PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes y se hallan en todas las células y en todas sus partes. Todas las proteínas están construidas por un conjunto de 20 aminoácidos unidos por enlaces covalentes. Las proteínas son polímeros de aminoácidos, estos residuos presentan un grupo amino y un grupo carboxilo unido al mismo átomo ( carbono α), difieren entre ellos por sus cadenas laterales, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica. En todos los aminoácidos excepto la glicina, el carbono α, está unido a cuatro grupos diferentes: Grupo amino, carboxilo, R y un hidrogeno, el átomo α es por lo tanto un centro quiral

AMINOÁCIDOS…
Los aminoácidos se clasifican en 5 clases basadas en las características de sus grupos R Grupos R apolares alifáticos: Son aminoácidos hidrofóbicos

Gly G

Ala A

Pro P

Val V

Leu L

Ile I

Met M

AMINOÁCIDOS… Grupos R aromáticos: Son aminoácidos hidrofóbicos Phe F Tyr Y Trp W .

debido a que presentan grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua.AMINOÁCIDOS… Grupos R polares sin carga: Son aminoácidos hidrofílicos. Ser S Thr T Cys C Asn N Gln Q .

Asp D Glu E .AMINOÁCIDOS… Grupos R cargados positivamente .ácidos: Son aminoácidos hidrofílicos. Lys K Arg R His H Grupos R cargados negativamentebásicos: Son aminoácidos hidrofílicos.

(las sustancias con esta propiedad son anfóteros y se denominan anfolitos.AMINOÁCIDOS… Zwitterion: Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos pueden actuar como ácidos o como bases. Punto isoelectrico: Es el pH al cual un aminoácido no tiene carga eléctrica neta . Cuando un aminoácido se disuelve en agua a pH neutro se encuentra en solución en forma de ión dipolar o Zwitterion. Grupo amino en forma ácida Grupo carboxilo en forma básica Es un átomo que tiene una carga negativa en un átomo y una positiva en otro átomo no adyacente.

( se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente) formando un dipéptido. en la formación del enlace hay perdida de una molécula de agua ( reacción de condensación) Algunas proteínas contienen componentes químicos diferentes a los aminoácidos asociados. estas proteínas se denominan proteínas conjugadas. denominado enlace péptidico. La parte no aminoácida se denomina grupo prostético: Lipoproteínas Glucoproteínas .PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Dos moléculas pueden unirse mediante un enlace amida.

ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es el orden en que los aminoácidos individuales se enlazan covalentemente. y a su vez. amino terminal carboxilo terminal . Anemia falciforme. determina las propiedades de las proteínas.PROTEÍNAS. la estructura primaria determina a las estrcuturas tridimensionales. es causada por la deficiencia de un residuo de aminoácido en la estructura primaria.

Cada vuelta sucesiva de la hélice se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante tres o cuatro enlaces de hidrógeno. La estructura se encuentra estabilizada por un enlace de hidrogeno entre el átomo de hidrógeno unido al átomo de nitrógeno electronegativo de un enlace peptídico y el átomo de oxígeno carbonilo a cuatro aminoácidos de distancia que se encuentra del lado amino-terminal. .ESTRUCTURA SECUNADRIA La hélice α En esta estructura el esqueleto polipeptídico se encuentra estrechamente enrollado alrededor de un eje imaginario dibujado longitudinalmente por el centro de la hélice y los grupos R de los residuos aminoácidos sobresalen hacia afuera del esqueleto.PROTEÍNAS.

pueden disponerse de manera adyancente formando una estructura que semeja una serie de pliegues. Las cadenas pueden disponerse de manera adyacente formando una estructura que semeja una serie de pliegues.ESTRUCTURA SECUNADRIA Conformación β ( Hoja β) En la conformación β el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendida en zigzag en lugar de plegarse como una hélice. Son las que se encuentran en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas. Los segmentos que forman una hoja β pueden ser cercanos o muy distantes. Proteínas nativas.PROTEÍNAS. En esta configuración se forman enlaces de hidrógeno entre segmentos adyacentes de cadena polipeptídica. .

ESTRUCTURA TERECIARIA Y CUATERNARIA Una vez que un polipéptido ha adoptado una determinada estructura secundaria se pliega sobre si mismo para formar una estructura mas aún más estable.PROTEÍNAS. como es el caso de muchas proteínas. Esto conduce a una conformación más estable llamada estructura terciaria. . el número y tipo de polipéptidos que forma la molécula de proteína final se conoce como su estructura cuaternaria. Si una proteína consta de más de un polipéptido.

a esta pérdida se le conoce como desnaturalización. si es eliminado el agente desnaturalizante o devuelta a las condiciones en que la conformación nativa de la proteína es estable . el pH extremo altera la carga neta de la proteína destruyendo los enlaces de hidrogeno. presencia de disolventes orgánicos miscibles en agua como el alcohol y acetona. Algunas proteínas globulares desnaturalizadas son capaces de recuperar su estructura nativa y su actividad biológica.DESNATURALIZACIÓN La pérdida de la estructura tridimensional de una proteína conduce a la pérdida de sus funciones. mediante detergentes y urea. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar mediante calor. Los disolventes orgánicos. la desnaturalización también se presenta por pH extremo. urea y detergentes actúan rompiendo las interacciones hidrofobicas. la cual afecta a las interacciones débiles de una proteína ( Enlaces de hidrogeno).

facilitando rutas de plegamiento correcto . los enlaces peptídicos no se ven afectados y por lo tanto se mantiene la estructura primaria. Esto demuestra que la actividad biológica de una proteína no se debe a su estructura primaria. sin embargo. destruyendo el orden estructural de la molécula a nivel de la estructura secundaria. (alcohol y fenol) Chaperonas y chaperoninas: Son proteínas que interaccionan con polipeptidos parcial o incorrectamente plegados. Las propiedades biológicas de una proteína se pierden cuando se desnaturaliza. terciaria y cuaternaria. La desnaturalización de las proteínas es un método importante para destruir microorganismos.DESNATURALIZACIÓN… La desnaturalización provoca el despliegue de la cadena polipeptídica. sino que se debe a la forma de plegamiento.

parásitos y tejidos ajenos. producidas por los linfocitos B o células B. . virus o moléculas ajenas y las marcan para su destrucción. Anticuerpos o inmunoglobulinas: son proteínas. Linfocitos T o células T: En la superficie de las células T se encuentran proteínas llamadas receptores de las células T que reconocen a las células marcadas. Sistema inmune humoral: Destruye bacterias y virus extracelulares.) La acción inmune es llevada a cabo por Leucocitos (macrófagos y linfocitos) que se originan en la medula ósea.FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS SISTEMA INMUNE E INMUNOGLOBULINAS Los vertebrados poseen un sistema inmune capaz de distinguir moléculas propias de las extrañas y destruir a las ajenas (Virus. patógenos etc. para luego ser destruidas por los linfocitos T. Sistema inmune celular: Destruye células propias infectadas por virus. que se unen a las bacterias. bacterias. Antígeno: Cualquier molécula o patógeno capaz de generar una respuestas inmune.

. de un componente químico adicional que pueden ser: Iones inorgánicos . Algunas enzimas requieren de un grupo prostético para desarrollar actividad biológica.FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS: ENZIMAS Son proteínas que en su estado nativo cumplen con actividad catalítica. Una coenzima o un cofactor unido a la proteína. se le denomina grupo prostético. a estos se les llama cofactores o moléculas orgánicas llamadas coenzima. para su actividad. Algunas enzimas requieren. una enzima unida a su grupo prostético se le denomina holoenzima y la parte protéica apoenzima.

.FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS: ENZIMAS… moléculas orgánicas llamadas coenzima.

es decir. su intervalo de acción se centra en un determinado tipo de compuesto que debe reunir ciertas características estructurales para que pueda ser utilizado como sustrato. Nomenclatura: La mayoría se nombran añadiendo el sufijo asa al nombre del sustrato Se asigna una seria de 4 dígitos. la molécula sobre la que actúa la enzima se llama sustrato . Especificidad: Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones químicas de manera muy especifica. La reacción catalizada se lleva a cabo en una región de la enzima denominada sitio activo. al que se le llama número de la enzima. una enzima favorece la reacción y esta se lleva a mayor velocidad. .FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS: ENZIMAS… En condiciones biológicas las reacciones tienden a ser lentas. La superficie del sitio activo de las enzimas están revestidas de aminoácidos con grupos sustituyentes que se unen al sustrato y catalizan su transformación química.

. Una reacción química es catalizada por una pequeña región de la enzima llamada sitio activo. estas son moléculas de proteínas producidos por células vivas de plantas o animales y son esenciales en la catálisis de reacciones bioquímicas. localizada en la superficie de la enzima. su principal función es la ruptura y formación de enlaces favoreciendo la velocidad de una reacción y sin que estos sufran cambios químicos permanentes.CINETICA ENZIMATICA Las enzimas son catalizadores biológicos. La catálisis enzimática es altamente especifica. cataliza una o un grupo pequeño de reacciones químicas.

etc. Una pequeña cantidad de la enzima es necesaria para lograr el efecto deseado.CINETICA ENZIMATICA… La velocidad de una reacción química catalizada por una enzima es mucho más rápida que la velocidad de la misma reacción con un catalizador no biológico. temperatura. La cinética enzimática se refiere a la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y como es afectada por las condiciones físicas y químicas. Suponga que un sustrato S es convertido a producto P con la ayuda de la enzima E en un reactor: . rendimiento y condiciones optimas necesarias para el diseño de bioreactores. Los estudios cinéticos de reacciones enzimáticas proporcionan información sobre el mecanismo de reacción y otros parámetros que caracterizan a las propiedades de las enzimas. Las enzimas son muy inestables y sensibles por lo que se requiere cuidados bajo condiciones de presión. Las ecuaciones desarrolladas en los estudios cinéticos pueden ser aplicadas para calcular el tiempo de reacción. pH.

La ecuación de velocidad puede ser expresada en términos de la concentración de sustrato o la concentración de producto. . mientras que la concentración del sustrato disminuye. la concentración del producto incrementa hasta alcanzar un valor máximo.CINETICA ENZIMATICA… Si se mide la concentración del sustrato y producto con respecto al tiempo.

CINETICA ENZIMATICA… .