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•La

actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. •Efectivamente, la cadena polipeptídica sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica. • Estos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura de las proteínas, para la que se han descrito cuatro niveles diferentes, conocidos como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.  Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. . La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

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las proteínas fibrosas son más filamentosas o alargadas.    El arreglo ordenado de aminoácidos en una proteína le confiere formas de conformación regular a esa proteína. mientras que. Las proteínas globulares se doblan y enrollan de manera compacta. En una proteína diversas regiones de la cadena del polipéptido pueden asumir diferentes conformaciones determinadas por la secuencia primaria de los aminoácidos. . El carácter de la unión doble parcial del enlace peptídico define las conformaciones que una cadena polipeptídica puede asumir. Esta conformación constituye la estructura secundaria de una proteína. En general las proteínas se doblan en dos amplias clases de estructuras llamadas proteínas globulares o proteínas fibrosas.

Esta orientación de los puentes de H produce un enrollamiento helicoidal del péptido de tal forma que los grupos-R se encuentren hacia el exterior de la hélice y perpendiculares a su eje .  La α-hélice es una estructura secundaria común que se encuentra en proteínas de la clase globular. La formación de la α-hélice es espontánea y se estabiliza por uniones de hidrogeno entre los nitrógenos de la amida y los carbones del carbonil de los enlaces peptídicos que están separados por cuatro residuos de aminoácidos.

en las hojas antiparalelo las cadenas adyacentes se alinean en direcciones opuestas. Se dice que las hojas-β son plegadas. las hojas-β se componen de 2 o más diferentes regiones de secuencias de por lo menos 5-10 aminoácidos. En las hojas paralelas las cadenas adyacentes del péptido proceden en la misma dirección (es decir. .     Mientras que una α-hélice se compone de un solo arreglo lineal helicoidal de aminoácidos. los puentes de H están presentes en las secuencias adyacentes opuestas del polipéptido esto es opuesto a la región contigua lineal de la α-hélice. El plegamiento y la alineación de las secuencias del polipéptido están una junto a la otra para formar hojas-β que son estabilizadas por puentes de H entre los nitrógenos de la amida y los carbones del carbonil. la dirección de los extremos N-terminal y C-terminal es la misma). Esto se debe a la posición de los carbonos α del enlace peptídico el cual se alterna por encima y debajo del plano de la hoja. Las hojas-β se pueden representar en formato de bola y palillo o como cintas en ciertos formatos de la proteína. Las hojas-β son tanto paralelas como antiparalelas. mientras que. Sin embargo.

Representación de bola y palillo de una hoja-β Esquema en cinta de la hoja-β .

Por lo tanto. . Se incluye en esta descripción la relación espacial de diferentes estructuras secundarias dentro de una cadena polipeptídica y cómo estas estructuras secundarias por ellas mismas se doblan en formas tridimensionales de la proteína. interacciones electrostáticas y las fuerzas de van der Waals. la estructura terciaria también describe la relación de diversos dominios dentro de una proteína. Las estructuras secundarias de proteínas a menudo constituyen dominios distintos.   La estructura terciaria se refiere a la estructura tridimensional completa de las unidades del polipéptido de una proteína dada. interacciones hidrofóbicas. Las interacciones de diversos dominios son gobernadas por varias fuerzas: Éstas incluyen uniones de hidrógeno.

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cuatro. El número de protómeros varía desde dos. defenderse de agentes externos. . etc. mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. controlar y regular funciones. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. como la cápsida del virus de la poliomielitis. para formar un complejo proteico. reparar daños.Informa de la unión. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. o muchos. como en la hexoquinasa. que consta de sesenta unidades proteicas. como en la hemoglobina.