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Primärstruktur: Sind mehrere Aminosäuren in einer Kette, diese Aminosäuren sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden.

Sekundärstruktur: Bei der Faltblattstruktur hat man zwei parallele Primärstrukturen.Die beiden Peptidgruppen der Ketten treten in Wechselwirkung miteinander und es bilden sich (intermolekulare) Wasserstoffbrücken. Bei der Helixstruktur sind die Wasserstoffbrücken intramolekular miteinander verbunden. D.h, dass die Wasserstoffbrücken im ” Hohlraum ” der Helix vorhanden sind. Tertiärstruktur: Eine Sekundärstruktur die nochmal geschraubt oder gefaltet wurde. Ich weiß nicht inwiefern man sagen kann, dass sie durch Peptidbindung zusammengehalten wird. Eine bessere Anwort wäre durch Wassterstoffbrücken,VAN-DER-WAALS-Kräfte und Ionenbindung. Quartärstruktur: Mehrere Polypeptidketten, die eine tertärstruktur haben. Alle Proteine zeigen solche Eigenschaften. 1. Die Aufschraubung der Primärstruktur nennt man eine Helix (siehe Glucagon oder Insulin) 2. Parallel verlaufende Primärstrukturbereiche nennt man Faltblatt (siehe Ribonuklease) Beide Strukturen faßt man als Sekundärstruktur eines Proteins zusammen. 1. Die Wollknäuelstruktur nennt man Globulärstruktur oder Tertiärstruktur. 2. Die Tatsache, daß sogar mehrere Wollknäule (Tertiärstrukturen) sich zusammenlagern können, heißt Quartärstruktur. (siehe GAPD) 3. Wenn ein Protein noch andere Moleküle (Nichteiweiß-) eingelagert enthält, nennt man es Proteid. Beim Cytochrom ist es ein Farbstoff mit Namen Häm, derselbe Farbstoff wie im Hämoglobin, dem roten Blutfarbstoff. Sekundärstruktur Helix Betrachten wir eine geschraubte Primärstruktur (Helix) genauer. Wieso kommt es einmal zur Aufschraubung, ein anderes Mal nicht? Der Grund ist, dass meist hydrophobe Aminosäuren vorhanden sein müssen, deren Reste sich räumlich so anordnen können, daß zusätzlich zur Peptidbindung noch Wasserstoffbrücken ausgebildet werden. Diese stabilisieren die Helix. Die Abb. 29 zeigt einen Ausschnitt aus einer Helix im Stäbchen (Stick)Modell. Es sind 9 Aminosäuren abgebildet. Die H-Brücken werden durch die C=O Gruppen und H-Atome der N-Atome der Peptidbindung gebildet. Nach Pauling nennt man diese Aufschraubung in Anlehnung an das Protein -Keratin: -Helix. Die zweite Sekundärstruktur ist die Faltblattstruktur. Aminosäuren Aminosäuren werden formal von den Carbonsäuren durch den Einbau einer Aminogruppe (-NH2) abgeleitet. Im Hydrolysat der natürlichen Proteine treten regelmäßig nur etwa 20 verschiedene Aminosäuren auf, die übereinstimmend ihre Aminogruppe in alpha-Stellung zur Carboxylgruppe tragen: Der "Rest" (R) oder die "Seitenkette" ist im einfachsten Fall, bei der Aminoethansäure (=Glycin), ein Wasserstoffatom, sonst eine aliphatische oder aromatische Gruppe.