LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES MOLECULARES

M s C . N at h a l y L ó p e z B u s t a m a n t e

CATABOLISMO

ANABOLISMO

Función de las Proteínas .

LAS ENZIMAS .

químicamente son proteínas. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación. Que es un catalizador? Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química.ENZIMAS Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces. . hasta hacerla instantánea o casi instantánea.

ENZIMAS SON PROTEINAS:  EFICIENTES  ESPECIFICAS  REGULABLES .

por lo que pueden intervenir muchas veces catalizando la misma reacción.PROTEINAS EFICIENTES  como catalizadores biológicos al igual que los químicos aceleran reacciones y no se alteran durante la misma.  una enzima es capaz de catalizar la conversión de alrededor de mil moléculas de sustrato en producto. por segundo. .

• Actúan en disolución acuosa.1020). • Catalizadores biológicos. • Aceleran reacciones específicas químicas(103 . a pH y temperatura óptimos. Proteínas de forma globular.• Catalizadores biológicos. . Proteínas de forma globular. • Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad).

especificidad . esta es la base de la especificidad.  algunas enzimas presentan absoluta.PROTEINAS ESPECIFICAS  el interior de la célula es denso y aunque los sustratos y las enzimas están en número pequeño. se pueden encontrar y dar lugar al complejo enzima sustrato porque están en continuo movimiento. otras relativa.

está CONTROLADO por enzimas cuya estructura es sensible a las variaciones de concentración de sustratos.PROTEINAS REGULABLES  EN EL METABOLISMO EL PRODUCTO DE LA ACCIÓN DE UNA ENZIMA ES EL SUSTRATO DE LA SIGUIENTE Y AUNQUE LAS REACCIONES TIENDEN AL EQUILIBRIO.  El conjunto de reacciones que forman una vía metabólica. . productos. NO LLEGAN NUNCA A ÉL PORQUE LOS SUSTRATOS Y PRODUCTOS ESTÁN EN CONTINUA TRANSFORMACIÓN. LAS ENZIMAS SON POR LO TANTO REGULABLES. compuestos intermedios o de productos finales de las cadenas metabólicas.

.

El sustrato (S) es la molécula sobre la que la enzima ejerce su acción catalítica. . Especificidad de acción. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: Especificidad de sustrato. Cada reacción está catalizada por una enzima específico.CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad.

"el sustrato se adapta al centro activo de una enzima como una llave a una cerradura". .

.

Ligasas . Oxidorreductasas 2. Liasas 5. Transferasas 3.Clasificación de Enzimas: 1. Isomerasas 6. Hidrolasas 4.

La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX) . Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas 1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de oxígeno) Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de oxígeno).Enzimas: No.

Oxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducción). Si una molécula se reduce.1. tiene que haber otra que se oxide .

Enzimas: No. Clase Tipo de reacción que catalizan De óxido reducción (transferencia de e-) Ejemplo Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas 1 Oxidorreductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas Transaminasas .

Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) •grupos aldehídos •gupos acilos •grupos glucosilos •grupos fosfatos (kinasas) Succinato Deshidrogenasa Citocromo c oxidasa.2. .

Enzimas: No. Clase Tipo de reacción que catalizan De óxido reducción (transferencia de e-) Ejemplo Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas Kinasas Transaminasas 1 Oxidorreductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos 3 Hidrolasas Hidrólisis. con transferencia Pirofosfatasa de grupos funcionales del Tripsina agua Aldolasa .

3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) Transforman polímeros en monómeros. Actúan sobre: •enlace éster •enlace glucosídico •enlace peptídico •enlace C-N .

Clase Tipo de reacción que catalizan De óxido reducción (transferencia de e-) Ejemplo Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas Kinasas Transaminasas Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa 1 Oxidorreductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos Hidrólisis. o Descarboxilasa Adición de un substrato a un doble enlace de un 2do. generando (Sintasas) un doble enlace.Enzimas: No. substrato pirúvica . con transferencia de grupos funcionales del agua 3 Hidrolasas 4 Liasas Lisis de un substrato.

