Ronny Cruz--------2009-0301 Yholinson Rodriguez---20090115 Elido Cabrera-------2009-0154

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Contenido Enzimas. . Efectos de los cofactores. Efecto de la temperatura. Clasificación. Aspectos generales. Efectos del PH. Nomenclatura. Modo de acción. Enzimas en tecnología de alimentos. Propiedades. Conclusión.

sin consumirse en una reacción. sustancias que. . No hacen factibles las reacciones imposibles. sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. es decir. aumentan notablemente su velocidad. Las enzimas son catalizadores.Las enzimas Son proteínas que catalizan las reacciones químicas en los seres vivos.

Ellas hacen posibles que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión. . temp. O pH.

. Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción. y casi siempre actúan sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.Aspectos generales de las enzimas: Prácticamente todas la reacciones que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas.

Las sustancias sobre las que actúan las enzimas se llaman sustrato. .En una reacción catalizada por una enzima: 1. llamada centro activo. 2. En substrato se une con una región concreta de la enzima.

3. formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción. El centro activo cumple: un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto con el substrato y un sitio catalítico. Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción . 4.

Las enzimas sacarosa en muy especial: rompe el enlace BGLUCOSIDICO de la sacarosa o de compuestos muy similares.Las enzimas. . Sin embargo hay distintos grados de especificidad. a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones especificas.

Así.Propiedades de las enzimas Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y actuar como catalizadores. Temperatura. Como proteínas. cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. . Los factores que influyen de manera mas directa sobre la actividad de una enzima son: PH. poseen una conformación natural mas estable que las demás conformaciones posibles. Cofactores.

Este es llamado PH optimo. de sus cargas eléctricas. en parte. Según el PH del medio. etc) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.COOH. habrá un PH en el cual la conformación será la mas adecuada para la actividad catalítica. estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva. . amino-NH2. Como la conformación de las proteínas depende. negativa o neutra.Efecto del pH sobre la actividad enzimática. Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos.

Desviaciones de pocas decimas por encimas o por debajo del PH optimo pueden afectar drásticamente su actividad.La mayorías de las enzimas son muy sensibles a las cambios de PH. .

los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10°C de incremento. optima. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general.Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática En general. . la velocidad de reacción se duplica. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura.

Por encima de esta temperatura. y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. . el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la perdida de actividad catalítica debido a la desnaturalización térmica.

Mn. un enzimas requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis. . Cofactores : los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe. Zn etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Mg.Efecto de los cofactores sobre la actividad enzimática A veces.

. que convierte el lactato en piruvato.Nomenclatura El nombre de una enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente + acción típica + terminación "asa". Un ejemplo sería la lactato deshidrogenasa.

aún persisten otros consagrados por el uso. Además de los nombres sistemáticos.Cuando la acción típica de la enzima es la hidrólisis del sustrato. la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa. . la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Así. el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo.

Ante la necesidad de establecer una nomenclatura inequívoca para las enzimas. se creó una Comisión Enzimática el nombre de cada enzima consiste en un código alfanumérico. . encabezado por las letras EC (de Enzyme Commission). seguido de cuatro números separados por puntos.

es decir. de transferencia de hidrógeno (H) o de electrones (e-) de un sustrato a otro. Catalizan las reacciones de oxidorreducción. según la reacción: A-B + C ⇆ A + C-B Un ejemplo es la glucoquinasa. según la reacción general: AH2 + B ⇆ A + BH2 Ared + Box ⇆ Aox + Bred Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa. Clase 2: Transferasas. que cataliza la reacción: glucosa + ATP ⇆ ADP + glucosa-6-fosfato .Clasificación Clase 1: Oxidorreductasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro.

Catalizan reacciones de ruptura o unión química de sustratos: A-B ⇆ A + B Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa. Catalizan las reacciones de hidrólisis: A-B + H2O ⇆ AH + B-OH Un ejemplo es la lactasa.Clase 3: Hidrolasas. que cataliza la reacción: lactosa + agua ⇆ glucosa + galactosa Clase 4: Liasas. que cataliza la reacción: ácido acetacético ⇆ CO2 + acetona .

Catalizan la interconversión de isómeros: A⇆B Un ejemplo es la fosfotriosa isomerasa que cataliza la reacción: gliceraldehído-3-fosfato ⇆ dihidroxiacetona-fosfato Clase 6: Ligasas. etc. Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP. que cataliza la reacción: piruvato + CO2 + ATP ⇆ oxaloacetato + ADP + Pi EL .Clase 5: Isomerasas. GTP.): A + B + XTP ⇆ A-B + XDP + Pi Un ejemplo es la piruvato carboxilasa.

el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo.wmv . Recientemente. Tipos de actividad enzimatica . Esta unidad se llama katal (kat).Actividad Enzimática Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 μmol de sustrato en un minuto. Como 1 mol son 106 μmoles y 1 minuto son 60 segundos.YouTube. resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U.

tanto anabólico como catabólico y que persisten después de la destrucción de los tejidos. cuyas células se encuentran en equilibrio por acción de las enzimas que encierran. . cosecha o preparación llegan a convertirse en alimentos.Todo alimento constituye un complejo sistema biológico. En este contexto. los tejidos provenientes de un organismo animal o vegetal. contienen todo el conjunto de enzimas que necesitan para su metabolismo. que después de su muerte por matanza.

. que se encuentran adsorbidas en la pulpa. disueltas en el alimento como es el caso de las lipasas en grasas y aceites.Localización de Algunas Enzimas en los Alimentos • En la fosfatasa de la leche adsorbida por sus glóbulos grasos o bien. • En contramos adsorbidas en las partículas sólidas como es el caso de las enzimas pectolíticas y las fenolasas.

las amilasas están ubicadas en el germen.• En el trigo. la actividad proteolítica del higo se encuentra en el látex que está sólo en la porción conocida como receptáculo del higo y no en el área de las semillas . no encontrándoselas ni en la capa de aleurona ni en el salvado. • Por otra parte.

aditivos o componentes naturales de los alimentos. .Inhibición de Enzimas de los Alimentos Las enzimas pueden inactivarse por el calor.

wmv .Efectos beneficiosos de la acción enzimática. Efectos no deseados o deterioros producidos en alimentos por acción enzimática. Como funcionan las enzimas .YouTube.

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