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FUNCIONES DE LAS PROTENAS

1.-FUNCION

ENZIMTICA

Las enzimas son biocatalizadores , quienes permiten la produccin de las reacciones metablicas Son especificas para cada reaccin

2.- FUNCIN HORMONAL


Las hormonas son sustancias producidas por una clula y que una vez secretadas ejercen su accin sobre otras clulas dotadas de un receptor adecuado. Slo algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por ejemplo : Insulina glucagn hormona del crecimiento calcitonina

3.-RECONOCIMIENTO DE SEALES QUMICAS


La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del reconocimiento de seales qumicas llamados receptores los que son de muy diverso tipo . Existen receptores , por ejemplo Hormonales de neurotransmisores de anticuerpos de virus de bacterias

4.- FUNCIN DE TRANSPORTE


Los transportadores biolgicos son siempre protenas. Por ejemplo: Transportadores de membrana Transportadores sanguneos Transportadores intracelulares

5.- FUNCIN ESTRUCTURAL


Son aquellas que forman parte de citoesqueleto, de matriz extracelular , citoplasmticos , de membrana etc.

Protenas de citoesqueleto

6.- FUNCIN DE DEFENSA


La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extrao. En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer molculas u organismos extraos y se unen a ellos para facilitar su destruccin por las clulas del sistema inmunitario

7.- FUNCIN DE MOVIMIENTO


Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con las protenas. As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos protenas, la actina y la miosina.

El movimiento de la clula mediante cilios y flagelos est relacionado con las protenas que forman los microtbulos.

Clasificacin de las protenas


I. Segn

presencia o no de un grupo prosttico:

Protenas simples Solo estan formadas por proteina Protenas conjugadas Estan fromadas por proteina mas un grupo no proteico llamado grupo prosttico III. Segn estructura global: Protenas fibrosas y protenas globulares

Protenas conjugadas

AMINOCIDOS
Son las unidades estructurales que constituyen las protenas. Algunos de ellos son proteicos ( estn en las protenas) y otros son no proteicos (no estn presentes en ellas ) A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminocidos presentes en las protenas de los seres vivos. Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales caractersticos: el grupo carboxilo o grupo cido (-COOH), y el grupo amino (-NH2). En la frmula general de la figura., R representa el resto de la molcula. R puede ser desde un simple H , como en el aminocido glicina, a una cadena carbonada ms o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilo y tambin otras funciones (alcohol, tiol, etc.). Las protenas de los seres vivos slo tienen unos 20 aminocidos diferentes, por lo que habr nicamente 20 restos distintos (ver diagrama).

Aminocidos: estructura
Grupo amino (protonado)

Grupo carboxilo (disociado)

COO H 3N
Cadena Lateral variable

C H R
Carbono a

DIVERSOS TIPOS DE AMINOCIDOS


Todos los aminocidos comparten el

Grupo acido
El grupo amino El carbono alfa o central Lo que cambia en ellos es el radical R, segn este radical se clasifican en diversos grupos

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS


No polares polares Aromticos Con carga positiva (bsicos) fenilalanin a Tirosina Triptofano lisina arginina histidina Con caga negativa (acidos ) Aspartato glutamato

Glicina Alanina valina Leucina metionina

Serina Treonina cisteina Prolina asparagina

isoleucina

glutamina

aminocidos esenciales

La mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Son los llamados aminocidos esenciales

Los aminocidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminocidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Tr

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO


El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre un tomo de carbono y un tomo de nitrgeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamao y estabilidad de las molculas proteicas. Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la conclusin de que el enlace C-N del enlace peptdico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de l.

ENLACE PEPTIDICO

PEPTIDOS, POLIPPTIDOS Y PROTENAS

Cuando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se forma un dipptido. A cada uno de los aminocidos que forman el dipptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose un tripptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formar un polipptido. Cuando el nmero de aminocidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una protena. 2 aa 3 aa de 4 a 10 aa de 10 a 100 aa ms de 100 aa Dipptido Tripptido Oligopptido Polipptido Protena

Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con el grupo amino libre. Este ser el aminocido amino terminal (H-). En el otro extremo quedar libre el grupo carboxilo del ltimo aminocido, aminocido carboxilo terminal (OH). Toda cadena proteica tendr por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo: H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.

PEPTIDOS
Muchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; por ejemplo: ciertas hormonas, como la insulina, producida por clulas del pncreas, regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que est formada por dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro la encefalina (5 aminocidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensacin de dolor las hormonas del lbulo posterior de la hipfisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del tero durante el parto tambin son pptidos algunos antibiticos como la gramicidina.

Niveles estructurales en las protenas


Estructura primaria: Secuencia de aminocidos

Estructura secundaria: Plegamiento bsico de la cadena debido a enlaces de hidrgeno entre grupos -CO- y -NHde la unin peptdica: hlices, lminas y giros Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la protena
Estructura cuaternaria: Asociacin de distintas subunidades, siendo cada una un polipptido.

Estructura primaria
5-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3 3-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5

DNA RNA
Protena

5-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3

Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Mioglobina

Protena globular con alto contenido en a-hlice

Fibringeno

Protena fibrosa con alto contenido en a-hlice

Protena fibrosa con estructura b: Fibrona

Estructura terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:


- Efecto hidrofbico - Enlaces de hidrgeno - Interacciones inicas o salinas - Enlace disulfuro

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Hemoglobina

Desnaturalizacin de las protenas


Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la protena reducida a un polmero afuncional. Consecuencias inmediatas son:

- Disminucin drstica de la solubilidad de la protena, acompaada frecuentemente de precipitacin - Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

Estado nativo

Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos

1. Calor 2. Radiaciones
II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH

RENATURALIZACIN
Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin. La estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible.

Plegamiento o ensamblamiento de protenas


Una protena recin sintetizada posee solamente su estructura primaria. Para que sea plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una forma tridimensional nica.

1. Autoensamblamiento

La protena se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La protena se pliega gracias a la accin de otras protenas

PROTENAS

ESTRUCTURA
20 (segn R)
se distinguen

FUNCIONES

CLASIFICACIN Colgeno
Ej

Aminocidos

Contrctil

Estructural

Fibrosas

unidos por

Actina/Miosina Enzimtica Receptores Globulares


Ej.

Enlace peptdico
formando

Albminas Globulinas

Defensa

Transporte

Pptidos o protenas
tienen

Hormonal Nucloprotenas Fosfoprotenas


Ej.

Cromatina Casena

Organizacin estructural
Secuencia de aminocidos a hlice es la

Ej.

E. primaria Proteinas conjugadas


definida por

Cromoprotenas

Ej.

Hemoglobina
Proteoglucanos

E. secundaria
Conformacin b

Glucoprotenas

Ej.

FSH, TSH... Lipoprotenas


Ej.

Plegamiento espacial Protenas slo en oligomricas

E. terciaria

HDL, LDL

E. cuaternaria