Proposal Penelitian

Isolasi dan Uji Aktivitas Bakteri Termofilik Penghasil Enzim Amilase Dari Sumber Air Panas Makula Tana Toraja Sulawesi Selatan

OLEH : ELVOLISTIA NATALIA LIMBU H 311 08 853

JURUSAN KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS HASANUDDIN MAKASSAR 2012

Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa merusak fungsinya. 2001).BAB I PENDAHULUAN 1. mudah dikontrol.1 Latar Belakang Indonesia merupakan salah satu negara di belahan dunia ini yang memiliki keanekaragaman hayati yang unik dan melimpah ruah.. dan mikroorganisme. Enzim ini memiliki aplikasi untuk skala yang sangat luas mulai dari industri kecil sampai ke pengujian-pengujian yang sangat luas (Aiyer. Enzim dapat diperoleh dari hewan. terutama industri yang menggunakan suhu tinggi dalam prosesnya. tumbuh pada substrat yang murah dan dapat ditingkatkan hasilnya melalui pengaturan kondisi pertumbuhan (Akhdiya. tumbuhan. Padahal di Negara berkembang telah banyak memanfaatkan mikroorganisme untuk menghasilkan produk yang bernilai tinggi seperti enzim. Enzim adalah sekelompok protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk berbagai reaksi kimia dalam sistem biologis. 2005). Enzim diproduksi dari mikroorganisme karena lebih menguntungkan sebab pertumbuhannya cepat. (Soewoto dkk. Kekayaan hayati tersebut merupakan potensi sumber daya alam yang perlu dikaji dan dikelolah dengan baik karena potensi alam tersebut hingga kini belum dimanfaatkan seoptimal mungkin. Salah satu jenis enzim yang banyak dihasilkan oleh mikroorganisme adalah enzim amilase. Hal ini terjadi karena enzim yang berasal dari . Saat ini amilase yang bersumber dari mikroorganisme termofil lebih banyak digunakan dalam bidang industri. 2003).

hidrolisat protein dan pengolahan limbah pabrik yang menguasai kurang lebih 25 % perdagangan enzim di dunia (Purwadaria dkk. murah. 2001). Misalnya. industri farmasi. 2000). cepat. 2003). 2008). Amilase banyak digunakan dalam beberapa aplikasi industri seperti sebagai zat additif detergen. industri makanan. Banyak penelitian yang dilakukan baik di Indonesia maupun di luar Indonesia untuk mencari dan mendapatkan informasi tentang bakteri termofil penghasil enzim amilase ini. 2003). dengan struktur protein penyusun enzim yang tetap stabil atau tidak terdenaturasi oleh panas. 2002). Berbagai jenis isolat mikroorganisme telah didapatkan dan diketahui memiliki peranan yang besar sebagai penghasil enzim yang berguna dalam industri.mikroorganisma tersebut memiliki termostabilitas dan aktivitas yang tetap optimal pada suhu yang tinggi (Vieille & Zeikus. dan dapat didegradasi secara biologis (Wijanarka dan Pujiyanto. Mikroorganisme ini sendiri tidak hanya bersifat toleran terhadap suhu lingkungannya yang bersifat ekstrim tetapi juga mampu untuk bertahan hidup dan berkembangbiak pada kondisi suhu yang ekstrim tersebut (Akhdiya. enzim bekerja sangat efisien. serta memudahkan aktivitas reaktan (Rasooli dkk. Enzim digunakan dalam industri karena bersifat sangat spesifik dibandingkan dengan katalis senyawa kimia. sehingga berdampak pada semakin berpeluangnya penggunaan enzim di berbagai jenis aplikasi industri (Haki. dapat menggantikan bahan kimia yang berbahaya. Selain itu. penyamakan kulit. sebab proses termofilik lebih stabil. Hartuti (2006) berhasil mengisolasi dan . beroperasi pada kondisi aman dan mudah dikontrol. Mikroorganisme termofil mampu hidup secara optimal di atas suhu 45 0C.

Berdasar fenomena tentang aplikasi enzim amilase dan untuk membuktikan hipotesa tersebut. maka rumusan masalah dalam penelitian ini adalah Apakah sumber air panas Makula Tana Toraja mengandung bakteri termofilik penghasil enzim amilase? 1.3 Hipotesis Berdasarkan rumusan masalah diatas. . 1. Semuanya memiliki suhu inkubasi optimum sebesar 50 oC. pH 6. maka dilakukan penelitian mengenai isolasi bakteri termofilik penghasil enzim amilase dari sumber air panas Makula Tana Toraja Sulawesi Selatan. maka hipotesis dalam penelitian ini adalah terdapat beberapa isolat bakteri termofil yang memiliki karakter berbeda serta mampu menghasilkan enzim amilase. pH 6. pH 6.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang.8) dan 5 isolat dari lokasi III (suhu 57 0 C. 12 isolat dari lokasi II (suhu 55 0C. Ternyata ada 22 isolat masing-masing terdiri dari 5 isolat dari lokasi I (suhu 48 0C.8). Diantara isolat tersebut 15 isolat berbentuk basil gram negatif. delapan isolat berbentuk basil gram positif sedangkan satu berbentuk kokus gram negatif. Riau. Sumatera Utara. Ternyata ada 24 isolat yang bersifat amilolitik.7). Dessy (2008) berhasil mengisolasi dan mengkarakteristik bakteri termofil penghasil amilase yang bersumber dari pemandian Air panas Penen Sibirubiru.mengkarakterisasi bakteri termofil penghasil amilase yang bersumber dari pemandian Air panas Pawan.

(2) enzim memiliki tenaga katalitik yang besar dan dapat dibuktikan dengan kecepatan reaksinya yang biasa mencapai 1020 kali. Ukuran dan bentuk dari kantung memudahkan pengenalan dari biomolekul yang spesifik (Fessenden dan Fessenden. Enzim adalah protein bujur telur yang berlipat dengan sisa asam amino polar dipermukaan luarnya yang memastikan dapat larutnya dalam cairan tubuh. pengikatan. 1998). Sifat-sifat tersebut menyebabkan penggunaan enzim semakin meningkat dari tahun ke tahun. Enzim memiliki sifat-sifat spesifik yang menguntungkan yaitu efisien. Dua ciri khas tersebut dimiliki oleh enzim disebabkan karena enzim mempunyai sisi aktif yaitu sisi yang ada pada enzim yang dapat melakukan fungsi pengarahan. selektif. Enzim sering mengandung suatu gugus prostetik di dalam lubang seperti kantung dalam strukturnya. predictable. kimia. diperkirakan . yang tidak terdapat pada protein pada umumnya (Martoharsono. tertier dan kwartener. dan medis. dan ramah lingkungan.1 Uraian Tentang Enzim Enzim adalah suatu protein yang aktivitasnya tergantung dari ketahanan struktur sekunder. Enzim adalah biokatalisator yang banyak digunakan pada berbagai bidang industri produk pertanian. 1997). proses reaksi tanpa produk samping.BAB II TINJAUAN PUSTAKA 2. Spesifitas enzim yang sangat menarik perhatian ada dua yaitu (1) enzim menunjukkan spesifitasnya yang amat tinggi.

2. yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor).1. enzim dibagi dalam enam golongan besar.peningkatan mencapai 10–15% per tahun. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. serta menurunkan viskositas larutan fermentasi sehingga memudahkan proses produksi (Rahayu. Sebagai contoh enzim glukosa oksidase bekerja sebagai katalis pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan. sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut nama substratnya.1 Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. meningkatkan kecepatan reaksi sehingga menghemat waktu. Oksidoreduktase Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Enam golongan tersebut adalah (Poedjiadi. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase. 1994): a. arginase dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry. misalnya urease. . Aplikasi enzim pada beberapa industri menghendaki enzim-enzim yang dalam beraktivitas tahan terhadap panas (termostabil). Hal ini berkaitan dengan keuntungan yang akan diperoleh bila proses produksi dilakukan pada suhu tinggi yaitu menurunkan resiko kontaminasi. 2004). tenaga dan biaya.

Ada tiga jenis hidrolase. amilase. Hidrolase Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Transferase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. hidroksimetiltransferase. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase. fosfatase. memecah glikosida dan yang memecah ikatan peptide. aldolase. pepsin. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini ialah metiltransferase. karboksi peptidase. perubahan senyawa L menjadi senyawa D. asiltransferase dan amino transferase atau disebut juga transaminase. yaitu yang memecah ikatan ester. dan hidratase. misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. . e. Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler.b. karboksiltransferase. senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Beberapa enzim sebagai contoh ialah esterase. amino peptidase. tripsin. kimotripsin. c. lipase. Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Liase Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. d.

