ASAM AMINO DAN PROTEIN

I. Tujuan Percobaan Agar dapat membedakan mana asam amino dan mana protein. II. Dasar Teori Nama protein berasal dari perkatan yunani proteios yang berarti pertama karena ternyata protein penting sekali bagi kehidupan. Fungsinya terutama adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel, misalnya dalam rambut, wol, kolagen, jaringan penghubung, dan membran sel. Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ; 1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. 2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. 3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll. 4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. Protein adalah senyawa yang jika dihidrolisis menghasilkan hanya asam-asam amino atau menghasilkan senyawa yang bukan asam amino.

Rose. Aam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. Pb2+) 8) Pengocokan yang kuat(Mastura. 1. 2008) Asam amino merupakan alfabet dari protein dan menentukan dtrukturstruktur protein penting. aseton. Aam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif B. Asam amino pembentuk protein Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam amino sebagai berikut. Sifat asam amino . Selanjutnya pada tahun 1935 threonin diisolasi dari hidrolisat fibrin oleh W.Zat-zat kimia dan jondisi yang menyebabkan denaturasi protein antara lain : 1) panas 2) Larutan urea 3) Radiasi dengan sinar ultra violet 4) Pelarut organik (etnol. Braconnot pada tahun 1820 adalah glisin. 2. ag+ . isopropil alkohol) 5) Asam dan basa kuat 6) Detegen 7) Garam logam (Hg2+ .Asam amino pertama yang diisolasi dari hidrolisat protein gelatin oleh H. Aam amino dengan gugus samping R non plar atau hidrofobik. Terdapat 20 macam asam amino pembentuk protein dan asam amino biologis lainnya yang bukan berfungsi sebagai buiding block di dalam sel. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R. A.C. Aam amino dengan gugus samping R bermuatan positif 4.

2. karena mengandung gugus sulfida. reaksi kimia gugus Amino dan Asam Amino gugus α-amino dari asam amino dapat diasilasi dengan asam halide atau anhidria. 3. karena kebanyakan protein yang mengandung residu tyrosin. hany triptofan. phenil alanin dan tyrosin yang dapat mengasorbsi pada daerah ultra lembayung.Dalam pelarut air. . gugus α-amino dan gugus-gugus fungsional dari rantairantai samping yang berbede-beda.↔ H2NCH(CH3)COO. ester dan asam halida. Reaksi kimia gugus karbosilat dari asam amino mengalani perubahan yang menuju keperbentukan amida. Reaksi Kimia dari Asam Amino Karakteristik reaksi – reaksi organic asam amino terletak pads gugus fungsinya yaitu gugus karbosilat.+ H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdadap asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid ) C. Cystein mengabsorbsi lemah pada λ 240 nm. 1. asamamino berupa “Zwiter ion” sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO. maka kadar protein dalam larutan dapat ditentukan dengan menggunakan spektrofotometer pada panjang gelombang (λ) 280 nm. D. Reaksi kimia gugus R Asam Amino Asam am ino juga memberi reaksi warna kualitatif khas yang ditunjukkan oleh gugus fungsi tertentu pada gugus R nya. Srektrum Absorsi Asam Amino Dari 20 asam amino pembentuk protein.

Dalam bentuk larutan. b) Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino. Klalifikasi Protein 1) Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu . a) Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hany menghasilkan asam amino. Reaksi pengenal protein (Mastura. 2) Berdasarkan Konformasi protein dibagi menjadi tiga kekompok utama Yaitu . yaitu sebagai penyusun protein. . Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Konfirmasi struktur tiga dimensi protein 1) Struktur primer 2) dan struktur sekunder c. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme. Fungsinya terutama adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel. b. 2008) Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). a. a) Protrin serat b) Protein globular c) Protein dengan konformasi antara protein serat dan protein globular.Dan protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2). Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Isomerisme pada asam aminoDua model molekul isomer optis asam amino alanin Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN. dan satu gugus sisa (R. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini. atom hidrogen (H). basa lemah.R NH2). yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. hidrofilik jika polar. gugus karboksil (COOH). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. dan hidrofobik jika nonpolar. maka itu adalah tipe L. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam. dari singkatan COOH . senyawa tersebut merupakan asam α-amino. dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.Struktur asam amino Struktur asam α-amino. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah. dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. . maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D.Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil.Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok.

2008) Zwitter-ion . L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.(Team Bima. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida. gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam Polimerisasi asam amino Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe amino tipe D.Pada umumnya. Oleh sebab itu. yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino. reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi.

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ionKarena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus. –NH3+). pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. 3. 2. gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi. Dalam keadaan demikian. Penyusun protein. hormon dan asam nukleat). Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor). Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein). Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Meskipun demikian. zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik. Asam amino dasar (standar) Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi. Asam amino esensial . termasuk enzim. dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya: Fungsi biologi asam amino 1. Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.

larutan asam cuka 3 %. larutan albumin. alkohol 96 % IV. Untuk memenuhi kebutuhan ini.( Anshari irfan. NaOH3(p). metionin. 1994) Bagi manusia. regensia nitrorussid. leusin. 2008) III. larutan CuSO4. larutan NaOH 10 %. regensia ksantroprotein. ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari. fenilalanin. Bahan :Larutan protein (putih telur). Histidin dan arginin disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. treonin. Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. api busen. larutan gelatin. Reaksi warna protein . larutan NaOH pekat. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan. regensia millon. spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Prosedur kerja 1.molekul-molekul penting. gelas beker. triptofan. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Alat dan Bahan Alat :Tabung reaksi. dan valin. lisin. (wikipedia. yaitu isoleusin. pipet tetes.

Reaksi biuret No 1 Prosedur Hasil 2 ml larutan protein + 2 tetes larutran Terjadi lembayung CuSo4 dan 1 ml larutan NaOH 10 % b. Pengendapan oleh alkohol No 1 2 Prosedur Hasil 2 ml larutan protein + alkohol + aqudest Terjadi koagulum 2 ml larutan protein + alkohol diamkan ½ Terjadi koagulum.a. uji kelarutan protein No 1 2 3 4 Prosedur Aqudest + larutan albumin HCl + larutan albumin NaOH + larutan albumin Alkohol + larutan albumin Hasil Tidak larut larut larutan albumin larut . Pengendapan oleh asam kuat dan basa kuat No 1 2 Prosedur 2 ml larutan protein + 2 ml larutan HCl2N 2 ml larutan protein + larutan NaOH Hasil Terjadi koagulan Terjadi koagulan 3.Reaksi ksanprotein No 1 Prosedur 2 ml larutan protein + 1 ml HNO3 pekat Hasil Terjadi warna kuning 2. Percobaan pemanasan No 1 Prosedur Hasil 2 ml larutan protein + 3-5 tetes larytan Terbentuk koagulum asam cuka 3 % b.Denaturasi protein a. tetapi jam + aqudest tidak larut kembali c.

5 Etanol + larutan albumin larut 4. zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya Hasil Ada endapan. berkurang Ada endapan. kolagen. basa lemah. jaringan penghubung. hidrofilik jika polar. Fungsinya terutama adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel. Protein adalah senyawa yang jika dihidrolisis menghasilkan hanya asam-asam amino atau menghasilkan senyawa yang bukan asam amino Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. bertambah Ada endapan. misalnya dalam rambut. berkurang Ada endapan. Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitterionKarena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus. dan hidrofobik jika nonpolar Nama protein berasal dari perkatan yunani proteios yang berarti pertama karena ternyata protein penting sekali bagi kehidupan. dan membran sel. wol. PEMBAHASAN Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah. bertambah . uji pengendapan protein dengan garam No 1 2 3 4 5 Prosedur larutan albumin + NaCl larutan albumin + BaCl larutan albumin + NaCl larutan albumin + FeCl3 larutan albumin + (NH4)2 V. bertambah Ada endapan.

• MASTURA. Langsa. NaCl. HNO3 DAFTAR PUSTAKA • MASTURA. sedangkan pada HCl. KESIMPULAN  Pada percobaan reaksi biuret.dan pada reaksi ksantroprotein. 2008.  Pada percobaan denaturasi protein. aquadest dan NaOH ditambah larutan albumin terjadi tidak larut. alkohol. terbentuk larutan berwarna lembayung. tidak larut kembalidan setelah didiamkan selama setengah jam ditambahkan aquadest juga terbentuk koagulan. larutan protein ditambah larutan pekat juga terbentuk larutan berwarna kuning. PENUNTUN PRAKTIKUM KIMIA DASAR KESEHATAN. NaCl dan (NH4)2 di tambah larutan albumin terjadi endapan.dan berubah menjadi lebih banyak. 2008. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik.tetapi tetapi tidak larut kembali. etanol ditambah dengan larutan albumin terjadi kelarutan. VI. Sedangkan pada BaC dan FeCl3 di tambah larutan albumin terjadi endapan. Langsa .biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki).dan berubah menjadi berkurang.  Dan pada percobaan uji kelarutan protein dengan garam. dan setelah di kocok dengan kuat juga terbentuk koagulan. larutan protein ditambah larutan alkohol terjadi koagulum. KIMIA DASAR. larutan protein ditambah larutan CuSo4 dan larutan NaOH 10 %.  Pada percobaan uji kelarutan.

2008 . Kimia SMU jilid 3. 2008.1994 • Wikipedia. Erlangga.• TEAM BIMA. Banda Aceh • Anshari irfan dan Hisky achmad.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful