MEDICINSKA BIOLOGIJA

-Citologija-
( skripta za ponavljanje )


















Skinuto sa:

www.perpetuum-lab.com.hr








I. PREGLEDNO O STANICAMA I
ISTRAŽIVAŽNJU STANICA
PODRIJETLO I EVOLUCIJA
Stanice smo podijelili u prokariote i eukariote. Prokarioti nemaju pravu jezgru, manje i jednostavnije
su, te im genetički materijal nije organiziran u kromosome. Eukarioti imaju pravu jezgru i organele.
Život je nastao prije 3.8 milijardi godina tj. 750 milijuna godina nakon nastanka zemlje.
U primitivnoj zemljinoj atmosferi gotovo da uopće nije bilo kisika, ali zato je sadržavala CO2, N2 i CO.
Takva atmosfera je bila reducirajuća. Uz pomoć električnog pražnjenja ili sunčeve svjetlost mogle su
se stvoriti organske molekule. Stanley Miller je uspio dobiti organske molekule iz H2, CH2, NH3 i vode
uz električne iskre.
Slijedeći korak je stvaranje makromolekula iz monomera, koji mogu spontano polimerizirati u
pretpostavljenim prebiotičkim uvjetima. Zagrijavanjem suhe smjese aminokiselina rezultira njihovim
spajanjem u polipeptide. Takve makromolekule su morale za daljnji razvoj upravljati vlastitom
replikacijom, a za to su jedino nukleinske kiseline sposobne.
Otkriveno je da je RNA sposobna katalizirati određen broj reakcija, uključujući i polimerizaciju
nukleotida i stvaranja novog lanca RNA. Prema tome je RNA molekula u tzv. RNA-svijetu mogla biti
inicijalni genetički sustav, Raznim interakcijama između RNA i aminokiselina dovelo je vjerojatno do
stvaranja i DNA.
Takva replicirajuća RNA se našla okružena u membrani od fosfolipida, koji su karakteristične zbog
svoje amfipatičnost. Imaju ugljikohidratni rep, koji je hidrofoban, i fosfatnu glavu, koja je hidrofilna.
Kada se oni urone u vodu onda spontanu stvaraju dvosloj, tako da im je rep okrenut u unutrašnjost, a
glava prema van u vodenu sredinu. Moguće da je u to vrijeme već postojala RNA koja je bila okružena
membranom i stvarala vlastite proteine.
Stanice su bile sposobne uzimati hranu i energiju izravno iz okoliša, ali pošto je takvo stanje
ograničavajuće, pa su stanice trebale razviti vlastite mehanizme. Sve stanice koriste adenozin – 5'-
trifosfat ( ATP ) za svoj stanični metabolizam i druge aktivnosti ( pokretanje ). Smatra se da su se ti
mehanizmi za proizvodnju energije razvili u tri stupnja ( glikoliza, fotosinteza i oksidativni
metabolizam).
Prva je nastala Glikoliza pomoću koje se u anaerobnim uvjetima razgradnjom glukoze u mliječnu
kiselinu dobivaju 2 molekule ATP-a.
Slijedeći korak je bio razvoj fotosinteze, koji je stanici omogućio korištenje sunčeve svjetlosti i da
postane neovisna o već oblikovanim organskim molekulama u kojima je pohranjena energija (
glukoza ). Vjerojatno su te primitivne stanice koristile H2S da CO2 pretvore u organske molekule.
Korištenje H2O kao donora elektrona i vodika za pretvorbu CO2 u organske molekule se razvio tek
kasnije. Nusprodukt takve reakcije je O2. Oslobađanje O2 je dovelo do stvaranje oksidirajuće
atmosfere i do razvoja oksidativnog metabolizma. Potpunom razgradnjom glukoze u aerobnim
uvjetima nastaje oko 36-38 ATP-a.
Današnje prokariote smo podijelili u arhebakterije i eubakterije. Ovi prvi žive u ekstremnim uvjetima,
koji su vjerojatno takvi bili i u primitivnoj atmosferi ( sumporna vrelišta od oko 80°c, Ph = 2), a u
eubakterije spadaju današnje bakterije.
Bakterije su većinom okruglaste, štapićaste ili spiralne, promjera od 1-10цm, mogu kodirati i do 5.000
različitih proteina, a najsloženije su cijanobakterije. E.coli je štapićasta, ima nukleoid, ispod stanične
stjenke ima staničnu membranu ( osigurava funkcionalnost ), unutar citoplazme oko 30.000
ribosoma.
Podrijetlo eukariota
Organeli eukariota nastali su endosimbiozom. To je pojava kada jedna stanica živi unutar druge.
Pretpostavlja se da su prokariotske stanice ušle u eukariotske.
Mitohondriji i kloroplasti potječu od eubakterija. Veličinom su slični njima,a također se dijele
diobom. Sadrže vlastiti DNA, koji se replicira svaki put kada se oni dijele. Oni imaju vlastiti genetički
sustav, koji se razlikuje od onog u jezgri. Ribosomi i rRNA su srodniji onim bakterijskim.
Mitohondriji su se razvili od aerobnih bakterija, a kloroplasti od fotosintetskih bakterija (
cijanobakterije ).
Neki eukariotski geni potječu od arhebakterija, a neki od eubakterija. Geni koji su uključeni u
informacijske procese ( replikacija, transkripcija i sinteza ) potječu od arhebakterija, a oni uključeni u
opće stanične procese ( glikoliza i biosinteza lipida ) od eubakterija.
Novija hipoteza govori o fuziji gena eubakterija u arhebakterija. Endosiombiotska asocijacija između
eubakterije i arhebakterije bila je popraćena fuzijom dvaju prokariotskih genoma čime je onda nastao
ancestralni eukariotski genom sastavljen od dijelova genoma eubakterija i arhebakterija.
Najsloženiji jednostanični eukariotski organizam je kvasac. Oni su mnogo složeniji od bakterija, a
ujedno i puno jednostavniji od stanica životinja i biljaka. Najviše istraživan kvasac je Saccharomices
cerevisiae.
Ostali složeniji jednostanični eukarioti:
- E.coli
- Amoeba proteus ( pseudopodiji )
- zelene alge ( imaju kloroplaste )
Višestanični organizmi nastali su iz jednostaničnih prije bilijun godina. Prijelazni oblik smatramo
agregate jednostaničnih organizama ( alga volvox - kolonije) u kojim je došlo do ˝podjele rade˝među
stanicama.


II. Jezgra
Jezgra je glavna karakteristika eukariota u kojoj se odvija replikacija DNA, transkripcija i doradba
RNA, dok se translacija događa u citosolu.
Ovojnica i promet
Jezgra je obavijena dvostrukom membranom koja ju odvaja od citoplazma i održava drugačiji sastav.
Jedina komunikacija su kompleksi jezgrinih pora, koji imaju i ulogu u regulaciji ekspresije gena
eukariota. Razlikujemo unutarnju i vanjsku jezgrinu membranu. Vanjska na sebi nosi proteine i ona se
nastavlja na ER, a lumen između jezgrinih membrana se također nastavlja u lumen ER. Proteini na
vanjskoj jezgrinoj membranu vežu se za citoskelet, dok oni na njenoj unutarnjoj na jezgrinu laminu.
Kao i sve ostale membrane i jezgrina se sastoji od dvosloja fosfolipida kroz kojeg mogu prolaziti male
nepolarne molekule. Vanjska i unutarnja membrana se spajaju na mjestima gdje se nalaze kompleksi
jezgrinih pora, koji omogućuju prolazak malim polarnim molekulama.
Na unutarnju membranu priliježe lamina, koja je građena od vlaknastih proteina (60 – 80
kilodaltona), a nazivaju se lamini. U organizmu sisavca su pronađena tri gena ( A, B i C ), koji kodiraju
barem sedam različitih proteina. Stvaranje lamine započinje udruživanjem dvaju lamina ( vlaknasti
proteini ), koji stvaraju dimere čije se α-uzvojnice isprepliću. Tako nastala struktura se naziva
pletenica. Dimeri se međusobno spajaju i tako nastaju intermedijarni filamenti.
Povezivanje lamina sa unutrašnjom membranom olakšano je posttranslacijskim dodavanjem lipida –
prenilacijom c-terminalnog cisteinskog ostatka. Lamini se vežu na specifične proteine na unutarnjoj
membrani ( emerin ) i na receptore lamina B. Lamini su još povezani i sa kromatinom preko H2A i
H2B histona, a protežu se u obliku labave mrežu i u unutrašnjost jezgre.
Kompleks jezgrinih pora su velike strukture ( 30 puta veće od ribosoma ), koje se sastoje od oko 30
različitih proteina prisutnih u više kopija. Kroz te pore prolaze male nabijene molekule, ioni i
makromolekule ( proteini i RNA ). RNA tim putem napušta jezgru, kao što proteini bitni za samu
jezgru ulaze tim putem.
Postoje dva mehanizma transporta kroz pore. Male nabijene molekule i manji proteini ( 20 – 30 kd )
prolaze slobodno u oba pravca bez utroška energije. Većina proteina i RNA ( veće molekule ) prolaze
kroz centralnu poru u kompleksu uz utrošak energije ( oni bivaju prepoznati i prebačeni na suprotnu
stranu ).
Kompleks jezgrinih pora je struktura sa oktogonalnom simetrijom organiziranom oko središnjeg
kanala. Sadrži 8 prečki koje su povezani prstenima na citoplazmatskoj i jezgrinoj strani, a svi skupa
učvršćeni na mjestu gdje se vanjska i unutarnja membrana sastaju. Na obe strane još strše i
proteinski filamenti.
Proteini namijenjeni za jezgru imaju jezgrin lokalizacijski slijed ( Histoni, DNA/RNA – polimeraza,
transkripcijski faktori, faktori prekrajanje ) kojeg prepoznaju jezgrini transportni receptori i
usmjeruju kroz pore.
Sljedovi za jezgru su kratki odsječci bazičnih aminokiselina ( lizin i arginin ). Oni mogu biti smješteni
jedan do drugog, pa su slični T-antigenu*. Sljedovi mogu biti i odvojeni ( između njih se nalaze
aminokiseline nebitne za signalizaciju ), pa ih nazivamo bipartit.
*Istraživači su proučavali T-antigen majmunskog virusa, koji pokreće replikaciju virusne DNA. Taj signal je odgovoran za
lokalizaciju T-antigena u jezgri, pa je preko njega otkriven jezgrin lokalizacijski slijed – Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val
Jezgrine lokalizacijske signale prepoznaju importini. Kretanje makromolekule regulirano je proteinom
Ran, koji veže GTP. Ostali primjeri proteina koji vežu GTP su Ras,, Arf i Rab, Rac, Rho i cdc42. Enzimi
koji stimuliraju hidrolizu GTP-a u GDP smješteni su na vanjskoj membrani, a enzimi, koji su odgovorni
za obrnut proces, na unutarnjoj membrani jezgre.
Ulazak proteina u jezgru započinje vezanjem importina na signalni slijed, a tako nastali kompleks se
dalje usmjeruje prema filamentnima. Pomoću proteina nukleoporina, koji sadrži sljedovi Phe-Gly (
FG-proteini ) i obrubljuju centralni kanal, kompleks ulazi u jezgru. Na jezgrinoj strani se taj kompleks
veže na Ran/GDP kompleks i dolazi do otpuštanja importina od proteina. Ran/GTP napušta jezgru
gdje se ponovno hidrolizira u ran/GDP ( oslobađa importin ) i pomoću vlastitog receptora ( NTF 2 )
ponovno ulazi u jezgru.
Proteini namijenjeni za izlazak iz jezgre imaju ne sebi jezgrin izlazni slijed, kojeg prepoznaju
eksportini ( iz porodice karioferina ). Eksportini se moraju isto vezati za Ran/GTP kompleks, napuštaju
jezgru, dolazi do disocijacije u GDP i eksportin napušta svoj teret i reciklira se ( ulazi ponovno u jezgru
za novi ciklus ).
Transkripcijski faktori mogu regulirati ulazak nekih proteina u jezgru. Oni se vežu u citoplazmi sa
određenim proteinom i maskiraju njegov signal za prijenos do jezgrinih pora. Primjer takvog
transkripcijskog faktora je NF – ҡB, koji se aktivira na odgovore izvanstaničnih signala. U
nestimuliranim stanicama on postoji kao inaktivan kompleks s inhibicijskim proteinom IҡB., a u
stimuliranim stanicama je IҡB fosforiliran i razgrađen. Ostali transkripcijski faktori se ne udružuju sa
inhibicijskim proteinima, nego su oni regulirani samo fosforilicaijom.
Iz jezgre u citoplazmu izlaze mRNA, rRNA, tRNA i mikroRNA ( miRNA ) uz utrošak energije. Messenger
RNA izlazi pomoću mRNA eksportera, kao što je to NTF2 ( nalikuje Ran/GTP transporteru ). Molekula
RNA izlazi u obliku ribonukleoproteinskog kompleksa ( RNP ). Ribosomske RNA se povezuju sa
ribosomskim proteinima, a onda i sa specifičnim proteinima za doradbu RNA u jezgrici. Tako nastale
podjedinice 60S i 40S ribosomske podjedinice ( sadrže i jezgrin izlazni signal ) odvojeno napuštaju
citoplazmu mehanizmom koji uključuje karioferin Crm1. Transportna RNA i miRNA izlaze pomoću
eksportina - t i eksportina – 5, koji se vezuje direktno na RNA. Molekule snRNA i snoRNA
funkcioniraju unutar jezgre kao komponente sustava za doradbu RNA. Molekula snRNa napušta
jezgru i ponovno se vrača u nju nakon što se vezala sa proteinima i tako formirala funkcionalni
snRNA. Crm 1 i ostali transportni proteinski receptori se vežu na 5´7-metilgvanozinske kape snRNA, a
snRNa se vrača u jezgru vlastitim slijedom.



Unutarnja organizacija jezgre
U jezgri se nalazi kromatin ( koji je organiziran u petlje DNA, a specifične regije tih petlji su vezane za
matriks lamina ) i molekule RNA. Unutar jezgre razlikujemo heterokromatin i eukromatin. Prvi ostaje
kondenziran u interfazi i ne prepisuje se, a eukromatin se dekondenzira i raspoređuje po jezgri.
Heterokromatin je podijeljen u konstutivni, koji se nikad ne prepisuje ( satelitni sljedovi ), i
fakultativni, koji se ne prepisuje u proučavanoj stanici, ali u drugoj dolazi do prepisivanja.
Kromatin nije nasumično raspoređen unutar jezgre, nego je podijeljen u diskretno funkcionalne
domene i čvrsto su vezani za jezgrinu ovojnicu na više mjesta. Geni koji se aktivno prepisuju
smješteni su na periferiju uz kanale koji odvajaju pojedine kromosome. Nakon sinteze RNA se one
otpuštaju u te kanale gdje se odvija i njihova doradba. Heterokromatin se isto nalazi na periferiji jer
se neki njegovi dijelovi povezani sa laminom. Zbog različitih tipova stanica su i različiti dijelovi
fakultativnog kromatina vezani za matriks lamine. Kromatin je u interfaznoj jezgri organiziran u petlje
( 50 – 100 kb DNA ). Kod Oocita vodozemaca se dobro vide izvučene petlje, dijelovi koji se aktivno
prepisuju.
Replikacija DNA se odvija u velikim strukturama koje sadržavaju veliki broj replikacijskih kompleksa
organiziranih u zasebna funkcionalna tjelešca, a koje se nazivaju replikacijskim tvornicama. Geni koji
se aktivno prepisuju raspoređeni su u jezgrinim pjegama.
Ostala tjelešca:
- PML – tjelešca – mjesta lokalizacije regulacijskih proteina u bolesnika sa akutnom
promijelocitnom leukemijom
- Cajalova tjelešca – sadrže karakteristične protein koilin i bogata su malim RNP, a
funkcioniraju kao mjesta uspostave i obrade RNP

Jezgrica i doradba rRNA
U jezgrici ( nukleolus ) dolazi do sinteze rRNA, njihove doradbe i sklapanja ribosomskih podjedinica.
Ribosomi viših eukariota imaju četiri tipa rRNA, a to su 5S, 5,8S, 18S i 28S. Svi osim prvog se prepisuju
kao jedna molekula unutar jezgre pomoću RNA-polimeraze I, što daje 45S prekursor ribosomske
RNA. Taj prekursor obrađuje se sve do 18S rRNA koji nalazimo u maloj ribosomskoj podjedinici ( 40S
), te do 5,8S i 28S koji su dijelovi velike podjedinice ( 60S ). Transkripcija 5S rRNA se događa u izvan
jezgre pomoću RNA-polimeraze III.
Geni za 5,8S, 18S i 28S rRNA grupirani su u područjima uzastopnih ponavljanja na pet različitim
ljudskim kromosomima ( 13,14,15,21,22 ),a geni za 5S u jednom području prvog kromosoma.
Jezgrica je podijeljena u tri dijela:
- fibrilarni centar
- gusta fibrilarna komponenta
- granularna komponenta
Dijelovi kromosoma, koji sadržavaju gene za 5,8S, 18S i 28S rRNA, nazivaju se nukleolarnim
organizacijskim regijama. Oni imaju skupinu uzastopno ponovljenih gena za rRNA odvojenom
neprepisujućom DNA-razmaknicom. Ta područja vrlo aktivno prepisuje DNA-polimeraza I i vidljiva su
kao područja nalik božićnom drvcu. Uočljivi su rastući, gusto pakirani lanci RNA, a tu gustoću održava
RNA-polimeraza I ( jedna polimeraza na stotinu parova baza kalupa DNA lanca ).
Male jezgrine RNA ( snoRNA ) sudjeluju u doradbi pre-rRNA. Udružuju se sa proteinima i formiraju
snoRNP. Odgovorne su za kidanje pre-rRNA u 18S, 5,8S i 28S molekulama. Najčešća sno RNA je U3 i
ona kida pre-rRNA unutar razmaknica koje se prepisuju na 5'kraju. U8 kida na 5,8S i 28S, a U22 na
18S rRNA.
Sastavljanje ribosoma
Formiranje ribosoma uključuje spajanje preteča Ribosomske RNA s ribosomskim proteinima i 5S
rRNA. Geni koji kodiraju ribosomske proteine prepisuju se izvan jezgrice uz pomoć RNA-polimeraze II.
Oni zatim ulaze u jezgricu gdje se spajaju sa rRNA i formiraju preribosomske čestice. 5S rRNA se
također uz RNA-polimerazu III spaja u jezgrici.
Udruživanje ribosomskih proteina počinje još dok sinteza pre-rRNA traje, te se na nju još vežu
proteini prije njezina kidanja.













III. RAZVRSTAVANJE I PRIJENOS
PROTEINA
Za razliku od prokariotske stanice, eukariotske sadrži organele pomoću kojih se razvrstavaju proteini,
koji nastaju u ribosomima na membrani endoplazmatskog retikuluma. Polipeptidni lanac ulazi u ER
gdje se dorađuje i usmjeruje do Golgijevog aparata vezikulama, od kojeg se dalje šalju u lizosome,
endosome, staničnu membranu ili izvan stanice. GA, ER, endosomi i lizosomi se razlikuju od ostalih
organela jer su uključeni u prijenos proteina pomoću vezikula.
Endoplazmatski Retikulum
Sastoji se od sustava cjevčica i vrećica koje su okružene membranom. Čini ga jedna neprekinuta
membrana koja se nastavlja od jezgre i može činiti i do 50% ukupnih membrana stanice, a njegov
lumen i do 10% ukupnog volumena stanice. Sastoji se od tri različita dijela, a to su hrapavi ( sadrži
ribosome na površini ), prijelazni ( izlaze vezikule prema Golgijevom aparatu ) i glatki ER ( sudjeluje u
proizvodnji lipida )
George Palade je proučavajući serozne acinuse gušterače otkrio da proteini nastaju u hrapavom
endoplazmatskom retikulumu, koji se premještaju u Golgijev aparat, a iz njega pomoću sekretotnih
vezikula odlazi na staničnu membranu s kojom se stapa. Tako je otkriven sekrecijski put kojim se
koriste i proteini namijenjeni drugim odjeljcima. Proteini koji su namijenjeni za membranu ER-a, GA,
lizosome ili staničnu membranu, odmah su usmjereni u ER ( u stanicama sisavaca, proteini ulaze u ER
dok translacija mRNA još traje ), a oni koji su namijenjeni za jezgru, mitohondrije, kloroplaste ili
peroksisome, sintetiziraju se na slobodnim ribosomima u citosolu ( nakon translacije ).
KOTRANSLACIJSKA TRANSLOKACIJA – premještanje proteina u ER dok translacija još traje ( SRP )
- ER, GA, lizosomi, stanična membrana
POSTTRANSLACIJSKA TRANSLOKACIJA – premještanje proteina nakon translacije ( BiP )
- citosol, jezgra, mitohondriji, kloroplasti, peroksisom
Slobodni ribosomi u citosolu i oni na membrani ER se ne razlikuju. Sinteza svakog proteina započinje
na slobodnim u citosolu, koji se nakon toga usmjeruju prema ER-u pomoću aminokiselinskog slijeda
na polieptidu. Taj kratki signalni slijed se sastoji od hidrofobnih aminokiselina, koji se nakon ulaska u
ER odcijepi. Kada se stanica razori, ER se raspada na mikrosome koji nastaju od hrapavog ER-a, a
posjeduju ribosome na vanjskoj strani. Hrapavi mikrosomi su gušći od glatkih, te se mogu
centrifugiranjem izolirati u gradijentu gustoće. Pokusi su potvrdili da ako se mRNA koja kodira
sekrecijski protein prevodi na slobodnim ribosomima in vitro, nastaje protein nešto duži od
odgovarajućeg izlučenog proteina. Ako se u sustav dodaju i mikrosomi, sekrecijski protein se
usmjeruje u mikrosom ( ekvivalent hrapavom ER-u) i cijepa se pomoću mikrosomske proteaze do
prave veličine.
Čim započne sinteza proteina na slobodnom ribosomu u citosolu, SRP čestica ( signal recognittion
particle ) prepozna signalni slijed i veže se za nastali polipeptid i ribosom, zaustavlja translaciju, te ga
usmjeruje prema ER-u. SRP čestica se sastoji od 6 polipeptida i od SRP RNA, koja ima dvije regije
fleksibilne poput šake. Na membrani ER se nalazi SRP receptor ( integralni membranski protein
izložen na citosolnoj strani ER-a ) na koji se veže SPR čestica, ribosom i polipeptid. Kada su tako
vezani za SRP receptor, pridružuje se GTP molekula koja disocira u GDP i otpušta SRP česticu od
receptora i rRNA kompleksa. Ribosom se potom veže za translokacijski kompleks i signalni slijed
uvuče u membranski kanal ili translokon. Translokon je izgrađen od triju transmembranskih proteina
nazvanih Sec61. Signalna sekvenca dolazi u interakciju sa kratkim hidrofobnim lancima u vratu
translokona, što otvara ˝čep˝ u membranskom kanalu. Signalna peptidaza cijepa signalnu sekvencu
sa polipeptida i on ulazi u lumen ER-a.
Proteini koji se usmjeruju u ER nakon translacije ( posttranslacijska translokacija ) drugačije ulaze u
lumen ER. Umjesto SRP čestica i SRP receptora, njihove signalne sljedove prepoznaju receptorski
proteini Sec62/63, a posebni citosolni Hsp70 šaperoni održavaju lanac raspetljanim. Peptidni lanac
kroz membranski kanal uvlači posebni Hsp70 šaperon, koji se nalazi unutar ER i nazvan je BiP.
Proteini koji su namijenjeni staničnoj membrani ili membranama ER, GA i ostalih već navedenim
organelima, ne ulaze u lumen ER, nego putuju kroz membranu do svog odredišta kao u sekrecijskom
putu. Integralni membranski proteini uklopljeni su u staničnu membranu pomoću hidrofobnih
sljedova. Sastoje se od 20-25 hidrofobnih aminokiselina koje tvore α-uzvojnicu, te se tako
maksimalizira broj vodikovih veza između peptidnih veza, a bočni ogranci aminokiselina stupaju u
interakciju sa repovima masnih kiselina fosfolipida. Integralni proteini se razlikuju po načinu
uranjanja u membranu. Neki ju premošćuju samo jednom, dok ostali višestruko. Također im je u
citosolnu stranu membrane okrenut ili amino – kraj ili karboksilni kraj. Ovakva orijentacija proteina
na membranama ER-a, GA-a, lizosoma i staničnih membrana tijekom translokacije rastućeg
polipeptidnog lanca. Pošto je lumen ER ekvivalentan vanjskoj strani membrane, domene proteina koji
se nalazi na membrani sa vanjske strane stanične membrane odgovaraju regijama polipeptidnih
lanaca koji se translociraju u lumen ER-a.
Ugradnja proteina u membranu odvija se sintezom transmembranskih proteina čiji karboksilni kraj
okrenut u citosol, a na svom amino kraju imaju normalni signalni slijed, koji ih ˝dovuče˝ do ER. Oni se
sidre u membranu pomoću druge α-uzvojnice, nazvanom zaustavni slijed, koja se nalazi u sredini
lanca. Kada translokon prepozna zaustavni slijed, dolazi do konformacijske promjene. Daljnji prijenos
se zaustavi, karboksilni kraj lanca ostaje u citosolu, podjedinice kanala se razdvoje i
transmembransko područje ( α-uzvojnica ) proteina uđe u lipidni dvosloj.
Neki proteini imaju signalni slijed za ugradnju u membranu kojeg signalna peptidaza ne može
ukloniti. Takve sljedove prepozna SRP i donose ih do ER. Pošto ti sljedovi ne bivaju uklonjeni, oni
djeluju kao α-uzvojnice i sidre se u membranu. Unutarnji sljedovi mogu biti orijentirati tako da u
citosol strši amino-kraj ili karboksilni kraj.
U membranu se mogu ugraditi i proteini koji ju više puta premošćuju, a to se postiže naizmjeničnim
signalnim i zaustavnim sljedovima u lancu. Svakim signalni slijedom lanac raste, a svakim zaustavnim
se ugrađuje u lipidni dvosloj.
U ER-u dolazi do doradbe proteina, smatanja, udruživanja podjedinica, stvaranje disulfidnih veza.
Također se odvijaju početni stupnjevi glikolize, dodavanje glikolipidnih sidara. Proteini ulaze u ER
razmotani, te se uz pomoć BiP i Hsp70, koji se vežu na lanac, smotaju. Tako smotani proteini
otpuštaju šaperone i odlaze prema GA-u, a oni loše smotani razrađuju. U ER-u nastaju disulfidne veze
( S-S ) iz cisteinskih ostataka zbog oksidirajućeg okruženja, dok u citosolu ne nastaju zbog
reducirajućeg okruženja ( -SH ). U nastajanju tih veza pomaže protein-disulfid-izomeraza.
Još dok se protein nalazi u ER-u dolazi do njegove glikolizacije. Oligosaharidi ( od 14 šećernih
ostataka) se sintetiziraju na membrani ( dolikol ) koji se pomoću oligosaharil-transferaze prenose na
asparaginske ostatke konsenzus-sljeda Asn-X-Ser/Thr na rastući protein koji ulazi u ER. Tri glukozna
ostatka i jedna manoza se uklanjaju još dok je protein u ER-u.
Neki proteini su vezani glikolipidima za membranu, a nazvani su glikozilfosfatidil-inozitolna ( GPI )
sidra.
U ER-u dolazi i do provjere kvalitete proteina, tj. dolazi do prepoznavanja dobro smotanih, loše
smotanih i jako loše smotanih proteina. Taj proces je složen i uključuje BiP, šaperone, protein-
disulfid-izomerazu i mnoge pomoćne proteine. Jedan od putova prepoznavanje ide preko
glikoproteina kalretikulina, koji prepozna djelomično dorađene oligosaharide na novonastalim
proteinima, te im pomaže u pravilnom smatanju. Odvajanje terminalnog glukoznog ostatak sa
glikoproteina ga oslobađa od kalretikulina. Oni dobro smotani odlaze u tranzicijski ER, oni loše
smotane se upućuju ponovno u ciklus sa kalretikulinom tako da im se ponovno doda glukozni ostatak
na oligosaharid, a oni koji su ozbiljno poremećeni se upućuju na retro-translokaciju, put degradacije
gdje bivaju u citosolu obilježeni ubikvitinom.
BiP igra važnu ulogu u signalizaciji. Ako se u stanici nakupi previše ne smotanih proteina dolazi preko
BiP-a do ˝reakcije na ne-smotane proteine˝. BiP ima dovoljno u stanici da se uvijek omoguće svi
procesi vezani uz njega, no kada dođe do prevelikog broje ne smotanih proteina, oni se počinju
natjecati za slobodne BiP-ove. Dolazi do oslobađanja signalnih molekula koje signaliziraju odgovor na
ne smotane proteine, dolazi do inhibicije proteinske sintaze i povećanja ekspresije šaperona. Ako
ništa od toga ne pomogne nastupa stanična smrt ili apoptoza.
Glatki ER i sinteza lipida
Pošto su lipidi izrazito hidrofobni, oni ne nastaju u citosolu, nego u ER. Od ER-a se prenose do ostalih
membrana, ili preko glatkog ER do trans golgijeve mreže, preko vezikula ili proteinskih nosača.
Membrane eukariotskih stanica sastoje se od fosfolipida, glikolipida i kolesterola. Većina fosfolipida
sintetizira se na citosolnoj strane ER-a iz u vodi topljivih preteča. Masne kiseline se najprije prebace
sa koenzima A na glicerol – 3 – fosfat, te tako nastali spoj ugradi u membranu. Enzimi na citosolnoj
strani membrane mijenjanju fosfatidnu kiselinu u diacilglicerol i kataliziraju dodavanjem raznih
polarnih skupina glave lipida, te tako nastaju fosfatidilkolin, fosfatidilserin, fosfatidiletanolamin i
fosfatidilinozitol. Ti fosfolipidi omogućuju hidrofobnim lancima masnih kiselina da ostanu uronjeni u
membrani dok enzimi na citosolnoj strani kataliziraju njihove reakcije u citosolu sa pretečama koje su
topljive u vodi ( npr. CFP-kolin ).
Proteini pod imenom Flipaze omogućuju prebacivanje fosfolipida na drugu stranu membrane radi
očuvanja stabilnosti membrane ( osiguranje ujednačenog rasta obiju strana ).
U ER-u se također sintetizira i kolesterol i ceramid, koji se u GA-u može pretvoriti u glikolipide ili u
sfingomijelin.
ER-a ima općenito mnogo u stanicama koje aktivno sintetiziraju lipide ( jajnici i testisi ). Jetra sadrži
enzime za pretvorbu različitih sastojaka topljivih u lipidima, igra važnu ulogu u detoksikaciji od
lijekova.
Proteini i lipidi se prenose sa prijelaznog ER tako da pupaju kao vezikule koje se prenose do GA. Od
GA se mogu dalje prenositi do endosoma, lizosoma ili do stanične membrane, a njihova orijentacija
se putem ne mijenja. Oni imaju na svojoj citosolnoj strani signale za izvoz iz ER. Proteini koji djeluju u
ER-u imaju ciljni slijed KDEL ( Lys-Asp-Glu-Leu ), koji ih vraća u ER,a ako se taj slijed ukloni, oni će biti
izbačeni iz stanice. Neki transmembranski proteini iz ER-a na sličan način su obilježeni kratkim
završnim C-sljedovima koji sadržavaju lizina ( sljedovi KKXXX ). Proteini koji imaju ove sljedove se
pakiraju u reciklažne vezikule i vraćaju u ER.
GOLGIJEV APARAT
Djeluje kao tvornice jer se u njemu dorađuju proteini pridošli uz ER-a, te dalje šalju u lizosome,
endosome, staničnu membranu ili izlučuju iz stanice. Također je bitan zbog sinteza sfingomijelina i
glikolipida.
Građen je izrazito polarno i razlikuje se njegova cis-strana koja je okrenuta prema jezgri i njegova
trans-strana. Možemo ga podijeliti u četiri dijela i to na cis-golgijevu mrežu, golgijev stog ( sastoji od
medijalnog i trans pododjeljka )i na trans-golgijevu mrežu. Proteini iz ER-a odlaze u ER-Golgijev
pododjeljak, zatim ulaze na njegovu cis-stranu, prolaze medijalni i trans pododjeljak i na kraju dolaze
u trans-mrežu, koja ima ulogu završnog razvrstavanja i slanja vezikula u daljnja odredišta.
U GA-u dolazi do dorade N-vezanih oligosaharida, koji su bili dodani u ER-u, točno određenim nizom
reakcija.
1- Uklanjanje triju manoznih ostataka
2- Dodavanje N-acetilglukozamina
3- Uklanjanje još dviju manoza
4- Dodavanje Fukoze i još dva N-acetilglukozamina
5- Dodavanje triju galaktoza
6- Dodavanje triju sijalinskih kiselina
U GA-u ne dolazi do obrade svih proteina podjednako. Sve ovisi o vrsti proteina, enzima prisutnih u
GA-u i o vrsti stanice. Šećerne ostatke dodaju enzimi glikozil-transferaze, a odstranjuju glikozidaze.
Proteini namijenjeni za lizosome, prije nego što dođe do uklanjanja početne manoze, najprije dolazi
do fosforillacije manoze:
1- N-acetilglukozamin-fosfat dodaje se na ostatke manoze dok je protein još u cis-mreži
2- Uklanja se N-acetilglukozamin, te ostaje manoza-6-fosfatni ostatak
U trans-mreži receptori za manozu-6-fosfat taj protein šalju preko endosoma u lizosom. Odrednica
prepoznavanja koja dovodi do fosforilacije manoze i konačnog slanja u lizosome, ovisi o
trodimenzionalnoj konformaciji smotanog proteina. Ta se odrednica naziva signalnim plohama.
Fosfogliceridi, kolesterol i ceramid se sintetiziraju u ER, a iz ceramida u GA-u nastaje sfingomijelin i
glikolipidi. Sfingomijelin se sintetizira prijenosom fosfotilkolinske skupina sa fosfatidilkolina na
ceramid. Sfingomijelin nastaje na luminarnoj strani GA, a dodavanje glukoze se vrši na citosolnoj
strani, te se on ( glukozilceramid ) mora preseliti na drugu stranu zbog dodavanja i Glikolipida.
U biljnim stanicama se također stvaraju još i polisaharidi za staničnu stjenku
U trans-mreži GA dolazi do razvrstavanja proteina u vezikule, koji se zatim šalju dalje u staničnu
membranu, izvan stanice ili u lizosome i endosome. Proteini koji se trebaju zadržati u GA-u imaju u
svom transmembranskom dijelu signal, te oni nisu otopljeni u lumenu, nego se nalazi u membrani
GA-a. Proteini se mogu izlučivati iz GA-a na tri načina. Najjednostavniji način je transportom od
trans-mreže do stanične membrane ( ugradnja u nju )ili izvan stanice. Mogu se prenositi putem
prijelaznih reciklažnih endosoma ( jedan od triju tipova u životinjskoj stanici ).
Proteini se mogu otpuštati i reguliranim putem signalom iz vana ( hormoni, neurotransmiteri,
otpuštanje probavnih enzima ), koje je posredovano teretnim receptorima. Oni prepoznaju signalne
plohe, koje su zajedničke za mnoge proteini koji se izlučuju ovim putem iz trans-mreže. Ovi kompleksi
tereta i receptora selektivno se agregiraju u cisternama trans-mreže i oslobađaju se pupanjem
nezrelih sekrecijskih vezikula, koje su veće od transportnih. Oni se stapaju sa drugim nezrelim
vezikulama i stvaraju zrele sekrecijske vezikule, koje se izlučuju tek kada dođe odgovarajući signal iz
vana ( prisutnost hrane u želudcu i tankom crijevu uzrokuje lučenje enzima u gušterači ).
Epitelne stanice su polarizirane kada se stapaju u tkivo, te na njima razlikujemo apikalno i
bazolateralno područje, a oni imaju različite proteine. U crijevnim resicama, apikalan strana je
okrenuta lumenu i specijalizirana je za apsorpciju hrane, a bazolateralna prekriva ostatak membrane.
Zbog toga se proteini u tim stanicama moraju usmjeriti ili prema apikalnoj ili prema bazolateralnoj
strani.
U kvasaca i biljaka ne postoje lizosomi. Njih zamjenjuje vakuola, a proteini se u nju šalju kratkim
signalnim slijedom, a ne ugljikohidratnim sljedovima.






Mehanizam Vezikularno transporta
Transportne vezikule imaju važnu ulogu u prijenosu tvari među odjeljcima okruženih membranom.
Pri tome je bitna i selektivnost takvog transporta. Lizosomski enzimi se moraju slati od GA-a do
lizosoma, a ne do stanične membrane ili ER-a.
Transportne vezikule su obložene citosolnim oblažućim proteinima, pa se zovu obložene vezikule.
Njihovo nastajanje reguliraju mali proteini koji vežu GTP u srodstvu sa proteinima Ras i Ran. Dvije
obitelji proteina koji vežu GTP imaju ulogu u pupanju transportnih vezikula:
1. porodica faktora ADP-ribolizacije
- ARF1-3
- Sar1
2. velika porodica proteina Rab
Oni se grutiraju i reguliraju proteine adaptere koji su u izravnoj interakciji s oblažućim proteinom
vezikule. Udruživanjem proteina za GTP i proteina adaptera nastaje platforma za određene procese,
kao što su stvaranje transportnih vezikula.
Postoje tri vrste obloženih vezikula:
1.) COPI
- pupaju sa ERGIC-a* i imaju ulogu vračanja proteina u prijašnje odjeljke – reciklažni put
2.) COPII
- pupaju iz prijelaznog ER-a, prenose proteina u ERGIC, te u GA.
3.) Klatrinom obložene vezikule
- Pupaju iz trans-mreže i vode proteine u endosome, lizosome i do stanične membrane
- potreban klatrin, protein ARF1 koji veže GTP, te barem dvije vrste proteinskih adaptera

*ERGIC – međuodjeljak između ER-a i GA-a
Nastajanje takvih vezikula odvija se ovako:
1.) kompleks ARF/GDP veže se za proteine GA membrane
2.) Faktor izmjene ARF-gvaninskog nukleotida počinje izmjenu GDP s GTP
3.) ARF/GTP počinje pupanje privlačenjem proteinskih adaptera, koji potom služe kao vezna
mjesta i za transmembranske receptore i za klatrin
Klatrin ima strukturnu ulogu, jer njegove molekule sastavljaju rešetku oblika košare, koja uvija
membranu i time započinje pupanje vezikule
4.) ARF/GDP kompleks otpušta se s membrane i reciklira
Stapanje vezikula započinje tako da vezikula mora najprije prepoznati svoje odredište, a nakon toga
stopit se s njim i predati svoj sadržaj. Stapanje vezikula posredovano je interakcijama između parova
specifičnih transmembranskih proteina nazvanim SNARE. Mogu se nalaziti na vezikuli ( v-SNARE ) i na
ciljnoj membrani ( t-SNARE ), te stvaranjem kompleksa između njih dovodi do stapanja vezikula (
oslobađa se energija potrebna za približavanje dvaju lipidnih dvosloja ). Rab-proteini također
sudjeluju u ovome procesu ( neki od njih su npr. Rab1, Rab1b…Rab6,Rab7,Rab21…). Njihov smještaj
na pravoj membrani je kao ključ za uspostavljanje specifičnosti vezikularnog transporta. Svi SNARE
proteini imaju spiralno namotanu središnju domenu.
LIZOSOMI
Lizosomi su organeli okruženi membranom koji služe za probavu ( razgradnju ) tvari donošenih u
stanicu i za dijelove unutar stanice. Sadrže više od 50 različitih hidrolitičkih enzima za razgradnju
proteina, DNA, RNA, polisaharida i lipida. Mutacijom gena koji kodiraju ove enzime nastaju
lizosomske bolesti odlaganja.
Većina lizosomskih enzima su kisele hidrolaze, koje su jedino aktivne u Ph području 5. Kada lizosom
pukne, njegovi enzimi ne će biti aktivni u citosolu ( Ph 7,2 ). Lizosomi održavaju svoj kiseli medij
pomoću protonskih crpki, koje ubacuju E
+
, a za to je potreban ATP.
Jedna od glavnih uloga lizosoma jest probava unesenog materijala izvana endocitozom. Lizosomi
nastaju stapanjem transportnih vezikula koje pupaju iz trans-mreže i spajaju se sa kasnim
Endosomima, koji sadrže molekule unesene endocitozom sa stanične membrane
Endosomi predstavljaju raskrižje sekrecijskog puta i endocitoznog puta. Životinjska stanica ima tri tipa
endosoma. Rani endosomi se nalaze blizu stanične membrane i oni primaju sadržaj kojeg
razvrstavaju. Tvari koje se trebaju vratiti u staničnu membranu se pomoću reciklažnih endosoma
šalju nazad u membranu ( membranski receptori ), a oni koji su namijenjeni razgradnji se šalju kasnim
endosomima za stapanje sa lizosomskim enzimima. Dozrijevanje ranih u kasne endosome obilježeno
je snižavanjem Ph do oko 5,5.
Daljnje uloge lizosoma:
1. Fagocitoza – specijalizirane stanice poput makrofaga i neutrofila unose i razgrađuju velike
čestice ( bakterije, stanilni otpad i dotrajale stanice ). Te se čestice unose u fagosome, koji se
potom stapaju sa lizosomima ( fagolizosomi ).
2. Autofagija – razgradnja vlastitih staničnih dijelova i ovaj mehanizam funkcionira u svim
stanicama. Proces započinje ograničenjem malog područja citoplazme i organela citosolnom
membranom, a nastala vezikula ( autofagosom ) se stapa sa lizosomom.








IV. Citoskelet i stanično kretanje
Citoskelet se sastoji od aktinskih vlakana, intermedijarnih i mikrotubula, koji su međusobno povezani
putem različitih proteina. Također su vezani i sa organelima i sa staničnom membranom.
Struktura i organizacija aktinskih vlakana
Glavni element citoskeleta je aktin, koji polimerizacijom daje aktinska vlakna ( mikrofilamenti ).
Takva vlakna tvore snopove i trodimenzionalne mreže čije stvaranje reguliraju različiti proteini.
Najgušća mreža je ispod same membrane jer daje čvrstoću i oblik stanici.
Aktin je u većim količinama prisutan u mišići. Kvasci imaju samo jedan gen koji kodira aktin, dok viši
eukarioti ( sisavci ) imaju i do 6 gena za aktin. Aminokiselinski slijed aktina u kvasca je gotovo
identičan onome u višim euakriotima ( 90% ).
Monomeri aktina su globularni proteini sa oko 375 aminokiselina ( globularni G aktin ), a na njima
razlikujemo vezna mjesta za glavu i rep drugog monomera. Polarni su, te razlikujemo na svakome
točkasti i kukasti kraj. Oni se udružuju dimere, trimere i konačno u vlaknasti F aktin, koji ima oblik
dvolančane uzvojnice u kojoj je svaki monomer rotiran za 166°.
U otopinama niske ionske jakosti aktin depolimerizira. Povećanjem ionske jakosti do fiziološke
vrijednosti dovodi do njihove spontane polimerizacije. Prvi korak je stvaranje male nakupine od tri
monomera aktina ( nukleacija ). Aktinska vlakna onda rastu reverzibilno na kukastom i na točkastom
kraju ( na kukastom pet do šest puta brže ), a vezanje ATP-a i njegovom hidrolizacijom u ADP ubrzava
proces, ali nije nužan. Brzina dodavanja monomera je proporcionalna njihovoj koncentraciji, pa
prema tome postoji trenutak kada je u ravnoteži brzina dodavanja i odvajanja (dinamička ravnoteža ).
Kada je u ravnoteži neto-dodavanje monomera sa oduzimanje monomera na plus i minus kraju,
dolazi do fenomena hoda u mjestu.
- Citohalazin – veže se na kukasti kraj i sprječava vezanje monomera
Posljedica je primjena oblika stanice i inhibicija nekih staničnih pokreta
- Faloidin – Veže se čvrsto na aktinska vlakna i ne dopušta njihov raspad
U mnogim stanicama dinamika aktina nije u ravnoteži
Proteini koji reguliraju stvaranje aktinskih vlakana mogu na više načina djelovati:
1. Povezuju se na aktinska vlakna čitavom njegovom dužinom i tako ga stabiliziraju
2. Povezuju se na krajeve vlakna i tako sprječavaju oduzimanje i dodavanje
3. Neki razgrađuju aktinska vlakna
4. Neki se vežu na monomere aktina i kontroliraju njihovo združivanje regulirajući izmjenu
ATP/ADP
Početni stadij stvaranja aktinskog vlakna je nukleacija u kojoj sudjeluje formin i Arp2/3. Formin
pripada obitelji velikih proteina, a sliče na tračnice s kukastim krajem. Oni se pomiču usporedno sa
rastom vlakna i na kukasti kraj dodaju monomere. Oni formiraju nerazgranata vlakna , koja čine stres
vlakna, kontraktilni obruč, filopodije i tanka vlakna mišićnih stanica. Takva vlakna su stabilna jer ih
stabiliziraju proteini ( tropomiozin ).
Arp2/3 se veže u blizinu kukastog kraja i stvara ogranak na aktinskom vlaknu. Sastoji se od sedam
proteina ( dva slična aktinu ) i aktiviraju ga drugi proteini koji se vežu na njega.
ADR/kofilin veže se na minus kraj vlakna i ubrzava odvajanje aktin/ADP monomera. Može također
raskinuti vlakna stvarajući više plus krajeva. On ostaje vezan za aktin/ADP monomer da bi spriječio
ponovno udruživanje otkinutih lanaca.
Profilin može poništiti djelovanje kofilina i potaknuti zamjenu ADP u ATP. Tako nastaje aktin/ATP koji
se otpušta od kofilina i može sudjelovati u procesu polimerizacije.
Arp4-8 je povezan sa aktinom i sudjeluje u remodeliranju kromatina u biljaka i u životinja, te može
sudjelovati i u stvaranju jezgre nakon diobe.
Organizacija aktinskih vlakana
Pojedina aktinska vlakna se mogu udruživati u snopove ili mreže. U snopovima su oni poprječno
povezani u stisnute paralelne redove, a u mrežama su snopovi gotovo okomiti jedan na drugog i
imaju svojstvo polučvrstih gelova.
Proteini koji organiziraju snopove su mali i krute, te prisiljavaju vlakna da se približe jedni drugima.
Proteini koji organiziraju mreže su veliki i savitljivi. Oni sadrže najmanje dvije domene da bi mogli
vezani s obe strane aktinska vlakna tj. povezivati ih.
Postoje dvije vrste snopova:
- Prvi tip sadržava tijesno zbijena paralelna vlakna aktina koja podupiru izbočine membrane
citoplazme ( mikrovili ), a protein koji sudjeluje u stvaranju tih snopova je fimbrin ( ima dvije
domene, a na vlakna se veže kao monomer ). Ti snopovi su polarni sa plus krajem okrenutim
staničnoj membrani.
- U stvaranju drugog tipa snopova sudjeluje α-aktinin, koji se veže na vlakna kao dimer,
ostavljajući tako više mjesta između aktinskih vlakana. Takvi snopovi se nazivaju kontraktilni
snopovi. U njima motorički protein miozin dolazi u interakciju sa aktinom.
Aktinska vlakna u mreže veže filamin. On ima oblik slova ˝V˝ ili škarica. Na vrhu su povezani dva
filamina u dimere, a sa svojim parnim krajevima oni se vežu za aktin. Prema tome razlikujemo
domenu za dimerizaciju i domene za vezanje s aktinom.






Udruživanje aktinskih vlakana sa staničnom membranom
Aktinska vlakna na periferiji stanice ( ispod stanične membrane ) oblikuju mrežu, koju nazivamo
stanična kora.
U eritrocita spektrin veže aktin, a član je porodice kalponina. Spektrin je tetramer sačinjen od α i β
polipeptidnog lanca. β-lanac ima domenu koja na svom amino kraju veže aktin. Oba lanca se udružuju
pobočno da bi oblikovali dimere. Zatim se spajaju u tetramere ( ˝glavica na glavicu˝ ) sa dvije
domene koje vežu aktin. Krajevi spektrinskih tetramera se udružuju sa kratkim aktinskim vlaknima
stvarajući spektrin-aktin mrežu. Glavna spona između spektrina i aktina je ankirin.
Proteini srodni spektrinu:
- protein 4.1 ( ERM-proteini ) povezuju aktinska vlakna sa staničnom membranom, a filamin
tvori glavnu sponu
- Distrofin proizvodi gen odgovoran za dvije vrste mišićne distrofije. Ima jednu domenu koja
veže na svom amino-kraju aktin i membransku veznu domenu na karboksi-kraju, te on
također stvara dimere.
Neke stanične membrane na svojim površinama imaju specijalizirana mjesta za dodir sa susjednim
stanicama, matriksom i ostalim tvorevinama. Ta mjesta su posebno bitna za fibroblaste. Oni izlučuju
proteine izvanstaničnog matriksa, koji se lijepe za površinu posude u kulturi stanica. Oni se vežu za
posudu transmembranskim proteinom ( integrini ). Mjesta vezanja nazivaju se žarišne adhezije, a to
služi i za pričvršćivanje velikih snopova aktinskih vlakana zvanih tlačna ( stresna ) vlakna.
Tlačna vlakna su kontraktilni snopovi međusobno povezani sa α-aktinom. Oni se na mjestima žarišne
adhezije vežu na integrin. Talin i vinkulin također sudjeluju u povezivanju.
U područjima staničnih dodira usidren je aktinski citoskelet ( prianjajući ili adhezivni spojevi ). Oko
stanica se oblikuje adhezivni neprekinuti pojas. Kaldherin oblikuje složene tvorbe s citoplazmatskim
proteinima kateninima, a oni se združuju s aktinskim vlaknima.
Izbočenja stanične površine
Najviše proučena izbočenja su mikrovili na apikalnoj strani stanica specijaliziranih za apsorpciju. Oni
tvore četkastu membranu. Stereocilije su slični mikrovilima, ali imaju ulogu slušnih dlačica. U
mikrovilima crijeva su djelomično aktinska vlakna povezana fimbrinom, ali glavni protein je vilin.
Uzduž cijelog mikrovila aktinska vlakna su sa staničnom membranom ˝bočnim rukama˝ što se sastoje
od proteina koji veže kalcija i kalmodulina združenog s miozinom I.
Vrste izbočenja:
- Pseudopodiji su izbočenja promjenjive dužine odgovorna za fagocitozu i kretanje amebe
- Lamelipodiji su široka, plahtolika izbočenja na vodećem rubu fibroblasta
- filopodiji su tanka izbočenja poduprta aktinskim snopovima


Mišići i mišićna kontrakcija
Mišići su izgrađeni od puno vlakana i podjedinica koji se pružaju kroz čitavi mišić i u 98 % slučaja su
inervirani jednim živčanim završetkom. Oni imaju sarkolemu koja je posebna vrsta membrane
građena od stanične membrane koju još zovemo i plazmatska membrana i od polisaharidne ovojnice
koja sadrži mnogo kolagenih vlakana. Ta kolagena vlakna čine na krajevima mišića tetive koje ih
spajaju za kosti. Mišići su građeni od mnogo miofibrila koje imaju 1500 miozinskih i 3000 aktinskih
niti. To su velike polimelizirane bjelančevine koje omogućuju kontrakciju. Miozinske niti su debele i
zovu se još i A-pruge jer su anizotropne za polarizacijsko svjetlo mikroskopa, a aktinske su tanje i zovu
se I-pruge jer su izotropne za polarizacijsko svjetlo. Miozinske i aktinske niti djelomično ulaze jedna u
drugu, pa se vide svijetle ( samo aktinske niti ) i tamne ( miozinske niti i krajeve aktinskih niti ) pruge.
Miozinske niti sadrže i male izdanke koji se zovu poprečni mostovi. Aktinske niti su pričvršćene za Z-
ploču koja je također građena od nitastih bjelančevina. Z-ploča prolazi kroz pojedinu miofribrilu i
povezuje susjedne miofribrile. Prostor između dvije Z-ploče zove se sarkomera ( 2 mikrometra ), a
srednji dio sarkomere u kojoj se nalaze samo miozinske niti je H-zona. Miozinske i aktinske niti na
okupu drži titin. To je nitasta bjelančevinska molekula relativne mase 3 000 000. Titin je vrlo elastičan
i on drži miozinske i aktinske niti u povoljnom položaju za kontrakciju.
Da bi se mišić podražio najprije impuls putuje živcem gdje se u aksonu oslobađa acetil-kolin. Zatim se
na membrani mišića stvara akcijski potencijal koji iz sarkoplazme oslobađa Ca ione koji uzrokuju
kontrakciju ( kliženje miozinskih i aktinskih niti ). Na kraju Ca crpka izbacuje ione van.
Miozinska nit je građena od molekula miozina koja je građena od 6 polipeptidnih lanaca. Dva teška
lanca su zavijena u heliks i čine rep miozina. Završeci svakog pojedinog lanca tvore glavicu. 4 laka
lanca ( 2 u svakoj glavici ) pomažu ori kontrakciji. Glavice molekula strše van i tvore poprečne
mostove. Imamo ukupno dva mjesta na kojima je moguće savijane, a zovemo ih zglobovi ( miozin-
ručica i ručica-miozin ) Na središnjem dijelu miozina nema poprečnim mostova i svaka glavica je od
slijedeće udaljena za 120 stupnjeva. Glavice djeluju kao ATPaze jer mogu razgradit ATP koji je
potreban za kontrakciju.
Aktinske niti se sastoje od dva lanca F-aktina koji se sastoji od G-aktina. Dva lanca su savijena u
heliks kao i kod miozinske niti. Na F-aktin je nepravilno u nakupinama vezan ADP koji čini aktivna
mjesta. Tropomiozinske molekule su savijene sa F-aktinom i one u mirovanju prekrivaju aktivna
mjesta. Na tropomiozin je u pravilnim razmacima pričvršćen i troponin koji se sastoji od 3 labavo
vezana bjelančevinska kompleksa. Troponin I ima veliki afinitet prema aktinu, troponin T prema
tropomiozinu i troponin C prema Ca ionima.
Troponin C može na sebe vezati i do 4 Ca iona što uzrokuje njegovu konformacijsku promjenu i
otkrivanje aktivnih mjesta na F-aktinu za koje se automatski vežu glavice miozina. Kada se glavice
vežu promjeni se molekularna sila na ručicama pa dolazi do uspravljanja glavice što ujedno i povlači
aktinsku nit i tako dolazi do kontrakcije.
Što je veći mišićni rad to je i veća potrošnja ATP-a ( Fennov učinak ). Kada je glavica vezana za aktivno
mjesto njoj je potreban ATP da se otkine od aktinske niti. Njegovom razgradnjom glavica se otkine, ali
na njoj ostane vezan ADP. Glavica se naginje prema aktinskoj niti i ponovno veže za aktivno mjesto
što uzrokuje promjene u molekularnim silama glavice u ručice. Dolazi do uspravljanja glavice i
povlačenja akinske niti, zatim razgradnje ATP-a i tako se cijeli proces ponavlja. Naginjanje glavice zove
se zamah.
Najveća napetost mišića je pri duljini sarkomere od 2 mikrometra.
Osim što se ATP troši za miozinske glavice,potreban je i za prebacivanje Ca iona iz sarkoplazme u
sarkoplazmatsku mrežicu i za izbacivanje Na i K kroz membranu. Mišići svoj ATP dobivaju na tri
načina. Prvo iz fosfokreatina kojeg ima vrlo malo. Drugo glikolizom glikogena koji se razgrađuje na
mliječnu i pirogrožđanu kiselinu. Prednost glikolize je ta što nije potreban kisik, a nedostatak što se
brzo u mišiću nakupljaju štetne tvari. Treći način je oksidacijski metabolizam ( ugljikohidrati,
bjelančevine i masti ). Ovim se putem dobiva 95 % potrebne energije za rad mišića. Korisnost
kontrakcije mišića u najpovoljnijim uvjetima iznosi samo 25 %.
Pri izometričnoj kontrakciji se mišić ne skraćuje, a pri izotoničnoj se skraćuje, ali napetost ostaje ista.
Najmanji mišić u srednjem uhu je m. stapedius, a najveći m. kvadriceps. Brza vlakna su deblja, jače se
kontrahiraju, imaju manju opskrbu kisikom jer im nije potreban, imaju puno glikolitičkih enzima za
razgradnju glikogena i imaju manje mitohondrija. Spora vlakna su tanja, inerviraju ih tanji živci, imaju
dobro razvijen sustav kapilara, sadrže velike količine mioglobina koji je sličan hemoglobinu. On veže
na sebe kisik, pa se ta vlakna zovu crveni mišići, a spora bijeli mišići.
Aktin i miozin u nemišićnim stanicama
Primjeri za to su tlačna vlakna i adhezijski pojasi. Kontrakcijom tlačnih vlakana stvara se napetost u
stanici i omogućuje joj da se kreće po supstratu, a adhezijski pojas mijenja oblik ploča epitelnih
stanica.
U citokinezi se stvara kontrakcijski prsten građen od aktinskih vlakana i miozina II, a u biljaka dolazi
do združivanja aktina ( fragmoplast ). U bakterija protein MreB sudjeluje u diobi.
Aktin-miozinska kontrakcija je regulirana fosforilacijom jednog od lakih miozinskih lanaca (
regulacijski lanac ). enzim koji katalizira tu reakciju nazvan je kinaza miozinskog lakog lanca, a
njegova regulacija povezana je s proteinom koji veže kalcijeve ione – kalmodulin.
Nekonvencionalni miozini
Oni za razliku od miozina II nemaju glavice i ne sudjeluju u kontrakciji. Miozin I ima globularni skupinu
glavice, manje su molekule, nemaju dugačak rep i ne stvaraju dimere. Njihovi repovi se mogu vezati
na druge molekule i organele.
Funkcije:
- oblikovanje bočnih ručica
- pomicanje stanične membrane duž aktinskih snopova prema vrhu mikrovila
- transport vezikula i organela duž aktinskog vlakna
- kretanje stanične membrane tijekom fagocitoze
- produljivanje pseudopodija

Otkriveno je da postoje još miozina ( miozin III – XIV ):
- V,VI – transport tereta i kretnje molekula
- III – osjetne funkcije za vid
- VI, VII – osjetne funkcije za sluh

Oblikovanje izbočenja i kretnje stanica
Kretnje stanice ili produljivanje dugačkih nastavaka stanice uključuje koordinirani ciklus kretnji, koji
se može promatrati u više faza.
1. razvoj inicijalne polarnosti
2. izbočenja ( pseudopodiji ) moraju se protegnuti da bi nastao vodeći rub stanice i moraju se
pričvrstiti na podlogu

Ova faza uključuje grananje i polimerizaciju filamenata aktina

3. Stražnji rub stanice mora se odvojiti od podloge i uvući u tijelo stanice
WASP/Scar – aktivator kompleksa Arp2/3, koji inicira grananje vlakana aktina u blizini kukastog kraja,
koji mogu gurati membranu stanice.
Kako kukasti krajevi rastu, točkasti se razgrađuju pomoću ADF/kofilina. ADP-aktinski monomeri se
prenose do kukastog kraja pomoću tvinfilina.













Intermedijarna vlakna
Usporedba veličina:
- Mikrotubuli – 25 nm
- Intermedijarna vlakna – 8 do 11 nm
- Aktinska vlakna – 7 nm
Ne sudjeluju u staničnim pokretima, nego daju čvrstoću i strukturu. Građeni su od 65 različitih
proteina, svrstanih u 6 skupina:
I. Keratin tipa I ( kiseli )
II. Keratin tipa II ( neutralni/lužnati )

- kopolimeriziraju
- čvrsti keratini izgrađuju kosti, nokte rogove
- mekani keratini prisutni u citoplazmi epitelnih stanica

III. Vimentin ( proteini intermedijarnih vlakana ) – fibroblasti, glatki mišići, bijele krvne
stanice,
Dezmin – mišićnim stanicama, povezuje Z-ploče

- kolagen tipa II prisutan u glija stanicama

IV. Proteini neurofilamenata ( NF ) – NF-L ( light ), NF-M ( medium ), NF-H ( heavy )

- Prisutni u aksonima motoričkih neurona
- protein tipa IV ( α – interneksin ) eksprimiran je u ranijim stadijima razvitka neurona, i prije
izražaja proteina neurofilamenta.
V. Lamini jezgrine ovojnice
VI. Nestini – Prisutni u embrionalnom razvoju nekoliko stanica ( matične stanice ).

Svi proteini intermedijarnih vlakana imaju središnju α-uzvojnicu od približno 310 aminokiselina.
Izgradnja intermedijarnih vlakana
Prvo se stvaraju dimeri, zatim se povezuju antiparalelno i s pravilnim pomakom, te nastaju tetrameri.
Oni se mogu međusobno združiti i tako nastaju protofilamenti. Završni oblik je 8 protofilamenata
omotanih jedan oko drugog u strukturu nalik užetu. Intermedijarna vlakna su apolarna tj. oba su
kraja ista. Intermedijarna vlakna su puno stabilnija od aktinskih i njihovi proteini se često mijenjaju
fosforilacijom, koja može upravljati njihovom razgradnjom.
Intermedijarna vlakna čine potporanj, koji integrira citoskelet i različite dijelove stanice.
Keratinska vlakna epitelnih stanica čvrsto su usidrena na staničnu membranu na dva područja
specijaliziranih staničnih dodira, dezmosomima i hemidezmosomima.
Dezmosomi su spojevi među susjednim stanicama posredovani transmembranskim proteinima
srodnim kadherinima. Na citoplazmatskoj strani su povezani gustim pločama unutarstaničnih
proteina na koje su vezana keratinska vlakna. Te su veze posredovane dezmoplakinom iz porodice
plakina. Oni vežu Intermedijarna vlakna i povezuju ih s ostalim strukturama. Hemidezmosomi su
pomoću plektinske porodice vezani na integrine.
Dezmosomi = stanica + stanica
Hemidezmosomi = stanica + podloga
Dezmini –u mišićima povezuju aktin-miozin nakupine međusobno i sa staničnom membranom.
Neurofilamenti – prisutni uglavnom u motoričkim aksonima, gdje su usidreni u aktinska vlakna i
mikrotubule.

