KINETIKA REAKSI ENZIM

Gambar 23 Hubungan antara konsentrasi substrat dengan laju reaksi.

Gambar 24 Hubungan V0 dengan Vmaks (V0 = ½ Vmaks).

Gambar 25 Persamaan garis menurut Lineweaver-Burk.
 KINETIKA HAMBATAN ENZIM

1. Inhibisi kompetitif

Gambar 26 Kompetisi antara substrat dan inhibitor pada tempat aktif

suatu enzim.
Gambar 27 Kinetika hambatan kompetitif.
2. Inhibisi nonkompetitif

Gambar 28 Hambatan nonkompetitif. Terlihat I (inhibitor)

menempati posisi di luar tempat aktif.
Gambar 29 Kinetika hambatan nonkompetitif.
 3. Uncompetitive inhibition

Gambar 30 Hambatan uncompetitive.

Setelah enzim mengikat substrat terjadi perubahan konformasi,
sehingga inhibitor (I) dapat melekat pada enzim di luar tempat aktif.
Gambar 31 Kinetika hambatan uncompetitive.
PENENTUAN NILAI KI
 ENZIM YANG BEREGULASI

1. Enzim allosterik

Gambar 35 Enzim allosterik dengan modulator.

a. substrat dapat melekat pada tempat aktif
b. substrat tidak dapat melekat pada tempat
aktif
Gambar 36 Model untuk fungsi enzim allosterik.
Gambar 37 Pengaruh modulator positif dan negatif pada enzim
allosterik. N = tanpa modulator

Gambar 38 Enzim allosterik dengan modulator Jumlah modulator

lebih dari satu buah
Gambar 39 Mekanisme molekuler fenomena kooperativitas
Gambar 40 Kinetika enzim allosterik (Lehninger, 1985).
2. Enzim yang diatur secara kovalen

Gambar 41 Pengaturan aktivitas fosforilase secara kovalen.

 PENGATURAN AKTIVITAS ENZIM
1. Jumlah molekul enzim
2. Jumlah substrat dan produk
3. Efisiensi katalis

Gambar 42 Pengaturan sintesis Gambar 43 Skema sintesis lisin

enzim oleh gen. Konsentrasi E1 dan treonin, serta enzim yang
diatur oleh gen E1 dan E2 oleh gen terlibat. (Sumber: Harper’s
E2. Biochemistry, 1996)
Gambar 44 Represi pada reaksi biosintesis bercabang. (Sumber:
Harper’s Biochemistry, 1996)

Gambar 45 Hubungan Vmaks dengan kadar substrat.

Gambar 46 Aktivitas heksokinase dan glukokinase terhadap glukosa.
 EFISIENSI KATALIS
1. Proenzim

Gambar 47 Pengaktifan proenzim dengan membuka tempat aktif.

2. Pengikatan kovalen

Gambar 48 Pengaktifan enzim glutamin sintetase.

3. Efektor allosterik

Gambar 49 Reaksi metabolisme melalui berbagai

percabangan reaksi.
Gambar 50 Pengaturan aktivitas enzim melalui efektor allosterik.
1 dan 2 adalah inhibisi umpan balik
3 adalah feed back stimulation
4 adalah feedforward stimulation
(Sumber: Harper’s Biochemistry, 1996)
 KEGUNAAN ENZIM DI KLINIK
• Alat diagnostik
• Mengetahui perjalanan suatu penyakit
• Mengetahui respon terhadap terapi
• Alat terapi

Gambar 51 Hubungan antara luas kerusakan otot jantung dengan

kadar CPK dalam darah.
Gambar 52 Kadar CPK dan LDH pada myocardial infarction
(Delvin TM., 2006)
 METODE PENGUKURAN ENZIM DALAM
PLASMA

Tabel 6 Dasar pengukuran aktivitas enzim dalam plasma

Dasar pengukuran Contoh enzim/koenzim

A. Substrat Penentuan aktivitas amilase
dengan menghitung jumlah
tepung yang hilang.
B. Produk Transaminase dengan mengukur
pembentukan oksaloasetat atau
piruvat.
C. Koenzim
1. Reduksi koenzim NADP NADPH
2. Oksidasi koenzim NADH2 NAD+H+
Gambar 53 Kurva serapan NADP dan NADPH.
 PERAN ISOENZIM DALAM DIAGNOSTIK

Gambar 54 Isoenzim laktat dehidrogenase pada berbagai jaringan

(Sumber: Harper’s Biochemistry, 1996).
TERIMAKASIH