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PROTEINAS

Generalidades
•Son sustancias orgánicas muy complejas, presentes en todo tipo de materia viva: vegetales, animales y m.o. •Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

•El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero― "lo más importante―, fue sugerida por Berzelius y empleada por primera vez por el químico holandés Mulder en 1838.
•Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos después del agua. •Están formadas, al menos, por cuatro bioelementos: C, H, O y N. Este último , el Nitrógeno, se considera el elemento característico de las proteínas; algunas de ellas también contienen S y P, ya que imparte a las proteínas muchas de sus propiedades específicas.

formados por no más de 10 Aa y polipéptidos. las proteínas representan el componente estructural más importante y es el principal constituyente de los músculos.Las proteínas … •En los animales. el cabello. •Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica se habla propiamente de proteínas. •Las enzimas y muchas hormonas son proteínas. pueden ser oligopéptidos. las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables. •Se las halla en gran concentración en los cotiledones de las semillas . •Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. la piel. constituidos por más de 10 Aa. el tejido conectivo. . Según su tamaño molecular. •Químicamente. denominadas Aminoácidos (Aa). por tanto las proteínas son esenciales para la vida en cualesquiera de sus niveles de organización.

Todos los Aa que se hallan comúnmente en las proteínas. ácido fosfórico. ácidos nucleicos y otros.Enlace peptídico A pesar de su complejidad e inmensa diversidad. salvo dos. los Aa. todas las proteínas conocidas se componen básicamente de 20 unidades estructurales. lípidos. en los cuales el grupo carboxilo y el amino se encuentran unido al carbono α. Las proteínas conjugadas contienen otros grupos adicionales como azúcares. . poseen la fórmula general: Son ácidos α aminocarboxílicos.

Enlace peptídico … En las proteínas.. indican distintos residuos de Aa. formándose así una amida del segundo ácido: R1 y R2. los Aa están unidos mediante enlaces peptídico: — CO — NH — Es decir que el grupo carboxilo de un Aa forma un enlace con el grupo amino de un segundo Aa con eliminación de agua. . etc.

•Los dos extremos de un péptido no son equivalentes. •Por convenio. existe el extremo N terminal y el C terminal. si se trata de tres Aa unidos por enlaces peptídicos. el extremo amino se considera como el comienzo de la cadena peptídica. . tripéptido.Enlace peptídico … •El conjunto de dos Aa unidos por un enlace peptídico recibe el nombre de dipéptido. •Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando hay un númerio moderado de Aa y de polipéptidos cuando hay un número elevado de Aa. y así sucesivamente.

que distingue a los diferentes aminoácidos.Aminoácidos •Cuando se las hidroliza con ácidos minerales fuertes. •A este carbono alfa se unen además un átomo de hidrógeno y una cadena R. Los Aa presentes en las proteínas son los isómeros L A pH fisiológico. . las proteínas pueden descomponerse completamente en sus Aa constitutivos. los grupos amino y carboxilo se encuentran ionizados en forma de – NH3+ y – COOrespectivamente. •El C alfa es asimétrico (tiene unidos cuatros grupos no equivalentes) por lo que existen dos isómeros ópticos el D y el L. o por medio de ciertas enzimas. •Los aminoácidos (Aa) que forman parte de las proteínas son L-alfaAminoácidos: •Moléculas orgánicas con un grupo carboxilo y un grupo amino. •Cuando estos dos grupos funcionales se unen al mismo carbono (C-2 o C alfa) se denominan alfaaminoácidos.

Clasificación de los aminoácidos •Prácticamente todas las proteínas están construidas con sólo 20 L alfaaminoácidos distintos que. según sus grupos R o radicales se clasifican en cinco clases principales: •Aminoácidos con grupos R alifáticos apolares (hidrófobos) •Aminoácidos con grupos R polares pero sin carga •Aminoácidos con grupos R aromáticos •Aminoácidos con grupos R polares y con carga negativa (En disolución acuosa grupos ácidos presentes en los radicales se disocian dando aniones y cediendo protones) •Aminoácidos con grupos R polares y con carga positiva (En disolución acuosa grupos básicos presentes en los radicales captan protones) A continuación se indican el nombre de los 20 Aa. . sus símbolos abreviados y la molécula de un representante de cada grupo.

I (Pro). L (Ile). P .Aa alifáticos apolares Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina (Gli) G (Ala) A (Val) V (Leu).

N Glutamina (Gln). Q . S Treonina (Thr).Aa polares sin carga Serina (Ser). C Metionina (Met). T Cisteína (Cys). M Asparagina (Asn).

D Glutamato (Glu). E . W Aa con carga (-) Aspartato (Asp).Aa aromáticos Fenilalanina Tirosina Triptófano (Phe). F (Tyr). Y (Trp).

R Histidina (His). H .Aa con carga (+) Lisina (Lys). K Arginina (Arg).

en solución acuosa de un Aa contiene las tres especies iónicas siguiente en equilibrio. y en cada uno de ellos los átomos de C al cual están unidos el grupo amino y el carboxilo es el centro de asimetría. pero solo en raras ocasiones se los encuentra en los materiales biológicos.Aminoácidos … •La glutamina y la asparagina. •Todos los Aa que forman las proteínas naturales tienen la configuración L. •Debido a la presencia de un grupo amino (aceptor de protones) y de un grupo carboxilo (dador de protones). todos los Aa son ópticamente activos. . son las amidas de los ácidos glutámico y aspártico respectivamente. •Con excepción de la glicina. Las formas D pueden sintetizarse.

Aminoácidos … Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva). y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). A un determinado valor de pH. Sin embargo. y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio. . existe un pH especifico para cada aminoácido. el ión dipolar no migra cuando se le somete a la acción de un campo electrostático. En éste estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de zwitterión. el Aa se encontrará casi enteramente como ion dipolar. Dado que su carga neta es cero.

del ácido monoamino monocarboxílico puede calcularse mediante la siguiente expresión: pHi  1 2( pK 1  pK 2) Donde pK1 y pK2 son los logaritmos negativos de las respectivas constantes de disociación K1 y K2 . puede calcularse a partir de las constantes de disociación de los grupos amino y carboxilo. conocido como punto isoeléctrico.Aminoácidos … Este valor de pH. Si K1 es la constante de disociación del grupo carboxilo (reacción 1) y K2 la del grupo amino (reacción 2). el punto isoeléctrico pHi.

0. y sus puntos isoeléctricos se encuentran entre 5.74 para la lisina 10. Mientras que sucede lo contrario con los Aa que contienen más de un grupo básico.76 para la arginina. 3.59 para la histidina 9. . el pK1 y pK2 no difieren mucho de los valores dados para la glicina.22 para el glutámico.Aminoácidos … Para ala mayor parte de los ácidos monoamino monocarboxílicos. Los Aa dicarboxílicos tienen su pI en zonas más ácidas: 2.77 para el ác.5 y 6. Aspártico. 7.

fibrosas. Proteínas globulares: contienen moléculas de la forma más o menos esféricas. Se clasifican a su vez: 1. Escleroproteínas • • • • Son esencialmente insolubles.Clasificación de la proteínas (A) Proteínas simples u holoproteinas: son aquellas que sólo producen Aa por hidrólisis. Las queratinas son el elemento estructural de los cabellos las uñas. 2. con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de la mayor parte de las enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Se subdividen en 5 clases según su solubilidad: . el cartílago y el tejido conectivo. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso.

la araquina y la conaaraquina del maní. las lactoglobulinas de la leche. • Precipitan en soluciones de sulfato de amonio a una concentración cercana a la saturación.2. (b) Globulinas • Generalmente insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas. la glicinina de la semilla de soya. las globulinas del plasma sanguíneo. • Ejemplos: La ovoalbúmina de la clara de huevo. la lactoalbúmina de la leche. las albúminas del suero sanguíneo. • Ejemplos: miosina del tejido muscular. Proteínas globulares (a) Albúminas • Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. .

pero solubles en medios ácidos o alcalinos. (d) Prolaminas •Solubles en etanol 50 – 80% •Ejemplos: la gliadina del trigo.(c) Glutelinas •Insolubles en los medio antes mencionados. la oricenina del arroz. •Son solubles en agua y en medio ácido. la zeína del maíz. (e) Histonas •Proteínas de peso molecular relativamente bajo que contiene una gran cantidad de Aa básicos. . •Ejemplo: las histonas de los espermatozoides de pescado. •Ejemplos: la glutelina del trigo.

Según la naturaleza de este grupo prostético se tiene: 1. Fosfoproteínas • • • Contienen ác. Su grupo prostético está formado por un glúcido. 2. las cadenas de los carbohidratos pueden contener cientos de residuos glusídicos. .(B) Proteínas conjugadas: poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Difieren según la longitud de la cadena del carbohidrato unida a la porción polipeptídica. Los carbohidratos de las glucoproteínas son oligosacáridos cortos. mientras que en los proteoglucanos. Glucoproteínas y proteoglucanos • • • • Contienen carbohidratos. fosfórico unido a la cadena por medio de uniones éster con los grupos hidroxilo de la serina y de la treonina. Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico Ejemplos: las caseínas de la leche y las vitelinas de la yema de huevo.

•También se incluyen en este grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo. por sus funciones •Se hallan en abundancia en los tejidos conectivos. •Su grupo prostético es un lípido.•Estos dos grupos son importantes. 3. . •Las glucoproteínas. estructurales en los animales. Lipoproteínas •Proteínas conjugadas con lípidos. se encuentran en las membranas celulares. donde sirven como transportadores de grasas y colesterol. donde desempeñan una función antigénica. •Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguíneo. algunas hormonas y el líquido sinovial presente en las articulaciones.

•Las nucleoproteínas constituyen la cromatina y los cromosomas. Cromoproteínas •Tienen como grupo prostético una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados. . hemocianina. •El grupo prostético es una metaloporfirina. 5. tal como la clorofila o el hem (en la hemoglobina) •Hemoglobina. lo que les confiere color.4. Nucleoproteínas •Su grupo prostético está formado por ácidos nucleicos. citocromos … pertenecen a este grupo. porfirina.

Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. también tienen carácter básico. Estos grupos están unidos a un carbono denominado carbono α. al poseer un grupo amino. por tanto.Propiedades de las proteínas Recordemos que son moléculas que cuentan con un grupo ácido (carboxilo) –COOH y un grupo amina –HN2. . son capaces de aceptar protones (H+) y. Carácter anfótero. por otra parte. Este carbono se une también a un átomo de hidrógeno (H) y a una cadena lateral variable (R) que identifica y da propiedades características a cada uno de los aminoácidos. Éste es el caso de los aminoácidos: al tener un grupo carboxilo pueden desprender protones (H+) por lo que tienen carácter ácido.

1. la viscosidad. comportándose además como iones dipolares. •Como en las proteínas. la solvatación y la rotación óptica adquieren valores mínimos cuando la proteína se encuentra en su pHi. por lo general. las propiedades anfotéricas dependen. tales como CMC. . de los grupos ionizables presentes en las cadenas laterales. los grupos α-amino y α-carboxilo de los Aa se hallan ocupados en las uniones peptídicas. Anfoterismo •Son de naturaleza coloidal. Ejemplo: A valores de pH por debajo del PI la carga neta de la proteína es + y la molécula se ve adsorbida con mayor fuerza en intercambiadores catiónicos. Ejemplo: Los grupos ε-amino de la lisina El grupo guanidino de la arginina El grupo sulfidrilo de la cisteína •La solubilidad. •La adsorción de proteínas mediante intercambio iónico depende del pH. es decir poseen carácter anfótero al igual que los Aa.

. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que. 2. al ionizarse. Solubilidad Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular.Anfoterismo … •Esta propiedad permite la separación y la purificación de las proteínas mediante cromatografía de intercambio iónico. cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad permitió a Tiselius desarrollar la técnica de la electroforesis. establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así. •La movilidad de las moléculas de proteínas en un campo electrostático también dependen del valor de pH.

fenilalanina y triptofano. obteniéndose nitrocompuestos de color amarillo. •En esta prueba se produce la nitración del anillo bencénico presente en los aminoácidos tirosina. •El agregado de álcali o amoniaco concentrado torno el precipitado de color naranja. . Esta reacción se debe a la presencia de grupos aromáticos. •En muchos casos las reacciones se deben a la presencia de grupos particulares en la proteína y algunas de ellas tienen importancia en las determinaciones cuantitativas: Reacción xantoproteica •La adición de ácido nítrico concentrado a soluciones que contienen proteína generalmente causa la formación de un precipitado blanco que cambia a amarillo al calentarlo. Reacciones coloreadas •Existen varios reactivos que dan reacciones coloreadas con las proteínas.3. que se vuelven anaranjados en medio fuertemente alcalino.

•Un color violeta resulta cuando los iones cúpricos en medio alcalino se complejan con los electrones no saturados de los átomos de nitrógeno y oxígeno de los enlaces de todas las proteínas. . La cantidad de color producido es proporcional a la concentración de proteínas y es medida espectrofotométricamente a 550 nm. •La intensidad del color es proporcional a la concentración de proteínas. Esta prueba sirve para la identificación de tripéptidos en adelante.Reacción de Biuret •Las proteínas por sus uniones peptídicas reaccionan con los iones cúpricos del reactivo (sulfato de cobre) en medio alcalino formando un complejo de color violeta. •Se necesitan 2 ó más uniones peptídicas para que se forme el complejo coloreado.

. bases fuerte y ciertas enzimas. peptonas o Aa libres. •Se desarrolla un color rojizo 4. Reacción de Folin •Se produce cuando se calienta una solución proteica en presencia de β-naftoquinonasulfonato.La ninhidrina •Produce un color azul cuando se calienta en presencia de proteínas. Hidrólisis Las uniones peptídicas de las proteínas son hidrolizadas en resencia de ácidos fuertes.