Enzimas

Enzimas

Las enzimas son, proteínas globulares capaces de catalizar las reacciones metabólicas.

Son solubles en agua y se difunden bien en los líquidos orgánicos. Pueden actuar a nivel intracelular, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan.

Leyes comunes a todos los catalizadores:
 

Durante la reacción no se alteran. No desplazan la constante de equilibrio

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biológicos, presentan una gran especificidad, actúan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reacción de un millón a un trillón de veces.

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
1. Holoproteínas 2. Holoenzimas Cofactor

Apoenzima

Esquema de una Reacción catalizada por una enzimas

Modelo Llave Cerradura

Modo de Acción de las Enzimas

Caracteristicas de las Enzimas
No se Cosumen, Ni se alteran durante la Reacción Altamente Especificas Para las reacciones que Catalizan

E+S

E-S

E+ P

Especificidad relacionada con la estructura tridimensional de la molécula enzimatica Disminuyela Energia de Activación de una reacción e incrementa la velocidad de Reacción

Clasificación de las Enzimas
OXIDORREDUCTASAS

A re d + B o x

A o x + B re d

Clasificación de las Enzimas
TRANSFERASAS

A-B + C

A + C-B

Clasificación de las Enzimas
HIDROLASAS
A–B + H2O AH+B-OH

lactosa + agua

Glucosa + galactosa

Clasificación de las Enzimas
LIASAS

Clasificación de las Enzimas
ISOMERASAS

LIGASAS

Catalizan la union de dos sustratos con hidrólisis simultanea de un nucleotido triosfato.

Regulación de la Actividad Enzimatica
• Cambios en el pH • Cambios en la temperatura • Concentracion del sustrato y de los productos finales • Presencia de inhibidores • Modulación Alostérica • Modificación covalente • Isoenzimas

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Inhibidor Competitivo

Inhibidor No Competitivo

MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Activador alostérico: favorece la unión del sustrato

Inhibidor alostérico: impide la unión del sustrato

EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Elementos de Reacción

El enzima no fosforilado es inactivo

El enzima fosforilado es activo

MODELO CINÉTICO DE MICHAELISMENTEN

Maud Menten

Leonor Michaelis

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática

CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA
Representación de Lineweaver-Burk

GRACIAS

Enzimas Digestivas
Existen más de 20 enzimas diferentes que permiten la digestión de los alimentos y la asimilación de los nutrientes a lo largo de nuestro sistema digestivo. La mayor parte se forman en el interior de células presentes en la boca, el estómago, el páncreas y el intestino delgado, es decir, a lo largo del tubo digestivo y en glándulas anejas. Los tres grupos principales de enzimas son los siguientes:

Proteolíticas Lipasas Amilasas

Descomponen las proteínas en sus fracciones más simples, los aminoácidos. Estas enzimas proteolíticas pueden ser de dos grandes clases, las endopeptidasas y las exopeptidasas, y ambas rompen los enlaces peptídicos de proteínas y polipéptidos.

Son las enzimas que disgregan las grasas o lípidos en sus componentes más simples para que estos puedan ser utilizados.

Son necesarias para la digestión y el aprovechamiento de los hidratos de carbono.

Polisacaridasas

Glucosidasas

Vitaminas: Coenzimas
Algunas vitaminas son necesarias para la activación de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabolicas.