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Paula acosta Daniela delgado Felipe pasaje 1
Paula acosta
Paula acosta

Daniela delgado Felipe pasaje

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ESTRUCTURA GENERAL

ESTRUCTURA GENERAL Todos Los Aminoácidos Que Forman Parte De Las Proteínas Son L-aminoácidos 3
ESTRUCTURA GENERAL Todos Los Aminoácidos Que Forman Parte De Las Proteínas Son L-aminoácidos 3
ESTRUCTURA GENERAL Todos Los Aminoácidos Que Forman Parte De Las Proteínas Son L-aminoácidos 3

Todos Los Aminoácidos Que Forman Parte De Las Proteínas Son L-aminoácidos

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aa

aa NO POLARES ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA POLARES CON CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS CON N

NO POLARES

aa NO POLARES ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA POLARES CON CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS CON N

ALIFÁTICOS

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

POLARES CON CARGA

CON GRUPOS ÁCIDOS CON N BÁSICO
CON GRUPOS ÁCIDOS
CON N BÁSICO

NO POLARES ALIFÁTICOS

H 2 N

O CH C
O
CH
C

H

OH

GL IC IN A

Gli

H 2 N

O CH C
O
CH
C
CH 2 CH CH 3 CH 3 LE UC IN A
CH 2
CH
CH 3
CH 3
LE UC IN A

OH

Le u

H 2 N

O CH C
O
CH
C

CH 3

OH

AL ANI NA

Al a

O

H 2 N

CH C CH CH 3 CH 2 CH 3
CH
C
CH
CH 3
CH 2
CH 3

OH

IS OL EU CIN A

Ile

O

H 2 N

CH C OH CH CH 3 VA LIN A CH 3 Va l
CH
C
OH
CH
CH 3
VA LIN A
CH 3
Va l

O

HN

C OH
C
OH

PR OL IN A

Pr o

NO POLARES AROMÁTICOS

O H 2 N CH C OH
O
H 2 N
CH
C
OH
CH 2
CH 2

FENILALANINA

Phe

O H 2 N CH C OH
O
H 2 N
CH
C
OH
CH 2 OH
CH 2
OH

TIROSINA

Tyr

O H 2 N CH C OH
O
H 2 N
CH
C
OH
CH 2 HN
CH 2
HN

TRIPTOFANO

Trp

POLARES SIN CARGA

H 2 N

O CH C OH CH 2 OH SERINA
O
CH
C
OH
CH 2
OH
SERINA

Ser

H 2 N

O CH C OH CH 2 CH 2 METIONINA S Met CH 3
O
CH
C
OH
CH
2
CH
2
METIONINA
S
Met
CH
3

H 2 N

O CH C OH CH OH CH 3 TREONINA
O
CH
C
OH
CH
OH
CH 3
TREONINA

H 2 N

O CH C OH CH 2 SH CISTEÍNA
O
CH
C
OH
CH 2
SH
CISTEÍNA

H 2 N

Tre

O CH C OH H 2 N CH 2 CH 2 C O GLUTAMINA NH 2
O
CH
C
OH
H 2 N
CH
2
CH
2
C
O
GLUTAMINA
NH 2
Gln
Cys O CH C OH
Cys
O
CH
C
OH
CH 2 C
CH 2
C

NH 2

O

ASPARRAGINA

Asn

BÁSICOS (O CARGADOS +)

O H 2 N CH C OH CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH
O
H 2 N
CH
C
OH
CH 2
CH 2
CH 2
CH 2
NH
2

LISINA

Lis

H 2 N

O CH C CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH
O
CH
C
CH 2
CH 2
CH 2
NH
C
NH

OH

NH 2

ARGININA

Arg

O H 2 N CH C CH 2 N NH
O
H 2 N
CH
C
CH 2
N
NH

OH

HISTIDINA

Hys

ÁCIDOS (O CARGADOS -)

O H 2 N CH C OH CH 2 C O
O
H 2 N
CH
C
OH
CH 2
C
O

OH

ACIDO GLUTÁMICO

Glu

O H 2 N CH C OH
O
H 2 N
CH
C
OH
CH 2 CH 2 C
CH 2
CH 2
C

O

OH

ÁCIDO ASPÁRTICO

Asp

10
  • Aminoácidos

que

no

pueden

biosintetizar los animales ni el hombre.

Deben ser administrados en la dieta.

  • Son 10:

valina, leucina, isoleucina, triptofano,

fenilalanina, treonina, metionina, lisina, arginina, histidina.

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O C OH HN HO
O
C
OH
HN
HO

4-hidroxiprolina

O

H 2 N CH C OH CH 2 CH 2 CH 2 HC OH
H 2 N
CH
C
OH
CH 2
CH 2
CH 2
HC
OH

NH 2

5-hidroxilisina

O H 2 N CH C OH CH 2
O
H 2 N
CH
C
OH
CH 2

SeH

selenocisteina

O

H 2 N CH C OH CH 2 CH 2 CH 2 CH HN CH 3
H 2 N
CH
C
OH
CH 2
CH 2
CH 2
CH
HN
CH 3
6-N-metil-lisina
O H 2 N CH C OH CH 2 HC COOH C O
O
H 2 N
CH
C
OH
CH 2
HC
COOH
C
O

OH

gamma-carboxiglutamato

O

H 2 N CH C CH 2 CH 2 CH 2 NH 3 ornitina
H 2 N
CH
C
CH 2
CH 2
CH 2
NH 3
ornitina

OH

O

H 2 N

CH C OH CH 2 CH 2 CH 2 NH CO NH 2 citrulina
CH
C
OH
CH 2
CH 2
CH 2
NH
CO
NH 2
citrulina

4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno. N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo) Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre. Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa. Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea.

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PROPIEDADES ÁCIDO-BASE

-COOH

pK 1

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE -COOH pK ÁCIDO -COO + H pK 2 -NH 2 + H + -NH

ÁCIDO

-COO -

+

H +

pK 2 -NH 2 + H + -NH 3 + BASE pK 1 pK 2
pK 2
-NH 2 +
H +
-NH 3
+
BASE
pK 1
pK 2

ZWITTERIÓN

Punto isoeléctrico

  • A pH ácido: prevalece la especie con carga +

  • A pH básico: prevalece la especie con carga

  • Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. (zwitterión) neutro

pI = pK 1 + pK 2

pI = pK + pK 2

2

para un aa

  • Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero.

ELECTROFORESIS

ELECTROFORESIS 17

Propiedades químicas

  • Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

Propiedades químicas  Formación de enlaces PEPTÍDICOS: 18

PUENTES DE SULFURO

  • Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)

PUENTES DE SULFURO  Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO) CISTINA 19

CISTINA

OTRAS PROPIEDADES

QUÍMICAS

  • Reacción con ácido nítrico: identificación de aa aromáticos.

  • Reacción con ninhidrina: compuestos coloreados

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DEFINICION

  • Biopolímeros de aminoácidos

de

mas de 6000 Dalton, indispensables

para

los procesos vitales de los

seres vivos. Están formadas por C,

H, O, N y S

Por su naturaleza química PROTEINAS CLASIFICACIÓN DE LAS Por la forma que adopta Por su función
Por su naturaleza química
Por su naturaleza química
PROTEINAS CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
CLASIFICACIÓN DE LAS
Por su naturaleza química PROTEINAS CLASIFICACIÓN DE LAS Por la forma que adopta Por su función
Por la forma que adopta
Por la forma que adopta
Por su naturaleza química PROTEINAS CLASIFICACIÓN DE LAS Por la forma que adopta Por su función
Por su función Biológica
Por su función Biológica
SIMPLES CONJUGADAS
SIMPLES
CONJUGADAS
FIBROSA GLOBULAR
FIBROSA
GLOBULAR
Por su naturaleza química PROTEINAS CLASIFICACIÓN DE LAS Por la forma que adopta Por su función
ENZIMAS PROTEÍNAS DE TRANSPORTE CONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
Por su naturaleza química PROTEINAS CLASIFICACIÓN DE LAS Por la forma que adopta Por su función

PROPIEDADES DE LAS

PROTEINAS

  • PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.

  • SOLUBILIDAD:

    • Forman dispersiones en agua

    • Efecto del pH: hace variar la carga.

    • Efecto de las sales:

      • Baja [ ]: aumenta la solubilidad

      • Alta [ ]: disminuye la solubilidad

  • Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

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ORGANIAZACION DE LAS

PROTEINAS

  • Las proteínas tienen 4 niveles de

organización:

ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA • Hace referencia a: • La identidad de aminoácidos. • La secuencia de aminoácidos.

Hace referencia a:

La identidad de aminoácidos. La secuencia de aminoácidos. La cantidad de aminoácidos. La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica. Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

ESTRUCTURA

SECUNDARIA

  • Interacciones entre aa que se

encuentran próximos en la cadena.

  • La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.

  • Los aa interaccionan por puentes H.

  • Tipos de estructuras secundarias:

HÉLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.

HELICE

ALFA

HELICE ALFA  Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.  Se
  • Los grupos R de los

aa se orientan hacia

el exterior.

  • Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.

  • Hay 3.6 aa por

vuelta.

  • Ej: queratina.

HOJA PLEGADA

BETA

  • Los grupos R se

orientan hacia arriba

y abajo alternativamente.

  • Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.

  • Ej: Fibroína (seda)

HOJA PLEGADA BETA  Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.  Se

ESTRUCTURA

TERCIARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA  Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por
  • Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en

sitios alejados de la

cadena.

  • Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.

  • Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.

  • Ej: mioglobina

ESTRUCTURA

TERCIARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA 32
ESTRUCTURA TERCIARIA 32

ESTRUCTURA

CUATERNARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA  Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.  Intervienen las
  • Surge de la asociación de

varias cadenas con estructuras

terciarias.

  • Intervienen las mismas interacciones que

en la estructura

terciaria.

Desnaturalización de proteínas

“Proceso generalmente irreversible

mediante el cuál

la proteína pierde su

estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de

importancia biológica” Agentes:

Físicos

Calor orgánicos Grandes presiones

Químicos

solventes

Radiaciones

sales

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  • Es una proteína

conjugada

(hemoproteína) formada por:

  • Fracción proteica: globina

  • Fracción no proteica (grupo prostético)

    • Porción orgánica: grupo HEM

    • Porción inorgánica: átomo de Fe +2 .

  • Función: transporte de O 2 en el músculo

 Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por:  Fracción proteica : globina  Fracción no
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  • Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.

  • Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)

    • 2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)

    • 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

  • Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.

  • Formas:

    • Oxihemoglobina

    • Carboxihemoglobina

    • Metahemoglobina: Fe +3

  • 40

    PROTEINAS DEL PLASMA

    • ALBUMINA: transporta ácidos grasos.

    • FIBRINÓGENO: proteína que interviene en la coagulación.

    • GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g

    • IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

    L : cadenas livianas H : cadenas pesadas Existen 5 tipos: a, b, g, m, e

    L: cadenas livianas H: cadenas pesadas

    Existen 5 tipos: a, b, g, m, e

    L : cadenas livianas H : cadenas pesadas Existen 5 tipos: a, b, g, m, e
    Fc: con actividad biológica, define la clase de cadena pesada. Fab: unión al Ag. Dominios ctes:
    Fc: con actividad biológica,
    define la clase de cadena
    pesada.
    Fab: unión al Ag.
    Dominios ctes: (oscuros)
    C H
    C L
    Fc: con actividad biológica, define la clase de cadena pesada. Fab: unión al Ag. Dominios ctes:

    Dominios variables: (claros) Responsables de la unión al Ag.

    • V H : definen los 5 tipos de cadenas H.

    • V L

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