4. Liasas (Adición a los dobles enlaces) •Entre C y C •Entre C y O •Entre C y N .

generando un doble enlace. Clase Tipo de reacción que catalizan De óxido reducción (transferencia de e-) Ejemplo Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas Kinasas Transaminasas Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa (Sintasas) Descarboxilasa pirúvica 1 Oxidorreductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos Hidrólisis. con transferencia de grupos funcionales del agua Lisis de un substrato.Enzimas: No. o Adición de un substrato a un doble enlace de un 2o. substrato (Sintasa) 3 Hidrolasas 4 Liasas 5 Isomerasas Transferencia de grupos en el interior de las moléculas para dar formas isómeras Mutasas Epimerasas Racemasas .

5. Isomerasas (Reacciones de isomerización) .

acopladas a la ruptura del ATP . o Adición de un substrato a un doble enlace de un 2do. C-S. generando un doble enlace. C-O y C-N mediante reacciones Sintetasas de condensación. substrato Transferencia de grupos en el interior de las moléculas para dar formas isómeras 4 Liasas 5 Isomerasas 6 Ligasas Formación de enlaces C-C. con transferencia de grupos funcionales del agua Lisis de un substrato.Enzimas: No 1 Clase Oxidorreductasas Tipo de reacción que catalizan De óxido reducción (transferencia de e-) Ejemplo Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas Kinasas Transaminasas Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa (Sintasas) Descarboxilasa pirúvica Mutasas Epimerasas Racemasas 2 3 Transferasas Hidrolasas Transferencia de grupos Hidrólisis.

con aporte de ATP) •Entre C y O •Entre C y S •Entre C y N •Entre C y C .6. Ligasas (Formación de enlaces.

NADP -dependent aldehyde reductase. high-Km aldehyde reductase. ERGO. + + NADP -aldehyde reductase. KEGG. alcohol + dehydrogenase (NADP ) Systematic name: alcohol:NADP oxidoreductase Comments: A zinc protein.1. ALR 1. others act also on secondary alcohols.1.33 [mevaldate reductase (NADPH)] and EC 1. CAS databases: registry number: 9028-12-0 + .19 (L-glucuronate reductase). low-Km aldehyde reductase. EXPASY.1.1.EC Accepted name: Reaction: Other name(s): 1. EC 1. nonspecific succinic semialdehyde reductase.1. IUBMB. NADPH-aldehyde reductase. A-specific with respect to NADPH.2 alcohol dehydrogenase (NADP ) an alcohol + NADP = an aldehyde + NADPH + H + + + aldehyde reductase (NADPH2). NADP-alcohol dehydrogenase. NADPH-dependent aldehyde reductase. Some members of this group oxidize only primary alcohols. Links to other BRENDA.1. PDB.55 [lactaldehyde reductase (NADPH)]. May be identical with EC 1.1.1.

Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera: La enzima se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la reacción. .En una reacción catalizada por enzima (E). El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. los reactivos se denomina sustratos (S) .

La estructura tridimensional de este centro activo. . donde tiene lugar la catálisis. donde solo puede entrar un determinado sustrato es lo que determina la especificidad de las enzimas.Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima. denominado centro activo.

Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Se puede señalar. En función denominan: de su naturaleza se Cofactor. . Cuando es una molécula orgánica.Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas. Coenzima. que muchas vitaminas funcionan como coenzimas.

COFACTORES (MOLÉCULAS INORGÁNICAS) PAPEL EN LA REACCIÓN CATALIZADA Hierro: Fe2+ o Fe3+ Oxidación / reducción Cobre: Cu+ o Cu2+ Oxidación / reducción Zinc: Zn2+ Ayuda a unir el NAD .