Mikrotubuli
Dinamična struktura koja podliježe združivanju i razilaženju unutar stanice.
Struktura i organizacija
Građen je od dimera tubulina ( α i β tubulin ), 13 linearnih protofilamenata združenih oko središnje
cijevi. γ-tubulin je smješten u centrosomu. Evolucijski je sličan prokariotskom FtsZ-u.
Protofilamenti se poslaguju paralelno, a sastoje se od redova tubulinskh dimera usmjerenih od
glavice prema repu. Mikrotubuli su polarne građe sa brzorastućim plus krajem i minus krajem. Dimeri
tubulina mogu polimerizirati i depolimerizirati. Obe vrste tubulina vežu GTP ( analogno ATP-u u
aktinu ). GTP vezan na β-tubulin biva hidroliziran u GDP. Ta hidroliza oslabljuje afinitet tubulina za
vezanjem za susjedne molekule, te se tako favorizira depolimerizacija. GDP otkinut sa minus kraja se
kao GTP veže na plus kraj i tako se uspostavlja dinamička ravnoteža - ˝hod u mjestu˝. U dinamičkoj
nestabilnosti se izmjenjuju ciklusi rasta i skraćivanja.
˰
¡czun]u uÐP
> ˰
hìd¡oIìzc u1P
= poˬ˩˭˥r˩˴oc˩˪o ( ˫op˩co soč˩n˪˥no oˤ ˙ˠ˜ −o )
˰
¡czun]u uÐP
< ˰
hìd¡oIìzc u1P
= ˤ˥poˬ˩˭˥r˩˴oc˩˪o

Kolhicin i Kolcemid – inhibiraju polimerizaciju mikrotubula i blokiraju mitozu
Vinkristin i Vinblastin – koriste u kemoterapiji jer selektivno inhibiraju stanice koje se brzi dijele
Taksol – stabilizira mikrotubule, sprječava podjelu stanice, kemoterapija

Centrosom je središnje mjesto usidravanja mikrotubula prema kojemu su okrenuti minus krajevi. Oni
rastu prema van, od centrosoma. γ-tubulin je povezan s osam ili više drugih proteina u strukturu
nazvanu kompleks prstena γ-tubulina, a on ubrzava rast mikrotubula. Stvaranje mikrotubula može
započeti i bez centrosoma uz pomoć γ-tubulina.
Centrosomi se sastoji od centriola orijentiranih okomito jedan prema drugom, okruženih amorfnom
pericentriolarnom tvari. Cilindrične su strukture načinjene od devet tripleta mikrotubula. Izrazito su
polarne strukture i jedan im je kraj nalik na kotač sa brojnim izdancima u citoplazmu.
Ekstenzivnom i posttranslacijskom modifikacijom tubulina i interakcijom mikrotubula s proteinima
povezanim s mikrotubulima ( MAP ).
Međustanične veze
1. Nepropusni spojevi
- čvrsti spojevi, membrane stanica su sljubljene, slaba propusnost ( zonula occludentes )
2. Pričvrsni spojevi
- adhezijski, zonula adherentes, membrane su manje sljubljene ( crijeva i bubrezi )
- Dezmosomi i Hemideznosomi ( opisano gore ).
3. Komunikacijski spojevi
- tijesni spoj – bjelančevine, ionski kanali, neksusi
- Kemijske sinapse
















V. STANIČNA MEMBRANA
Prokariotske i eukariotske stanice okružene su staničnom membranom ( plazma – membrana ), koja
je selektivno propusna.
Struktura stanične membrane
Sve membrane su građene od lipida i proteina tj. od dvosloja fosfolipida u kojeg su uronjeni proteini.
Saznanja od membrana se temelje uglavnom na vanjskoj membrani stanice. Većina istraživanja su se
vršila na eritrocitima jer oni nemaju jezgru niti druge membrane unutar stanice. Tako se došlo do
zaključka da je ekstrahirana membrana dvostruko duža od površine stanice – dvosloj fosfolipida.
Membrane animalnih stanica sastoje se od fosfatidilkolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina i
sfingomijelina. Vanjski sloj membrane sastoji se od fosfatidilkolina i sfingomijelina, a unutrašnji sloj
od fosfatidiletanolamina i fosfatidilserina. Tu se još nalazi i fosfatidilinozitol, koji je minorna
komponenta, ali je važan za endocitozu, u staničnim vezama i signalizaciji. Fosfolipidi unutarnjeg sloja
imaju polarne glave okrenute u unutrašnjost.

Fosfatidilkolin + sfingomijelin ( + glikolipidi )

Hidrofobnost

Membrane animalnih stanica čine još i glikolipidi i kolesterol. Prvi se nalaze na vanjskoj površini sa
ugljikohidratnim dijelom okrenutim stanici ( udio 2% ), dok je kolesterol glavna komponenta
životinjske stanice i zauzima prostor gotovo isti kao i lipidi.
Unutrašnjost dvosloja je hidrofobna, pa prema tome ne mogu prolaziti kroz membranu tvari topljive
u vodi. Fosfolipidi su u viskoznom stanju, njihove masne kiseline imaju jednu ili dvije dvostruke veze,
koje unose pregibe u lance, te se oni mogu kretati lateralnom difuzijom kroz membranu.
Kolesterol se u membrani nalazi između fosfolipida. Njegova polarna hidroksilna glava je okrenuta u
blizinu polarnih skupina fosfolipida. Pri visokim temperaturama kolesterol ograničava okretanje
membrane, a pri visokim temperaturama on poboljšava kretanje tj. štiti membranu od smrzavanja i
održava njihovu fluidnost. Kolesterol i sfingolipidi ( sfingomijelin i glikolipidi ) imaju drugačiju točku
taljenja od fosfolipida, te oni stvaraju lipidne splavi. To su domene u staničnoj membrani koje su
visoko uređene u odnosu na ostatak. Oni su obogaćeni s GPI-sidrom i proteinima bitnim za staničnu
signalizaciju i endocitozu.
Lipidi su temeljni strukturni elementi, a proteini su odgovorni za specifične funkcije. Težinski omjer je
50:50, ali su proteini mnogo veći od lipida ( na jedan protein ide 50-100 molekula lipida ). Udio
ugljikohidratnog dijela glikolipida i glikoproteina je 5 – 10 %.
Fosfatidiletanolamin + fosfatidilserin + fosfatidilinozitol
Singer i Nicolson su predložili model tekućeg mozaika, u kojemu je membrana prikazana kao lipidni
dvosloj. Oni razlikuju periferne i integralne proteini. Periferni disociraju od membrane pod
djelovanjem polarnih reagensa ( otopine s visokim Ph ili visokim udjelom soli ). Oni se drže na
membrani vezom protein-protein ( ionske veze ) i nisu uronjeni u hidrofobni lipidni dvosloj.
Integralni su uronjeni u dvosloj fosfolipidi i jedan njihov dio strši i izvan membrane. Oni se mogu
osloboditi jedino ako se i dvosloj razbije( tvari koje remete hidrofobna međudjelovanja ). Koriste se
detergenti, male amfipatske molekule, koje imaju hidrofilni i hidrofobni kraj.
Integralni proteini mogu biti i transmembranski, koji strše na objema strana membrane. Onaj dio koji
premošćuje dvosloj naziva se α-uzvojnica ( 20-25 hidrofobnih aminokiselina ) i sintetizira se u ER-u
(ugrađuje u membranu ), zatim prenosi do GA i preko vezikula do membrane. U ER-u i GA-u uzvojnica
dobiva i ugljikohidratne skupina, pa su prema tome transmembranski proteini glikoproteini sa
oligosaharidnim krajem okrenutim vanjskoj strani.
Na humanim eritrocitima utvrđeno je gel-elektroforezom desetak glavnih proteina membrane.
Većina su periferni i ujedno dijelovi kortikalnog citoskeleta, koji je smješten ispod membrane.
Najzastupljeniji je spektrin ( glavni protein citoskeleta ),zatim aktin, ankirin, glikoforin i vrpca 4.1.
Ankirin povezuje citoskelet sa integralnim membranskim proteinom vrpca 3 ( veza spektrin–vrpca 3 ).
Aktin povezuje sa spektrinom vrpca 4.1. Glikoforin je mali glikoprotein, koji se sastoji od 131
aminokiseline, molekularnom težinom od 30.000, od čega je jedna polovica proteinska, a druga
polovica ugljikohidratna. Oni prolaze kroz membranu α-uzvojnicom od 23 aminokiselina, a
glikolizirani kraj im je okrenut površini stanice. Vrpca 3 je anionski izmjenjivač odgovoran za
prolaženje hidrogenkarbonatnih i kloridnih iona kroz membranu. Sastoji se od 929 aminokiselina i 14
transmembranskih uzvojnica. Vrpca 3 djeluje kao globularni protein.
Porini su primjeri transmembranskih proteina koji se ne sastoji od klasične α-uzvojnice. Oni oblikuju
vodene kanale kroz lipidni dvosloj. Sastoje se od β-nabrane ploče, gdje 8-22 takvih ploča čine
bačvastu struktura, koja okružuje kanal. Polarni bočni ogranci aminokiselina okružuju poru, dok se
bočni lanci hidrofobnih skupina okreću u unutrašnjost.
Neki proteini su usidreni kovalentnom vezom na lipide i glikolipide i zovu se usidreni proteini. Jedan
vrsta se drži za vanjsku stranu membrane preko glikozilfosfatidilinozitolnog ( GPI ) sidra.
Neki su proteini usidreni na unutarnjoj membrani i oni se sintetiziraju na slobodnim ribosomima u
citosolu i dodaju im se lipidi:
- miristilna kiselina ( masna kiselina s 14 C-atoma ) na amino-kraj polipeptida
- palmitinska kiselina ( 16 C-atoma ) na bočne ostatke cisteina
- prenilnih skupina ( 15 – 20 C-atoma ) na karboksilni kraj peptida
Ponekad se usmjeruju prema staničnoj membrani pomoću nabijene domene u lancu, koja može i
stvarati dodatne polarne veze sa negativno nabijenim polarnim glavama fosfatidilserina na citosolnoj
strani.
Proteini se mogu kroz membranu kretati lateralnom difuzijom. Nekima je pokretljivost smanjena jer
su povezani sa citoskeletom, a nekima jer su povezani s drugim proteinima na površini susjedne
stanice ili vezama s proteinima međustaničnog matriksa.
Epitelne stanice se polariziraju tijekom organizacije tkiva, kada različiti dijelovi postaju odgovorni za
izvršavanje:
- APIKALNE DOMENE
Stanice crijeva koje gledaju u lumen, prekrivena mikrovilima, koje povećavaju površinu i
specijalizirane su za apsorpciju
- BAZOLATERALNE DOMENE
Priliježu na vezivno tkivo i krvne žile, posreduju u transportu apsorbiranih tvari
Izvanstanični kraj proteina stanične membrane je uglavnom glikoliziran. Isto tako je ugljikohidratni
dio glikolipida izložen vanjskoj strani. Zbog toga je vanjska strana obložena ugljikohidratnim
pokrovom i naziva se glikokaliks, a čine ga oligosaharidi glikolipida i transmembranski glikoproteini.
Glikokaliks štiti stanicu od ionskog i mehaničkog stresa, te od prodiranja mikroorganizama. Također
sudjeluju u nekim međustaničnim interakcijama, kao što je adhezija bijelih krvnih stanica na
endotelne stanice stjenci krvnih žila. U početnoj fazi tog procesa sudjeluje transmembranski protein
iz porodice selektina, koji prepoznaje točno određene ugljikohidrate na staničnoj površini ( E –
selektin, P – selektin i L- selektin ).
Transport malih molekula
Unutarnji sastav stanice održava se pomoću selektivne propusnosti membrane.
PASIVNA DIFUZIJA
Molekula se otopi u lipidnom dvosloju i ide kroz njega, niz koncentracijski gradijent bez pomoćnih
proteina. Ovo je neselektivan proces i svaka molekula koja se može otopiti u dvosloju ide pasivnom
difuzijom. Samo manje hidrofobne molekule difundiraju značajnijom brzinom:
- CO2 i O2
- hidrofobne molekule ( benzen )
- male polarne i nenabijene molekule ( etanol, H2O )
OLAKŠANA DIFUZIJA
Odvija se također niz koncentracijski gradijent, molekule se ne otapaju u dvosloju i pomoću
proteinskih nosača ne dolaze uopće u dodir sa hidrofobnim dijelovima fosfolipida. Ovim putem
putuju kroz membranu ugljikohidrati, aminokiseline, nukleotidi, ioni i ostale polarne i nabijene
molekule. Razlikujemo dvije vrste transportnih proteina, a to su proteini nosači i kanalni proteini.
Prvi vežu molekulu na jednoj strani i pomoću svoje konformacijske promjene prebacuju molekulu na
drugu stranu, a drugi oblikuju pore kroz membranu.
Proteini nosači odgovorni su za olakšanu difuziju šećera, aminokiselina i nukleozida. Bitni su zbog
prijenosa glukoze, a identificirani su kao 55-kd proteini ljudskih crvenih krvnih stanica, u kojima čine
oko 5% ukupnih membranskih proteina. Transporter glukoze ima 12 α-uzvojnica. Sastoje se od
hidrofobnih aminokiselina, ali u nekima su i polarni aminokiselinski ostatci za koje se misli da oblikuju
vezno mjesto za glukozu u unutrašnjosti proteina. Transporter glukoze najprije ima jednu
konformacijsku promjenu u kojoj vezno mjesto za glukozu gleda u vanjsku stranu. Nakon vezanja
glukoze dolazi do konformacijske promjene i vezno mjesto zatim gleda u citosol ( proces je
reverzibilan ). Kada glukoza uđe u stanicu, ona se brzo metabolizira i koncentracija ostane niska
unutar stanice.
IONSKI KANALI
Ionski kanali su kanalni proteini koji posreduju prolazu iona kroz membranu. Najbolje su proučene u
živčanim stanicama gdje su bitni za provođenje impulsa. Opisujemo tri karakteristike
1. transport je izuzetno brz
2. transport je selektivan – prolaze molekule samo određene veličine ( ioni Na, Ca, Cl, K )
3. transportni kanal nije stalno otvoren – regulirano ˝vratnicama˝
Kanali receptori – otvaraju se na podražaj nekog neurotransmitera
Naponski kanali – otvaraju se kao odgovor na promjenu električnog okruženja

Protok iona kroz membranu ovisi o uspostavljanju ionskoga gradijenta kroz staničnu membranu.
Gotovo sve stanice posjeduju ionske crpke, koje koriste ATP i održavaju ionski sastav unutar stanice
različitim onome izvan.

Istraživanja na aksonu lignje
- U mirovanju potencijal je 60 mV, a u unutrašnjosti stanice vlada negativan naboj
- Na ioni se crpe iz stanice, a K ioni u stanicu
- U mirovanju je membrana više propusna za K ione ( daje najveći udio u oblikovanju
potencijala u mirovanju )
Protok iona kroz membranu oblikuje se uslijed dvojakog utjecaja:
1. koncentracije
2. naponske sastavnice elektrokemijskog gradijenta
Kvantitativno je odnos između koncentracije iona i membranskog potencijala dan Nernstovom
jednadžbom :
ˢ =
˞ˠ
˴˘
ˬn
˕
0
˕
1

V – ravnotežni potencijal, R – plinska konstanta, T – apsolutna temperatura,, z – naboj iona, F – Faradayeva konstanta, C – konc. iona izvan (
0 ) i unutar stanice ( 1 )

Živčani impuls ( akcijski potencijal ) putuje duž aksona, a membrana se depolarizira. Potencijal se
mijenja sa – 60 mV na +30 mV i ponovno vrača na početne vrijednosti. Do promjena dolazi zbog
otvaranja i zatvaranja Natrijevih i kalijevih kanala. Male početne promjene potencijala na do -40 mV
dovode do otvaranja Na – kanala. Natrijevi ioni ulaze u stanicu i mijenjaju potencijal na +30 mV,
približavajući se ravnotežnom potencijalu za Na ( +50 mV ). U tom se trenutku zatvaraju Na – kanali i
otvaraju K – kanali, koji započinju sa izbacivanjem K iona iz stanice. To dovodi do nagle promjene
potencijala na -75 mV ( zatvaraju se K-kanali ), koji se kasnije smanji na -60 mV.
Na krajevima aksona se iz mjehurića oslobađaju neurotransmiteri, poput acetilkolina. Najbolje
proučen je nikotinski receptor za acetilkolin u mišićnim stanicama. Vezanjem acetilkolina otvara se
kanal za Na i K ione. Također akcijski potencijal omogućuje otvaranje naponskih Ca- kanala.

Aktivni transport uz ATP
U aktivnom transportu koji ide suprotnim smjerom od koncentracijskog gradijenta potrebno je
putem hidrolize ATP-a dobiti energiju.
Primjeri za takav prijenos su Nͷ
+
¡ͭ
+
͹΂΀ͻe ili još nazvane Nͷ
+
¡ͭ
+
ATPaze.
Oni koriste energiju iz ATP-a za prijenos Na i K iona nasuprot koncentracijskom gradijentu. Crpka
sadrži tri vezna mjesta za Na ione i dva vezna mjesta za K ione:
1. 3 Na iona se vežu na mjesto izloženo unutar stanice
2. Vezanjem Na stimulira ATP ovisnu fosforilaciju crpke
3. Dolazi do konformacijske promjene, Na vezna mjesta bivaju izložena vanjskoj površini, dolazi
do smanjenja afiniteta za Na i on se otpušta
4. 2 K iona se vežu na vezna mjesta visokog afiniteta za te iona, koji se nalazi na strani izloženoj
prema van
5. stimulira se defosforilacija crpke i dolazi do konformacijske promjene.
6. K ioni se otpuštaju u stanicu
Citoplazma sadržava i visoku koncentraciju organskih molekula, uključujući makromolekula,
aminokiselina, šećere i nukleotide. Kad ne bi bilo kontrateže došlo bi do osmoze, stanica bi nabubrila
i pukla. Nužna kontrateža uspostavlja se ionskim gradijentom.

2+
-crpka istim principom izbacuje kalcijeve ione iz stanice ( ili u lumen ER-a ), te tako održava
njegovu koncentraciju unutar stanice niskom.
Najveća obitelj membranskih transportera su ABC-transporteri. Sastoje se od visokokonzerviranih
domena koje vežu ATP. U eukariota transportiraju toksične tvari iz stanice, a kod bakterija razne
nutriente.

Aktivni transport tjeran ionskim gradijentom
U ovoj vrsti transporta se molekule prenose ne koristeći ATP, nego se vežu uz transport drugih
molekula, koje se prenose u za njih energetski povoljnom smjeru.
Primjer za ovaj transport nalazimo u epitelu crijeva, koji na svojoj apikalnoj strani uz Na ione prenosi i
glukozu. Za preuzimanje glukoze iz lumena odgovoran je aktivni transport Na iona. Vežu se dva iona
Na i jedna molekula glukoze, te se oboje transportiraju aktivno u unutrašnjost stanice.
Vrste transporta:
- Simport – dvije molekule u isti smjer
- Uniport – olakšana difuzija glukoze, transport samo jedne molekule
- Antiport – dvije molekule prenose u suprotnome smjeru
npr. Ca ioni se izbacuju iz stanice, a Na ioni u stanicu.
npr. Na ioni ulaze u stanicu, a H protoni se izbacuju.

Još malo o osmozi
Osmoza je difuzija vode ( otapala ) kroz polupropusnu membranu. Kroz membranu može proći samo
otapalo, dok otopljena tvar ( npr. NaCl ) ne može. Da bi se uspostavila ravnoteža treba doći do
izjednačenja koncentracija sa obiju strana. Vode ce sa mjesta gdje ima manje otopljenih tvari
difundirati kroz polupropusnu membranu u područje gdje je viša koncentracija otopljenih čestica. Na
taj način se ˝oduzimanjem˝ vode u području gdje je manje čestica koncentracija zapravo poveća, a u
području gdje je bila veća koncentracija čestica ˝dodavanjem˝ vode njihova koncentracija smanji.







U tjelesnim stanicama najviše difundira voda. Difuzija vode u eritrocitima u oba smjera je oko 1000
puta veća od volumena samog eritrocita. Difuzija vode u stanicu i iz stanice je uravnoteženo, pa je
volumen vode u stanicama stalan, Neto-kretanje vode je nula. Kada dođe do razlike u
koncentracijama vode s jedne I s druge strane, onda se pojavi neto-tok vode kroz staničnu
membranu koja je selektivno propusna. Tada dolazi ili do bubrenja ili do skvrčavanja stanice. Dakle
neto-gibanje vode nastalo zbog razlike u koncentracijama kroz polupropusnu membranu naziva se
ozmoza. Kroz polupropusnu membranu lako prolazi voda, a otopljene tvari kao što je NaCl teško
prolaze kroz nju.
Tlak koji je dovoljno velik da se suprotstavi djelovanju osmose zove se osmotski tlak otopine
Natrijevog klorida.
Osmotski tlak je određen koncentracijom otopine izraženoj brojem čestica. Dakle nije bitna masa
čestice, već broj čestica po jedinici volumena tekučine.Da bismo koncentraciju otopine izrazili
pomoču broja čestica upotrijebljavamo jedinicu koja se zove osmol, a ne grame ili nešto slično. Jedan
osmol osmotski aktivne tvari ekvivalentan je jednome molu te iste tvari koja ne disocira. Ako tvar
disocira na dvije molekule (NaCl ) onda masa molekule u jednom molu daje zapravo 2 osmola, jer je
tad broj osmotski aktivnih tvari duplo više.Prema tome za otopinu koja ima 1 osmol aktivnih tvari
otopljenih u 1kg otopine kažemo da ima osmolalnost 1 osmol/kg . Normalna osmolalnost
izvanstanične I stanične tekučine iznosi oko 300 miliosmola po 1 kilogramu.Pri normalnoj tjelesnoj
temperaturi I osmolalnosti od 1 osmol/kg nastaje osmotski tlak od 2573 kPa, Budući da je vodu u
otopini teško mjeriti u kilogramima upotrijebljava se osmolarnost koja je iskazana u osmolu po litri, a
ne kao osmolalnost u osmolu po kilogramu.

Ostali oblici transporta kroz membranu su egzocitoza i endocitoza. Oblici Endocitoze su:
- Pinocitoza: unos tekućeg sadržaja uz pomoć vezikula
- Fagocitoza: Unos većih molekula ( bakterija ) i njihova razgradnja pomoću lizosoma.
- Endocitoza posredovana receptorom: Stanice imaju receptora pomoću kojih mogu lagano unijeti sadržaj iz
vanstaničnog prostora


















VI. STANIČNA SMRT I OBNOVA
Stanična smrt i proliferacija su u normalnom odraslom organizmu u ravnoteži. Stanice fiziološki umiru
i bivaju zamijenjene matičnim stanicama. Bitna je i za embrionalni razvoj pomoću koje se uklanjaju
neželjene stanice.
Programirana stanična smrt
Stanice koje su potencijalno štetne se programiranom staničnom smrču uklanjaju za dobrobit cijelog
organizma. Tako se npr. crvene krvne stanice uklanjaju kako bi se stvorila ravnoteža sa novonastalim
krvnim stanicama. Tijekom embrionalnog razvoja uklanja se npr. koža između prstiju noge i ruke,
tkivo ličinke tijekom metamorfoze. Također se uklanjaju neuroni u suvišku ( 50% ),a pošteđeni ostanu
samo odabrani, koji su ostvarili vezu sa svojim ciljnim stanicama.
Za razliku od stanične smrti uzrokovane nekom akutnom ozljedom ( nekroza ), programirana stanična
smrt je aktivni proces, koji se zbiva kao niz staničnih promjena poznatih kao apoptoza. U tom procesu
je kromosomska DNA fragmentirana jer pucaju veze između nukleosoma, kromatin kondenziran, a
jezgra se raspada. Sama stanica se isto raspadne u komadiće obavijene membranom, koje nazivamo
apoptotičkim tjelešcima. Oni zajedno sa ostalim fragmentima bivaju fagocitirani pomoću makrofaga i
susjednih stanica. Stanice u nekrozi najprije zadebljaju, liziraju i ispuštaju svoj sadržaj u izvanstaničnu
tekućinu, što uzrokuje upalu. Apoptotičke stanice imaju na sebi ˝pojedi me˝signal, koji uključuje
fosfatidilserin i kojeg prepoznaju fagociti.
Istraživanjem stanične smrti C.elegans otkrivena su tri gena bitna za apoptozu. Prva dva su bitna za
razvojne stanice jer bez njih nakon mutageneze ne nastupa stanična smrt, a to su ced-3 i ced-4. Treći
gen je ced-9, koji ima ulogu negativnog regulatora apoptoze. Izostankom tog gena stanice koje bi
inače preživjele će umrijeti. Ced-4 potiče ced-3, a ced-9 innhibira ced-4.
Ced-3 kodira proteazu tj. njegova porodica sadrži više od desetak proteaza, koje nazivana kaspaze.
One na svom kraju imaju cisteinske ostatke ( Cys ) na svojim aktivnim mjestima i kidaju proteinski
supstrat aspartata ( Asp ). Kaspaze su konačni efektori, koji kidaju više od stotinu proteina u stanici.
Također uzrokuju inhibiciju Dnaze, kidaju proteini citoskeleta, Golgijevog aparata, jezgrine lamine, te
su odgovorni za translokaciju fosfatidilserina na vanjski dio membrane.
Kaspaze se najprije sintetiziraju u inaktivnom obliku, koje proteolitičkim cijepanjem kataliziranim
drugim kasapzama, prelaze u aktivni oblik.
Ced-4 i njegov homolog ( Apaf-1 ) vežu se na kaspazu i dovode do njezine aktivacije. Inicijatorska
kaspaza ( kaspaza – 9 ) se aktivira vezanjem na Apaf-1 u kompleks, koji se sastoji od više podjedinica,
a naziva se apoptosom. Da bi nastao kompleks potreban je citokrom c, kojeg otpušta mitohondrij.
Bcl- 2 je u sisavaca blisko srodan genu ced – 9, koji je identificiran kao onkogen ( uzrokuje limfom – B
stanica tj. rak b- limdocita ). On uzrokuje inhibiciju apoptoze, za razliku od ostalih onkogena, koji
potiču staničnu proliferaciju ( Ras ).
Sisavci nose upute za sintezu cijele porodice Bcl – 2 od približno 20 proteina, koji se dijele u tri
funkcionalne skupine.
1. Antiapoptički – inhibitori apoptoze i programirane stanične smrti ( Bcl – 2 )
( Inhibiraju Bax i Bak ), IAP-proteini
2. Proapoptički – induciraju aktivaciju kaspaze i potiču staničnu smrt
- Višedomenski – BH1, BH2, BH3
Bax i Bak su nizvodni efektori, koji izravno induciraju apoptozu
- Jednodomenski – BH3 proteini, oni su jedini uzvodni članovi
regulirani su signalima, koji induciraju staničnu smrt
( samo-BH3 proteini, PUMA i Nox )
U aktivnom obliku samo BH3 proteini sprječavaju djelovanje članova antiapoptičke porodice Bcl-2,
aktivirajući višedomenske proapoptičke proteine i pomičući ravnotežu prema aktivaciji kaspaza i
staničnoj smrti.
Bcl-2 djeluju mitohondrijima, koji imaju središnju ulogu u nadzoru stanične smrti. Bax i Bak stvaraju
oligomere na vanjskoj strani membrane mitohondrija, što dovodi do otpuštanja citokroma c ( i
inhibitora IAP proteina ) iz međumembranskog prostora istog organela. U citosolu se nalazi Apaf-1 i
kasapza-9, koji zajedno sa otpuštenim citokromom c stvaraju apoptosom.
Kaspaze su također regulirane i IAP proteinima, koji inhibiraju aktivnost kaspaze, ili ju obilježavaju za
ubikvitinaciju.
Signalne putove koji reguliraju apoptozu smo podijelili u intrinzičke ( otpuštanje citokroma c tijekom
staničnog stresa ) i ekstrinzičke.
Oštećenje DNA je najopasnija vrsta staničnog stresa, koji može dovesti i do nastanka karcinoma.
Transkripcijski faktor p53 je glavni signalni put kao odgovor na oštećenu DNA. Oštećena Dna aktivira
protein kinaze ATM i Chk2, koji potom stabiliziraju p53. To dovodi do transkripcijske translacije ciljnih
gena, uključujući Cdk inhibitor p21, koji inhibira komplekse Cdk2/ciklin E i tako zaustavlja
napredovanje kroz stanični ciklus u G1- fazi. Aktivacija p53 može dovesti i do apoptoze, koja je
djelomično posljedica transkripcijske aktivacije gena koji nose upute za sintezu proteina PUMA i
Noxa, koje ubrajamo u proapoptičke samo-BH3 proteine, članove porodice Bcl-2. Povećana
ekspredija samo-BH3 proteina dovodi do aktivacije Bax i Bak.
Nedostatak faktora rasta još je jedna vrsta staničnog stresa, koja dovodi do aktivacije intrinzičkih
putova apoptoze.
Tijekom embrionalnog razvoja uklanja se npr. koža između prstiju noge i ruke, tkivo ličinke tijekom
metamorfoze. Također se uklanjaju neuroni u suvišku,a pošteđeni ostanu samo odabrani, koji su
ostvarili vezu sa svojim ciljnim stanicama. Ti signali opstanka su polipeptidni faktori rasta, koji su
srodni faktoru rasta neurona ( NGF ), a potiče preživljavanje neurona i njihovu diferencijaciju putem
aktivacije receptorskih protein-tirozin-kinaza.
Unutrašnji signalni put odgovoran za poticanje staničnog preživljavanja započinje enzimom PI 3-
kinaza, kojeg aktiviraju ili protein-tirozin-kinaze ili receptori povezani s G-proteinima.



PI 3-kinaza PIP2 Akt Vezno mjesto

Vezno mjesto je namijenjeno za šaperone 14-3-3, koji uklanjaju inaktivni oblik Bad. pa tako
fosforilacijom Bad kinaza Akt inhibira apoptozu i potiče stanično preživljavanje.
Akt djeluje i na FOXO, čijom fosforilacijom također nastane vezno mjesto za šaperone 14-3-3.
U ekstrinzičnom putu neki izlučeni polipeptid aktivira receptore, koji potiču staničnu smrt , tako što
izravno aktiviraju određenu inicijatorsku kaspazu ( kaspaza-8 ). Ovakvi polipeptidi pripadaju porodici
faktora tumorske nekroze ( TNF, sastoji od tri polipeptidna lanca čije vezanje potiče trimerizacija
receptora ). Oni se vežu na TNF-receptore, koji potiču apoptozu u najrazličitijim vrstama stanica.
Najbolje opisan Fas, koji ima važnu ulogu u regulaciji stanične smrti u imunološkim reakcijama.
Citoplazmatski dio TNF-a veže adaptorske molekule, koje potom vežu kaspazu-8 uzvodno. Kasapza se
kida i aktivira nizvodne efektorske kaspaze.
Alternativni put stanične smrti je autofagia. Bez kaspaza, u stanici dolazi do nakupljanja lizosoma.
Autofagija se događa kada je spriječena apoptoza ( npr. nedostatkom Bak i Bax ). U alternativne
putove spada također i nekroza ( pretjerana liza ).













fosforilira membranski
protein PIP2
aktivira protein-
serin/treonin-kinazu
fosforilira Bad, član
Bcl-2( samo BH-3 )
VII. STANIČNA ENERGETIKA
-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Ovaj dio gradivo općenito nije pretjerano zastupljen na ispitima ( eventualno 1-2 pitanja ), a pogotovo ne na
usmenom dijelu ispita. Preporučujem ovaj dio jednostavno preskočiti i ne trošiti vrijeme. Jedino treba
zapamtiti gdje se odvija koji ciklus.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Tok energije i kemijsko recikliranje u ekosustavima
Organizmi koriste organske molekule u svojoj hrani:
- kao izvor energije
- građevni materijal za rast i obnovu
Disanje koristi energiju pohranjenu u organskim molekulama (kemijsko skladište) za stvaranje ATPa,
koji postaje izvor energije za većinu staničnog rada, ostatak je raspršen kao toplina. Otpadne
produkte disanja, ugljični dioksid i vodu, kloroplasti koriste kao sirovi materijal u fotosintezi.
- kemijski elementi bitni za život se recikliraju.
- energija se ne reciklira: ona ulazi u ekosustav kao sunčevo svjetlo, a vraća se kao toplina.
Mitohondriji koriste kisik i organske produkte fotosinteze kao gorivo za stanično disanje.
Mitohondriji i kloroplasti pretvaraju energiju u oblike (ionski gradijent i ATP) koji se koriste za
izvođenje brojnih staničnih reakcija:
- pokretanje,
- aktivni transport
- biosinteza
Najizrazitija morfološka značajka mitohondrija i kloroplasta je obilnost unutarnjih membrana koje
igraju dvije ključne uloge u funkciji ovih "energetskih organela":
• pružaju okosnicu procesima prijenosa elektrona koji pretvaraju energiju oksidacijskih
reakcija u korisnije forme - ionski gradijent i ATP.
• stvaraju veliki unutarnji pododjeljak, gdje se nalaze posebni enzimi, koji kataliziraju važne
stanične reakcije
– ciklus limunske kiseline i fiksacija ugljika.
Iako mitohondriji pretvaraju energiju dobivenu iz hrane, a kloroplasti pretvaraju sunčevu energiju,
oba tipa organela slično su organizirana, oba stvaraju velike količine ATPa istim mehanizmom
⇒ ⇒⇒ ⇒ kemiosmotičkim spajanjem

Metabolizam: osnovni pojmovi i svojstva
Živim organizmima potreban je stalan dotok slobodne energije za tri osnovna procesa:
- mehanički rad, stezanje mišića i druge pokrete
- aktivni prijenos molekula i iona
- sintezu makromolekula i drugih biomolekula iz jednostavnih preteča
Kemotrofna bića dobivaju tu energiju oksidacijom hrane.
Fototrofna bića dobivaju tu energiju hvatanjem svjetlosne energije
Slobodna energija dobivena oksidacijom hrane i od svjetla, prije nego što se iskoristi za pokretanje,
aktivni prijenos i biosintezu, djelomično se transformira u posebnog prijenosnika slobodne energije
⇒ adenozintrifosfat (ATP)
ATP-ADP ciklus osnovni je način izmjene energije u biološkim sustavima.
Cijena većine staničnog rada je pretvorba ATPa u ADP i anorganski fosfat, produkte koji pohranjuju
manje energije od ATPa. Za rad, stanica mora obnavljati svoju zalihu ATPa iz ADPa i anorganskog
fosfata, a to se postiže fotosintezom u kloroplastima i oksidacijom hrane (stanično disanje) u
mitohondrijima. Rep ATPa je kemijska veza bogata energijom:
tri negativno nabijene blisko pakirane fosfatne skupine su energetski nestabilno uređeno skladište.
Stanica otpušta taj izvor energije koristeći enzime (ATP hidrolaze → →→ → ATPaze) koji prenose fosfatne
skupine s ATPa na druge spojeve, za koje se onda kaže da su fosforilirani. Fosforilacija potiče
molekulu da se podvrgne nekoj vrsti promjene koja izvodi rad, a molekula u tom procesu gubi fosfat.
Primjer: Na-K crpka
KEMIOSMOTIČKO SPAJANJE
Procesi prijenosa (“osmoza”) e
-
velike energije povezani su s kemijskim procesima (“kemi”) pretvorbe
te energije u energetski bogatu vezu (ATP) ⇒
kemiosmotičko spajanje
→ zajednički je put kojim mitohondriji, kloroplasti pa čak i bakterije pretvaraju energiju u biološke
svrhe.
Prijenos elektrona na unutarnjoj membrani mitohondrija i tilakoidnoj membrani kloroplasta koristi se
prvo za stvaranje transmembranskog elektrokemijskog gradijenta protona (H
+
) koji se onda koristi za
pokretanje različitih reakcija. Energija dobivena oksidacijom hrane ili od sunčeve svjetlosti koristi se
za pokretanje membranskih protonskih crpki (H
+
crpke) koje prenose H
+
s jedne strane membrane na
drugu.
Takve crpke stvaraju elektrokemijski
gradijent protona kroz membranu ⇒ ⇒⇒ ⇒
povratni tok protona niz gradijent koristi se
za sintezu ATPa.
e
-
se otpuštaju iz molekula hrane u
postupku njezine razgradnje do CO
2
, i
prenose se kružnim tokom do O
2
za
stvaranje H
2
O. Slobodna energija
oslobođena u struji elektrona od
visokoenergetskog stanja do
niskoenergetskog stanja koristi se za
pokretanje H
+
crpki koje se nalaze na
unutarnjoj membrani mitohondrija.
U biološkim sustavima elektroni se prenose s
jednog mjesta na drugo pomoću molekula
koje prihvaćaju elektrone na jednom
mjestu i dopremaju ih na drugo - nosači
elektrona
e
-
se s molekula goriva i produkata
njihove razgradnje prenose na O
2
pomoću
posebnih nosača e
-
kao što su piridin-
nukleotidi i flavini.
NAD
+
+ H
+
+ 2e
-
↔ NADH
NAD
+
- koenzim nikotinamid-adenin-
dinukleotid
NADH – reducirani oblik NAD
+
Ključne komponente membrane
kloroplasta su fotosustav I i II, gdje se
hvata energija svjetla i koristi za prijenos
e
-
. Tok e
-
proizveden pomoću fotosustava
kloroplasta pokreće prijenos e
-
smjerom
obrnutim od onog u mitohondriju:
e
-
se uzimaju od H
2
O za proizvodnju O
2
i dovode (preko NADPH) do CO
2
za sintezu ugljikohidrata.
Kloroplasti stvaraju O
2
i ugljikohidrate, dok ih mitohondriji troše.
MITOHONDRIJ
Mitohondriji zauzimaju znatan dio citoplazme svih eukariotskih stanica, i bili su neophodni za
evoluciju životinja.
∅ 0.5 do 1µm → →→ → podsjećaju na bakterije.
Mitohondrij sadrži vanjsku membranu i unutarnju membranu koja stvara dva unutarnja odjeljka:
prostor matriksa i mnogo uži međumembranski prostor.
Kriste - povećavaju površinu unutarnje membrane, tako da njezina ukupna površina sačinjava 1/3
svih membrana u stanicama jetre. Svaki pododjeljak sadrži jedinstvenu kolekciju proteina:
Vanjska membrana sadrži:
- veliki protein koji stvara kanal (nazvan porin), propusna je za sve molekule od 5000 daltona i manje.
- enzime koji su uključeni u mitohondrijsku sintezu lipida
Međumembranski prostor sadrži:
- nekoliko enzima koji koriste ATP za fosforilaciju drugih nukleotida
Matriks sadrži:
- enzime za oksidaciju piruvata i masnih kiselina
- enzime ciklusa limunske kiseline
- nekoliko istovjetnih kopija mitohondrijskog DNA genoma, posebne mitohondrijske ribosome (70s),
tRNA i različite enzime potrebne za ekspresiju mitohondrijskih gena
Unutarnja membrana ⇒ ⇒⇒ ⇒ složena je u brojne kriste koje jako povećavaju njezinu ukupnu površinu,
sadrži:
- enzime respiratornog lanca (lanac prijenosa elektrona) ⇒ ⇒⇒ ⇒ neophodni za proces oksidativne
fosforilacije
- enzimski kompleks nazvan ATP sintaza, koji stvara ATP u matriksu
- specifične transportne proteine koji reguliraju prolaz metabolita u i iz matriksa
- kardiolipin, fosfolipid koji povećava nepropusnost unutarnje membrane za ione jer sadrži četiri
masne kiseline
Genetički sustav
Genom mitohondrija izrazito je sličan genomu bakterija roda Rikecijia (unutrašnji paraziti,
razmnožavaju se samo unutar eukariotske stanice). Kod čovjeka, genom mitohondrija kodira 13
proteina uključenih u transportni lanac i oksidativnu fosforilaciju. Mutacije nastale u DNA
mitohondrija prenose se u slijedeću generaciju samo po majčinoj liniji .
lj Leberova hereditarna opčka neuropatija
Mitohondriji se kreću po citoplazmi i za to koriste mikrotubule citoskeleta. Mitohondriji nekih stanica
stvaraju duga pokretna vlakna ili lance, dok su u drugim staničnim tipovima smješteni u blizini mjesta
gdje se izuzetno puno troši ATP:
npr. oni su pakirani između mišićnih vlakana srčanog mišića ili čvrsto omotani oko biča spermija.
PREGLED STANIČNOG DISANJA
Stanično disanje je kumulativna funkcija triju metaboličkih procesa:
Glikoliza se događa u citosolu, započinje razgradnju cijepanjem glukoze na dvije molekule piruvata.
Krebsov ciklus odvija se u mitohondrijskom
matriksu, → →→ → završava razgradnjom derivata, nastalih iz piruvata, do ugljičnog dioksida.
Lanac prijenosa elektrona, prihvaća elektrone iz razradnih produkata prva dva stadija (preko NADH).
Na kraju lanca, elektroni se vežu s vodikovim ionima i molekulskim kisikom da bi nastala voda.
Oslobođena energija pohranjuje se u obliku protonskog gradijenta, koji mitohondrij koristi za
stvaranje ATPa. Ovaj način sinteze ATPa zove se oksidativna fosforilacija, jer se opskrbljuje
energijom pomoću prijenosa elektrona iz hrane do kisika. Mjesto prijenosa elektrona i oksidativne
fosforilacije je unutarnja membrana mitohondrija. Na oksidativnu fosforilaciju otpada skoro 90%
ATPa stvorenog disanjem.
NAD
+
= koenzim nikotinamid - adenin-dinukleotid
NADH = reducirani oblik NAD
+

NAD
+
+ 2e
-
+ H
+
↔ NADH
U nekim reakcijama glikolize i Krebsovog ciklusa manja količina ATPa nastaje direktno mehanizmom
nazvanim fosforilacija na razini substrata. Ovaj način sinteze ATPa događa se kada enzim prenosi
fosfatnu skupinu sa supstrata na ADP.
PEP = fosfoenol piruvat, donor fosfata
Glukoza se procesom glikolize u citosolu razgrađuje na dvije molekule piruvata, koji još uvijek sadrži
većinu ukupne energije koja se može dobiti oksidacijom glukoze. Piruvat prolazi dvostruku
membranu mitohondrija i ulazi u matriks, gdje se Krebsovim ciklusom razgrađuje do ugljičnog
dioksida. NADH prenosi elektrone nastale glikolizom i Krebsovim ciklusom do lanaca prijenosa
elektrona, koji su ugrađeni u membranama krista. Lanac prijenosa elektrona pretvara kemijsku
energiju u protonski gradijent koji se može koristiti za izvođenje oksidativne fosforilacije, na koju
otpada većina ATPa stvorenog staničnim disanjem ⇒ ⇒⇒ ⇒ 32 molekule ATPa. Manja količina ATPa nastaje
direktno tijekom glikolize i Krebsovog ciklusa pomoću fosforilacije na razini supstrata ⇒ ⇒⇒ ⇒ 4 molekule
ATPa. Piruvat i masne kiseline selektivno se prenose iz citosola u mitohondrijski matriks.
Piruvat dehidrogenaza, enzimatski kompleks veći od ribosoma, brzo pretvara piruvat u acetil
koenzim A (acetil CoA), središnji međuprodukt proizveden u mitohondriju tijekom razgradnje hrane.
piruvat + CoA + NAD
+
→ acetil CoA + CO
2
+ NADH
Acetil CoA zajedno s acetil CoA proizvedenim iz masnih kiselina, ulaze u ciklus limunske kiseline gdje
se dalje razgrađuju. Proces završava prolazom visokoenergetskih elektrona kroz respiratorni lanac ⇒
oksidativna fosforilacije. Da bi se osigurala stalna zaliha goriva za oksidacijski metabolizam, masne
kiseline i piruvat pohranjeni su u životinjskim stanicama; masne kiseline u obliku masti, a glukoza kao
glikogen. Kvantitativno, masti su važniji oblik uskladištenja od glikogena, djelomično i zbog toga što
se oksidacijom masti oslobađa šest puta veća energija nego oksidacijom iste mase glikogena.
Molekula masti je sastavljena iz tri molekule masnih kiselina koje su esterskom vezom vezane za
glicerol. Takvi trigliceroli (trigliceridi) su bez naboja i netopljivi u vodi, pa se u citosolu spajaju u
kapljice. Jedna jedina velika kapljica masti zauzima skoro cijeli volumen stanice adipocita, velike
stanice specijalizirane za pohranjivanje masti u masnom tkivu. U matriksu mitohondrija svaka
molekula masne kiseline potpuno se razgrađuje nizom cikličkih reakcija. Svaki ciklus skraćuje lanac
masne kiseline za dva ugljika i stvara jednu molekulu acetil CoA i po jednu molekulu NADH i FADH
2
.
U 19 st., istraživači su opazili da u odsutnosti kisika, stanice razgrađujući glukozu, proizvode mliječnu
kiselinu (ili alkohol), dok u njegovoj prisutnosti stvaraju CO
2
i H
2
O. 1937. otkriven ciklus limunske
kiseline, poznat i kao ciklus trikarbonskih kiselina ili Krebsov ciklus. Ciklus limunske kiseline oksidira
acetilnu grupu acetil CoA dobivenu oksidacijom masnih kiselina i glukoze i stvara NADH i FADH
2
koji
prenose elektrone na respiratorni lanac. U većini stanica, na ciklus limunske kiseline otpadaju 2/3
ukupne oksidacije ugljikovih spojeva. Krajnji produkti su: CO
2
, NADH i FADH
2
. NADH i FADH
2
hrane
svojim elektronima respiratorni lanac, na kraju kojeg se ti elektroni koriste za redukciju O
2
u H
2
O.
Energija pohranjena u elektrokemijskom protonskom gradijentu kroz unutarnju membranu kristi se
za:
• proizvodnju ATP
• prijenos metabolita u prostor matriksa
Univerzalna pojava ATP sintaze u mitohondrijima, kloroplastima i bakterijama potvrđuje središnju
važnost kemiosmotičkih mehanizama u svim stanicama. Prolaskom elektrona velike energije duž
serije nosača elektrona (citokromi), dio oslobođene energije koristi se za vođenje tri enzimatska
respiratorna kompleksa (protonske crpke) koji crpe H
+
iz prostora matriksa u međumembranski
prostor. Kompleksi respiratornih enzima uklopljeni su u unutarnju membranu s određenom
orijentacijom, tako da se svi protoni crpe iz matriksa u međumembranski prostor. Nastali
elektrokemijski gradijent protona prebacuje H
+
natrag kroz unutarnju membranu mitohondrija
pomoću ATP sintaze, transmembranskog proteinskog kompleksa koji koristi energiju toka H
+
za
sintezu ATP iz ADP i Pi u matriksu. ATP sintaza je reverzibilna, ona obično pretvara struju protona u
matriksu u energiju vezanu za fosfat ATPa, ali ona također može hidrolizirati ATP za crpljenje protona
u međumembranski prostor.
Unutrašnja membrana mitohondrija sadrži neobično velik udio proteina, i to u težinskim postotcima
70% proteina i 30% lipida. Mnogi proteini pripadaju lancu prijenosa elektrona, koji uspostavlja
elektrokemijski protonski gradijent. Druga glavna komponenta je enzim koji katalizira sintezu ATP. Taj
enzim, ATP sintaza, je veliki proteinski kompleks kroz koji protoni teku natrag niz elektrokemijski
gradijent u matriks.
Osim što pokreće sintezu ATPa, potencijalna energija pohranjena u elektrokemijskom gradijentu
pokreće transport metabolita u mitohondrije i iz mitohondrija: ATP u citosol, ADP i Pi te piruvat i
masne kiseline u matriks mitohondrija.
Kemiosmotička hipoteza, predložena 1960. god., sastoji se od četiri neovisna postulata. S obzirom na
funkcije mitohondrija oni su sljedeći:
-Respiratorni lanac (lanac prijenosa elektrona) na unutarnjoj membrani mitohondrija
premješta protone; on crpi H
+
iz prostora matriksa u međumembranski prostor, dok se
elektroni prenose duž lanca.
-Mitohondrijska ATP sintaza također premješta protone kroz unutrašnju membranu. Ona je
reverzibilna, može koristiti energiju hidrolize ATPa da crpi H
+
kroz membranu, međutim ako
je već prisutan dovoljno veliki elektrokemijski protonski gradijent, protoni će teći obrnutim
smjerom kroz kompleks pri čemu se oslobađa energija za sintezu ATPa.
-Unutarnja membrana mitohondrija opremljena je skupinom proteina nosača (transportni
proteini) koji posreduju pri ulazu i izlazu bitnih metabolita i anorganskih iona.
- Unutarnja membrana mitohondrija inače je nepropusna za H
+
i OH
-
, te općenito za anione I
katione.
KRATKI SAŽETAK
Piruvat i masne kiseline ulaze u mitohondrij, razgrađuju se do acetil CoA, a onda ulaze u ciklus
limunske kiseline koji proizvodi NADH i FADH
2
. Kada se elektroni visoke energije prenose s vodika na
NADH i FADH
2
niz lanac prijenosa elektrona na unutrašnjoj membrani mitohondrija (respiratorni
lanac), energija koja se oslobađa njihovim prijelazom od jedne molekule nosača na sljedeću koristi se
za crpljenje protona kroz unutarnju membranu iz matriksa mitohondrija u međumembranski prostor.
To stvara elektrokemijski protonski gradijent kroz unutarnju membranu mitohondrija, a povratnu
struju protona niz taj gradijent koristi enzimatski kompleks ATP sintaza, vezan za membranu, koji
katalizira pretvorbu ADP + P
i
u ATP, čime se završava proces oksidativne fosforilacije.
NADH nastao glikolizom također prenosi elektrone do respiratornog lanca.

ENERGETIKA BILJNE STANICE
Plastidi su organeli karakteristični isključivo za biljnu stanicu. Kod gljiva i nekih visoko specijaliziranih
biljnih stanica nema plastida.
Proplastidi se nasljeđuju sa citoplazmom biljne jajne stanice.
Kako se nezrele biljne stanice diferenciraju, proplastidi se razvijaju u skladu s potrebama
specijalizirane stanice: oni se mogu razviti u kloroplaste (u zelenim listovima), ili skladišne plastide,
leukoplaste koji akumuliraju škrob (u gomolju krumpira), ili kromoplaste koji sadrže pigmente (u
laticama cvijeta).
Različiti tipovi plastida mogu se reverzibilno transformirati iz jednog oblika u drugi.
Koji će tip plastida biti zastupljen u stanici ovisi o:
• razvojnom stadiju stanice
• njenom smještaju unutar biljke
• fiziološkim uvjetima, pri čemu je svjetlost odlučujući faktor
U jednoj biljnoj stanici javlja se uvijek samo jedan tip plastida, dok u čitavoj biljci nalazimo
različite tipove.
→ →→ → semiautonomni organeli sa značajnom autonomijom, jer sadrže vlastitu nasljednu poruku u
plastidnoj DNA (ptDNA). Ona međutim, nije dovoljna za samostalan život plastida izvan stanice.
Proplastidi su slabo diferencirani, bezbojni plastidi meristemskih stanica. Sadrže malo unutarnjih
struktura, dijele se, a iz njih će se razviti određeni tip plastida ovisno o smjeru diferencijacije stanice u
kojoj se nalaze. Etioplasti su plastidi koje nalazimo u stanicama biljaka koje rastu u mraku. Neke
reakcije u izgradnji fotosintetskog aparata i tilakoida ovisne su o svjetlosti. Protoklorofil reduktaza
primjer je enzima ovisnog o svjetlosti. Etioplasti sadrže parakristaličnu strukturu tzv. prolamelarno
tijelo i malo membrana - protilakoida. Prilikom osvjetljavanja prolamelarno tijelo se razgrađuje i
formiraju se funkcionalni tilakoidi. Kromoplasti su žuto ili crveno obojani plastidi cvjetova i plodova,
sadrže karotene i vrlo mnogo lipida u obliku lipidnih globula. Osim globularnog tipa kromoplasta,
poznati su kromoplasti s membranama u obliku tubula, kao i s karotenskim kristalima. Leukoplasti su
bezbojni plastidi u stanicama koje nisu fotosintetski aktivne. Često imaju pričuvnu funkciju i sadrže
škrobna zrnca (amiloplasti), rezervne proteine (proteinoplasti) ili lipide (elaioplasti). Škrobna zrnca
mogu biti prisutna u svim tipovima plastida. Gerontoplasti su plastidi požutjelih listova u kojima je
klorofil razgrađen, a karoteni su sačuvani.
Kloroplasti su fotosintetski aktivni plastidi. U tilakoidnoj membrani kloroplasta prisutan je klorofil,
karotenoidi i ostale komponente fotosintetskog aparata, dok se enzimi za fiksaciju ugljičnog dioksida,
nalaze u stromi kloroplasta. Pojedinačne tilakoide nazivamo stroma-tilakoidi dok višeslojne naslage
tilakoida zovemo grana-tilakoidi. Iako je najznačajnija funkcija kloroplasta fotosinteza, u
kloroplastima se odvija i sinteza lipida, masnih kiselina i škroba. Plastidi su obavijeni dvijema
membranama koje čine ovojnicu. Vanjska i unutarnja membrana plastida znatno se razlikuju, pri
čemu unutarnja membrana predstavlja pravu barijeru prema citoplazmi. Prostor između membrana
odgovara necitoplazmatskoj fazi, dok unutarnja membrana obavija stromu u kojoj se nalaze škrobna
zrnca, plastoglobuli, ribosomi i sustav membrana nazvan tilakoidi.
Vanjska membrana, vrlo je propusna za male molekule i ione.
Unutarnja membrana, slabo je propusna,
• sadrži posebne transportne proteine za prijenos ATP i dikarboksilnih kiselina.
• predstavlja mjesto interakcije kloroplasta s preostalim dijelom stanice.
Tilakoidna mambrana, nepropusna je za ione; sadrži sve sustave kloroplasta koji stvaraju energiju:
• fotosintetski sustav apsorpcije svjetla (molekule klorofila)
• lanac prijenosa elektrona
• ATP sintazu
Stroma je veliki središnji prostor okružen unutarnjom membranom, sadrži:
• topljive enzime Calvinovog ciklusa i
• uređaje za sintezu RNA i DNA (ribosome, DNA, RNA).
Tilakoidni prostor, lumeni tilakoida međusobno su povezani i određuju treći unutarnji pododjeljak -
tilakoidni prostor. Odvojen je od strome tilakoidnom membranom.
Kako se kloroplasti razvijaju, uvrnuća specijalnih dijelova unutarnje membrane proplastida se
otkidaju i formiraju tilakoidne vezikule, koje se zatim razvijaju u zreli tilakoid. Tilakoidna membrana
formira odvojeni odjeljak, tilakoidni prostor, koji je strukturno i funkcionalno različit od ostatka
kloroplasta. Tilakoidi mogu rasti i dijeliti se autonomno kako kloroplasti proliferiraju.
FUNKCIJA KLOROPLASTA
• proizvodnja ATP
• pretvorba CO2 u ugljikohidrate u procesu fotosinteze
• sinteza aminokiselina
• sinteza masnih kiselina
• redukcija nitrita (NO2-) do amonijaka (NH3), ključni korak u ugradnji dušika u organske
spojeve.
Voda se razlaže, a kisik se oslobađa u reakcijama fotosintetskog prijenosa elektrona, dok se ugljični
dioksid asimilira (fiksira) u proizvodnji ugljikohidrata u reakcijama fiksacije ugljika. Mnoge reakcije
koje se odvijaju tijekom fotosinteze u biljkama, mogu se svrstati u dvije skupine:
• fotosintetske reakcije prijenosa elektrona ⇒ ⇒⇒ ⇒ proizvodnja ATP i NADPH, odvijanje ovisi o
svjetlosnoj energiji
• reakcije fiksacije ugljika ⇒ ⇒⇒ ⇒ pretvorba CO
2
u ugljikohidrate
Fotosustav se sastoji od dvije usko povezane komponente:
• kompleks antena je važan za hvatanje svjetlosti, sastoji od molekula pigmenta koje hvataju
svjetlosnu energiju i prenose je do reakcijskog središta.
• fotokemijsko reakcijsko središte je transmembranski proteinsko-pigmentni kompleks koji
leži u srcu fotosinteze. Misli se da se je razvio prije 3 milijarde godina u primitivnim
fotosintetskim bakterijama.
→ →→ → sastoji se od proteinskih kompleksa i molekula klorofila koji omogućuju da energija svjetla bude
pretvorena u kemijsku energiju.
Proces pretvorbe energije započinje kada su molekule klorofila pobuđene fotonom (kvant svjetlosti),
elektron je pomaknut iz jedne molekulske orbite u drugu više energije. Pobuđena molekula je
nestabilna i nastoji se povratiti u svoje početno, nepobuđeno stanje na jedan od ova tri načina:
1. pretvarajući višak energije u toplinu (molekularna kretanja) ili kombinacijom topline i svjetla duže
valne duljine (fluorescencija), što se događa kad je energija svjetlosti apsorbirana od izolirane
molekule klorofila u otopini
2. prenošenjem energije, ali ne direktno preko elektrona, na susjednu molekulu klorofila procesom
nazvanim rezonantni prijenos energije; događa se u kompleksu antena
3. prenošenjem elektrona visokog potencijala do druge susjedne molekule (akceptora elektrona) i
vraćanjem na početno stanje uzimanjem elektrona niskog energetskog potencijala od neke druge
molekule (donor elektrona); događa se u reakcijskom središtu.
Kada je molekula klorofila pobuđena u kompleksu antena, energija se brzo prenosi od jedne
molekule do druge rezonantnim prijenosom energije dok ne stigne do posebnog para molekula
klorofila u fotokemijskom reakcijskom središtu.
Posebni par molekula klorofila u reakcijskom središtu, djeluje kao ireverzibilna zamka za pobuđeni
kvant, jer se njegov pobuđeni elektron odmah prosljeđuje preko akceptora elektrona do lanca
prijenosa elektrona, koji su precizno smješteni kao susjedi u istom proteinskom kompleksu.
Membranski proteini često funkcioniraju kao veliki enzimatski kompleksi. Bakterijsko fotosintetičko
reakcijsko središte (FRC) je transmembranski protein s najkompleksnijom strukturom proučavanom
kristalografski pomoću X zraka. Struktura je određena difrakcijskom analizom X zraka (rendgenskom
srtukturnom analizom) kristala tog transmembranskog proteinskog kompleksa.
FCR sadrži:
- 4 proteinske podjedinice L, M, H i citokroma
- 4 molekule bakterioklorofila
- 2 molekule bakteriofeofitina
- kinon
- slobodno željezo (Fe)

Prijenos elektrona i sinteza ATPa tijekom fotosinteze
NECIKLIČKI TOK
Pet proteinskih kompleksa u tilakoidnoj membrani djeluje u prijenosu elektrona i sintezi ATP i
NADPH. Fotone apsorbiraju molekule klorofila udružene s fotosustavima I i II (PS I I PS II). U
fotosustavu II, energija dobivena apsorpcijom fotona koristi se za cijepanje molekula H
2
O u
tilakoidnom prostoru. Elektroni se zatim prenose pomoću plastokinona (PQ) do citokrom bf
kompleksa, gdje se prenose na niže energetsko stanje, a H
+
se crpe u tilakoidni prostor. Elektroni se
zatim prenose do fotosustava I pomoću plastocijanina (PC). U fotosustavu I, energija dobivena
apsorpcijom svijetla ponovo stvara visokoenergetske elektrone, koje proteinski kompleks, reduktaza
NADP, koristi za redukciju NADP
+
u stromi kloroplasta. Proteinski kompleks, ATP sintaza, zatim koristi
energiju pohranjenu u protonskom gradijentu za pretvorbu ADPa u ATP. Produkti necikličkog toka
elektrona su ATP, NADPH i O
2
.
CIKLIČKI TOK
Umjesto da se prenesu na NADP
+
, elektroni visoke energije iz fotosustava I vraćaju se natrag do
citokrom bf kompleksa. Prijenos elektrona kroz citokrom bf kompleks povezan je, kao i u fotosustavu
II, sa stvaranjem protonskog gradijenta kroz tilakoidnu membranu. Plastocijanin zatim vraća te
elektrone u fotosustav I, na nižu energetsku razinu, završavajući ciklus prijenosa elektrona u kojem se
energija svjetla skupljena u fotosustavu I koristi za crpljenje protona u citokrom bf kompleksu.
Prijenos elektrona od fotosustava I može stoga stvarati ili ATP ili NADPH, ovisno o metaboličkim
potrebama stanice.
FOTOSINTEZA
Početna reakcija u fiksaciji ugljika
Ova reakcija u kojoj je ugljični dioksid pretvoren u organski ugljik, katalizirana je u stromi kloroplasta
enzimom ribuloza 1,5 bisfosfat karboksilazom ⇒ ⇒⇒ ⇒ rubisco, kojeg ima u jako velikim količinama. Taj
enzim često predstavlja 50% svih proteina kloroplasta i smatra se jednim od najobilnijih enzima na
Zemlji. CO
2
iz atmosfere veže se s ribuloza 1,5-bisfosfatom (spojem koji sadrži pet ugljika) i vodom
dajući dvije molekule 3-fosfoglicerata (spoj koji sadrži tri ugljika).
rubisco
CO
2
+ 1,5 ribuloza bisfosfat ----------------→ 1/6 C
6
H
12
O
6

ATP, NADPH
U ciklusu fiksacije ugljika potroše se tri molekule ATPa i dvije molekule NADPH za svaku molekulu
CO
2
, koja se fiksira i pretvori u ugljikohidrat
rubisco
CO
2
+ 3 ATP + 2 NADPH + voda 3-fosfoglicerat
U reakcijama fiksacije ugljika tri molekule CO
2
ugrađene su enzimom ribuloza bisfosfat karboksilaza
da bi se proizvelo 6 molekula 3-fosfoglicerata
rubisco
3 CO
2
+ 9 ATP + 6 NADPH + voda 6 3-fosfoglicerat
Čisti prinos ove reakcije je jedna molekula gliceraldehid 3-fosfata (3 atoma ugljika).

6 3-fosfoglicerat gliceraldehid 3-fosfata + 8 Pi + 9 ADP + 6 NADP
+

Energija fosfatne veze (ATP) i reducirajuća snaga (NADPH) potrebne su za stvaranje organskih
molekula iz CO
2
i H
2
O. Glavnina gliceraldehid 3-fosfata ostaje u stromi kloroplasta u obliku škroba
(polimer glukoze i služi kao rezervni ugljikohidrat).
Kemiosmoza povezuje protonski gradijent sa sintezom ATPa. Prolaskom elektrona između molekula
nosača u lancu prijenosa elektrona, koji povezuje fotosustav I i II, H
+
ioni aktivno se prenose u
tilakoidni prostor. Energija protonskog gradijenta, održavana na taj način, koristi se za fosforilaciju
ADPa u ATP. Protoni prolaze kroz membranu niz svoj koncentracijski gradijent, a oslobođenu energiju
ATP sintaza koristi za sintezu ATPa. Crpljenje protona (a) i sinteza ATPa (b) događaju se na svjetlu,
istovremeno i stalno.
Fotosinteza je proces pomoću kojeg zelene biljke vežu svjetlosnu energiju sunčeva zračenja i
pohranjuju je u kemijskim vezama ugljikohidrata i drugih organskih molekula.
Dva su osnovna uvjeta koja se moraju ispuniti da bi došlo do fotosinteze:
1. mora postojati izvor energije; svjetlosnu energiju apsorbiraju molekule klorofila u kloroplastima, a
dio te energije, tijekom fotosinteze, pohranjuje se u molekulama ATPa.
2. mora postojati izvor vodika koji će reducirati ugljični dioksid do visoko reduciranog i energetski
bogatog šećera, glukoze.
→ →→ → energija svjetlosti omogućuje razlaganje vode na vodik i kisik.
Tako se oslobađaju potrebne količine vodika za redukciju CO
2
, a kisik koji se oslobađa u atmosferu
omogućuje disanje.
Definicija:
Fotosinteza je u osnovi proces razlaganja vode posredstvom svjetlosne energije (fotolitičko
razlaganje vode) i postepeni prijenos elektrona iz vodika na sve više energetske razine, sve do
njegovog privremenog vezivanja u sklop koenzima: reduciranog oblika NADPH (reduciranog
nikotinamid-adenin-dinukleotid-fosfata).
Fotosinteza je proces kojim se energija sunčevog svjetla pretvara u korisni oblik potencijalne kemijske
energije, a koja predstavlja konačni izvor metaboličke energije za sve biološke sustave.
Tijekom fotosinteze, energija sunčevog svijetla skuplja se i koristi za sintezu glukoze iz CO
2
i H
2
O.
Fotosinteza se odvija u dva odvojena stadija:
U reakcijama na svjetlu, energija sunčeve svjetlosti koristi se za sintezu ATPa i NADPH, a pri tom iz
H
2
O nastaje O
2
. Svjetlosne reakcije pretvaraju, dakle, energiju svjetla u kemijsku energiju ATPa i
NADPH. Pigmenti i proteinske molekule (dva fotosustava i lanac prijenosa e
-
), koji izvode svjetlosne
reakcije nalaze se u tilakoidnoj membrani kloroplasta. Svjetlosne reakcije cijepaju H
2
O i oslobađaju O
2

u Zemljinu atmosferu. U reakcijama u tami, nazvane tako jer ne zahtijevaju sunčevu svjetlost, ATP i
NADPH proizvedeni reakcijama na svjetlu koriste se za sintezu glukoze.









Skinuto sa:

www.perpetuum-lab.com.hr

I.

PREGLEDNO O STANICAMA I ISTRAŽIVAŽNJU STANICA

PODRIJETLO I EVOLUCIJA
Stanice smo podijelili u prokariote i eukariote. Prokarioti nemaju pravu jezgru, manje i jednostavnije su, te im genetički materijal nije organiziran u kromosome. Eukarioti imaju pravu jezgru i organele. Život je nastao prije 3.8 milijardi godina tj. 750 milijuna godina nakon nastanka zemlje. U primitivnoj zemljinoj atmosferi gotovo da uopće nije bilo kisika, ali zato je sadržavala CO2, N2 i CO. Takva atmosfera je bila reducirajuća. Uz pomoć električnog pražnjenja ili sunčeve svjetlost mogle su se stvoriti organske molekule. Stanley Miller je uspio dobiti organske molekule iz H2, CH2, NH3 i vode uz električne iskre. Slijedeći korak je stvaranje makromolekula iz monomera, koji mogu spontano polimerizirati u pretpostavljenim prebiotičkim uvjetima. Zagrijavanjem suhe smjese aminokiselina rezultira njihovim spajanjem u polipeptide. Takve makromolekule su morale za daljnji razvoj upravljati vlastitom replikacijom, a za to su jedino nukleinske kiseline sposobne. Otkriveno je da je RNA sposobna katalizirati određen broj reakcija, uključujući i polimerizaciju nukleotida i stvaranja novog lanca RNA. Prema tome je RNA molekula u tzv. RNA-svijetu mogla biti inicijalni genetički sustav, Raznim interakcijama između RNA i aminokiselina dovelo je vjerojatno do stvaranja i DNA. Takva replicirajuća RNA se našla okružena u membrani od fosfolipida, koji su karakteristične zbog svoje amfipatičnost. Imaju ugljikohidratni rep, koji je hidrofoban, i fosfatnu glavu, koja je hidrofilna. Kada se oni urone u vodu onda spontanu stvaraju dvosloj, tako da im je rep okrenut u unutrašnjost, a glava prema van u vodenu sredinu. Moguće da je u to vrijeme već postojala RNA koja je bila okružena membranom i stvarala vlastite proteine. Stanice su bile sposobne uzimati hranu i energiju izravno iz okoliša, ali pošto je takvo stanje ograničavajuće, pa su stanice trebale razviti vlastite mehanizme. Sve stanice koriste adenozin – 5'trifosfat ( ATP ) za svoj stanični metabolizam i druge aktivnosti ( pokretanje ). Smatra se da su se ti mehanizmi za proizvodnju energije razvili u tri stupnja ( glikoliza, fotosinteza i oksidativni metabolizam). Prva je nastala Glikoliza pomoću koje se u anaerobnim uvjetima razgradnjom glukoze u mliječnu kiselinu dobivaju 2 molekule ATP-a. Slijedeći korak je bio razvoj fotosinteze, koji je stanici omogućio korištenje sunčeve svjetlosti i da postane neovisna o već oblikovanim organskim molekulama u kojima je pohranjena energija ( glukoza ). Vjerojatno su te primitivne stanice koristile H2S da CO2 pretvore u organske molekule. Korištenje H2O kao donora elektrona i vodika za pretvorbu CO2 u organske molekule se razvio tek kasnije. Nusprodukt takve reakcije je O2. Oslobađanje O2 je dovelo do stvaranje oksidirajuće

atmosfere i do razvoja oksidativnog metabolizma. Potpunom razgradnjom glukoze u aerobnim uvjetima nastaje oko 36-38 ATP-a. Današnje prokariote smo podijelili u arhebakterije i eubakterije. Ovi prvi žive u ekstremnim uvjetima, koji su vjerojatno takvi bili i u primitivnoj atmosferi ( sumporna vrelišta od oko 80°c, Ph = 2), a u eubakterije spadaju današnje bakterije. Bakterije su većinom okruglaste, štapićaste ili spiralne, promjera od 1-10цm, mogu kodirati i do 5.000 različitih proteina, a najsloženije su cijanobakterije. E.coli je štapićasta, ima nukleoid, ispod stanične stjenke ima staničnu membranu ( osigurava funkcionalnost ), unutar citoplazme oko 30.000 ribosoma.

Podrijetlo eukariota
Organeli eukariota nastali su endosimbiozom. To je pojava kada jedna stanica živi unutar druge. Pretpostavlja se da su prokariotske stanice ušle u eukariotske. Mitohondriji i kloroplasti potječu od eubakterija. Veličinom su slični njima,a također se dijele diobom. Sadrže vlastiti DNA, koji se replicira svaki put kada se oni dijele. Oni imaju vlastiti genetički sustav, koji se razlikuje od onog u jezgri. Ribosomi i rRNA su srodniji onim bakterijskim. Mitohondriji su se razvili od aerobnih bakterija, a kloroplasti od fotosintetskih bakterija ( cijanobakterije ). Neki eukariotski geni potječu od arhebakterija, a neki od eubakterija. Geni koji su uključeni u informacijske procese ( replikacija, transkripcija i sinteza ) potječu od arhebakterija, a oni uključeni u opće stanične procese ( glikoliza i biosinteza lipida ) od eubakterija. Novija hipoteza govori o fuziji gena eubakterija u arhebakterija. Endosiombiotska asocijacija između eubakterije i arhebakterije bila je popraćena fuzijom dvaju prokariotskih genoma čime je onda nastao ancestralni eukariotski genom sastavljen od dijelova genoma eubakterija i arhebakterija. Najsloženiji jednostanični eukariotski organizam je kvasac. Oni su mnogo složeniji od bakterija, a ujedno i puno jednostavniji od stanica životinja i biljaka. Najviše istraživan kvasac je Saccharomices cerevisiae. Ostali složeniji jednostanični eukarioti: E.coli Amoeba proteus ( pseudopodiji ) zelene alge ( imaju kloroplaste )

Višestanični organizmi nastali su iz jednostaničnih prije bilijun godina. Prijelazni oblik smatramo agregate jednostaničnih organizama ( alga volvox - kolonije) u kojim je došlo do ˝podjele rade˝među stanicama.

a nazivaju se lamini. Razlikujemo unutarnju i vanjsku jezgrinu membranu. koje se sastoje od oko 30 različitih proteina prisutnih u više kopija. . Kroz te pore prolaze male nabijene molekule. Lamini su još povezani i sa kromatinom preko H2A i H2B histona. Tako nastala struktura se naziva pletenica. koji kodiraju barem sedam različitih proteina. a lumen između jezgrinih membrana se također nastavlja u lumen ER. koji omogućuju prolazak malim polarnim molekulama. Kompleks jezgrinih pora su velike strukture ( 30 puta veće od ribosoma ). dok se translacija događa u citosolu. RNA tim putem napušta jezgru. Male nabijene molekule i manji proteini ( 20 – 30 kd ) prolaze slobodno u oba pravca bez utroška energije. Proteini na vanjskoj jezgrinoj membranu vežu se za citoskelet. koji stvaraju dimere čije se α-uzvojnice isprepliću. transkripcija i doradba RNA. Vanjska na sebi nosi proteine i ona se nastavlja na ER. U organizmu sisavca su pronađena tri gena ( A.II. Ovojnica i promet Jezgra je obavijena dvostrukom membranom koja ju odvaja od citoplazma i održava drugačiji sastav. Stvaranje lamine započinje udruživanjem dvaju lamina ( vlaknasti proteini ). a svi skupa učvršćeni na mjestu gdje se vanjska i unutarnja membrana sastaju. Postoje dva mehanizma transporta kroz pore. Povezivanje lamina sa unutrašnjom membranom olakšano je posttranslacijskim dodavanjem lipida – prenilacijom c-terminalnog cisteinskog ostatka. Kompleks jezgrinih pora je struktura sa oktogonalnom simetrijom organiziranom oko središnjeg kanala. Na unutarnju membranu priliježe lamina. kao što proteini bitni za samu jezgru ulaze tim putem. faktori prekrajanje ) kojeg prepoznaju jezgrini transportni receptori i usmjeruju kroz pore. ioni i makromolekule ( proteini i RNA ). Vanjska i unutarnja membrana se spajaju na mjestima gdje se nalaze kompleksi jezgrinih pora. Proteini namijenjeni za jezgru imaju jezgrin lokalizacijski slijed ( Histoni. transkripcijski faktori. Sadrži 8 prečki koje su povezani prstenima na citoplazmatskoj i jezgrinoj strani. B i C ). Jedina komunikacija su kompleksi jezgrinih pora. koja je građena od vlaknastih proteina (60 – 80 kilodaltona). Na obe strane još strše i proteinski filamenti. a protežu se u obliku labave mrežu i u unutrašnjost jezgre. DNA/RNA – polimeraza. Kao i sve ostale membrane i jezgrina se sastoji od dvosloja fosfolipida kroz kojeg mogu prolaziti male nepolarne molekule. Većina proteina i RNA ( veće molekule ) prolaze kroz centralnu poru u kompleksu uz utrošak energije ( oni bivaju prepoznati i prebačeni na suprotnu stranu ). Lamini se vežu na specifične proteine na unutarnjoj membrani ( emerin ) i na receptore lamina B. Jezgra Jezgra je glavna karakteristika eukariota u kojoj se odvija replikacija DNA. koji imaju i ulogu u regulaciji ekspresije gena eukariota. Dimeri se međusobno spajaju i tako nastaju intermedijarni filamenti. dok oni na njenoj unutarnjoj na jezgrinu laminu.

Na jezgrinoj strani se taj kompleks veže na Ran/GDP kompleks i dolazi do otpuštanja importina od proteina. koji se aktivira na odgovore izvanstaničnih signala. Molekula RNA izlazi u obliku ribonukleoproteinskog kompleksa ( RNP ). kojeg prepoznaju eksportini ( iz porodice karioferina ). Ostali primjeri proteina koji vežu GTP su Ras. Ribosomske RNA se povezuju sa ribosomskim proteinima. Transkripcijski faktori mogu regulirati ulazak nekih proteina u jezgru. Crm 1 i ostali transportni proteinski receptori se vežu na 5´7-metilgvanozinske kape snRNA. na unutarnjoj membrani jezgre. Iz jezgre u citoplazmu izlaze mRNA. kao što je to NTF2 ( nalikuje Ran/GTP transporteru ). a u stimuliranim stanicama je IҡB fosforiliran i razgrađen. a tako nastali kompleks se dalje usmjeruje prema filamentnima. Oni mogu biti smješteni jedan do drugog. Molekule snRNA i snoRNA funkcioniraju unutar jezgre kao komponente sustava za doradbu RNA. U nestimuliranim stanicama on postoji kao inaktivan kompleks s inhibicijskim proteinom IҡB.. Messenger RNA izlazi pomoću mRNA eksportera. Ulazak proteina u jezgru započinje vezanjem importina na signalni slijed. Rac. a enzimi. napuštaju jezgru. Transportna RNA i miRNA izlaze pomoću eksportina . Primjer takvog transkripcijskog faktora je NF – ҡB. koji se vezuje direktno na RNA. dolazi do disocijacije u GDP i eksportin napušta svoj teret i reciklira se ( ulazi ponovno u jezgru za novi ciklus ). *Istraživači su proučavali T-antigen majmunskog virusa. Ran/GTP napušta jezgru gdje se ponovno hidrolizira u ran/GDP ( oslobađa importin ) i pomoću vlastitog receptora ( NTF 2 ) ponovno ulazi u jezgru. a snRNa se vrača u jezgru vlastitim slijedom. . koji veže GTP. Tako nastale podjedinice 60S i 40S ribosomske podjedinice ( sadrže i jezgrin izlazni signal ) odvojeno napuštaju citoplazmu mehanizmom koji uključuje karioferin Crm1. Molekula snRNa napušta jezgru i ponovno se vrača u nju nakon što se vezala sa proteinima i tako formirala funkcionalni snRNA. Eksportini se moraju isto vezati za Ran/GTP kompleks. Oni se vežu u citoplazmi sa određenim proteinom i maskiraju njegov signal za prijenos do jezgrinih pora. pa su slični T-antigenu*. koji sadrži sljedovi Phe-Gly ( FG-proteini ) i obrubljuju centralni kanal. kompleks ulazi u jezgru.t i eksportina – 5.. rRNA. Proteini namijenjeni za izlazak iz jezgre imaju ne sebi jezgrin izlazni slijed. Ostali transkripcijski faktori se ne udružuju sa inhibicijskim proteinima. a onda i sa specifičnim proteinima za doradbu RNA u jezgrici. nego su oni regulirani samo fosforilicaijom. Pomoću proteina nukleoporina.Sljedovi za jezgru su kratki odsječci bazičnih aminokiselina ( lizin i arginin ). Rho i cdc42. tRNA i mikroRNA ( miRNA ) uz utrošak energije. pa ih nazivamo bipartit. Taj signal je odgovoran za lokalizaciju T-antigena u jezgri. Arf i Rab. koji su odgovorni za obrnut proces. Enzimi koji stimuliraju hidrolizu GTP-a u GDP smješteni su na vanjskoj membrani. Kretanje makromolekule regulirano je proteinom Ran. Sljedovi mogu biti i odvojeni ( između njih se nalaze aminokiseline nebitne za signalizaciju ). pa je preko njega otkriven jezgrin lokalizacijski slijed – Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val Jezgrine lokalizacijske signale prepoznaju importini. koji pokreće replikaciju virusne DNA.

i fakultativni. dijelovi koji se aktivno prepisuju. Ribosomi viših eukariota imaju četiri tipa rRNA. koji se ne prepisuje u proučavanoj stanici. Kromatin je u interfaznoj jezgri organiziran u petlje ( 50 – 100 kb DNA ). Heterokromatin se isto nalazi na periferiji jer se neki njegovi dijelovi povezani sa laminom. Geni za 5. Jezgrica je podijeljena u tri dijela: fibrilarni centar gusta fibrilarna komponenta granularna komponenta . a specifične regije tih petlji su vezane za matriks lamina ) i molekule RNA. Nakon sinteze RNA se one otpuštaju u te kanale gdje se odvija i njihova doradba. Prvi ostaje kondenziran u interfazi i ne prepisuje se.14.21. te do 5. nego je podijeljen u diskretno funkcionalne domene i čvrsto su vezani za jezgrinu ovojnicu na više mjesta. Taj prekursor obrađuje se sve do 18S rRNA koji nalazimo u maloj ribosomskoj podjedinici ( 40S ). 18S i 28S rRNA grupirani su u područjima uzastopnih ponavljanja na pet različitim ljudskim kromosomima ( 13. a to su 5S. a eukromatin se dekondenzira i raspoređuje po jezgri. Geni koji se aktivno prepisuju raspoređeni su u jezgrinim pjegama. Kromatin nije nasumično raspoređen unutar jezgre. Replikacija DNA se odvija u velikim strukturama koje sadržavaju veliki broj replikacijskih kompleksa organiziranih u zasebna funkcionalna tjelešca. Geni koji se aktivno prepisuju smješteni su na periferiju uz kanale koji odvajaju pojedine kromosome. Svi osim prvog se prepisuju kao jedna molekula unutar jezgre pomoću RNA-polimeraze I. koji se nikad ne prepisuje ( satelitni sljedovi ).Unutarnja organizacija jezgre U jezgri se nalazi kromatin ( koji je organiziran u petlje DNA. Ostala tjelešca: PML – tjelešca – mjesta lokalizacije regulacijskih proteina u bolesnika sa akutnom promijelocitnom leukemijom Cajalova tjelešca – sadrže karakteristične protein koilin i bogata su malim RNP. a koje se nazivaju replikacijskim tvornicama. Transkripcija 5S rRNA se događa u izvan jezgre pomoću RNA-polimeraze III. 18S i 28S.8S i 28S koji su dijelovi velike podjedinice ( 60S ).22 ). Zbog različitih tipova stanica su i različiti dijelovi fakultativnog kromatina vezani za matriks lamine.8S.8S. ali u drugoj dolazi do prepisivanja. Heterokromatin je podijeljen u konstutivni. Kod Oocita vodozemaca se dobro vide izvučene petlje. a funkcioniraju kao mjesta uspostave i obrade RNP Jezgrica i doradba rRNA U jezgrici ( nukleolus ) dolazi do sinteze rRNA. Unutar jezgre razlikujemo heterokromatin i eukromatin. što daje 45S prekursor ribosomske RNA.a geni za 5S u jednom području prvog kromosoma. 5. njihove doradbe i sklapanja ribosomskih podjedinica.15.

Udružuju se sa proteinima i formiraju snoRNP. Odgovorne su za kidanje pre-rRNA u 18S. Oni imaju skupinu uzastopno ponovljenih gena za rRNA odvojenom neprepisujućom DNA-razmaknicom.8S i 28S molekulama.Dijelovi kromosoma. 5S rRNA se također uz RNA-polimerazu III spaja u jezgrici. nazivaju se nukleolarnim organizacijskim regijama. a U22 na 18S rRNA.8S. Udruživanje ribosomskih proteina počinje još dok sinteza pre-rRNA traje. Ta područja vrlo aktivno prepisuje DNA-polimeraza I i vidljiva su kao područja nalik božićnom drvcu.8S i 28S. te se na nju još vežu proteini prije njezina kidanja. gusto pakirani lanci RNA. Geni koji kodiraju ribosomske proteine prepisuju se izvan jezgrice uz pomoć RNA-polimeraze II. Uočljivi su rastući. Male jezgrine RNA ( snoRNA ) sudjeluju u doradbi pre-rRNA. 5. 18S i 28S rRNA. a tu gustoću održava RNA-polimeraza I ( jedna polimeraza na stotinu parova baza kalupa DNA lanca ). Oni zatim ulaze u jezgricu gdje se spajaju sa rRNA i formiraju preribosomske čestice. . Sastavljanje ribosoma Formiranje ribosoma uključuje spajanje preteča Ribosomske RNA s ribosomskim proteinima i 5S rRNA. U8 kida na 5. koji sadržavaju gene za 5. Najčešća sno RNA je U3 i ona kida pre-rRNA unutar razmaknica koje se prepisuju na 5'kraju.

odmah su usmjereni u ER ( u stanicama sisavaca. staničnu membranu ili izvan stanice. Sastoji se od tri različita dijela. Ako se u sustav dodaju i mikrosomi. ER. GA. lizosome ili staničnu membranu. peroksisom Slobodni ribosomi u citosolu i oni na membrani ER se ne razlikuju. RAZVRSTAVANJE I PRIJENOS PROTEINA Za razliku od prokariotske stanice. sekrecijski protein se usmjeruje u mikrosom ( ekvivalent hrapavom ER-u) i cijepa se pomoću mikrosomske proteaze do prave veličine. GA. Proteini koji su namijenjeni za membranu ER-a. GA. prijelazni ( izlaze vezikule prema Golgijevom aparatu ) i glatki ER ( sudjeluje u proizvodnji lipida ) George Palade je proučavajući serozne acinuse gušterače otkrio da proteini nastaju u hrapavom endoplazmatskom retikulumu. koji nastaju u ribosomima na membrani endoplazmatskog retikuluma. endosome. kloroplasti. te se mogu centrifugiranjem izolirati u gradijentu gustoće. Sinteza svakog proteina započinje na slobodnim u citosolu. nastaje protein nešto duži od odgovarajućeg izlučenog proteina. Čini ga jedna neprekinuta membrana koja se nastavlja od jezgre i može činiti i do 50% ukupnih membrana stanice. Taj kratki signalni slijed se sastoji od hidrofobnih aminokiselina. Tako je otkriven sekrecijski put kojim se koriste i proteini namijenjeni drugim odjeljcima. mitohondrije. proteini ulaze u ER dok translacija mRNA još traje ). Kada se stanica razori.III. . a njegov lumen i do 10% ukupnog volumena stanice. lizosomi. koji se nakon toga usmjeruju prema ER-u pomoću aminokiselinskog slijeda na polieptidu. ER se raspada na mikrosome koji nastaju od hrapavog ER-a. eukariotske sadrži organele pomoću kojih se razvrstavaju proteini. endosomi i lizosomi se razlikuju od ostalih organela jer su uključeni u prijenos proteina pomoću vezikula. a posjeduju ribosome na vanjskoj strani. koji se premještaju u Golgijev aparat. Hrapavi mikrosomi su gušći od glatkih. KOTRANSLACIJSKA TRANSLOKACIJA – premještanje proteina u ER dok translacija još traje ( SRP ) ER. a iz njega pomoću sekretotnih vezikula odlazi na staničnu membranu s kojom se stapa. a oni koji su namijenjeni za jezgru. jezgra. od kojeg se dalje šalju u lizosome. sintetiziraju se na slobodnim ribosomima u citosolu ( nakon translacije ). mitohondriji. Endoplazmatski Retikulum Sastoji se od sustava cjevčica i vrećica koje su okružene membranom. Pokusi su potvrdili da ako se mRNA koja kodira sekrecijski protein prevodi na slobodnim ribosomima in vitro. kloroplaste ili peroksisome. koji se nakon ulaska u ER odcijepi. Polipeptidni lanac ulazi u ER gdje se dorađuje i usmjeruje do Golgijevog aparata vezikulama. stanična membrana POSTTRANSLACIJSKA TRANSLOKACIJA – premještanje proteina nakon translacije ( BiP ) citosol. a to su hrapavi ( sadrži ribosome na površini ).

U membranu se mogu ugraditi i proteini koji ju više puta premošćuju. Ugradnja proteina u membranu odvija se sintezom transmembranskih proteina čiji karboksilni kraj okrenut u citosol. Također im je u citosolnu stranu membrane okrenut ili amino – kraj ili karboksilni kraj. pridružuje se GTP molekula koja disocira u GDP i otpušta SRP česticu od receptora i rRNA kompleksa. SRP čestica se sastoji od 6 polipeptida i od SRP RNA. GA i ostalih već navedenim organelima. Umjesto SRP čestica i SRP receptora. Translokon je izgrađen od triju transmembranskih proteina nazvanih Sec61. koji se nalazi unutar ER i nazvan je BiP. Na membrani ER se nalazi SRP receptor ( integralni membranski protein izložen na citosolnoj strani ER-a ) na koji se veže SPR čestica. Kada su tako vezani za SRP receptor. Unutarnji sljedovi mogu biti orijentirati tako da u citosol strši amino-kraj ili karboksilni kraj. Daljnji prijenos se zaustavi. što otvara ˝čep˝ u membranskom kanalu. zaustavlja translaciju. ribosom i polipeptid. Proteini koji se usmjeruju u ER nakon translacije ( posttranslacijska translokacija ) drugačije ulaze u lumen ER. Peptidni lanac kroz membranski kanal uvlači posebni Hsp70 šaperon. Signalna peptidaza cijepa signalnu sekvencu sa polipeptida i on ulazi u lumen ER-a. Kada translokon prepozna zaustavni slijed. karboksilni kraj lanca ostaje u citosolu. lizosoma i staničnih membrana tijekom translokacije rastućeg polipeptidnog lanca. Sastoje se od 20-25 hidrofobnih aminokiselina koje tvore α-uzvojnicu. oni djeluju kao α-uzvojnice i sidre se u membranu. Signalna sekvenca dolazi u interakciju sa kratkim hidrofobnim lancima u vratu translokona. Neki proteini imaju signalni slijed za ugradnju u membranu kojeg signalna peptidaza ne može ukloniti. Svakim signalni slijedom lanac raste. te se tako maksimalizira broj vodikovih veza između peptidnih veza. a posebni citosolni Hsp70 šaperoni održavaju lanac raspetljanim.Čim započne sinteza proteina na slobodnom ribosomu u citosolu. Integralni proteini se razlikuju po načinu uranjanja u membranu. dok ostali višestruko. GA-a. a bočni ogranci aminokiselina stupaju u interakciju sa repovima masnih kiselina fosfolipida. nazvanom zaustavni slijed. Ribosom se potom veže za translokacijski kompleks i signalni slijed uvuče u membranski kanal ili translokon. SRP čestica ( signal recognittion particle ) prepozna signalni slijed i veže se za nastali polipeptid i ribosom. dolazi do konformacijske promjene. Ovakva orijentacija proteina na membranama ER-a. Integralni membranski proteini uklopljeni su u staničnu membranu pomoću hidrofobnih sljedova. Pošto ti sljedovi ne bivaju uklonjeni. . a na svom amino kraju imaju normalni signalni slijed. a svakim zaustavnim se ugrađuje u lipidni dvosloj. njihove signalne sljedove prepoznaju receptorski proteini Sec62/63. Proteini koji su namijenjeni staničnoj membrani ili membranama ER. koja se nalazi u sredini lanca. Takve sljedove prepozna SRP i donose ih do ER. ne ulaze u lumen ER. Pošto je lumen ER ekvivalentan vanjskoj strani membrane. nego putuju kroz membranu do svog odredišta kao u sekrecijskom putu. koja ima dvije regije fleksibilne poput šake. Neki ju premošćuju samo jednom. koji ih ˝dovuče˝ do ER. domene proteina koji se nalazi na membrani sa vanjske strane stanične membrane odgovaraju regijama polipeptidnih lanaca koji se translociraju u lumen ER-a. podjedinice kanala se razdvoje i transmembransko područje ( α-uzvojnica ) proteina uđe u lipidni dvosloj. Oni se sidre u membranu pomoću druge α-uzvojnice. te ga usmjeruje prema ER-u. a to se postiže naizmjeničnim signalnim i zaustavnim sljedovima u lancu.

a oni koji su ozbiljno poremećeni se upućuju na retro-translokaciju. dolazi do inhibicije proteinske sintaze i povećanja ekspresije šaperona. Oni dobro smotani odlaze u tranzicijski ER. šaperone. udruživanja podjedinica. Još dok se protein nalazi u ER-u dolazi do njegove glikolizacije. te tako nastaju fosfatidilkolin. Većina fosfolipida sintetizira se na citosolnoj strane ER-a iz u vodi topljivih preteča. oni se počinju natjecati za slobodne BiP-ove. Odvajanje terminalnog glukoznog ostatak sa glikoproteina ga oslobađa od kalretikulina. te se uz pomoć BiP i Hsp70. Ako ništa od toga ne pomogne nastupa stanična smrt ili apoptoza. smatanja. smotaju. Taj proces je složen i uključuje BiP. BiP igra važnu ulogu u signalizaciji. ili preko glatkog ER do trans golgijeve mreže. oni loše smotane se upućuju ponovno u ciklus sa kalretikulinom tako da im se ponovno doda glukozni ostatak na oligosaharid. koji se vežu na lanac. Tri glukozna ostatka i jedna manoza se uklanjaju još dok je protein u ER-u. CFP-kolin ). Ako se u stanici nakupi previše ne smotanih proteina dolazi preko BiP-a do ˝reakcije na ne-smotane proteine˝. nego u ER. dok u citosolu ne nastaju zbog reducirajućeg okruženja ( -SH ). te im pomaže u pravilnom smatanju. BiP ima dovoljno u stanici da se uvijek omoguće svi procesi vezani uz njega. Tako smotani proteini otpuštaju šaperone i odlaze prema GA-u. stvaranje disulfidnih veza. a nazvani su glikozilfosfatidil-inozitolna ( GPI ) sidra. Od ER-a se prenose do ostalih membrana. U ER-u dolazi i do provjere kvalitete proteina. no kada dođe do prevelikog broje ne smotanih proteina. put degradacije gdje bivaju u citosolu obilježeni ubikvitinom. Membrane eukariotskih stanica sastoje se od fosfolipida. Također se odvijaju početni stupnjevi glikolize. Oligosaharidi ( od 14 šećernih ostataka) se sintetiziraju na membrani ( dolikol ) koji se pomoću oligosaharil-transferaze prenose na asparaginske ostatke konsenzus-sljeda Asn-X-Ser/Thr na rastući protein koji ulazi u ER. Neki proteini su vezani glikolipidima za membranu. proteindisulfid-izomerazu i mnoge pomoćne proteine. Masne kiseline se najprije prebace sa koenzima A na glicerol – 3 – fosfat. Ti fosfolipidi omogućuju hidrofobnim lancima masnih kiselina da ostanu uronjeni u membrani dok enzimi na citosolnoj strani kataliziraju njihove reakcije u citosolu sa pretečama koje su topljive u vodi ( npr. tj. . dolazi do prepoznavanja dobro smotanih. Enzimi na citosolnoj strani membrane mijenjanju fosfatidnu kiselinu u diacilglicerol i kataliziraju dodavanjem raznih polarnih skupina glave lipida. fosfatidilserin. te tako nastali spoj ugradi u membranu. Proteini ulaze u ER razmotani. preko vezikula ili proteinskih nosača. U nastajanju tih veza pomaže protein-disulfid-izomeraza. a oni loše smotani razrađuju. Dolazi do oslobađanja signalnih molekula koje signaliziraju odgovor na ne smotane proteine. Glatki ER i sinteza lipida Pošto su lipidi izrazito hidrofobni. oni ne nastaju u citosolu. koji prepozna djelomično dorađene oligosaharide na novonastalim proteinima. Jedan od putova prepoznavanje ide preko glikoproteina kalretikulina. Proteini pod imenom Flipaze omogućuju prebacivanje fosfolipida na drugu stranu membrane radi očuvanja stabilnosti membrane ( osiguranje ujednačenog rasta obiju strana ). fosfatidiletanolamin i fosfatidilinozitol. U ER-u nastaju disulfidne veze ( S-S ) iz cisteinskih ostataka zbog oksidirajućeg okruženja. glikolipida i kolesterola. dodavanje glikolipidnih sidara. loše smotanih i jako loše smotanih proteina.U ER-u dolazi do doradbe proteina.