c.1. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Kosentrasi enzim Kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. 2. . C–S. Oleh karenanya enzim-enzim tersebut juga Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C–O. b. dinamakan sintatase. Keadaan ini telah diterangkan oleh MichaelisManten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat. karena enzim itu merupakan suatu protein. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat. 2005): a. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. Contoh enzim golongan ini antara lain ilah glutamin sintetase dan piruvat karboksilase. Ligase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. pada batas tertentu. tidak terjadi kenaikan kecepatanreaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. atau C–C. Konsentrasi substrat Pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi . Disamping itu. Akan tetapi. Suhu Reaksi kimia menggunakan katalis enzim dipengaruhi juga oleh suhu. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat.f. C–N.2 Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah sebagai berikut (Poedjiadi & Supriyatni. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan proses denaturasi.

Oleh karena itu hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. atau berupa koenzim. f. Zn. Co.2 Enzim Amilase . Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. Enzim dapat berbentuk ion positif. Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim. 2. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Cu. dan enzim lain. karena hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi dalam tubuh kita. Hambatan terhadap aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting.d. Mg. Inhibitor Mekanisme enzim dalam suatu reaksi ialah melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES). ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Aktivator atau Kofaktor Aktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim yang semula belum aktif. pH Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Fe. Mo. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Molekul atau ion yang menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. e. pH rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim. vitamin.

sedangkan dekstrin apabila bereaksi dengan yodium akan berwarna cokelat. α-amilase (1. polisakarida . Karena sifatnya yang dapat memutus ikatan glikosida secara acak. Hal ini dapat dipertahankan dengan tehnik imobilisasi dan modifikasi kimia (Rosmimik dkk. sedangkan α-amilase yang bersifat labil digunakan dalam proses sakarifikasi pada pembuatan gula cair.4 dan α-1. Pada kelompok hewan α–amilase merupakan enzim pencerna amilum yang utama. Golongan α-amilase yang tahan terhadap suhu panas digunakan pada proses likuifikasi.4–α-D-glukan glukanohidrolase atau glukogenase) Enzim α-amilase bekerja memutus ikatan α-1. 1994). enzim ini bekerja lebih cepat dibanding amilase lainnya terutama β-amilase.Enzim ini dapat memecah ikatan α-1. 2001). (2001) ada beberapa kelompok enzim amilase yaitu: a..4 glikosida pada amilum secara acak terutama pada rantai yang panjang. 2005). Menurut Hagihara dkk. α-amilase yang tidak stabil akan tidak efektif untuk memecah susbstrat karena aktivitasnya menurun. Aktivitas αamilase dapat ditentukan dengan degradasi pati. Pati yang mengandung amilosa bereaksi dengan yodium menghasilkan warna biru. Kegunaan α-amilase dalam berbagai kondisi sangat dipengaruhi stabilitas enzim tersebut. α–Amilase merupakan jenis enzim yang bersifat calcium metalloenzyme dependent.6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa (Poedjiadi. Enzim amilase memiliki nama asli diastase dan pertama kali ditemukan dan diisolasi oleh Anselme Payen pada tahun 1833. Seiring dengan penemuan-penemuan baru di bidang penelitian kelompok enzim amilase yang dapat mendegradasi amilum dan senyawa lainnya juga semakin bertambah jumlahnya (Aiyer.

β-amilase (1. Sekarang nama itu dipakai untuk menyebut sekelompok mikroorganisme yang bersel satu. Jaringan hewan tidak menghasilkan enzim β-amilase. bakteri dan fungi. amiloglukosidase. berkembang biak dengan membelah diri.4-α–glukosidase.3 Uraian Bakteri 2. Bakteri pertama ditemukan oleh Anthony van Leeuwenhoek pada 1674 .4-α-D-glukan glukohidrolase. Proses bekerjanya enzim ini dapat diamati pada proses pematangan buah. Merupakan pemutus terakhir ikatan glikosida pada bagi ujung non reduksi dari amilosa dan amilopektin untuk menghasilkan unit glukosa.4 glikosida pada tahap kedua hidrolisis amilum sehingga terbentuk molekul maltosa yang disusun oleh dua unit glukosa pada saat yang sama setelah amilase bekerja. γ – amilase jarang ditemukan pada bakteri tetapi pada fungi. γ –amilase (Glukoamilase) Enzim ini disebut juga glucan 1. β-amilase bekerja memecah amilum menjadi gula sehingga buah yang matang terasa manis. lisosomal α-glukosidase. Enzim ini bekerja menghidrolisis amilum dari bagian ujung non reduksi dan menghidrolisis ikatan α-1. karena pemotongannya dari arah luar maka enzim ini disebut eksoamilase.4α–glukosidase. tidak berklorofil. ekso-1. 2.3.4–α-D-glukan maltohidrolase ataupun sakarogen amilase) Enzim β-amilase banyak dijumpai pada kelompok tumbuhan. serta demikian kecilnya sehingga hanya tampak dengan mikroskop (Dwidjoseputro.1 Tinjauan Umum Bakteri Bakteri berasal dari kata bakterion (Yunani) yang berarti tongkat atau batang.b. kecuali bila ada mikroorganisma yang bersimbiosis di saluran pencernaannya. 1. c. 1998). glukoamilase.

diambil dari kata Yunani bakterion yang memiliki arti “small stick” (Eka.3. 2009). Mesofil dapat tumbuh pada suhu 20 – 40 0C. Bakteri dibagi menjadi beberapa kelas sesuai dengan suhu dimana bakteri tersebut dapat tumbuh dengan baik.2 Morfologi Bakteri Bakteri dapat dibagi atas tiga golongan berdasarkan bentuk morfologinya. Golongan ini tidak sebanyak golongan basil. c. Bakteri dengan suhu rendah disebut psikrofil. Bakteri yang berbentuk spiral ini tidak banyak terdapat. Spiril (spirillum) ialah bakteri yang bengkok atau berbengkok-bengkok serupa spiral. 2. b. yaitu golongan basil. yang dapat tumbuh baik hingga suhu -10 0C dan suhu optimum 15 0C atau lebih rendah. Istilah bacterium diperkenalkan di kemudian hari oleh Ehrenberg pada tahun 1828. golongan kokus. 2. Termofilik dapat . 2008). Golongan ini merupakan golongan yang paling kecil jika dibandingkan dengan golongan basil dan kokus. Kokus (coccus) adalah bakteri yang bentuknya serupa bola-bola kecil.dengan menggunakan mikroskop buatannya sendiri.3 Bakteri Termofilik Istilah termofil pertama kali dipergunakan oleh Miquel pada tahun 1879. 1998): a. untuk menggambarkan organisma yang dapat berkembang pada lingkungan dengan suhu tinggi pada saat mana bagi organisma lain sudah tidak dapat hidup (Inchem. silindris. Basil (bacillus) berbentuk serupa tongkat pendek. Sebagian besar bakteri merupakan basil.3. dan golongan spiril (Dwidjoseputro.

2008). Energi panas merambat melalui bebatuan. Sumber panas diperkirakan berasal dari kantung magma di bawah Bukit Kaero. Secara geografis terletak pada kooordinat 119°54'30" . sekitar 24 kilometer sebelah selatan kota Rantepao atau 5-6 kilometer di sebelah barat kota Makale. Sumber mata air panas Makula Tana Toraja terletak di desa Wala Kecamatan Sangalla Selatan Kabupaten Tana Toraja Propinsi Sulawesi Selatan. Kelompok ini umumnya memiliki daya adaptasi yang sangat tinggi terhadap kondisi lingkungan yang bersifat ekstrim seperti temperatur. Sumber air panas memiliki suatu aroma khas yaitu berupa aroma hidrogen peroksida (H2S) yang berasal dari aktifitas bakteri anaerob yang menggunakan senyawa-senyawa sulfur. kadar garam.1 o C. Bakteri termofil tergolong dalam kelompok archaebacteria yang secara umum struktur selnya memiliki beberapa kelebihan dibanding kelompok bakteri lainnya. 2003).tumbuh subur pada suhu diatas 45 0C bahkan lebih diatas suhu tersebut (Indrajaya dkk. Sumber air panas meskipun memiliki suhu cukup tinggi ternyata dapat dijadikan untuk lingkungan tempat kehidupan bagi beberapa mikroorganisme yang tahan terhadap suhu air yang panas.4 Sumber Air Panas Makula Tana Toraja Indonesia merupakan Negara penghasil sumber air panas yang cukup banyak. bikarbonat ataupun sulfat. tekanan dan oksigen dimana mikroorganisma lain tidak dapat mempertahankan aktifitas hidupnya (Nur. Mata air panas yang muncul ke permukaan ini dapat mengandung klorida.119°55’45" BT dan 03°06’00"– 03°07’00"LS. . Temperatur tertinggi air itu 45 oC pada temperatur udara 22. pH. 2.

spoit. 3. parafilm dan tissue roll . jarum ose.4 Waktu dan Tempat Penelitian Penelitian ini dilaksanakan mulai bulan Maret di laboratorium Biokimia Jurusan Kimia FMIPA Universitas Makassar. Kecamatan Sangalla Selatan. 3. pH meter. kertas label. Provinsi Sulawesi Selatan.BAB III METODE PENELITIAN 3. Nutrient Agar (NA). botol semprot. Kabupaten Tana Toraja. sendok tanduk.3 Waktu Pengambilan Sampel Pengambilan sampel penelitian ini dilakukan pada bulan Maret di Desa Wala. aluminium foil. cawan petri. inkubator (haraeus).1 Bahan Penelitian Bahan-bahan yang digunakan dalam penelitian ini adalah air panas Makula Tana Toraja. neraca analitik (haraeus). aquadest.2 Alat Penelitian Alat yang digunakan dalam penelitian ini adalah spektofotometer. kapas. autoklaf. 3. serta alat gelas yang umum digunakan dalam laboratorium. batang pengaduk. stirrer. alkohol 70%. bunsen. penangas listrik. . laminar air flow.

didinginkan kemudian dituang pada cawan petri steril. Sebelum sampel air diambil terlebih dahulu dilakukan pengukuran parameter fisika dan kimia di lapangan kerja. Selanjutnya sampel air di bawa ke laboratorium untuk dilakukan isolasi.01% dilarutkan dalam akuades 100 mL.5. Bacto Agar 1. Sampel air diambil sebanyak 200 ml dari tiap tempat dan dimasukkan ke dalam botol steril dan diberi label.2 Pembuatan Medium Padat Medium padat dibuat dengan komposisi sebagai berikut : yeast ekstrak 0.3. dipanaskan sampai larut lalu disterilkan dengan autoclave selama 30 menit. Parameter yang diukur pertama adalah suhu air di tiap titik pengambilan dengan menggunakan termometer yang dicelupkan selama 3 menit ke dalam tiap bagian tempat pengambilan sampel dan di catat suhunya.3 Isolasi Bakteri Diambil 1 mL sampel. dimasukkan kedalam 10-15 mL medium NA dalam cawan petri. Selanjutnya dihomogenisasi dengan magnetik stirrer. pati 0. Cawan petri yang bersisi isolat bakteri dan NA kemudian . masing-masing pada 3 tempat yang berbeda. NaCl 0. pepton 0.5.5. Sampel air diambil dari bagian kolam dengan kedalaman 50 cm dari permukaan air. Penebaran ini di lakukan pada 150 cawan petri yang berisi Nutrien Agar (NA).05%. Parameter kedua adalah pH air di tiap titik pengambilan diukur dengan pH meter yang dicelupkan ke permukaan air lalu angka pH yang tertera dicatat.5%.5 Prosedur Krja 3. 3.1%.1 Pengambilan Sampel Air Panas Sampel air panas diambil dari sumber mata air panas Makula Tana Toraja.2%. 3.

Lebar zona bening yang terbentuk diukur dengan menggunakan jangka sorong. Tiga isolat terbesar zona beningnnya digunakan dalam penelitian selanjutnya untuk pengujian parameter aktivitas enzim amilase kasar. agar sel mikroba menyebar secara merata. Isolat yang menghasilkan enzim amilase menghasilkan zona bening pada agar di sekitar koloninya jika ditetesi dengan larutan iodin.digerakkan diatas meja dengan gerakan melingkar seperti angka 8. . cawan diinkubasikan kedalam inkubator pada suhu 30 oC dalam posisi terbalik . Koloni yang terbentuk kemudian di kumpulkan untuk persiapan analisis. Setelah memadat. Semua pekerjaan dilakukan di laminar air flow. Tiap isolat bakteri yang tumbuh pada media agar tersebut ditetesi dengan larutan iodin untuk menyeleksi bakteri penghasil enzim amilase.

F. 2005. Skripsi... Alpha-Amylase From Bacillus Subtilis..htm. 2008. (Online).K.blogspot.. diakses 16 Maret 2012). Dwidjoseputro.org/ documents/jecfa/jecmono/v28je05. 9(2). Unversitas Medan... R. (http://www.inchem. 39(17-34). . Martoharsono. 8(53-56). Jakarta. Isolasi Identifikasi Mikroorganisme Termofil Isolat. Kimia Organik. Hartuti. Eka. A. H. Biokimia Jilid I. G. Diakses tanggal 17 Desember 2011).. 2003.. Isolasi Bakteri Penghasil Enzim Protease Alkalin Termostabil. Applied and Environmental Microbiology. Rakshit. M. P. A. J. 67(1744–1750). and Akhmaloka. S. 1998. D. 2003. 2009. Journal Mikrobiol Indones. Kawah Wayang. Indrajaya. Gajah Mada University Press.DAFTAR PUSTAKA Aiyer. 158-163. S. 2001. 1994. Isolasi dan Karakterisasi Bakteri Termofilik Penghasil Enzim Amilase dari kawasan wisata Pemandian Air Panas PawanRoka Hulu. Haki. Buletin Plasma Nutfah.. 2008. D. Jakarta. Madayanti. 1997.S. 2006. J dan Fessenden.. Inchem. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Pertumbuhan Mikroba. Unversitas Riau. Dasar-dasar Biokimia. Hagihara. (online). Skripsi. Isolasi dan Karakterisasi Bakteri Termofilik Penghasil Enzim Amilase dari kawasan wisata Pemandian Air Panas Penen Sibirubiru Sumatera Utara.. Jakarta. Akhdiya. B. Dasar-Dasar Mikrobiologi.html. Christina. S. Erlangga. African Journal of Biotechnology. (http://baiqekajuniarti. D. Biosourche Technology. Amylases and their applications. Yogyakarta Poedjiadi. 2003. V..com/2009/12/faktor-faktor-yangmempengaruhi.S. Djambatan. 4(125– 1529).. Fessenden. Igarashi K & Hayashi Y. ’Developments in Industrially Important Thermostable Enzymes: a Review’. UI-Press. Novel α-amylase that is highly Resistant to chelating reagents and chemical oxidants from the Alkaliphilic Bacillus Isolate KSM-K38. 1998.

Isolated from Soil in Iran’...id/2331/1/Inulin_Bakteri_2008. Skripsi.pdf. Vieille. 65(1–43). Barchini. S. G.. P.. Jurnal Hayati. Optimasi Produksi Enzim Inulinase Termostabil Oleh Bakteri Termofilik dari Umbi Dahlia (Dahlia variabilis)..D. Disertasi tidak diterbitkan. . Retnoprijati. 2008. 2001.. Jurnal Mikrobiol Indonesia. M.. Isolasi dan Karakterisasi Bakteri Termofilik Penghasil Enzim Amilase dari Gurukinayan Karo Sumatera Utara. Wijanarka dan Pujiyanto.. A. Widya Medika. Harahap. Universitas Indonesia. dan Said J. 2008.ac. H. 2001. Sadikin. Institut Pertanian Bogor. A.pdf. Studi Penambahan Ion Terhadap Aktivitas dan Stabilitas α-Amilase Bacillus stearothermophilus T 11-12. Microbiology and Molecular Biology Reviews. dan Zeikus. I.. 50. M.. 2000. S. Richana N. Rosmimik. 2004. & Supriyatni.. Jakarta.. American Journal of Agricultural and Biological Sciences 3. H. Karakteristik Biokimiawi Enzim Termostabil Penghidrolisis Kitin (Online). T. Jakarta. (Online). Lestari P. A.rudyct. Abadi. I. diakses 10 Januari 2012).. Rahayu. Unversitas Medan.. Suwanto. Sekolah Pasca Sarjana . I.com/PPS702-ipb/09145/sri_ Rahayu. C.. Jusman. Biokimia Eksperimen Laboratorium. D.. Sutiamiharja. A. diakses 7 Februari 2012). Eksplorasi Bakteri Termofil Penghasil Enzim Hidrolitik Ekstraseluler dari Sumber Air Panas Gunung Pancar. 3 : 591596. F. 2005. Purwadaria. Hyperthermophilic Enzymes Source.. Astaneh. N. 2001. 16(12-14). Dasar-dasar Biokimia. K.. P. 2002. 7(2). Borna. Bogor. S. ‘A Thermostable αamylase Producing Natural Variant of Bacillus sp..A. Rasooli. (http://www. Dirnawan. Wanandi.(http://eprints... and Molecular Mechanism for Thermostability. 52-55. V. S. H. M.undip.A.Poedjadi. Retno. Soewoto. Kurniati.... S. Uses.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful