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Enzimas

La actividad vital no es más que el desarrollo de una serie de reacciones químicas entre un conjunto de moléculas. Si un químico en un laboratorio realiza estas reacciones lo normal es que el rendimiento (cuantificado como la cantidad de producto deseado frente a la cantidad total del producto) sea muy bajo, mientras que esta misma reacción en un sistema biológico tiene un rendimiento del 99% y se realiza a una mayor velocidad. Esto se debe a la existencia de catalizadores , la mayoría de los catalizadores biológicos que se conocen son ENZIMAS. Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos. Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían tantas enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no biológicos son inespecíficos. En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera:

Especificidad
Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura".

Clases de Enzimas
El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la especificidad de su función:

que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos. la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición. entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. su función es modificar la velocidad de la reacción. transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción. por sí misma. en una reacción química.: quinasas. de moléculas intervinientes en una reacción tipo: A + B ---> C. durante el curso de la reacción. La curva . Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea. <> Imagen original de la Universidad de Virginia En el diagrama están representados los niveles de energía . Ej: polimerasas Mecanismo de acción enzimática Una enzima. Las más importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. no puede llevar a cabo una reacción. Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros. Ej. Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH. Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces. las que implican la ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del ATP.

Como realiza esta acción una enzima? Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los enlaces.sustrato posee menor energía de activación que las especies en estado de transición que la correspondiente reacción no catalizada. Zn2+ Ayuda a unir el NAD . El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del sitio activo de la enzima con los sustratos. El complejo Enzima. muchas enzimas requieren otras moléculas no proteicas para funcionar. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se denomina ajuste inducido. con el sustrato (glucosa) y sin él. La diferencia en el nivel de energía entre el estado inicial y la necesaria para iniciar la reacción (picos de las curvas) es la energía de activación. Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo. COFACTORES: son iones inorgánicos que se unen temporariamente a las enzimas molécula papel en la reacción catalizada Hierro Fe 2+ o Fe 3+ Oxidación / reducción Cobre. Tal como se observa la presencia de enzima baja la energía de activación. la enzima puede causar que los los enlaces se estiren. poniéndolo en un estado de transición inestable. En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido. Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más reactivos. Cu + o Cu 2+ Oxidación / reducción Cinc. Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llavecerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. mientras que la curva roja la muestra en presencia de la enzima específica de la reacción. Esta enzima cataliza la reacción: Glucosa + ATP --> glucosa 6-fosfato + ADP Acompañantes no proteicos de las enzimas Ya sea que consistan en una única cadena polipeptídica plegada o en varias unidades.azul muestra el curso de la reacción en ausencia de una enzima que facilite la reacción.

Se mueven de una enzima a otra agregando o quitando grupos químicos del sustrato. etc.COENZIMAS: moléculas pequeñas que tiene carbono. Ej: el DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa. Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una enzima. uniéndose al sitio activo. Sus efectos son reversibles. para destruir plagas. impidiendo así su enlace con el sustrato. algunos ej. muchas de las cuales deben ser incorporadas con la dieta. interaccionan débilmente durante la catálisis. son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION (insecticida). Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio activo. donde los productos de una reacción se convierten en los reactivos de la siguiente. inhibiéndola irreversiblemente. Regulación enzimática El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por enzimas. Inhibición reversible: pueden inhibidores competitivos. los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que los artificiales son utilizados por la medicina. esta unión es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. . La mayor parte de las coenzimas son vitaminas. Las células deben poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a través de reguladores enzimáticos. lo que se conoce como VÍAS METABÓLICAS. molécula papel en la reacción catalizada Biotina transporta -COOCoenzima A transporta -CH2-CH3 NAD y FAD transportan electrones GRUPOS PROSTETICOS: están permanentemente unidos a las enzimas molécula papel en la reacción catalizada une iones O2 y electrones. contiene el Hemo cofactor hierro Flavina Une electrones Retinal Cofactor en la absorción de la luz Las coenzimas reaccionan con la enzima de igual modo que el sustrato. los que se unen a la enzima ingresando en el sitio activo.

pdf http://www.Imagen tomada de http://www.es/zorrilla/juanma/ARMAS/Armamento. dado que es el único eficaz si se aplica con extrema rapidez.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl= GenBookHL&term=DIPF++AND+215554%5Buid%5D&rid=stryer. el mas usado es el basado en la ATROPINA. Los primeros síntomas son un sudor copioso. perdida de visión.1072 El gas nervioso ejerce su efecto letal al unirse con la enzima ACETILCOLINESTERASA. presión en el pecho.edu.ar/metabolismo/met1.gov/entrez/query. Este proceso no se puede llevar a cabo sin la primera disociación y sus consecuencias son trágicas. Efecto del pH y de la temperatura. dificultad en la respiración. Finalmente la muerte se produce tras pocos minutos por asfixia... ENZIMAS . impidiendo la transmisión de ordenes a los músculos tanto de acción voluntaria como de acción involuntaria. ganglios.nih.htm Armas químicas: su acción http://www. llegando a producir espasmos y la perdida de la conciencia casi en el acto. fallos respiratorios.nlm.ncbi. uniones neuromusculares.es/biomoleculas/ENZ/ENZ..ehu. la Acetilcolina comienza a acumularse en los centros de transmisión. Así.ehu.htm . mareos. con el fin de reactivar el proceso de síntesis a cargo de la encima acetilcolina. Entre los antídotos. Al aumentar la dosis de gas nervioso los efectos son cada vez mayores. todos los músculos quedan bloqueados. como entre neuronas. Al no poder ser sintetizada.biologia..figgrp. que es la encargada de disociar la molécula de ACETILCOLINA para su posterior síntesis. Clasificación internacional de las enzimas Enzimas http://www.