Proteini koji djeluju u ER-u imaju ciljni slijed KDEL ( Lys-Asp-Glu-Leu ). a njihova orijentacija se putem ne mijenja. prolaze medijalni i trans pododjeljak i na kraju dolaze u trans-mrežu. lizosoma ili do stanične membrane. koji su bili dodani u ER-u. Sve ovisi o vrsti proteina. prije nego što dođe do uklanjanja početne manoze. Od GA se mogu dalje prenositi do endosoma. endosome. Proteini i lipidi se prenose sa prijelaznog ER tako da pupaju kao vezikule koje se prenose do GA. točno određenim nizom reakcija. igra važnu ulogu u detoksikaciji od lijekova. koji ih vraća u ER. GOLGIJEV APARAT Djeluje kao tvornice jer se u njemu dorađuju proteini pridošli uz ER-a. oni će biti izbačeni iz stanice.N-acetilglukozamin-fosfat dodaje se na ostatke manoze dok je protein još u cis-mreži 2. Oni imaju na svojoj citosolnoj strani signale za izvoz iz ER. staničnu membranu ili izlučuju iz stanice. ER-a ima općenito mnogo u stanicama koje aktivno sintetiziraju lipide ( jajnici i testisi ). zatim ulaze na njegovu cis-stranu. Šećerne ostatke dodaju enzimi glikozil-transferaze.a ako se taj slijed ukloni. Građen je izrazito polarno i razlikuje se njegova cis-strana koja je okrenuta prema jezgri i njegova trans-strana. enzima prisutnih u GA-u i o vrsti stanice. Jetra sadrži enzime za pretvorbu različitih sastojaka topljivih u lipidima. 123456Uklanjanje triju manoznih ostataka Dodavanje N-acetilglukozamina Uklanjanje još dviju manoza Dodavanje Fukoze i još dva N-acetilglukozamina Dodavanje triju galaktoza Dodavanje triju sijalinskih kiselina U GA-u ne dolazi do obrade svih proteina podjednako.Uklanja se N-acetilglukozamin. a odstranjuju glikozidaze. golgijev stog ( sastoji od medijalnog i trans pododjeljka )i na trans-golgijevu mrežu. koji se u GA-u može pretvoriti u glikolipide ili u sfingomijelin. koja ima ulogu završnog razvrstavanja i slanja vezikula u daljnja odredišta. te ostaje manoza-6-fosfatni ostatak .U ER-u se također sintetizira i kolesterol i ceramid. U GA-u dolazi do dorade N-vezanih oligosaharida. Možemo ga podijeliti u četiri dijela i to na cis-golgijevu mrežu. Proteini iz ER-a odlaze u ER-Golgijev pododjeljak. Neki transmembranski proteini iz ER-a na sličan način su obilježeni kratkim završnim C-sljedovima koji sadržavaju lizina ( sljedovi KKXXX ). najprije dolazi do fosforillacije manoze: 1. Također je bitan zbog sinteza sfingomijelina i glikolipida. Proteini koji imaju ove sljedove se pakiraju u reciklažne vezikule i vraćaju u ER. Proteini namijenjeni za lizosome. te dalje šalju u lizosome.

a bazolateralna prekriva ostatak membrane. Mogu se prenositi putem prijelaznih reciklažnih endosoma ( jedan od triju tipova u životinjskoj stanici ). apikalan strana je okrenuta lumenu i specijalizirana je za apsorpciju hrane. koje je posredovano teretnim receptorima. Oni se stapaju sa drugim nezrelim vezikulama i stvaraju zrele sekrecijske vezikule. a dodavanje glukoze se vrši na citosolnoj strani. U biljnim stanicama se također stvaraju još i polisaharidi za staničnu stjenku U trans-mreži GA dolazi do razvrstavanja proteina u vezikule.U trans-mreži receptori za manozu-6-fosfat taj protein šalju preko endosoma u lizosom. koje se izlučuju tek kada dođe odgovarajući signal iz vana ( prisutnost hrane u želudcu i tankom crijevu uzrokuje lučenje enzima u gušterači ). Oni prepoznaju signalne plohe. kolesterol i ceramid se sintetiziraju u ER. koje su veće od transportnih. Njih zamjenjuje vakuola. Ovi kompleksi tereta i receptora selektivno se agregiraju u cisternama trans-mreže i oslobađaju se pupanjem nezrelih sekrecijskih vezikula. Ta se odrednica naziva signalnim plohama. Sfingomijelin nastaje na luminarnoj strani GA. Proteini koji se trebaju zadržati u GA-u imaju u svom transmembranskom dijelu signal. koji se zatim šalju dalje u staničnu membranu. otpuštanje probavnih enzima ). koje su zajedničke za mnoge proteini koji se izlučuju ovim putem iz trans-mreže. te oni nisu otopljeni u lumenu. . U crijevnim resicama. te na njima razlikujemo apikalno i bazolateralno područje. U kvasaca i biljaka ne postoje lizosomi. a ne ugljikohidratnim sljedovima. Proteini se mogu otpuštati i reguliranim putem signalom iz vana ( hormoni. Proteini se mogu izlučivati iz GA-a na tri načina. nego se nalazi u membrani GA-a. neurotransmiteri. Epitelne stanice su polarizirane kada se stapaju u tkivo. Najjednostavniji način je transportom od trans-mreže do stanične membrane ( ugradnja u nju )ili izvan stanice. a iz ceramida u GA-u nastaje sfingomijelin i glikolipidi. a oni imaju različite proteine. Sfingomijelin se sintetizira prijenosom fosfotilkolinske skupina sa fosfatidilkolina na ceramid. izvan stanice ili u lizosome i endosome. ovisi o trodimenzionalnoj konformaciji smotanog proteina. a proteini se u nju šalju kratkim signalnim slijedom. te se on ( glukozilceramid ) mora preseliti na drugu stranu zbog dodavanja i Glikolipida. Odrednica prepoznavanja koja dovodi do fosforilacije manoze i konačnog slanja u lizosome. Zbog toga se proteini u tim stanicama moraju usmjeriti ili prema apikalnoj ili prema bazolateralnoj strani. Fosfogliceridi.

) ARF/GTP počinje pupanje privlačenjem proteinskih adaptera.Mehanizam Vezikularno transporta Transportne vezikule imaju važnu ulogu u prijenosu tvari među odjeljcima okruženih membranom. pa se zovu obložene vezikule. Stapanje vezikula posredovano je interakcijama između parova specifičnih transmembranskih proteina nazvanim SNARE. Transportne vezikule su obložene citosolnim oblažućim proteinima.) COPII . lizosome i do stanične membrane potreban klatrin.ARF1-3 . porodica faktora ADP-ribolizacije . Dvije obitelji proteina koji vežu GTP imaju ulogu u pupanju transportnih vezikula: 1. Postoje tri vrste obloženih vezikula: 1. Njihov smještaj .Rab7. a nakon toga stopit se s njim i predati svoj sadržaj.Pupaju iz trans-mreže i vode proteine u endosome. Lizosomski enzimi se moraju slati od GA-a do lizosoma.Sar1 2. Mogu se nalaziti na vezikuli ( v-SNARE ) i na ciljnoj membrani ( t-SNARE ). koja uvija membranu i time započinje pupanje vezikule 4. jer njegove molekule sastavljaju rešetku oblika košare. protein ARF1 koji veže GTP. te stvaranjem kompleksa između njih dovodi do stapanja vezikula ( oslobađa se energija potrebna za približavanje dvaju lipidnih dvosloja ). Rab1b…Rab6. 3.) ARF/GDP kompleks otpušta se s membrane i reciklira Stapanje vezikula započinje tako da vezikula mora najprije prepoznati svoje odredište.) Faktor izmjene ARF-gvaninskog nukleotida počinje izmjenu GDP s GTP 3. kao što su stvaranje transportnih vezikula. Rab1.) Klatrinom obložene vezikule . te barem dvije vrste proteinskih adaptera *ERGIC – međuodjeljak između ER-a i GA-a Nastajanje takvih vezikula odvija se ovako: 1. Njihovo nastajanje reguliraju mali proteini koji vežu GTP u srodstvu sa proteinima Ras i Ran. a ne do stanične membrane ili ER-a. Pri tome je bitna i selektivnost takvog transporta.Rab21…).pupaju sa ERGIC-a* i imaju ulogu vračanja proteina u prijašnje odjeljke – reciklažni put 2. velika porodica proteina Rab Oni se grutiraju i reguliraju proteine adaptere koji su u izravnoj interakciji s oblažućim proteinom vezikule.pupaju iz prijelaznog ER-a. koji potom služe kao vezna mjesta i za transmembranske receptore i za klatrin Klatrin ima strukturnu ulogu.) COPI . te u GA. Udruživanjem proteina za GTP i proteina adaptera nastaje platforma za određene procese. Rab-proteini također sudjeluju u ovome procesu ( neki od njih su npr. prenose proteina u ERGIC.) kompleks ARF/GDP veže se za proteine GA membrane 2.

Proces započinje ograničenjem malog područja citoplazme i organela citosolnom membranom. Jedna od glavnih uloga lizosoma jest probava unesenog materijala izvana endocitozom. . Autofagija – razgradnja vlastitih staničnih dijelova i ovaj mehanizam funkcionira u svim stanicama. Životinjska stanica ima tri tipa endosoma. koji se potom stapaju sa lizosomima ( fagolizosomi ). Tvari koje se trebaju vratiti u staničnu membranu se pomoću reciklažnih endosoma šalju nazad u membranu ( membranski receptori ). RNA. koje su jedino aktivne u Ph području 5. Kada lizosom pukne. njegovi enzimi ne će biti aktivni u citosolu ( Ph 7. Svi SNARE proteini imaju spiralno namotanu središnju domenu.2 ).5. Fagocitoza – specijalizirane stanice poput makrofaga i neutrofila unose i razgrađuju velike čestice ( bakterije. Rani endosomi se nalaze blizu stanične membrane i oni primaju sadržaj kojeg razvrstavaju. koje ubacuju H . Dozrijevanje ranih u kasne endosome obilježeno je snižavanjem Ph do oko 5. a nastala vezikula ( autofagosom ) se stapa sa lizosomom. Daljnje uloge lizosoma: 1. a oni koji su namijenjeni razgradnji se šalju kasnim endosomima za stapanje sa lizosomskim enzimima.na pravoj membrani je kao ključ za uspostavljanje specifičnosti vezikularnog transporta. stanilni otpad i dotrajale stanice ). Lizosomi nastaju stapanjem transportnih vezikula koje pupaju iz trans-mreže i spajaju se sa kasnim Endosomima. polisaharida i lipida. Te se čestice unose u fagosome. Sadrže više od 50 različitih hidrolitičkih enzima za razgradnju proteina. Mutacijom gena koji kodiraju ove enzime nastaju lizosomske bolesti odlaganja. koji sadrže molekule unesene endocitozom sa stanične membrane Endosomi predstavljaju raskrižje sekrecijskog puta i endocitoznog puta. 2. Lizosomi održavaju svoj kiseli medij pomoću protonskih crpki. Većina lizosomskih enzima su kisele hidrolaze. a za to je potreban ATP. LIZOSOMI Lizosomi su organeli okruženi membranom koji služe za probavu ( razgradnju ) tvari donošenih u stanicu i za dijelove unutar stanice. DNA.

Kada je u ravnoteži neto-dodavanje monomera sa oduzimanje monomera na plus i minus kraju. koji su međusobno povezani putem različitih proteina. Kvasci imaju samo jedan gen koji kodira aktin. Brzina dodavanja monomera je proporcionalna njihovoj koncentraciji. Monomeri aktina su globularni proteini sa oko 375 aminokiselina ( globularni G aktin ). Oni formiraju nerazgranata vlakna . Takva vlakna tvore snopove i trodimenzionalne mreže čije stvaranje reguliraju različiti proteini. dok viši eukarioti ( sisavci ) imaju i do 6 gena za aktin. trimere i konačno u vlaknasti F aktin. Citoskelet i stanično kretanje Citoskelet se sastoji od aktinskih vlakana. koji polimerizacijom daje aktinska vlakna ( mikrofilamenti ). Povezuju se na aktinska vlakna čitavom njegovom dužinom i tako ga stabiliziraju Povezuju se na krajeve vlakna i tako sprječavaju oduzimanje i dodavanje Neki razgrađuju aktinska vlakna Neki se vežu na monomere aktina i kontroliraju njihovo združivanje regulirajući izmjenu ATP/ADP Početni stadij stvaranja aktinskog vlakna je nukleacija u kojoj sudjeluje formin i Arp2/3. ali nije nužan. te razlikujemo na svakome točkasti i kukasti kraj. Aktin je u većim količinama prisutan u mišići. Povećanjem ionske jakosti do fiziološke vrijednosti dovodi do njihove spontane polimerizacije. Formin pripada obitelji velikih proteina. koji ima oblik dvolančane uzvojnice u kojoj je svaki monomer rotiran za 166°. a vezanje ATP-a i njegovom hidrolizacijom u ADP ubrzava proces. Aminokiselinski slijed aktina u kvasca je gotovo identičan onome u višim euakriotima ( 90% ). Polarni su. Najgušća mreža je ispod same membrane jer daje čvrstoću i oblik stanici. a na njima razlikujemo vezna mjesta za glavu i rep drugog monomera. Također su vezani i sa organelima i sa staničnom membranom. Oni se pomiču usporedno sa rastom vlakna i na kukasti kraj dodaju monomere. pa prema tome postoji trenutak kada je u ravnoteži brzina dodavanja i odvajanja (dinamička ravnoteža ). dolazi do fenomena hoda u mjestu. 3. a sliče na tračnice s kukastim krajem. Prvi korak je stvaranje male nakupine od tri monomera aktina ( nukleacija ).IV. 4. Oni se udružuju dimere. intermedijarnih i mikrotubula. Aktinska vlakna onda rastu reverzibilno na kukastom i na točkastom kraju ( na kukastom pet do šest puta brže ). U otopinama niske ionske jakosti aktin depolimerizira. Struktura i organizacija aktinskih vlakana Glavni element citoskeleta je aktin. Citohalazin – veže se na kukasti kraj i sprječava vezanje monomera Posljedica je primjena oblika stanice i inhibicija nekih staničnih pokreta Faloidin – Veže se čvrsto na aktinska vlakna i ne dopušta njihov raspad U mnogim stanicama dinamika aktina nije u ravnoteži Proteini koji reguliraju stvaranje aktinskih vlakana mogu na više načina djelovati: 1. koja čine stres . 2.

U snopovima su oni poprječno povezani u stisnute paralelne redove. Proteini koji organiziraju snopove su mali i krute. Oni sadrže najmanje dvije domene da bi mogli vezani s obe strane aktinska vlakna tj. Arp2/3 se veže u blizinu kukastog kraja i stvara ogranak na aktinskom vlaknu. . Takvi snopovi se nazivaju kontraktilni snopovi. U stvaranju drugog tipa snopova sudjeluje α-aktinin. Takva vlakna su stabilna jer ih stabiliziraju proteini ( tropomiozin ). Arp4-8 je povezan sa aktinom i sudjeluje u remodeliranju kromatina u biljaka i u životinja. Profilin može poništiti djelovanje kofilina i potaknuti zamjenu ADP u ATP. Postoje dvije vrste snopova: Prvi tip sadržava tijesno zbijena paralelna vlakna aktina koja podupiru izbočine membrane citoplazme ( mikrovili ). Proteini koji organiziraju mreže su veliki i savitljivi. ADR/kofilin veže se na minus kraj vlakna i ubrzava odvajanje aktin/ADP monomera. On ostaje vezan za aktin/ADP monomer da bi spriječio ponovno udruživanje otkinutih lanaca. te prisiljavaju vlakna da se približe jedni drugima. koji se veže na vlakna kao dimer. Prema tome razlikujemo domenu za dimerizaciju i domene za vezanje s aktinom. Organizacija aktinskih vlakana Pojedina aktinska vlakna se mogu udruživati u snopove ili mreže.vlakna. a u mrežama su snopovi gotovo okomiti jedan na drugog i imaju svojstvo polučvrstih gelova. Ti snopovi su polarni sa plus krajem okrenutim staničnoj membrani. Može također raskinuti vlakna stvarajući više plus krajeva. ostavljajući tako više mjesta između aktinskih vlakana. - Aktinska vlakna u mreže veže filamin. U njima motorički protein miozin dolazi u interakciju sa aktinom. povezivati ih. te može sudjelovati i u stvaranju jezgre nakon diobe. Tako nastaje aktin/ATP koji se otpušta od kofilina i može sudjelovati u procesu polimerizacije. a protein koji sudjeluje u stvaranju tih snopova je fimbrin ( ima dvije domene. a na vlakna se veže kao monomer ). Sastoji se od sedam proteina ( dva slična aktinu ) i aktiviraju ga drugi proteini koji se vežu na njega. a sa svojim parnim krajevima oni se vežu za aktin. filopodije i tanka vlakna mišićnih stanica. kontraktilni obruč. Na vrhu su povezani dva filamina u dimere. On ima oblik slova ˝V˝ ili škarica.

U područjima staničnih dodira usidren je aktinski citoskelet ( prianjajući ili adhezivni spojevi ). Oko stanica se oblikuje adhezivni neprekinuti pojas. te on također stvara dimere. Oni se vežu za posudu transmembranskim proteinom ( integrini ). Oba lanca se udružuju pobočno da bi oblikovali dimere. Ta mjesta su posebno bitna za fibroblaste. koji se lijepe za površinu posude u kulturi stanica. ali imaju ulogu slušnih dlačica. Ima jednu domenu koja veže na svom amino-kraju aktin i membransku veznu domenu na karboksi-kraju. Oni se na mjestima žarišne adhezije vežu na integrin. Oni tvore četkastu membranu. matriksom i ostalim tvorevinama. Glavna spona između spektrina i aktina je ankirin. Tlačna vlakna su kontraktilni snopovi međusobno povezani sa α-aktinom. Izbočenja stanične površine Najviše proučena izbočenja su mikrovili na apikalnoj strani stanica specijaliziranih za apsorpciju.1 ( ERM-proteini ) povezuju aktinska vlakna sa staničnom membranom. Neke stanične membrane na svojim površinama imaju specijalizirana mjesta za dodir sa susjednim stanicama. Spektrin je tetramer sačinjen od α i β polipeptidnog lanca. U eritrocita spektrin veže aktin. Oni izlučuju proteine izvanstaničnog matriksa. Stereocilije su slični mikrovilima. Mjesta vezanja nazivaju se žarišne adhezije. Vrste izbočenja: Pseudopodiji su izbočenja promjenjive dužine odgovorna za fagocitozu i kretanje amebe Lamelipodiji su široka. ali glavni protein je vilin. a to služi i za pričvršćivanje velikih snopova aktinskih vlakana zvanih tlačna ( stresna ) vlakna. koju nazivamo stanična kora. Zatim se spajaju u tetramere ( ˝glavica na glavicu˝ ) sa dvije domene koje vežu aktin. Uzduž cijelog mikrovila aktinska vlakna su sa staničnom membranom ˝bočnim rukama˝ što se sastoje od proteina koji veže kalcija i kalmodulina združenog s miozinom I. U mikrovilima crijeva su djelomično aktinska vlakna povezana fimbrinom. a filamin tvori glavnu sponu Distrofin proizvodi gen odgovoran za dvije vrste mišićne distrofije. a član je porodice kalponina. Talin i vinkulin također sudjeluju u povezivanju. a oni se združuju s aktinskim vlaknima. plahtolika izbočenja na vodećem rubu fibroblasta filopodiji su tanka izbočenja poduprta aktinskim snopovima . β-lanac ima domenu koja na svom amino kraju veže aktin. Krajevi spektrinskih tetramera se udružuju sa kratkim aktinskim vlaknima stvarajući spektrin-aktin mrežu. Proteini srodni spektrinu: protein 4.Udruživanje aktinskih vlakana sa staničnom membranom Aktinska vlakna na periferiji stanice ( ispod stanične membrane ) oblikuju mrežu. Kaldherin oblikuje složene tvorbe s citoplazmatskim proteinima kateninima.

Mišići su građeni od mnogo miofibrila koje imaju 1500 miozinskih i 3000 aktinskih niti. Završeci svakog pojedinog lanca tvore glavicu. a zovemo ih zglobovi ( miozinručica i ručica-miozin ) Na središnjem dijelu miozina nema poprečnim mostova i svaka glavica je od slijedeće udaljena za 120 stupnjeva. a srednji dio sarkomere u kojoj se nalaze samo miozinske niti je H-zona. Dva lanca su savijena u heliks kao i kod miozinske niti. Aktinske niti su pričvršćene za Zploču koja je također građena od nitastih bjelančevina. Dolazi do uspravljanja glavice i . Što je veći mišićni rad to je i veća potrošnja ATP-a ( Fennov učinak ). Na tropomiozin je u pravilnim razmacima pričvršćen i troponin koji se sastoji od 3 labavo vezana bjelančevinska kompleksa. Z-ploča prolazi kroz pojedinu miofribrilu i povezuje susjedne miofribrile. Troponin C može na sebe vezati i do 4 Ca iona što uzrokuje njegovu konformacijsku promjenu i otkrivanje aktivnih mjesta na F-aktinu za koje se automatski vežu glavice miozina. 4 laka lanca ( 2 u svakoj glavici ) pomažu ori kontrakciji. Aktinske niti se sastoje od dva lanca F-aktina koji se sastoji od G-aktina. Dva teška lanca su zavijena u heliks i čine rep miozina. Glavice djeluju kao ATPaze jer mogu razgradit ATP koji je potreban za kontrakciju. Kada je glavica vezana za aktivno mjesto njoj je potreban ATP da se otkine od aktinske niti. pa se vide svijetle ( samo aktinske niti ) i tamne ( miozinske niti i krajeve aktinskih niti ) pruge. Miozinske niti sadrže i male izdanke koji se zovu poprečni mostovi. Zatim se na membrani mišića stvara akcijski potencijal koji iz sarkoplazme oslobađa Ca ione koji uzrokuju kontrakciju ( kliženje miozinskih i aktinskih niti ). ali na njoj ostane vezan ADP. a aktinske su tanje i zovu se I-pruge jer su izotropne za polarizacijsko svjetlo. Titin je vrlo elastičan i on drži miozinske i aktinske niti u povoljnom položaju za kontrakciju. To je nitasta bjelančevinska molekula relativne mase 3 000 000. Da bi se mišić podražio najprije impuls putuje živcem gdje se u aksonu oslobađa acetil-kolin. Na kraju Ca crpka izbacuje ione van. To su velike polimelizirane bjelančevine koje omogućuju kontrakciju. Prostor između dvije Z-ploče zove se sarkomera ( 2 mikrometra ). Njegovom razgradnjom glavica se otkine. Tropomiozinske molekule su savijene sa F-aktinom i one u mirovanju prekrivaju aktivna mjesta. Miozinska nit je građena od molekula miozina koja je građena od 6 polipeptidnih lanaca.Mišići i mišićna kontrakcija Mišići su izgrađeni od puno vlakana i podjedinica koji se pružaju kroz čitavi mišić i u 98 % slučaja su inervirani jednim živčanim završetkom. Miozinske niti su debele i zovu se još i A-pruge jer su anizotropne za polarizacijsko svjetlo mikroskopa. Glavica se naginje prema aktinskoj niti i ponovno veže za aktivno mjesto što uzrokuje promjene u molekularnim silama glavice u ručice. Glavice molekula strše van i tvore poprečne mostove. Kada se glavice vežu promjeni se molekularna sila na ručicama pa dolazi do uspravljanja glavice što ujedno i povlači aktinsku nit i tako dolazi do kontrakcije. Na F-aktin je nepravilno u nakupinama vezan ADP koji čini aktivna mjesta. Oni imaju sarkolemu koja je posebna vrsta membrane građena od stanične membrane koju još zovemo i plazmatska membrana i od polisaharidne ovojnice koja sadrži mnogo kolagenih vlakana. Miozinske i aktinske niti djelomično ulaze jedna u drugu. Ta kolagena vlakna čine na krajevima mišića tetive koje ih spajaju za kosti. Troponin I ima veliki afinitet prema aktinu. Miozinske i aktinske niti na okupu drži titin. troponin T prema tropomiozinu i troponin C prema Ca ionima. Imamo ukupno dva mjesta na kojima je moguće savijane.

Naginjanje glavice zove se zamah.potreban je i za prebacivanje Ca iona iz sarkoplazme u sarkoplazmatsku mrežicu i za izbacivanje Na i K kroz membranu. inerviraju ih tanji živci. a pri izotoničnoj se skraćuje. jače se kontrahiraju. imaju puno glikolitičkih enzima za razgradnju glikogena i imaju manje mitohondrija. U bakterija protein MreB sudjeluje u diobi. enzim koji katalizira tu reakciju nazvan je kinaza miozinskog lakog lanca. imaju manju opskrbu kisikom jer im nije potreban. Kontrakcijom tlačnih vlakana stvara se napetost u stanici i omogućuje joj da se kreće po supstratu. pa se ta vlakna zovu crveni mišići. Korisnost kontrakcije mišića u najpovoljnijim uvjetima iznosi samo 25 %. Funkcije: oblikovanje bočnih ručica pomicanje stanične membrane duž aktinskih snopova prema vrhu mikrovila transport vezikula i organela duž aktinskog vlakna kretanje stanične membrane tijekom fagocitoze produljivanje pseudopodija . kvadriceps. U citokinezi se stvara kontrakcijski prsten građen od aktinskih vlakana i miozina II. manje su molekule. Osim što se ATP troši za miozinske glavice. Najveća napetost mišića je pri duljini sarkomere od 2 mikrometra. Mišići svoj ATP dobivaju na tri načina. Pri izometričnoj kontrakciji se mišić ne skraćuje. imaju dobro razvijen sustav kapilara. a njegova regulacija povezana je s proteinom koji veže kalcijeve ione – kalmodulin. Najmanji mišić u srednjem uhu je m. Prednost glikolize je ta što nije potreban kisik.povlačenja akinske niti. ali napetost ostaje ista. Njihovi repovi se mogu vezati na druge molekule i organele. Ovim se putem dobiva 95 % potrebne energije za rad mišića. Nekonvencionalni miozini Oni za razliku od miozina II nemaju glavice i ne sudjeluju u kontrakciji. zatim razgradnje ATP-a i tako se cijeli proces ponavlja. Spora vlakna su tanja. Treći način je oksidacijski metabolizam ( ugljikohidrati. On veže na sebe kisik. a najveći m. Aktin i miozin u nemišićnim stanicama Primjeri za to su tlačna vlakna i adhezijski pojasi. a adhezijski pojas mijenja oblik ploča epitelnih stanica. stapedius. Prvo iz fosfokreatina kojeg ima vrlo malo. a spora bijeli mišići. a u biljaka dolazi do združivanja aktina ( fragmoplast ). a nedostatak što se brzo u mišiću nakupljaju štetne tvari. Brza vlakna su deblja. Aktin-miozinska kontrakcija je regulirana fosforilacijom jednog od lakih miozinskih lanaca ( regulacijski lanac ). nemaju dugačak rep i ne stvaraju dimere. bjelančevine i masti ). sadrže velike količine mioglobina koji je sličan hemoglobinu. Miozin I ima globularni skupinu glavice. Drugo glikolizom glikogena koji se razgrađuje na mliječnu i pirogrožđanu kiselinu.

razvoj inicijalne polarnosti 2.VI – transport tereta i kretnje molekula III – osjetne funkcije za vid VI. koji se može promatrati u više faza. Kako kukasti krajevi rastu. . ADP-aktinski monomeri se prenose do kukastog kraja pomoću tvinfilina.Otkriveno je da postoje još miozina ( miozin III – XIV ): V. VII – osjetne funkcije za sluh Oblikovanje izbočenja i kretnje stanica Kretnje stanice ili produljivanje dugačkih nastavaka stanice uključuje koordinirani ciklus kretnji. izbočenja ( pseudopodiji ) moraju se protegnuti da bi nastao vodeći rub stanice i moraju se pričvrstiti na podlogu Ova faza uključuje grananje i polimerizaciju filamenata aktina 3. 1. koji mogu gurati membranu stanice. Stražnji rub stanice mora se odvojiti od podloge i uvući u tijelo stanice WASP/Scar – aktivator kompleksa Arp2/3. koji inicira grananje vlakana aktina u blizini kukastog kraja. točkasti se razgrađuju pomoću ADF/kofilina.

Intermedijarna vlakna čine potporanj. dezmosomima i hemidezmosomima. zatim se povezuju antiparalelno i s pravilnim pomakom. III. Keratinska vlakna epitelnih stanica čvrsto su usidrena na staničnu membranu na dva područja specijaliziranih staničnih dodira. Dezmin – mišićnim stanicama. Građeni su od 65 različitih proteina. nokte rogove mekani keratini prisutni u citoplazmi epitelnih stanica Vimentin ( proteini intermedijarnih vlakana ) – fibroblasti. i prije izražaja proteina neurofilamenta. koja može upravljati njihovom razgradnjom.Intermedijarna vlakna Usporedba veličina: Mikrotubuli – 25 nm Intermedijarna vlakna – 8 do 11 nm Aktinska vlakna – 7 nm Ne sudjeluju u staničnim pokretima. NF-M ( medium ). Svi proteini intermedijarnih vlakana imaju središnju α-uzvojnicu od približno 310 aminokiselina. koji integrira citoskelet i različite dijelove stanice. . II. Izgradnja intermedijarnih vlakana Prvo se stvaraju dimeri. Intermedijarna vlakna su apolarna tj. oba su kraja ista. NF-H ( heavy ) IV. Keratin tipa I ( kiseli ) Keratin tipa II ( neutralni/lužnati ) kopolimeriziraju čvrsti keratini izgrađuju kosti. povezuje Z-ploče kolagen tipa II prisutan u glija stanicama Proteini neurofilamenata ( NF ) – NF-L ( light ). Intermedijarna vlakna su puno stabilnija od aktinskih i njihovi proteini se često mijenjaju fosforilacijom. bijele krvne stanice. V. nego daju čvrstoću i strukturu. Završni oblik je 8 protofilamenata omotanih jedan oko drugog u strukturu nalik užetu. te nastaju tetrameri. glatki mišići. - Prisutni u aksonima motoričkih neurona protein tipa IV ( α – interneksin ) eksprimiran je u ranijim stadijima razvitka neurona. Nestini – Prisutni u embrionalnom razvoju nekoliko stanica ( matične stanice ). svrstanih u 6 skupina: I. Oni se mogu međusobno združiti i tako nastaju protofilamenti. Lamini jezgrine ovojnice VI.

kemoterapija Centrosom je središnje mjesto usidravanja mikrotubula prema kojemu su okrenuti minus krajevi. Mikrotubuli Dinamična struktura koja podliježe združivanju i razilaženju unutar stanice. Protofilamenti se poslaguju paralelno. od centrosoma. Dezmosomi = stanica + stanica Hemidezmosomi = stanica + podloga Dezmini –u mišićima povezuju aktin-miozin nakupine međusobno i sa staničnom membranom. te se tako favorizira depolimerizacija.Dezmosomi su spojevi među susjednim stanicama posredovani transmembranskim proteinima srodnim kadherinima. Hemidezmosomi su pomoću plektinske porodice vezani na integrine. γ-tubulin je smješten u centrosomu. Te su veze posredovane dezmoplakinom iz porodice plakina. GTP vezan na β-tubulin biva hidroliziran u GDP. γ-tubulin je povezan s osam ili više drugih proteina u strukturu . a sastoje se od redova tubulinskh dimera usmjerenih od glavice prema repu. gdje su usidreni u aktinska vlakna i mikrotubule. Struktura i organizacija Građen je od dimera tubulina ( α i β tubulin ). Na citoplazmatskoj strani su povezani gustim pločama unutarstaničnih proteina na koje su vezana keratinska vlakna. U dinamičkoj nestabilnosti se izmjenjuju ciklusi rasta i skraćivanja.˝hod u mjestu˝. Mikrotubuli su polarne građe sa brzorastućim plus krajem i minus krajem. Oni vežu Intermedijarna vlakna i povezuju ih s ostalim strukturama. > = JJ < J II I { IJ II JIč J JI J = JJ J II I −I{ Kolhicin i Kolcemid – inhibiraju polimerizaciju mikrotubula i blokiraju mitozu Vinkristin i Vinblastin – koriste u kemoterapiji jer selektivno inhibiraju stanice koje se brzi dijele Taksol – stabilizira mikrotubule. Ta hidroliza oslabljuje afinitet tubulina za vezanjem za susjedne molekule. Evolucijski je sličan prokariotskom FtsZ-u. GDP otkinut sa minus kraja se kao GTP veže na plus kraj i tako se uspostavlja dinamička ravnoteža . sprječava podjelu stanice. 13 linearnih protofilamenata združenih oko središnje cijevi. Obe vrste tubulina vežu GTP ( analogno ATP-u u aktinu ). Oni rastu prema van. Neurofilamenti – prisutni uglavnom u motoričkim aksonima. Dimeri tubulina mogu polimerizirati i depolimerizirati.

Ekstenzivnom i posttranslacijskom modifikacijom tubulina i interakcijom mikrotubula s proteinima povezanim s mikrotubulima ( MAP ). membrane stanica su sljubljene.nazvanu kompleks prstena γ-tubulina. Centrosomi se sastoji od centriola orijentiranih okomito jedan prema drugom. membrane su manje sljubljene ( crijeva i bubrezi ) Dezmosomi i Hemideznosomi ( opisano gore ). Međustanične veze 1. Cilindrične su strukture načinjene od devet tripleta mikrotubula. a on ubrzava rast mikrotubula. neksusi Kemijske sinapse . Komunikacijski spojevi tijesni spoj – bjelančevine. 2. 3. Izrazito su polarne strukture i jedan im je kraj nalik na kotač sa brojnim izdancima u citoplazmu. okruženih amorfnom pericentriolarnom tvari. Stvaranje mikrotubula može započeti i bez centrosoma uz pomoć γ-tubulina. Nepropusni spojevi čvrsti spojevi. ionski kanali. slaba propusnost ( zonula occludentes ) Pričvrsni spojevi adhezijski. zonula adherentes.

ali je važan za endocitozu. Lipidi su temeljni strukturni elementi. njihove masne kiseline imaju jednu ili dvije dvostruke veze. Udio ugljikohidratnog dijela glikolipida i glikoproteina je 5 – 10 %. Oni su obogaćeni s GPI-sidrom i proteinima bitnim za staničnu signalizaciju i endocitozu. a proteini su odgovorni za specifične funkcije. Većina istraživanja su se vršila na eritrocitima jer oni nemaju jezgru niti druge membrane unutar stanice. Membrane animalnih stanica sastoje se od fosfatidilkolina. te oni stvaraju lipidne splavi. štiti membranu od smrzavanja i održava njihovu fluidnost. Prvi se nalaze na vanjskoj površini sa ugljikohidratnim dijelom okrenutim stanici ( udio 2% ). Pri visokim temperaturama kolesterol ograničava okretanje membrane. koje unose pregibe u lance. Vanjski sloj membrane sastoji se od fosfatidilkolina i sfingomijelina. koja je selektivno propusna. To su domene u staničnoj membrani koje su visoko uređene u odnosu na ostatak. koji je minorna komponenta. ali su proteini mnogo veći od lipida ( na jedan protein ide 50-100 molekula lipida ). Fosfatidilkolin + sfingomijelin ( + glikolipidi ) Fosfatidiletanolamin + fosfatidilserin + fosfatidilinozitol Hidrofobnost Membrane animalnih stanica čine još i glikolipidi i kolesterol. Težinski omjer je 50:50. pa prema tome ne mogu prolaziti kroz membranu tvari topljive u vodi. Tako se došlo do zaključka da je ekstrahirana membrana dvostruko duža od površine stanice – dvosloj fosfolipida. fosfatidilserina i sfingomijelina. Fosfolipidi su u viskoznom stanju. STANIČNA MEMBRANA Prokariotske i eukariotske stanice okružene su staničnom membranom ( plazma – membrana ). Njegova polarna hidroksilna glava je okrenuta u blizinu polarnih skupina fosfolipida. a unutrašnji sloj od fosfatidiletanolamina i fosfatidilserina. fosfatidiletanolamina. te se oni mogu kretati lateralnom difuzijom kroz membranu. Kolesterol i sfingolipidi ( sfingomijelin i glikolipidi ) imaju drugačiju točku taljenja od fosfolipida. dok je kolesterol glavna komponenta životinjske stanice i zauzima prostor gotovo isti kao i lipidi. Fosfolipidi unutarnjeg sloja imaju polarne glave okrenute u unutrašnjost. od dvosloja fosfolipida u kojeg su uronjeni proteini. a pri visokim temperaturama on poboljšava kretanje tj. . u staničnim vezama i signalizaciji. Tu se još nalazi i fosfatidilinozitol. Unutrašnjost dvosloja je hidrofobna. Saznanja od membrana se temelje uglavnom na vanjskoj membrani stanice.V. Kolesterol se u membrani nalazi između fosfolipida. Struktura stanične membrane Sve membrane su građene od lipida i proteina tj.

Integralni su uronjeni u dvosloj fosfolipidi i jedan njihov dio strši i izvan membrane. u kojemu je membrana prikazana kao lipidni dvosloj. zatim prenosi do GA i preko vezikula do membrane.1. Oni oblikuju vodene kanale kroz lipidni dvosloj. Polarni bočni ogranci aminokiselina okružuju poru. koja okružuje kanal. ankirin. Na humanim eritrocitima utvrđeno je gel-elektroforezom desetak glavnih proteina membrane. Glikoforin je mali glikoprotein. koja može i stvarati dodatne polarne veze sa negativno nabijenim polarnim glavama fosfatidilserina na citosolnoj strani. koji strše na objema strana membrane. Oni se drže na membrani vezom protein-protein ( ionske veze ) i nisu uronjeni u hidrofobni lipidni dvosloj.Singer i Nicolson su predložili model tekućeg mozaika. od čega je jedna polovica proteinska. pa su prema tome transmembranski proteini glikoproteini sa oligosaharidnim krajem okrenutim vanjskoj strani. Jedan vrsta se drži za vanjsku stranu membrane preko glikozilfosfatidilinozitolnog ( GPI ) sidra. molekularnom težinom od 30. . Neki su proteini usidreni na unutarnjoj membrani i oni se sintetiziraju na slobodnim ribosomima u citosolu i dodaju im se lipidi: miristilna kiselina ( masna kiselina s 14 C-atoma ) na amino-kraj polipeptida palmitinska kiselina ( 16 C-atoma ) na bočne ostatke cisteina prenilnih skupina ( 15 – 20 C-atoma ) na karboksilni kraj peptida Ponekad se usmjeruju prema staničnoj membrani pomoću nabijene domene u lancu. Onaj dio koji premošćuje dvosloj naziva se α-uzvojnica ( 20-25 hidrofobnih aminokiselina ) i sintetizira se u ER-u (ugrađuje u membranu ). Sastoje se od β-nabrane ploče. Koriste se detergenti. koji se sastoji od 131 aminokiseline. Sastoji se od 929 aminokiselina i 14 transmembranskih uzvojnica. koji je smješten ispod membrane. Nekima je pokretljivost smanjena jer su povezani sa citoskeletom. Vrpca 3 je anionski izmjenjivač odgovoran za prolaženje hidrogenkarbonatnih i kloridnih iona kroz membranu. koje imaju hidrofilni i hidrofobni kraj. Neki proteini su usidreni kovalentnom vezom na lipide i glikolipide i zovu se usidreni proteini. Porini su primjeri transmembranskih proteina koji se ne sastoji od klasične α-uzvojnice. Oni se mogu osloboditi jedino ako se i dvosloj razbije( tvari koje remete hidrofobna međudjelovanja ). a nekima jer su povezani s drugim proteinima na površini susjedne stanice ili vezama s proteinima međustaničnog matriksa. Najzastupljeniji je spektrin ( glavni protein citoskeleta ). U ER-u i GA-u uzvojnica dobiva i ugljikohidratne skupina. Aktin povezuje sa spektrinom vrpca 4. Proteini se mogu kroz membranu kretati lateralnom difuzijom. Integralni proteini mogu biti i transmembranski.1. dok se bočni lanci hidrofobnih skupina okreću u unutrašnjost. male amfipatske molekule. a druga polovica ugljikohidratna. Vrpca 3 djeluje kao globularni protein.000. Većina su periferni i ujedno dijelovi kortikalnog citoskeleta. Oni prolaze kroz membranu α-uzvojnicom od 23 aminokiselina.zatim aktin. a glikolizirani kraj im je okrenut površini stanice. Ankirin povezuje citoskelet sa integralnim membranskim proteinom vrpca 3 ( veza spektrin–vrpca 3 ). glikoforin i vrpca 4. Oni razlikuju periferne i integralne proteini. gdje 8-22 takvih ploča čine bačvastu struktura. Periferni disociraju od membrane pod djelovanjem polarnih reagensa ( otopine s visokim Ph ili visokim udjelom soli ).

molekule se ne otapaju u dvosloju i pomoću proteinskih nosača ne dolaze uopće u dodir sa hidrofobnim dijelovima fosfolipida. aminokiselina i nukleozida. a to su proteini nosači i kanalni proteini. Transporter glukoze ima 12 α-uzvojnica. Bitni su zbog prijenosa glukoze. Razlikujemo dvije vrste transportnih proteina. Transporter glukoze najprije ima jednu konformacijsku promjenu u kojoj vezno mjesto za glukozu gleda u vanjsku stranu. U početnoj fazi tog procesa sudjeluje transmembranski protein iz porodice selektina. Također sudjeluju u nekim međustaničnim interakcijama. a drugi oblikuju pore kroz membranu. Nakon vezanja glukoze dolazi do konformacijske promjene i vezno mjesto zatim gleda u citosol ( proces je . niz koncentracijski gradijent bez pomoćnih proteina. Samo manje hidrofobne molekule difundiraju značajnijom brzinom: CO2 i O2 hidrofobne molekule ( benzen ) male polarne i nenabijene molekule ( etanol. Transport malih molekula Unutarnji sastav stanice održava se pomoću selektivne propusnosti membrane. Glikokaliks štiti stanicu od ionskog i mehaničkog stresa. posreduju u transportu apsorbiranih tvari - Izvanstanični kraj proteina stanične membrane je uglavnom glikoliziran. H2O ) OLAKŠANA DIFUZIJA Odvija se također niz koncentracijski gradijent. P – selektin i L.Epitelne stanice se polariziraju tijekom organizacije tkiva. ali u nekima su i polarni aminokiselinski ostatci za koje se misli da oblikuju vezno mjesto za glukozu u unutrašnjosti proteina. a identificirani su kao 55-kd proteini ljudskih crvenih krvnih stanica. koje povećavaju površinu i specijalizirane su za apsorpciju BAZOLATERALNE DOMENE Priliježu na vezivno tkivo i krvne žile. ioni i ostale polarne i nabijene molekule. nukleotidi. Ovo je neselektivan proces i svaka molekula koja se može otopiti u dvosloju ide pasivnom difuzijom. Proteini nosači odgovorni su za olakšanu difuziju šećera. Prvi vežu molekulu na jednoj strani i pomoću svoje konformacijske promjene prebacuju molekulu na drugu stranu. kao što je adhezija bijelih krvnih stanica na endotelne stanice stjenci krvnih žila. u kojima čine oko 5% ukupnih membranskih proteina. PASIVNA DIFUZIJA Molekula se otopi u lipidnom dvosloju i ide kroz njega. koji prepoznaje točno određene ugljikohidrate na staničnoj površini ( E – selektin. aminokiseline. Zbog toga je vanjska strana obložena ugljikohidratnim pokrovom i naziva se glikokaliks. a čine ga oligosaharidi glikolipida i transmembranski glikoproteini. kada različiti dijelovi postaju odgovorni za izvršavanje: APIKALNE DOMENE Stanice crijeva koje gledaju u lumen. Isto tako je ugljikohidratni dio glikolipida izložen vanjskoj strani. prekrivena mikrovilima. te od prodiranja mikroorganizama.selektin ). Ovim putem putuju kroz membranu ugljikohidrati. Sastoje se od hidrofobnih aminokiselina.

približavajući se ravnotežnom potencijalu za Na ( +50 mV ). R – plinska konstanta. C – konc. transport je izuzetno brz 2. F – Faradayeva konstanta. Opisujemo tri karakteristike 1.. transport je selektivan – prolaze molekule samo određene veličine ( ioni Na. Najbolje su proučene u živčanim stanicama gdje su bitni za provođenje impulsa. Kada glukoza uđe u stanicu. Potencijal se mijenja sa – 60 mV na +30 mV i ponovno vrača na početne vrijednosti. naponske sastavnice elektrokemijskog gradijenta Kvantitativno je odnos između koncentracije iona i membranskog potencijala dan Nernstovom jednadžbom : = J " # V – ravnotežni potencijal. Natrijevi ioni ulaze u stanicu i mijenjaju potencijal na +30 mV. a K ioni u stanicu U mirovanju je membrana više propusna za K ione ( daje najveći udio u oblikovanju potencijala u mirovanju ) Protok iona kroz membranu oblikuje se uslijed dvojakog utjecaja: 1. transportni kanal nije stalno otvoren – regulirano ˝vratnicama˝ Kanali receptori – otvaraju se na podražaj nekog neurotransmitera Naponski kanali – otvaraju se kao odgovor na promjenu električnog okruženja Protok iona kroz membranu ovisi o uspostavljanju ionskoga gradijenta kroz staničnu membranu. iona izvan ( 0 ) i unutar stanice ( 1 ) Živčani impuls ( akcijski potencijal ) putuje duž aksona.reverzibilan ). Istraživanja na aksonu lignje U mirovanju potencijal je 60 mV. IONSKI KANALI Ionski kanali su kanalni proteini koji posreduju prolazu iona kroz membranu. Cl. a u unutrašnjosti stanice vlada negativan naboj Na ioni se crpe iz stanice. K ) 3. Ca. T – apsolutna temperatura. koje koriste ATP i održavaju ionski sastav unutar stanice različitim onome izvan. Do promjena dolazi zbog otvaranja i zatvaranja Natrijevih i kalijevih kanala. U tom se trenutku zatvaraju Na – kanali i . Male početne promjene potencijala na do -40 mV dovode do otvaranja Na – kanala. koncentracije 2. z – naboj iona. ona se brzo metabolizira i koncentracija ostane niska unutar stanice. a membrana se depolarizira. Gotovo sve stanice posjeduju ionske crpke.

Na krajevima aksona se iz mjehurića oslobađaju neurotransmiteri. Najbolje proučen je nikotinski receptor za acetilkolin u mišićnim stanicama. šećere i nukleotide. koji se kasnije smanji na -60 mV. koji se nalazi na strani izloženoj prema van 5. koji na svojoj apikalnoj strani uz Na ione prenosi i glukozu. K ioni se otpuštaju u stanicu Citoplazma sadržava i visoku koncentraciju organskih molekula. a kod bakterija razne nutriente. 2 K iona se vežu na vezna mjesta visokog afiniteta za te iona. Sastoje se od visokokonzerviranih domena koje vežu ATP. Vežu se dva iona Na i jedna molekula glukoze. Nužna kontrateža uspostavlja se ionskim gradijentom. te tako održava njegovu koncentraciju unutar stanice niskom. uključujući makromolekula. Na vezna mjesta bivaju izložena vanjskoj površini. U eukariota transportiraju toksične tvari iz stanice. Najveća obitelj membranskih transportera su ABC-transporteri. 3 Na iona se vežu na mjesto izloženo unutar stanice 2. To dovodi do nagle promjene potencijala na -75 mV ( zatvaraju se K-kanali ). . stimulira se defosforilacija crpke i dolazi do konformacijske promjene. Aktivni transport tjeran ionskim gradijentom U ovoj vrsti transporta se molekule prenose ne koristeći ATP. koji započinju sa izbacivanjem K iona iz stanice. Primjer za ovaj transport nalazimo u epitelu crijeva. Dolazi do konformacijske promjene. aminokiselina.otvaraju K – kanali. Kad ne bi bilo kontrateže došlo bi do osmoze. Za preuzimanje glukoze iz lumena odgovoran je aktivni transport Na iona. Aktivni transport uz ATP U aktivnom transportu koji ide suprotnim smjerom od koncentracijskog gradijenta potrebno je putem hidrolize ATP-a dobiti energiju. Crpka sadrži tri vezna mjesta za Na ione i dva vezna mjesta za K ione: 1. Primjeri za takav prijenos su W / X ili još nazvane W / ATPaze. Vezanjem acetilkolina otvara se kanal za Na i K ione. koje se prenose u za njih energetski povoljnom smjeru. Također akcijski potencijal omogućuje otvaranje naponskih Ca. Vezanjem Na stimulira ATP ovisnu fosforilaciju crpke 3. dolazi do smanjenja afiniteta za Na i on se otpušta 4. stanica bi nabubrila i pukla. te se oboje transportiraju aktivno u unutrašnjost stanice. V -crpka istim principom izbacuje kalcijeve ione iz stanice ( ili u lumen ER-a ). Oni koriste energiju iz ATP-a za prijenos Na i K iona nasuprot koncentracijskom gradijentu. 6. nego se vežu uz transport drugih molekula.kanala. poput acetilkolina.

transport samo jedne molekule Antiport – dvije molekule prenose u suprotnome smjeru npr. Osmotski tlak je određen koncentracijom otopine izraženoj brojem čestica. NaCl ) ne može. dok otopljena tvar ( npr.Vrste transporta: Simport – dvije molekule u isti smjer Uniport – olakšana difuzija glukoze. U tjelesnim stanicama najviše difundira voda. Neto-kretanje vode je nula.Da bismo koncentraciju otopine izrazili pomoču broja čestica upotrijebljavamo jedinicu koja se zove osmol. jer je . pa je volumen vode u stanicama stalan. Kroz membranu može proći samo otapalo. Kada dođe do razlike u koncentracijama vode s jedne I s druge strane. Tada dolazi ili do bubrenja ili do skvrčavanja stanice. a ne grame ili nešto slično. Difuzija vode u eritrocitima u oba smjera je oko 1000 puta veća od volumena samog eritrocita. Ca ioni se izbacuju iz stanice. Još malo o osmozi Osmoza je difuzija vode ( otapala ) kroz polupropusnu membranu. Na taj način se ˝oduzimanjem˝ vode u području gdje je manje čestica koncentracija zapravo poveća. Difuzija vode u stanicu i iz stanice je uravnoteženo. a otopljene tvari kao što je NaCl teško prolaze kroz nju. Tlak koji je dovoljno velik da se suprotstavi djelovanju osmose zove se osmotski tlak otopine Natrijevog klorida. već broj čestica po jedinici volumena tekučine. a u području gdje je bila veća koncentracija čestica ˝dodavanjem˝ vode njihova koncentracija smanji. Da bi se uspostavila ravnoteža treba doći do izjednačenja koncentracija sa obiju strana. a Na ioni u stanicu. Vode ce sa mjesta gdje ima manje otopljenih tvari difundirati kroz polupropusnu membranu u područje gdje je viša koncentracija otopljenih čestica. onda se pojavi neto-tok vode kroz staničnu membranu koja je selektivno propusna. npr. Dakle nije bitna masa čestice. Na ioni ulaze u stanicu. Jedan osmol osmotski aktivne tvari ekvivalentan je jednome molu te iste tvari koja ne disocira. a H protoni se izbacuju. Dakle neto-gibanje vode nastalo zbog razlike u koncentracijama kroz polupropusnu membranu naziva se ozmoza. Kroz polupropusnu membranu lako prolazi voda. Ako tvar disocira na dvije molekule (NaCl ) onda masa molekule u jednom molu daje zapravo 2 osmola.

Ostali oblici transporta kroz membranu su egzocitoza i endocitoza.Prema tome za otopinu koja ima 1 osmol aktivnih tvari otopljenih u 1kg otopine kažemo da ima osmolalnost 1 osmol/kg .tad broj osmotski aktivnih tvari duplo više. Oblici Endocitoze su: Pinocitoza: unos tekućeg sadržaja uz pomoć vezikula Fagocitoza: Unos većih molekula ( bakterija ) i njihova razgradnja pomoću lizosoma. Endocitoza posredovana receptorom: Stanice imaju receptora pomoću kojih mogu lagano unijeti sadržaj iz vanstaničnog prostora . Normalna osmolalnost izvanstanične I stanične tekučine iznosi oko 300 miliosmola po 1 kilogramu. Budući da je vodu u otopini teško mjeriti u kilogramima upotrijebljava se osmolarnost koja je iskazana u osmolu po litri.Pri normalnoj tjelesnoj temperaturi I osmolalnosti od 1 osmol/kg nastaje osmotski tlak od 2573 kPa. a ne kao osmolalnost u osmolu po kilogramu.

VI. a jezgra se raspada. Oni zajedno sa ostalim fragmentima bivaju fagocitirani pomoću makrofaga i susjednih stanica. koje nazivana kaspaze. On uzrokuje inhibiciju apoptoze. Izostankom tog gena stanice koje bi inače preživjele će umrijeti. Bcl. Kaspaze se najprije sintetiziraju u inaktivnom obliku. Ced-4 potiče ced-3. jezgrine lamine. a ced-9 innhibira ced-4. liziraju i ispuštaju svoj sadržaj u izvanstaničnu tekućinu. koji ima ulogu negativnog regulatora apoptoze. Prva dva su bitna za razvojne stanice jer bez njih nakon mutageneze ne nastupa stanična smrt.limdocita ). Inicijatorska kaspaza ( kaspaza – 9 ) se aktivira vezanjem na Apaf-1 u kompleks. koji kidaju više od stotinu proteina u stanici. njegova porodica sadrži više od desetak proteaza. Za razliku od stanične smrti uzrokovane nekom akutnom ozljedom ( nekroza ). crvene krvne stanice uklanjaju kako bi se stvorila ravnoteža sa novonastalim krvnim stanicama. programirana stanična smrt je aktivni proces. Tijekom embrionalnog razvoja uklanja se npr. Stanice fiziološki umiru i bivaju zamijenjene matičnim stanicama. koji potiču staničnu proliferaciju ( Ras ). tkivo ličinke tijekom metamorfoze. Stanice u nekrozi najprije zadebljaju. Također uzrokuju inhibiciju Dnaze.elegans otkrivena su tri gena bitna za apoptozu. koža između prstiju noge i ruke. za razliku od ostalih onkogena. koje nazivamo apoptotičkim tjelešcima. koji uključuje fosfatidilserin i kojeg prepoznaju fagociti. a to su ced-3 i ced-4. Istraživanjem stanične smrti C. koji se sastoji od više podjedinica. što uzrokuje upalu. kromatin kondenziran. Bitna je i za embrionalni razvoj pomoću koje se uklanjaju neželjene stanice. kojeg otpušta mitohondrij. rak b.2 je u sisavaca blisko srodan genu ced – 9. STANIČNA SMRT I OBNOVA Stanična smrt i proliferacija su u normalnom odraslom organizmu u ravnoteži. Golgijevog aparata. One na svom kraju imaju cisteinske ostatke ( Cys ) na svojim aktivnim mjestima i kidaju proteinski supstrat aspartata ( Asp ). koji je identificiran kao onkogen ( uzrokuje limfom – B stanica tj. Apoptotičke stanice imaju na sebi ˝pojedi me˝signal. a naziva se apoptosom. Tako se npr. Sama stanica se isto raspadne u komadiće obavijene membranom. Da bi nastao kompleks potreban je citokrom c. Ced-3 kodira proteazu tj. kidaju proteini citoskeleta. .a pošteđeni ostanu samo odabrani. Treći gen je ced-9. prelaze u aktivni oblik. Programirana stanična smrt Stanice koje su potencijalno štetne se programiranom staničnom smrču uklanjaju za dobrobit cijelog organizma. Ced-4 i njegov homolog ( Apaf-1 ) vežu se na kaspazu i dovode do njezine aktivacije. Kaspaze su konačni efektori. Također se uklanjaju neuroni u suvišku ( 50% ). koji su ostvarili vezu sa svojim ciljnim stanicama. te su odgovorni za translokaciju fosfatidilserina na vanjski dio membrane. U tom procesu je kromosomska DNA fragmentirana jer pucaju veze između nukleosoma. koje proteolitičkim cijepanjem kataliziranim drugim kasapzama. koji se zbiva kao niz staničnih promjena poznatih kao apoptoza.

aktivirajući višedomenske proapoptičke proteine i pomičući ravnotežu prema aktivaciji kaspaza i staničnoj smrti.Jednodomenski – BH3 proteini. ili ju obilježavaju za ubikvitinaciju. Kaspaze su također regulirane i IAP proteinima. BH3 Bax i Bak su nizvodni efektori.Sisavci nose upute za sintezu cijele porodice Bcl – 2 od približno 20 proteina. 1. kojeg aktiviraju ili protein-tirozin-kinaze ili receptori povezani s G-proteinima. a potiče preživljavanje neurona i njihovu diferencijaciju putem aktivacije receptorskih protein-tirozin-kinaza. Oštećenje DNA je najopasnija vrsta staničnog stresa. Bax i Bak stvaraju oligomere na vanjskoj strani membrane mitohondrija. koja dovodi do aktivacije intrinzičkih putova apoptoze. koje ubrajamo u proapoptičke samo-BH3 proteine. koji zajedno sa otpuštenim citokromom c stvaraju apoptosom. Nedostatak faktora rasta još je jedna vrsta staničnog stresa. koji inhibira komplekse Cdk2/ciklin E i tako zaustavlja napredovanje kroz stanični ciklus u G1. koji induciraju staničnu smrt ( samo-BH3 proteini. U citosolu se nalazi Apaf-1 i kasapza-9. koji izravno induciraju apoptozu . koji su ostvarili vezu sa svojim ciljnim stanicama. Tijekom embrionalnog razvoja uklanja se npr. Unutrašnji signalni put odgovoran za poticanje staničnog preživljavanja započinje enzimom PI 3kinaza. PUMA i Nox ) U aktivnom obliku samo BH3 proteini sprječavaju djelovanje članova antiapoptičke porodice Bcl-2. Signalne putove koji reguliraju apoptozu smo podijelili u intrinzičke ( otpuštanje citokroma c tijekom staničnog stresa ) i ekstrinzičke.a pošteđeni ostanu samo odabrani. koža između prstiju noge i ruke. Proapoptički – induciraju aktivaciju kaspaze i potiču staničnu smrt . BH2. tkivo ličinke tijekom metamorfoze. Transkripcijski faktor p53 je glavni signalni put kao odgovor na oštećenu DNA.Višedomenski – BH1. Oštećena Dna aktivira protein kinaze ATM i Chk2. To dovodi do transkripcijske translacije ciljnih gena. koji imaju središnju ulogu u nadzoru stanične smrti. koji se dijele u tri funkcionalne skupine. Ti signali opstanka su polipeptidni faktori rasta. Aktivacija p53 može dovesti i do apoptoze. koja je djelomično posljedica transkripcijske aktivacije gena koji nose upute za sintezu proteina PUMA i Noxa. uključujući Cdk inhibitor p21. koji inhibiraju aktivnost kaspaze. koji su srodni faktoru rasta neurona ( NGF ). . koji potom stabiliziraju p53. IAP-proteini 2. Također se uklanjaju neuroni u suvišku. Antiapoptički – inhibitori apoptoze i programirane stanične smrti ( Bcl – 2 ) ( Inhibiraju Bax i Bak ). članove porodice Bcl-2. Povećana ekspredija samo-BH3 proteina dovodi do aktivacije Bax i Bak. što dovodi do otpuštanja citokroma c ( i inhibitora IAP proteina ) iz međumembranskog prostora istog organela. Bcl-2 djeluju mitohondrijima. oni su jedini uzvodni članovi regulirani su signalima.fazi. koji može dovesti i do nastanka karcinoma.

sastoji od tri polipeptidna lanca čije vezanje potiče trimerizacija receptora ). U ekstrinzičnom putu neki izlučeni polipeptid aktivira receptore. Oni se vežu na TNF-receptore. Ovakvi polipeptidi pripadaju porodici faktora tumorske nekroze ( TNF. koji uklanjaju inaktivni oblik Bad. koji potiču apoptozu u najrazličitijim vrstama stanica.fosforilira membranski protein PIP2 aktivira proteinserin/treonin-kinazu fosforilira Bad. tako što izravno aktiviraju određenu inicijatorsku kaspazu ( kaspaza-8 ). Akt djeluje i na FOXO. koji potiču staničnu smrt . U alternativne putove spada također i nekroza ( pretjerana liza ). čijom fosforilacijom također nastane vezno mjesto za šaperone 14-3-3. član Bcl-2( samo BH-3 ) PI 3-kinaza PIP2 Akt Vezno mjesto Vezno mjesto je namijenjeno za šaperone 14-3-3. Najbolje opisan Fas. u stanici dolazi do nakupljanja lizosoma. Citoplazmatski dio TNF-a veže adaptorske molekule. Alternativni put stanične smrti je autofagia. Autofagija se događa kada je spriječena apoptoza ( npr. koje potom vežu kaspazu-8 uzvodno. Bez kaspaza. nedostatkom Bak i Bax ). Kasapza se kida i aktivira nizvodne efektorske kaspaze. . pa tako fosforilacijom Bad kinaza Akt inhibira apoptozu i potiče stanično preživljavanje. koji ima važnu ulogu u regulaciji stanične smrti u imunološkim reakcijama.

a pogotovo ne na usmenom dijelu ispita. oba tipa organela slično su organizirana. a kloroplasti pretvaraju sunčevu energiju.ionski gradijent i ATP. koji kataliziraju važne stanične reakcije • – ciklus limunske kiseline i fiksacija ugljika. a vraća se kao toplina.građevni materijal za rast i obnovu Disanje koristi energiju pohranjenu u organskim molekulama (kemijsko skladište) za stvaranje ATPa. Otpadne produkte disanja. . ugljični dioksid i vodu. oba stvaraju velike količine ATPa istim mehanizmom ⇒ kemiosmotičkim spajanjem . aktivni transport biosinteza Najizrazitija morfološka značajka mitohondrija i kloroplasta je obilnost unutarnjih membrana koje igraju dvije ključne uloge u funkciji ovih "energetskih organela": • pružaju okosnicu procesima prijenosa elektrona koji pretvaraju energiju oksidacijskih reakcija u korisnije forme . Iako mitohondriji pretvaraju energiju dobivenu iz hrane. --------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- Tok energije i kemijsko recikliranje u ekosustavima Organizmi koriste organske molekule u svojoj hrani: . Mitohondriji i kloroplasti pretvaraju energiju u oblike (ionski gradijent i ATP) koji se koriste za izvođenje brojnih staničnih reakcija: pokretanje. stvaraju veliki unutarnji pododjeljak.kemijski elementi bitni za život se recikliraju. Preporučujem ovaj dio jednostavno preskočiti i ne trošiti vrijeme. gdje se nalaze posebni enzimi. Jedino treba zapamtiti gdje se odvija koji ciklus. kloroplasti koriste kao sirovi materijal u fotosintezi.kao izvor energije . koji postaje izvor energije za većinu staničnog rada. ostatak je raspršen kao toplina. Mitohondriji koriste kisik i organske produkte fotosinteze kao gorivo za stanično disanje. STANIČNA ENERGETIKA ----------------------------------------------------------------------------------------------------------------Ovaj dio gradivo općenito nije pretjerano zastupljen na ispitima ( eventualno 1-2 pitanja ). .VII.energija se ne reciklira: ona ulazi u ekosustav kao sunčevo svjetlo.

kloroplasti pa čak i bakterije pretvaraju energiju u biološke svrhe.sintezu makromolekula i drugih biomolekula iz jednostavnih preteča Kemotrofna bića dobivaju tu energiju oksidacijom hrane. Fosforilacija potiče molekulu da se podvrgne nekoj vrsti promjene koja izvodi rad. produkte koji pohranjuju manje energije od ATPa. Za rad. Primjer: Na-K crpka KEMIOSMOTIČKO SPAJANJE Procesi prijenosa (“osmoza”) e. Cijena većine staničnog rada je pretvorba ATPa u ADP i anorganski fosfat. Rep ATPa je kemijska veza bogata energijom: tri negativno nabijene blisko pakirane fosfatne skupine su energetski nestabilno uređeno skladište.mehanički rad. Fototrofna bića dobivaju tu energiju hvatanjem svjetlosne energije Slobodna energija dobivena oksidacijom hrane i od svjetla. djelomično se transformira u posebnog prijenosnika slobodne energije ⇒ adenozintrifosfat (ATP) ATP-ADP ciklus osnovni je način izmjene energije u biološkim sustavima. aktivni prijenos i biosintezu. a molekula u tom procesu gubi fosfat. . a to se postiže fotosintezom u kloroplastima i oksidacijom hrane (stanično disanje) u mitohondrijima.velike energije povezani su s kemijskim procesima (“kemi”) pretvorbe te energije u energetski bogatu vezu (ATP) ⇒ kemiosmotičko spajanje → zajednički je put kojim mitohondriji. stanica mora obnavljati svoju zalihu ATPa iz ADPa i anorganskog fosfata.aktivni prijenos molekula i iona . prije nego što se iskoristi za pokretanje. stezanje mišića i druge pokrete . za koje se onda kaže da su fosforilirani. Stanica otpušta taj izvor energije koristeći enzime (ATP hidrolaze → ATPaze) koji prenose fosfatne skupine s ATPa na druge spojeve.Metabolizam: osnovni pojmovi i svojstva Živim organizmima potreban je stalan dotok slobodne energije za tri osnovna procesa: .

. e.proizveden pomoću fotosustava kloroplasta pokreće prijenos e. U biološkim sustavima elektroni se prenose s jednog mjesta na drugo pomoću molekula koje prihvaćaju elektrone na jednom mjestu i dopremaju ih na drugo . gdje se hvata energija svjetla i koristi za prijenos e-.nosači elektrona e. i prenose se kružnim tokom do O2 za stvaranje H2O.kao što su piridinnukleotidi i flavini. NAD+ + H+ + 2e↔ NADH NAD+ .se otpuštaju iz molekula hrane u postupku njezine razgradnje do CO2. Kloroplasti stvaraju O2 i ugljikohidrate. Tok e. Energija dobivena oksidacijom hrane ili od sunčeve svjetlosti koristi se za pokretanje membranskih protonskih crpki (H+ crpke) koje prenose H+ s jedne strane membrane na drugu. Takve crpke stvaraju elektrokemijski gradijent protona kroz membranu ⇒ povratni tok protona niz gradijent koristi se za sintezu ATPa.smjerom obrnutim od onog u mitohondriju: e. Slobodna energija oslobođena u struji elektrona od visokoenergetskog stanja do niskoenergetskog stanja koristi se za pokretanje H+ crpki koje se nalaze na unutarnjoj membrani mitohondrija.se uzimaju od H2O za proizvodnju O2 i dovode (preko NADPH) do CO2 za sintezu ugljikohidrata.se s molekula goriva i produkata njihove razgradnje prenose na O2 pomoću posebnih nosača e.koenzim nikotinamid-adenindinukleotid NADH – reducirani oblik NAD+ Ključne komponente membrane kloroplasta su fotosustav I i II.Prijenos elektrona na unutarnjoj membrani mitohondrija i tilakoidnoj membrani kloroplasta koristi se prvo za stvaranje transmembranskog elektrokemijskog gradijenta protona (H+) koji se onda koristi za pokretanje različitih reakcija. dok ih mitohondriji troše.

5 do 1µm → podsjećaju na bakterije. Leberova hereditarna opčka neuropatija .MITOHONDRIJ Mitohondriji zauzimaju znatan dio citoplazme svih eukariotskih stanica. fosfolipid koji povećava nepropusnost unutarnje membrane za ione jer sadrži četiri masne kiseline Genetički sustav Genom mitohondrija izrazito je sličan genomu bakterija roda Rikecijia (unutrašnji paraziti.enzimski kompleks nazvan ATP sintaza. . genom mitohondrija kodira 13 proteina uključenih u transportni lanac i oksidativnu fosforilaciju.nekoliko istovjetnih kopija mitohondrijskog DNA genoma. Kod čovjeka. Mitohondrij sadrži vanjsku membranu i unutarnju membranu koja stvara dva unutarnja odjeljka: prostor matriksa i mnogo uži međumembranski prostor. propusna je za sve molekule od 5000 daltona i manje.enzime koji su uključeni u mitohondrijsku sintezu lipida Međumembranski prostor sadrži: .kardiolipin.nekoliko enzima koji koriste ATP za fosforilaciju drugih nukleotida Matriks sadrži: .specifične transportne proteine koji reguliraju prolaz metabolita u i iz matriksa . koji stvara ATP u matriksu . tako da njezina ukupna površina sačinjava 1/3 svih membrana u stanicama jetre. sadrži: . razmnožavaju se samo unutar eukariotske stanice).veliki protein koji stvara kanal (nazvan porin). posebne mitohondrijske ribosome (70s). ∅ 0.povećavaju površinu unutarnje membrane. Svaki pododjeljak sadrži jedinstvenu kolekciju proteina: Vanjska membrana sadrži: .enzime respiratornog lanca (lanac prijenosa elektrona) ⇒ neophodni za proces oksidativne fosforilacije . Kriste . Mutacije nastale u DNA mitohondrija prenose se u slijedeću generaciju samo po majčinoj liniji .enzime za oksidaciju piruvata i masnih kiselina .enzime ciklusa limunske kiseline . i bili su neophodni za evoluciju životinja. tRNA i različite enzime potrebne za ekspresiju mitohondrijskih gena Unutarnja membrana ⇒ složena je u brojne kriste koje jako povećavaju njezinu ukupnu površinu.

nastalih iz piruvata. elektroni se vežu s vodikovim ionima i molekulskim kisikom da bi nastala voda. koji još uvijek sadrži većinu ukupne energije koja se može dobiti oksidacijom glukoze. Krebsov ciklus odvija se u mitohondrijskom matriksu. Na oksidativnu fosforilaciju otpada skoro 90% ATPa stvorenog disanjem. NAD+ = koenzim nikotinamid . središnji međuprodukt proizveden u mitohondriju tijekom razgradnje hrane. PREGLED STANIČNOG DISANJA Stanično disanje je kumulativna funkcija triju metaboličkih procesa: Glikoliza se događa u citosolu. Manja količina ATPa nastaje direktno tijekom glikolize i Krebsovog ciklusa pomoću fosforilacije na razini supstrata ⇒ 4 molekule ATPa. do ugljičnog dioksida. Mjesto prijenosa elektrona i oksidativne fosforilacije je unutarnja membrana mitohondrija. Lanac prijenosa elektrona. Mitohondriji nekih stanica stvaraju duga pokretna vlakna ili lance.adenin-dinukleotid NADH = reducirani oblik NAD+ NAD+ + 2e. Ovaj način sinteze ATPa zove se oksidativna fosforilacija. gdje se Krebsovim ciklusom razgrađuje do ugljičnog dioksida. donor fosfata Glukoza se procesom glikolize u citosolu razgrađuje na dvije molekule piruvata. koji mitohondrij koristi za stvaranje ATPa. Oslobođena energija pohranjuje se u obliku protonskog gradijenta. na koju otpada većina ATPa stvorenog staničnim disanjem ⇒ 32 molekule ATPa. → završava razgradnjom derivata. brzo pretvara piruvat u acetil koenzim A (acetil CoA). dok su u drugim staničnim tipovima smješteni u blizini mjesta gdje se izuzetno puno troši ATP: npr. piruvat + CoA + NAD+ → acetil CoA + CO2 + NADH . Piruvat i masne kiseline selektivno se prenose iz citosola u mitohondrijski matriks. Piruvat dehidrogenaza. jer se opskrbljuje energijom pomoću prijenosa elektrona iz hrane do kisika. NADH prenosi elektrone nastale glikolizom i Krebsovim ciklusom do lanaca prijenosa elektrona. enzimatski kompleks veći od ribosoma. započinje razgradnju cijepanjem glukoze na dvije molekule piruvata.+ H+ ↔ NADH U nekim reakcijama glikolize i Krebsovog ciklusa manja količina ATPa nastaje direktno mehanizmom nazvanim fosforilacija na razini substrata. koji su ugrađeni u membranama krista. Piruvat prolazi dvostruku membranu mitohondrija i ulazi u matriks. Ovaj način sinteze ATPa događa se kada enzim prenosi fosfatnu skupinu sa supstrata na ADP. Na kraju lanca. prihvaća elektrone iz razradnih produkata prva dva stadija (preko NADH). Lanac prijenosa elektrona pretvara kemijsku energiju u protonski gradijent koji se može koristiti za izvođenje oksidativne fosforilacije. PEP = fosfoenol piruvat. oni su pakirani između mišićnih vlakana srčanog mišića ili čvrsto omotani oko biča spermija.Mitohondriji se kreću po citoplazmi i za to koriste mikrotubule citoskeleta.

. Krajnji produkti su: CO2. ulaze u ciklus limunske kiseline gdje se dalje razgrađuju. Svaki ciklus skraćuje lanac masne kiseline za dva ugljika i stvara jednu molekulu acetil CoA i po jednu molekulu NADH i FADH2. na ciklus limunske kiseline otpadaju 2/3 ukupne oksidacije ugljikovih spojeva. tako da se svi protoni crpe iz matriksa u međumembranski prostor. poznat i kao ciklus trikarbonskih kiselina ili Krebsov ciklus. istraživači su opazili da u odsutnosti kisika. ATP sintaza. ATP sintaza je reverzibilna. otkriven ciklus limunske kiseline.Acetil CoA zajedno s acetil CoA proizvedenim iz masnih kiselina. Nastali elektrokemijski gradijent protona prebacuje H+ natrag kroz unutarnju membranu mitohondrija pomoću ATP sintaze. Mnogi proteini pripadaju lancu prijenosa elektrona. proizvode mliječnu kiselinu (ili alkohol). Kvantitativno. Unutrašnja membrana mitohondrija sadrži neobično velik udio proteina. dio oslobođene energije koristi se za vođenje tri enzimatska respiratorna kompleksa (protonske crpke) koji crpe H+ iz prostora matriksa u međumembranski prostor. Kompleksi respiratornih enzima uklopljeni su u unutarnju membranu s određenom orijentacijom. Prolaskom elektrona velike energije duž serije nosača elektrona (citokromi). NADH i FADH2 hrane svojim elektronima respiratorni lanac. Da bi se osigurala stalna zaliha goriva za oksidacijski metabolizam. na kraju kojeg se ti elektroni koriste za redukciju O2 u H2O. djelomično i zbog toga što se oksidacijom masti oslobađa šest puta veća energija nego oksidacijom iste mase glikogena. U većini stanica. kloroplastima i bakterijama potvrđuje središnju važnost kemiosmotičkih mehanizama u svim stanicama. Molekula masti je sastavljena iz tri molekule masnih kiselina koje su esterskom vezom vezane za glicerol. je veliki proteinski kompleks kroz koji protoni teku natrag niz elektrokemijski gradijent u matriks. ali ona također može hidrolizirati ATP za crpljenje protona u međumembranski prostor. Taj enzim. Jedna jedina velika kapljica masti zauzima skoro cijeli volumen stanice adipocita. transmembranskog proteinskog kompleksa koji koristi energiju toka H+ za sintezu ATP iz ADP i Pi u matriksu. . U 19 st. velike stanice specijalizirane za pohranjivanje masti u masnom tkivu. Takvi trigliceroli (trigliceridi) su bez naboja i netopljivi u vodi. Proces završava prolazom visokoenergetskih elektrona kroz respiratorni lanac ⇒ oksidativna fosforilacije. Energija pohranjena u elektrokemijskom protonskom gradijentu kroz unutarnju membranu kristi se za: • • proizvodnju ATP prijenos metabolita u prostor matriksa Univerzalna pojava ATP sintaze u mitohondrijima. ona obično pretvara struju protona u matriksu u energiju vezanu za fosfat ATPa. Ciklus limunske kiseline oksidira acetilnu grupu acetil CoA dobivenu oksidacijom masnih kiselina i glukoze i stvara NADH i FADH2 koji prenose elektrone na respiratorni lanac. masti su važniji oblik uskladištenja od glikogena. Druga glavna komponenta je enzim koji katalizira sintezu ATP. stanice razgrađujući glukozu. i to u težinskim postotcima 70% proteina i 30% lipida. masne kiseline i piruvat pohranjeni su u životinjskim stanicama. a glukoza kao glikogen. koji uspostavlja elektrokemijski protonski gradijent. masne kiseline u obliku masti. 1937. NADH i FADH2. U matriksu mitohondrija svaka molekula masne kiseline potpuno se razgrađuje nizom cikličkih reakcija. dok u njegovoj prisutnosti stvaraju CO2 i H2O. pa se u citosolu spajaju u kapljice.

vezan za membranu. . može koristiti energiju hidrolize ATPa da crpi H+ kroz membranu. međutim ako je već prisutan dovoljno veliki elektrokemijski protonski gradijent. proplastidi se razvijaju u skladu s potrebama specijalizirane stanice: oni se mogu razviti u kloroplaste (u zelenim listovima). ENERGETIKA BILJNE STANICE Plastidi su organeli karakteristični isključivo za biljnu stanicu. razgrađuju se do acetil CoA. on crpi H+ iz prostora matriksa u međumembranski prostor. Kod gljiva i nekih visoko specijaliziranih biljnih stanica nema plastida. a onda ulaze u ciklus limunske kiseline koji proizvodi NADH i FADH2. ADP i Pi te piruvat i masne kiseline u matriks mitohondrija. Različiti tipovi plastida mogu se reverzibilno transformirati iz jednog oblika u drugi. NADH nastao glikolizom također prenosi elektrone do respiratornog lanca. te općenito za anione I katione. Kada se elektroni visoke energije prenose s vodika na NADH i FADH2 niz lanac prijenosa elektrona na unutrašnjoj membrani mitohondrija (respiratorni lanac). leukoplaste koji akumuliraju škrob (u gomolju krumpira). Ona je reverzibilna. potencijalna energija pohranjena u elektrokemijskom gradijentu pokreće transport metabolita u mitohondrije i iz mitohondrija: ATP u citosol. god. Kemiosmotička hipoteza. . ili kromoplaste koji sadrže pigmente (u laticama cvijeta). To stvara elektrokemijski protonski gradijent kroz unutarnju membranu mitohondrija. KRATKI SAŽETAK Piruvat i masne kiseline ulaze u mitohondrij.Osim što pokreće sintezu ATPa.Unutarnja membrana mitohondrija inače je nepropusna za H+ i OH-. a povratnu struju protona niz taj gradijent koristi enzimatski kompleks ATP sintaza. dok se elektroni prenose duž lanca.. sastoji se od četiri neovisna postulata. ili skladišne plastide. -Mitohondrijska ATP sintaza također premješta protone kroz unutrašnju membranu. Kako se nezrele biljne stanice diferenciraju. protoni će teći obrnutim smjerom kroz kompleks pri čemu se oslobađa energija za sintezu ATPa. -Unutarnja membrana mitohondrija opremljena je skupinom proteina nosača (transportni proteini) koji posreduju pri ulazu i izlazu bitnih metabolita i anorganskih iona. čime se završava proces oksidativne fosforilacije. predložena 1960. energija koja se oslobađa njihovim prijelazom od jedne molekule nosača na sljedeću koristi se za crpljenje protona kroz unutarnju membranu iz matriksa mitohondrija u međumembranski prostor. Proplastidi se nasljeđuju sa citoplazmom biljne jajne stanice. koji katalizira pretvorbu ADP + Pi u ATP. S obzirom na funkcije mitohondrija oni su sljedeći: -Respiratorni lanac (lanac prijenosa elektrona) na unutarnjoj membrani mitohondrija premješta protone.

prolamelarno tijelo i malo membrana . poznati su kromoplasti s membranama u obliku tubula. pri čemu je svjetlost odlučujući faktor U jednoj biljnoj stanici javlja se uvijek samo jedan tip plastida. a iz njih će se razviti određeni tip plastida ovisno o smjeru diferencijacije stanice u kojoj se nalaze. nije dovoljna za samostalan život plastida izvan stanice. Prostor između membrana odgovara necitoplazmatskoj fazi. pri čemu unutarnja membrana predstavlja pravu barijeru prema citoplazmi. dok unutarnja membrana obavija stromu u kojoj se nalaze škrobna zrnca. rezervne proteine (proteinoplasti) ili lipide (elaioplasti). Tilakoidna mambrana. Leukoplasti su bezbojni plastidi u stanicama koje nisu fotosintetski aktivne.Koji će tip plastida biti zastupljen u stanici ovisi o: • • • razvojnom stadiju stanice njenom smještaju unutar biljke fiziološkim uvjetima. jer sadrže vlastitu nasljednu poruku u plastidnoj DNA (ptDNA). sadrži sve sustave kloroplasta koji stvaraju energiju: • fotosintetski sustav apsorpcije svjetla (molekule klorofila) . plastoglobuli. → semiautonomni organeli sa značajnom autonomijom. karotenoidi i ostale komponente fotosintetskog aparata. dijele se. Gerontoplasti su plastidi požutjelih listova u kojima je klorofil razgrađen. masnih kiselina i škroba. slabo je propusna. Unutarnja membrana. Iako je najznačajnija funkcija kloroplasta fotosinteza.protilakoida. bezbojni plastidi meristemskih stanica. nepropusna je za ione. predstavlja mjesto interakcije kloroplasta s preostalim dijelom stanice. Etioplasti su plastidi koje nalazimo u stanicama biljaka koje rastu u mraku. a karoteni su sačuvani. Proplastidi su slabo diferencirani. dok se enzimi za fiksaciju ugljičnog dioksida. Osim globularnog tipa kromoplasta. sadrže karotene i vrlo mnogo lipida u obliku lipidnih globula. Pojedinačne tilakoide nazivamo stroma-tilakoidi dok višeslojne naslage tilakoida zovemo grana-tilakoidi. • • sadrži posebne transportne proteine za prijenos ATP i dikarboksilnih kiselina. Prilikom osvjetljavanja prolamelarno tijelo se razgrađuje i formiraju se funkcionalni tilakoidi. Škrobna zrnca mogu biti prisutna u svim tipovima plastida. Protoklorofil reduktaza primjer je enzima ovisnog o svjetlosti. U tilakoidnoj membrani kloroplasta prisutan je klorofil. u kloroplastima se odvija i sinteza lipida. kao i s karotenskim kristalima. Neke reakcije u izgradnji fotosintetskog aparata i tilakoida ovisne su o svjetlosti. Ona međutim. ribosomi i sustav membrana nazvan tilakoidi. Kromoplasti su žuto ili crveno obojani plastidi cvjetova i plodova. Kloroplasti su fotosintetski aktivni plastidi. Plastidi su obavijeni dvijema membranama koje čine ovojnicu. Često imaju pričuvnu funkciju i sadrže škrobna zrnca (amiloplasti). nalaze u stromi kloroplasta. Vanjska i unutarnja membrana plastida znatno se razlikuju. dok u čitavoj biljci nalazimo različite tipove. Etioplasti sadrže parakristaličnu strukturu tzv. Sadrže malo unutarnjih struktura. vrlo je propusna za male molekule i ione. Vanjska membrana.

uvrnuća specijalnih dijelova unutarnje membrane proplastida se otkidaju i formiraju tilakoidne vezikule. tilakoidni prostor. Tilakoidi mogu rasti i dijeliti se autonomno kako kloroplasti proliferiraju. FUNKCIJA KLOROPLASTA • • • • • proizvodnja ATP pretvorba CO2 u ugljikohidrate u procesu fotosinteze sinteza aminokiselina sinteza masnih kiselina redukcija nitrita (NO2-) do amonijaka (NH3). Voda se razlaže. fotokemijsko reakcijsko središte je transmembranski proteinsko-pigmentni kompleks koji leži u srcu fotosinteze. lumeni tilakoida međusobno su povezani i određuju treći unutarnji pododjeljak tilakoidni prostor. Kako se kloroplasti razvijaju. ključni korak u ugradnji dušika u organske spojeve. Mnoge reakcije koje se odvijaju tijekom fotosinteze u biljkama. sastoji od molekula pigmenta koje hvataju svjetlosnu energiju i prenose je do reakcijskog središta. koje se zatim razvijaju u zreli tilakoid.• • lanac prijenosa elektrona ATP sintazu Stroma je veliki središnji prostor okružen unutarnjom membranom. DNA. sadrži: • • topljive enzime Calvinovog ciklusa i uređaje za sintezu RNA i DNA (ribosome. RNA). Odvojen je od strome tilakoidnom membranom. Misli se da se je razvio prije 3 milijarde godina u primitivnim fotosintetskim bakterijama. Tilakoidni prostor. . mogu se svrstati u dvije skupine: • fotosintetske reakcije prijenosa elektrona ⇒ proizvodnja ATP i NADPH. a kisik se oslobađa u reakcijama fotosintetskog prijenosa elektrona. odvijanje ovisi o svjetlosnoj energiji reakcije fiksacije ugljika ⇒ pretvorba CO2 u ugljikohidrate • Fotosustav se sastoji od dvije usko povezane komponente: • kompleks antena je važan za hvatanje svjetlosti. Tilakoidna membrana formira odvojeni odjeljak. • → sastoji se od proteinskih kompleksa i molekula klorofila koji omogućuju da energija svjetla bude pretvorena u kemijsku energiju. koji je strukturno i funkcionalno različit od ostatka kloroplasta. dok se ugljični dioksid asimilira (fiksira) u proizvodnji ugljikohidrata u reakcijama fiksacije ugljika.

energija se brzo prenosi od jedne molekule do druge rezonantnim prijenosom energije dok ne stigne do posebnog para molekula klorofila u fotokemijskom reakcijskom središtu. pretvarajući višak energije u toplinu (molekularna kretanja) ili kombinacijom topline i svjetla duže valne duljine (fluorescencija).Proces pretvorbe energije započinje kada su molekule klorofila pobuđene fotonom (kvant svjetlosti). U fotosustavu II. reduktaza NADP. energija dobivena apsorpcijom svijetla ponovo stvara visokoenergetske elektrone. H i citokroma 4 molekule bakterioklorofila 2 molekule bakteriofeofitina kinon slobodno željezo (Fe) Prijenos elektrona i sinteza ATPa tijekom fotosinteze NECIKLIČKI TOK Pet proteinskih kompleksa u tilakoidnoj membrani djeluje u prijenosu elektrona i sintezi ATP i NADPH. ATP sintaza. događa se u reakcijskom središtu. ali ne direktno preko elektrona. Proteinski kompleks. Bakterijsko fotosintetičko reakcijsko središte (FRC) je transmembranski protein s najkompleksnijom strukturom proučavanom kristalografski pomoću X zraka. prenošenjem energije. a H+ se crpe u tilakoidni prostor. Membranski proteini često funkcioniraju kao veliki enzimatski kompleksi. nepobuđeno stanje na jedan od ova tri načina: 1. prenošenjem elektrona visokog potencijala do druge susjedne molekule (akceptora elektrona) i vraćanjem na početno stanje uzimanjem elektrona niskog energetskog potencijala od neke druge molekule (donor elektrona). koje proteinski kompleks. događa se u kompleksu antena 3. jer se njegov pobuđeni elektron odmah prosljeđuje preko akceptora elektrona do lanca prijenosa elektrona. zatim koristi . elektron je pomaknut iz jedne molekulske orbite u drugu više energije. M. Elektroni se zatim prenose do fotosustava I pomoću plastocijanina (PC). Elektroni se zatim prenose pomoću plastokinona (PQ) do citokrom bf kompleksa. djeluje kao ireverzibilna zamka za pobuđeni kvant. Kada je molekula klorofila pobuđena u kompleksu antena. FCR sadrži: 4 proteinske podjedinice L. Pobuđena molekula je nestabilna i nastoji se povratiti u svoje početno. koji su precizno smješteni kao susjedi u istom proteinskom kompleksu. Posebni par molekula klorofila u reakcijskom središtu. na susjednu molekulu klorofila procesom nazvanim rezonantni prijenos energije. U fotosustavu I. energija dobivena apsorpcijom fotona koristi se za cijepanje molekula H2O u tilakoidnom prostoru. koristi za redukciju NADP+ u stromi kloroplasta. gdje se prenose na niže energetsko stanje. Fotone apsorbiraju molekule klorofila udružene s fotosustavima I i II (PS I I PS II). što se događa kad je energija svjetlosti apsorbirana od izolirane molekule klorofila u otopini 2. Struktura je određena difrakcijskom analizom X zraka (rendgenskom srtukturnom analizom) kristala tog transmembranskog proteinskog kompleksa.

elektroni visoke energije iz fotosustava I vraćaju se natrag do citokrom bf kompleksa. katalizirana je u stromi kloroplasta enzimom ribuloza 1.5-bisfosfatom (spojem koji sadrži pet ugljika) i vodom dajući dvije molekule 3-fosfoglicerata (spoj koji sadrži tri ugljika). 6 3-fosfoglicerat gliceraldehid 3-fosfata + 8 Pi + 9 ADP + 6 NADP+ . CIKLIČKI TOK Umjesto da se prenesu na NADP+. Prijenos elektrona kroz citokrom bf kompleks povezan je.5 bisfosfat karboksilazom ⇒ rubisco.5 ribuloza bisfosfat ----------------→ 1/6 C6H12O6 ATP. rubisco CO2 + 1. FOTOSINTEZA Početna reakcija u fiksaciji ugljika Ova reakcija u kojoj je ugljični dioksid pretvoren u organski ugljik. NADPH i O2. Plastocijanin zatim vraća te elektrone u fotosustav I. NADPH U ciklusu fiksacije ugljika potroše se tri molekule ATPa i dvije molekule NADPH za svaku molekulu CO2. Taj enzim često predstavlja 50% svih proteina kloroplasta i smatra se jednim od najobilnijih enzima na Zemlji.energiju pohranjenu u protonskom gradijentu za pretvorbu ADPa u ATP. Produkti necikličkog toka elektrona su ATP. završavajući ciklus prijenosa elektrona u kojem se energija svjetla skupljena u fotosustavu I koristi za crpljenje protona u citokrom bf kompleksu. kao i u fotosustavu II. ovisno o metaboličkim potrebama stanice. kojeg ima u jako velikim količinama. na nižu energetsku razinu. sa stvaranjem protonskog gradijenta kroz tilakoidnu membranu. Prijenos elektrona od fotosustava I može stoga stvarati ili ATP ili NADPH. koja se fiksira i pretvori u ugljikohidrat rubisco CO2 + 3 ATP + 2 NADPH + voda 3-fosfoglicerat U reakcijama fiksacije ugljika tri molekule CO2 ugrađene su enzimom ribuloza bisfosfat karboksilaza da bi se proizvelo 6 molekula 3-fosfoglicerata rubisco 3 CO2 + 9 ATP + 6 NADPH + voda 6 3-fosfoglicerat Čisti prinos ove reakcije je jedna molekula gliceraldehid 3-fosfata (3 atoma ugljika). CO2 iz atmosfere veže se s ribuloza 1.

Kemiosmoza povezuje protonski gradijent sa sintezom ATPa. mora postojati izvor vodika koji će reducirati ugljični dioksid do visoko reduciranog i energetski bogatog šećera. a oslobođenu energiju ATP sintaza koristi za sintezu ATPa. Fotosinteza je proces kojim se energija sunčevog svjetla pretvara u korisni oblik potencijalne kemijske energije. Tijekom fotosinteze. a kisik koji se oslobađa u atmosferu omogućuje disanje. koji povezuje fotosustav I i II.Energija fosfatne veze (ATP) i reducirajuća snaga (NADPH) potrebne su za stvaranje organskih molekula iz CO2 i H2O. nazvane tako jer ne zahtijevaju sunčevu svjetlost. dakle. pohranjuje se u molekulama ATPa. Fotosinteza se odvija u dva odvojena stadija: U reakcijama na svjetlu. Pigmenti i proteinske molekule (dva fotosustava i lanac prijenosa e-). a pri tom iz H2O nastaje O2. Dva su osnovna uvjeta koja se moraju ispuniti da bi došlo do fotosinteze: 1. Svjetlosne reakcije pretvaraju. Svjetlosne reakcije cijepaju H2O i oslobađaju O2 u Zemljinu atmosferu. glukoze. koristi se za fosforilaciju ADPa u ATP. a dio te energije. energija sunčevog svijetla skuplja se i koristi za sintezu glukoze iz CO2 i H2O. a koja predstavlja konačni izvor metaboličke energije za sve biološke sustave. Energija protonskog gradijenta. Definicija: Fotosinteza je u osnovi proces razlaganja vode posredstvom svjetlosne energije (fotolitičko razlaganje vode) i postepeni prijenos elektrona iz vodika na sve više energetske razine. 2. → energija svjetlosti omogućuje razlaganje vode na vodik i kisik. Fotosinteza je proces pomoću kojeg zelene biljke vežu svjetlosnu energiju sunčeva zračenja i pohranjuju je u kemijskim vezama ugljikohidrata i drugih organskih molekula. održavana na taj način. sve do njegovog privremenog vezivanja u sklop koenzima: reduciranog oblika NADPH (reduciranog nikotinamid-adenin-dinukleotid-fosfata). U reakcijama u tami. energija sunčeve svjetlosti koristi se za sintezu ATPa i NADPH. istovremeno i stalno. Tako se oslobađaju potrebne količine vodika za redukciju CO2. ATP i NADPH proizvedeni reakcijama na svjetlu koriste se za sintezu glukoze. svjetlosnu energiju apsorbiraju molekule klorofila u kloroplastima. Prolaskom elektrona između molekula nosača u lancu prijenosa elektrona. Protoni prolaze kroz membranu niz svoj koncentracijski gradijent. Crpljenje protona (a) i sinteza ATPa (b) događaju se na svjetlu. mora postojati izvor energije. koji izvode svjetlosne reakcije nalaze se u tilakoidnoj membrani kloroplasta. Glavnina gliceraldehid 3-fosfata ostaje u stromi kloroplasta u obliku škroba (polimer glukoze i služi kao rezervni ugljikohidrat). tijekom fotosinteze. energiju svjetla u kemijsku energiju ATPa i NADPH. . H+ ioni aktivno se prenose u tilakoidni prostor.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful