optic active (cu excep ia glicocolului). identificarea i determinarea lor cantitativ prin tehnica de analiz fizico-chimic numit cromatografie.3.

d) Aminoacizii. datorit caracterului amfoter. 60 .Pentru fiecare aminoacid exist o valoare de pH numit pH izoelectric (pHi). fiind prezente în carnea alterat . În organismul animal reac iile de decarboxilare a aminoacizilor (catalizate de enzimele specifice .4 dinitrofluorbenzenul i rezult 2.4-dinitrofenil deriva i colora i în galben.aminoacid decarboxilaze) conduc la formarea de amine biogene care exercit diferite ac iuni farmaco-dinamice sau sunt precursori ai unor coenzime.  ninhidrina i formeaz compu i colora i în marea lor majoritate albastru intens. la care sarcina net a moleculei este zero (num rul sarcinilor pozitive este teoretic egal cu cel al sarcinilor negative) i drept urmare aminoacizii nu migreaz în câmp electric. cadaverina). constituie sisteme tampon (au ac iune de tamponare) foarte eficiente pentru men inerea constant a pH-ului celular. hormoni i vitamine.  aminele i rezult amide substituite. y Datorit grup rii (NH2) aminoacizii pot reac iona cu:  alchilderiva i halogena i i rezult deriva i cuaternari de amoniu.  dioxidul de carbon i rezult carbamino-deriva i (aceast reac ie st la baza transportului CO2 de la esuturi la pulmon de c tre aminoacidul lisin din structura hemoglobinei). cât i a grup rii amino.  amoniacul i formeaz amide. Valoarea pHi depinde de structura aminoacidului i la aceast valoare solubilitatea aminoacidului este minim . Unele dintre ele sunt toxice pentru organism (putresceina.  cloruri acide cu formare de amide substituite.  alcoolii i formeaz esteri.  2. e) Aminoacizii sunt biomolecule cu reactivitate chimic mare datorit prezen ei în structura lor atât a grup rii carboxil. y Datorit grup rii carboxil (COOH) aminoacizii reac ioneaz cu:  bazele (NaOH) i formeaz s ruri.  elimin CO2 (decarboxilare) i rezult amine.

R1 R2 R3 2H2O H2NCHCOOH + H2NCHCOOH + H2NCHCOOH R1 R3 H2NCHCONHCHCONHCHCOOH R2 TRIPEPTID Moleculele ce con in 2. rezultând compu i numi i peptide. În structura unui lan peptidic apare întotdeauna un aminoacid cu gruparea amino liber (se nume te a.acid N-terminal). 3. Polipeptidele sunt molecule ce con in în structura lor mai mult de 10 aminoacizi condensa i. 4. ales prin conven ie cel din dreapta lan ului. respectiv decapeptide.2. iar proteinele sunt macromolecule cu mase moleculare mari (1™103 . 4 sau chiar 10 aminoacizi condensa i se numesc dipeptide. tetrapeptide.i men ine denumirea neschimbat .1™105 ) i cu un înalt grad de organizare structural . care. De exemplu: o tripeptid cu structura: H2 N  Ala  Asp  Cis  COOH va fi denumit Alanil  Aspartil  Cistein . PEPTIDE Denumirea peptidelor se stabile te prin indicarea succesiv a denumirii fiec rui aminoacid component al moleculei de peptid cu ad ugarea sufixului Äil³ la fiecare denumire. amino i carboxil.3. iar la modul general oligopeptide.acid C-terminal).y Datorit prezen ei ambelor grup ri. excep ie face numai aminoacidul C-terminal cu grupare carboxil liber . ales prin conven ie în stânga lan ului i un aminoacid cu gruparea carboxil liber (se nume te a. aminoacizii pot condensa între ei cu formare de leg turi peptidice (CONH) între gruparea amino a unui aminoacid i gruparea carboxil a altui aminoacid. tripeptide. 61 .

deci minim dou leg turi peptidice. oligopeptidele formând solu ii propriu-zise. peptidele (atât oligo. y având în constitu ie cel pu in 3 aminoacizi. Glutationul oxidat provine din dou molecule de glutation redus care se oxideaz la nivelul grup rii tiol (SH) cu formarea grup rii disulfurice caracteristic cistinei: 62 . reac ioneaz cu ionii de cupru în mediu alcalin i formeaz compu i cu structur de chela i de culoare albastr (reac ia biuretului). y prin hidroliz acid sau enzimatic sunt scindate în aminoacizii constituen i. y au caracter amfoter i formeaz s ruri solubile cu acizii i cu bazele. În organismul animal au fost identificate o serie de peptide deosebite prin gradul de complexitate structural i prin func iile biochimice pe care le îndeplinesc. Legarea cistinei de acidul glutamic se realizeaz prin gruparea carboxil din pozi ia K a acidului glutamic. cisteinei i glicocolului. cât i polipeptidele).Dintre propriet ile generale ale peptidelor (oligo i polipeptide) amintim: y sunt solubile în mediu apos. Un tripeptid important pentru organismul viu este glutationul rezultat prin condensarea acidului glutamic. y Glutationul se prezint în dou forme structurale distincte: glutation redus (GSH) i glutation oxidat (GSSG). iar polipeptidele dispersii coloidale.

Molecula de insulin are o configura ie spa ial elicoidal i este constituit din 51 aminoacizi ordona i bicatenar. GSH ac ioneaz în strâns corela ie cu insulina . y Ocitocina i vasopresina sunt octapeptide ciclice care prezint o mare asem nare din punct de vedere structural. Dac vasopresina este sintetizat de organism în cantit i insuficiente. Astfel:  Glutationul particip la procesele redox din celul prin transfer de hidrogen. y Insulina este o polipeptid cu rol hormonal secretat de pancreas. stabilit între 63 . men inând în stare redus activ diferi i compu i (acidul ascorbic.hormon pancreatic care intervine în reglarea glicemiei.  Protejaz grup rile tiol (SH) din structura unor enzime contra oxid rii.  Glutationul poate fi donator de hidrogen pentru anumi i compu i pe care îi trece din stare oxidat în stare redus . glutationul redus ac ioneaz ca o coenzim . Aceste catene sunt legate intercatenar prin dou pun i disulfurice stabilite între radicalii de cistein din pozi iile 7 ale ambelor catene i respectiv între radicalii de cistein din pozi ia 20 a catenei A i din pozi ia 19 a catenei B. înlesnind expulzarea f tului. Ocitocina i vasopresina (primii hormoni polipeptidici sintetiza i în laborator) sunt peptide cu propriet i hormonale secretate de lobul posterior al hipofizei (neurohipofiz ). Vasopresina determin constric ia vaselor sanguine având ac iune hipertensiv i regleaz eliminarea apei din organism pe cale renal . Ocitocina stimuleaz lacta ia i contrac ia musculaturii netede (mu chiul uterin). se instaleaz diabetul insipid care se manifest prin eliminare exagerat de ap prin urin (poliurie). A fost descoperit de fiziologul român Nicolae Paulescu cu opt luni înaintea canadienilor. se comport ca activator al unor enzime SH-dependente.  GSH ac ioneaz ca antioxidant. comportându-se ca donator de hidrogen.Datorit grup rii tiol (SH) libere. Polipeptidele sunt constituite din 10-100 aminoacizi. prezint propriet i antidiuretice. adrenalina.  Glutationul prezint ac iune antitoxic . glutationul prezint propriet i biologice. O caten A este format din 21 aminoacizi i a doua caten B este constituit din 30 aminoacizi.  În organismul animal. hemoglobina). În unele procese biochimice. Exist i o a treia punte disulfur intracatenar .

iar 64 . Spre deosebire de insulin . izoleucin i prolin . exercitând un efect hipoglicemiant. y Hormonul melanocit este polipeptid secretat de lobul anterior al hipofizei i stimuleaz producerea de celule melanocite ale pielii. care se manifest în secven a aminoacizilor din pozi iile 8. Structura glucagonului este alc tuit din 29 aminoacizi dispu i monocatenar. y O polipeptid recent descoperit în creier este scotofobina. fiind implicat în codificarea informa iei primite în sistemul nervos central. corticotropina (ACTH sau hormonul adrenocorticotrop) este polipeptid secretat de lobul anterior al hipofizei.radicalii cistein din pozi iile 6 i 11 ale catenei A. Din ac iunea antagonic insulin np glucagon se regleaz glicemia care astfel se men ine în limite normale. 9 i 10 ale catenei A. În insuficienta secre ie de insulin se declan eaz diabetul zaharat. Glucagonul are efect hiperglicemiant. alc tuit din 14 aminoacizi i care are rol în procesele de memorare.Reprezentarea schematic a structurii insulinei Insulina prezint unele varia ii structurale în func ie de specie. Existen a pun ilor disulfurice intercatenare este determinant pentru activitatea hormonal a insulinei. Figura 4. secretat de pancreas. glucagonul con ine metionin i triptofan i nu con ine cistein .1 . care se manifest prin cre terea glicemiei peste nivelul normal (80-120 mg glucoz /100 ml sânge uman) i apari ia de glucoz în urin (glicozurie). Insulina intervine în reglarea concentra iei de glucoz din sânge (glicemie). este format din 39 aminoacizi i stimuleaz biosinteza i secre ia hormonilor steroizi de c tre corticosuprarenal . y Glucagonul este un polipeptid cu rol hormonal. y De asemenea.

Structura proteinelor Proteinele sunt macromolecule cu structur complex . cu rol în stimularea secre iei gastrice. con inute în unele specii de ciuperci. Sunt biocomponente constituite dintr-un num r mare de aminoacizi (lega i prin leg turi peptidice) al c ror tip i succesiune în catena polipeptidic este determinat genetic.1. cât i de organizarea spa ial . 65 . Enorma diversitate structural i func ional a proteinelor animale (care poate fi specie-specific i organo-specific ) este determinat atât de num rul. în cadrul aceleia i configura ii a moleculei de protein (configura ie = dispunerea tridimensional a atomilor în raport cu un anumit centru de referin sau cu o anumit component a structurii considerat rigid . deoarece manifest ac iuni de antibiotice. cu un înalt grad de organizare structural i cu rol fundamental în structura i implicit în func iile celulei. ca o consecin a rotirii acestora în jurul unei leg turi simple existente în molecula respectiv ). în care atomii i grupele de atomi constituen i sunt dispu i conform unui aranjament spa ial conforma ional.3. care prezint interes în chimioterapia modern . iar amanitina i faloidina sunt peptide extrem de toxice (otr vuri).3. 4. y Printre polipeptidele naturale elaborate de microorganisme se num r antibioticele.3. conforma ie = modalitatea în care atomii sunt repartiza i în spa iu tridimensional. Structura general a proteinelor este determinat de urm torii factori: a) caracterul leg turii peptidice (caracter par ial de dubl leg tur .gastrinele sunt polipeptide sintetizate de mucoasa gastric .3. tipurile i secven a aminoacizilor componen i. 4. datorit delocaliz rii electronilor T ai leg turii C = O). configura ional a moleculei de protein . PROTEINE Holoproteidele sau proteinele sunt biomacromolecule primordiale ale organismului viu.

 determin configura ia de ansamblu specific fiec rei proteine. tipul. Ea se caracterizeaz prin:  existen a leg turilor peptidice (CONH) care se stabilesc între diferi i aminoacizi. i anume: 1. nu permite o rota ie liber a atomilor de C i N în jurul ei. Structura primar este structura de baz a fiec rei proteine i reprezint num rul. secven sub control genetic (prin informa ia cuprins în AND). SH) sau nepolare. aranjament datorat multiplelor leg turi de hidrogen 66 . Secundar 3. având caracter par ial de dubl leg tur . Figura 4. c) natura catenelor laterale (R) ale aminoacizilor componen i care pot prezenta grup ri polare (provenite din grup rile func ionale COOH. fapt ce se repercuteaz asupra organiz rii spa iale a proteinelor).  existen a unei succesiuni (secven ) bine definite a aminoacizilor în catenele polipeptidice. OH. Structura secundar : reprezint aranjamentul spa ial al lan ului polipeptidic (eviden iat prin studii de microscopie electronic sau analiz cu raze X). Structura global a macromoleculelor proteice este o rezultant a coexisten ei i interac iunii mai multor nivele de organizare. Ter iar 4. Primar 2. NH2. Cuaternar .2 . d) conforma ia (organizarea stereospecific ).b) geometria leg turii peptidice (leg tura peptidic . 1. propor ia i ordinea aminoacizilor în catena polipeptidic .Structura primar a unui lan polipeptidic 2.

O astfel de structur se întâlne te în E-keratina din firul de p r uman. foaie F-pliat ): în aceast structur lan ul polipeptidic sufer o îndoire cu un unghi de 90r. y Modelul E-helix rezult prin spiralarea catenei polipeptidice într-o elice orientat de la stânga la dreapta (orientare care predomin în structura proteinelor native i este mai stabil din punct de vedere energetic).i intercatenare ce se stabilesc între grup rile NH i CO din leg turi peptidice diferite. Structura secundar este reprezentat prin trei modele (conforma ii): E-helix. 67 . iar atomul de N un deficit de electroni (H+). Aceast îndoire (pliere) a lan ului polipeptidic determin apari ia de leg turi de hidrogen intercatenare între dou sau mai multe lan uri polipeptidice (între atomii de H dintr-o leg tur peptidic a unui lan polipeptidic i atomii de O dintr-o leg tur peptidic a altui lan polipeptidic).  distan a dintre ture este 5. care se face în dreptul atomului de CE. Modelul în planuri pliate este de tip paralel (F-keratina) i antiparalel (fibroina din m tasea natural ).4 Å. deoarece atomul de O va avea un exces de electroni (H). totu i stabilitatea structurii secundare este asigurat prin posibilitatea form rii acestor leg turi într-un num r mare i prin repartizarea lor uniform de-a lungul catenelor polipeptidice. leg turi care confer stabilitate acestei structuri. lâna i blana animalelor. în Äplanuri pliate³ i tip colagen.  toate grup rile NH i CO formeaz leg turi de hidrogen. Aceast structur are urm toarele caracteristici:  pe fiecare spir (tur ) sunt 3. y Modelul în Äplanuri pliate³ (F-pliere. Formarea acestor leg turi de hidrogen este posibil datorit distribu iei diferite a electronilor la nivelul leg turii peptidice.6 aminoacizi.  radicalii R ai tuturor aminoacizilor sunt orienta i spre exteriorul elicei. deasupra sau dedesubtul planului leg turilor peptidice.intra. De i leg turile de hidrogen sunt relativ slabe. purt tor al grup rilor COOH i NH2 implicate în leg turi peptidice. leg tur care devine par ial ionizat .

Conforma ia E-helix a lan ului polipeptidic Figura 4.Figura 4.4 .Modelul în Äplanuri pliate³ Figura 4.3 .Modelul tip colagen 68 .5 .

care îi confer o rigiditate extrem . Moleculele de tropocolagen sunt orientate în acela i sens i asociate în fibrile de forma: 69 . Din punct de vedere structural molecula de colagen se prezint ca un superhelix format din 3 lan uri polipeptidice spiralate (triplu helix). În fiecare molecul de tropocolagen exist dou catene polipeptidice de un tip i una de un alt tip. cât i în jurul axei comune celor trei catene. Trei catene polipeptidice formeaz unitatea structural repetitiv a colagenului i care poart numele de tropocolagen.hidroxiprolin . esut conjunctiv.Proteinele cu structur ÄF-pliere³ sunt flexibile. leg turi electrostatice. fiecare caten spiralat fiind r sucit spre stânga i înf urat atât în jurul propriei axe. for e Van der Waals i pun i disulfurice. constituind aproximativ 30% din totalul proteinelor din organism). ci faciliteaz adoptarea conforma iei triplu helix. între ele existând o transformare reversibil de forma: E-keratina (E-helix) F-keratina (F-pliere) y Modelul tip colagen: este conforma ie specific colagenului (protein fibrilar prezent în oase. dar nu elastice i sunt în general proteinele sub form de filamente (proteine fibrilare). Fibra de colagen apare astfel ca o funie împletit a c rei stabilitate este realizat prin leg turi de hidrogen intercatenare. tendoane. Rezult astfel c F-keratina cu structur ÄF-pliere³ este mai relaxat decât E-keratina care are o configura ie E-helix. cartilaje.prolin . care prin structura lor chimic nu permit adoptarea conforma iei E-helix sau F-pliere. Fiecare caten polipeptidic are ca unitate repetitiv un triplet de aminoacizi: glicocol . iar la una din extremit ile moleculei se g sesc grup ri chimice ionizate.

Structura triplu helix a colagenului Figura 4.Conforma ia unui lan polipeptidic din structura triplu helix a colagenului 70 .6 .7 .Figura 4.

în func ie de secven a zonelor cu structuri secundare ordonate. având la capete grupate catenele E-helix.3. de tip ester. include atât structura primar . astfel:  conforma ia E. formeaz un Ämiez³ hidrofob. prin înf urarea lor. între structura secundar i cea ter iar exist numeroase similitudini. Structura ter iar este un stadiu avansat de organizare spa ial a structurii proteinelor. y leg turi de hidrogen nepeptidice.  conforma ia F. în care segmente cu structur secundar F orientate paralel într-o foaie F-pliat alterneaz cu segmente cu structur secundar E-helix aflate de o parte i de alta a foii Fpliate. Structura ter iar a proteinelor globulare poate fi clasificat .  conforma ia E/F. Proteinele cu structur ter iar . care con ine numai catene cu structur F-pliat antiparalele. care con ine doar catene E-helix antiparalele grupate dou câte dou . Structura ter iar . prin for e Van der Waals sau interac iuni hidrofobe. prin complexitatea sa. cât i structura secundar (E-helix în principal sau F-pliere în secundar). de aceea s-a acreditat i terminologia de structur secundoter iar . a c rei complexitate este determinat de existen a unor multiple interac iuni chimice intramoleculare. 71 .  conforma ia E+F. cât i catene cu structur F-pliat plasate în diferite p r i ale moleculei.  y leg turi ionice stabilite între grup ri polare ( NH 3 i COO din diferi i amoniacizi). y leg turi de tip eter. Foaia F-pliat este format din lan uri antiparalele. cu grup ri chimice disociabile ale aminoacizilor constituen i. Structura ter iar este o organizare spa ial complex rezultat prin înf urarea lan ului polipeptidic într-o suprastructur tridimensional (globular ). respectiv proteinele globulare. care con ine atât catene E-helix. cum ar fi: y leg turi covalente formate prin Äpun i disulfurice³ stabilite între radicalii de cistein . format din radicali nepolari i o parte extern hidrofil .

În func ie de num rul protomerilor (care pot fi identici sau diferi i) proteinele oligomere pot fi dimeri. Asamblarea proteinei oligomere are loc prin al turarea unor poriuni din suprafa a monomerilor. care confer structurii ter iare o anumit labilitate i care se pot desface sub ac iunea unor factori fizici sau chimici. treonin ). proces înso it de cele mai multe ori de pierderea propriet ilor biologice. sunt leg turi de hidrogen i de tip electrostatic i au rolul de a stabiliza agregatul molecular. ter iar definit ). Toate aceste leg turi sunt îns leg turi slabe (cu excep ia celor covalente).Structura ter iar a unei proteine (reprezentare schematic ) 4. într-un ansamblu (agregat) denumit oligomer. caracteristic proteinelor native. 72 . numite protomeri (care au deja structur primar . tetrameri.leg turi dipol-dipol (stabilite între grup rile OH din serin . trimeri. Structura cuaternar reprezint cel mai înalt grad de organizare molecular a proteinelor. care exist ca agregate moleculare formate din mai multe catene polipeptidice unite în subunit i. y Figura 4.8 . Structura cuaternar reprezint asocierea unor catene polipeptidice identice. secundar . fenomen cunoscut sub numele de denaturarea proteinelor. Leg turile dintre protomeri se manifest la suprafa a fiec rui protomer. precizia cu care se realizeaz asamblarea i stabilitatea configura iei proteinei oligomere fiind asigurate de principiul complementarit ii subunit ilor.

Propriet i generale a proteinelor A. fiecare subunitate având o caten polipeptidic E i una F. Structura cuaternar a globinei este un tetramer constituit din patru protomeri. y Masa molecular variaz de la câteva mii la milioane de Daltoni (1 Da este unitatea atomic de mas = 1. 4.67™10-24 g).3. Cei patru protomeri se constituie în câte dou subunit i. stabile la temperatur obi nuit . ca metode curente. aceasta presupune totodat modificarea conforma ional a proteinei i respectiv pierderea activit ii ei biologice. 73 . Pentru determinarea masei moleculare se folosesc.Un exemplu de protein oligomer îl constituie componenta proteic a hemoglobinei (Hb) .3.denumit globin . respectiv din patru catene polipeptidice: 2 catene E identice (fiecare având 141 aminoacizi) i 2 catene F identice (fiecare având 146 aminoacizi).pigment sanguin . cristaline sau amorfe. Asocierea celor patru protomeri pentru formarea structurii cuaternare a Hb este redat prin rela ia: E 2 E +2 F F monomeri E monomeri F F E tetramer E2F2 În situa ia în care anumi i factori fizici sau chimici induc disocierea subunit ilor. iar la t>50rC se denatureaz .2. ultracentrifugarea i cromatografia de excludere molecular . Propriet i fizico-chimice y Starea de agregare: în stare pur sunt substan e solide.

Solubilitatea proteinelor depinde de pH-ul i compozi ia mediului. y Comportarea ca sistem tampon: caracterul amfoter al proteinelor d posibilitatea acestora de a se comporta ca sisteme tampon. La pH>pHi sarcina global a proteinei este negativ (anion). Datorit caracterului coloidal proteinele nu dializeaz prin membrane semipermeabile i se denatureaz reversibil. participând astfel la men inerea pH-ului fiziologic. y Caracterul coloidal: datorit configura iei macromoleculare proteinele se comport în solu ii diluate ca ni te coloizi hidrofili (sisteme heterogene constituite dintr-o faz dispersat . pentru orice protein exist o valoare de pH. numit pH izoelectric (pHi). iar la pH<pHi sarcina global a proteinei este pozitiv (cation) y Comportarea electroforetic : datorit caracterului amfoter proteinele pot migra într-un câmp electric. Prezen a concomitent a ionilor negativi carboxilat (COO) i a  ionilor pozitivi amoniu (  NH3 ) pe un lan polipeptidic induce proteinelor un caracter amfiionic (ioni bipolari). iar proteinele prezint solubilitate minim . Trebuie men ionat c la pHi proteinele nu migreaz în câmp electric. y Disocierea proteinelor: proteinele sunt polielectroli i având caracter amfoter (în mediu acid se comport ca baze. 74 . ca i de pH-ul mediului.y Solubilitatea proteinelor: proteinele globulare sunt solubile în ap i în solu ii saline. la catod (K) sau anod (A+). iar în mediu bazic ca acizi). starea coloidal se destabilizeaz . iar cele fibrilare sunt insolubile.proteina care manifest afinitate pentru mediul de dispersie reprezentat de ap ). În func ie de structura primar a fiec rei proteine. în func ie de sarcina lor global . deci mobilitatea electroforetic este nul . la care sarcina global a proteinei este zero.  H+  H 3N cation COOH COO  anion K H 3N protein COO  HO H2N A+ Deplasarea în câmp electric a proteinelor d posibilitatea frac ion rii lor prin metoda analitic denumit electroforez .

y Absorb ia în ultraviolet: datorit prezen ei în molecul a aminoacizilor cu nucleu aromatic (tirozina, de exemplu) proteinele absorb în domeniul ultraviolet la P = 280 nm, proprietate utilizat pentru determinarea cantitativ a proteinelor prin metoda spectrofotometric . B. Propriet i chimice Reac iile chimice la care particip proteinele se pot clasifica în patru categorii: y Reac ii datorate prezen ei leg turilor peptidice, care pot fi la rândul lor clasificate în: a) reac ii de hidroliz : sunt reac iile de scindare hidrolitic a leg turilor peptidice, în mediu acid, bazic sau sub ac iunea enzimelor proteolitice, cu punerea în libertate a aminoacizilor componen i ai macromoleculei proteice. b) reac ia biuretului: proteinele, ca urmare a prezen ei leg turilor peptidice, reac ioneaz cu ionii de Cu2+, în mediu alcalin, formând combina ii complexe de tip Ächelat³ de culoare albastr -violet. y Reac ii datorate grup rii amino (NH2) libere: To i aminoacizii componen i ai proteinelor reac ioneaz cu ninhidrina prin intermediul grup rii amino (care se elibereaz sub form de amoniac) i formeaz o colora ie albastr -violet (cu câteva excep ii, cum ar fi: prolina, cisteina, hidroxiprolina). y Reac ii de precipitare: În func ie de natura reactivilor de precipitare, proteinele precipit reversibil i ireversibil. Precipitarea reversibil (salifierea) se realizeaz în prezen a unor concentra ii mari de electroli i tari, (NH4)2SO4 sau Na2SO4, f r modificarea structurii spa iale, iar dup îndep rtarea agen ilor chimici de precipitare proteinele revin la starea lor nativ , f r modificarea propriet ilor biologice ale acestora. Precipitarea ireversibil este înso it de modific ri profunde ale structurii proteinelor, care se denatureaz i nu se mai pot redizolva, r mânând în stare precipitat . Precipitarea ireversibil se poate face cu acizi minerali concentra i (HNO3, HCl), cu acizi organici (acid tricloracetic, picric, sulfosalicilic), cu s ruri de metale grele (Pb2+, Hg2+) sau cu solven i organici (aceton , alcool).

75

y Reac ii datorate catenelor laterale: sunt reac ii chimice în care sunt implica i radicalii proveni i de la aminoacizii ce alc tuiesc structura primar a unei proteine. Aceste reac ii sunt diverse, în func ie de natura catenei laterale (esterificare, alchilare etc.) C. Propriet i imunologice. Reac ia antigen-anticorp Procesele imunologice se definesc ca reac ii de ap rare a organismului împotriva unor microorganisme, toxine sau chiar celule ale organismului care au dobândit caractere anormale. Sistemul imun la om i mamifere cuprinde un ansamblu de macromolecule circulante specifice (anticorpi) i nespecifice (complement, lizozim), precum i celule imunocompetente: properdin , limfocite (de tip T i B), leucocite, macrofage. Sistemul imun asigur realizarea reac iei de ap rare a organismului definit ca r spuns imun. În r spunsul imun umoral sunt implicate proteine oligomere numite anticorpi sau imunoglobuline biosintetizate de limfocitele B (produse în m duva osoas ) ca r spuns la p trunderea în organism a unor proteine str ine numite antigeni. Limfocitele T (produse în timus i în m duva osoas ) intervin în imunitatea mediat celular, interac ioneaz cu antigenul i prolifereaz masiv; o parte din ele r mân ca celule cu memorie imunologic , în timp ce alt parte ini iaz distrugerea antigenului prin cooperare cu limfocitele B. y Antigenul (Ag) sunt macromolecule str ine pentru organismul în care au p truns i care o dat introduse în organism, pe cale natural sau injectare, declan eaz biosinteza unor proteine specifice de autoap rare numite anticorpi. Antigenul reac ioneaz cu anticorpii forma i, determinând reac ia antigen-anticorp, reac ie prin care este anihilat ac iunea nociv a antigenului. Cei mai mul i antigeni sunt proteine, peptide, poliglucide sau acizi nucleici. Antigenii con in la suprafa secven e structurale numite determinan i antigenici sau epitopi, care sunt recunoscute de c tre anticorpi specifici. Putem spune c antigenul este polivalent, iar determinan ii antigenici sunt diferite grup ri chimice (NH2, COOH, OH, SH) sau radicali ai unor aminoacizi ciclici.
76

Figura 4.9 - Reprezentarea schematic a unui antigen (1, 2, 3, 4 sunt determinan i antigenici)

y Anticorpul (Ac) sau imunoglobulinele (Ig) sunt substan e de natur proteic cu rol de ap rare, a c ror biosintez este declan at de c tre antigen i care posed capacitatea de a reac iona specific cu antigenul care a provocat formarea lor. Sinteza anticorpilor constituie r spunsul imun în cadrul reac iei de ap rare a organismului împotriva antigenilor, iar procesul biochimic de formare a anticorpilor se nume te imunizare. Sinteza anticorpilor se realizeaz exclusiv de c tre limfocitele B, iar un antigen declan eaz producerea unei grupe de anticorpi care sunt ap i s reac ioneze cu determinan i diferi i de pe molecula antigenului. Spre deosebire de antigeni, anticorpii sunt Äbivalen i³, molecula lor con inând dou situs-uri sau zone de combinare (paratrop) la nivelul c rora se leag antigenii.

Figura 4.10 - Reprezentarea schematic a unor anticorpi divalen i

Din punct de vedere structural molecula de imunoglobulin este o protein tetramer constituit din dou lan uri polipeptidice Ägrele³ identice (H-heavy) i dou lan uri Äu oare³ (L - light) identice legate prin leg turi disulfurice intercatenare, fiecare din lan uri având dou regiuni distincte: una variabil i alta constant . Lan urile grele sunt prev zute cu o regiune flexibil (regiune balama) care con ine dou fragmente identice Fab (antigen binding fragment),
77

susceptibile pentru legare la antigen i fragmentul Fc (crystallizable fragment), u or cristalizabil i incompatibil pentru legare la antigen.
Ag Ag H2 N Fab1 Fab2 NH2

H 2N

NH2 Lan u or (L)

HOOC Fc1 HOOC COOH

COOH Fc2

Lan greu (H) Glucide

Figura 4.11 - Schema structural a unei molecule de anticorp

Reac ia antigen-anticorp este procesul imunologic de ap rare a organismului i se manifest prin neutralizarea antigenilor p trun i în organism. Ea este stereospecific , are la baz complementaritatea epitopparatop i este înso it de formare de complexe moleculare (precipitine) cu structur ca de re ea, ce pot fi solubile sau insolubile. Leg turile din complexul Ag-Ac sunt leg turi slabe (electrovalente, de hidrogen, leg turi Van der Waals), iar interac ia dintre antigen i anticorp este caracterizat prin procese de precipitare sau de aglutinare în urma c rora se instaleaz o stare de rezisten specific , denumit Ästare de imunitate³. Deci produsul reac iei Ag-Ac este un complex imun, inactiv, conform reac iei: Ag + Ac Ag - Ac
Complex imun

78

PROTEINE FIBRILARE A.3. Proteine cu importan biologic Ipoteza c în organismele vii exist aproximativ zece miliarde de tipuri de proteine ne îndrept e te s subliniem imposibilitatea descrierii i caracteriz rii lor în totalitate. Totu i s-a încercat o clasificare general a proteinelor în func ie de morfologia molecular i de solubilitate.3. astfel: HOLOPROTEIDE (PROTEINE) 1. PROTEINE GLOBULARE (SOLUBILE): y PROTAMINE y HISTONE y ALBUMINE y GLOBULINE y PROLAMINE y GLUTEINE 2.Diagrama schematic a complexului Ag-Ac 4.12 . SOLUBILE: FIBRINOGEN MIOZINA ACTINA TROPOMIOZINA TROPONINA 79 .3.Figura 4. INSOLUBILE (SCLEROPROTEINE): y KERATINE y FIBROINE y COLAGENE y y y y y B.

Dintre proteinele globulare. 80 . Au structur ter iar . .  în lapte: lactoalbumina. solu ii saline. În organismul animal albuminele îndeplinesc urm toarele func ii: .1. Sunt r spândite în citoplasm i în diferite lichide i produse biologice.asigur transportul unor substan e ca: acizi gra i. y Globulinele au mas molecular mai mare decât albuminele (M } 104 . dar solubile în solu ii slab saline i slab alcaline. precipit în solu ii semisaturate de (NH4)2SO4 (50%) i se denatureaz termic ceva mai greu decât albuminele.  în semin e de leguminoase: legumelina.105 Da) i cristalizeaz mai greu decât acestea.constituie rezerv de proteine.  în esutul muscular: mioalbumina. au form elipsoidal sau sferic i sunt solubile în ap . Proteinele globulare se g sesc în celul sub form solubil în citoplasm . esuturi i produse biologice:  în plasma sanguin (38 . precipit numai în prezen a solu iilor saturate de (NH4)2SO4 sau Na2SO4. În proteinele globulare secven ele cu structur secundar organizat alterneaz cu secven e f r structur organizat . în eritrocite i pot fi implicate în reglarea activit ii genelor). care permit înf urarea macromoleculei proteice sub forma unui ghem. iar prin înc lzire la 60r . sunt insolubile în ap .70rC coaguleaz . cum ar fi:  în plasma sanguin (50 . de natur exclusiv animal . în faza lipidic a membranelor celulare. u or solubile în ap .48%): serumglobuline.60%): serum albuminele. . acizi i baze diluate.  în lapte: lactoglobuline. În organismul animal se g sesc r spândite în urm toarele lichide.regleaz presiunea osmotic a sângelui i a pH-ului sanguin. y Albuminele sunt proteine globulare cu mas molecular mare. se g sesc în stare liber în leucocite i sperma pe tilor sau asociate cu acizii nucleici în celulele glandulare.  în albu ul de ou: ovalbumina. biliari sau unele medicamente. cele mai simple sunt protaminele (cu M } 5 KDa.intr al turi de acizii nucleici în cromatina din celulele spermatice ale pe tilor) i histonele (cu M } 20 KDa.

având con inut ridicat de acid glutamic i aspartic. F1. Sunt insolubile în ap . solubile i hidrolizabile de c tre enzimele proteolitice. rezistente la ac iunea enzimelor proteolitice. copitelor. insolubile în ap i în solu ii saline. Globulinele din plasma sanguin sunt heterogene. y colagenele: sunt componente proteice principale ale esutului conjunctiv. Proteinele fibrilare solubile se g sesc în sânge i în esutul muscular i intervin în procesul de coagulare a sângelui sau în contrac ia muscular . 2. secar . mioglobina sau citocromii sunt globuline. Deasemenea. cum ar fi: hemoglobina. Proteinele fibrilare se prezint sub form de molecule filiforme (alungite) care confer organismului rol de sus inere. y Prolaminele i gluteinele sunt proteine globulare de natur exclusiv vegetal . Nu se transform în gelatine i este degradat de enzima elastaz din extractele pancreatice. p rului. cu desfacerea leg turilor intercatenare i a triplului helix i transformarea lor în gelatine. porumb. ov z. y fibroina din m tasea natural . acide sau alcaline i nu sunt hidrolizate de enzimele proteolitice. 81 . dar în compara ie cu colagenul are elasticitate redus (asem n toare cu cea a cauciucului). de sus inere i epidermic. protec ie i rezisten mecanic . cartilagii. F2. Sunt proteine cu sulf. Sunt rezistente la ac iunea solu iilor saline. iar prin fierbere cu apa fibrilele de colagen sufer modific ri structurale profunde. Se g sesc în boabele de grâu. i K-globulinele (în acestea din urm se includ anticorpii). piele i în general ale tuturor esuturilor i organelor. În organism se g sesc în stare solid i intr în constitu ia esutului conjunctiv. tendoane. în ou: ovoglobuline. Din proteinele fibrilare insolubile (scleroproteine) fac parte: y keratinele care intr în constitu ia epidermei.  în mu chi: miozina (protein contractil ). coarnelor. componenta de natur proteic a diferitelor heteroproteide. E2. y elastina intr în structura fibrelor elastice din artere i tendoane. separându-se prin electroforez în mai multe frac iuni: E1. ligamente.

dar în filamentele musculare groase a fost identificat doar miozina de tip II. Exist dou tipuri de miozine: I i II. dou F i dou K). la una din extremit ile moleculei. Ea are mas molecular mare i este format din trei catene polipeptidice înf urate helicoidal i strânse laolalt într-o configura ie r sucit : fiecare din cele trei helixuri paralele se înf oar într-un segment terminal cu aspect globular. y Miozina este o holoproteid cu structur mixt (globular i fibrilar ) care constituie suportul biochimic al contrac iei musculare datorit propriet ilor sale contractile i mai ales enzimatice (activitate ATP-azic ). decalate aproximativ 6 nm una fa de alta.Miozina: sec iune transversal 82 i longitudinal . Conversia fibrinogenului solubil în fibrin insolubil se realizeaz conform schemei: FIBRINOGEN (SOLUBIL) Trombina Ca 2+ FIBRIN Fibrinaz TROMBUS (CHEAG) (INSOLUBIL . având la extremit i segmentele voluminoase (globulare) care formeaz Äproiec ii de degete³ dispuse în spiral în jurul m nunchiului. formând complexul actomiozina.13 . Aceste Ädegete³ oscilante (de fapt extremit ile cu aspect globular) pot lega filamentele de actin . hexamer (format din dou lan uri E. Figura 4. SOLID ) Acest proces este un lan întreg de reac ii enzimatice care implic cel pu in 10 factori i care reprezint procesul de coagulare a sângelui. Un filament de miozin este format dintr-un m nunchi de 80 molecule.y Fibrinogenul este o protein fibrilar solubil . cu rol esen ial în procesul de coagulare a sângelui.

b) Proteinele miofibrilare sunt proteinele structurale ale esutului muscular care au rol atât în activitatea mu chiului viu. Aceste proteine miofibrilare sunt reprezentate de miozin .14 . Aceste proteine contribuie la 83 . capetele globulare ale miozinei (Äproiec iile de degete³) se aga de situsurile active ale filamentelor de F-actin .000 Da. polipeptide ce mediaz reglarea contrac iei prin intermediul ionilor de calciu. mucine i mucoine (acestea din urm asigurând alunecarea fasciculelor). Datorit faptului c 18 . troponin . actin . s-a încercat o clasificare a proteinelor fibrei musculare în func ie de localizarea lor histologic : a) Proteinele stromei sunt proteinele care intr în compozi ia membranei propriu-zise a fibrei musculare (denumit sarcolem ). paramiozin . tropomiozin . La acest proces particip i tropomiozina i troponina. cu M = 50 . Fiecare filament este constituit din dou lan uri înf urate în dublu helix. Acestea sunt: colagenul.400 monomeri.60. respectiv în stadiul de rigiditate i maturare a c rnii.y Actina este protein muscular contractil . fluid care învele te miofibrilele dispuse paralel din alc tuirea fibrei musculare. elastina i reticulina. orientate în acela i sens i con in fiecare 300 . Figura 4. localizat la nivelul filamentelor sub iri. precum i în compozi ia esutului conjunctiv care une te fibrele musculare în fascicule. cât i în comportarea mu chiului dup sacrificarea animalului. contractin .22% din greutatea esutului muscular o reprezint holoproteidele. prin polimerizarea c rora (la concentra ii saline fiziologice) au rezultat filamente de F-actin .Filament de F-actin În procesul contrac iei musculare. c) Proteinele sarcoplasmatice cuprind grupul de proteine din fluidul intracelular (sarcoplasm ). sub aspect structural este un polimer constituit din subunit i globulare (G-actina). metamiozin .

oximioglobina (aceasta din urm se afl în profunzimea mu chiului i d culoare ro ie). ioni metalici. În func ie de natura grup rii prostetice. LIPOPROTEIDE: y DE DENSITATE ÎNALT (HDL) y DE DENSITATE JOAS (LDL) y DE DENSITATE INTERMEDIAR (IDL) y DE DENSITATE FOARTE JOAS (VLDL) y CHILOMICRONII 2. Din proteinele sarcoplasmatice fac parte: miogenul. FOSFOPROTEIDE: y CAZEINELE y VITELINELE 5. GLICOPROTEIDE: y y y y y HAPTOGLOBULINE OVOMUCOIDUL OVOMUCINA AVIDINA LIZOZIMUL 6. mirosul.4. heteroproteidele se clasific astfel: HETEROPROTEIDE 1. glucide.3. numit i component prostetic . HETEROPROTEIDE Heteroproteidele sunt proteinele conjugate.determinarea unor caracteristici organoleptice ale c rnii: gustul. 4. reprezentat de radicali ai acidului fosforic. globulina X. CROMOPROTEIDE: y HEMOGLOBINA (Hb) y MIOGLOBINA I DERIVA II S I y CROMOPROTEIDE NEPORFIRINICE 3. adic acele proteide alc tuite dintr-o component proteic (aminoacizi) i o component neproteic . culoarea. mioalbumina. mioglobulina. acizi nucleici. METALPROTEIDE: y y y y y y y FERITINA HEMOSIDERINA SIDEROFILINA TRANSFERINELE CERULOPLASMINA AZURINA ANHIDRAZA CARBONIC 4. NUCLEOPROTEIDE: y ACIZI NUCLEICI 84 . lipide. pigmen i.

formând o structur stabil de Ächelat³. cupru i zinc în organism. Ionul metalic se leag de componenta proteic prin leg turi covalente i covalent-coordinative. splin .15 . y Siderofilina . 2. Cu2+.con ine 37% Fe.con ine Fe. se g se te în sistemul reticuloendotelial i are rol în men inerea sideremiei în limite fiziologice în anemia feripriv . se afl în plasma sanguin i are rol de transportor al cuprului în organism i în procesele de oxido-reducere din organism (de exemplu: oxideaz vitamina C). y Hemosiderina . METALPROTEIDELE sunt heteroproteide a c ror component prostetic este un ion metalic. predomin în ficat. Mg2+. Zn2+ etc. Metalul poate stabili leg tura covalent-coordinativ cu diferite grup ri chimice din structura lan ului polipeptidic sau cu molecule mici care se afl în apropierea ionului metalic. HOOC NH2 NH  CH  CO H2C  O  PO3H2 COMPONENTA PROTEIC COMPONENTA PROSTETIC Figura 4.con ine Cu.con ine Cu. Co2+. y Azurina . y Transferina . FOSFOPROTEIDELE sunt heteroproteide a c ror component prostetic este reprezentat de radicalul acidului ortofosforic (PO3H2 ). y Anhidraza carbonic este heteroproteid cu Zn2+ sau Co2+ i se g se te în eritrocite. Exemple de metalproteide: y Feritina .con ine 23% Fe.Schema unei fosfoproteide 85 . se afl în splin i are rol de transportor de fier în organism. mucoasa intestinal i m duva osoas i reprezint depozitul de fier din organism. Acest radical se leag de componenta proteic prin intermediul aminoacidului serin ( i rezult fosforilserina) sau prin intermediul aminoacidului treonin ( i rezult fosforiltreonina). se g se te în unele bacterii i este similar cu ceruloplasmina. se afl în plasma sanguin i are rol de transportor de fier.con ine Fe. numite liganzi. Fe3+. cum ar fi: Fe2+. y Ceruloplasmina . Cu i Zn.1.

86 . astfel cazeina uman are un con inut mai ridicat de sulf. componentul principal al brânzei. Compozi ia cazeinei variaz de la o specie la alta. care se caracterizeaz printr-un con inut ridicat de fosfor i de aminoacidul serin (peste 34%). y Vitelinele sunt fosfoproteidele din g lbenu ul de ou. Cele dou forme se g sesc într-un echilibru influen at de ionii de Ca2+ prezen i în lapte. ceea ce confer laptelui atributul de Äaliment cu valoare nutritiv complet ³. deoarece con ine cistein i glucide într-o mai mare propor ie decât laptele de vac . Vitelinele din g lbenu ul de ou se mai numesc i ovoviteline i au rolul de a furniza fosforul i aminoacizii necesari dezvolt rii embrionului. care difer între ele prin con inutul în fosfor. Exemple de fosfoproteide: y Cazeinele sunt heteroproteidele din lapte i constituie cca 80% din proteinele laptelui. În lapte. iar restul de 10% este cazeina solubil (format din mici agregate). asociate cu lecitinele. ele având rol de protec ie asupra albuminelor i globulinelor prezente în lapte. coagularea cazeinelor se poate face sub ac iunea bacteriilor lactice (fermenta ia lactic ) sau cu cheag (endopeptidaz cu activitate proteolitic secretat de stomacul rumeg toarelor tinere). le confer acestora caracter acid i deci proprietatea de a forma s ruri de calciu sau potasiu. K i O-cazeine. Cazeinele sunt Äproteine complete³. prin mobilitatea electroforetic i punct izoelectric. Prin fierberea laptelui cazeinele nu coaguleaz . În procesul de coagulare este necesar i prezen a ionilor de Ca2+ i rezult un produs numit paracazeinat de calciu. deoarece con in to i aminoacizii esen iali. prin raporturile cantitative între aminoacizi.Prezen a radicalului fosforil (PO3 H2) în molecula acestor heteroproteide. în timp ce laptele de oaie are un con inut mai mare de acid sialic. Sunt substan e heterogene care cuprind 4 frac iuni denumite: E. F. cazeina se g se te în propor ie de 90% sub form coloidal (micele de cazein ).

y Haptoglobulinele (glicoproteide serice. lichid pleural). locul lor de sintez fiind în ficat i intestin. În lapte au fost identificate lactolipoproteide.lipoproteide de densitate înalt (mare) . secre ia mucoaselor. cum ar fi: sunt constituen i structurali ai celulelor. poliglucide). cu care formeaz solu ii vâscoase. Între componenta proteic i cea prostetic se stabilesc leg turi ionice sau prin for e Van der Waals.LDL. urin ). colesterol liber sau esterificat).IDL. ou. LIPOPROTEIDELE sunt heteroproteidele a c ror component prostetic este de natur lipidic (fosfolipide. y Avidina (secretat de mucoasa oviductului). diglucide. Exemple de glicoproteide: y Glicoproteidele de grup sanguin (din eritrocite. deriva i ai ozelor. sunt componente ale matricelor extracelulare i ale mucinelor tractusului gastrointestinal i urogenital. trigliceride. y Ovomucoidul i ovomucina (din ou). y Lipoproteidele circulante care se g sesc în plasma sanguin i limf se diferen iaz în mai multe frac iuni pe baza densit ii lor.3. astfel: . dar i din fluidul cerebrospinal. Componentele proteice ale lipoproteinelor se numesc apolipoproteine. Sunt macromolecule solubile în ap . intervin în procesele de recunoa tere de la suprafa a celulelor. cordonul ombilical. 87 . 4. tractul gastrointestinal. iar în ou lipovitelina. predominând în plasm . se g sesc în amestec cu mucopoliglucidele sau asociate cu enzime i hormoni. pot fi acide (în esutul conjunctiv) sau neutre (în plasm . În aceste heteroproteide predominant este componenta proteic . .lipoproteide de densitate joas (mic ) . dar structura lor nu este pe deplin elucidat .VLDL. y Lizozimul (din ou i din alte esuturi animale). Glicoproteidele au o larg r spândire în esutul animal. .HDL. în antigenitatea suprafe elor celulare.lipoproteide de densitate intermediar . care determin specificitatea de grup sanguin). GLIPOPROTEIDELE sunt heteroproteide a c ror component prostetic este de natur glucidic (oze. Îndeplinesc în organismul viu diverse roluri biologice. . umoarea vitroas .lipoproteide de densitate foarte joas (foarte mic ) .

y Hemoglobina (Hb) este pigment respirator care fixeaz reversibil oxigenul i-l transport la esuturi. substituit cu diferi i radicali (metil. particip la transportul substan elor liposolubile (vitamine. rezultând astfel protoporfirina. Hemul este format din protoporfirina IX (adic un inel tetrapirolic la care sunt ata ate patru grup ri metil. cromoproteidele se clasific în: a) cromoproteide porfirinice b) cromoproteide neporfirinice. Ea chelateaz un ion de Fe2+ i formeaz substan a numit hem. numit porfirin (porfin ). care a chelatat un ion de Fe2+ legat prin 88 . propionil). hormoni. toxine etc. particip la transportul de lipide necesare dezvolt rii embrionului din ou. vinil. medicamente. mioglobina.). care st la baza structurii urm torilor compu i heminici: hemoglobina. Cele 4 nuclee pirolice se leag între ele prin intermediul a patru radicali metin (CH). Protoporfirina reprezint componenta prostetic specific diferitelor cromoproteide de origine animal . CROMOPROTEIDE Cromoproteidele sunt heteroproteidele a c ror grupare prostetic este o substan colorat (pigment) care confer culoare întregii molecule. dou vinil i dou lan uri propionat). hemenzimele etc. asigurând rezerva de oxigen necesar oxid rii celulare.În organismul animal lipoproteidele îndeplinesc diverse roluri ca: intr în constitu ia membranelor celulare. este pigment de culoare ro ie. regleaz procesele metabolice celulare. 5. ca structur este constituit din: Hemoglobina (Hb) = Componenta Componenta (Globina) + (Hem) proteic prostetic Structura hemului. component a hematiilor (reprezint 90% din proteinele totale ale hematiilor). furnizeaz energie. a) Cromoproteidele porfirinice au drept component prostetic de baz un nucleu tetrapirolic. se afl concentrat în citoplasm . Hemul este o feroprotoporfirin în care atomul de Fe este divalent. Dup natura chimic a componentei prostetice.

Totodat atomul de Fe din hem poate forma în plus i dou leg turi adi ionale: cu un rest de histidin din globin . iar între catenele E i F leg turi de hidrogen. în care cei patru protomeri se prezint ca perechi de catene polipeptidice de tip E i de tip F.Structura hemului Structura globinei. Molecula tetramer de globin con ine 4 molecule de hem deoarece fiecare din cele 4 catene polipeptidice leag câte o molecul de hem. cu O2 (în hemoglobina oxigenat ) sau CO. CN. Inelele de hem sunt plasate câte unul pe fiecare lan globinic într-o cavitate (buzunar al hemului) format în regiunea hidrofil a globinei. Figura 4. Globina este componenta proteic a hemoglobinei i ca structur este o protein globular tetramer . 89 . cu apa (în hemoglobina redus ). NH3 +).16 . 2 catene E + 2 catene F p E2F2 tetramer Între catenele EE i FF se formeaz leg turi electrostatice (COO.leg turi covalent coordinative de atomii de azot din ciclurile A i C i prin leg turi covalente cu atomii de azot din ciclurile B i D.

în timp ce globina prezint specificitate de specie. 4.  for e Van der Waals stabilite între radicalii metil i vinil ai hemului cu radicali proveni i de la aminoacizi nepolari din globin (fig.  interac iuni electrostatice între ionii carboxil (COO) de la resturile propionice 6 i 7 i ionii NH3+ ai lizinei din structura globinei. Hb + 4O2 Hb(O2 )4 + 4H2O 90 . Func ia biologic esen ial a hemoglobinei const în transportul oxigenului molecular (O2 ) de la pl mâni la esuturi (capilarele tisulare) i dioxidul de carbon (CO2 ) de la esuturi la pl mâni. Trebuie subliniat faptul c hemul este invariabil pentru toate speciile animale.Molecula tetramer de globin (A) Organizarea cuaternar a structurii globinei (B) Asamblarea structural a globinei cu hemul se realizeaz prin urm toarele leg turi:  covalent-coordinative între Fe din hem i doi radicali de histidin afla i în pozi ii diferite ale catenei polipeptidice (un radical coordineaz direct fierul. I. iar cel lalt se leag indirect prin intermediul unei molecule de ap ). Acest transport se realizeaz pe baza capacit ii Hb de a forma cu O2 un compus disociabil denumit oxihemoglobina . Rolul hemoglobinei.Hb(O2)4.(A) (B) Figura 4.18).17 .

unde presiunea par ial a O2 este sc zut . se formeaz oxihemoglobina. iar la nivelul capilarelor tisulare ( esuturi).Structura hemoglobinei (asamblarea globinei cu hemul) Sensul acestei reac ii reversibile depinde de presiunea par ial a O2 i anume: la nivelul alveolelor pulmonare. 91 .Figura 4.18 . unde presiunea par ial a O2 este mai mare. oxihemoglobina disociaz eliberând O2 necesar oxigen rii esuturilor.

Legarea reversibil a oxigenului la hemoglobin se realizeaz prin coordinarea acestuia de c tre ionul de Fe2+: mai întâi se rupe leg tura covalent-coordinativ dintre Fe2+ i ap i apoi se interpune oxigenul între radicalul de histidin din globin i Fe2+ din hem.Mecanismul form rii oxihemoglobinei În fapt.Se nume te putere oxiforic a Hb volumul de O2 pe care Hb îl poate lega din 100 ml sânge. 92 . ob inerea unei forme mai relaxate în care lan urile polipeptidice au o afinitate mai mare pentru oxigen (rezult oxihemoglobina). Sub aceast form Hb particip la reglarea pH-ului sanguin. formând carbhemoglobina. HIS =N Fe2+ N H H N N + O2  O2 HIS =N Fe2+ N O2 N N + H2O O HIS Figura 4. Hb  NH2 + CO2 Hb  NH  COO + H+ grupare carbamino III. Dioxidul de carbon rezultat în urma proceselor metabolice este transformat în ioni bicarbonat sau se fixeaz la hemoglobin (la nivelul grup rilor amino libere din globin ).19 . Hemoglobina ac ioneaz ca sistem tampon: oxihemoglobinat alcalin (KHbO2 )/oxihemoglobin acid (HHbO2). Fixarea i eliberarea oxigenului de c tre hemoglobin este un proces dependent de pH. formarea oxihemoglobinei const în ruperea leg turilor ionice i de hidrogen dintre cele dou subunit i EF ale globinei. Un alt rol esen ial al hemoglobinei este transportul dioxidului de carbon (CO2 ). II. cunoscut sub numele de EFECT BOHR.

pu in disociabil. y Carboxihemoglobina (HbCO) este un compus toxic. anemia falciform . care rezult prin legarea monoxidului de carbon (în locul apei) de c tre hemoglobin . hemoglobin adult (HbA). îngr minte. . Clorhemina nu con ine globin i se poate prepara în laborator prin ac iunea acidului acetic i a clorurii de sodiu asupra hemoglobinei. y Mioglobina (Mb) este cromoproteida de culoare ro ie prezent în mu chi. hemoglobin embrionar (HbE).Clorhemina rezult prin legarea covalent a unui atom de clor de ionul Fe3+. Ea prezint similitudini structurale i func ionale cu hemoglobina i are rol în transportul O2 la nivelul esutului muscular. fiind totodat o form de rezerv a oxigenului necesar oxid rii celulare. con in ionul Fe3+ i de aceea sunt incapabile de a lega oxigenul molecular. talasemiile. y Heminele.4% din con inutul total de hemoglobin .S-au identificat mai multe tipuri de hemoglobine care caracterizeaz diferite stadii de dezvoltare: embrionar . utilizate în criminalistic la depistarea urmelor de sânge. Methemoglobina este un produs toxic. Ea se sintetizeaz în eritrocite în cantit i mici. Acest prag critic poate fi dep it în intoxica ii cu azoti i sau azota i din pesticide. S-a identificat o familie de boli denumite generic hemoglobinopatii (care sunt cauzate de biosinteza de hemoglobine. Formarea HbCO blocheaz func ia respiratorie i produce intoxica ii (respectiv asfixii) când atinge 50% concentra ie în sânge. cu structuri anormale sau de biosinteza insuficient de hemoglobin normal ). Din categoria heminelor fac parte: . 93 .Methemoglobina (HbM) rezult prin oxidarea Fe2+ din hemoglobin la Fe3+ i stabilirea unei leg turi covalente Fe3+  grupare hidroxil (OH). medicamente. dar procesul este controlat de enzime specifice pentru ca HbM s nu dep easc valoarea critic de 0. Afinitatea Hb pentru CO este mai mare decât pentru O2. care sunt deriva i toxici ai hemoglobinei. Reac ia este înso it de formarea unor cristale caracteristice (cristale Teichman). fetal i postnatal . Aceste hemoglobine difer prin structura primar a catenelor F i sunt urm toarele: hemoglobin fetal (HbF). Deriva i ai hemoglobinei. cum ar fi: anemia hemolitic .

transmit i exprim caracterele ereditare. iar în func ie de natura chimic a grup rii prostetice se clasific în: ribonucleoproteide. y Acizii nucleici sunt biomacromolecule informa ionale de importan biologic fundamental . Nucleoproteidele constituie baza molecular a unor procese biochimice fundamentale. 6. a. c2.Ribonucleoproteidele sunt localizate în citoplasma celular . participând la reac iile de oxidoreducere prin transfer de electroni la nivel mitocondrial. cu prec dere la nivelul ribozomilor i într-o anumit propor ie în nucleul celular.  constituie baza molecular a biosintezei proteinelor i enzimelor. a c ror component prostetic este acidul deoxiribonucleic (ADN).Deoxiribonucleoproteidele sunt localizate în nucleul tuturor celulelor i reprezint componentele structurale ale cromozomilor i genelor. a c ror component prostetic este acidul ribonucleic (ARN) i deoxiribonucleoproteide. cromoproteidele neporfirinice se mai numesc i carotenoproteide. NUCLEOPROTEIDE Nucleoproteidele sunt heteroproteide la care gruparea prostetic este reprezentat de acizi nucleici. diviziunea celular . 94 . Sunt enzime din clasa oxidoreductazelor. De aceea. Sunt acele heteroproteide la care gruparea prostetic este format din pigmen i colora i în galben-portocaliu sau ro u. numi i carotenoide. În func ie de natura componentei proteice. ca: stocarea. . transmiterea i exprimarea informa iei ereditare. y Hemenzimele sunt enzime din clasa oxidoreductazelor care au în structura lor o component prostetic asem n toare hemului din structura Hb. a3) sunt cromoproteide a c ror component prostetic este similar cu hemul din Hb.y Citocromii (b. cu urm toarele caracteristici:  p streaz . b) Cromoproteide neporfirinice. biosinteza proteinelor. . nucleoproteidele se clasific în: nucleoprotamine i nucleohistone.  sunt purt torii informa iei genetice ce se transmite din genera ie în genera ie. c1.

Dup natura componentei glucidice con inut în molecul . pentoz (Fdeoxiriboz sau Friboz ) i radical al acidului ortofosforic (PO3 H2). Structura schematic a acizilor nucleici este redat în figura 4. stabilite între pentozele nucleotidelor adiacente (bazele azotate nu sunt implicate în alte leg turi covalente decât cele pe care le stabilesc cu pentoza). respectiv acizii nucleici ADN i ARN.  reprezint baza molecular pentru constan a replic rii celulare. format dintr-o baz azotat (purinic sau pirimidinic ). b) cei care con in riboz i se numesc acizi ribonucleici (ARN). Unitatea chimic structural de baz a acizilor nucleici este nucleotidul. 95 .20. reprezint baza molecular pentru diferen ierea i reglarea celular . Rezult astfel lan uri de nucleotide care alc tuiesc polinucleotidele. Nucleozidul este compusul constituit din dou unit i chimice: baza azotat i pentoza. În acizii nucleici nucleotidele componente se asambleaz succesiv (se condenseaz ) prin intermediul unor leg turi 3'5'fosfodiesterice. acizii nucleici sunt de dou tipuri: a) cei care con in deoxiriboz i se numesc acizi deoxiribonucleici (ADN). Toate aceste componente structurale ale nucleotidului sunt legate covalent în ordinea: baz azotat  pentoz  fosfat. Structura acizilor nucleici.

Structura schematic a acizilor nucleici  Exemple de baze azotate purinice:  Exemple de baze azotate pirimidinice: 96 .20 .ACIZI NUCLEICI (ADN i ARN) (polinucleotide) MONONUCLEOTIDE NUCLEOZID RADICAL  PO3H2 BAZ AZOTAT PENTOZ PURINICE: ‡ adenin (A) ‡ guanin (G) PIRIMIDINICE: ‡ citozin (C) ‡ timin (T) ‡ uracil (U) DEOXIRIBOZ RIBOZ Figura 4.

nucleotidele pot fi: deoxiribonucleotide (con in 2deoxiFDriboza) i ribonucleotide (conin FDriboza). 97 .  Exemplu de nucleotid monofosfat care con ine adenin : Nucleotidele sunt esteri atât monofosforici.sau trifosforici. 5' ale ribozei. iar în ribonucleotide acidul fosforic este esterificat cu grup rile hidroxil din pozi iile 2'. Ace ti compu i se mai numesc nucleozid  5'  fosfa i sau 5'  nucleotide. În func ie de natura pentozei constituente. Exemple de pentoze: Nucleotidele pot fi definite ca esteri fosforici ai nucleozidelor care rezult prin esterificarea acidului ortofosforic cu o grupare hidroxil apar inând pentozei. Grup rile fosfat sunt ata ate la gruparea hidroxil din pozi ia 5' a pentozei. cât i di. În deoxiribonucleotide acidul fosforic este esterificat cu grup rile hidroxil din pozi iile 3' i 5' ale deoxiribozei. 3'.

ADP i AMP 98 .Structura ATP. di i trifosforilate) poart diverse denumiri în func ie de natura bazei azotate.Nucleozidele  5'  fosfa i (mono. UDP i UTP.GTP i dGTP.  TMP i dTMP. fiind acumulator i generator de energie. În structura lui chimic are dou leg turi macroergice (A i B). ADP i dADP. deoarece aceste nucleotide:  particip în procesele de conservare i utilizare a energiei eliberate în cadrul metabolismului celular (se mai numesc compu i macroergici). TTP i dTTP. Dintre ele ATP este compusul macroergic (bogat în energie) universal al materiei vii.21 . GDP i dGDP. CTP i dCTP. ADP i AMP este extrem de important . dar i în func ie de natura pentozei i pot fi:  AMP i dAMP. Figura 4. CDP i dCDP.  GMP i dGMP. Semnifica ia biochimic a ATP. care de ine un rol biochimic decisiv în reac iile i procesele metabolice.  ac ioneaz ca substan e donatoare sau acceptoare de grup ri fosfat în diferite reac ii metabolice.  UMP . ATP i dATP. TDP i dTDP.  CMP i dCMP.

2 . S-a demonstrat c într-o molecul de ADN.10000 cal/mol. Cele 4 tipuri de nucleotide (d-AMP. rolul i propriet ile ADN.Prin hidroliza ATP se elibereaz 8000 . Structura primar a ADN este reprezentat de tipul. reac ia având loc fie între nucleotide identice ( i rezult homopolinucleotidele) sau între nucleotide diferite ( i rezult heteropolinucleotidele).hidroliza ATP (sub ac iunea hidrolitic a ATP-azei) în ADP i Pi care reprezint eliberarea i utilizarea energiei chimice stocate în molecula de ATP. Reac ia: 2 ATP-aza ATP 1 ADP + Pi(H3PO4) + E implic dou aspecte: 1 . d-GMP. iar rapoartele A/T i G/T aproximativ egale cu unitatea. 99 . suma bazelor purinice (A + G) este egal cu cea a bazelor pirimidinice (T + C). Se realizeaz astfel o structur simetric 3' p 5' în care nucleotidul terminal are grupare hidroxil de la carbonul 3' liber i gruparea hidroxil de la carbonul 5' fosforilat . Prin policondensarea mononucleotidelor se formeaz polinucleotidele. De aceea s-a emis ipoteza c exist o complementaritate între adenin i timin (se împerecheaz prin dou leg turi de hidrogen A==T) i între guanin i citozin (se împerecheaz prin trei leg turi de hidrogen C||G). 1. Structura. num rul i secven a de baze azotate constituente ale mononucleotidelor. energie necesar desf ur rii reac iilor metabolice. indiferent de specie. d-CMP i d-TMP) se unesc printr-o leg tur fosfodiester stabilit între radicalul fosforic care esterific gruparea OH din pozi ia 5' a deoxiribozei din molecula unui nucleotid i gruparea OH din pozi ia 3' a deoxiribozei apar inând nucleotidului adiacent. Acizii nucleici sunt deci polinucleotide i anume: polideoxiribonucleotide (respectiv ADN) i poliribonucleotide (respectiv ARN).formarea ATP din ADP i Pi care reprezint conservarea energiei chimice (E) rezultat din metabolismul celular.

dar i prin interac iuni Van der Waals între baze azotate vecine dintr-un lan polinucleotidic.3'.  bazele purinice i pirimidinice sunt dispuse în interiorul helixului.Structura unui fragment dintr-o caten a macromoleculei de ADN 100 . iar cealalt pe direc ia 3' . Watson i Crik au elaborat modelul dublu-helicoidal (dublu helix orientat spre dreapta) al ADN.2. Figura 4.  o tur complet a dublului helix are diametrul de 34 Å i con ine zece perechi de baze azotate. Pe baza datelor experimentale ob inute prin metoda difrac iei cu raze X. Acest model se caracterizeaz prin:  este constituit din dou catene polinucleotidice care se împletesc în jurul unui ax comun.  catenele polinucleotidice sunt orientate antiparalel (respectiv o caten este orientat pe direc ia 5' . Structura secundar reprezint organizarea în spa iu.22 . respectiv configura ia tridimensional a ADN. c p tând forma unei spirale duble orientat spre dreapta.5') i sunt stabilizate prin multiple leg turi de hidrogen realizate între baze azotate complementare (A==T i C||G). creând un mediu hidrofob. iar radicalii fosforici i deoxiriboza (polare) sunt orientate spre exterior.

(B) .2. fiecare din cele dou catene polinucleotidice diferite ale ADN devine replic complementar a celeilalte.reprezentarea schematic a celor dou catene polinucleotidice r sucite.36 .Modelul schematic dublu helix a ADN: (A) .  raportul molar A + T / G + C este un indice caracteristic fiec rei specii (în general este supraunitar la animale i plante sau între 0.70 la bacterii).vedere din interiorul dublu helixului 101 .  succesiunea nucleotidelor (bazelor azotate) înmagazineaz informa ia genetic care se transmite nealterat din genera ie în genera ie.23 . (B) (A) Figura 4. datorit perechilor de baze azotate.

y La procariote exist un singur ADN dublu catenar circular superînf urat care constituie un cromozom circular asociat par ial cu membrana plasmatic (rezult un cromoid = aparat genetic simplu. Renaturarea 102 .nuclear). y Datorit existen ei bazelor azotate. masei moleculare i activit ii optice. bazele azotate nu mai sunt plasate în pozi ii paralele suprapuse i astfel cre te absorb ia în U. unde se afl cuplat cu proteine bazice (histone sau protamine). dar cre terea absorb iei în domeniul ultraviolet (efect hipercrom). ADN absoarbe puternic în domeniul ultraviolet (maxim de absorb ie la 260 nm). numai c dimensiunea unei ture este de 33 Å. necompartimentat). iar forma C este asem n toare cu A. reconstituind aproape perfect structura bicatenar anterioar . Localizarea intracelular a ADN. y Dac se r ce te lent o solu ie de ADN denaturat. 4. B i C. forma B este convertit în A când umiditatea filamentului se reduce sub 75%. În cromozomii celulelor procariote i eucariote. cu conservarea propriet ilor biologice ale acestora (procesul se nume te renaturare sau normalizare). 3. y La temperatura de 80-90ºC macromolecula de ADN sufer un proces de denaturare care presupune separarea celor dou catene ale dublului helix. y La eucariote aproximativ 98% din totalul ADN este distribuit în nucleu (ADN . sc derea vâscozit ii. macromoleculele prezentând un aspect pliat. Propriet ile generale ale ADN. cele dou catene polinucleotidice se pot recombina. acizii deoxiribonucleici sunt Äîmpacheta i³ foarte compact. dar aceast absorban este inferioar celei prezentate de bazele azotate individuale (efect hipocrom = efect de mascare a bazelor azotate). Aceasta difer sensibil în func ie de gradul de evolu ie al sistemului biologic. Prin anularea leg turilor de hidrogen. formând cromatina. Forma B a ADN este biologic activ i se g se te în filamente la o umiditate de 92%. Aceast structur superîncol cit este mult mai bogat în energie liber i presupune disocierea leg turilor de hidrogen i deschiderea dublului helix într-o mic regiune a macromoleculei.V.Sunt descrise trei forme similare ale ADN-ului dublu helicoidal: A. Deasemenea au fost puse în eviden cantit i mici de ADN mitocondrial (un ADN satelit localizat în matricea mitocondrial ).

numite ribonucleotide. y ADN reprezint baza molecular a muta iilor genetice naturale sau induse. Structura. constituit dintr-un num r variabil de unit i structurale fundamentale. care sunt urm toarele: y ARN ribozomal (ARNr). care sunt de altfel locul de biosintez a proteinelor. Orice celul include 3 tipuri majore de ARN. tipuri de ARN i func iile lor. cât i în nucleu. Se g se te combinat cu proteinele. y Sub ac iunea unor endonucleaze (care ac ioneaz în interiorul catenelor polinucleotidice) moleculele de ADN sunt scindate hidrolitic rezultând oligodeoxiribonucleotidele. ARN se g sesc atât în citoplasm .st la baza procesului de hibridare prin care una din catenele despiralizate ale ADN denaturate termic se poate recombina cu o caten de ARN. numite ribozomi. predominând în prima.5' între ele. precum i constan a replic rii celulare. 1. Cele 4 ribonucleotide (AMP. 2. uracilul. y Asigur i controleaz biosinteza proteinelor (enzimelor). rezultând o molecul hibrid ADN  ARN cu structur dublu elicoidal (un astfel de hibrid cu via scurt se formeaz i în cazul replic rii ADN). localizat în cantitatea cea mai mare în ribozomi i este implicat în biosinteza proteinelor. Localizare. 103 . Structura primar a ARN este reprezentat printr-o singur caten poliribonucleotidic . în locul deoxiribozei din ADN. CMP i UMP) sunt dispuse într-o secven specific prin stabilirea de leg turi fosfodiester 3' . y ADN constituie baza molecular a conserv rii i transmiterii din genera ie în genera ie a informa iei genetice. GMP. rolul i propriet ile ARN. 5. cu care formeaz complexe ribonucleoproteice. Fiecare ribonucleotid are. Func iile biologice ale ADN. y ADN asigur diferen ierea i reglarea celular . riboza i în locul timinei.

y ARN mesager (ARNm) sau ARN de informa ie (ARNi). reprezint 15% din totalul ARN din celule i este localizat în partea solubil a celulei (citosol). El leag specific fiecare din cei aproximativ 20 aminoacizi implica i în biosinteza proteinelor (reprezentând forma lor de transport) i îi transfer la nivelul ribozomilor. dar i ca adaptor care ordoneaz fiecare aminoacid. Deci el func ioneaz ca izoreceptor pentru aminoacizi. dar la celulele bacteriene întreg con inutul de ARN este localizat numai în citoplasm .y ARN de transport (ARNt) sau ARN solubil (ARNs ). Atât ARNt. reprezint 2-4%. Diferitele tipuri de ARN sunt localizate în nucleul i citoplasma celulelor organismelor animale. 104 . din totalul ARN celular i este mesagerul informa iei din ADN cromozomial (fiecare molecul de ARNm determin biosinteza unei singure molecule de protein ). cât i ARNm particip în procesul de biosintez al proteinelor i sunt considera i ca factori de leg tur informa ional între ADN i proteine.

Transform rile bioenergetice care sunt strict corelate cu procesele metabolice din organismul viu se realizeaz prin intermediul unor substan e chimice bogate în energie. Energetica organismului viu (bioenergetica) studiaz legile dup care decurg procesele de transformare a energiei în organismele vii (procese generatoare i consumatoare de energie). Ace ti compu i au proprietatea specific de a stoca energia chimic rezultat în procesele de degradare (catabolism) i de a furniza energie pentru procesele de biosintez (anabolism) sau alte procese consumatoare de energie. chimice i fizice. respectiv procesele bioenergetice. transform rile de energie în organismele vii se pot clasifica astfel: 105 .CAPITOLUL 5 ENERGETICA ORGANISMULUI VIU 5. procese care se petrec simultan i care sunt înso ite de transform ri energetice. respectiv: energia generat prin reac iile biochimice de degradare a unor biomolecule este utilizat pentru biosinteza altor biomolecule sau este transformat în diferite forme utile de energie necesar proceselor vitale. CONSIDERA II GENERALE În organismul viu se petrec numeroase transform ri interne. Dup specific. de o mare complexitate i care sunt înso ite de conversii de energie. denumite Äcompu i macroergici³.1. Dinamismul materiei vii este rezultanta unit ii i interac iunilor proceselor biochimice de degradare i sintez .

2.se realizeaz prin fotosintez de c tre plantele verzi TRANSFORMAREA ENERGIEI CHIMICE DIN MOLECULELE ORGANICE ÎN ENERGIE UTILIZAT DE C TRE ORGANISM (ÎN SPECIAL SUB FORM DE ATP): . LIPIDE. principal acumulator i furnizor de energie în procesele metabolice. To i ace ti compu i con in leg turi fosforice macroergice. rolul central al ATP în energetica celular se prezint astfel: ALIMENTE BIOMOLECULE: GLUCIDE. 5. COMPU I MACROERGICI Denumirea de compu i macroergici sau de substan e bogate în energie este atribuit acelor molecule specializate în stocarea i eliberarea energiei. PROTIDE. PROTEINE): . MECANIC . LIPIDE. Schematic.se realizeaz la organismele heterotrofe TRANSFORMAREA ENERGIEI CHIMICE STOCATE ÎN MOLECULELE DE ATP (SAU AL I COMPU I MACROERGICI) ÎN ALTE FORME DE ENERGIE (CALORIC .TRANSFORM RI BIOENERGETICE TRANSFORMAREA ENERGIEI SOLARE ÎN ENERGIE CHIMIC (STOCAT ÎN MOLECULE ORGANICE: GLUCIDE. y Compusul macroergic cu rol central în energetica organismului viu este adenozintrifosfatul (ATP). OSMOTIC ) Sistemele biologice sunt sisteme deschise caracterizate prin schimb permanent de materie i energie cu mediul ambiant. ACIZI NUCLEICI CATABOLISM ANABOLISM CO2 ENERGIE INTERMEDIARI METABOLICI Pi (fosfat anorganic) ANABOLISM ADP ATP ADP ENERGIE 106 .

UTP. procesele de anabolism sunt procese consumatoare de energie furnizat prin reac ia de hidroliz a ATP: ATP p ADP + Pi + E sau ATP p AMP + PPi + E pirofosfat unde: ADP = adenozindifosfat AMP = adenozinmonofosfat Pi = H3PO4 PPi = H4P2O7 Caracterul ATP de compus macroergic este conferit de particularit ile sale structurale.Rezult c : procesele de catabolism sunt procese generatoare de energie. ca: GTP.Structura schematic a ATP În reac ia de hidroliz a ATP are loc scindarea leg turilor de tip anhidrid . conservat i stocat în ATP conform reac iei: ADP + Pi + E p ATP În acela i timp.1 . pentru anumite procese biochimice sunt necesari compu i macroergici specifici (respectiv alte nucleotide trifosforilate). leg turi macroergice O O O u u u HO  P b O  P b O  P  O  ADENOZIN (BAZ AZOTAT + PENTOZ ) O O O Figura 5. respectiv de componenta pirofosfat. Pe lâng ATP. TTP. deriva i de la restul bazelor azotate. CTP. care înglobeaz dou leg turi de tip anhidrid fosforic ce înmagazineaz o cantitate mare de energie. 107 . cu eliberare de una sau dou molecule de H3PO4 i a unei cantit i mari de energie chimic necesar celulei (8000 ± 10000 cal/mol ATP).

Fiecare celul con ine într-un anumit moment doar o cantitate redus de ATP. Fiecare celul trebuie s . realizând o permanent recirculare a fosforului i a compu ilor fosforila i. neted): NH2 C = NH N  CH3 CH2  COOH creatin + ATP CPK 2 HN b PO 3  C = NH N  CH3 CH2  COOH + ADP creatinfosfat (CP) Reac ia este catalizat de enzima creatinfosfokinaz (CPK). i nu poate fi ob inut din afara celulei. care dureaz foarte pu in timp. în cantit i mici i numai ca intermediari în procesul general de ob inere a ATP mai apar i al i compu i macroergici: y Fosfoenolpiruvatul sau enoilfosfatul (prezent în toate celulele vii): CH2 CH2 C  O b PO3H2 + HOH p C  OH + H3PO4 + energie COOH COOH (forma enol instabil ) q CH3  CO  COOH acid piruvic (forma ceto) y Creatinfosfatul sau fosfocreatina specific celor trei tipuri de mu chi (cardiac. nici ADP i nici AMP nu pot difuza spontan prin membrana celular .i biosintetizeze singur compu ii macroergici necesari. striat. cianura. Una dintre cele mai otr vitoare substan e. 108 . În afar de ATP. blocheaz aproape toate procesele de sintez a ATP i moartea survine într-un timp scurt deoarece necesarul energetic al proceselor care sus in via a nu mai poate fi asigurat. Nici ATP.

y Tioesterii deriva i de la Coenzima A (R  CO b SCoA): Ace tia se formeaz în reac ia dintre acizii carboxilici i coenzima A (CoA  SH). reac ie dependent de ATP i catalizat de enzima tiokinaz . CH3  COOH + HS  CoA ATP H2O acetil Coenzima A (compus macroergic) CH3  CO b SCoA + AMP + PPi Prin reac ia de hidroliz a acetil-coenzimei A rezult cca 7500 calorii/mol. 109 .

pe care le transform în produ i de reac ie (P). enzimele prezint urm toarele caracteristici generale definitorii:  sunt cei mai eficien i catalizatori cunoscu i (de i ac ioneaz la concentra ii foarte mici . cât i capacitatea de recunoa tere numai a unui anumit substrat.  catalizeaz numai reac iile termodinamic posibile. CONSIDERA II GENERALE Totalitatea reac iilor biochimice de degradare i sintez care determin metabolismul organismului viu sunt catalizate de molecule specializate.1. determinând atât mecanismele de producere a unui anumit tip de reac ie.  unele enzime au propriet i reglatoare (respectiv pot discerne i decide ini ierea. numite enzime.de ordinul micromolilor .  se caracterizeaz printr-o specificitate remarcabil a funciei catalitice.manifest o activitate extrem de intens ). ci m resc numai viteza cu care se realizeaz acest echilibru.CAPITOLUL 6 ENZIME 6. Enzimele sunt biocatalizatori. reprezentând o clas special de molecule proteice dotate cu activitate catalitic . 110 .  nu modific starea final de echilibru a reac iilor.  sunt substan e care mic oreaz energia de activare a moleculelor asupra c rora ac ioneaz (numite substrat  S ). Ca biocatalizatori.  nu se consum i nu se transform în reac iile pe care le catalizeaz . desf urarea sau stoparea unei reac ii sau succesiuni de reac ii biochimice).

indispensabile pentru manifestarea activit ii catalitice. În structura apoenzimei este localizat situsul catalitic (zon distinct la care se leag specific substratul de reac ie) i situsul allosteric (în cazul enzimelor allosterice) la care se leag efectorul allosteric. IONI METALICI) y APOENZIMA este macromolecula proteic a enzimei. y COFACTORII ENZIMATICI sunt componente neproteice. dotat cu activitate catalitic . facilitând ac iunea acesteia asupra substratului i determin mecanismul prin care apoenzima î i exercit propriet ile catalitice.2. STRUCTURA I CONFORMA IA ENZIMELOR Deoarece enzimele sunt biocatalizatori de natur proteic . GRUP RI PROSTETICE. Unele enzime sunt monocomponente (holoproteide). 111 . adic sunt proteine conjugate cu o grupare prostetic numit cofactor: APOENZIMA (PROTEIN ) ENZIME BICOMPONENTE COFACTOR ENZIMATIC (COENZIME. Totodat apoenzima determin specificitatea de substrat în reac ia pe care o catalizeaz i sufer modific ri conforma ionale în anumite limite permisive. ele sunt alc tuite dintr-un num r foarte mare de aminoacizi dispu i într-o configura ie spa ial determinat specific pentru activitatea catalitic a enzimei. nedializabil . De aceea structura chimic de ansamblu a enzimelor este dictat de nivelurile de organizare structural a proteinelor. micromolecule cu structuri chimice diferite. fiind alc tuite numai din macromolecula proteic care include i centrul catalitic (situsul catalitic) unde substratul accede la enzim . termolabil . nu reac ioneaz decât în prezen a apoenzimei. dializabil .6. Cofactorul enzimatic este componenta termostabil . Majoritatea enzimelor sunt îns biocomponente (heteroproteide).

în general sunt derivate de la vitamine. formând un complex supramolecular activat enzim -substrat (ES). în timp ce altele recunosc o anumit grupare func ional sau o anumit leg tur chimic i transform mai multe molecule care con in gruparea sau leg tura chimic recunoscut . . E+S [ES] p E + P Apoenzim Cofactor Situs catalitic E S [ES] E P c) asigur marea specificitate de substrat a enzimelor care au capacitatea de a fi selective pentru un anumit substrat (deci de a cataliza un singur tip de reac ie biochimic ). recunoscând numai o anumit molecul . Situsul catalitic se caracterizeaz printr-o anume configura ie spa ial i printr-o structur specific care creeaz o compatibilitate între situs i un anumit substrat ce se va ata a la acest situs catalitic. iar la finele reac iei se detaeaz de aceasta. la care se ata eaz în mod specific substratul de reac ie (S) pe care enzima îl transform în produs de reac ie (P). y SITUSUL CATALITIC este acea zon (regiune) existent în apoenzim .grup ri prostetice (legate puternic de molecula apoenzimei prin leg turi covalente).Dup natura chimic i modul de legare la apoenzim . deci au specificitate relativ de substrat. b) transform substratul în produ i de reac ie (P). de tip heminic sau de tip nucleotide trifosforilate. Unele enzime manifest specificitate absolut de substrat. 112 .ioni metalici (indispensabili pentru exercitarea func iei catalitice a unor enzime. . cofactorii se clasific în: . care se leag sub form de chelat cu anumi i aminoacizi din molecula apoenzimei).coenzime (reprezentate prin micromolecule organice care se ata eaz temporar la apoenzim . Deci rolul situsului catalitic este: a) recunoa te i leag substratul (S) pe baza complementarit ii stereochimice dintre enzim i substrat.

Legarea acestor efectori allosterici la situsurile allosterice este selectiv i reversibil i moduleaz tranzi iile moleculei de enzim între dou conforma ii posibile pe care aceasta le poate adopta. Efectorii allosterici sunt clasifica i în efectori homotropici i heterotropici. Enzimele care exercit în afar de activitate catalitic i rol reglator se numesc enzime allosterice. fixarea inhibitorului allosteric produce distorsiuni ale conforma iei tridimensionale ale enzimei. hidrofob a moleculei de apoenzim .1). Situs allosteric pentru activator Situs catalitic Situs allosteric Protomeri pentru inhibitor Activator Substrat Inhibitor Situs catalitic inaccesibil pentru substrat Figura 6. Prin aceste tranzi ii (numite tranzi ii allosterice) se permite sau nu accesarea situsului catalitic de c tre molecula de substrat. capabile s transforme arhitectura situsului catalitic astfel încât s devin inacesibil substratului (fig. în schimb. care permit accesul substratului la situsul catalitic prin modelarea conforma ional adecvat a acestuia. centrul catalitic este sinonim cu situsul catalitic. La enzimele monocomponente. De exemplu.Conforma ia activ i inactiv a unei enzime allosterice 113 .Situsul catalitic este localizat în por iunea intern . la care se pot lega anumite molecule numite efectori allosterici sau modulatori allosterici (activatori sau inhibitori).1 . Acestea con in în afar de situsul catalitic i un al doilea situs numit allosteric. 6. fixarea activatorului la situsul allosteric induce modific ri conformaionale discrete ale enzimei. este constituit dintr-un grup de aminoacizi care difer prin func ia lor de al i aminoacizi componen i ai apoenzimei i împreun cu regiunea din molecul la care se ata eaz cofactorul formeaz centrul catalitic al enzimei bicomponente.

Aceste lan uri polipeptidice sunt u or de separat i de aceea se mai numesc i subunit i structurale identice sau diferite. activatori sau inhibitori. numite protomeri.Efectorii homotropici sunt reprezenta i de îns i substratul allosteric care func ioneaz ca efector allosteric activator. . iar efectul se nume te heterotropic. 114 EA E2 E3 . enzim care catalizeaz transformarea acidului lactic în acid piruvic i care se prezint ca un ansamblu de cinci izoenzime separabile electroforetic i denumite LDH1. ele catalizeaz reac ii de hidroliz . Dac efectorul este un produs final de reac ie (D) dintr-o secven de reac ii înl n uite în care enzima allosteric (EA) catalizeaz prima reac ie. alc tuite dintr-o singur caten polipeptidic cu o structur globular i care au mase moleculare mici. esut. Efectorii heterotropici sunt molecule diferite de substrat. LDH2. formate dintr-un num r de enzime asociate prin leg turi necovalente care catalizeaz un ansamblu de reac ii înl n uite. LDH5. LDH4.enzimele monomere. . LDH3. care catalizeaz aceea i reac ie biochimic i au aceea i origine (celul . asociate într-o structur de ansamblu compact . . Acest tip de inhibi ie intervine în reglarea feedback: A €p B €p C €p D. lichid biologic dintr-un organism). Majoritatea enzimelor implicate în reac ii metabolice sunt enzime oligomere. efectorul heterotropic exercit o inhibi ie de tip feedback. Când concentra ia lui D a atins valoarea necesar pentru celul . Au îns propriet i fizico-chimice i imunologice diferite. Un exemplu de polimorfism enzimatic îl reprezint enzima lactat dehidrogenaz (LDH).sistemele multienzimatice. el devine inhibitor allosteric pentru EA. alc tuite din dou sau mai multe catene polipeptidice identice sau diferite.izoenzimele reprezint forme moleculare multiple ale aceleia i enzime. în acestea fiind incluse i enzimele allosterice. organizarea lor structural determin încadrarea acestora în patru grupe principale: . Deoarece enzimele sunt biocatalizatori de natur proteic .enzimele oligomere.

Diagrama profilelor energetice a unei reac ii necatalizate i catalizate de enzima E 115 . Energia de activare ((E) exprim diferen a finit între nivelul de energie al st rii de tranzi ie a moleculelor activate i nivelul de energie a moleculelor aflate în stare ini ial .2 . Ca orice catalizator. în raport cu nivelul energetic ini ial.3. aceast stare de tranzi ie este de fapt o stare în care moleculele de substrat sunt aduse la un nivel energetic superior. Trecerea de la o stare ini ial (S) la o stare activat (tranzitorie).6. enzimele scad energia de activare a moleculelor de substrat. (S*). MECANISMUL REAC IILOR ENZIMATICE A a cum am ar tat anterior. Figura 6. o reac ie enzimatic decurge în dou etape: 1) S + E COMPLEX ACTIVAT ENZIM -SUBSTRAT E ? ES A 2) ?ESA p E + P Transformarea chimic S €p P se realizeaz prin intermediul unei st ri de tranzi ie a substratului (S*). Ea desemneaz cantitatea de energie necesar pentru ca toate moleculele dintr-un mol de substan s ating o stare activat . în procesul de transformare a substratului de reac ie (S) în produs (P) necesit o anumit cantitate de energie ((E) numit energie de activare. care reflect o activare (excitare) a moleculelor reactante.

La temperatura fiziologic (cel mai adesa 37rC) cele mai multe reac ii biochimice s-ar desf ura cu viteze imperceptibile. Cre terea temperaturii care cre te viteza de deplasare a moleculelor favorizeaz coliziunea acestora i implicit viteza de reac ie. Rata de formare a st rii de tranzi ie determin viteza de reac ie.4. Viteza de desf urare a reac iilor enzimatice reflect activitatea enzimatic . la un pH aproape neutru i la concentra iile sc zute ale reactan ilor (molecule stabile) reac iile biochimice rapide necesare vie ii nu s-ar fi putut desf ura în absen a enzimelor. apare starea de tranzi ie activat care face ca reac ia s aib loc. Studiul cinetic al activit ii enzimatice se bazeaz pe m surarea cantitativ a vitezei de desf urare a reac iei catalizate.4. 116 . devenind astfel apte de a reac iona cu o vitez de reac ie mai mare. fapt ce denot c un procent mai mare de molecule se vor g si în stare activat în prezen a enzimei. ORDIN DE REAC IE Cinetica chimic studiaz legile dup care se petrec în timp reaciile chimice sub raportul vitezelor de reac ie. CINETICA ENZIMATIC 6. Viteza de reac ie (v) reprezint cantitatea de substrat (S) care se transform în unitatea de timp (t) sau cantitatea de produs (P) care se formeaz în unitatea de timp (t): v! dS dP ! ! K[S]n dt dt Viteza de reac ie constituie un parametru de exprimare cantitativ a activit ii enzimatice.1.Din analiza diagramei rezult c în reac ia catalizat energia de activare ((E) este mai mic decât în cazul reac iei necatalizate. respectiv al evolu iei în timp a transform rilor caracteristice unei reac ii chimice. permi ând conversia rapid în produ i. 6. VITEZA DE REAC IE. Dac moleculele care se ciocnesc sunt orientate corespunz tor. La temperaturile fiziologice. În reac iile necatalizate energia de activare poate fi generat de coliziunile care apar între molecule.

Concentra ia substratului Cre terea concentra iei substratului determin cre terea vitezei de reac ie pân la o valoare denumit Vmax (viteza maxim ). dup care r mâne constant : Figura 6.2.pentru n=1 (reac ie de ordinul întâi) viteza cre te direct propor ional cu concentra ia substratului (v = K?SxA).3 . .Reprezentarea grafic a vitezei de reac ie enzimatic în func ie de concentra ia substratului 117 .pentru n= 0 (reac ii de ordin 0) viteza de reac ie este constant (v = K?SA0 = K) i enzima este saturat în substrat. 6. FACTORI CARE INFLUEN EAZ ACTIVITATEA ENZIMATIC 1.Sub raport cinetic.4. care exprim dependen a vitezei de reac ie de concentra ia reactan ilor. Reac iile frecvent întâlnite sunt de ordinul 0 i de ordinul întâi: . reac iile chimice enzimatice se diferen iaz prin ordinul cinetic de reac ie (notat cu n).

în special la microorganisme. care reflect afinitatea enzimei pentru substrat. Temperatura Temperatura influen eaz activitatea enzimatic i viteza de reacie.Km = constanta Michaelis este acea concentra ie de substrat la care viteza de desf urare a unei reac ii enzimatice este jum tate din viteza maxim . Cu cre terea temperaturii viteza de reac ie cre te. Totu i s-au descris enzime stabile la temperaturi ridicate. 2.4 . 3. dublându-se la fiecare 10rC. Figura 6. Pentru enzime care catalizeaz aceea i reac ie. pot fi descrise temperaturi optime diferite (de exemplu E-amilaza bacterian i cea pancreatic ). Km este un parametru specific fiec rei enzime. de obicei 40rC. dar izolate din surse diferite. Concentra ia enzimei Viteza reac iei enzimatice este direct propor ional cu concentra ia enzimei.Influen a temperaturii asupra vitezei de reac ie enzimatic 118 . dar scade brusc atunci când se dep e te o anumit valoare.

Influen a pH-ului Stabilitatea conforma iei unei proteine este influen at de starea grup rilor ionizabile din catenele laterale ale aminoacizilor. se clasific în: . De asemenea ionizarea substratului poate fi o condi ie sau o barier în calea ac iunii enzimei. organului sau celulei în care enzima ac ioneaz .5 . De obicei pH-ul optim de ac iune a unei enzime este identic cu pH-ul esutului. iar în cazul enzimelor func ionarea situsului catalitic depinde de conforma ia global a moleculei proteice. .4. .Influen a pH-ului asupra vitezei de reac ie enzimatic 5.efectori inhibitori. 119 .efectori activatori. care modific în sens pozitiv sau negativ activitatea enzimelor (viteza de reac ie). De aceea pH-ul afecteaz rata de desf urare a reac iilor enzimatice. Ac iunea efectorilor enzimatici Efectorii enzimatici sunt substan e de natur chimic foarte diferit . Dup ac iunea pe care o exercit asupra activit ii enzimatice. Figura 6.efectori allosterici.

Clasificarea i nomenclatura enzimelor implic un sistem numeric codificat. 120 . fiecare enzim este caracterizat printr-un num r de cod de forma: EC W.Efectori activatori: . Z. Mn2+.anioni . Inhibi ia competitiv are loc în cazul în care inhibitorul prezint analogie structural cu substratul.5.Cl activeaz E-amilaza. Efectorii inhibitori abolesc total sau par ial activitatea enzimatic .molecule . a. . În aceast manier ac ioneaz agen ii denaturan i ai proteinelor (cationii metalelor grele. Mg2+. X. UI = cantitatea de enzim care catalizeaz transformarea a 1 QM substrat (sau producerea a 1 QM produs de reac ie) /min/l/ în condi ii optime de temperatur i pH.cationi . Y. Astfel. criteriul esen ial de clasificare constituindu-l tipul de reac ie chimic catalizat de o anumit enzim .K+. unde: EC . Identitatea fiec rei enzime este stabilit printr-un num r de cod i un nume sistematic. Exemplu: enzima succinatdehidrogenaza în care acidul malonic este inhibitorul competitiv: acid succinic HOOC  CH2  CH2  COOH substrat acid malonic HOOC  CH2  COOH inhibitor competitiv b.acizii gra i activeaz lipazele. Inhibi ia necompetitiv este realizat de agen i care afecteaz conforma ia general a enzimei i implicit situsul catalitic. Exprimarea cantitativ a activit ii enzimatice se face prin unit i de activitate (UI). competi ionând cu acesta pentru ocuparea situsului catalitic. . radia iile. Ca2+.Comisia de enzime a Uniunii interna ionale de biochimie. 6. acizii organici). Dup modul de ac iune se împart în dou grupe: inhibitori competitivi i inhibitori necompetitivi. CLASIFICAREA I NOMENCLATURA ENZIMELOR Actuala clasificare i nomenclatur a enzimelor se bazeaz pe principiile i regulile stabilite de Comisia de enzime a Uniunii Interna ionale de Biochimie (IUB).

num rul general al substratului sau al grupului de substrate asupra c rora ac ioneaz enzima (de exemplu.1. fiecare clas cuprinde subclase enzimatice delimitate de natura substratului i coenzimelor implicate în reac ie (tabelul 6. De exemplu. natura acceptorului i tipul de reac ie catalizat de enzim .catalizeaz scindarea leg turilor chimice f r aportul apei TRANSFERAZE catalizeaz transferul unor grup ri specifice de la un substrat donor la un substrat acceptor IZOMERAZE .num rul de serie (ordine) al enzimei.num rul substratului specific sau al coenzimei.1.catalizeaz reac iile de rearanjare intramolecular a atomilor sau grup rilor func ionale din molecula substratului HIDROLAZE catalizeaz reac iile de liz a moleculelor de substrat sub ac iunea apei LIGAZE . CLASELE DE ENZIME OXIREDUCTAZE catalizeaz reac iile care decurg cu transfer de hidrogen.1).1 (gruparea asupra c reia ac ioneaz substratul este " CH  OH).catalizeaz reac iile de formare ale unor noi leg turi chimice cu consum de ATP (GTP) Numele sistematic indic natura substratului (donatorului).Clasa enzimatic 1 (oxireductaze).Coenzima NAD+. 121 .subclasa enzimatic . X .W .27 are numele sistemic lactatdehidrogenaza. oxigen sau electroni LIAZE . oxidoreductazele care au X=2 ac ioneaz asupra grup rii alcool secundar a substratului). enzimele au fost clasificate în ase clase enzimatice. enzima cu num rul de cod EC 1. ‡ 1 . Z. Num rul de cod al acestei enzime indic : ‡ 1 .clasa enzimatic din care face parte.Substratul general sau grupul de substrate . ‡ 1 . Y . În func ie de natura reac iilor pe care le catalizeaz .num rul de serie (ordine) al enzimei. ‡ 27 .

dar nu îl încorporeaz în substrat Utilizeaz ca acceptori de electroni alte molecule decât oxigenul (ex.Numele sistematic indic : ‡ lactat . ‡ dehidrogenaza .natura substratului (acidul lactic).1 Clase enzimatice i exemple de subclase Clasa enzimatic Oxidoreductaze Oxidaze Dehidrogenaze Oxigenaze Peroxidaze Transferaze Metiltransferaze Aminotransferaze Kinaze Fosforilaze Hidrolaze Fosfataze Fosfodiesteraze Proteaze Liaze Decarboxilaze Aldolaze Izomeraze Racemaze Mutaze Ligaze Carboxilaze Sintetaze Caracteristici Utilizeaz oxigenul ca acceptor de electroni. NAD +) Încorporeaz oxigenul direct în substrat Utilizeaz apa oxigenat (peroxidul de hidrogen) ca acceptor de electroni Transfer radicalul metil Transfer gruparea amino de pe un E aminoacid pe un E cetoacid 2 Transfer gruparea  PO 3  de la ATP la substrat 2 Transfer gruparea  PO 3  din fosfatul anorganic pe substrat 2 Elibereaz radicalul  PO 3  din substrat sub ac iunea apei Cliveaz leg turile fosfodiester de tipul celor din acizi nucleici Cliveaz leg turile amidice de tipul celor din proteine Produc dioxid de carbon în urma unor reac ii de eliminare Formeaz aldehide ca urmare a unor reac ii de scindare Determin interconversia stereoizomerilor D i L Transfer grupe de atomi în cadrul aceleia i molecule Utilizeaz ca substrat dioxidul de carbon Unesc dou molecule în reac ii ATP dependente 122 . Tabelul 6.reac ia catalizat de enzim (dehidrogenare).

6.1.6. CARACTERISTICILE I MECANISMUL DE AC IUNE AL FIEC REI CLASE DE ENZIME 6.6. OXIDOREDUCTAZE Enzimele din aceast clas catalizeaz reac ii redox caracterizate prin: a. transfer de hidrogen .

transfer de electroni . dehidrogenaze .transhidrogenaze. b.

reac ii de combinare a unui substrat cu oxigenul .transelectronaze . c.

Dehidrogenazele func ioneaz în prezen a unor coenzime care joac rol de acceptori intermediari între substrat i produsul final. Coenzimele oxidoreductazelor sunt deriva i ai vitaminelor.oxigenaze . Exemple: a. con inând în plus o pentoz i o baz azotat A .

adenina : Nicotinamid p vitamina PP .

niacina Adenin p baz azotat purinic Dinucleotid NAD+ 123 .

Flavin p vitamina B2 .

Transelectronaze .coenzima derivat de la hem cit .riboflavina Adenin Dinucleotid FAD Reac iile generale catalizate de dehidrogenaze sunt: substrat redus SH2 + NAD+ S + NADH + H+ dehidrogenaza NAD+ dependent substrat oxidat coenzima redus coenzima oxidat substrat redus SH2 + FAD coenzima oxidat dehidrogenaza FAD dependent substrat oxidat S + FADH + H+ coenzima redus b.

Fe forma redus 2+ e +e  cit .

realizeaz transferul de electroni direct pe O2 i se numesc oxidaze .Fe3+ forma oxidat c. Oxidaze .

124 .citocromoxidaza sau catalizeaz încorporarea oxigenului în molecula unui substrat i se numesc oxigenaze.

2 cit .

Fe + ½ O2  2 2+ 2e citocrom C oxidaza +2e  2 cit .

Fe3+ + ½ O 2 2 O metalenzim care catalizeaz dismuta ia anionului superoxid . .

radical liber al oxigenului extrem de reactiv i ini iator al fenomeO nelor de lipoperoxidare membranar în ap oxigenat .

compus stabil i mai pu in toxic este SUPEROXID DISMUTAZA .

izolat din mitocondria de E. con inând Mn/Fe. . Figura 6.SOD .alta con inând Cu/Zn.una hibrid . existent în citosol i izolat din eritrocite bovine.Superpozi ia liganzilor la situsul activ al Fe-SOD i Mn-SOD 125 . 2 O  + 2H+ 2 SOD H2O2 + O2 Ea este localizat în citosol i este prima treapt de ap rare a organismului viu împotriva speciilor reactive ale oxigenului.6 . Coli. Exist mai multe forme ale acestei enzime: . .

utilizeaz H2 O2 . Peroxidaze .d.

glutationul redus . În reac iile catalizate de peroxidazele care au glutationul drept cofactor.peroxidul de hidrogen sau apa oxigenat ca donor de oxigen: H2O2 substrat redus peroxidaze H2O + O substrat oxidat SH2 + O S + H2O ________________________________ SH2 + H2O2 peroxidaze S + 2H2 O Unele peroxidaze sunt heteroproteide seleniu dependente i ca exemplu men ion m glutation peroxidaza.

2GSH GS ± SG R±O±O±R 2R  OH e. Grup rile amino. Aminotransferazele . cât i ca acceptor de oxigen. acil. TRANSFERAZE Aceste enzime transfer diferite grup ri func ionale între un donor i un acceptor. fosfat. metil i glicozil sunt cel mai adesea transferate.2.6. Rolul catalazelor este de a detoxifia celula de H2O2 : H2 O2 + H2O2 catalaze O2 + 2H2 O 6.GSH funcioneaz ca donor de hidrogen i electroni.catalizeaz o reac ie în care H2 O func ioneaz atât ca donor. Catalaze . iar peroxizii ca acceptori.

transaminaze transfer o grupare amino de pe un aminoacid .

donor pe un E-cetoacid .

126 .acceptor cu formarea unui nou aminoacid i a unui nou E-cetoacid.

transferând un radical glicozil pe o molecul poliglucidic preexistent (primer): 127 . alanina. oxalilacetic. De exemplu. glutamic. Kinazele sunt enzime care catalizeaz transferul unui radical fosforic de la ATP sau alt nucleozid trifosforilat la o grupare OH sau NH2 acceptoare. Ca donori de grup ri amino func ioneaz aminoacizii urm tori: acidul aspartic. Coenzima transaminazelor este un derivat al vitaminei B6 numit piridoxalfosfat. glucokinaza catalizeaz fosforilarea glucozei: glucoza glucozo-6-fosfat Glicoziltransferazele sunt implicate în biosinteza poliglucidelor. E-cetoglutaric. Ele se mai numesc i fosfotransferaze. iar ca acceptori: acidul piruvic.COOH CH  NH2 CH2 CH2 COOH acidul glutamic aminoacid 1 COOH O + CH3  C  COOH acidul piruvic E-cetoacid 1 AAT C=O CH2 CH2 COOH acidul E-cetoglutaric E-cetoacid 2 NH2 + CH3  CH  COOH alanina aminoacid 2 În acest caz AAT = GPT (glutamat piruvat transaminaza).

intervenind atât în reac ii anabolice. cât i catabolice (caracter amfibolic): 128 . Coenzima transacilazelor se nume te Coenzim A (CoASH). molecul complex care con ine un radical provenit de la acidul pantotenic (vitamin din complexul B) fosforilat. Unul dintre cei mai importan i radicali acil este radicalul CH3CO (acetil) care este transferat sub form de acetilcoenzim A (CH3COS CoA). Acesta este un metabolit important.Aciltransferazele sau transacilazele asigur transferul grup rii acil (RCO) de pe un donor pe un acceptor. un ADP i un radical de cisteamin : acid pantotenic (vitamina din grupul B) CoA  SH cisteamina H2N  H2C  CH2  SH ADP Gruparea tiol (SH) este gruparea activ la care se leag radicalul acil.

6. ATP-aze. numai cu participarea apei. peptidhidrolaze (proteaze): pepsina. CO.3. lactaza.6.Coenzima A 6. XOY + HOH XOH + YOH Exemple: esteraze: lipaze. glucidaze: amilaza.4. Ele ac ioneaz prin ruperea leg turilor dintre diferi i atomi: CC. 6. CN. tripsina. LIAZE Sunt enzime care catalizeaz scindarea diferitelor substrate f r participarea apei. HIDROLAZE În aceast clas sunt cuprinse foarte multe enzime care catalizeaz reac iile de descompunere (scindare) a substan elor complexe în molecule mai simple. carboxipeptidaze etc. fosfataze. maltaza. CS: 129 .

Reac iile catalizate de ligaze au loc numai în prezen a unor furnizori de energie (ATP.6.5. având ca rezultat formarea unei substan e mai complexe. GTP.6.6.6. IZOMERAZE Catalizeaz reac iile de transformare a unui substrat într-un izomer al s u: glucoza galactoza 6. LIGAZE sau SINTETAZE Sunt enzime specific anabolice al c ror scop îl constituie unirea mai multor substrate. UTP) i se soldeaz cu formarea unor noi leg turi chimice: 130 .

COOH ATP + HCO3 + CO CH3 piruvat carboxilaza COOH CO CH2 COOH + ADP + H3PO4 acid piruvic acid oxalilacetic 131 .

reproducerea. Se tie c sursa de energie pentru via este soarele i c energia solar este transformat de plantele verzi în energie chimic în procesul de fotosintez .i astfel cre terea. alte glucide. pentru efectuarea de lucru mecanic (contrac ia muscular ) i pentru transportul activ (lucru osmotic) prin membrane. el realizându-se în strâns interdependen cu mediul ambiant. proteine). Se poate spune c metabolismul reprezint esen a material a vie ii.1. Putem spune c metabolismul const din dou procese unitare i inseparabile. Acest lucru se realizeaz printr-un num r mare de reac ii chimice enzimatice care se condi ioneaz reciproc i care poart numele de metabolism. O mare parte a acestei energii este stocat sub form de compu i macroergici (ATP). trigliceride. preluate ulterior de organismele heterotrofe direct sau indirect din plante i degradate pân la CO2 i H2 O cu eliberarea energiei chimice înmagazinate. CONSIDERA II GENERALE Organismele animale au ca proprietate specific posibilitatea de a lua din mediul înconjur tor substan ele nutritive pe care le folosesc în scopul biosintezei componen ilor structurali i func ionali proprii. Procesele metabolice presupun transform ri energetice.CAPITOLUL 7 BIOCHIMIA PROCESELOR METABOLICE 7. La rândul lor. dezvoltarea. Aceast energie chimic este stocat în molecule organice (glucoz . fiind însoite de generare (procese exergonice) sau de consum (procese endergonice). ace ti compu i macroergici sunt utiliza i pentru biosinteza macromoleculelor proprii organismului din precursori mai simpli. iar restul este transformat direct în c ldur . asigurându. cu urm toarele caracteristici: 132 . catabolism i anabolism. Metabolismul reprezint ansamblul proceselor biochimice de degradare (catabolism) i sintez (anabolism) din care rezult substan e chimice necesare vie ii.

acesta parcurge urm toarele etape: PROTIDE AMINOACIZI GLUCIDE OZE ACID PIRUVIC ACETILCOENZIMA A NH3 CICLUL KREBS ATP NADH (H+) FADH2 H2O O2 COENZIME REDUSE LIPIDE GLICEROL + ACIZI GRA I BIOMOLECULE COMPLEXE (COMBUSTIBILI) ÄC R MIZILE EDIFICIULUI MACROMOLECULAR³ METABOLI I SIMPLI CO2 RESPIRA IA CELULAR ENERGIE FOSFORILARE OXIDATIV ATP 133 . y În ceea ce prive te procesul de catabolism.METABOLISM y CATABOLISM (DEGRADARE): în care compu ii macromoleculari sunt transforma i în molecule simple SE ELIBEREAZ y ANABOLISM (SINTEZ ): în care se formeaz macromolecule proprii din precursori mai simpli SE CONSUM ENERGIE ENERGIE Acest circuit energetic (flux) este comun tuturor formelor de via .

biosinteza (anabolismul) glucidelor. y Anabolismul este procesul metabolic consumator de energie. Anabolismul este deci procesul invers catabolismului. 7.i poliglucidele care nu sunt hidrolizate enzimatic nu pot fi absorbite. hidrolizeaz compu ii glucidici pân la nivel de oze. Acestea. FADH2 i NADPH(H+) i rezult energie sub form de ATP.1. având mai multe tipuri de glucidaze decât organismele animale. oligo. H2 O i energie solar ). pe care le folosesc în metabolismele proprii i apoi elimin în intestin produ i de metabolism ce pot determina cre terea motilit ii intestinale i crampe. ajung în tractul intestinal inferior unde sunt preluate de bacterii. Metabolismul glucidic cuprinde: .2. Oligo. ASPECTE DE METABOLISM GLUCIDIC Glucidele sunt biomolecule cu rol energetic i structural. prin care se biosintetizeaz din precursori simpli (metaboli i) proveni i din procesele de catabolism. în care au loc reac ii de reducere la care particip coenzimele oxidate: NAD+. 134 .i poliglucidele sunt supuse unei digestii prealabile sub ac iunea unor enzime din clasa hidrolaze i anume glucidaze.Rezult c în catabolism au loc reac ii de oxidare la care particip coenzimele reduse: NADH(H+). .2. iar în organismul animal ajung pe cale exogen (hran ).1. biomolecule complexe. NADP+ i FAD i care utilizeaz energie (ATP) pentru sinteza biomoleculelor complexe. DEGRADAREA GLUCIDELOR 7. Compu ii glucidici din hran asigur o mare parte din necesarul caloric pentru animale. din compu i simpli (CO2. se depun (se acumuleaz ) sau sunt convertite în alte biomolecule necesare celulelor. 7. Digestia Pentru a putea fi absorbite prin peretele intestinal.2.degradarea (catabolismul) glucidelor.1. sintetizate de plantele verzi.

y Schema digestiei glucidelor cuprinde urm toarele etape: OLIGO. HIDROLIZ ENZIMATIC ÎN CAVITATEA BUCAL SUB AC IUNEA E-AMILAZEI SALIVARE (pH = 6. HIDROLIZ ENZIMATIC SUB AC IUNEA CELULAZEI. PRELUAREA OZELOR (DUP CE UNELE AU FOST DEFOSFORILATE) DE FLUXUL SANGUIN I AJUNG PRIN VENA PORT LA FICAT.I POLIGLUCIDE 1.8) 1.5) I APOI ÎN DUODEN SUB AC IUNEA E-AMILAZEI PANCREATICE OZE 3. ÎN RUMEN I CONTINU ÎN INTESTIN LA POLIGASTRICE DEXTRINE OZE LA MONOGASTRICE 2.5 ± 2. pentoze). HIDROLIZ CHIMIC ÎN STOMAC (pH = 1. STOCAT ÎN MU CHI SUB FORM DE GLICOGEN MUSCULAR 135 . ABSORB IA OZELOR PRIN PERETELE INTESTINAL: .prin difuzie simpl (trioze. UNDE TOATE OZELE SUNT TRANSFORMATE ÎN GLUCOZ STOCAT SUB FORM DE GLICOGEN HEPATIC.sub form de oze fosforilate (esteri fosforici ai hexozelor) 4. .

prin care macromolecula de glicogen este scindat la nivel hepatic sau muscular. . Glicogenul hepatic i muscular este stocat în citoplasm (sub form de agregate granulare). unde exist pe lâng enzima fosforilaz i alte enzime implicate în scindarea leg turilor C1-C6.2. respectiv glucoz . ce ac ioneaz corelat sau independent.2. Enzima care intervine în procesul de fosforoliz este fosforilaza hepatic . Glicogenoliza începe la capetele nereduc toare ale lan urilor de glicogen i este un proces de fosforoliz prin care sunt eliberate molecule de glucoz fosforilate. care exist în dou forme : . Principalele etape ale glicogenolizei sunt redate în schema urm toare: GLICOGEN (C6H10O5)n H3PO4 (C6H10O5)n-1 + FOSFOROLIZ SUB AC IUNEA FOSFORILAZEI Äa³ GLUCOZO-1-FOSFAT (G-1P) IZOMERIZARE SUB AC IUNEA FOSFOGLUCOMUTAZ DERAMIFIERE DEXTRINE PUTERNIC RAMIFICATE GLUCOZO-6-FOSFAT (G-6-P) HOH GLUCOZ SÂNGE (GLICEMIA) + H3PO4 ESUTURI 136 .1.7. adrenalina i glucagonul. Glicogenoliza În organismul animal glucoza este stocat sub form de glicogen. enzimatic. Ini ierea glicogenolizei (respectiv activarea fosforilazei a) se afl sub controlul unor hormoni pancreatici. Glicogenoliza (catabolismul glicogenului) este procesul biochimic. de unde este eliberat în func ie de necesit ile organismului. respectiv o enzim de deramifiere (glucantransferaza) i o glicozidaz . cu formare în final de glucozo-6-fosfat. Glicogenul hepatic constituie principala rezerv de glucoz imediat disponibil nu atât pentru necesit ile proprii ale ficatului.forma b pu in activ . cât pentru aprovizionarea cu glucoz a creierului i eritrocitelor.forma a foarte activ .

rezultând totodat o cantitate mic de energie sub form de ATP. rezultând totodat i produ i de metabolism ce pot fi utiliza i în reac ii de biosintez . c) lan ul respirator (sistemul transportor de electroni sau respira ia celular ) cuplat cu fosforilarea oxidativ .glicoliza anaerob .GLICOLIZA ANAEROB (ETAPELE DEGRAD RII CITOPLASMATICE A GLUCOZEI) Reprezint succesiunea de reac ii enzimatice care se petrec în condi iile aprovizion rii insuficiente cu oxigen a esutului muscular. respectiv procesul complex de oxidare intracelular a glucozei în scopul ob inerii de energie sub form de ATP necesar celulelor eucariote. care se realizeaz în condi iile particip rii directe a oxigenului i const în degradarea glucozei pân la produ i finali: CO2. I . Glicoliza Glicoliza este procesul de degradare enzimatic a glucozei. dar f r participarea lui i const în degradarea glucozei pân la acid lactic ca produs final. II .glicoliza aerob . Acest tip de glicoliz cuprinde mai multe etape: a) degradarea glucozei pân la acid piruvic (prin reac ii comune cu glicoliza anaerob ).1. se desf oar în prezen a oxigenului (O2 ). Procesele sunt localizate în membrana mitocondrial intern . care are loc în citoplasm . proces în care coenzimele reduse rezultate din ciclul Krebs sunt oxidate de c tre oxigenul molecular.3. Reac ia general a procesului de degradare anaerob a glucozei este: 137 . b) ciclul acizilor tricarboxilici sau ciclul Krebs. format dintr-o succesiune de reac ii ce se desf oar în matrixul mitocondrial. H2O i o cantitate mare de energie sub form de ATP. Este un proces rapid de generare a unei cantit i relativ mici de energie. vegetale i animale.2.7. Acest proces se realizeaz prin dou c i metabolice: I . rezultând ap i energie stocat în molecula de ATP.

Izomerizarea glucozo-6-fosfatului la fructozo-6-fosfat: fructozo-6-fosfat 138 . adic s treac într-o stare de energie mai ridicat . Pentru ca acest proces generator de energie s aib loc în celul . Formarea glucozo-1-fosfatului (activare): 2. unde este transferat i glucoza printr-un proces de transport pasiv cu ajutorul unei proteine. trebuie ca moleculele combustibil s fie mai întâi activate.CH3 GLICOLIZ C6H12 O6 glucoz ANAEROB 2HC  OH + 2ATP COOH acid lactic Enzimele care catalizeaz lan ul de reac ii enzimatice ce alc tuiesc glicoliza anaerob sunt localizate în citoplasm . Etapele glicolizei anaerobe sunt: 1.

Oxidarea GAP la acid 3-fosfogliceric are loc în dou etape catalizate de dou enzime diferite: a. 6.3-difosfogliceric CH2  O  PO3H2 139 .6-difosfatului în triozofosfa i: 5. deci glucoza p 2GAP. + CHO CHOH + H3PO4 gliceraldehid-3-Pdehidrogenaza NAD+ NADH(H ) CO  O  PO3H2 CHOH CH2  O  PO3H2 acid 1.3. Izomerizarea i stabilirea echilibrului între triozele fosforilate: CH2  O  PO3H2 CO triozofosfatizomeraza CHO CHOH CH2  O  PO3H2 CH2OH Echilibrul este deplasat spre formarea gliceraldehid-3-fosfatului (GAP) care va intra în etapele ulterioare ale glicolizei.6-difosfatului 4. Formarea fructozo-1. Scindarea fructozo-1.

b.
CO  O  PO3H2 CHOH + ADP
fosfoglicerokinaza (Mg)

COOH CHOH + ATP

CH2  O  PO3H2

CH2  O  PO3H2
acid 3-fosfogliceric

7. Formarea acidului 2-fosfogliceric:
COOH CHOH CH2  O  PO3H2
fosfogliceromutaza

COOH HC  O  PO3H2 CH2OH
acid 2-fosfogliceric

8. Formarea acidului 2-fosfoenolpiruvic:
COOH HC  O  PO3H2 CHOH 
HOH enolaza

COOH C  O  PO3H2 CH2
acid 2-fosfoenolpiruvic compus energizat

9. Formarea acidului piruvic:
COOH C  O  PO3H2 + ADP CH2
piruvatkinaza

COOH CO CH3 + ATP

Deoarece s-au format 2 trioze/mol glucoz   2 v 2 ATP/mol glucoz = 4 ATP/mol glucoz . Atunci când celula are nevoie urgent de energie sau atunci când aprovizionarea cu oxigen este insuficient , acidul piruvic nu trece în mitocondrie pentru degradarea final , ci r mâne în citoplasm unde este transformat în acid lactic.
140

10. Formarea acidului lactic:
COOH CO CH3
+

COOH + NADH(H+)
LDH

CHOH CH3

+ NAD+

acid lactic

2 trioze/mol glucoz consum cei 2NADH(H ) rezulta i din reacia 6, pentru formare de acid lactic. Aceast ultim reac ie ilustreaz fluxul coenzimei NAD+/ NADH(H+) între mai multe enzime independente:
S1H2 redus enzima 1 S1 oxidat NADH(H+) NAD+ enzima 2 S2 oxidat S2H2 redus

În cazul glicolizei anaerobe S1H2 = gliceraldehid-3-fosfat S2H2 = acid lactic Bilan ul energetic al procesului de glicoliz anaerob :  din etapa 6 i 9 rezult 2 moli ATP pe fiecare trioz , ceea ce înseamn 4 moli ATP în total;  în etapa 1 i 3 se consum 2 moli ATP;  în final 4ATP  2ATP = 2ATP/mol de glucoz . În prezentarea anterioar , pentru simplificare, s-a pornit glicoliza utilizând drept combustibil glucoza, dar în mu chi, din rezerva de glicogen muscular, glucoza este eliberat printr-un proces de fosforoliz sub form de ester fosforic (G1P) care apoi trece în G6P. Se reduce astfel consumul de ATP pe glicoliza anaerob cu un mol i în acest caz bilan ul energetic va fi: 4ATPrezulta i  1ATPconsumat = 3 moli ATP/mol de glicogen.
141

Schema general a procesului de glicoliz anaerob

142

Fermenta iile sunt produse numai de c tre microorganismele heterotrofe.lactic y FERMENTA IILE GLUCIDELOR Procesul de degradare enzimatic a glucidelor de c tre microorganisme poart numele de fermenta ie. care îl transport la ficat. În func ie de caracteristicile microorganismelor. ca i eritrocitele mature care neavând mitocondrii folosesc aceea i cale de ob inere a ATP. în organismul animal mai sunt i alte celule care produc acid lactic.În afar de mu chiul scheletic care în primele faze de efort func ioneaz anaerob. Procesul se nume te gluconeogenez . S-au descris celule din rinichi i din retin care func ioneaz virtual anaerob. inclusiv cele din glicoliz . cât i energia necesar înmul irii i dezvolt rii lor.lactic ac. deoarece utilizeaz glicoliza anaerob ca furnizor energetic. Acumularea acidului lactic în celul este nociv . De aceea el este eliminat în sânge. care î i asigur în felul acesta hrana. iar ciclul fiziologic prin care acidul lactic este metabolizat. ciclul Cori. inhibând enzimele.fermenta ii anaerobe alcoolic (produs final etanolul) butiric (produs final acidul butiric) 143 . întrucât scade pH-ul citoplasmatic. cât i în func ie de produsul final rezultat. unde este reconvertit în piruvat i apoi în glucoz . FICAT SÂNGE MU CHI glicogen glucoz glicogen glucoz 4/5 glucoz glicoliza anaerob CO2 + H2O + E 1/5 gluconeogeneza ac.lactic ac. fermenta iile se pot clasifica astfel: lactic (produs final acidul lactic) .

Aceast stare influen eaz negativ 144 . dioxidul de carbon. Fermenta ia lactic este utilizat în procesele de ob inere a produselor lactate (iaurt. Procesul de fermenta ie lactic poate folosi ca substrat i alte hexoze (fructoz .fermenta ii aerobe citric (produs final acidul citric) Fermenta ia lactic (cenobioza) este procesul de degradare anaerob a glucidelor sub ac iunea bacteriilor lactice. manoz ). Bilan ul energetic al procesului fermentativ este de 2 moli ATP/mol glucoz . cum ar fi: etanolul.3 la 1. când pe lâng acid lactic rezult cantit i mari de produ i secundari. Bacteriile lactice transform glucoza în acid lactic dup un mecanism asem n tor cu cel al glicolizei anaerobe din mu chi. galactoz . moale (soft) i exudativ (exudative) al acestuia. când pe lâng acid lactic rezult cantit i mici de alcool etilic. substan e de arome. caracterizat printr-o fermenta ie violent . brânzeturi). .heterofermentativ .5%). a c rei durat este func ie de temperatur i de natura produsului supus fermenta iei (se recomand un t optim = 18-20rC).  faza principal sau faza determinant a fermenta iei. înso it de degajare de gaze. zaharoz . Fermenta ia lactic poate fi: . maltoz ) sau poliglucide (amidon) i are trei faze:  faza preliminar .acetic (produs final acidul acetic) . în conservarea nutre urilor prin însilozare i în fermentarea i conservarea legumelor. ce const într-o acumulare masiv de acid lactic (cre te de la 0. diglucide (lactoz .homofermentativ . O dat cu consumarea lui începe alterarea într-o m sur mai mare sau mai mic a produselor rezultate în urma fermenta iei lactice. y STAREA PSE A C RNII Starea PSE a c rnii (în special de porc) este o stare anormal a mu chiului ce se caracterizeaz prin aspectul pal. care se caracterizeaz printr-o reducere treptat de acid lactic ca urmare a dezvolt rii unor microorganisme care îl consum .  faza final . acizi volatili.

Etapele ciclului Krebs: 1. sub ac iunea enzimei citratsintaza.GLICOLIZA AEROB sau procesul de metabolizare a piruvatului pe cale aerob (cu participarea oxigenului) este un proces enzimatic care se realizeaz în mitocondrie. a bazelor azotate purinice sau pirimidinice sau a nucleului porfirinic din structura hemului. de degradare a glucidelor. când se întrerupe circula ia sanguin i se creeaz condi ii favorizante pentru glicoliza anaerob .4 (valoare la care majoritatea enzimelor glicolizei anaerobe devin inactive) i permite instalarea st rii anormale PSE. proteinelor care furnizeaz în acela i timp i o serie de precursori implica i în procese de biosintez a aminoacizilor. AcetilCoA intr apoi într-un proces enzimatic ciclic de degradare din care rezult CO2. comun . Acidul piruvic ob inut prin metabolizarea anaerob a glucozei este decarboxilat oxidativ în prezen a coenzimei A i transformat în acetilCoA: COOH C = O + NAD+ + CoASH CH3 acid piruvic acetilCoA piruvatdecarboxilaz CH3CObSCoA + CO2 + NADH(H+) În mecanismul de reac ie intervin i coenzimele NAD+ care sunt reduse la NADH(H+).calitatea c rnii. cu atât se va instala mai rapid aceast stare anormal . lipidelor.3-5. denumit ciclul acizilor tricarboxilici (ciclul acidului citric) sau ciclul Krebs. Printr-o reac ie de transacetilare. are loc condensarea 145 . determin sc derea pH-ului pân la o valoare cuprins între 5. II . tiaminpirofosfatul i ionii de magneziu. coenzime reduse i ATP. se instaleaz dup sacrificarea animalului. Rezult acid lactic care se acumuleaz rapid în mu chi. Formarea acidului citric Ini ierea ciclului este datorat acidului oxalilacetic. Ciclul Krebs este o cale oxidativ major . Cu cât viteza de desf urare a glicolizei anaerobe în mu chiul aflat în rigiditate va fi mai mare.

În acela i timp enzima determin decarboxilarea cu eliberarea primei molecule de dioxid de carbon. Izomerizarea acidului citric în acid izocitric în prezen a aconitazei. rezultând acid citric. COOH CoASH COOH + CH3  CO  SCoA Acetil coenzim A H2O Citrat-sintaz C=O CH2 COOH CH2 HO  C  COOH CH2 COOH Acid citric Acid oxalilacetic 2. Oxidarea i decarboxilarea acidului izocitric Sub ac iunea izocitrat dehidrogenazei i a coenzimei NAD+ are loc oxidarea grup rii hidroxil la gruparea ceto. primul acid tricarboxilic format în acest proces. COOH CH2 HO  C  COOH CH2 COOH Acid citric aconitaz COOH CH2 HC  COOH HO  CH COOH Acid izocitric 3. COOH CH2 HC  COOH HO  CH COOH Acid izocitric NAD+ NADH + H+ CO2 COOH CH2 CH2 C=O COOH Acid E-cetoglutaric Izocitrat dehidrogenaz 146 . Rezult acid E-cetoglutaric.acetilcoenzimei A cu acidul oxalilacetic.

ionul fosfat i energia din GTP pot fi transferate pe ADP.4. în prezen a succinil-coenzima A .sintazei. Aceasta este transferat . 147 . iar gruparea ceto este oxidat cu ajutorul NAD+ la grupare carboxil. care fixeaz ionul fosfat i se transform în GTP. Decarboxilarea oxidativ a acidului E-cetoglutaric Sub ac iunea unui complex enzimatic (E-cetoglutarat decarboxilaza) are loc eliminarea celei de a doua molecule de dioxid de carbon. În acela i timp rezult i acidul succinic liber. unei molecule de GDP. GTP + ADP GDP + ATP Aceasta este singura reac ie a ciclului Krebs în care se elibereaz energie sub form de ATP direct de pe substrat. Radicalul succinil astfel format este fixat de c tre coenzima A sub form de succinil-coenzima A. COOH CH2 CH2 C=O COOH Acid E-cetoglutaric Succinil . COOH CH2 CH2 CO b SCoA Succinil .CoA HPO 2 + GDP 4 COOH GTP CoASH CH2 CH2 COOH Acid succinic Succinil-CoA sintaz Ulterior.CoA CoASH NAD+ NADH + H+ CO2 COOH CH2 CH2 CO b SCoA E-cetoglutarat dehidrogenaz Leg tura tioester din structura succinil-coenzimei A este foarte bogat în energie.

Oxidarea acidului succinic la acid malic Acest proces are loc prin dou reac ii. Oxidarea acidului malic în prezen a malat dehidrogenazei cu NAD+ conduce la formarea acidului oxalilacetic. procesul de fixare i degradare a acetilcoenzimei A. COOH CH2 CH2 COOH Acid succinic FAD FADH2 COOH CH HC COOH Acid fumaric H2O Fumaraz COOH HO  CH CH2 COOH Acid malic Succinat dehidrogenaz 6. astfel. rezultând acidul fumaric. Prima o reprezint dehidrogenarea acidului succinic sub ac iunea succinat dehidrogenazei i a FAD. COOH HO  CH CH2 COOH Acid malic NAD+ NADH + H+ COOH CO CH2 COOH Acid oxalilacetic Malat dehidrogenaz 148 .5. în continuare. cu formare de acid malic. ciclul i poate relua. Acesta închide. În cea de a doua reac ie el este hidratat în prezen a fumarazei.

unde sunt oxidate de c tre oxigenul molecular. LAN UL RESPIRATOR Coenzimele reduse NADH i FADH2 rezultate în etapele anterioare de degradare i în principal în ciclul Krebs sunt reoxidate de c tre oxigenul molecular în lan ul respirator cuplat cu fosforilarea oxidativ . a acestui proces ce se desf oar în cadrul ciclului Krebs poate fi redat astfel: CH3 COSCoA 3NAD+ FAD ADP + HPO 2  4 2CO2 + 3NADH + FADH2 + ATP Coenzimele reduse NADH i FADH2 intr apoi în lan ul respirator. cu formare de ap . sintetic . De fapt aceasta este efectiv etapa aerob a întregului metabolism aerob.Schema general a ciclului Krebs: Ecua ia general . Aceast oxidare a NADH i FADH2 este cuplat cu reac ia de 149 . iar energia eliberat este stocat prin fosforilare oxidativ în molecule de ATP.

El este constituit dintr-o flavoprotein ca prim acceptor de electroni. oxidarea coenzimelor reduse are loc cu o mare sc dere a energiei libere. cu eliberare de electroni i protoni NADH €p NAD+ + H+ + 2e FADH2 €p FAD + 2H+ + 2e transportul electronilor pe moleculele de oxigen i oxidarea lor la ap O2 + 4H+ + 4e €p 2H2 O În mitocondrii. cl. dou etape intermediare i anume: y oxidarea coenzimelor.5 kJ/mol Dup cum se vede. 150 .6 kJ/mol (G0 = + 31. de fapt. aceasta fiind utilizat în rea ia de fosforilare oxidativ . electronii elibera i de coenzime nu ajung direct pe moleculele de oxigen. Schematic. sediul respira iei celulare.8 kJ/mol (G0 = 181. reac iile de oxidare a coenzimelor cuplate cu fosforilarea oxidativ pot fi redate astfel: NADH + H+ + ½ O2 €p NAD+ + H2 O FADH2 + ½ O2 €p FAD + H2 O ADP + HPO 2  €p ATP 4 (G0 = 218. Pe aceast proprietate se bazeaz mecanismul prin care ea preia atomii de hidrogen de la flavoproteine. Coenzima Q sau ubichinona are o structur asem n toare cu cea a vitaminelor K i poate exista în form oxidat i redus . Mecanismul reac iei de oxidare a coenzimelor implic . c i a (citocromoxidaza). CoQ oxidat + 2H  2H y CoQH2 redus Oxidarea coenzimei Q de c tre citocromul b are loc prin transferul electronilor pe ionul de fier din structura hemului.fosforilare a ADP la ATP i de aceea ea poart numele de fosforilare oxidativ . Aceasta poart numele de lan ul transportor de electroni sau lanul respirator. Ei sunt transfera i intermediar de pe un acceptor pe altul i abia în final pe moleculele de oxigen. coenzima Q i patru citocromi b.

de pe coenzima Q pe citocromul b poate fi redat prin reac ia: CoQH2 + 2Cit b (Fe3+) €€p CoQ + 2Cit b (Fe2+) + 2H+ Toate enzimele ce alc tuiesc lan ul respirator transportor de electroni sunt localizate în interiorul membranei mitocondriale. Transportul atomilor de hidrogen i al electronilor în cadrul lan ului respirator poate fi reprezentat prin urm toarea schem : NADH + H+ NAD+ 2H (G0 = 38. 151 . într-o succesiune strict ce permite transferul direct al electronilor.5 kJ/mol 2H Flavoprotein FADH2 FAD 2H+ 2H CoQ 2e  Cit b 2e (G0 = 34. De aceea transferul electronilor este înso it de o sc dere treptat a energiei libere (G0. În acela i timp aceste enzime se caracterizeaz prin poten iale de oxidoreducere a c ror valoare scade succesiv.Cit b (Fe3+) oxidat + e  e Cit b (Fe2+) redus Mecanismul transferului atomilor de hidrogen. în timp ce oxigenul este acceptorul final.1 kJ/mol ½O2 Din aceast schem se observ c NADH i FADH2 sunt donorii ini iali de electroni.7 kJ/mol 2e 2e  2e Cit c1 Cit c Cit a + a3 H2O (G0 = 102. respectiv al electronilor.

Dup cum rezult din schem . prin care energia este stocat în molecule de ATP.Transferul electronilor de pe citocromul a pe molecula de oxigen. Fosforilarea ADP i sinteza de ATP sunt catalizate de ATP-sintaza. un mol de NADH este echivalent din punct de vedere energetic cu trei moli de ATP: 3ADP + 3 HPO 2  4 NADH + H + ½O2 + NAD+ + H2 O + 3ATP Oxidarea unui mol de FADH2 este cuplat cu fosforilarea a doi moli de ADP i este echivalent din punct de vedere energetic cu doi moli de ATP : 3ADP + 3 HPO 2 4 FADH2 + ½O2 FAD + H2 O + 2ATP Mecanismul cupl rii transportului de electroni cu reac ia de fosforilare a ADP implic transferul de protoni din matricea mitocondriei spre spa iul intermembranal al acesteia. condi ie care este îndeplinit numai de trei segmente din lan ul respirator: y NADH + H+ ATP CoQH2 y Cit b ATP Cit c y Cit a + a3 ATP ½ O 2 2 152 . are loc conform ecua iei: 2Cit a (Fe2+) + ½O2 + 2H+ €p 2Cit a (Fe3+) + H2O form redus form oxidat Celulele au capacitatea i mecanismul necesar pentru a cupla acest proces de oxidare înso it de o sc dere a energiei libere cu procesul de fosforilare a ADP. cu formarea moleculei de ap . Pentru formarea ATP este necesar o cantitate de energie. oxidarea fiec rui mol de NADH determin formarea a trei moli de ATP.

Aceast energie este utilizat de celul în primul rând în biosinteza diferitelor componente necesare. degradarea aerob reprezint un mod eficient i economic de furnizare de energie ce se stocheaz sub form de ATP. Producerea de ATP prin fosforilare oxidativ este direct comandat de necesit ile energetice ale celulei. respectiv de consumul de ATP în reac iile endergonice sau pentru alte scopuri.6 CO2 . Schema general a glicolizei aerobe: Din aceast schem se observ formeaz : .4 ATP direct în reac ii Total 153 c dintr-un mol de glucoz se = 30 ATP = 4 ATP = 4 ATP = 38 ATP . dar în realitate reglarea sa are loc prin valoarea raportului ATP/ADP din celul .Reglarea respira iei celulare Desf urarea lan ului respirator cuplat cu fosforilarea oxidativ este direct determinat de concentra ia în acetilcoenzima A i în oxigen. Datorit acestei cupl ri.2 FADH2 echivalent cu 2 ™ 2 .10 NADH echivalent cu 10 ™ 3 .

cristalin. Este calea de degradare ce r spunde unor cerin e specifice ale celulei.Reac ia general celulare va fi: de oxidare a glucozei în procesul respira iei C6H12 O6 + 6O2 + 38(ADP + HPO 2  ) €p 6CO2 + 38ATP + 44H2O 4 glucoz sau C6H12 O6 + 6O2 €p 6CO2 + 6H2O H = 2870 kJ/mol Degradarea aerob a glucozei este.1. concomitent cu oxidarea NADP+ la NADPH(H+): 154 .30% din glucoz este degradat pe aceast cale). asigurând necesarul de pentoze (pentru sinteza nucleotidelor i a acizilor nucleici). Etapele oxidative Glucozo-6-fosfatul este transformat în ribozo-5-fosfat i CO2.2. glanda mamar . asigur necesarul de coenzime NADPH(H+) pentru sinteza acizilor gra i (lipide) i pentru alte procese de biosintez . deci. rinichi i este alc tuit din dou etape: a) etapele oxidative (ireversibile) b) etapele nonoxidative (reversibile) a. deosebit de eficient . Calea pentozofosfa ilor ( untul hexoz-monofosfa ilor) Este o cale alternativ oxidativ de degradare a glucozei (circa 8 . 7. ceea ce înseamn c 38% din energia eliberat prin degradare este conservat sub form de ATP (1 ATP b 8000 calorii). Sediul procesului este în ficat.4. generând 38 moli ATP/1 mol glucoz .

Pe de alt parte. c ci nu se sintetizeaz lipide. 155 . intervin reac iile celei de-a doua etape. Pentru a echilibra producerea i excesul de compu i rezulta i în prima etap . Etapele nonoxidative Nevoile tisulare pentru cei 2 produ i ai etapei oxidative. NADPH(H+) i ribozo-5-fosfatul.b. Celulele adipoase i hepatice posed cantit i mari din enzimele c ii pentozofosfa ilor spre deosebire de celulele musculare la care aceste enzime lipsesc. în schimb cererea de ribozo5-fosfat este foarte mare). variaz foarte mult. cererea pentru unul dintre cei doi produ i ai c ii metabolice este mai mare decât pentru cel lalt (la celulele în diviziune nu este necesar NADPH(H+).

restul intr în urm toarea: 156 . Aceste enzime deta eaz de la o cetoz fosforilat unit i de 2 i de 3 atomi de carbon i le ata eaz la aldoze: ribozo-5-fosfat aldoza (R-5-P) ribulozo-5-fosfat cetoza xilulozo-5-fosfat cetoza (X-5-P) Doar o parte din ribozo-5-fosfat parcurge aceast reac ie. care realizeaz interconversia glucidelor în concordan cu nevoile metabolice ale celulelor. transcetolaza i transaldolaza.Etapa nonoxidativ este rezultatul ac iunii în echip a dou enzime.

R1 R2 R3 2C5 C7 + C3 C5 + C4 C3 + C7 transcetolaza C4 + C6 transaldolaza C3 + C6 transcetolaza Cele dou molecule de gliceraldehid-3-fosfat vor fi transformate în glucoz prin reac iile inverse glicolizei. 157 .

glicogenina. În perioada de cre tere a tulpinilor predomin calea oxidativ . Sinteza moleculei de glicogen folose te ca primer ini ial o protein . corelând producerea de metaboli i cu consumul acestora: Calea pentozofosfa ilor este întâlnit i la plante.Calea pentozofosfa ilor este extrem de flexibil . Formarea glicogenului este un proces endergonic (consumator de energie). Glicogenogeneza Glicogenogeneza este procesul prin care se sintetizeaz glicogen din glucoz . Proteina r mâne în interiorul moleculei de glicogen. 7.1. Sediul biosintezei glicogenului este în principal celula hepatic i într-o m sur mai mic celula muscular . are loc prin ad ugarea succesiv de unit i de glucoz activat (fosforilat ) la molecule de glicogen preexistent (glicogen primer).2. Ad ugarea noilor unit i de glucoz se face la cap tul nereduc tor al lan ului poliglucidic: 158 . care transfer opt radicali glucidici pe gruparea OH a tirozinei din structura proprie. iar în cea de formare i coacere a semin elor i boabelor cea de-a doua.2.2.2. BIOSINTEZA GLUCIDELOR 7.

ETAPE 1. b. c. 159 . Activarea glucozei a.

Biosinteza diglucidelor. intervine enzima de ramificare care permite stabilirea leg turilor C1C6 (formarea fragmentelor de izomaltoz ). biosinteza amidonului la plante. cât i animal. au loc într-o manier similar (inclusiv prezen a enzimei de ramificare în sinteza amilopectinei).2. * 160 . Transferul glucozei activate pe molecula primer: 3. Ramificarea Când lan ul glucidic ajunge la o lungime de opt unit i de glucoz . atât în regnul vegetal. interven ia compusului macroergic UTP în activarea ozelor are loc ori de câte ori este vorba despre biosinteza unor structuri glucidice mai complexe.

Aceasta este important pentru c o serie de esuturi i celule (creierul. 161 . men inând în acest fel glicemia la valori relativ constante.2. (2) fosforilarea fructozo-6-P cu consum de ATP. Examinând calea glicolitic observ m c doar 3 dintre reac ii sunt ireversibile: (1) fosforilarea glucozei de c tre hexokinaza (glucokinaza) cu consum de ATP. dar include acidul lactic. eritrocitele. Dar tot ficatul este cel care face ca via a s poat continua pentru c el este singurul capabil s biosintetizeze glucoza. retina. Gluconeogeneza Gluconeogeneza este procesul de biosintez a glucozei din precursori neglucidici. glicerol. Punctul de plecare îl constituie acidul piruvic.2. Rezerva de glicogen a ficatului este mic i se epuizeaz dup 24 de ore de înfometare. Importan a procesului rezid în faptul c permite conversia la glicogen a altor molecule.2. celulele parenchimului renal) folosesc exclusiv glucoza ca resurs energetic .Schema sintezei glicogenului din glucoz 7. unii aminoacizi. (3) transformarea fosfoenolpiruvatului în acid piruvic. Acest proces exclude acizii gra i i acetilCoA. care pot fi transforma i în acid piruvic.

162 . a) Calea gluconeogenetic pornind de la acid piruvic: Enzimele din chenar sunt diferite de cele care apar în glicoliz .Biosinteza glucozei pe calea invers este posibil cu condi ia g sirii unor modalit i de trecere peste aceste puncte cheie (ireversibile).

UDP ± G UDP ± G + H4P2O7 (PPi) 4±epimeraza UDP ± galactoz glicoziltransferaza H2O 3. Biosinteza lactozei Lactoza este un diglucid reduc tor sintetizat în glanda mamar . Biosinteza ei porne te de la E-glucoz . care este activat mai întâi în prezen de UTP (uridintrifosfat). 7. UDP ± galactoz + G ± 1 ± P lactoz 163 .b) Sinteza glucozei din glicerol (provenit din esutul adipos prin hidroliza gliceridelor) Plantele i bacteriile sunt capabile s transforme i acetilCoA în glucoz prin intermediul unei succesiuni de reac ii numit ciclu glioxilat. Etapele biosintezei lactozei sunt: glucoza sanguin G ± 6P + ATP glucokinaz G ± 6 ± P + ADP G±1±P pirofosforilaza 1.3. format prin condensarea unei molecule de F-galactoz cu o molecul de E-glucoz . condensare în urma c reia apare o leg tur de tip eter C1 ±C4. G ± 1 ± P + UTP 2.2.2.

164 . echilibru care se afl sub control hormonal. REGLAREA METABOLISMULUI GLUCIDIC y Acest mecanism de reglare implic stabilirea unui echilibru între glicogenogenez (biosintez de glicogen din glucoz ) i glicogenoliz (degradare de glicogen cu formare de glucoz ). y Reglarea glicemiei se poate face i pe cale nervoas . Principala dereglare biochimic care are drept urmare cre terea nivelului de glucoz din sânge poart numele de diabet zaharat i se datoreaz unei secre ii insuficiente de insulin de c tre pancreas. hormonii corticoizi i cei tiroidieni.3.URIDINDIFOSFAT ± GLUCOZ (UDP ± G) 7. cu rol hipoglicemiant i glucagonul. cu rol hiperglicemiant.2. Hormonii implica i în reglarea metabolismului glucidic sunt : insulina. adrenalina. Din jocul antagonist al celor dou tipuri de hormoni se asigur men inerea glicemiei (a nivelului fiziologic de glucoz în sânge) în limite constante. prin activarea sau inhibarea unor enzime care particip la metabolismul glucidic.

utiliza i apoi pentru necesit ile energetice ale altor organe i esuturi. adic transformarea lor în pic turi foarte fine.3.3.3.2. CONSIDERA II GENERALE Principala clas de compu i biochimici cu rol energetic. DEGRADAREA LIPIDELOR 7. unde ac ioneaz microorganismele rumenale ce secret enzime capabile s hidrolizeze aceste lipide. y Acizii gra i cu mas molecular mare (peste 12 atomi de carbon) se esterific în mucoasa intestinal . are loc un proces de emulsionare a lipidelor i apoi de scindare hidrolitic . o reprezint lipidele. Scindarea hidrolitic a lipidelor complexe are loc în duoden sub ac iunea fosfolipazelor prezente acolo. 7. 165 . în prezen a sucului intestinal i pancreatic (ce con ine enzime de tip esterazic).2. lipidele simple i complexe ajung în rumen. proces în urma c ruia rezult glicerol i acizi gra i. precum i a s rurilor biliare. Emulsionarea lipidelor simple. rezultând mono-.2. Digestia lipidelor y La monogastrice.1. Cea mai mare parte din rezerva energetic a organismului animal este reprezentat de esutul adipos. cât i pentru organism ca întreg. di i trigliceridele. sediul digestiei totale este intestinul sub ire unde. ASPECTE DE METABOLISM LIPIDIC 7.1.7. y La poligastrice. respectiv lipazelor. Absorb ia lipidelor y Acizii gra i cu mas molecular mai mic (10-12 atomi de carbon) rezulta i în urma digestiei lipidelor se absorb direct prin mucoasa intestinal i prin vena port ajung în ficat. atât pentru celul .2. 7.3. favorizeaz atacul enzimelor din clasa hidrolazelor.3. Aici au loc procese de hidroliz a trigliceridelor cu eliberare de acizi gra i.

y La poligastrice. rezultând.Aceste trigliceride nou sintetizate formeaz complexe lipoproteice ce ajung pe cale sanguin la ficat.se transform în glucoz pe calea gluconeogenezei. 7. y Colesterolul se absoarbe fie direct prin peretele intestinal. Degradarea trigliceridelor Catabolismul trigliceridelor începe printr-un proces de hidroliz enzimatic sub ac iunea lipazelor specifice i se desf oar în citoplasm . format dintr-o succesiune de reac ii care poart numele de F-oxidare. acizii gra i nesatura i se transform în acizi gra i satura i sub ac iunea hidrogenazelor rumenale.se transform în aldehid gliceric parcurgând etapele glicolizei.este utilizat la sinteza altor trigliceride i lipide complexe.3. 166 . . . în special. y Acizii gra i rezulta i în urma catabolismului trigliceridelor intr într-un proces de degradare enzimatic localizat în mitocondrie.3. acid stearic. CH2OCOR1 HCOCOR 2 CH2OCOR3 triglicerid R1COOH CH2OH HCOCOR 2 R3COOH CH2OH HCOCOR2 CH2OH monoglicerid R2COOH CH2OH HCOH CH2OH glicerol lipaze lipaze lipaze CH2OCOR3 diglicerid y Glicerolul format poate intra în diferite c i metabolice în func ie de necesit ile energetice ale celulei: . fie sub form esterificat i vehiculat tot în complexele lipoproteice.2.

4. singura form sub care acizii gra i pot str bate membrana mito167 .Schema metaboliz rii glicerolului este: GLICEROL ATP ADP E´-Glicerofosfat NAD+ NADH(H+) Gliceraldehid-3 fosfat resintez de trigliceride i lipide complexe Dihidroxiacetonfosfat Fructozo-1. unde are loc procesul F-oxid rii. acizii gra i trebuie activa i în prezen de coenzima A (HS±CoA) i de aciltiokinaz .6 difosfat Fructozo-6 fosfat Glucozo-6 fosfat Piruvat AcetilCoA C.K.2. cu formare de acid gras activat. Glucoz Respira ie celular CO2 Glicogen H2O ATP 7.3. Degradarea acizilor gra i y Pentru a putea fi transporta i din citosol în mitocondrie.

R±COOH + ATP + CoA±SH €p R±CObSCoA + AMP + H4P2 O7 acid gras acid gras activat (acil gras CoA) pirofosfataz 2H3PO4 y Transferul acidului gras activat prin membrana mitocondrial este posibil numai dup cuplarea acestuia cu carnitina. ce este preluat de tranzlocaz (o protein specific ) i adus în mitocondrie: R±CH2±CObSCoA + CARNITINA CITOSOL MEMBRAN MITOCONDRIAL MATRIX MITOCONDRIAL carnitinaciltransferaza R±CH2±CO±CARNITINA CARNITINA R±CH2±CO±CARNITINA R±CH2±CObSCoA acilgras CoA intr în procesul F-oxid rii y F-oxidarea reprezint o succesiune de patru reac ii enzimatice în urma c rora se elibereaz câte o molecul de acetilCoA i rezult un acid gras activat cu doi atomi de carbon mai pu in decât cel ini ial. Aceast reac ie necesit un consum de ATP care este hidrolizat la AMP i acid pirofosforic.condrial . pe fiecare tur eliberându-se o molecul de acetilCoA. un NADH(H+) i un FADH2. 168 . Acest acid gras intr din nou în secven a celor patru reac ii i procesul se repet pân când tot acidul gras activat s-a transformat numai în molecule de acetilCoA. când rezult acilgras-carnitina. Procesul complet de degradare are aspectul unei spirale (spirala Lynen).

Spirala Lynen: acid gras cu n atomi C CH3CObSCoA NADH(H+) FADH2 acid gras cu n-2 atomi C CH3CObSCoA NADH(H+) FADH2 acid gras cu n-4 atomi C Etapele F-oxid rii sunt: acid gras cu 2 atomi mai pu in 169 acetil CoA .

La acizii polinesatura i. de atomi de C ai acidului  acetilCoA eliberate ! 2  fiecare molecul de acetilCoA intr în ciclul Krebs     12 ATP pe 1 ciclu Krebs. cum ar fi acidul linoleic.Bilan ul energetic al F-oxid rii: nr. În acest moment este necesar interven ia unei izomeraze care transform izomerul cis în cel trans. cu dou duble leg turi. moleculelor de nr. iar în cazul celei de-a doua intervine o hidrogenaz care-l aduce în starea saturat normal pentru F-oxidare. în cazul primei se procedeaz ca mai sus. molecule CH3CObSCoA = = 8 molecule 2  8 ™ 12ATP / C. ture Lynen ! 1 ! 7 2  7 ™ 5ATP / tur = 35 ATP spiral Lynen 16  nr. în continuare fiind parcurse acelea i etape. ceea ce împiedic recunoa terea de c tre acil grasCoAdehidrogenaza. de atomi de C ai acidului  spirala Lynen ! 1 2  pentru fiecare tur rezult : 1 NADH(H+) = 3 ATP 1 FADH2 = 2 ATP Total 5 ATP nr. 170 . care sunt în poziie cis.K. de ture din nr. Exemplu: pentru acidul palmitic (C16) bilan ul energetic al F-oxid rii se calculeaz astfel: 16  nr. = 96 ATP  96 ATP + 35 ATP = 131 ATP  131 ATP ± 1 ATP (consumat la activare) = 130 ATP * 1 ATP $ 7000 calorii y Oxidarea acizilor gra i nesatura i decurge la fel ca la cei satura i pân se ajunge în vecin tatea dublelor leg turi.

Peroxizomii sunt vezicule mici. în loc de acetoacetilCoA cu 4 atomi de carbon. Procesul apare în special la plante.y Oxidarea acizilor gra i cu num r impar de atomi de carbon.  CH3-CH2 -CO-S-CoA + HCO 3 + ATP în succionilCoA care intr în propionilCoAcarboxilaza AMP + PPi COOH CH3-CH-CO-S-CoA metilmalonilCoA metilmalonilCoA epimeraza HOOC-CH2-CH2-CO-S-CoA succinilCoA metilmalonilCoAmutaza CH3-CH-CO-S-CoA COOH Ultima enzim necesit prezen a celei mai complexe coenzime. Deficien a în enzima metilmalonilCoAmutaza sau incapacitatea organismului de a sintetiza cofactorul necesar pornind de la vitamina B12 conduce la o stare patologic numit acidoza metilmalonic . unde acizii gra i cu num r impar de atomi de carbon provin din hrana de origine vegetal . metionina i treonina. valina. ca i din carena lateral a colesterolului. 171 . producând H2 O2. Prin ruperea acestuia rezult acetil-CoA i propionilCoA: CH3-CH2 -CO-CH2-CO-S-CoA + CoA-SH p CH3-CH2-CO-S-CoA + CH3-CO-S-CoA propionilCoA PropionilCoA este transformat ciclul acizilor tricarboxilici. Func ia peroxizomilor este mai pu in în eleas decât a altor organite. un derivat al vitaminei B12. dar se crede c au un rol important în preluarea i degradarea acizilor gra i cu mai mult de 18 atomi de carbon. care este fatal în prima perioad de via . F-oxidarea acizilor gra i la nivelul peroxizomilor difer de cea mitocondrial prin aceea c FADH2 este direct oxidat de O2. pe care sistemul mitocondrial nu-i oxideaz . dar într-o mic propor ie i la animale. ata ate de membrana multor celule animale. Degradarea are loc pe calea F-oxid rii pân când se ajunge la un fragment final de F-cetoacil cu 5 atomi de carbon. izoleucina. deoxiadenozilcobalamina. y Oxidarea acizilor gra i la nivelul peroxizomilor. Aceast cale de metabolizare a propionatului este important întrucât el poate proveni i din degradarea a patru aminoacizi.

în ficat. excesul de acetilCoA este convertit în aceton . Procesul prin care. 2CH3 -CO-S-CoA CH3-CO-CH2-CO-S-CoA + CoA-SH acetoacetilCoA Aceast reac ie este inversa celei catalizate de F-cetotiolaza (etapa Äd³ din F-oxidare). organismul poate fi în situa ia de a folosi catabolismul acizilor gra i ca principal surs de energie.3.5. Formarea corpilor cetonici Dup cum s-a men ionat.2. sau la diabetici. mai exact în mitocondriile hepatocitelor. acid acetilacetic i acid F-hidroxibutiric se nume te cetogenez . când rezerva de glicogen s-a consumat.7. iar ace ti produ i se numesc corpi cetonici. excesiv în sensul c se dep e te capacitatea de alimentare a ciclului Krebs. Aceasta se întâmpl în perioadele de înfometare. În aceste situa ii celulele adipoase pun în circula ie cantit i mari de acizi gra i liberi care sunt prelua i de ficat i acesta produce cantit i excesive de acetilCoA. care nu pot re ine glucoza. 172 .

este acela c spre deosebire de c ile metabolice. cât i animal. cu excep ia celor la care lipidele reprezint forma de rezerv a combustibilului metabolic (oleaginoase). Principiul general respectat în ambele c i de biosintez . Una dintre componentele acesteia este proteina purt toare de grup ri acil (Acyl Carrier Protein-ACP).calea mitocondrial (calea elonga iei).3. se instaleaz o stare patologic numit acidoza metabolic sau cetoza. 7. Biosinteza acizilor gra i Atât în regnul vegetal.Acidul acetilacetic i acidul F-hidroxibutiric pot fi folosi i de unele celule (inclusiv cele din creier) pentru ob inerea de energie. Aceasta prezint asem n ri cu coenzima A. care poate proveni din glucide (prin decarboxilarea acidului piruvic rezultat în glicoliz ). înlocuind glicogenul cu o form de depozitare mai convenabil . 7. precursorul este acetilCoA. În func ie de localizarea procesului de biosintez exist dou c i: . Biosinteza lipidelor apare la animale ca urmare a unui exces de hran i mai pu in pentru necesit ile reparatorii ale membranelor celulare. La plante. acilgras sintetaza. din aminoacizii glucoformatori care se transform în acid piruvic. lipidele neutre.3. atât în regnul vegetal. atunci când producerea corpilor cetonici dep e te capacitatea de eliminare urinar i utilizare. are loc numai pentru a asigura cre terea i repararea structurilor membranare. în care gruparea acil este vehiculat sub form de acetilCoA.calea citoplasmatic (calea malonilCoA) . inclusiv în modul de legare a grup rii acil: P -Riboza-Adenina CoA-SH P -Pantotenat-Cisteamina-SH 173 . cât i în cel animal. Alcoolul i unii aminoacizi pot de asemenea genera lipide. BIOSINTEZA LIPIDELOR Biosinteza lipidelor apare mai ales ca urmare a excesului de glucide.3. Totu i.1.3. dup o transformare enzimatic în acetilCoA. din lipide (din F-oxidarea acizilor gra i). în biosintez intervine un sistem multienzimatic complex.

ACP

P -Pantotenat-Cisteamina-SH
CoA-SH CoA-SH

CH3 -CO-S-CoA + HS-ACP R-CO-S-CoA + HS-ACP

CH3-CO-S-ACP

R-CO-S-ACP

y Biosinteza acizilor gra i pe calea malonilCoA are loc în citoplasm . Prima etap const în formarea malonilCoA prin carboxilarea acetilCoA sub ac iunea unei carboxilaze care are drept coenzim biotina i necesit ATP i Mg:
CH3-CO-S-CoA + CO2 + ATP HOOC-CH2-CO-S-CoA + ADP + H3PO4
malonilCoA

Mecanismul biosintezei const în transferul succesiv al câte unei unit i de malonilCoA pe acetilCoA-ACP (ini ial pe acetil-ACP), eliberându-se câte un CO2 :
CH3-CO-S-ACP + HOOC-CH2-CO-S-CoA
malonilCoA-ACP-aciltransferaza F-cetoacilCoAsintaza

CH3-CO-CH2-CO-S-ACP + CO2 + CoA-SH

Urmeaz patru reac ii care au ca scop reducerea la acil grasCoA activat:
CH3-CO-CH2-CO-S-ACP
reducere

(F-cetoacil-ACP) F-cetoacil-ACP reductaza (F-hidroxibutiril-ACP)

OH

NADPH(H+) NADP+

CH3-CH-CH2-CO-S-ACP
deshidratare HOH

CH3-CH=CH-CO-S-ACP
reducere NADPH(H ) NADP+
+

(crotonil-ACP sau F-enoil-ACP)

CH3-CH2-CH2-CO-S-ACP

(butiril-ACP sau acil-ACP)
174

Ciclul se poate relua având în loc de acetil-ACP, butiril-ACP, pân la acidul palmitic. În aceast cale rolul central revine malonil-CoA. Totu i implicarea acetilCoA este nemijlocit în acest proces. AcetilCoA este transferat din mitocondrie (locul de producere) în citosol (locul de utilizare) printr-un proces enzimatic complex, având în vedere impermeabilitatea membranei mitocondriale interne:

Succesiunea oxaloacetat p malat p piruvat este destinat transferului electronilor de la NADH(H+) la NADPH(H+). O alt surs pentru coenzima NADPH(H+) este i untul pentozofosfa ilor prezentat anterior. y Cea de-a doua cale este numit i calea elonga iei deoarece are ca precursor acidul palmitic sintetizat în citoplasm . Reac iile sunt ca i cele prezentate la calea malonilCoA, cu excepia faptului c unitatea ad ugat este acetilCoA. La sfâr itul parcurgerii celor patru reac ii (acilare, reducere, deshidratare, reducere) se ob ine un acid saturat cu 2 atomi de carbon în plus.
175

7.3.3.2. Biosinteza glicerolului Biosinteza glicerolului are ca precursori triozele fosforilate din glicoliz :
NADP+ ATP

C-HO CH2OH CH2-O- P

NADPH(H )

+

CH2-OH CHOH CH2-O- P
NADP+

ADP

CH2-OH CHOH CH2OH

CH2-OH C=O CH2-OH

NADPH(H )

+

7.3.3.3. Biosinteza gliceridelor Biosinteza gliceridelor folose te ca precursori glicerolul activat sub form de glicerofosfat i acizii gra i activa i sub form de acil grasCoA:
ADP

CH2 HO CHOH CH2OH
glicerol

ATP E-glicerokinaza

CH2OH CHOH CH2-O- P
E¶-glicerofosfat

R1-CO-S-CoA R2-CO-S-CoA -2CoA-SH aciltransferaza

CH2-O-CO-R1 CH-O-CO-R2 CH2-O- P
acid fosfatidic HOH H3PO4 fosfataza

CH2-O-CO-R1 CH-O-CO-R2 CH2-O-CO-R3

R3-CO-S-CoA -CoA-SH aciltransferaza

CH2-O-CO-R1 CH-O-CO-R2 CH2-OH

y Biosinteza colesterolului are ca precursor tot molecula de acetilCoA.
176

3. tulbur ri ale mecanismului de mobilizare a lipidelor depozitate. În metabolismul lipidelor se pot produce diferite deregl ri.sfingomielinozele (acumularea sfingomielinei în reticulul endotelial. cunoscute sub numele de lipidoze. în celulele nervoase sau în alte esuturi). PROTEOZE I PEPTONE) ÎN DUODEN LA pH=7. ceea ce confer acestuia un aspect lactescent. 7. . Proteinele din hran sunt preluate i transformate în aminoacizi care sunt folosi i ulterior la sinteza de proteine proprii organismului.5 SUB AC IUNEA PEPSINEI (ENZIM PROTEOLITIC ) FRAGMENTE MOLECULARE PROTEICE CU MAS MOLECULAR MAI MIC (POLIPEPTIDE. tulbur ri de transport sau ale etapelor chimice de catabolizare sau anabolizare.1.4. y Tulbur rile cauzate de depozitarea lipidelor pot fi: . y Hiperlipemia este o stare patologic caracterizat prin cre terea anormal a gliceridelor în sânge. .7 SUB AC IUNEA TRIPSINEI I CHIMOTRIPSINEI OLIGOPEPTIDE CU 6-8 AMINOACIZI SUB AC IUNEA CARBOXIPEPTIDAZEI I AMINOPEPTIDAZEI DIPEPTIDE DIPEPTIDAZE AMINOACIZI 177 . ASPECTE DE METABOLISM PROTIDIC Protidele (în spe proteinele i acizii nucleici) sunt biomolecule fundamentale pentru organizarea i func ionarea organismului animal.5-8. 7. DIGESTIA PROTEINELOR y Schema digestiei proteinelor la monogastrice este: PROTEINE ALIMENTARE ÎN STOMAC LA pH=1.steatoza sau infiltra ia gras a ficatului. REGLAREA METABOLISMULUI LIPIDIC Acest mecanism de reglare implic un echilibru între lipoliz (degradarea lipidelor) i lipogenez (biosinteza lipidelor).cerebrozidoze (formare de cerebrozide anormale care se depoziteaz în ficat i m duva osoas ).5-2.7.4.4. care constau în tulbur ri de digestie i adsorb ie.

endopeptidaze . S-au identificat în epiteliul intestinal nu mai pu in de 7 sisteme transportoare specifice care ac ioneaz pe tipuri de aminoacizi. care scindeaz lan ul polipeptidic la capete i pot fi carboxipeptidaze (scindeaz hidrolitic gruparea carboxil) sau aminopeptidaze (care scindeaz hidrolitic gruparea NH2 de la cap tul lan ului). cum ar fi: pepsina. 7. În sucul gastric la animalele sugare exist renina.enzime hidrolitice care ac ioneaz în interiorul lan ului polipeptidic i scindeaz leg turile peptidice (CO-NH). toate enzimele proteolitice care ac ioneaz asupra macromoleculelor proteice. trece în pepsin (forma activ a acestei peptidaze). y La poligastrice.Trebuie men ionat faptul c în stomac exist pepsinogenul (form inactiv ) care. enzim care precipit cazeina din lapte pentru ca astfel precipitat s sta ioneze mai mult în stomac pentru a fi hidrolizat . O dat absorbi i. sub ac iunea acidului clorhidric. iar în duoden tripsina (care este forma activ ) i se ob ine în pancreasul exocrin din tripsinogen (forma inactiv ) sub ac iunea enterochinazei. numite translocaze. tisulare. sub ac iunea unor microorganisme rumenale care secret enzime proteolitice i care scindeaz aproximativ 50% din totalul proteinelor ingerate. unde o parte sunt cataboliza i. care const în internalizarea unor fragmente 178 . printr-un fenomen de competi ie. digestia proteinelor ingerate începe în prestomace. plasmatice i enzimatice.exopeptidaze. . Rezult polipeptide mici a c ror hidroliz final are loc în duoden cu formare de aminoacizi. sub ac iunea unor proteine specifice dependente de ionii de Na. ABSORB IA PROTEINELOR Absorb ia proteinelor se poate realiza numai sub form de aminoacizi la nivelul intestinului sub ire. pe tot parcursul tractului digestiv. iar alt parte sunt prelua i de sânge i du i la toate celulele pentru utilizarea lor în biosinteza proteinelor hepatice. tripsina i chimotripsina.4. se clasific în dou categorii: . aminoacizii ajung prin vena port la ficat. Fetusul i nou-n scu ii pot absorbi i proteine intacte prin procesul de endocitoz (pinocitoz ).2. De altfel.

În func ie de mecanismul de deaminare. III. printr-una din urm toarele c i generale de catabolizare: I. rezultând amoniac i un alt compus.din membrana plasmatic de care sunt legate proteinele str ine i care prezint importan pentru transferul anticorpilor materni în special la mamifere. decarboxilarea. enzime din clasa liazelor. În acest proces ac ioneaz aminoacid deaminazele (AAD). transaminarea.4.3. II. 7. deaminarea. Deaminarea oxidativ : R CH-NH2 COOH aminoacidoxidaza FMN FMNH2 H2O2 O2 R C=NH COOH + HOH R C=O COOH E-cetoacid + NH3 Aceia i produ i se ob in i în prezen a altei dehidrogenaze dependente de NADP+. I .Deaminarea este procesul enzimatic de degradare a aminoacizilor prin care ace tia pierd gruparea amino (NH2). exist patru posibilit i de desf urare a acestui proces: a. CATABOLISMUL AMINOACIZILOR Catabolismul aminoacizilor este procesul de degradare a acestora. la nivel celular. R CH-NH2 COOH HOH NADP+ NADPH(H+) R C=O COOH E-cetoacid + NH3 179 .

Induce 180 . Deaminarea hidrolitic R CH-NH2 + HOH COOH NAD+ NADH(H+) R CH-OH + NH3 COOH E-hidroxiacid c. în leucocitele bazofile.Decarboxilarea aminoacizilor este procesul enzimatic care are loc sub ac iunea aminoacildecarboxilazelor i prin care aminoacizii pierd gruparea carboxil sub form de dioxid de carbon. Deaminarea intramolecular COOH CH2 H-C-NH2 COOH acid aspartic AAD COOH CH CH COOH acid fumaric + NH3 II . Deaminarea reductiv caracteristic bacteriilor R CH-NH2 + H2 COOH R CH2 COOH acid carboxilic + NH3 d. provenit din decarboxilarea histidinei. R CH-NH2 COOH  CO2 R CH2 NH2 Aminele biogene au func ii specifice. Rezult produ i numi i amine biogene. De exemplu.b. în plachetele sanguine. histamina. este localizat mai ales în granulele mastocitelor.

Tiramina provine din tirozin i este prezent în brânzeturile fermentate. E-cetoglutaric CH3 + CH-NH2 COOH alanina (Ala) 181 . dar constituie precursori pentru biosinteza unor alcaloizi (ornitina pentru cocain .Transaminarea este reac ia reversibil prin care gruparea amino este transferat de pe un aminoacid pe un E-cetoacid. Un cuplu obligatoriu prezent este acidul glutamic . de exemplu lisina sau arginina) rezult poliamine. Exercit ac iuni antagoniste histaminei. Toate transaminazele au drept cofactor un derivat al vitaminei B6. La plante aminele biogene intervin nu numai în reglarea biosintezei proteinelor i acizilor nucleici. cre te secre ia nazal . piruvic COOH CH3 + C=O COOH glutamat-piruvat transaminaza (GPT) CH2 CH2 C=O COOH ac.cre terea permeabilit ii capilarelor. III . produce contrac ia mu chilor netezi. cadaverina pentru spartein ). Prin decarboxilarea aminoacizilor cu mai multe grup ri amino (poliaminici. substan e cu rol esen ial în controlul biosintezei acizilor nucleici i a proteinelor. care func ioneaz ca acceptor intermediar al grup rii amino: CHO HO H3C piridoxalfosfatul CH2O PO 2  3 Transaminarea este cea mai comun reac ie care implic aminoacizii liberi i numai treonina i lisina nu particip la astfel de reac ii. este vasodilatator. glutamic (Glu) ac. cu formarea unui alt aminoacid i a unui alt E-cetoacid.acid E-cetoglutaric: COOH CH2 CH2 CH-NH2 COOH ac. piridoxalfosfatul. lacrimal i bron ic . transferul fiind realizat de enzimele numite transaminaze.

Trebuie men ionat c transaminarea este un proces complex de degradare i sintez a aminoacizilor. b) transformarea amoniacului toxic în glutamin . ciclul începe i se termin cu ornitina într-o succesiune de doar patru reac ii enzimatice ce se desf oar în mitocondrie. de fapt mecanisme de detoxifiere. E-cetoglutaric ac. Ciclul ureogenezei. este un compus toxic pentru organismul viu (mai ales pentru sistemul nervos central). a) Transformarea amoniacului în uree se realizeaz prin procesul de ureogenez . care pot fi de dou feluri: a) transformarea amoniacului toxic în uree netoxic (ciclul ureogenetic) i eliminarea acesteia pe cale renal .COOH CH2 CH2 CH-NH2 COOH Glu COOH C=O + CH2 COOH ac. oxalilacetic glutamat-oxalilacetat transaminaza (GOT) COOH CH2 CH2 C=O + COOH CH-NH2 CH2 COOH COOH ac. 182 . De aceea organismul viu posed mecanisme eficiente i rapide de blocare i eliminare a amoniacului toxic. ca i cel al acizilor tricarboxilici.4. care se formeaz la nivel celular prin deaminarea aminoacizilor. METABOLISMUL AMONIACULUI Amoniacul. din diferite amine biogene sau din catabolizarea bazelor azotate (componente structurale ale acizilor nucleici). la nivel hepatic.4. întrucât permite biosinteza altor aminoacizi pe baza cetoacizilor proveni i din hran sau din alte procese metabolice. substan netoxic . a fost descoperit de Sir Hans Krebs. aspartic (Asp) Distribu ia unora dintre transaminaze în anumite esuturi animale este utilizat ca diagnostic prin determinarea cantit ii de enzim eliberat datorit lez rii esutului hepatic. 7.

Citrulina reacioneaz cu aspartatul i rezult argininosuccinatul care va fi scindat în arginin i acid fumaric. formând citrulina. Schema general a ciclului ureogenetic este: b) Transformarea amoniacului în glutamin este procesul de detoxifiere al organismului viu prin care amoniacul este blocat de acidul glutamic i rezult glutamina. compus netoxic: COOH CH2 CH2 HC-NH2 COOH acid glutamic C CH2 + NH3 ATP H2O O NH2 CH2 HC-NH2 COOH glutamina 183 . Acesta reac ioneaz cu ornitina.Mai întâi amoniacul intr în ciclu dup condensare cu bicarbo natul HCO 3 (forma de vehiculare a CO2). când rezult carbamoilfosfatul. Prin hidroliza argininei se elibereaz ureea i se reface ornitina.

p s ri. RIBONUCLEAZELOR I A APEI H2 O H3PO4 MONONUCLEOTIDE (BAZ AZOTAT + PENTOZ + H3PO4) SUB AC IUNEA NUCLEOTIDAZELOR BAZE AZOTATE PENTOZE PURINICE (A i G) NUCLEOZIDE SUB AC IUNEA NUCLEOZIDAZELOR PIRIMIDINICE (U. amoniacul se elimin sub form de acid uric: 7. reptile. Acidul uric se biosintetizeaz în ficat. câine dalma ian degradarea acestora este calea metabolic de formare a acidului uric. reptile.4. CATABOLISMUL ACIZILOR NUCLEICI Acizii nucleici sunt polinucleotide.Glutamina intervine în men inerea echilibrului acido-bazic la nivelul rinichiului i furnizeaz atomii de azot necesari biosintezei bazelor azotate adenin i guanin .CTT. y La unele specii de p s ri. Bazele azotate insolubile în mediul apos din intestin se absorb foarte greu.T.la om. nucleotidele fiind componente structurale ale compu ilor macroergici (ATP.C) RIBOZ DEOXIRIBOZ Pentozele rezultate din catabolismul acizilor nucleici se absorb la nivelul intestinului sub ire. Schema general a catabolismului acizilor nucleici este urm toarea: ACIZI NUCLEICI DIN HRAN (POLINUCLEOTIDE) ÎN DUODEN SUB AC IUNEA DEOXIRIBONUCLEAZELOR. nevertebrate. Degradarea bazelor azotate se face pe urm toarele c i: a) degradarea bazelor azotate purinice .5. func ia res184 . GTP. maimu . TTP i UTP) i totodat unit ile monomere constituente ale acizilor nucleici.

pectiv denumindu-se uricopoez i se elimin pe cale renal . CH3 185 . cât i timina se degradeaz printr-o secven de reac ii cu formare în final de F-alanin . La marea majoritate a mamiferelor produsul final îl constituie alantoina care provine din transformarea enzimatic a acidului uric sub ac iunea uricazei. Schema general de biosintez a acidului uric este: La om concentra ia fiziologic de acid uric din sânge este de 2-5 mg/100 ml sânge. valorile m rite (hiperuricemia) înregistrându-se în afec iunea numit gut . iar din metil-citozin rezult timina. respectiv F-aminobutirat + H3 N  CH2  CH  COO . Atât uracilul. b) degradarea (catabolismul) bazelor pirimidinice: Citozina sufer un proces de deaminare i trece în uracil. care se manifest prin depuneri de urat monosodic în cartilaje i tendoane.

Biosinteza ADN Este procesul care se realizeaz înainte de fiecare diviziune celular . care con in fiecare câte un lan polinucleotidic vechi. caten Äfiic ³ caten Ämam ³ furca replicativ ADN Äprimer³ caten Äfiic ³ caten Ämam ³ 186 .6. BIOSINTEZA ACIZILOR NUCLEICI Precursorii imedia i în biosinteza ADN i ARN sunt nucleozid-5' fosfa ii. Procesul de biosintez a ADN const în dou etape principale: . iar enzimele implicate sunt ADN i ARN-nucleotidil-transferazele. purtând numele de ADN Äprimer³. rezultând dou catene (lan uri) polinucleotidice care nu se desprind din macromolecula de ADN Äprimer³ (se formeaz furca replicativ ).1. asigurând transmiterea informa iei genetice din genera ie în genera ie i necesit existen a unei molecule de ADN ce func ioneaz ca tipar (model). prezen i în stare liber în nucleul celular.4. din molecula de ADN-Ämam ³ i câte un lan nou . . Äreplic ³. Äreplic a mamei³. ce serve te ca matri . care copiaz succesiunea de baze azotate într-o manier complementar (adenin timin . complementar i antiparalel. se sintetizeaz o caten nou . guanin -citozin ).despiralizarea moleculei de ADN Äprimer³ la un cap t prin ruperea leg turilor de hidrogen dintre bazele azotate complementare.6. Rezult astfel dou molecule de ADN hibrid.pe fiecare caten polinucleotidic despiralizat . 7.7. nou sintetizate.Äfiica³.4.

Tot procesul replicativ al biosintezei ADN se afl sub controlul unor enzime specifice ca: topoizomeraza. ADN-polimeraza.FORMAREA CATENELOR FIICE PRIN COPIEREA SUCCESIUNII DE BAZE AZOTATE ÎNTR-O MANIER COMPLEMENTAR 4 . Dup încetarea biosintezei. cât i a ionilor de Mg2+. Totodat biosinteza ADN este semiconservativ . fiecare molecul de ADN hibrid sufer o rota ie în jurul axei proprii.MOLECULE DE ADN HIBRID Procesul acesta se mai nume te replicare. deoarece catena nou format nu este identic cu matri a.1 2 3 4 lan nou lan vechi Figura 7.Schema replic rii semiconservative a ADN 1 . deoarece molecula de ADN Äprimer³ se conserv . rezultând astfel structura dublu elicoidal . ci este o replic a acesteia care con ine bazele azotate complementare. Energia necesar acestei biosinteze este furnizat de scindarea leg turilor macroergice ale fiec rui nucleotid trifosforilat ce particip la biosintez i care trece în deoxiribonucleotid monofosforilat: ndATP ndGTP ndCTP ndTTP ADN-polimeraza Mg2+ ADN Äprimer³ dAMP dGMP dCMP + 4nH4P2 O7 + E dTMP n  ADN Äprimer³ 187 . specific moleculei de ADN bicatenar.1 .ADN Äprimer³ 2 .DESPIRALIZAREA CATENEI MAM 3 . helicaza. ea reg sindu-se în moleculele noi de ADN sub forma câte unui lan polinucleotidic.

iar cele dou catene ale ADN î i refac leg turile de hidrogen.3'. Biosinteza ARN Deoarece moleculele de ARN nu se pot autoreplica. Biosinteza are loc în sensul 5' . respectând principiul complementarit ii bazelor azotate. enzima poate realiza biosinteza noului lan poliribonucleotidic.6. Enzima care recunoa te pe una din catenele de ADN-activ punctul de ini iere (promotorul) biosintezei ARNm este ARN-polimeraza. se desprinde de pe catena matri a ADN-activ care l-a codificat.2. pentru biosinteza lor este nevoie tot de ADN Äprimer³ ca matri i de enzima specific ADN-polimeraza. Molecula de 188 .4. ARN este translocat în citoplasm unde î i exercit rolul. respectiv molecula ARNm.5' fosfodiesterice. proces în care are loc transferul informa iei genetice din ADN la molecula de ARNm nou sintetizat prin copierea secven ei de nucleotide corespunz toare. Biosinteza macromoleculelor de ARN i în mod special a celor de ARNm are loc prin transcrip ie. Aceast enzim determin despiralizarea i desfacerea par ial a celor dou catene de ADN din unitatea de transcriere. Dup o scurt coexisten . cu punerea în libertate a pirofosfatului. energia eliberat fiind utilizat în formarea noului lan nucleotidic.7. În momentul în care ARN-polimeraza a parcurs întreaga unitate de transcriere. utilizând ribonucleotidele trifosforilate existente în nucleu. Dup despiralizarea lan ului de ADN Äprimer³. adic din regiunea în care este înscris informa ia genetic r spunz toare de sinteza proteinei specifice. cu excep ia faptului c timina din ADN este înlocuit cu uracil. acidul nucleic hibrid ADN-ARN se desface. lan ul poliribonucleotidic nou sintetizat. pe fiecare caten polinucleotidic se sintetizeaz o molecul monocatenar de ARN. O dat rupte leg turile de hidrogen. iar enzima realizeaz stabilirea leg turilor 3' . Acestea stabilesc leg turi de hidrogen cu bazele complementare de pe catena matri .

ARNr se asociaz cu proteine. diploide (cu 2n cromozomi) este de dou ori mai mare fa de cea con inut în nucleii game ilor.7.Infec ia viral . Imediat ce este sintetizat.1.La organismele superioare exist o corela ie între cantitatea de ADN din celul i cantitatea de informa ii genetice. cantitatea de ADN con inut în nucleii celulelor somatice. Fiecare gen reprezint un fragment de ADN în care informa ia genetic este codificat printr-o secven caracteristic a nucleotidelor. Mecanismele de biosintez a celorlalte dou tipuri de ARN (ribozomal i de transfer) sunt acelea i ca pentru ARNm. Ea este cea care permite celulei biosinteza unei proteine specifice. .7. a fiec rui caracter ereditar. urmat de dispari ia sau alterarea activit ii biologice a acesteia. constituind fibrilele nucleolare. Dar o muta ie poate avea i un efect favorabil. Astfel. Biosinteza ARNr are loc în nucleol. A a se explic de ce o muta ie la nivelul unei gene se traduce printr-o protein modificat .S-a constatat c prin transferul unor fragmente de ADN de la un organism la altul se transmit i caracterele ereditare corespunz toare. diferite de cele care codific ARNm.4. conferind organismului un caracter benefic. haploizi (cu n cromozomi). 7. Evolu ia speciilor are la baz tocmai selec ia natural a muta iilor favorabile. denumit i informozom. . 189 . Genele sunt purt toarele fiec rei informa ii genetice. al transmiterii caracterelor ereditare din genera ie în genera ie. .ARNm trece în citoplasm sub form de complex ribonucleoproteic.Agen ii fizici sau chimici care pot s produc muta ii sunt capabili s altereze structura ADN. transcrierea lui fiind realizat de ADN nucleolar. dar fiecare tip este codificat de regiuni bine determinate de pe una din catenele ADN. Codul genetic Macromoleculele de ADN din cromozomi reprezint suportul material al informa iei genetice. BIOSINTEZA PROTEINELOR 7. O serie de constat ri dovedesc acest lucru: .4.

Exist 64 de codoni (4 nucleotide luate câte 3 reprezint 43 = 64 de posibilit i). În structura codonilor sinonimi primele dou nucleotide sunt acelea i. care nu codific nici un aminoacid. de la virusuri i bacterii pân la plante i animale superioare. are loc conservarea informa iei genetice. Acesta este constituit din codoni. Aceast structur reprezint factorul de stabilitate genetic ce permite ca înlocuirea unei singure baze azotate cu alta la nivelul celui de al treilea nucleotid s nu aib repercusiuni asupra naturii aminoacidului codificat. Un codon reprezint o succesiune de trei nucleotide care codific un aminoacid. În acest fel are loc replicarea genomului ribonucleic. sfâr itul biosintezei proteinei. astfel. În biosinteza unei proteine.Biosinteza proteinelor specifice i. . la virusuri cu ARN mai exist dou posibilit i: . Codul genetic este universal. Mecanismul codific rii se realizeaz prin transcrip ie i transla ie. Un codon non-sens dicteaz încetarea transferului de aminoacizi. deci. inclusiv om.Transfer ADN p ARN. se realizeaz cu participarea direct a celor trei tipuri de ARN. aminoacizii se succed exact în ordinea în care se succed codonii în ARNm. Din totalul lor doar 61 de codoni codific aminoacizi. 190 . Cum nu exist decât 21 de aminoacizi. . În afar de acestea. conform regulei Äo gen p o enzim ³ sau mai corect Äo gen p un lan polipeptidic³. înseamn c sunt mai mul i codoni care pot codifica acela i aminoacid. Un genom ribonucleic poate fi astfel integrat în genomul deoxiribonucleic al celulei gazd . Prin transcrip ie are loc transmiterea informa iei de la ADN la diversele tipuri de ARN i în primul rând la ARNm.Transfer ADN p ADN. deci s nu induc o muta ie. Ace tia poart numele de codoni sinonimi. Exist i trei codoni non-sens.Transfer ARN p ADN. numai al treilea nucleotid difer . Prin replicare. în procesul de biosintez a ADN. Ei indic sfâr itul mesajului.Transfer ARN p protein . conform informa iei con inute în ARNm.Transfer ARN p ARN. . Toate aceste transferuri de informa ii de la ADN la protein prin intermediul ARN au loc conform codului genetic. Prin transla ie are loc biosinteza proteinei specifice. transferul de informa ii. al informa iei genetice. parazitate. urm toarele transferuri de informa ii: . Au loc.

Uneori. ADN Transcrip ie ARNm Transla ie Protein A a cum s-a ar tat. are loc traducerea limbajului codonilor în limbaj al aminoacizilor. transformarea succesiunii de codoni (nucleotide) în succesiune de aminoacizi. cele dou procese ale codific rii. Prin acest anticodon ARNt respectiv. moleculele de ARNm sunt policistronice. a aminoacizilor în proteina ce se sintetizeaz . Etapele biosintezei proteinelor Proteinele sunt modul de expresie a informa iei genetice i. transcrip ia i transla ia. conform informa iei genetice.7. asamblarea aminoacizilor în lan ul polipeptidic în ordinea dictat de ARNm au loc în procesul de transla ie.7.2. Acesta este cazul enzimelor care particip într-o secven de reac ii metabolice. corect . deci. rezultând prin transcrierea mai multor gene (cistroni) i includ informa ia necesar pentru biosinteza mai multor proteine. Este necesar transferul de informa ie de la ADN prin intermediul ARNm pân la molecula proteic . Aceasta con ine exact aceea i succesiune de codoni care permite biosinteza unei proteine specifice genei respective. Fiecare ARNt se caracterizeaz printr-un anumit anticodon specific. iar genele lor corespunz toare sunt grupate într-un operon. Prin transla ie are loc descifrarea codului genetic. va recunoa te codonul corespunz tor din structura ARNm. pe baza complementarit ii specifice între codonii succesivi ai ARNm i anticodonii ARNt se asigur încorporarea ordonat . ca atare. care poart legat aminoacidul specific. Transla ia are la baz acela i principiu fundamental al replic rii ADN sau al transcrip iei ARNm i anume complementaritatea bazelor azotate. Biosinteza unei proteine implic . Biosinteza propriu-zis a proteinelor. În felul acesta. ARN de transfer joac rolul unui adaptor molecular: pe de o parte recunoa te i leag aminoacidul specific corespunz tor anticodo191 . cu transcrierea exact a succesiunii de codoni (de nucleotide) ai genei din ADN în molecula monocatenar a ARNm.4. prin transcrip ie are loc biosinteza ARNm. Cu alte cuvinte. Decodificarea sau recunoa terea codonilor din ARNm i asamblarea aminoacizilor în succesiunea dictat de acesta sunt realizate de c tre ARN de transfer. rolul major în biosinteza lor îl joac acizii nucleici.

nului caracteristic. caracteristic pentru fiecare aminoacid în parte ce urmeaz s participe în structura proteinei. În desf urarea acestor etape sunt implica i o serie de componen i specifici. iar pe de alt parte transport acest aminoacid la nivelul lan ului polipeptidic unde este încorporat în locul corect.ARN de transfer.activarea aminoacizilor . factori absolut necesari: . Acest mecanism de transla ie. necesar pentru a asigura stabilirea leg turilor peptidice între ei. Se 192 . Paralel are loc eliberarea AMP. fiecare ribozom func ional are dou situsuri: unul denumit situs A (acceptor).aminoacizi .unit i ribozomale 30S i 50S asamblate sub form de ribozomi func ionali 80S sau 70S.elonga ia (alungirea lan ului polipeptidic) .GTP ca furnizor al energiei necesare diferitelor reac ii de ini iere. Într-o prim reac ie. alungire. y Activarea aminoacizilor Prima etap în biosinteza proteinelor este reprezentat de o succesiune de dou reac ii catalizate de aceea i enzim numit aminoacil-ARNt -sintetaz .terminarea biosintezei lan ului polipeptidic i eliberarea protei-nei native. iar cel lalt denumit situs P (peptidil sau donator) pentru fixarea peptidil-ARNt . alungire i eliberare a lan ului polipeptidic. de eliberare a lan ului polipeptidic . Mg2+.ini ierea lan ului polipeptidic . la cap tul la care succesiunea de nucleotide este CCA. pentru fixarea aminoacil-ARNt. aminoacidul este activat cu ATP i transformat în aminoacil-AMP legat de enzim . În felul acesta are loc ridicarea aminoacizilor la un poten ial energetic foarte înalt. respectiv de biosintez a proteinelor implic urm toarele etape principale: . aminoacidul astfel activat este legat la molecula de ARNt specific. ATP. care la rândul lor se ata eaz pe ARNm i formeaz agregate numite poliribozomi sau polizomi. specificat de codonul complementar din ARN mesager. aminoacil-sintetaz .ARN mesager .o serie de al i factori ce intervin în procesele de ini iere. ei în i i fiind de natur proteic . În continuare.

concomitent cu recunoa terea codonului de ini iere a biosintezei de c tre metionin . 193 . precum i o serie de factori de elonga ie.ARNt. o serie de factori de ini iere care asambleaz ribozomii pe ARNm formând polizomii. Pe de alt parte. În fiecare celul exist cel pu in 20 de tipuri de enzim aminoacil . Sub aceast form . de încorporare în lan ul proteic. complexul aminoacil-ARNt. câte un tip pentru fiecare aminoacid pe care îl recunoa te i îl activeaz ca aminoacil-ARNt.ARNt . cu participarea aceleia i enzime. y Ini ierea biosintezei lan ului polipeptidic În aceast etap particip ribozomii.formeaz . ea recunoa te i ARNt corespunz tor. Noul lan peptidic format r mâne legat de ARNt specific ultimului aminoacid.NH2 a aminoacidului nou adus i gruparea carboxil . în situsul P.COOH a celui legat deja în lan ul peptidic ini iat. ARN mesager. catalizat de o peptidil-transferaz sau peptid-sintetaz . ea neputând cataliza decât activarea acestuia. Lan ul peptidic se sintetizeaz de la cap tul s u -NH2 terminal spre cel -COOH terminal. care conduc la biosinteza lan ului polipeptidic. aa1 + ATP aminoacil-ARNt-sintetaz (E1) Mg2+ PPa ARNt1 aa1  AMP  E 1 AMP E1 aa1  ARNt1 Aminoacil . astfel. Aceast fixare necesit energie furnizat de GTP.sintetaza este enzima care recunoa te pe de o parte aminoacidul corespunz tor. fiecare aminoacid este transportat la polizomi. O dat cu fixarea primului aminoacil-ARNt pe ribozomi la situsul P (peptidil) are loc selectarea urm torului aminoacil-ARNt i fixarea sa la situsul A cu anticodonul corespunz tor cu codonul de pe ARNm. la cap tul 5' al ARNm. aminoacil-ARNt-sintetaza. are loc între gruparea amino .ARNt .sintetaz . y Elonga ia lan ului polipeptidic În aceast etap are loc formarea treptat a leg turilor peptidice între aminoacizi. Celula nu dispune de un alt mecanism de control prin care s verifice natura aminoacidului i s evite încorporarea unui aminoacid eventual incorect fixat. Formarea leg turilor peptidice. Aceast enzim confer o înalt specificitate absolut necesar pentru evitarea erorilor în biosinteza proteinelor. locul de biosintez . de care poate lega numai aminoacidul pe care l-a activat i nu altul.

Citirea acestui mesaj se face de la cap tul 5' spre cel 3' al ARNm. Se consider c mai ales distribu ia resturilor de cistein . Ace ti codoni pun punct mesajului. ribozomul se deplaseaz fa de ARNm pentru a permite codonului urm tor s fixeze în situsul A un aminoacil-ARNt cu anticodonul complementar. în acela i timp. Proteina astfel sintetizat este pus în libertate cu configura ia tridimensional caracteristic . Procesul continu pân la traducerea întregului mesaj înscris în molecula de ARNm. biosinteza lan ului polipeptidic este sistat i. y Încetarea biosintezei proteice Întreruperea procesului de elonga ie este determinat de apari ia codonilor non-sens din molecula ARNm pe ribozomul func ional. 194 . se rupe leg tura acestuia cu ARNt care a transportat ultimul aminoacid. Urmeaz aceea i succesiune de reac ii care conduc la stabilirea unei noi leg turi peptidice. În acela i timp.În continuare are loc translocarea peptidil-ARNt pe situsul P pe seama energiei furnizate prin hidroliza GTP. precum i a aminoacizilor hidrofobi sunt factori ce determin configura ia spa ial care se stabile te chiar în timpul procesului de elonga ie. Moleculele de ARN de transfer eliberate trec în citoplasm i particip la legarea i transportul altor molecule de aminoacizi la locul de biosintez a proteinei respective.

CONSIDERA II GENERALE Metabolismul. protidelor. se caracterizeaz printr-o mare diversitate biochimic . precum i a ARNt. ca de exemplu Ciclul Krebs. unele c i metabolice reprezint c i comune pentru diferite secven e de reac ii biochimice. rezultat din metabolismele intermediare.5. ca de exemplu acetilcoenzima A.1. Corela iile metabolice se stabilesc prin apari ia unor metaboli i comuni i prin c i metabolice comune între catabolismul i anabolismul biomoleculelor ce apar in diferitelor clase de compu i biochimici. INTERCONEXIUNI METABOLICE 7.5. constituie puncte de interferen (de r scruce) ale acestor c i. Transform rile metabolice implic o interconexiune a diferitelor reac ii biochimice exprimat pe baza unor corela ii care au caracter unitar i integrativ. lipidelor. respectiv totalitatea reac iilor enzimatice de degradare i sintez care se petrec în organismul viu. De asemenea. Anumi i metaboli i comuni.O dat cu eliberarea proteinei native are loc i eliberarea ribozomilor de pe ARNm. care este definit în acest context ca fiind calea comun major de metabolizare a glucidelor. ace tia putând relua procesul de biosintez al unei alte proteine. 195 . 7.

5.2. EXEMPLE DE CORELATII (INTERCONEXIUNI) METABOLICE CORELA IA ÎNTRE METABOLISMUL GLUCIDICLIPIDIC-PROTIDIC ( SCHEM ) y GLUCIDE LIPIDE PROTIDE OZE (Glucoz ) ACIZI GRA I F -oxidare deaminare AMINOACIZI deaminare transaminare Glicoliza BIOSINTEZ BIOSINTEZ ACETIL-CoA E-CETOACIZI (ACID PIRUVIC) (ACID E-CETOGLUTARIC) ACID OXALILACETIC COLESTEROL CORPI CETONICI CICLUL KREBS ACID FUMARIC RESPIRA IA CELULAR ACID OXALILACETIC ACID ASPARTIC BIOSINTEZ CICLUL UREOGENETIC + FOSFORILAREA OXIDATIV BAZE AZOTATE PURINICE I PIRIMIDINICE 196 .7.

SITTMAN D. Garland. 2001. 6. et CHEFTEL H.BIBLIOGRAFIE SELECTIV 1. 12.. IONESCU E. NELSON D. Bucure ti. . Timi oara. LEHNINGER A. 2000. Freeman Comp. Paris. ± Elemente de biochimie veterinar . .. Constan a. Philadelphia. 2003. ALBERTS B. TIMOCZOKO J. Ed. Harwal Publ. Ed. 11. New York.. Ed. 2000.Biochimie vegetal . . SMITH A.. New York.. CHEFTEL J. BERG J. London. Bucure ti. 2003.Biochemistry. 13.Principles of Biochemistry. Printech.. . Eurobit. 8..Biochemistry. Bucure ti..Biochimie animal . ERBAN M..Biochemistry Illustrated. . ERBAN M. 2. GÂRBAN Z. Churchill Livingstone.Biochimie medical . 1994. . 7.. LEWIS J. PAPUC C. Technique et Documentation. Funda iei România de Mâine.. Ed. Didactic i 197 . W. ERBAN M. . veterinar . New York.. CHIRIL R. RO OIU N. COY M. CHAMPBELL P. . . 1992. STREYER L. DAVIDSON V. Ed. 4. 5. 1999. BRAY D. 10.Introduction a la biochimie et a la technologie des alimentes. 1997.Biochimie structural . Printech. POP A. . 9. 1999.. 1982.. Bucure ti. Worth Publ. Printech. .Biochimie medical Pedagogic . Muntenia. RAFF M.No iuni de biologie molecular . ERBAN M. 2000.. 3. Ed..Molecular Biology of the Cell. Ed. .C. Bucure ti. ERBAN M. 2002.