Coenzima en la transferencia de grupos metilo.Coenzimas (moléculas orgánicas) VITAMINAS C (acido ascsrbico) B1 (tiamina) B3 (acido pantotinico) B5 (niacina) B6 ( piridoxina) B12 (cobalamina) FUNCIONES Coenzima de algunas peptidasas. . Interviene en la síntesis de colágeno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos Constituyente de la CoA (coenzima A) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.

Las altas temperaturas. por lo general desnaturalizan las enzimas: destruyen las uniones de sus estructuras terciarias o cuaternarias. en forma irreversible. . Las bajas temperaturas las inactivan.

8 .5 Tripsina Catalasa 7.7 7.8 Ribonucleasa 7.Enzima Pepsina pH óptimo 1.6 Arginasa Fumarasa 9.7 7.

Bacterias y algas Bacterias Árticas 100 0 Bacterias en muestra de hielo antigua .Enzima Temperatura Óptima (oC) Mamíferos 37 aprox. aprox.

.

Enzima: 1800´s fermento fermentación del azúcar por levaduras Vitalistas Mecanicistas 1926. James B. Summer 1930´s Ureasa Pepsina Tripsina Quimotripsina Carboxipeptidasa Enzima Amarillo viejo (flavoproteína NADPH) .

Estructura globular  Hervir con HCl  Tripsina  Temperatura elevada  pH extremo Funcionalidad Inactiva .

Apoenzima Holoenzima .

Mg2+ Ni2+ Mo2+ . Fe+. peroxidasa Fe2+. Citocromo oxidasa DNA polimerasa Anhídrasa carbónica Alcohol deshidrogensa Hexoquinasa Glucosa 6-fosfatasa Arginasa Piruvato quinasa Ureasa Nitrato reductasa Cu2+ Zn2+ Mg2+ Mn2+ K+.Enzimas que requieren elementos inorgánicos Citocromo oxidasa Catalasa.

Coenzimas: Actúan como transportadores eventuales de átomos específicos o de grupos funcionales Coenzimas Pirofosfato de tiamina. Dinucleótido de flavina y adenina. 5’-Desoxicobalamina (Coenzima B12) Grupos acilo Grupos amino Átomos de H y grupos alquilo CO2 Otros grupos monocarbonados Biocitina. Dinucleótido de nicotinamida y de adenina Entidad transferida Aldehídos Átomos de hidrógeno Ion hidruro (H-) Coenzima A. Tetrahidrofolato. Fosfato de Piridoxal. .

Coenzimas Adenosine Triphosphate (ATP) Coenzyme A (CoA) Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD+) Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate (NADP+) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD) .

¿Cómo detectar una enzima? 1. Actuación global de la reacción catalizada. El pH óptimo. La dependencia de la actividad enzimática con la [S] o sea KM del S. 4. 5. 2. 6. 3. Si la enzima requiere cofactores (iónes metálicos o coenzimas). . Un intervalo de temperatura en la que la enzima es estable y muestra actividad elevada. Utilizar un procedimiento analítico para la determinación de S que desaparece o los productos de la reacción que aparecen.

de Unidades de enzima / mg de proteína. 1 g $ 768.0 Unidad de Actividad Enzimática Es la cantidad que transforma 1. . en las condiciones de medida óptima.1. Catalasa de Aspergillius niger 4000-8000 U/mg de proteína 100 mg $ 209. Catalasa de hígado de bisonte 2000-5000 U/mg de prot.50 USD.80 USD. Es una medida de la pureza de la enzima.0 mM (10-6 M) de sustrato/minuto a 25oC. La Actividad Específica Es el No.

Anhidrasa carbónica β-Amilasa β-Galactosidasa Fosfoglucomutasa Moles de S. (o por un sólo sitio catalítico. Enzima.El Número de Recambio de una Enzima Es el No. a 20-38 oC. de moléculas de sustrato transformadas / unidad de tiempo. transf./ min. 36 000 000 1 000 000 12 000 1 240 . por una molécula de enzima. cuando la E. es el limitante).

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful